Základné pojmy a zákony chémie. Molárna hmotnosť hemoglobínu Molekulová hmotnosť hemoglobínu

15. Pri danej teplote sa adsorbuje 2 96 10 3 mol/g látky z roztoku tenzidu s koncentráciou 0,2 mol/l nejakým adsorbentom. Určte adsorpčnú kapacitu adsorbentu (v mol/g), ak je konštanta a 0,07 mol/l.

[adsorbčná kapacita 4 00 10 3 mol/g]

16. Pomocou Freundlichovej rovnice vypočítajte rovnovážnu koncentráciu kyseliny octovej v roztoku, ak 1 g uhlia

17. Určte druh adsorpcie pri rozpustení acetónu vo vode, ak je koncentrácia acetónu vo vode 29 g/l, povrch

napätie roztoku - 59 4					3 N/m, povrchové napätie
voda - 73 49 10		3 N/m, T
[adsorpčná pozitívna,							6 mol m2]

18. So zvýšením koncentrácie roztoku kyseliny izomaslovej z 0,125 na 0,250 mol/l sa jeho povrchové napätie znížilo z 55,1 na 47,9 mN/m a povrchové napätie roztoku kyseliny izovalérovej zo 43,2 na 35,0 mN/m. Porovnajte hodnoty adsorpcie látok v danom koncentračnom rozsahu pri 293 K.

19. Určte, či sa množstvo adsorpcie povrchovo aktívnej látky z vodných roztokov zvyšuje alebo znižuje so zvyšujúcou sa koncentráciou (T 298 K), ak sú známe nasledujúce experimentálne údaje:

[adsorpcia sa zvyšuje z 2 12 10 6 na 9 09 10 6 molm2 so zvyšujúcou sa koncentráciou povrchovo aktívnej látky v roztoku]

20. Koľkokrát sa bude meniť adsorpcia kyseliny maslovej z vodného roztoku so zvyšujúcou sa koncentráciou podľa experimentálnych údajov (T 288 K):

c 102,
	3, N/m

21. Zmiešané rovnaké objemy 1 % roztokov chloridu vápenatého a kyseliny sírovej (za predpokladu hustoty rovnajúcej sa 1 g/ml). Napíšte vzorce miciel výsledného sólu síranu vápenatého.

[granula je negatívne nabitá]

22. Aký objem roztoku dusičnanu strieborného s koncentráciou 0,001 mol/l treba pridať do 10 ml roztoku chloridu sodného s cNaCl 0,002 mol/l, aby sme získali sól, ktorého granuly sú kladne nabité? Napíšte schému štruktúry micely sólu.

[granula je kladne nabitá, objem roztoku AgNO 3 musí byť väčší ako 0,02 l]

23. Aký minimálny objem sulfidu amónneho s koncentráciou 0,001 mol/l je potrebné pridať do 15 ml roztoku chloridu mangánatého s koncentráciou 0,003 mol/l, aby sa získal sól so záporne nabitými časticami?

24. Granula pruskej modrej Fe 4 Fe CN 6 3 sa v elektrickom poli pohybuje k anóde. Aká látka slúži ako stabilizátor? Napíšte vzorec micely.

[stabilizátor - K4 Fe CN 6 ]

25. Do 100 ml 0,03 % roztoku NaCl (1 g/ml) sa pridalo 250 ml 0,001 Mr AgNO 3 roztoku. Napíšte vzorec pre lumicelový sol. Ktorý z nasledujúcich elektrolytov spôsobí koaguláciu tohto sólu s najnižším prahom zrážanlivosti: KCl, Ba NO 3 2,

K2Cr04, MgS04, AlCl3?

[granula je negatívne nabitá, preto sú koagulačné ióny katióny. Najnižší prah koagulácie pre AlCl3]

26. Sól kyseliny kremičitej sa získal reakciou roztokov K2Si03 a HCl. Napíšte vzorec sol micely a určte, ktorý z elektrolytov bol v prebytku, ak sa protiióny presunú ku katóde v elektrickom poli?

[nadbytok K2SiO3]

27. Aký objem 0,001 M roztoku FeCl 3 treba pridať do 0,03 l 0,002 M roztoku AgNO 3, aby sa častice sólu chloridu strieborného pohybovali v elektrickom poli smerom k anóde? Napíšte vzorec micelesolu.

[objem FeCl 3 musí byť väčší ako 0,02 l]

28. Koagulačné prahy hydrosólu hydroxidu železitého so síranom sodným a chloridom draselným sú 0,32 a 20,50 mmol/l. Určte znamienko náboja častíc koloidného sólu. Vypočítajte koagulačnú schopnosť týchto elektrolytov a porovnajte ich pomer s vypočítaným Schulze-Hardyho pravidlom.

29. Koagulačná schopnosť elektrolytov vo vzťahu k určitému sólu klesá v poradí: NH 4 3 PO 4 NH 4 2 SO 4 NH 4 NO3. Aký je znak náboja koloidných častíc? Uveďte príklady elektrolytov, ktorých koagulačná schopnosť bude približne rovnaká ako vyššie uvedené.

[častice sólu sú kladne nabité, koagulačná schopnosť iónov takmer neklesá: PO 3 4 SO 2 4 NO 3 ]

30. Prah koagulácie sólu so síranom horečnatým je nižší ako prah nitratombária. Ako sú nabité častice sólu? Čo môžeme povedať o hekoagulácii toho istého sólu fosforečnanom draselným?

31. Koagulácia sólu sulfidu zlata s objemom 1,5 l nastala pridaním 570 ml roztoku chloridu sodného s koncentráciou 0,2 mol/l. Vypočítajte prah koagulácie sólu sodíkových iónov.

32. Prahová hodnota koagulácie iónov sólu hydroxidu a fosforečnanu železa je 0,37 mmol/l. Aký objem 5 % roztoku fosforečnanu sodného (105 g/ml) je potrebný na koaguláciu 750 ml sólu?

[objem roztoku Na3P04 je 0,87 ml]

33. Číra koagulácia 2-litrového sólu hydroxidu hlinitého nastala, keď sa pridalo 10,6 ml roztoku s koncentráciou K4 Fe CN 6 0,01 mol/l. Vypočítajte prah koagulácie sólu hexakyanoželeznatanovými iónmi; napíšte vzorec micel hydroxidu hlinitého.

34. Prahová hodnota koagulácie sólu sulfidu zlata s iónmi vápnika je 0,69 mmol/l. Aký objem roztoku s koncentráciou chloridu vápenatého 0,5 mol/l je potrebný na koaguláciu 100 ml sólu?

[objem roztoku CaCl2 je 0 15 10 3 l]

35. Určte znamienko náboja koloidných častíc sólu, ak sa pri jeho koagulácii elektrolytmi dosiahnu tieto koagulačné prahy (v mmol/l): c ks KNO3 300; cpc MgCl2 320; c ks Na3 PO4 0 6.

[pozitívne]

36. Ktorý elektrolyt Na2SO4 alebo MgCl2 bude mať väčšiu koagulačnú schopnosť pre sól jodidu strieborného získaného zmiešaním rovnakých objemov roztoku s koncentráciou jodidu draselného 0,01 mol/l a roztoku s koncentráciou dusičnanu strieborného 0,015 mol/l. l?

[koagulačná schopnosť Na2SO4 je väčšia]

37. Na koaguláciu negatívne nabitého sólu 10 ml AgI sa použije 1,5 ml roztoku s koncentráciou KNO3 1 mol/l alebo 0,5 ml roztoku s koncentráciou Ca NO3 2 0,1 mol/l alebo 0,2 ml a. je potrebný roztok s koncentráciou Al NO3 0,01 mol/l . Platí pravidlo c p 1 z 6?

[pravidlo sa vykonáva približne]

38. Napíšte vzorec micely zlatého sólu stabilizovaného KAuO2. Ktorý elektrolyt – NaCl, BaCl2, FeCl3 – bude mať nižší prah koagulácie?

[koagulačný prah je nižší v prípade FeCl3]

39. Hustota olivového oleja pri 22 Æ C je 960 kg m3 a hustota vody pri tejto teplote je 996 kg m3. Olivový olej pretečie viskozimetrom za 21 minút 15,6 sekundy a rovnaký objem vody

voda 22 H2 O 9 58 10 4 N s m2.
[viskozita olivového oleja 841 3	10 4 N s m2 ]
40. Viskozita petroleja pri 20	Æ C sa rovná 18	10 3 Pa s, a vis-
kosť vody za rovnakých podmienok - 1 005 10		3 Pa s (N s m2).

Určte hustotu petroleja, ak je známe, že čas výtoku petroleja z viskozimetra je 53 s a rovnaký objem vody je 24 s. Hustota vody je 998 kg m3.

