Cum se formează enzimele în organism? Salut student. Istoria științei enzimelor

Enzimele sunt un tip special de proteine ​​cărora natura le-a atribuit rolul de catalizatori pentru diferite procese chimice.

Acest termen este auzit în mod constant, cu toate acestea, nu toată lumea înțelege ce este o enzimă sau o enzimă, ce funcții îndeplinește această substanță și, de asemenea, cum diferă enzimele de enzime și dacă diferă deloc. Toate acestea le vom afla acum.

Fără aceste substanțe, nici oamenii, nici animalele nu ar putea digera alimentele. Și pentru prima dată, omenirea a recurs la utilizarea enzimelor în viața de zi cu zi în urmă cu mai bine de 5 mii de ani, când strămoșii noștri au învățat să păstreze laptele în „vase” din stomacul animalelor. În astfel de condiții, sub influența cheagului, laptele s-a transformat în brânză. Și acesta este doar un exemplu al modului în care o enzimă funcționează ca catalizator care accelerează procesele biologice. Astăzi, enzimele sunt indispensabile în industrie, sunt importante pentru producția de zahăr, margarină, iaurt, bere, piele, textile, alcool și chiar beton. Aceste substanțe benefice sunt prezente și în detergenți și praf de spălat - ajută la îndepărtarea petelor la temperaturi scăzute.

Istoria descoperirilor

Enzima în traducere din greacă înseamnă „aluat”. Iar omenirea îi datorează descoperirea acestei substanțe olandezului Jan Baptist Van Helmont, care a trăit în secolul al XVI-lea. La un moment dat a devenit foarte interesat de fermentația alcoolică și în timpul studiului a găsit o substanță necunoscută care accelerează acest proces. Olandezul a numit-o fermentum, care înseamnă fermentație. Apoi, aproape trei secole mai târziu, francezul Louis Pasteur, observând și el procesele de fermentație, a ajuns la concluzia că enzimele nu sunt altceva decât substanțele unei celule vii. Și după ceva timp, germanul Eduard Buchner a extras enzima din drojdie și a stabilit că această substanță nu este un organism viu. I-a dat și numele său – „zimaza”. Câțiva ani mai târziu, un alt german, Willy Kuehne, a propus să împartă toți catalizatorii proteici în două grupe: enzime și enzime. Mai mult, el a propus să se numească cel de-al doilea termen „aluat”, ale cărui acțiuni se extind în afara organismelor vii. Și numai în 1897 a pus capăt tuturor disputelor științifice: s-a decis folosirea ambilor termeni (enzimă și enzimă) ca sinonime absolute.

Structura: un lanț de mii de aminoacizi

Toate enzimele sunt proteine, dar nu toate proteinele sunt enzime. Ca și alte proteine, enzimele sunt formate din . Și, interesant, crearea fiecărei enzime ia de la o sută la un milion de aminoacizi înșirați ca niște perle pe o sfoară. Dar acest fir nu este uniform - este de obicei îndoit de sute de ori. Astfel, se creează o structură tridimensională unică pentru fiecare enzimă. Între timp, molecula de enzimă este o formațiune relativ mare și doar o mică parte din structura sa, așa-numitul centru activ, este implicată în reacții biochimice.

Fiecare aminoacid este conectat la un anumit tip de legătură chimică și fiecare enzimă are propria sa secvență unică de aminoacizi. Aproximativ 20 de tipuri de substanțe amino sunt folosite pentru a crea cele mai multe dintre ele. Chiar și modificări minore ale secvenței de aminoacizi pot schimba dramatic aspectul și senzația unei enzime.

Proprietăți biochimice

Deși în natură apar un număr mare de reacții cu participarea enzimelor, toate pot fi grupate în 6 categorii. În consecință, fiecare dintre aceste șase reacții are loc sub influența unui anumit tip de enzimă.

Reacții care implică enzime:

1. Oxidare și reducere.

Enzimele implicate în aceste reacții se numesc oxidoreductaze. De exemplu, amintiți-vă cum alcool dehidrogenazele transformă alcoolii primari în aldehidă.

1. Reacția de transfer de grup.

Enzimele responsabile de aceste reacții se numesc transferaze. Au capacitatea de a muta grupuri funcționale de la o moleculă la alta. Acest lucru se întâmplă, de exemplu, când alanina aminotransferazele mută grupurile alfa-amino între alanină și aspartat. De asemenea, transferazele mută grupările fosfat între ATP și alți compuși și creează dizaharide din reziduurile de glucoză.

1. Hidroliză.

Hidrolazele implicate în reacție sunt capabile să rupă legături simple prin adăugarea de elemente de apă.

1. Creați sau eliminați o legătură dublă.

Acest tip de reacție are loc într-un mod nehidrolitic cu participarea liazelor.

1. Izomerizarea grupărilor funcționale.

În multe reacții chimice, poziția grupului funcțional se modifică în cadrul moleculei, dar molecula în sine este formată din același număr și același tip de atomi pe care le avea înainte de începerea reacției. Cu alte cuvinte, substratul și produsul reacției sunt izomeri. Acest tip de transformare este posibilă sub influența enzimelor izomerazei.

1. Formarea unei singure legături cu eliminarea elementului apă.

Hidrolazele rup legăturile prin adăugarea de elemente de apă la moleculă. Liazele efectuează reacția inversă, îndepărtând partea apoasă din grupările funcționale. Astfel, se creează o conexiune simplă.

Cum funcționează în organism

Enzimele accelerează aproape toate reacțiile chimice care apar în celule. Sunt de o importanță vitală pentru oameni, facilitează digestia și accelerează metabolismul.

Unele dintre aceste substanțe ajută la descompunerea moleculelor care sunt prea mari în „bucăți” mai mici pe care organismul le poate digera. Alții, dimpotrivă, leagă molecule mici. Dar enzimele, vorbind limbaj științific au o selectivitate ridicată. Aceasta înseamnă că fiecare dintre aceste substanțe este capabilă să accelereze doar o anumită reacție. Moleculele cu care lucrează enzimele se numesc substraturi. Substraturile, la rândul lor, formează o legătură cu o parte a enzimei numită situs activ.

Există două principii care explică specificul interacțiunii enzimelor și substraturilor. În așa-numitul model „key-lock”, locul activ al enzimei ocupă locul unei configurații strict definite în substrat. Potrivit unui alt model, ambii participanți la reacție, locul activ și substratul, își schimbă formele pentru a se conecta.

Indiferent de principiul interacțiunii, rezultatul este întotdeauna același - reacția sub influența enzimei se desfășoară de multe ori mai repede. Ca rezultat al acestei interacțiuni, se „născ” noi molecule, care sunt apoi separate de enzimă. Și substanța catalizatoare continuă să-și facă treaba, dar cu participarea altor particule.

Hiper- și hipoactivitate

Există momente când enzimele își îndeplinesc funcțiile cu o intensitate greșită. Activitatea excesivă determină formarea excesivă a produsului de reacție și deficiența substratului. Rezultatul este o sănătate precară și o boală gravă. Cauza hiperactivității enzimatice poate fi fie o tulburare genetică, fie un exces de vitamine sau poate fi folosită în reacție.

Hipoactivitatea enzimatică poate provoca chiar moartea atunci când, de exemplu, enzimele nu elimină toxinele din organism sau apare deficitul de ATP. Cauza acestei afecțiuni poate fi, de asemenea, genele mutante sau, dimpotrivă, hipovitaminoza și o deficiență a altor nutrienți. În plus, temperatura corpului scăzută încetinește în mod similar funcționarea enzimelor.

Catalizator și nu numai

Astăzi puteți auzi adesea despre beneficiile enzimelor. Dar care sunt aceste substanțe de care depinde performanța organismului nostru?

Enzimele sunt molecule biologice al căror ciclu de viață nu este determinat de granițele nașterii și morții. Ele lucrează doar în organism până se dizolvă. De regulă, acest lucru are loc sub influența altor enzime.

În cursul unei reacții biochimice, ele nu devin parte a produsului final. Când reacția este completă, enzima părăsește substratul. După aceea, substanța este gata să înceapă să lucreze din nou, dar pe o altă moleculă. Și așa continuă atâta timp cât organismul are nevoie.

Unicitatea enzimelor este că fiecare dintre ele îndeplinește o singură funcție atribuită. O reacție biologică are loc numai atunci când enzima găsește substratul potrivit pentru ea. Această interacțiune poate fi comparată cu principiul de funcționare a unei chei și a unei încuietori - numai elementele selectate corect pot lucra împreună. O altă caracteristică: pot funcționa la temperaturi scăzute și pH moderat, iar ca catalizatori sunt mai stabili decât orice alte substanțe chimice.

Enzimele ca catalizatori accelerează procesele metabolice și alte reacții.

De regulă, aceste procese constau din anumite etape, fiecare dintre acestea necesită munca unei anumite enzime. Fără aceasta, ciclul de transformare sau accelerare nu poate fi finalizat.

Poate cea mai cunoscută dintre toate funcțiile enzimelor este rolul unui catalizator. Aceasta înseamnă că enzimele combină reactivii chimici în așa fel încât să reducă costurile energetice necesare pentru a forma un produs mai rapid. Fără aceste substanțe, reacțiile chimice ar avea loc de sute de ori mai încet. Dar abilitățile enzimelor nu se termină aici. Toate organismele vii conțin energia de care au nevoie pentru a continua să trăiască. Adenozin trifosfat, sau ATP, este un fel de baterie încărcată care furnizează energie celulelor. Dar funcționarea ATP este imposibilă fără enzime. Iar principala enzimă care produce ATP este sintaza. Pentru fiecare moleculă de glucoză care este convertită în energie, sintaza produce aproximativ 32-34 molecule de ATP.

În plus, enzimele (lipază, amilază, protează) sunt utilizate în mod activ în medicină. În special, ele servesc ca o componentă a preparatelor enzimatice, cum ar fi Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatin, utilizate pentru tratarea indigestiei. Dar unele enzime pot afecta și sistemul circulator (dizolva cheaguri de sânge), accelerează vindecarea rănilor purulente. Și chiar și în terapia anticancerigenă recurg și la ajutorul enzimelor.

Factorii care determină activitatea enzimelor

Deoarece enzima este capabilă să accelereze reacțiile de mai multe ori, activitatea sa este determinată de așa-numitul număr de turnover. Acest termen se referă la numărul de molecule de substrat (substanțe reactive) pe care o moleculă de enzimă le poate transforma în 1 minut. Cu toate acestea, există o serie de factori care determină viteza unei reacții:

1. concentrația substratului.