[hustota petroleja je 809 4 kg m3]

41. Na ktorú elektródu sa budú pohybovať proteínové častice pI 4 0) pri elektroforéze v acetátovom tlmivom roztoku pripravenom zo 100 ml roztoku s koncentráciou octanu sodného 0,1 mol/l a 25 ml roztoku s koncentráciou kyseliny octovej 0,2 mol. /l?

[v tomto tlmivom roztoku je proteín záporne nabitý a počas elektroforézy sa presúva na anódu]

42. Roztok obsahuje zmes bielkovín: globulín (pI 7), albumín (pI 4 9) a kolagén (pI 4 0). Pri akej hodnote pH je možné tieto proteíny oddeliť elektroforeticky?

[proteíny môžu byť separované elektroforeticky pri pH 4-9]

43. Ku ktorej elektróde sa budú častice proteínu pohybovať počas elektroforézy, ak jej pI je 4 a pH je 5?

[proteínové častice sa budú pohybovať smerom k anóde]

44. Hemoglobín pl 6 68 sa umiestnil do tlmivého roztoku s koncentráciou vodíkových iónov 1 5 10 6 mol/l. Určte smer pohybu molekúl hemoglobínu počas elektroforézy. Je známe, že v červených krvinkách je pH 7 25. Aký náboj majú molekuly hemoglobínu pri tejto hodnote pH.

[hemoglobínové molekuly sa budú pohybovať smerom ku katóde; pri pH 7 má 25 molekúl hemoglobínu záporný náboj]

45. Osmotický tlak vodného roztoku bielkovín s hmotnostnou koncentráciou 1 kg m3 pri fyziologickej teplote je 292,7 Pa. Určte molekulovú hmotnosť proteínu z priemernej molárnej hmotnosti (molekula proteínu je izodiametrická).

[relatívna molekulová hmotnosť je 87 940]

46. ​​​​Vypočítajte priemerný osmotický tlak pri 25 centrácii - 4 176 kg m3;

molárna hmotnosť polystyrénu, ak sa Æ C rovná 120,9 Pa, a hmotnosť kon- 1 Pa m6 kg2.

47. Bude želatína (pI 4 7) napučiavať v acetátovom tlmivom roztoku s rovnakým obsahom zložiek pri 0 Æ C? Ako môžete identifikovať proces napučiavania želatíny? Vysvetli svoju odpoveď.

[opuch je minimálny v blízkosti izoelektrického bodu]

48. Pri napučaní gumy s hmotnosťou 200 g sa absorbovalo 964 ml chloroformu (19 g ml). Vypočítajte stupeň napučania gumy a percentuálne zloženie výsledného želé.

[915 8%; guma 9 84 %; chloroform 90 16 %]

49. Vypočítajte priemernú molárnu hmotnosť polyméru, ak jeho charakteristická viskozita je 0 126 m3 kg, konštanta K 5 10 5, 0 67.

50. Aká hmotnosť polyméru sa musí použiť na prípravu roztoku s molárnou koncentráciou rovnou 0,0025 mol/kg,

ak je hmotnosť rozpúšťadla 1,5 kg? Molárna hmotnosť monoméru je 100 g/mol. Stupeň polymerizácie - 100.

51. Pri akej hodnote pH by sa mali elektroforézou oddeliť dva enzýmy s izoelektrickými bodmi 5 a 3? Ako sú častice enzýmu nabité v roztokoch s pH 4,6?

a 7.9?

[má byť separovaný pri pH 4; nabíja pri pH 4 6 " " a " ", pri pH 7 9 " " a " "]

52. Stanovte molekulovú hmotnosť polymetylmetakrylátu pomocou údajov z viskozimetrickej metódy:

Koncentrácia
roztoku, kg m3
Znížená viskozita
IUD roztok
v benzéne

konštanty: K

105 ]

53. Molárna hmotnosť niektorých BMC je 600 000 Aká je molárna koncentrácia roztoku, ak je hmotnostná koncentrácia látky 6 g/l? Aký je osmotický tlak takéhoto roztoku pri 27Æ C?

54. 1 liter roztoku obsahuje 5 g amylózy. Osmotický tlak takéhoto roztoku pri 27Æ C sa rovná 0,15 mm Hg. čl. Vypočítajte molárnu hmotnosť amylózy.

55. Na jednu stranu membrány sa umiestni roztok proteínu s koncentráciou PrtCl 0,1 mol/l a na druhú stranu roztok s koncentráciou chloridu sodného 0,2 mol/l. Vypočítajte koncentráciu chloridiónov na oboch stranách membrány, keď je dosiahnutá rovnováha.

56. Na stanovenie zlatého čísla želatíny sa k 9,9 ml sólu červeného zlata pridalo 0,1 ml 1% roztoku želatíny. Potom sa uskutočnila séria 10 postupných riedení pôvodného roztoku 1 2 do každej skúmavky 10%

roztoku chloridu sodného. V prvých piatich skúmavkách neboli pozorované žiadne zmeny, ale v skúmavkách 6–10 roztok získal modrý odtieň. Aké je zlaté číslo?

57. Stanovte osmotický tlak vodného roztoku želatíny s hmotnostnou koncentráciou 2 5 kg m pri 293 K 3 .

Molárna hmotnosť želatíny je 104 600 a koeficient

0 69 Pa m6	kg 2.

58. Molekulová hmotnosť polyakrylonitrilu pri rôznych koncentráciách v roztoku difenylformamidu je 75 000 a 39 100 pri 293 K a vnútorná viskozita je 0,299 a 0,110. Určte koeficienty a K v Mark-Houwinkovej rovnici.

59. Pri diagnostike purulentnej meningitídy sa zisťuje ochranný počet bielkovín mozgovomiechového moku. Vypočítajte toto číslo, ak je známe, že na zabránenie koagulácie 20 ml AgBr sólu pôsobením 2 ml roztoku s hmotnostným zlomkom NaNO 3 10 % vyžadovalo pridanie k tomuto sólu 3 ml mozgovomiechového moku s obsahom 2 g bielkovín v 1 litri.

60. Osmotický tlak roztoku obsahujúceho 26 g/l hemoglobínu v izoeklektickom stave sa rovná osmotickému tlaku roztoku obsahujúceho 0,0117 g/l chloridu sodného. Vezmite hustotu roztokov rovnajúcu sa 1 g/ml, teplota 25Æ C, odchýlku od Van't Hoffovho zákona možno zanedbať. Vypočítajte molekulovú (molárnu) hmotnosť hemoglobínu.

APLIKÁCIA

1. ZÁKLADNÉ FYZIKÁLNE KONŠTANTY

Avogadrova konštanta, N A 6 02 1023 mol 1. Univerzálna plynová konštanta, R 8 31 J mol

Boltzmannova konštanta, k R N A 1 38 10 23 J K. Normálny molárny objem plynu, V 0 22 4 l mol. Planckova konštanta, h 6 63 10 34 J s.

2. FAKTORY A PRESNOSŤ NA TVORENIE DESETINNÝCH NÁSOBKOV A JEDNOTEK RÁMCOV A ICH OZNAČENIA

meter

	faktor,			faktor,
	na ktorých			na ktorých
	násobí			násobí
	Hlavná			Hlavná
	1012
	kilogram
Sila elektrického prúdu
Termodynamická teplota
Množstvo látky
Odvodené množstvá	priestor a čas
	meter štvorcový
	meter kubický
Rýchlosť	meter za sekundu
Mechanické deriváty	a tepelné veličiny
Hustota	kilogram za	kg m3
	meter kubický
Sila, hmotnosť
Tlak
Energia, práca, množstvo tepla,
termodynamický potenciál
Entropia	joule na kelvin
Elektrické deriváty	a magnetické veličiny
Množstvo elektriny
termodynamický potenciál
Elektrické napätie
elektrický potenciál,
elektromotorická sila
Elektrický odpor

Proteíny sú najdôležitejšou triedou látok, ktoré tvoria živé organizmy. Mnohé proteíny fungujú ako katalyzátory. Hemoglobín tiež prenáša kyslík z pľúc do tkanív.

25-1. Molárna hmotnosť hemoglobínu je g/mol. Priemerný obsah hemoglobínu v červených krvinkách je 15 g / 100 ml. Stanovte molárnu koncentráciu hemoglobínu (M) v krvi.

25-3. Henryho zákon znie takto:

rozpustnosť = k½ parciálny tlak ( kГ – Henryho konštanta)

Henryho konštanta pre kyslík je 1,3 x 10 –3 mol/l/atm. Odhadnite priemernú vzdialenosť medzi dvoma molekulami kyslíka vo vode v rovnováhe so vzduchom.

25-4. Molekula hemoglobínu môže viazať až štyri molekuly kyslíka. Odhadnite priemernú vzdialenosť medzi dvoma molekulami kyslíka v okysličenej krvi. Porovnajte výsledok s odpoveďami na otázky 25-2 a 25-3. Urobte záver o účinnosti hemoglobínu z hľadiska koncentrácie kyslíka a jeho dodávania do tkanív, kde je parciálny tlak kyslíka nízky.

25-6. Koľko rôznych aminokyselín obsahuje molekula hemoglobínu?

25-7. Trypsín hydrolyzuje peptidové väzby tvorené karboxylovými skupinami lyzínu a arginínu. Napríklad nižšie uvedený peptid

po pôsobení trypsínu sa rozkladá na nasledujúce peptidy:

Hemoglobín bol podrobený redukcii disulfidových väzieb a alkylácii a potom úplnej hydrolýze pôsobením trypsínu. Z koľkých aminokyselinových zvyškov (v priemere) budú pozostávať produkty hydrolýzy?

Molárna hmotnosť hemoglobínu

Hemoglob i n (Hb) (z hemo. a lat. globus - guľa), červený pigment obsahujúci železo v krvi ľudí, stavovcov a niektorých bezstavovcov; v tele plní funkciu transportu kyslíka (O 2) z dýchacích orgánov do tkanív; tiež zohráva dôležitú úlohu pri prenose oxid uhličitý z tkanív do dýchacích orgánov. U väčšiny bezstavovcov je glycerín voľne rozpustený v krvi; u stavovcov a niektorých bezstavovcov sa nachádza v červených krvinkách – erytrocytoch, pričom tvorí až 94 % ich suchého zvyšku. Molárna hmotnosť plynu obsiahnutá v erytrocytoch je asi, rozpustená v plazme - až. Podľa chemickej povahy je G. komplexný proteín - chromoproteín , pozostávajúci z proteínového globínu a porfyrínu železa - hemu. U vyšších živočíchov a ľudí sa krv skladá zo 4 monomérnych podjednotiek s molárnou hmotnosťou asi 17 000; dva monoméry obsahujú každý 141 aminokyselinových zvyškov ( a-reťazec), ďalšie dva - každý 146 zvyškov ( b- reťaze).

Priestorové štruktúry týchto polypeptidov sú do značnej miery podobné. Tvoria charakteristické „hydrofóbne vrecká“, v ktorých sa nachádzajú molekuly hemu (jedna pre každú podjednotku). Zo 6 koordinačných väzieb atómu železa obsiahnutých v heme sú 4 nasmerované na dusík pyrolových kruhov; 5. je napojený na dusík imidazolového kruhu histidínu, ktorý patrí medzi polypeptidy a nachádza sa na 87. mieste v r. a-reťaz a na 92. mieste v b- reťaze; 6. väzba smeruje k molekule vody alebo inej skupine (ligandy), vrátane kyslíka. Podjednotky sú navzájom voľne spojené vodíkom, soľou a inými nekovalentnými väzbami a pod vplyvom amidov a zvýšených koncentrácií solí sa ľahko disociujú za vzniku prevažne symetrických dimérov ( a b) a čiastočne a- A b- monoméry. Priestorová štruktúra molekuly plynu bola študovaná rôntgenovou difrakčnou analýzou (M. Peruts, 1959).

Poradie aminokyselín v a- A b-reťazce G. u množstva vyšších živočíchov a ľudí boli úplne objasnené. V molekule hemu zostavenej do tetraméru sú všetky 4 zvyšky hemu umiestnené na povrchu a reakcie s O 2 sú ľahko dostupné. Prídavok O 2 je zabezpečený obsahom atómu Fe 2+ v heme. Táto reakcia je reverzibilná a závisí od parciálneho tlaku (napätia) O2. V kapilárach pľúc, kde je napätie O2 asi 100 mmHg. čl., G. sa spája s O 2 (proces okysličovania), pričom sa mení na okysličený G. - okysličený hemoglobín. V tkanivových kapilárach, kde je napätie O2 výrazne nižšie (cca. 40 mm Hg. čl.), dochádza k disociácii oxyhemoglobínu na hemoglobín a O 2; ten sa dostáva do buniek orgánov a tkanív, kde je parciálny tlak O 2 ešte nižší (5-20 mmHg. cm.); hlboko v bunkách klesá takmer na nulu. Pridanie O 2 k hemoglobínu a disociácia oxyhemoglobínu na hemoglobín a O 2 sú sprevádzané konformačnými (priestorovými) zmenami v molekule hemoglobínu, ako aj jeho reverzibilným rozkladom na diméry a monoméry, po ktorých nasleduje agregácia na tetraméry.

Vlastnosti plynu sa menia pri reakcii s O 2 a ďalšie vlastnosti: okysličený plyn je 70-krát silnejšia kyselina ako plyn To zohráva veľkú úlohu pri väzbe v tkanivách a uvoľňovaní CO 2 do pľúc. Absorpčné pásy vo viditeľnej časti spektra sú charakteristické: G. má jedno maximum (pri 554 mmk Okysličený plyn má dve maximá pri 578 a 540 mmk. G. je schopný priamo viazať C02 (ako výsledok reakcie C02 s NH2-skupinami globínu); v tomto prípade vzniká karbhemoglobín – nestabilná zlúčenina, ktorá sa ľahko rozpadá v kapilárach pľúc na hemoglobín a CO 2 .

Množstvo G. v ľudskej krvi je v priemere 13-16 G%(alebo 78 % - 96 % podľa Saliho); u žien je G. o niečo menej ako u mužov. Vlastnosti G. sa počas ontogenézy menia. Preto rozlišujú embryonálny G., fetálny G. (plod) - HbF a dospelý G. - HbA. Afinita ku kyslíku v bunkách plodu je vyššia ako u dospelých, čo má významný fyziologický význam a zabezpečuje väčšiu odolnosť organizmu plodu voči deficitu O 2 . Stanovenie množstva G. v krvi je dôležité pre charakterizáciu respiračnej funkcie krvi za normálnych podmienok a pri širokej škále chorôb, najmä pri chorobách krvi. Množstvo G. určujú špeciálne prístroje – hemometre.

Pri niektorých chorobách, ako aj pri vrodených anomáliách krvi (pozri. Hemoglobinopatie ) v erytrocytoch sa objavujú abnormálne (patologické) krvinky, ktoré sa od normálnych líšia substitúciou aminokyselinového zvyšku v ( - alebo b- reťaze. Bolo identifikovaných viac ako 50 odrôd abnormálnych G. Pri kosáčikovej anémii sa G. zistilo v b- reťazce, ktorých kyselina glutámová, umiestnená na 6. mieste od N-konca, je nahradená valínom. Základom sú abnormality červených krviniek spojené s obsahom hemoglobínu F alebo H talasémia , methemoglobinémia . Respiračná funkcia niektorých abnormálnych gastrointestinálnych traktov je vážne narušená, čo spôsobuje rôzne patologické stavy ( anémia atď.). Vlastnosti G. sa môžu zmeniť, keď sa telo otrávi napríklad oxidom uhoľnatým, ktorý spôsobuje tvorbu karboxyhemoglobínu , alebo jedy, ktoré premieňajú Fe 2+ hem na Fe 3+ za vzniku methemoglobínu. Tieto deriváty G. nie sú schopné prenášať kyslík. G. rôzne zvieratá majú druhovú špecifickosť, vďaka jedinečnej štruktúre proteínovej časti molekuly. Zdrojom tvorby je G., uvoľnený pri deštrukcii červených krviniek žlčové pigmenty.

Svalové tkanivo obsahuje svalové G. - myoglobínu , z hľadiska molárnej hmotnosti, zloženia a vlastností, blízkych G. podjednotkám (monomérom). Analógy G. boli nájdené v niektorých rastlinách (napr. leghemoglobín nachádzajúce sa v uzlinách strukovín).

Lit.: Korzhuev P.A., Hemoglobin, M., 1964; Gaurowitz F., Chémia a funkcie proteínov, trans. z angličtiny, 2. vyd., M., 1965, s. 303-23; Ingram V., Biosyntéza makromolekúl, trans. z angličtiny, M., 1966, s. 188-97; Rapoport S. M., Lekárska biochémia, prekl. z nemčiny, M., 1966; Perutz M., Hemoglobínová molekula, v zbierke: Molecules and Cells, M., 1966; Zuckerkandl E.; Vývoj hemoglobínu, tamtiež; Fanelli A. R., Antonini E., Caputo A., Hemoglobin and myoglobin, "Advances in Protein Chemistry", 1964, v. 19, str. 73-222; Antonini E., Brunori M., Hemoglobin, „Annual Review of Biochemistry“, 1970, v. 39, s. 977-1042.