Creșterea concentrației de substrat duce la o accelerare a reacției. Cu cât sunt mai multe molecule de substanță activă, cu atât reacția are loc mai rapid, deoarece sunt implicați mai mulți centri activi. Cu toate acestea, accelerarea este posibilă numai până când toate moleculele de enzime sunt implicate. După aceea, chiar și creșterea concentrației substratului nu va accelera reacția.

1. Temperatura.

De obicei, o creștere a temperaturii duce la o accelerare a reacțiilor. Această regulă funcționează pentru majoritatea reacțiilor enzimatice, dar numai atâta timp cât temperatura nu crește peste 40 de grade Celsius. După acest semn, viteza de reacție, dimpotrivă, începe să scadă brusc. Dacă temperatura scade sub un punct critic, viteza reacțiilor enzimatice va crește din nou. Dacă temperatura continuă să crească, legăturile covalente sunt rupte și activitatea catalitică a enzimei se pierde pentru totdeauna.

1. Aciditate.

Viteza reacțiilor enzimatice este influențată și de valoarea pH-ului. Fiecare enzimă are propriul său nivel optim de aciditate, la care reacția se desfășoară cel mai adecvat. Modificarea nivelului pH-ului afectează activitatea enzimei și, prin urmare, viteza reacției. Dacă schimbarea este prea mare, substratul își pierde capacitatea de a se lega de nucleul activ, iar enzima nu mai poate cataliza reacția. Odată cu restabilirea nivelului de pH necesar, activitatea enzimei este de asemenea restabilită.

Enzimele prezente în corpul uman pot fi împărțite în două grupe:

• metabolic;
• digestiv.

„Lucră” metabolică pentru a neutraliza substanțele toxice și, de asemenea, contribuie la producerea de energie și proteine. Și, desigur, accelerează procesele biochimice din organism.

De ce sunt responsabile organele digestive este clar din nume. Dar și aici funcționează principiul selectivității: un anumit tip de enzimă afectează un singur tip de aliment. Prin urmare, pentru a îmbunătăți digestia, puteți recurge la un mic truc. Dacă organismul nu digeră bine ceva din alimente, atunci este necesară completarea dietei cu un produs care conține o enzimă care poate descompune alimentele greu digerabile.

Enzimele alimentare sunt catalizatori care descompun alimentele într-o stare în care organismul este capabil să absoarbă substanțe utile din ele. Enzimele digestive vin în mai multe tipuri. În corpul uman, diferite tipuri de enzime se găsesc în diferite părți ale tractului digestiv.

Cavitatea bucală

În această etapă, alfa-amilaza acționează asupra alimentelor. Descompune carbohidrații, amidonul și glucoza care se găsesc în cartofi, fructe, legume și alte alimente.

Stomac

Aici, pepsina descompune proteinele în peptide, iar gelatinaza descompune gelatina și colagenul care se găsesc în carne.

Pancreas

În această etapă, „lucrați”:

• tripsina - responsabilă pentru descompunerea proteinelor;
• alfa-chimotripsină - ajută la absorbția proteinelor;
• elastaza - descompune anumite tipuri de proteine;
• nucleazele ajută la descompunerea acizi nucleici;
• steapsin - favorizează absorbția alimentelor grase;
• amilază - responsabilă de absorbția amidonului;
• lipaza - descompune grăsimile (lipidele) găsite în produsele lactate, nuci, uleiuri și carne.

Intestinul subtire

Peste particulele de mâncare „invocă”:

• peptidaze - descompun compușii peptidici la nivelul aminoacizilor;
• zaharază - ajută la absorbția zaharurilor complexe și a amidonului;
• maltaza - descompune dizaharidele la starea de monozaharide (zahăr de malț);
• lactaza - descompune lactoza (glucoza care se gaseste in produsele lactate);
• lipaza - favorizează absorbția trigliceridelor, acizilor grași;
• erepsina - afectează proteinele;
• izomaltaza - „funcționează” cu maltoză și izomaltoză.

Colon

Aici sunt îndeplinite funcțiile enzimelor:

• coli - responsabil de digestia lactozei;
• lactobacili - afectează lactoza și alți carbohidrați.

Pe lângă aceste enzime, există și:

• diastaza - digeră amidonul vegetal;
• invertaza - descompune zaharoza (zahărul de masă);
• glucoamilaza - transformă amidonul în glucoză;
• alfa-galactozidaza - favorizeaza digestia fasolei, semintelor, produselor din soia, radacinilor si legumelor cu frunze;
• bromelaina - o enzimă derivată din, promovează descompunerea diferitelor tipuri de proteine, este eficientă la diferite niveluri de aciditate a mediului și are proprietăți antiinflamatorii;
• papaina, o enzimă izolată din papaya crudă, favorizează descompunerea proteinelor mici și mari și este eficientă pe o gamă largă de substraturi și aciditate.
• celulaza - descompune celuloza, fibrele vegetale (nu se găsesc în corpul uman);
• endoproteaza - scindează legăturile peptidice;
• extract de bilă de bou - o enzimă de origine animală, stimulează motilitatea intestinală;
și alte minerale;
• xilanază - descompune glucoza din cereale.

Catalizatori în produse

Enzimele sunt esențiale pentru sănătate, deoarece ajută organismul să descompună componentele alimentare într-o formă care poate fi folosită pentru nutrienți. Intestinele și pancreasul produc o gamă largă de enzime. Dar, pe lângă aceasta, multe dintre substanțele lor benefice care favorizează digestia se găsesc și în unele produse.

Alimentele fermentate sunt o sursă aproape perfectă de bacterii benefice necesare pentru o digestie adecvată. Și în timp ce probioticele din farmacie „funcționează” doar în sistemul digestiv superior și adesea nu ajung în intestine, efectul produselor enzimatice se simte în tot tractul gastrointestinal.

De exemplu, caisele conțin un amestec de enzime benefice, inclusiv invertaza, care este responsabilă pentru descompunerea glucozei și promovează eliberarea rapidă de energie.

Avocado poate servi ca o sursă naturală de lipază (promovează digestia mai rapidă a lipidelor). În organism, această substanță este produsă de pancreas. Dar pentru a-i ușura viața acestui organism, te poți răsfăța, de exemplu, cu o salată cu avocado - gustoasă și sănătoasă.

Pe lângă faptul că este probabil cea mai cunoscută sursă de potasiu, banana furnizează și amilază și maltază organismului. Amilaza se găsește și în pâine, cartofi, cereale. Maltaza ajută la descompunerea maltozei, așa-numitul zahăr de malț, care este abundent în bere și siropul de porumb.

Un alt fruct exotic - ananasul conține o gamă întreagă de enzime, inclusiv bromelaina. Și, conform unor studii, are și proprietăți anticancerigene și antiinflamatorii.

Extremofili și industrie

Extremofilele sunt substanțe care pot supraviețui în condiții extreme.

Organismele vii, precum și enzimele care le permit să funcționeze, au fost găsite în gheizere unde temperatura este aproape de punctul de fierbere și adânc în gheață, precum și în condiții de salinitate extremă (Valea Morții în SUA). În plus, oamenii de știință au descoperit enzime pentru care nivelul pH-ului, după cum sa dovedit, nu este, de asemenea, o cerință fundamentală pentru o muncă eficientă. Cercetătorii studiază enzimele extremofile cu un interes deosebit ca substanțe care pot fi utilizate pe scară largă în industrie. Deși și astăzi enzimele și-au găsit deja aplicația în industrie ca substanțe ecologice și ecologice. Utilizarea enzimelor este utilizată în industria alimentară, cosmetologie și producția de produse chimice de uz casnic.

Mai mult, „serviciile” enzimelor în astfel de cazuri sunt mai ieftine decât omologii sintetici. În plus, substanțele naturale sunt biodegradabile, ceea ce face ca utilizarea lor să fie sigură pentru mediu. În natură, există microorganisme care pot descompune enzimele în aminoacizi individuali, care devin apoi componente ale unui nou lanț biologic. Dar asta, după cum se spune, este o cu totul altă poveste.

Structura și mecanismul de acțiune al enzimelor Forme multiple de enzime Semnificație medicală Utilizare practică Note Literatură ·

Activitatea enzimelor este determinată de structura lor tridimensională.

Ca toate proteinele, enzimele sunt sintetizate ca un lanț liniar de aminoacizi care se pliază într-un mod specific. Fiecare secvență de aminoacizi se pliază într-un mod specific, iar molecula rezultată (globul proteic) are proprietăți unice. Mai multe lanțuri proteice pot fi combinate într-un complex proteic. Structura terțiară a proteinelor este distrusă atunci când sunt încălzite sau expuse la anumite substanțe chimice.

Loc activ al enzimelor

Studiul mecanismului unei reacții chimice catalizate de o enzimă, împreună cu determinarea produșilor intermediari și finali în diferite stadii ale reacției, presupune o cunoaștere exactă a geometriei structurii terțiare a enzimei, a naturii funcționalelor. grupe ale moleculei sale, care asigură specificitatea acțiunii și activitate catalitică ridicată asupra acestui substrat și, în plus, natura chimica situ(ele) ale moleculei de enzimă, care asigură o viteză mare a reacției catalitice. De obicei, moleculele de substrat implicate în reacțiile enzimatice sunt relativ mici în comparație cu moleculele de enzime. Astfel, în timpul formării complexelor enzimă-substrat, doar fragmente limitate ale secvenței de aminoacizi a lanțului polipeptidic intră în interacțiune chimică directă - „centrul activ” - o combinație unică de reziduuri de aminoacizi în molecula de enzimă, oferind interacțiune directă. cu molecula de substrat și participarea directă la actul de cataliză.

În centrul activ alocați condiționat:

• centru catalitic - interacționează direct chimic cu substratul;
• centru de legare (site de contact sau „ancoră”) – asigură afinitatea specifică pentru substrat și formarea complexului enzimă-substrat.

Pentru a cataliza o reacție, o enzimă trebuie să se lege de unul sau mai multe substraturi. Lanțul proteic al enzimei este pliat în așa fel încât pe suprafața globului, unde se leagă substraturile, se formează un gol, sau depresiune. Această regiune se numește locul de legare a substratului. De obicei coincide cu locul activ al enzimei sau este situat în apropierea acestuia. Unele enzime conțin, de asemenea, locuri de legare pentru cofactori sau ioni metalici.

Enzima se leagă de substrat:

• curăță substratul de „blana” de apă
• aranjează moleculele substratului care reacţionează în spaţiu în modul necesar pentru ca reacţia să se desfăşoare
• pregătește pentru reacție (de exemplu, polarizează) moleculele substratului.

De obicei, atașarea unei enzime la un substrat are loc datorită legăturilor ionice sau de hidrogen, rareori datorită legăturilor covalente. La sfârșitul reacției, produsul (sau produsele) acestuia sunt separate de enzimă.