G. V. Andreenko, S. E. Severin.

Vypočítajte hmotnosť jednej molekuly hemoglobínu: v gramoch a v atómových hmotnostných jednotkách.

Vypočítajte hmotnosť jednej molekuly hemoglobínu (molekulový vzorec C 2954 H 4516 N 780 O 806 S 12 Fe 4):

a) v gramoch; b) v jednotkách atómovej hmotnosti.

Zapíšme si stručné vyjadrenie problému a ďalšie údaje potrebné na jeho vyriešenie.

a) Na výpočet hmotnosti molekuly hemoglobínu potrebujete poznať jej molárnu hmotnosť:

M (hemoglobín) = 2954,12 + 4516,1 + 780,14 + + 806,16 + 12,32 + 4,56 =( g/mol)

Ďalšie úvahy možno uskutočniť dvoma spôsobmi.

Metóda 1: podľa množstva látky.

Množstvo látky je vhodná univerzálna veličina, ktorá nám umožňuje dať do vzťahu počet atómov alebo molekúl, hmotnosť a objem látky.

kde m je hmotnosť, M je molárna hmotnosť, N je počet atómov alebo molekúl, N A = 6,02 10 23 mol –1– Avogadrova konštanta.

Kombináciou týchto vzorcov môžeme vyjadriť hmotnosť z hľadiska počtu molekúl:

Dosadením do výsledného vzorca N = 1, M = g/mol AA = 6,02-1023 mol –1, nájdeme

Metóda 2: použitie proporcií.

Hmotnosť 6,02 10 23 molekúl hemoglobínu je G;

a hmotnosť 1 molekuly hemoglobínu je m G.

b) Absolútna hmotnosť molekuly sa rovná relatívnej molekulovej hmotnosti vynásobenej 1 a. jesť.

Relatívna molekulová hmotnosť sa číselne rovná molárnej hmotnosti.

odpoveď: Hmotnosť jednej molekuly hemoglobínu je:

a) 1,07·10 –19 G; b)a. jesť.

Projekt od študentov pre študentov! Absolvovanie univerzity zjednodušujeme o 50%. Šetríme čas na štúdium o 40%. Zvýšte radosť o 200%!

Príručka pre chemika 21

Chémia a chemická technológia

Molekulová hmotnosť hemoglobínu

Železo funguje ako primárny nosič elektrónov v biologických oxidačno-redukčných reakciách. Ióny železa, Fe+ aj Fe+, sú prítomné v ľudskom tele a ako nosiče elektrónov neustále prechádzajú z jedného oxidačného stavu do druhého. Dá sa to ilustrovať na príklade cytochrómov. Ióny železa slúžia aj na transport a skladovanie molekulárneho kyslíka – funkcia nevyhnutná pre život všetkých stavovcov. V tomto systéme funguje iba Re(P). Na uspokojenie potrieb kyslíka v metabolických procesoch väčšina zvierat cirkuluje v tele tekutinu a prenáša kyslík, ktorý ho absorbuje z vonkajšieho zdroja, do mitochondrií tkanív. Tu je potrebné, aby dýchací reťazec sprostredkoval oxidačnú fosforyláciu a produkciu ATP. Rozpustnosť kyslíka vo vode je však príliš nízka na to, aby podporovala dýchanie u živých bytostí. Preto krv zvyčajne obsahuje proteíny, ktoré reverzibilne viažu kyslík. Tieto proteínové molekuly uľahčujú prenikanie kyslíka do svalov (tkanív) a môžu slúžiť aj ako zásobáreň kyslíka. 

Na druhej strane sa predpokladalo, že molekulová hmotnosť TMV je asi 40 miliónov a spočiatku sa zdalo, že pochopenie štruktúry TMV bude nesmierne ťažšie ako štruktúra oveľa menších molekúl myoglobínu a hemoglobínu, ktoré John Kendrew a Max Perutz s nimi bojovali mnoho rokov, ale nikdy nedostali žiadne výsledky, ktoré by biológa zaujímali. 

Hemoglobín

Hemoglobín (Hb) (z hemo. a lat. globus - guľa), červené krvné farbivo s obsahom železa u ľudí, stavovcov a niektorých bezstavovcov

Absorpčné spektrá hemoglobínu a jeho zlúčenín: 1 - hemoglobín; 2 - oxyhemoglobín; 3 - karboxyhemoglobín; 4 - methemoglobín: B, C, D, E, F, G - hlavné Fraunhoferove čiary slnečného spektra, vlnové dĺžky sú označené číslami.

Disociačná krivka ľudského oxyhemoglobínu.

Hemoglobín

V závislosti od tvaru molekuly proteínu sa rozlišujú fibrilárne a globulárne proteíny, osobitnú skupinu tvoria komplexné proteíny, ktoré okrem aminokyselín zahŕňajú sacharidy, nukleové kyseliny atď. globín a železitý porfyrín – hem. U vyšších zvierat a ľudí sa krv skladá zo 4 monomérnych podjednotiek s molárnou hmotnosťou asi 17 000; dva monoméry obsahujú 141 aminokyselinových zvyškov (a-reťazec), ďalšie dva - 146 zvyškov (a-reťazec).

Priestorové štruktúry týchto polypeptidov sú do značnej miery podobné. Tvoria charakteristické „hydrofóbne vrecká“, v ktorých sa nachádzajú molekuly hemu (jedna pre každú podjednotku). Zo 6 koordinačných väzieb atómu železa obsiahnutých v heme sú 4 nasmerované na dusík pyrolových kruhov; 5. je pripojený k dusíku imidazolového kruhu histidínu, ktorý patrí k polypeptidom a nachádza sa na 87. mieste v α-reťazci a na 92. mieste v β-reťazci; 6. väzba smeruje k molekule vody alebo iným skupinám (ligandom), vrátane kyslíka. Podjednotky sú navzájom voľne spojené vodíkom, soľou a inými nekovalentnými väzbami a ľahko disociujú pod vplyvom amidov a zvýšených koncentrácií solí za vzniku hlavne symetrických dimérov (a) a čiastočne a- a p-monomérov. Priestorovú štruktúru molekuly hemoglobínu študoval röntgenovou difrakčnou analýzou v roku 1959 anglický biochemik Max Ferdinand Perutz.

Postupnosť usporiadania aminokyselín v α- a β-reťazcoch hemoglobínu u mnohých vyšších živočíchov a ľudí bola úplne objasnená. V molekule hemu zostavenej do tetraméru sú všetky 4 zvyšky hemu umiestnené na povrchu a reakcie s O 2 sú ľahko dostupné. Prídavok O 2 je zabezpečený obsahom atómu Fe 2+ v heme. Táto reakcia je reverzibilná a závisí od parciálneho tlaku (napätia) O2. V kapilárach Kapiláry sú najmenšie cievy, ktoré prenikajú do orgánov a tkanív. Spájajú arterioly s venulami (najmenšie žily) a uzatvárajú krvný obeh; cez ich steny dochádza k výmene látok medzi krvou a tkanivami (krvnými kapilárami). Lymfatické kapiláry tvoria lymfatické cievy, podporujú odtok tekutiny z tkanív a odstraňujú cudzie častice a patogénne baktérie z tela. pľúc, kde je napätie O 2 asi 100 mm Hg. Art., G. sa spája s O 2 (proces okysličovania Oxygenácia - nasýtenie kyslíkom.), pričom sa mení na okysličený G. - okysličený hemoglobín. V tkanivových kapilárach, kde je napätie O 2 oveľa nižšie (asi 40 mm Hg), sa oxyhemoglobín disociuje na hemoglobín a kyslík O 2; ten vstupuje do buniek orgánov a tkanív, kde je parciálny tlak O 2 ešte nižší (5-20 mm Hg); hlboko v bunkách klesá takmer na nulu. Pridanie O 2 k hemoglobínu a disociácia oxyhemoglobínu na hemoglobín a O 2 sú sprevádzané konformačnými (priestorovými) zmenami v molekule hemoglobínu, ako aj jeho reverzibilným rozkladom na diméry a monoméry, po ktorých nasleduje agregácia na tetraméry.

Pri reakcii s kyslíkom O 2 sa menia aj ďalšie vlastnosti hemoglobínu: okysličený hemoglobín je 70-krát silnejšia kyselina ako hemoglobín. To zohráva veľkú úlohu pri viazaní sa v tkanivách a uvoľňovaní CO 2 v pľúcach. Charakteristické absorpčné pásy sú vo viditeľnej časti spektra: geoglobín má jedno maximum (pri 554 mmk) a okysličený plyn má dve maximá pri 578 a 540 mmk. G. je schopný priamo pridávať oxid uhličitý (oxid uhličitý) C02 (ako výsledok reakcie C02 s NH2-skupinami globínu); v tomto prípade vzniká karbhemoglobín – nestabilná zlúčenina, ktorá sa ľahko rozpadá v kapilárach pľúc na hemoglobín a CO 2 .