Ca rezultat, enzima scade energia de activare a reacției. Acest lucru se datorează faptului că, în prezența enzimei, reacția ia o cale diferită (de fapt, are loc o reacție diferită), de exemplu:

În absența unei enzime:

• A+B = AB

În prezența unei enzime:

• A+F = AF
• AF+V = AVF
• AVF \u003d AV + F

unde A, B - substraturi, AB - produs de reacție, F - enzimă.

Enzimele nu pot furniza energie pentru reacțiile endergonice (care necesită energie) pe cont propriu. Prin urmare, enzimele care efectuează astfel de reacții le cuplează cu reacții exergonice care procedează cu eliberarea de mai multă energie. De exemplu, reacțiile de sinteză a biopolimerului sunt adesea cuplate cu reacția de hidroliză ATP.

Centrii activi ai unor enzime se caracterizează prin fenomenul de cooperare.

Specificitate

Enzimele prezintă de obicei o specificitate ridicată pentru substraturile lor (specificitate de substrat). Acest lucru se realizează prin complementaritatea parțială a formei, distribuției sarcinii și regiunilor hidrofobe de pe molecula de substrat și la locul de legare a substratului de pe enzimă. De asemenea, enzimele prezintă, de obicei, niveluri ridicate de stereospecificitate (formează doar unul dintre stereoizomerii posibili ca produs sau folosesc doar un stereoizomer ca substrat), regioselectivitate (formează sau rupe o legătură chimică doar în una dintre pozițiile posibile ale substratului) și chemoselectivitatea (catalizează o singură reacţie chimică).de mai multe condiţii posibile pentru aceste condiţii). În ciuda nivelului general ridicat de specificitate, gradul de substrat și specificitatea de reacție a enzimelor pot fi diferite. De exemplu, endopeptidaza tripsina rupe numai o legătură peptidică după arginină sau lizină, cu excepția cazului în care acestea sunt urmate de o prolină, iar pepsina este mult mai puțin specifică și poate rupe o legătură peptidică după mulți aminoacizi.

Model cu cheie de blocare

În 1890, Emil Fischer a sugerat că specificitatea enzimelor este determinată de corespondența exactă dintre forma enzimei și substrat. Această ipoteză se numește modelul de blocare și cheie. Enzima se leagă de substrat pentru a forma un complex enzimă-substrat de scurtă durată. În același timp, în ciuda faptului că acest model explică specificitatea ridicată a enzimelor, nu explică fenomenul de stabilizare a stării de tranziție care se observă în practică.

Model de potrivire indusă

În 1958, Daniel Koshland a propus o modificare a modelului de blocare a cheilor. Enzimele nu sunt în general molecule rigide, ci flexibile. Locul activ al unei enzime poate schimba conformația după legarea substratului. Grupările laterale ale aminoacizilor locului activ iau o poziție care permite enzimei să-și îndeplinească funcția catalitică. În unele cazuri, molecula de substrat își schimbă, de asemenea, conformația după legarea la locul activ. Spre deosebire de modelul key-lock, modelul de potrivire indusă explică nu numai specificitatea enzimelor, ci și stabilizarea stării de tranziție. Acest model a fost numit „mânușa de mână”.

Modificări

Multe enzime suferă modificări după sinteza lanțului proteic, fără de care enzima nu își arată activitatea în întregime. Astfel de modificări se numesc modificări post-traducționale (procesare). Unul dintre cele mai comune tipuri de modificare este adăugarea de grupări chimice la resturile laterale ale lanțului polipeptidic. De exemplu, adăugarea unui rest de acid fosforic se numește fosforilare și este catalizată de enzima kinază. Multe enzime eucariote sunt glicozilate, adică modificate cu oligomeri de carbohidrați.

Un alt tip comun de modificări post-translaționale este clivajul lanțului polipeptidic. De exemplu, chimotripsina (o protează implicată în digestie) este obținută prin scindarea unei regiuni polipeptidice din chimotripsinogen. Chimotripsinogenul este un precursor inactiv al chimotripsinei și este sintetizat în pancreas. Forma inactivă este transportată în stomac, unde este transformată în chimotripsină. Acest mecanism este necesar pentru a evita scindarea pancreasului și a altor țesuturi înainte ca enzima să intre în stomac. Un precursor de enzimă inactiv este denumit și „zimogen”.

Cofactori enzimatici

Unele enzime îndeplinesc singure funcția catalitică, fără componente suplimentare. Cu toate acestea, există enzime care necesită componente non-proteice pentru cataliză. Cofactorii pot fi fie molecule anorganice (ioni de metal, clustere de fier-sulf etc.) fie organici (de exemplu, flavină sau hem). Cofactorii organici care sunt puternic asociați cu enzima se mai numesc și grupuri protetice. Cofactorii organici care pot fi separați de enzimă se numesc coenzime.

O enzimă care necesită un cofactor pentru a prezenta activitate catalitică, dar nu este legată de aceasta, se numește apo-enzimă. O apo-enzimă în combinație cu un cofactor se numește holo-enzimă. Majoritatea cofactorilor sunt asociați cu enzima prin interacțiuni non-covalente, dar mai degrabă puternice. Există, de asemenea, grupări protetice care sunt legate covalent de enzimă, cum ar fi tiamină pirofosfat în piruvat dehidrogenaza.

Reglarea enzimatică

Unele enzime au locuri mici de legare a moleculelor și pot fi substraturi sau produse ale căii metabolice în care intră enzima. Acestea scad sau cresc activitatea enzimei, ceea ce creează o oportunitate de feedback.

Inhibarea produsului final

Calea metabolică - un lanț de reacții enzimatice succesive. Adesea, produsul final al căii metabolice este un inhibitor al enzimei care accelerează prima dintre reacțiile acestei căi metabolice. Dacă produsul final este prea mult, atunci acționează ca un inhibitor pentru prima enzimă, iar dacă după aceea produsul final devine prea mic, atunci prima enzimă este activată din nou. Astfel, inhibarea de către produsul final conform principiului feedback-ului negativ este o modalitate importantă de menținere a homeostaziei (constanța relativă a condițiilor mediului intern al organismului).

Influența condițiilor de mediu asupra activității enzimelor

Activitatea enzimelor depinde de condițiile din celulă sau organism - presiunea, aciditatea mediului, temperatura, concentrația sărurilor dizolvate (tăria ionică a soluției) etc.

0

Istoria științei enzimelor

Toate procesele vieții se bazează pe mii de reacții chimice. Ele intră în organism fără utilizarea temperaturii și presiunii ridicate, adică în condiții blânde. Substantele care sunt oxidate in celulele umane si animale ard rapid si eficient, imbogatind organismul cu energie si material de constructie. Dar aceleași substanțe pot fi depozitate ani de zile atât sub formă de conserve (izolate de aer), cât și în aer, în prezența oxigenului. De exemplu, conservele de carne și pește, laptele pasteurizat, zahărul, cerealele nu se descompun în timpul depozitării destul de lungi. Capacitatea de a digera rapid alimentele într-un organism viu se datorează prezenței în celule a unor catalizatori biologici speciali - enzime.

Enzimele sunt proteine ​​specifice care fac parte din toate celulele și țesuturile organismelor vii, jucând rolul de catalizatori biologici. Oamenii știu despre enzime de mult timp. La începutul secolului trecut, la Sankt Petersburg, K.S. Kirchhoff a aflat că orzul germinat este capabil să transforme polizaharida de amidon în dizaharidă de maltoză, iar extractul de drojdie descompune zahărul din sfeclă în monozaharide - glucoză și fructoză. Acestea au fost primele studii în fermentație. Iar aplicarea practică a proceselor enzimatice este cunoscută din timpuri imemoriale. Aceasta este fermentația strugurilor și aluatul în prepararea pâinii și a brânzeturilor și multe altele.

Acum, în diferite manuale, manuale și în literatura științifică, sunt folosite două concepte: „enzime” și „enzime”. Aceste nume sunt identice. Ei înseamnă același lucru - catalizatori biologici. Primul cuvânt este tradus ca „aluat”, al doilea - „în drojdie”.

Multă vreme, nu și-au imaginat ce se întâmplă în drojdie, ce fel de forță prezentă în ele face ca substanțele să se descompună și să se transforme în altele mai simple. Abia la inventarea microscopului s-a descoperit că drojdia este o acumulare a unui număr mare de microorganisme care folosesc zahărul ca nutrient principal. Cu alte cuvinte, fiecare celulă de drojdie este „umplută” cu enzime capabile să descompună zahărul. Dar, în același timp, au fost cunoscuți și alți catalizatori biologici, care nu erau închiși într-o celulă vie, ci „trăiau” liber în afara acesteia. De exemplu, au fost găsite în compoziția sucurilor gastrice, a extractelor celulare. În acest sens, în trecut se distingeau două tipuri de catalizatori: se credea că enzimele în sine erau inseparabile de celulă și nu puteau funcționa în afara acesteia, adică erau „organizate”. Iar catalizatorii „dezorganizați” care pot lucra în afara celulei au fost numiți enzime. Această opoziție a enzimelor „vii” și a enzimelor „nevii” s-a explicat prin influența vitaliștilor, lupta dintre materialism și idealism în știința naturii. Părerile savanților sunt împărțite. Fondatorul microbiologiei, L. Pasteur, a susținut că activitatea enzimelor este determinată de viața celulei. Dacă celula este distrusă, atunci și acțiunea enzimei se va opri. Chimiștii conduși de J. Liebig au dezvoltat o teorie pur chimică a fermentației, dovedind că activitatea enzimelor nu depinde de existența unei celule.

În 1871, medicul rus M. M. Manasseina a distrus celulele de drojdie frecându-le cu nisip de râu. Seva celulară, separată de resturile celulelor, și-a păstrat capacitatea de a fermenta zahărul. Această experiență simplă și convingătoare a unui medic rus a rămas fără atenția cuvenită în Rusia țaristă. Un sfert de secol mai târziu, omul de știință german E. Buchner a obținut suc fără celule prin presarea drojdiei vie sub presiune până la 5·10 6 Pa. Acest suc, ca drojdia vie, a fermentat zahărul pentru a forma alcool și monoxid de carbon (IV):

Lucrările lui A. N. Lebedev privind studiul celulelor de drojdie și lucrările altor oameni de știință au pus capăt ideilor vitaliste în teoria catalizei biologice, iar termenii „enzimă” și „enzimă” au început să fie utilizați ca echivalent.