Ryža. 1. Absorpčné spektrá hemoglobínu a jeho zlúčenín: 1 - hemoglobín; 2 - oxyhemoglobín; 3 - karboxyhemoglobín; 4 - methemoglobín: B, C, D, E, F, G - hlavné Fraunhoferove čiary slnečného spektra, vlnové dĺžky sú označené číslami.

Množstvo hemoglobínu v ľudskej krvi je v priemere % (alebo 78 % - 96 % podľa Saliho); u žien je G. o niečo menej ako u mužov. Vlastnosti G. sa počas ontogenézy menia. Preto rozlišujú embryonálny G., fetálny G. (plod) - HbF a dospelý G. - HbA. Afinita ku kyslíku v bunkách plodu je vyššia ako u dospelých, čo má výrazný fyziologický Fyziologický, fyziologický stav – t.j. taký, v ktorom nie sú žiadne odchýlky od normálneho fungovania systémov a orgánov. význam a zabezpečuje väčšiu odolnosť organizmu plodu voči nedostatku O 2. Stanovenie množstva G. v krvi je dôležité pre charakterizáciu respiračnej funkcie krvi za normálnych podmienok a pri širokej škále chorôb, najmä pri chorobách krvi. Množstvo G. určujú špeciálne prístroje – hemometre.

Pri niektorých chorobách, ako aj pri vrodených anomáliách Anomália je štrukturálna alebo funkčná abnormalita tela spôsobená poruchami embryonálneho vývoja. Ostro vyjadrené anomálie sa nazývajú malformácie alebo deformity. krvi v červených krvinkách sa objavujú abnormálne (patologické) G., ktoré sa od normálnych líšia substitúciou aminokyselinového zvyšku v (- alebo?-reťazcoch. Bolo identifikovaných viac ako 50 druhov abnormálnych G.). kosáčikovitá anémia, G. bola zistená v β-reťazcoch ktorých na 6. mieste od N-konca stojaca kyselina glutámová nahradená valínom Anomálie erytrocytov spojené s obsahom hemoglobínu F alebo H sú základom talasémia (z gréckeho th?lassa - more a h?ima - krv) je stredomorská choroba, dedičná hemolytická anémia, prvýkrát identifikovaná (1925) u obyvateľov stredomorských oblastí, je spôsobená poruchami syntézy hemoglobínu. methemoglobinémia je vážne narušená respiračná funkcia niektorých abnormálnych hemoglobínov, čo spôsobuje rôzne patologické stavy (anémia atď.) Vlastnosti hemoglobínu sa môžu zmeniť, keď je telo otrávené, napríklad oxidom uhoľnatým, ktorý spôsobuje tvorbu karboxyhemoglobínu. alebo jedy, ktoré premieňajú Fe 2+ hem na Fe 3+ za vzniku methemoglobínu. Tieto deriváty G. nie sú schopné prenášať kyslík. G. rôzne zvieratá majú druhovú špecifickosť, vďaka jedinečnej štruktúre proteínovej časti molekuly. G., uvoľnený pri deštrukcii červených krviniek, je zdrojom tvorby žlčových pigmentov.

Svalové tkanivo obsahuje svalový hemoglobín – myoglobín Myoglobín je globulárny proteín, ktorý ukladá kyslík vo svaloch. , z hľadiska molárnej hmotnosti, zloženia a vlastností, blízkych G. podjednotkám (monomérom). Analógy G. sa našli v niektorých rastlinách (napríklad leghemoglobín sa nachádza v strukovinách).

Ryža. 2. Disociačná krivka ľudského oxyhemoglobínu.

Viac podrobností o hemoglobíne je možné študovať v literatúre: Korzhuev P. A., Hemoglobin, M., 1964; Gaurowitz F., Chémia a funkcie proteínov, trans. z angličtiny, 2. vyd., M., 1965, s. 303 - 23; Ingram V., Biosyntéza makromolekúl, trans. z angličtiny, M., 1966, s. 188 - 97; Rapoport S. M., Lekárska biochémia, prekl. z nemčiny, M., 1966; Perutz M., Hemoglobínová molekula, v zbierke: Molecules and Cells, M., 1966; Zuckerkandl E.; Evolúcia Evolúcia (v biológii) - nezvratná historický vývoj voľne žijúcich živočíchov. Určené variabilitou, dedičnosťou a prirodzeným výberom organizmov. Je to sprevádzané ich prispôsobením sa podmienkam existencie, vzniku a zániku druhov, transformácii biogeocenóz a biosféry ako celku. hemoglobín, tamtiež; Fanelli A. R., Antonini E., Caputo A., Hemoglobin and myoglobin, "Advances in Protein Chemistry", 1964, v. 19, str. 73 - 222; Antonini E., Brunori M., Hemoglobin, „Annual Review of Biochemistry“, 1970, v. 39, s. 977 - 1042. (G. V. Andreenko, S. E. Severin)

Nájdite niečo iné zaujímavé:

• Pred použitím informácií sa poraďte so svojím lekárom! Mark Twain: Buďte opatrní pri čítaní kníh o zdraví. Môžete zomrieť na preklep.

Komentáre k článku

Ak chcete zlepšiť zloženie krvi a zvýšiť hemoglobín, pripravte si túto kašu.

Zmiešajte 1 pohár pohánky a 1 pohár kefíru a nechajte 12 hodín. Pridajte med podľa chuti.

Jedzte túto kašu na raňajky alebo večer. V porovnaní s inými obilninami obsahuje pohánka málo sacharidov, preto je veľmi užitočná pre ľudí s nadváhou a diabetikov.

Na zvýšenie hemoglobínu: nastrúhajte 300 g surovej mrkvy a repy na hrubom strúhadle, pridajte 300 g medu. Premiešame a dáme do chladničky.

Vezmite 1 polievkovú lyžičku. 1 krát denne, ráno nalačno po dobu 30 minút. pred jedlom.

Za týždeň sa hemoglobín zvýši na normálnu (možno dvojnásobne!).

Ako zvýšiť hemoglobín bez mäsa

Hladinu hemoglobínu možno zvýšiť aj pomocou nasledujúcich produktov:

otruby, pšeničná kaša, marhule, sušené marhule, horká čokoláda, zelené jablká, obilný chlieb, červené hrozno, cvikla, strukoviny, mandle, granátové jablká, šťava zo sliviek, slivky, hrozienka, hrášok, paradajková šťava, ružičkový kel, brokolica, arašidové maslo, ovsené vločky, ananás (čerstvé a konzervované).

Všetky tieto potraviny sú bohaté na železo, ktoré zvyšuje hemoglobín. A mnohé z uvedených produktov sú obsahom železa porovnateľné s mäsom.

Špeciálne recepty na zvýšenie hemoglobínu

Z nasledujúcich receptov si vyberte ten, ktorý vám najviac vyhovuje, a snažte sa ho užívať priebežne, ako „vitamínový doplnok“ pre telo.

1) Pomeľte pohár vlašských orechov a pohár surovej pohánky, pridajte pohár medu, všetko premiešajte, každý deň zjedzte polievkovú lyžicu.

2) Vlašské orechy, sušené marhule, med, hrozienka - všetko v pomere 1:1 - pomelieme a dôkladne premiešame, jedzme 1-3 polievkové lyžice denne (jeden z najlepších receptov nielen na zvýšenie hemoglobínu, ale aj na dodanie telu potrebné vitamíny).

3) Pomeľte 1 pohár sušených sliviek, sušené marhule, vlašské orechy, hrozienka, pridajte med, pridajte 1-2 citróny so šupkou (miesto citrónu možno pridať šťavu z aloe), zjedzte 1-3 polievkové lyžice denne.

4) 100 ml čerstvo vylisovanej repnej šťavy, 100 ml mrkvovej šťavy, premiešajte a vypite (zvyšuje hemoglobín doslova za 2 dni).

5) 1/2 šálky jablkovej šťavy, 1/4 šálky repnej šťavy a 1/4 šálky mrkvovej šťavy, premiešajte a pite 1-2 krát denne.

6) 1/2 šálky čerstvo vylisovanej jablkovej šťavy, 1/2 šálky domácej brusnicovej šťavy, 1 polievková lyžica čerstvo vytlačenej repnej šťavy, premiešajte a vypite.

7) Surová pohánka 1/2 šálky, opláchnite, nalejte 1 šálku kefíru a nechajte cez noc, ráno je kaša pripravená, môžete jesť.

8) 1/2 pohára suchého červeného vína dobrá kvalita, odparuje sa vo vodnom kúpeli počas 5-7 minút; 1/4 šálky uvarenej žihľavy, 1 polievková lyžica rozpusteného masla, piť teplé.