În zilele noastre, fermentația este o știință independentă. Aproximativ 2000 de enzime au fost izolate și studiate. O contribuție la această știință a fost adusă de oamenii de știință sovietici - contemporanii noștri A. E. Braunshtein, V. N. Orekhovich, V. A. Engelgard, A. A. Pokrovsky și alții.

Natura chimică a enzimelor

La sfârșitul secolului trecut, s-a sugerat că enzimele sunt proteine ​​sau unele substanțe foarte asemănătoare cu proteinele. Pierderea activității enzimatice la încălzire este foarte asemănătoare cu denaturarea termică a proteinelor. Intervalul de temperatură în timpul denaturării și inactivării este același. După cum se știe, denaturarea proteinelor poate fi cauzată nu numai de încălzire, ci și de acțiunea acizilor, a sărurilor metalelor grele, a alcalinelor și a expunerii prelungite la razele ultraviolete. Acești factori chimici și fizici duc la pierderea activității enzimatice.

În soluții, enzimele, ca și proteinele, se comportă în mod similar sub influența unui curent electric: moleculele se deplasează spre catod sau anod. O modificare a concentrației ionilor de hidrogen în soluții de proteine ​​sau enzime duce la acumularea unei sarcini pozitive sau negative de către acestea. Aceasta dovedește natura amfoterică a enzimelor și confirmă și natura lor proteică. O altă dovadă a naturii proteice a enzimelor este că acestea nu trec prin membranele semipermeabile. Acest lucru demonstrează și greutatea lor moleculară mare. Dar dacă enzimele sunt proteine, atunci activitatea lor nu ar trebui să scadă în timpul deshidratării. Experimentele confirmă corectitudinea acestei presupuneri.

Un experiment interesant a fost efectuat în laboratorul IP Pavlov. Când a primit suc gastric printr-o fistulă la câini, personalul a constatat că, cu cât este mai multă proteină în suc, cu atât este mai mare activitatea acestuia, adică proteina detectată este enzima sucului gastric.

Astfel, fenomenele de denaturare și mobilitate în câmp electric, natura amfoteră a moleculelor, natura lor moleculară înaltă și capacitatea de a precipita din soluție sub acțiunea agenților de eliminare a apei (acetonă sau alcool) dovedesc natura proteică a enzimelor. .

Până în prezent, acest fapt a fost stabilit prin multe, chiar mai subtile metode fizice, chimice sau biologice.

Știm deja că proteinele sunt foarte diferite ca compoziție și, mai presus de toate, pot fi simple sau complexe. Ce fel de proteine ​​sunt cunoscute în prezent enzime?

Oamenii de știință din diferite țări au descoperit că multe enzime sunt proteine ​​simple. Aceasta înseamnă că în timpul hidrolizei, moleculele acestor enzime se descompun numai în aminoacizi. Nu se găsesc decât aminoacizi în hidrolizatul unor astfel de proteine ​​enzimatice. Enzimele simple includ pepsina - o enzimă care digeră proteinele în stomac și este conținută în sucul gastric, tripsina - o enzimă în sucul pancreatic, papaina - o enzimă vegetală, urază etc.

Enzimele complexe includ, pe lângă aminoacizi, substanțe care au o natură neproteică. De exemplu, enzimele redox încorporate în mitocondrii conțin, în plus față de partea proteică, fier, cupru și alte grupări termostabile. Partea neproteică a enzimei poate fi, de asemenea, substanțe mai complexe: vitamine, nucleotide (monomeri de acid nucleic), nucleotide cu trei resturi de fosfor etc. Am convenit să numim partea neproteică din astfel de proteine ​​complexe coenzimă, iar parte proteică apoenzimă.

Diferența dintre enzime și catalizatorii non-biologici

În manualele școlare și manualele de chimie se analizează în detaliu acțiunea catalizatorilor, se dă o idee despre bariera energetică, energia de activare. Amintim doar că rolul catalizatorilor constă în capacitatea lor de a activa moleculele substanțelor care intră în reacție. Acest lucru duce la o scădere a energiei de activare. Reacția se desfășoară nu într-una, ci în mai multe etape cu formarea compușilor intermediari. Catalizatorii nu schimbă direcția reacției, ci afectează doar viteza cu care se atinge starea de echilibru chimic. O reacție catalizată folosește întotdeauna mai puțină energie decât una necatalizată. În timpul reacției, enzima își schimbă ambalajul, „se încordează” și, la sfârșitul reacției, își ia structura inițială și revine la forma inițială.

Enzimele sunt aceiași catalizatori. Ele sunt caracterizate de toate legile catalizei. Dar enzimele sunt proteine, iar acest lucru le conferă proprietăți speciale. Ce au enzimele în comun cu catalizatorii familiari nouă, de exemplu, oxidul de platină, vanadiu (V) și alți acceleratori anorganici de reacție, și ce le diferențiază?

Același catalizator anorganic poate fi utilizat în diferite industrii. Și enzima catalizează doar o reacție sau un tip de reacție, adică este mai specifică decât un catalizator anorganic.

Temperatura afectează întotdeauna viteza reacțiilor chimice. Majoritatea reacțiilor cu catalizatori anorganici au loc la temperaturi foarte ridicate. Pe măsură ce temperatura crește, viteza de reacție, de regulă, crește (Fig. 1). Pentru reacțiile enzimatice, această creștere este limitată la o anumită temperatură (temperatura optimă). O creștere suplimentară a temperaturii determină modificări ale moleculei de enzimă, ducând la o scădere a vitezei de reacție (Fig. 1). Însă unele enzime, precum cele ale microorganismelor care se găsesc în apa izvoarelor naturale calde, nu doar că rezistă la temperaturi apropiate de punctul de fierbere al apei, dar chiar își manifestă activitatea maximă. Pentru majoritatea enzimelor, temperatura optimă este aproape de 35-45 °C. La temperaturi mai ridicate, activitatea lor scade, iar apoi are loc denaturarea termică completă.

Orez. 1. Efectul temperaturii asupra activității enzimelor: 1 - o creștere a vitezei de reacție, 2 - o scădere a vitezei de reacție.

Mulți catalizatori anorganici își arată eficiența maximă într-un mediu puternic acid sau puternic alcalin. În schimb, enzimele sunt active numai la valorile fiziologice ale acidității soluției, doar la o astfel de concentrație de ioni de hidrogen care este compatibilă cu viața și funcționarea normală a unei celule, organ sau sistem.

Reacțiile care implică catalizatori anorganici au loc, de regulă, la presiuni mari, în timp ce enzimele funcționează la presiune normală (atmosferică).

Și cea mai surprinzătoare diferență între o enzimă și alți catalizatori este că viteza reacțiilor catalizate de enzime este de zeci de mii și uneori de milioane de ori mai mare decât cea care poate fi obținută cu participarea catalizatorilor anorganici.

Peroxidul de hidrogen, cunoscut tuturor, folosit în viața de zi cu zi ca albitor și dezinfectant, se descompune lent, fără catalizatori:

În prezența unui catalizator anorganic (săruri de fier), această reacție decurge oarecum mai rapid. Iar catalaza (o enzimă prezentă în aproape toate celulele) distruge peroxidul de hidrogen cu o viteză de neimaginat: o moleculă de catalază descompune mai mult de 5 milioane de molecule de H 2 O 2 într-un minut.

Distribuția universală a catalazei în celulele tuturor organelor organismelor aerobe și activitatea ridicată a acestei enzime se explică prin faptul că peroxidul de hidrogen este o otravă celulară puternică. Este produs în celule ca un produs secundar al multor reacții, dar enzima catalaza este în gardă, care descompune imediat peroxidul de hidrogen în oxigen și apă inofensive.

Locul activ al enzimei

O etapă obligatorie în reacția catalizată este interacțiunea enzimei cu substanța a cărei transformare o catalizează - cu substratul: se formează un complex enzimă-substrat. În exemplul de mai sus, peroxidul de hidrogen este substratul pentru acțiunea catalazei.

Este interesant că în reacțiile enzimatice molecula de substrat este de multe ori mai mică decât molecula proteină-enzimă. În consecință, substratul nu poate intra în contact cu întreaga moleculă imensă a enzimei, ci doar cu o parte din suprafața sa mică sau chiar cu un grup separat, un atom. Pentru a confirma această presupunere, oamenii de știință au desprins unul sau mai mulți aminoacizi din enzimă, iar acest lucru a avut un efect redus sau deloc asupra vitezei reacției catalizate. Dar scindarea anumitor aminoacizi sau grupări specifice a condus la o pierdere completă a proprietăților catalitice ale enzimei. Astfel, s-a format conceptul de centru activ al enzimei.

Centrul activ este o astfel de regiune a moleculei proteice care asigură legătura enzimei cu substratul și face posibilă transformări ulterioare ale substratului. Au fost studiati unii centri activi ai diferitelor enzime. Aceasta este fie o grupare funcțională (de exemplu, grupa OH a serinei), fie un singur aminoacid. Uneori sunt necesari mai mulți aminoacizi într-o anumită ordine pentru a asigura acțiunea catalitică.

Ca parte a centrului activ, se disting secțiuni care diferă prin funcțiile lor. Unele secțiuni ale centrului activ asigură aderență la substrat, contact puternic cu acesta. Prin urmare, ele sunt numite zone de ancorare sau de contact. Alții își îndeplinesc propria funcție catalitică, activează substratul - locuri catalitice. O astfel de separare condiționată a centrului activ ajută la reprezentarea mai precisă a mecanismului reacției catalitice.

De asemenea, a fost studiat tipul de legătură chimică în complexele enzimă-substrat. Substanța (substratul) este reținută pe enzimă cu participarea celor mai mulți tipuri variate legături: punți de hidrogen, legături ionice, covalente, donor-acceptor, forțe de coeziune van der Waals.

Deformarea moleculelor de enzimă în soluție duce la apariția izomerilor săi care diferă ca structură terțiară. Cu alte cuvinte, enzima își orientează grupele funcționale incluse în centrul activ în așa fel încât să se manifeste cea mai mare activitate catalitică. Dar moleculele de substrat pot fi, de asemenea, deformate, „tulpina” atunci când interacționează cu enzima. Aceste idei moderne despre interacțiunea enzimă-substrat diferă de teoria anterior dominantă a lui E. Fischer, care credea că molecula de substrat corespunde exact cu locul activ al enzimei și se apropie de el ca pe o cheie a unui lacăt.

Proprietăţile enzimelor

Cea mai importantă proprietate a enzimelor este accelerarea preferențială a uneia dintre mai multe reacții posibile teoretic. Acest lucru permite substraturilor să aleagă lanțurile de transformări care sunt cele mai benefice pentru organism dintr-un număr de căi posibile.