Molárna hmotnosť hemoglobínu

HEMOGLOBÍN, Hb ( hemoglobínum; grécky haima krv + lat. globus ball), je hemoproteín, komplexný proteín patriaci medzi chromoproteíny obsahujúce hém; uskutočňuje prenos kyslíka z pľúc do tkanív a podieľa sa na prenose oxidu uhličitého z tkanív do dýchacích orgánov. G. sa nachádza v erytrocytoch všetkých stavovcov a niektorých bezstavovcov (červy, mäkkýše, článkonožce, ostnatokožce), ako aj v koreňových uzlinách niektorých strukovín. Mol. hmotnosť (hmotnosť) ľudských červených krviniek sa rovná; Jeden erytrocyt obsahuje cca. 400 miliónov molekúl G. G. je vysoko rozpustných vo vode, nerozpustných v alkohole, chloroforme a éteri a dobre kryštalizuje (tvar kryštálov G. sa líši od zvieraťa k zvieraťu).

G. zloženie zahŕňa jednoduchý proteín - globín a železo obsahujúcu protetickú (neproteínovú) skupinu - hem (96 a 4 % hmotnosti molekuly). Pri pH pod 2,0 sa molekula hemu rozdelí na hem a globín.

Hem (C 34 H 32 O 4 N 4) je železný protoporfyrín - komplexná zlúčenina protoporfyrínu IX s dvojmocným železom. Železo sa nachádza v strede protoporfyrínového jadra a je spojené so štyrmi atómami dusíka pyrolových jadier (obr. 1): dve koordinačné väzby a dve substitučné väzby vodíka.

Keďže koordinačné číslo železa je 6, dve valencie zostávajú nevyužité, jedna z nich sa realizuje väzbou hému na globín a druhá je spojená kyslíkom alebo inými ligandami - CO, F +, azidmi, vodou (obr. 2), atď.

Komplex protoporfínu IX s Fe 3+ sa nazýva hematín. Soľ hematínu s kyselinou chlorovodíkovou (chlórhemín, hemín) sa ľahko vylučuje. kryštalická forma (tzv. Teichmannove kryštály). Hem má schopnosť vytvárať komplexné zlúčeniny s dusíkatými zlúčeninami (amoniak, pyridín, hydrazín, amíny, aminokyseliny, proteíny atď.), čím sa mení na hemochromogény (pozri). Keďže hem je rovnaký u všetkých živočíšnych druhov, rozdiely vo vlastnostiach hemoglobínov sú spôsobené štruktúrnymi znakmi proteínovej časti molekuly hemoglobínu – globínu.

Globin

Globin je proteín albumínového typu, ktorý obsahuje vo svojej molekule štyri polypeptidové reťazce: dva alfa reťazce (každý obsahuje 141 aminokyselinových zvyškov) a dva beta reťazce obsahujúce 146 aminokyselinových zvyškov. Proteínová zložka G. molekuly je teda vytvorená z 574 zvyškov rôznych aminokyselín. Primárna štruktúra, t.j. geneticky určená sekvencia aminokyselín v polypeptidových reťazcoch globínu u ľudí a mnohých zvierat, bola plne študovaná. Charakteristickým rysom ľudského globínu je absencia aminokyselín izoleucínu a cystínu v jeho zložení. N-koncové zvyšky v alfa a beta reťazcoch sú valínové zvyšky. C-koncové zvyšky alfa reťazcov sú reprezentované arginínovými zvyškami a beta reťazce sú reprezentované histidínovými zvyškami. Predposledná pozícia v každom reťazci je obsadená zvyškami tyrozínu.

Röntgenová štrukturálna analýza kryštálov umožnila identifikovať hlavné znaky priestorovej štruktúry jeho molekuly [M. Ukázalo sa, že reťazce alfa a beta obsahujú špirálové segmenty rôznych dĺžok, ktoré sú zostavené podľa princípu alfa helixov (sekundárna štruktúra); Alfa reťazec má 7 a beta reťazec má 8 špirálových segmentov spojených nehelikálnymi sekciami. Skrutkovité segmenty začínajúce od N-konca sú označené písmenami latinskej abecedy (A, B, C, D, E, F, G, H) a neskrutkovité úseky alebo uhly rotácie skrutkovice majú zodpovedajúce označenie (AB, BC, CD, DE atď.). Nehelikálne oblasti na amínovom (N) alebo karboxylovom (C) konci globínového reťazca sa označujú ako NA alebo HC. Aminokyselinové zvyšky sú očíslované v každom segmente a navyše číslovanie tohto zvyšku od N-konca reťazca je uvedené v zátvorkách.

Špirálové a nešpirálové úseky sú rozložené v priestore určitým spôsobom, ktorý určuje terciárna štruktúra globínové reťazce. Ten je takmer identický v alfa a beta reťazcoch G., napriek významným rozdielom v ich primárnej štruktúre. Je to spôsobené špecifickým usporiadaním polárnych a hydrofóbnych skupín aminokyselín, čo vedie k akumulácii nepolárnych skupín vo vnútornej časti globule s tvorbou hydrofóbneho jadra. Polárne skupiny proteínu smerujú k vodnému prostrediu a sú s ním v kontakte. Vo vnútri každého globínového reťazca, blízko povrchu, sa nachádza hydrofóbna dutina („hémová kapsa“), v ktorej sa nachádza hem, orientovaný tak, že jeho nepolárne substituenty smerujú do vnútra molekuly a stávajú sa súčasťou hydrofóbneho jadra. Výsledok je cca. 60 nepolárnych kontaktov medzi hemom a globínom a jeden alebo dva polárne (iónové) kontakty hemu s alfa a beta reťazcami, ktoré zahŕňajú zvyšky kyseliny propiónovej hému, vystupujúce z hydrofóbneho „vrecka“. Umiestnenie hému v hydrofóbnej dutine globínu poskytuje možnosť reverzibilného pridávania kyslíka k Fe 2+ hému bez oxidácie hému na Fe 3+ a je charakteristické pre hemoglobíny rôznych živočíšnych druhov. Potvrdzuje to extrémna citlivosť G. na akékoľvek zmeny nepolárnych kontaktov v blízkosti hemu. Nahradenie hemu v hematopofyríne hematoporfyrínom teda vedie k prudkému narušeniu vlastností hemu.

Niektoré aminokyselinové zvyšky obklopujúce hem v hydrofóbnej dutine patria medzi invariantné aminokyseliny, t.j. aminokyseliny, ktoré sú rovnaké pre rôzne živočíšne druhy a sú nevyhnutné pre funkciu G. Medzi invariantné aminokyseliny veľký význam pridelené trom: histidínovým zvyškom, tzv. proximálne histidíny (87. poloha v a- a 92. polohe v P-reťazcoch), distálne histidíny (58. poloha v a- a 63. polohe v (5-reťazcov), ako aj valínový zvyšok E-11 (62. poloha v alfa reťazec a 67. pozícia v reťazci beta).

Spojenie medzi tzv proximálny histidín a hémové železo je jedinou chemickou látkou. väzba medzi nimi (realizuje sa piata koordinačná väzba atómu Fe 2+ hemu) a priamo ovplyvňuje pridávanie kyslíka do hemu. „Distálny“ histidín nie je priamo spojený s hémom a nepodieľa sa na fixácii kyslíka. Jeho význam spočíva v stabilizácii atómu Fe 2+ proti ireverzibilnej oxidácii (zrejme v dôsledku vytvorenia vodíkovej väzby medzi kyslíkom a dusíkom). Valínový zvyšok (E-11) je akýmsi regulátorom rýchlosti pridávania kyslíka do hemov: v beta reťazcoch je stéricky umiestnený tak, že zaberá miesto, kde by sa mal kyslík spájať, v dôsledku čoho sa okysličovanie začína reťazami fla. .

Proteínová časť a protetická skupina molekuly majú na seba silný vplyv. Globin mení mnohé vlastnosti hemu, čím mu dáva schopnosť viazať kyslík. Hem poskytuje odolnosť voči globínu akcie, zahrievanie, trávenie enzýmami a určuje charakteristiky kryštalizačných vlastností G.