Enzimele pot cataliza atât reacții directe, cât și reacții inverse, în funcție de condiții. De exemplu, acidul piruvic, sub influența enzimei lactat dehidrogenază, este transformat în produsul final al fermentației - acid lactic. Aceeași enzimă catalizează, de asemenea, reacția inversă și și-a primit numele nu de la reacția directă, ci de la reacția inversă. Ambele reacții apar în organism în diferite condiții:

Această proprietate a enzimelor este de mare importanță practică.

O altă proprietate importantă a enzimelor este termolabilitatea, adică sensibilitatea ridicată la schimbările de temperatură. Am spus deja că enzimele sunt proteine. Pentru majoritatea dintre ele, temperaturile peste 70°C au ca rezultat denaturarea și pierderea activității. Din cursul chimiei se știe că o creștere a temperaturii cu 10 ° C duce la o creștere a vitezei de reacție de 2-3 ori, ceea ce este, de asemenea, caracteristic reacțiilor enzimatice, dar până la o anumită limită. La temperaturi apropiate de 0 °C, viteza reacțiilor enzimatice încetinește la minimum. Această proprietate este utilizată pe scară largă în diverse sectoare ale economiei, în special în agricultură și medicină. De exemplu, toate metodele existente în prezent de conservare a unui rinichi înainte de transplantarea acestuia la un pacient includ răcirea acestui organ pentru a reduce intensitatea reacțiilor biochimice și a prelungi durata de viață a rinichiului înainte de a fi transplantat la o persoană. Această tehnică a păstrat sănătatea și a salvat viețile a zeci de mii de oameni din lume.

Orez. 2. Efectul pH-ului asupra activității enzimelor.

Una dintre cele mai importante proprietăți ale proteinelor enzimatice este sensibilitatea lor la reacția mediului, concentrația ionilor de hidrogen sau a ionilor de hidroxid. Enzimele sunt active numai într-un interval restrâns de aciditate sau alcalinitate (pH). De exemplu, activitatea pepsinei în cavitatea stomacului este maximă la un pH de aproximativ 1-1,5. O scădere a acidității duce la o încălcare profundă a actului digestiv, subdigestia alimentelor și complicații severe. Dintr-un curs de biologie, știi că digestia începe deja în cavitatea bucală, unde este prezentă amilaza salivară. Valoarea optimă a pH-ului este de 6,8-7,4. Diferitele enzime ale tubului digestiv se caracterizează prin diferențe mari ale pH-ului optim (Fig. 2). O modificare a reacției mediului înconjurător duce la o modificare a sarcinilor de pe molecula de enzimă sau chiar din centrul său activ, determinând scăderea sau pierderea completă a activității.

Următoarea proprietate importantă este specificitatea acțiunii enzimei. Catalaza împarte numai peroxidul de hidrogen, ureaza - numai ureea H 2 N-CO-NH 2, adică enzima catalizează conversia unui singur substrat, doar își „recunoaște” molecula. Această specificitate este considerată absolută. Dacă o enzimă catalizează conversia mai multor substraturi care au aceeași grupă funcțională, atunci această specificitate se numește specificitate de grup. De exemplu, fosfataza catalizează eliminarea unui reziduu de acid fosforic:

Un fel de specificitate este sensibilitatea enzimei la un singur izomer - specificitatea stereo-chimică.

Enzimele afectează viteza de transformare a diferitelor substanțe. Dar unele substanțe afectează și enzimele, schimbându-le dramatic activitatea. Substanțele care măresc activitatea enzimelor, le activează, se numesc activatori, iar cele care le inhibă se numesc inhibitori. Inhibitorii pot afecta enzima ireversibil. După acțiunea lor, enzima nu își poate cataliza niciodată reacția, deoarece structura ei va fi mult modificată. Așa acționează asupra enzimei sărurile metalelor grele, acizilor, alcalinelor. Inhibitorul reversibil poate fi îndepărtat din soluție și enzima își recapătă activitatea. O astfel de inhibare reversibilă are loc adesea într-o manieră competitivă, adică un substrat și un inhibitor similar cu acesta concurează pentru situsul activ. Această inhibare poate fi îndepărtată prin creșterea concentrației substratului și deplasarea inhibitorului de la locul activ cu substratul.

O proprietate importantă a multor enzime este că se găsesc în țesuturi și celule într-o formă inactivă (Fig. 3). Forma inactivă a enzimelor se numește proenzimă. Exemplele clasice sunt formele inactive de pepsină sau tripsină. Existența formelor inactive de enzime este de mare importanță. semnificație biologică. Dacă pepsina sau tripsina ar fi produse imediat într-o formă activă, atunci acest lucru ar duce la faptul că, de exemplu, pepsina a „digerat” peretele stomacului, adică stomacul a „digerat” însuși. Acest lucru nu se întâmplă deoarece pepsina sau tripsina devin active numai după ce intră în cavitatea stomacului sau în intestinul subțire: mai mulți aminoacizi sunt scindați din pepsină sub acțiunea acidului clorhidric conținut în sucul gastric și dobândește capacitatea de a descompune proteinele. Și stomacul însuși este acum protejat de acțiunea enzimelor digestive de membrana mucoasă care îi căptușește cavitatea.

Orez. 3 Schema conversiei tripsinogenului în tripsină activă: A - tripsinogen; B - tripsina; 1 - locul desprinderii peptidelor; 2 - legături de hidrogen; 3 - punte disulfurică; 4 - peptidă scindată în timpul activării.

Procesul de activare a enzimei urmează de obicei una dintre cele patru căi prezentate în Figura 4. În primul caz, scindarea peptidei din enzima inactivă „deschide” centrul activ și face enzima activă.

Orez. 4 Căi de activare a enzimelor (molecula de substrat este umbrită):

1 - scindarea din proenzimă a unei zone mici (peptidă) și transformarea unei proenzime inactive într-o enzimă activă; 2 - formarea legăturilor disulfurice din grupările SH, eliberând centrul activ; 3 - formarea unui complex proteic cu metale, activând enzima; 4 formarea unui complex enzimatic cu o anumită substanță (acest lucru eliberează accesul la centrul activ).

A doua cale este formarea punților disulfurice S-S, făcând accesibilitatea site-ului activ. În al treilea caz, prezența unui metal activează o enzimă care poate funcționa numai în combinație cu acest metal. A patra cale ilustrează activarea de către o substanță care se leagă de regiunea periferică a moleculei de proteină și deformează enzima în așa fel încât să faciliteze accesul substratului la locul activ.

În ultimii ani, a fost descoperită o altă modalitate de reglare a activității enzimelor, s-a dovedit că o enzimă, precum lactat dehidrogenaza, poate avea mai multe forme moleculare care diferă unele de altele, deși toate catalizează aceeași reacție. Astfel de molecule de enzime diferite care catalizează aceeași reacție se găsesc chiar și în interiorul aceleiași celule. Se numesc izoenzime, adică izomeri de enzime. Lactat dehidrogenaza deja numită are cinci izoenzime diferite. Care este rolul mai multor forme ale unei enzime? Aparent, organismul „asigură” unele reacții deosebit de importante, atunci când, atunci când condițiile se schimbă în celulă, funcționează una sau alta formă de izoenzimă și asigură viteza și direcția necesară procesului.

Și încă o proprietate importantă a enzimelor. Adesea ele funcționează în celulă nu separat unele de altele, ci sunt organizate sub formă de complexe - sisteme enzimatice (Fig. 5): produsul reacției anterioare este substratul pentru următoarea. Aceste sisteme sunt construite în membranele celulare și asigură oxidarea direcționată rapidă a unei substanțe, „transferând-o” de la enzimă la enzimă. Procesele sintetice din celulă au loc în sisteme enzimatice similare.

Clasificarea enzimelor

Gama de întrebări studiate de fermentație este larg. Numărul de enzime utilizate în îngrijirea sănătății, agricultură, microbiologie și alte ramuri ale științei și practicii este mare. Acest lucru a creat o dificultate în caracterizarea reacțiilor enzimatice, deoarece una și aceeași enzimă poate fi denumită fie după substrat, fie după tipul de reacții catalizate, fie printr-un termen vechi care a devenit ferm stabilit în literatură: de exemplu, pepsină, tripsină, catalază.

Orez. 5. Structura propusă a unui complex multienzimatic care sintetizează acizi grași (șapte subunități enzimatice sunt responsabile pentru șapte reacții chimice).

Prin urmare, în 1961, Congresul Internațional de Biochimie de la Moscova a aprobat clasificarea enzimelor, care se bazează pe tipul de reacție catalizată de o anumită enzimă. Numele enzimei trebuie să conțină numele substratului, adică compusul asupra căruia acționează această enzimă și terminația -aza. De exemplu, arginaza catalizează hidroliza argininei.

Conform acestui principiu, toate enzimele au fost împărțite în șase clase.

1. Enzime oxidoreductaze care catalizează reacțiile redox, cum ar fi catalaza:

2. Transferaze - enzime care catalizează transferul de atomi sau radicali, de exemplu, metiltransferaze care transferă o grupare CH3:

3. Hidrolaze - enzime care rup legăturile intramoleculare prin atașarea moleculelor de apă, cum ar fi fosfataza:

4. Liazele - enzime care scindează una sau alta grupare din substrat fără a adăuga apă, într-un mod nehidrolitic, de exemplu, scindarea grupării carboxil de către decarboxilază:

5. Izomeraze - enzime care catalizează transformarea unui izomer în altul:

Glucoză-6-fosfat->glucoză-1-fosfat

6. Enzime care catalizează reacțiile de sinteză, cum ar fi sinteza peptidelor din aminoacizi. Această clasă de enzime se numește sintetaze.

Fiecare enzimă a fost propusă a fi codificată cu un cod de patru cifre, unde prima dintre ele denotă numărul clasei, iar celelalte trei caracterizează mai detaliat proprietățile enzimei, subclasa ei și numărul de catalog individual.

Ca exemplu de clasificare a enzimelor, dăm un cod din patru cifre atribuit pepsinei - 3.4.4L. Cifra 3 denotă clasa enzimei - hidrolaza. Următorul număr 4 codifică o subclasă de hidrolaze peptidice, adică acele enzime care hidrolizează precis legăturile peptidice. Alte 4 indică o sub-subclasă numită peptidil peptid hidrolaze. Această subclasă include deja enzime individuale, iar prima din ea este pepsina, căreia i se atribuie numărul de serie 1.

Așa iese codul său - 3.4.4.1. Punctele de aplicare a acțiunii enzimelor din clasa hidrolazei sunt prezentate în Figura 6.

Orez. 6. Scindarea legăturilor peptidice de către diverse enzime proteolitice.

Acțiunea enzimelor

De obicei, enzimele sunt izolate din diferite obiecte de origine animală, vegetală sau microbiană și se studiază acțiunea lor în afara celulei și organismului. Aceste studii sunt foarte importante pentru înțelegerea mecanismului de acțiune al enzimelor, studierea compoziției acestora și a caracteristicilor reacțiilor pe care le catalizează. Dar informațiile obținute în acest fel nu pot fi transferate mecanic direct în activitatea enzimelor dintr-o celulă vie. În afara celulei, este dificil să se reproducă condițiile în care funcționează enzima, de exemplu, în mitocondrii sau lizozomi. În plus, nu se știe întotdeauna câte dintre moleculele de enzime disponibile sunt implicate în reacție - toate sau doar unele dintre ele.

Aproape întotdeauna se dovedește că celula conține una sau alta enzimă, al cărei conținut este de câteva zeci de ori mai mare decât cantitatea necesară pentru metabolismul normal. Metabolismul este diferit ca intensitate la diferite perioade ale vieții celulei, dar există mult mai multe enzime în ea decât ar fi necesar cel mai înalt nivel de metabolism. De exemplu, compoziția celulelor mușchiului cardiac conține atât de mult citocrom c care ar putea duce la oxidare, de 20 de ori mai mult decât consumul maxim de oxigen al mușchiului inimii. Ulterior, au fost descoperite substanțe care pot „opri” unele dintre moleculele de enzime. Aceștia sunt așa-numiții factori inhibitori. Pentru a înțelege mecanismul de acțiune al enzimelor, este de asemenea important ca în celulă să nu fie doar în soluție, ci să fie încorporate în structura celulei. Acum se știe în ce enzime sunt încorporate membrana exterioară mitocondriile, care sunt încorporate în interior, care sunt asociate cu nucleul, lizozomii și alte structuri subcelulare.

Locația „teritorială” apropiată a enzimei care catalizează prima reacție la enzimele care catalizează a doua, a treia și reacția ulterioară afectează puternic rezultatul general al acțiunii lor. De exemplu, un lanț de enzime care transferă electroni la oxigen este construit în mitocondrii - sistemul citocromului. Catalizează oxidarea substraturilor cu formarea de energie, care este stocată în ATP.

La extragerea enzimelor din celulă, coerența muncii lor comune este perturbată. Prin urmare, ei încearcă să studieze activitatea enzimelor fără a distruge structurile în care sunt construite moleculele lor. De exemplu, dacă o secțiune de țesut este ținută într-o soluție de substrat și apoi tratată cu un reactiv care dă un complex colorat cu produsele de reacție, atunci zonele colorate ale celulei vor fi clar vizibile la microscop: în aceste zone, o enzimă a fost localizat (localizat) care a despicat substratul. Așa că s-a stabilit ce celule ale stomacului conțin pepsinogen, din care se obține enzima pepsină.

Acum este utilizată pe scară largă o altă metodă care vă permite să stabiliți localizarea enzimelor - centrifugarea de separare. Pentru a face acest lucru, țesutul studiat (de exemplu, bucăți de ficat de animale de laborator) este zdrobit, apoi se prepară o suspensie dintr-o soluție de zaharoză. Amestecul este transferat în eprubete și rotit la viteze mari în centrifuge. Diverse elemente celulare, în funcție de masa și dimensiunea lor, sunt distribuite într-o soluție densă de zaharoză în timpul rotației aproximativ după cum urmează:

Pentru a obține nuclee grele, este necesară o accelerație relativ mică (număr mai mic de rotații). După separarea nucleelor, prin creșterea numărului de rotații, se precipită succesiv mitocondriile și microzomii și se obține citoplasma. Acum activitatea enzimelor poate fi studiată în fiecare dintre fracțiile izolate. Se dovedește că majoritatea enzimelor cunoscute sunt localizate predominant într-una sau alta fracțiune. De exemplu, enzima aldolaza este localizată în citoplasmă, iar enzima care oxidează acidul caproic este localizată în principal în mitocondrii.

Dacă membrana în care sunt încorporate enzimele este deteriorată, procesele complexe interconectate nu au loc, adică fiecare enzimă poate acționa numai pe cont propriu.

Celulele vegetale și ale microorganismelor, ca și celulele animale, conțin fracții celulare foarte asemănătoare. De exemplu, plastidele plantelor seamănă cu mitocondriile în ceea ce privește setul de enzime. Microorganismele conțin boabe care seamănă cu ribozomii și, de asemenea, conțin cantități mari de acid ribonucleic. Enzimele care fac parte din celulele animale, vegetale și microbiene au un efect similar. De exemplu, hialuronidaza facilitează pătrunderea microbilor în organism, contribuind la distrugerea peretelui celular. Aceeași enzimă se găsește în diferite țesuturi ale organismelor animale.

Obținerea și utilizarea enzimelor

Enzimele se găsesc în toate țesuturile animalelor și plantelor. Cu toate acestea, cantitatea aceleiași enzime în diferite țesuturi și puterea legăturii enzimă-țesut nu sunt aceleași. Prin urmare, în practică, primirea acestuia nu este întotdeauna justificată.

Sucurile digestive ale oamenilor și animalelor pot fi o sursă de enzime. Există relativ puține impurități străine, elemente celulare și alte componente în sucuri, care trebuie eliminate la obținerea unui medicament pur. Acestea sunt soluții aproape pure de enzime.

Este mai dificil să se obțină enzima din țesuturi. Pentru a face acest lucru, țesutul este zdrobit, structurile celulare sunt distruse prin frecarea țesutului zdrobit cu nisip sau tratate cu ultrasunete. În același timp, enzimele „cad” din celule și din structurile membranei. Acum sunt purificați și separați unul de celălalt. Pentru purificare, se utilizează capacitatea diferită a enzimelor de a se separa pe coloanele cromatografice, mobilitatea lor inegală într-un câmp electric, precipitarea lor cu alcool, săruri, acetonă și alte metode. Deoarece majoritatea enzimelor sunt asociate cu nucleul, mitocondriile, ribozomii sau alte structuri subcelulare, această fracțiune este mai întâi izolată prin centrifugare, iar apoi enzima este extrasă din ea.

Dezvoltarea unor noi metode de purificare a făcut posibilă obținerea unui număr de enzime cristaline în formă foarte pură, care pot fi stocate ani de zile.

Nu se mai poate stabili când oamenii au folosit prima dată enzima, dar se poate afirma cu mare certitudine că a fost o enzimă pe bază de plante. Oamenii au acordat de multă atenție utilității unei anumite plante, nu numai ca produs alimentar. De exemplu, nativii din Antile folosesc de mult sucul de pepene galben pentru a trata ulcerele și alte boli ale pielii.

Să luăm în considerare mai detaliat caracteristicile producției și aplicării enzimelor folosind exemplul unuia dintre biocatalizatorii de plantă bine-cunoscuți - papaina. Această enzimă se găsește în sucul lăptos din toate părțile arborelui fructifer tropical de papaya - o iarbă uriașă asemănătoare unui copac care ajunge la 10 m. Fructele sale sunt asemănătoare ca formă și gust cu pepenii și conțin o cantitate mare de enzimă papaină. Încă de la începutul secolului al XVI-lea. Navigatorii spanioli au descoperit această plantă în condiții naturale în America Centrală. Apoi a fost adus în India și de acolo în toate țările tropicale. Vasco da Gama, care a văzut papaya în India, l-a numit arborele de aur al vieții, iar Marco Polo a spus că papaya este „un pepene care s-a cățărat într-un copac”. Marinarii știau că fructele copacului salvau de scorbut și dizenterie.

La noi, papaya crește pe coasta Mării Negre din Caucaz, în grădina botanică a Academiei Ruse de Științe în sere speciale. Materia prima pentru enzima - sucul de lapte - este obtinuta din incizii de pe pielea fructului. Apoi sucul este uscat în laborator în cuptoare cu vid la temperaturi scăzute (nu mai mult de 80 °C). Produsul uscat este triturat și depozitat într-un ambalaj steril umplut cu parafină. Acesta este deja un medicament destul de activ. Activitatea sa enzimatică poate fi estimată prin cantitatea de proteină cazeină divizată pe unitatea de timp. Pentru o unitate biologică de activitate a papainei, se ia o astfel de cantitate de enzimă care, atunci când este introdusă în sânge, este suficientă pentru a face să apară simptomul „urechilor atârnate” la un iepure care cântărește 1 kg. Acest fenomen apare deoarece papaina începe să acționeze asupra filamentelor de proteine ​​de colagen din urechile iepurelui.

Papaina are o gamă întreagă de proprietăți: proteolitice, antiinflamatoare, anticoagulante (previne coagularea sângelui), deshidratare, analgezice și bactericide. Descompune proteinele în polipeptide și aminoacizi. Mai mult, această scindare merge mai profund decât sub acțiunea altor enzime de origine animală și bacteriană. O caracteristică a papainei este capacitatea sa de a fi activă într-un interval larg de pH și la fluctuații mari de temperatură, ceea ce este deosebit de important și convenabil pentru utilizarea pe scară largă a acestei enzime. Și dacă mai ținem cont că pentru a obține enzime asemănătoare cu acțiunea papainei (pepsină, tripsina, lidaza), sunt necesare sânge, ficat, mușchi sau alte țesuturi animale, atunci avantajul și eficiența economică a enzimei papaină din plante sunt netăgăduit.

Domeniile de aplicare a papainei sunt foarte diverse. În medicină, este folosit pentru tratarea rănilor, unde favorizează descompunerea proteinelor în țesuturile deteriorate și curăță suprafața plăgii. Papaina este indispensabilă în tratamentul diferitelor boli oculare. Determină resorbția structurilor întunecate ale organului vederii, făcându-le transparente. Este cunoscut efectul pozitiv al enzimei în bolile sistemului digestiv. S-au obținut rezultate bune cu utilizarea papainei pentru tratamentul bolilor de piele, arsurilor, precum și în neuropatologie, urologie și alte ramuri ale medicinei.

Pe lângă medicamente, o mare cantitate din această enzimă este consumată în vinificație și fabricarea berii. Papaina crește durata de valabilitate a băuturilor. Când este procesată cu papaină, carnea devine moale și rapid digerabilă, termenul de valabilitate al produselor crește dramatic. Lâna care merge în industria textilă nu se ondulează și nu este însoțită de contracție după tratamentul cu papaină. Recent, papaina a fost folosită în industria pielii. Produsele din piele după tratamentul cu enzime devin moi, elastice, mai puternice și mai durabile.