Polypeptidové reťazce s naviazanými molekulami hemu tvoria štyri hlavné časti - podjednotky molekuly hemu Povaha ich vzájomného spojenia (položenia) a ich umiestnenie v priestore sú určené znakmi kvartérnej štruktúry hemu: a- a. P-reťazce sú umiestnené v rohoch štvorstenu okolo osi symetrie. Navyše, alfa reťazce ležia na vrchu p-reťazcov a zdá sa, že sú medzi nimi stlačené a všetky štyri hemy sú od seba vzdialené (obr. 3). Celkovo sa vytvorí tetramérna sféroidná častica s rozmermi 6,4 x 5,5 x 5,0 nm. Kvartérna štruktúra je stabilizovaná soľnými väzbami medzi α-α a β-β reťazcami a dvoma typmi kontaktov medzi α a β reťazcami (α1-β1 a α2-β2). Kontakty a1-pi sú najrozsiahlejšie, zahŕňajú 34 aminokyselinových zvyškov a väčšina interakcií je nepolárna. Kontakt α1-β2 pozostáva z 19 aminokyselinových zvyškov, väčšina väzieb je tiež nepolárna, s výnimkou niekoľkých vodíkových väzieb. Všetky zvyšky nachádzajúce sa v tomto kontakte sú rovnaké u všetkých študovaných živočíšnych druhov, zatiaľ čo 1/3 zvyškov v kontaktoch al-pi sa mení.

Ľudská žľaza je heterogénna, čo je spôsobené rozdielom v polypeptidových reťazcoch, ktoré tvoria jej zloženie. Glukóza v krvi dospelého človeka, ktorá tvorí 95 – 98 % glukózy v krvi (HbA), teda obsahuje dva α- a dva β-reťazce; malá frakcia G. (HbA2), dosahujúca maximálny obsah 2,0-2,5 %, obsahuje dva α- a dva σ-reťazce; Fetálny hemoglobín (HbF) alebo fetálny hemoglobín, ktorý tvorí 0,1 – 2 % v krvi dospelého človeka, pozostáva z dvoch α- a dvoch γ-reťazcov.

Fetálny G. je v prvých mesiacoch po narodení nahradený HbA. Vyznačuje sa výraznou odolnosťou voči tepelnej denaturácii, na ktorej sú založené metódy stanovenia jej obsahu v krvi.

V závislosti od zloženia polypeptidových reťazcov sú uvedené typy G. označené nasledovne: HbA - ako Hbα2β2, HbA2 - ako Hbα2σ2 a HbF - ako Hbα2γ. Pri vrodených anomáliách a ochoreniach krvotvorného aparátu sa objavujú abnormálne typy krvotvorby, napr. pri kosáčikovitej anémii (pozri), talasémii (pozri), vrodenej methemoglobinémii neenzymatického pôvodu (pozri Methemoglobinémia) atď. jednej aminokyseliny v jednom páre polypeptidových reťazcov.

V závislosti od valencie atómu hemového železa a typu ligandu v molekule hemu môže byť tento v niekoľkých formách. Redukovaný vodík (deoxy-Hb) má Fe 2+ s voľnou šiestou valenciou, keď sa k nemu pridá O 2, vzniká okysličená forma vodíka (HbO 2). Keď je HbO 2 vystavený množstvu oxidačných činidiel (ferikyanid draselný, dusitany, chinóny atď.), Fe 2+ sa oxiduje na Fe 3+ za vzniku methemoglobínu, ktorý nie je schopný prenášať O 2 . V závislosti od hodnoty pH média existujú kyslé a alkalické formy methemoglobínu, ktoré ako šiesty ligand obsahujú H 2 O alebo OH skupinu. V krvi zdravých ľudí je koncentrácia methemoglobínu 0,83+0,42%.

Methemoglobín má schopnosť pevne viazať fluorovodík, kyselinu kyanovodíkovú a ďalšie látky. Táto vlastnosť sa využíva v mede. prax na záchranu ľudí otrávených kyselinou kyanovodíkovou. Rôzne deriváty G. sa líšia absorpčnými spektrami (tabuľka).

Vlnová dĺžka (pri maximálnej absorpcii), nm

Miliekvivalentný koeficient absorpcie svetla, E

Methemoglobín (met-Hb; pH 7,0-7,4)

Funkčné vlastnosti hemoglobínu. Hlavnou biologickou úlohou plynu je účasť na výmene plynov medzi telom a vonkajším prostredím. G. zabezpečuje prenos kyslíka krvou z pľúc do tkanív a transport oxidu uhličitého z tkanív do pľúc (pozri Výmena plynov). Nemenej dôležité sú vlastnosti pufra G., ktoré tvoria silné hemoglobínové a oxyhemoglobínové pufrovacie systémy v krvi, čím prispievajú k udržiavaniu acidobázickej rovnováhy v tele (pozri. Nárazníkové systémy, Acidobázická rovnováha).

Kyslíková kapacita HbO2 je 1,39 ml O2 na 1 g HbO2. Schopnosť G. viazať a uvoľňovať kyslík sa odráža v jeho krivke disociácie kyslíka (ODC), ktorá charakterizuje percento nasýtenia G. kyslíkom v závislosti od parciálneho tlaku O 2 (pO 2).

Tetramérne molekuly kyslíka majú CDK v tvare S, čo naznačuje, že kyslík zabezpečuje optimálnu väzbu kyslíka pri relatívne nízkom parciálnom tlaku v pľúcach a uvoľňovanie kyslíka pri relatívne vysokom parciálnom tlaku v tkanivách (obr. 4). Maximálny prísun kyslíka do tkanív je spojený so zachovaním vysokého parciálneho tlaku v krvi, ktorý zabezpečuje prienik kyslíka hlboko do tkanív. Hodnota parciálneho tlaku kyslíka v mm Hg. Art., keď je 50 % plynu okysličených, je mierou afinity plynu ku kyslíku a označuje sa P50.

Pridávanie kyslíka do štyroch hemov G. prebieha postupne. Povaha CDK G. v tvare písmena S naznačuje, že prvá molekula kyslíka sa spája s G. veľmi pomaly, to znamená, že jej afinita ku G. je nízka, pretože je potrebné prerušiť soľné kontakty v molekule deoxyhemoglobínu. Pridanie prvej molekuly kyslíka však zvyšuje afinitu zvyšných troch hemov k nej a ďalšie okysličovanie hemu prebieha oveľa rýchlejšie (okysličenie štvrtého hemu prebieha 500-krát rýchlejšie ako prvého). V dôsledku toho existuje kooperatívna interakcia medzi centrami viažucimi kyslík. Vzory reakcie oxidu uhoľnatého (CO) sú rovnaké ako v prípade kyslíka, ale afinita oxidu uhoľnatého k CO je takmer 300-krát vyššia ako k O2, čo spôsobuje, že oxid uhoľnatý je vysoko toxický. Takže pri koncentrácii CO vo vzduchu rovnajúcej sa 0,1% viac ako polovica krvného plynu nie je spojená s kyslíkom, ale s oxidom uhoľnatým. V tomto prípade sa tvorí karboxyhemoglobín, ktorý nie je schopný transportovať kyslík.

Regulátory procesu okysličovania hemoglobínu. Procesy okysličovania a odkysličovania sú vo veľkej miere ovplyvnené iónmi vodíka, organickými fosfátmi, anorganickými soľami, teplotou, oxidom uhličitým a niektorými ďalšími látkami, ktoré riadia množstvo afinity vodíka ku kyslíku v súlade s fyziol. žiadosti tela. Závislosť afinity kyslíka ku kyslíku od hodnoty pH média sa nazýva Bohrov efekt (pozri Verigo efekt). Existujú „kyslé“ (pH<6) и «щелочной» эффект Бора (pH>6). Najväčší fyziol. Dôležitý je „alkalický“ Bohrov efekt. Jeho molekulárny mechanizmus je spôsobený prítomnosťou množstva pozitívne nabitých funkčných skupín v molekule hemoglobínu, ktorých disociačné konštanty sú v deoxyhemoglobíne oveľa vyššie v dôsledku tvorby soľných mostíkov medzi negatívne nabitými skupinami susedných proteínových reťazcov vo vnútri molekuly hemoglobínu. Pri okysličovaní dochádza v dôsledku prebiehajúcich konformačných zmien v molekule hemoglobínu k deštrukcii soľných mostíkov, k zmene pH negatívne nabitých skupín a k uvoľňovaniu protónov do roztoku. V dôsledku toho okysličenie vedie k oddeleniu protónu (H+) z molekuly plynu a naopak, zmena hodnoty pH, teda nepriamo koncentrácia iónov H+, ovplyvňuje pridávanie kyslíka do plynu. H+ sa tak stáva ligandom, ktorý sa viaže prednostne na deoxyhemoglobín a tým znižuje jeho afinitu ku kyslíku, t.j. zmena pH na kyslú stranu spôsobuje posun CDC doprava. Proces okysličovania je endotermický a zvýšenie teploty podporuje štiepenie kyslíka z molekuly G. V dôsledku toho zvýšená aktivita orgánov a zvýšenie teploty krvi spôsobia posun CDC doprava a dodávku kyslíka. do tkanív sa zvýši.