Studiul atent al unor boli anterior incurabile a dus la necesitatea introducerii în organism a enzimelor lipsă pentru a le înlocui pe cele a căror activitate este redusă. Ar fi posibilă introducerea în organism a cantității necesare de enzime lipsă sau „adăugarea” moleculelor acelor enzime care și-au redus activitatea catalitică în organ sau țesut. Dar organismul reacționează la aceste enzime ca la proteine ​​străine, le respinge, produce anticorpi împotriva lor, ceea ce duce în cele din urmă la descompunerea rapidă a proteinelor introduse. Efectul terapeutic așteptat nu va fi. De asemenea, este imposibil să se introducă enzime cu alimente, deoarece sucurile digestive le vor „digera” și își vor pierde activitatea, se vor descompune în aminoacizi, înainte de a ajunge în celule și țesuturi. Introducerea enzimelor direct în fluxul sanguin duce la distrugerea lor de către proteazele tisulare. Aceste dificultăți pot fi eliminate prin utilizarea enzimelor imobilizate. Principiul imobilizării se bazează pe capacitatea enzimelor de a se „atașa” de un purtător stabil de natură organică sau anorganică. Un exemplu de legare chimică a unei enzime la o matrice (purtător) este formarea de legături covalente puternice între grupările lor funcționale. Matricea poate fi, de exemplu, o sticlă poroasă care conține grupări amino funcționale, la care enzima este „atașată” chimic.

Când se utilizează enzime, de multe ori devine necesar să se compare activitățile acestora. Cum să afli o enzimă mai activă? Cum se calculează activitatea diferitelor preparate purificate? Am convenit să luăm cantitatea de substrat ca activitate a enzimei, care într-un minut poate converti 1 g de țesut care conține această enzimă la 25 °C. Cu cât este mai mult substrat procesat de enzimă, cu atât este mai activă. Activitatea aceleiași enzime se modifică în funcție de vârstă, sex, ora din zi, starea corpului și depinde, de asemenea, de glandele endocrine care produc hormoni.

Natura nu greșește aproape niciodată când produce aceleași proteine ​​de-a lungul vieții unui organism și transmite aceste informații stricte despre producerea acelorași proteine ​​din generație în generație. Cu toate acestea, uneori, în organism apare o proteină alterată, în care apar unul sau mai mulți aminoacizi „extra” sau, dimpotrivă, se pierd. Multe astfel de erori moleculare sunt cunoscute în prezent. Ele se datorează diferitelor motive și pot provoca modificări dureroase în organism. Astfel de boli, care sunt cauzate de molecule de proteine ​​anormale, sunt numite boli moleculare în medicină. De exemplu, hemoglobina unei persoane sănătoase, constând din două lanțuri polipeptidice (a și b), și hemoglobina unui pacient cu anemie falciforme (eritrocitul are forma unei seceri) diferă doar prin aceea că la pacienții din β- catenă, acidul glutamic este înlocuit cu valină. Anemia falciforme este o boală ereditară. Modificările hemoglobinei sunt transmise de la părinți la urmași.

Bolile care apar atunci când activitatea enzimelor se modifică se numesc fermentopatii. Ele sunt de obicei moștenite, transmise de la părinți la copii. De exemplu, în fenilcetonuria congenitală, următoarea transformare este perturbată:

Cu o lipsă a enzimei fenilalanin hidroxilază, fenilalanina nu se transformă în tirozină, ci se acumulează, ceea ce provoacă o tulburare în funcționarea normală a unui număr de organe, în primul rând o tulburare în funcția centrală. sistem nervos. Boala se dezvoltă încă din primele zile de viață ale unui copil, iar până la șase până la șapte luni de viață apar primele sale simptome. În sângele și urina unor astfel de pacienți, se pot găsi cantități uriașe de fenilalanină în comparație cu norma. Detectarea în timp util a unei astfel de patologii și o scădere a aportului de alimente care conțin multă fenilalanină au un efect terapeutic pozitiv.

Un alt exemplu: lipsa unei enzime la copii care transformă galactoza în glucoză duce la acumularea de galactoză în organism, care se acumulează în cantități mari în țesuturi și afectează ficatul, rinichii și ochii. Dacă absența enzimei este detectată în timp util, atunci copilul este transferat la o dietă care nu conține galactoză. Acest lucru duce la dispariția semnelor bolii.

Datorită existenței preparatelor enzimatice se descifrează structura proteinelor și acizilor nucleici. Fără ele, producția de antibiotice, vinificația, coacerea și sinteza vitaminelor sunt imposibile. În agricultură se folosesc stimulente de creștere, care au efect asupra activării proceselor enzimatice. Multe medicamente care suprimă sau activează activitatea enzimelor din organism au aceeași proprietate.

Fără enzime, este imposibil să ne imaginăm dezvoltarea unor astfel de zone promițătoare precum reproducerea proceselor chimice care au loc în celulă și crearea biotehnologiei industriale moderne pe această bază. Până acum, nicio plantă chimică modernă nu este capabilă să concureze cu o frunză obișnuită de plantă, în ale cărei celule, cu participarea enzimelor și a luminii solare, un număr mare de compuși complecși diferiți sunt sintetizați din apă și dioxid de carbon. materie organică. În același timp, oxigenul este eliberat în atmosferă în cantități mari, ceea ce este atât de necesar pentru a trăi.

Fermentologia este o știință tânără și promițătoare, care s-a separat de biologie și chimie și promite multe descoperiri uimitoare tuturor celor care decid să o ia în serios.

Descărcați rezumatul: Nu aveți acces pentru a descărca fișiere de pe serverul nostru.

Enzime digestive- Sunt substante de natura proteica care sunt produse in tractul gastrointestinal. Acestea asigură procesul de digestie a alimentelor și stimulează asimilarea acestora.

Funcția principală a enzimelor digestive este descompunerea substanțelor complexe în altele mai simple care sunt ușor de absorbit în intestinul uman.

Acțiunea moleculelor proteice este direcționată către următoarele grupe de substanțe:

• proteine ​​și peptide;
• oligo- și polizaharide;
• grăsimi, lipide;
• nucleotide.

Tipuri de enzime

1. Pepsină. O enzimă este o substanță care este produsă în stomac. Acționează asupra moleculelor proteice din compoziția alimentelor, descompunându-le în componente elementare - aminoacizi.
2. Tripsina si chimotripsina. Aceste substanțe fac parte din grupul de enzime pancreatice care sunt produse de pancreas și livrate în duoden. Aici acţionează şi asupra moleculelor de proteine.
3. Amilază. Enzima se referă la substanțele care descompun zaharurile (carbohidrații). Amilaza este produsă în gură și în intestinul subțire. Descompune una dintre principalele polizaharide - amidonul. Rezultatul este un mic carbohidrat numit maltoză.
4. Maltase. Enzima acționează și asupra carbohidraților. Substratul său specific este maltoza. Se descompune în 2 molecule de glucoză, care sunt absorbite de peretele intestinal.
5. Zaharază. Proteina acționează asupra unei alte dizaharide comune, zaharoza, care se găsește în orice aliment bogat în carbohidrați. Carbohidrații se descompun în fructoză și glucoză, care sunt ușor absorbite de organism.
6. lactază. O enzimă specifică care acționează asupra carbohidraților din lapte este lactoza. Când se descompune, se obțin și alți produse - glucoză și galactoză.
7. Nucleazele. Enzimele din acest grup acționează asupra acizilor nucleici - ADN și ARN, care se găsesc în alimente. După impactul lor, substanțele se descompun în componente separate - nucleotide.
8. Nucleotidaza. Al doilea grup de enzime care acționează asupra acizilor nucleici se numește nucleotidaze. Ele descompun nucleotidele în componente mai mici - nucleozide.
9. Carboxipeptidaza. Enzima acționează asupra unor molecule proteice mici - peptide. Ca rezultat al acestui proces, se obțin aminoacizi individuali.
10. lipaza. Substanța descompune grăsimile și lipidele care intră în sistemul digestiv. În acest caz, se formează părțile lor constitutive - alcool, glicerină și acizi grași.

Lipsa enzimelor digestive

Producția insuficientă de enzime digestive este o problemă serioasă care necesită îngrijiri medicale. Cu o cantitate mică de enzime endogene, alimentele nu pot fi digerate în mod normal în intestinul uman.

Dacă substanțele nu sunt digerate, atunci nu pot fi absorbite în intestine. Sistemul digestiv este capabil să asimileze doar fragmente mici de molecule organice. Componentele mari care fac parte din alimente nu vor putea aduce beneficii unei persoane. Ca urmare, organismul poate dezvolta o deficiență a anumitor substanțe.

Lipsa carbohidraților sau grăsimilor va duce la faptul că organismul va pierde „combustibilul” pentru o activitate viguroasă. Deficiența de proteine ​​privează corpul uman de materiale de construcție, care sunt aminoacizi. În plus, indigestia duce la o schimbare a naturii fecalelor, care poate afecta negativ caracterul.

Cauze

• procese inflamatorii în intestine și stomac;
• tulburări de alimentație (alimentare excesivă, tratament termic insuficient);
• boli metabolice;
• pancreatită și alte boli ale pancreasului;
• afectarea ficatului și a căilor biliare;
• patologii congenitale ale sistemului enzimatic;
• consecințe postoperatorii (insuficiență de enzime din cauza îndepărtării unei părți a sistemului digestiv);
• efecte medicinale asupra stomacului și intestinelor;
• sarcina;

Simptome

Conservarea pe termen lung a insuficienței digestiei este însoțită de apariția simptomelor generale asociate cu un aport redus de nutrienți în organism. Acest grup include următoarele manifestări clinice:

• slăbiciune generală;
• scăderea capacității de lucru;
• durere de cap;
• tulburari de somn;
• iritabilitate crescută;
• în cazuri severe, simptome de anemie din cauza absorbției insuficiente a fierului.

Excesul de enzime digestive

Un exces de enzime digestive este cel mai frecvent observat în afecțiuni precum pancreatita. Afecțiunea este asociată cu hiperproducția acestor substanțe de către celulele pancreatice și o încălcare a excreției lor în intestin. În acest sens, inflamația activă se dezvoltă în țesutul organului, cauzată de acțiunea enzimelor.

Semnele pancreatitei pot include:

• durere severă în abdomen;
• greaţă;
• balonare;
• încălcarea naturii scaunului.

Adesea se dezvoltă o deteriorare generală a stării pacientului. Apar slăbiciune generală, iritabilitate, greutatea corporală scade, somnul normal este perturbat.

Cum se detectează încălcări ale sintezei enzimelor digestive?

Principii de bază ale terapiei pentru tulburările enzimatice

O schimbare în producția de enzime digestive este un motiv pentru a consulta un medic. După o examinare cuprinzătoare, medicul va determina cauza încălcărilor și va prescrie tratamentul adecvat. Nu este recomandat să vă ocupați de patologia pe cont propriu.

O componentă importantă a tratamentului este alimentația adecvată. Pacientului i se prescrie o dietă adecvată, care are ca scop facilitarea digestiei alimentelor. Mâncarea excesivă trebuie evitată, deoarece aceasta provoacă tulburări intestinale. Pacienților li se prescrie terapie medicamentoasă, inclusiv tratament de substituție.

Mijloacele specifice și dozele lor sunt selectate de medic.

substanțe organice de natură proteică, care sunt sintetizate în celule și accelerează de multe ori reacțiile care au loc în acestea, fără a suferi transformări chimice. Substanțele care au un efect similar există în natura neînsuflețită și sunt numite catalizatori. Enzime (din lat. ferment- fermentație, aluat) sunt uneori numite enzime (din greacă. ro - înăuntru, zyme - ferment). Toate celulele vii conțin un set foarte mare de enzime, de a căror activitate catalitică depinde funcționarea celulelor. Aproape fiecare dintre numeroasele reacții diferite care apar în celulă necesită participarea unei enzime specifice. Studiul proprietăților chimice ale enzimelor și al reacțiilor catalizate de acestea este un domeniu special, foarte important al biochimiei - enzimologie.

Multe enzime se află în celulă în stare liberă, fiind pur și simplu dizolvate în citoplasmă; altele sunt asociate cu structuri complexe foarte organizate. Există, de asemenea, enzime care sunt în mod normal în afara celulei; astfel, enzimele care catalizează descompunerea amidonului și proteinelor sunt secretate de pancreas în intestine. Secretă enzime și multe microorganisme.

Primele date despre enzime au fost obținute prin studierea proceselor de fermentație și digestie. L. Pasteur a adus o mare contribuție la studiul fermentației, dar el credea că numai celulele vii pot efectua reacțiile corespunzătoare. La începutul secolului al XX-lea E. Buchner a arătat că fermentarea zaharozei cu formarea de dioxid de carbon și alcool etilic poate fi catalizată de un extract de drojdie fără celule. Această descoperire importantă a stimulat izolarea și studiul enzimelor celulare. În 1926, J. Sumner de la Universitatea Cornell (SUA) a izolat ureaza; a fost prima enzimă obţinută în formă practic pură. De atunci, au fost descoperite și izolate peste 700 de enzime, dar multe altele există în organismele vii. Identificarea, izolarea și studiul proprietăților enzimelor individuale ocupă un loc central în enzimologia modernă.

Enzimele implicate în procesele fundamentale de conversie a energiei, cum ar fi descompunerea zaharurilor, formarea și hidroliza compusului de înaltă energie adenozin trifosfat (ATP), sunt prezente în toate tipurile de celule - animale, vegetale, bacteriene. Cu toate acestea, există enzime care sunt produse numai în țesuturile anumitor organisme. Astfel, enzimele implicate în sinteza celulozei se găsesc în celulele vegetale, dar nu și în celulele animale. Astfel, este important să se facă distincția între enzimele „universale” și enzimele specifice anumitor tipuri de celule. În general, cu cât o celulă este mai specializată, cu atât este mai probabil să sintetizeze setul de enzime necesare pentru a îndeplini o anumită funcție celulară.

Enzime și digestia. Enzimele sunt participanți esențiali în procesul de digestie. Doar compușii cu greutate moleculară mică pot trece prin peretele intestinal și pot intra în fluxul sanguin, astfel încât componentele alimentare trebuie mai întâi descompuse în molecule mici. Aceasta are loc în timpul hidrolizei enzimatice (descompunerea) proteinelor în aminoacizi, amidonului în zaharuri, grăsimilor în acizi grași și glicerol. Hidroliza proteinelor este catalizată de enzima pepsină conținută în stomac. O serie de enzime digestive extrem de eficiente sunt secretate în intestine de către pancreas. Acestea sunt tripsina și chimotripsina, care hidrolizează proteinele; lipaza, care descompune grăsimile; amilaza catalizează descompunerea amidonului. Pepsina, tripsina și chimotripsina sunt secretate într-o formă inactivă, sub forma așa-numitelor. zimogene (proenzime) și devin active numai în stomac și intestine. Aceasta explică de ce aceste enzime nu distrug celulele pancreasului și stomacului. Pereții stomacului și intestinelor sunt protejați de enzimele digestive și de un strat de mucus. Mai multe enzime digestive importante sunt secretate de celulele din intestinul subțire.

Cea mai mare parte a energiei stocate în alimentele vegetale, cum ar fi iarba sau fânul, este stocată în celuloză, care este descompusă de enzima celulază. În organismul ierbivorelor, această enzimă nu este sintetizată, iar rumegătoarele, precum bovinele și oile, pot mânca alimente care conțin celuloză doar pentru că celulaza este produsă de microorganismele care locuiesc în prima secțiune a stomacului - cicatricea. De asemenea, termitele digeră alimentele cu ajutorul microorganismelor.

Enzimele sunt utilizate în industria alimentară, farmaceutică, chimică și textilă. Un exemplu este o enzimă vegetală derivată din papaya și folosită pentru a fragezi carnea. La pulberile de spălat se adaugă enzime.

Enzime în medicină și agricultură. Conștientizarea rolului cheie al enzimelor în toate procesele celulare a condus la utilizarea lor pe scară largă în medicină și agricultură. Funcționarea normală a oricărui organism vegetal și animal depinde de funcționarea eficientă a enzimelor. Acțiunea multor substanțe toxice (otrăvuri) se bazează pe capacitatea lor de a inhiba enzimele; acelasi efect are o serie medicamente. Adesea, efectul unui medicament sau al unei substanțe toxice poate fi urmărit prin efectul său selectiv asupra activității unei anumite enzime în organism ca întreg sau într-un anumit țesut. De exemplu, insecticidele organofosforice puternice și agenții nervoși dezvoltați în scopuri militare au efectul lor dăunător prin blocarea activității enzimelor - în primul rând colinesterazei, care joacă un rol important în transmiterea impulsurilor nervoase.

Pentru a înțelege mai bine mecanismul de acțiune al medicamentelor asupra sistemelor enzimatice, este util să luăm în considerare modul în care funcționează unii inhibitori de enzime. Mulți inhibitori se leagă de locul activ al enzimei, cel cu care interacționează substratul. La astfel de inhibitori, cele mai importante caracteristici structurale sunt apropiate de cele ale substratului, iar dacă atât substratul, cât și inhibitorul sunt prezenți în mediul de reacție, ele concurează pentru legarea la enzimă; cu cât concentrația substratului este mai mare, cu atât concurează mai cu succes cu inhibitorul. Inhibitorii de alt tip induc modificări conformaționale în molecula enzimei, care implică grupări chimice importante din punct de vedere funcțional. Studiul mecanismului de acțiune al inhibitorilor ajută chimiștii să creeze noi medicamente.

UNELE ENZIME ŞI REACŢIILE CATALIZATE DE ELE
Tip de reacție chimică	Enzimă	O sursă	reacție catalizată 1)
Hidroliză	tripsină	Intestinul subtire	Proteine ​​+ H2O ® Polipeptide diverse
Hidroliză	b-Amilaza	Grâu, orz, cartofi dulci etc.	Amidon + H2O ® hidrolizat de amidon + Maltoză
Hidroliză	Trombina	Sânge	Fibrinogen + H2O ® Fibrină + 2 polipeptide
Hidroliză	lipaze	Intestin, semințe bogate în grăsimi, microorganisme	Grăsimi + H2O ® Acizi grași + Glicerina
Hidroliză	Fosfataza alcalină	Aproape toate celulele	Fosfați organici + H 2 O ® Produs Defosforilat + Fosfat Anorganic
Hidroliză	Urază	Unele celule vegetale și microorganisme	Uree + H20 ® Amoniac +Dioxid de carbon
Fosforoliza	Fosforilază	Țesuturi animale și vegetale care conțin polizaharide	Polizaharidă (amidon sau glicogen dinnmolecule de glucoză) + Anorganice fosfat Glucoză-1-fosfat+ Polizaharidă ( n – 1unități de glucoză)
Decarboxilarea	Decarboxilază	Drojdii, unele plante și microorganisme	Acid piruvic ® Acetaldehida + Dioxid de carbon
Condensare	Aldolaza		2 Trioză Fosfat Hexosodifosfat
Condensare	Oxaloacetat transacetilază	De asemenea	Acid oxaloacetic + acetil coenzima AAcid de lamaie+ Coenzima A
Izomerizarea	Fosfohexoza izomeraza	De asemenea	Glucoză-6-fosfat Fructoza 6-fosfat
Hidratarea	Fumaraza	De asemenea	Acid fumaric+ H2O Acid de mere
Hidratarea	anhidrazei carbonice	Diverse țesuturi animale; frunze verzi	Dioxid de carbon+ H2O Acid carbonic
Fosforilarea	piruvat kinaza	Aproape toate (sau toate) celulele	ATP + acid piruvic fosfoenolpiruvic acid + ADP
Transferul grupului fosfat	Fosfoglucomutaza	Toate celulele animale; multe plante și microorganisme	Glucoză-1-fosfat Glucoză-6-fosfat
Reaminare	Transaminaze	Majoritatea celulelor	Acid aspartic + acid piruvic oxaloaceticacid + alanină
Sinteză cuplată cu hidroliza ATP	Glutamina sintetaza	De asemenea	Acid glutamic + Amoniac + ATP Glutamina + ADP + Fosfat anorganic
redox	citocrom oxidaza	Toate celulele animale, multe plante și microorganisme	O2+ Citocrom restaurat c ® citocrom oxidat c+ H2O
redox	Oxidaza acidului ascorbic	Multe celule vegetale	Vitamina C+O2 ® Acid dehidroascorbic + Apă oxigenată
redox	Citocrom c reductaza	Toate celulele animale; multe plante și microorganisme	DE MAI SUS · H (coenzimă redusă) + Citocrom oxidatc ® Citocrom restauratc + NAD (coenzima oxidata)
redox	lactat dehidrogenază	Majoritatea animalelor lipici - actual; unele plante și microorganisme	Acid lactic + NAD (coenzima oxidata) piruvic acid + NAD · H (restaurat coenzima)
1) O singură săgeată înseamnă că reacția merge într-o singură direcție, iar săgețile duble - că reacția este reversibilă.

LITERATURĂ

Fursht E. Structura și mecanismul de acțiune al enzimelor . M., 1980
Strayer L. Biochimie , vol. 1 (p. 104-131), vol. 2 (p. 23-94). M., 1984-1985
Murray R, Grenner D, Meyes P, Rodwell W.biochimia umană , vol. 1. M., 1993