Jedinečnú reguláciu okysličovacieho procesu vykonávajú organické fosfáty lokalizované v erytrocytoch. Najmä 2,3-difosfoglycerát (DPG) výrazne znižuje afinitu G. ku kyslíku, čím podporuje odstránenie O 2 z oxyhemoglobínu. Vplyv DPG na G. stúpa s klesajúcou hodnotou pH (v rámci fyziol, regiónu), preto sa jeho vplyv na CDK G. prejavuje vo väčšej miere pri nízkych hodnotách pH. DPG sa viaže prevažne na deoxyhemoglobín v molárnom pomere 1:1, vstupuje do vnútornej dutiny svojej molekuly a vytvára 4 soľné mostíky s dvoma alfa-NH2 skupinami valínových zvyškov beta reťazcov a zjavne s dvoma imidazolovými skupinami histidínov H- 21 (143) beta reťazcov. Vplyv DPG klesá so zvyšujúcou sa teplotou, t.j. proces väzby DPG na molekulu G je exotermický. To vedie k tomu, že v prítomnosti DPG sa závislosť procesu okysličovania od teploty do značnej miery vytráca. V dôsledku toho je normálne uvoľňovanie kyslíka krvou umožnené v širokom rozsahu teplôt. Podobný účinok, aj keď v menšom rozsahu, má ATP, pyridoxalfosfát a iné organické fosfáty. Koncentrácia organických fosfátov v erytrocytoch má teda významný vplyv na respiračná funkcia G., rýchlo ju adaptujú na rôzne fiziol, a patol, stavy spojené s poruchou okysličovania * (zmeny obsahu kyslíka v atmosfére, krvné straty, regulácia transportu kyslíka od matky k plodu cez placentu a pod.). Pri anémii a hypoxii sa teda zvyšuje obsah DPG v erytrocytoch, čo posúva CDC doprava a spôsobuje väčšie uvoľňovanie kyslíka do tkanív. Mnohé neutrálne soli (acetáty, fosforečnany, chloridy draslíka a sodíka) tiež znižujú afinitu G. ku kyslíku. Tento účinok závisí od povahy látky a je podobný účinku organických fosfátov. V prítomnosti vysokej koncentrácie soli dosahuje afinita G. ku kyslíku minimum - v rovnakej miere pre rôzne soli a DPG, t.j. soli aj DPG si navzájom konkurujú o rovnaké väzbové centrá na molekule G. Takže napríklad vplyv DPG na afinitu G. ku kyslíku zmizne v prítomnosti 0,5 M chloridu sodného.

Ešte v roku 1904 Ch. Bohr a spol. ukázali pokles afinity G. ku kyslíku so zvýšením parciálneho tlaku oxidu uhličitého v krvi.

Zvýšenie obsahu oxidu uhličitého vedie predovšetkým k zmene pH prostredia, ale hodnota P50 klesá vo väčšej miere, ako by sa pri takomto poklese hodnoty dalo očakávať.

hodnoty pH. Je to spôsobené špecifickým vzťahom oxidu uhličitého s nenabitými alfa-NH2 skupinami alfa reťazcov a prípadne beta reťazcami plynu, s tvorbou karbamátov (karbhemoglobínu) podľa nasledujúcej schémy:

Deoxyhemoglobín sa viaže veľká kvantita oxid uhličitý ako HbO2. V erytrocytoch prítomnosť DPG kompetitívne inhibuje tvorbu karbamátov. Pomocou karbamátového mechanizmu sa v pokoji zdravých ľudí z tela odstráni až 15 % oxidu uhličitého. Viac ako 70 % tlmivej kapacity krvi zabezpečuje plyn v nej prítomný, čo tiež vedie k značnej nepriamej účasti plynu na prenose oxidu uhličitého. Ako krv prúdi tkanivami, HbO 2 sa mení na deoxyhemoglobín, pričom viaže ióny H+ a tým premieňa H 2 CO 3 na HCO 3 -. Pri priamej a nepriamej účasti G. sa teda viac ako 90 % oxidu uhličitého prichádzajúceho z tkanív do krvi viaže a prenáša do pľúc.

Je dôležité, aby všetky tieto regulátory posunu CDC (H +, DPG, CO 2) boli vzájomne prepojené, čo má veľký význam pri množstve vznikajúcich patolových stavov. Zvýšenie koncentrácie DPG v erytrocytoch je teda výsledkom komplexných zmien v ich metabolizme, pri ktorých je hlavnou podmienkou zvýšenie hodnoty pH. Pri acidóze a alkalóze, aj vďaka vzťahu medzi H + a DPG, sa hodnota P50 vyrovnáva.

Metabolizmus hemoglobínu

Biosyntéza G. prebieha v mladých formách erytrocytov (erytroblasty, normoblasty, retikulocyty), kde sa na syntéze porfyrínového kruhu podieľajú atómy železa obsiahnuté v zložení G. za vzniku δ-. kyselina aminolevulová. Dve jeho molekuly sa premenia na pyrolový derivát - prekurzor porfyrínu. Globín vzniká z aminokyselín, t.j. obvyklým spôsobom syntézy bielkovín. G. rozpad začína v erytrocytoch, čím sa dokončuje ich životný cyklus. Hém sa oxiduje cez alfa-metínový mostík, čím sa preruší väzba medzi zodpovedajúcimi pyrolovými kruhmi.

Výsledný derivát G. sa nazýva verdoglobín (zelený pigment). Je veľmi nestabilný a ľahko sa rozkladá na železitý ión (Fe 3+), denaturovaný globín a biliverdín.

Veľký význam v katabolizme G. má komplex haptoglobín-hemoglobín (Hp-Hb). Po výstupe z erytrocytu do krvného obehu sa G. ireverzibilne viaže na haptoglobín (pozri) v komplexe Hp-Hb. Po vyčerpaní celého množstva Hp v plazme sa G. absorbuje proximálnymi tubulmi obličiek. Väčšina globínu sa rozpadne v obličkách do 1 hodiny.

Katabolizmus hemu v komplexe Hp-Hb je uskutočňovaný retikuloendotelovými bunkami pečene, kostnej drene a sleziny s tvorbou žlčových pigmentov (pozri). Železo uvoľnené pri tomto procese veľmi rýchlo vstupuje do metabolického bazéna a využíva sa pri syntéze nových molekúl železa.

Metódy stanovenia koncentrácie hemoglobínu. V klinoch, prax, G. sa zvyčajne stanovuje kolorimetrickou metódou pomocou Saliho hemometra, na základe merania množstva hemínu vytvoreného z G. (pozri Hemoglobinometria). V závislosti od obsahu bilirubínu a methemoglobínu v krvi, ako aj v niektorých patolových stavoch však chyba metódy dosahuje +30%. Spektrofotometrické metódy výskumu sú presnejšie (pozri Spektrofotometria).

Na stanovenie celkového hemoglobínu v krvi sa používa kyanmethemoglobínová metóda, založená na premene všetkých derivátov hemoglobínu (deoxy-Hb, HbO 2, HbCO, met-Hb atď.) na azúrovú-meth-Hb a meraní optickej hustoty roztoku pri 540 nm. Na ten istý účel sa používa pyridín-hemochromogénna metóda. Koncentrácia HbO 2 sa zvyčajne stanovuje absorpciou svetla pri 542 nm alebo gazometrickou metódou (podľa množstva viazaného kyslíka).

Hemoglobín v klinickej praxi

Stanovenie kvantitatívneho obsahu a kvalitatívneho zloženia G. sa používa v kombinácii s iným hematol. indikátory (hematokrit, počet červených krviniek, ich morfológia a pod.) na diagnostiku mnohých patológií, stavov červenej krvi (anémia, erytrémia a sekundárna erytrocytóza, posúdenie stupňa straty krvi, zahustenie krvi pri dehydratácii tela a popálenín a pod.), na posúdenie účinnosti hemo -transfúzií počas terapie a pod.

Normálne je obsah G. v krvi v priemere 14,5 + 0,06 g% u mužov (variácie 13,0-16,0 g%) a u žien 12,9 + 0,07 g% (12,0- 14,0 g%), podľa L. E. Yarustovskaya et al. (1969); kolísanie závisí od veku a ústavných charakteristík tela, fyz. aktivita, strava, klíma, parciálny tlak kyslíka v okolitom vzduchu. Koncentrácia G. v krvi je relatívna hodnota, ktorá závisí nielen od absolútneho množstva celkového G. v krvi, ale aj od objemu plazmy. Zvýšenie objemu plazmy pri konštantnom množstve G. v krvi môže poskytnúť podhodnotené čísla pri stanovení G. a napodobniť anémiu.

Pre úplnejšie posúdenie obsahu G. slúžia aj nepriame ukazovatele: stanovenie farebného indikátora, priemerný obsah G. v jednej červenej krvinke, priemerná bunková koncentrácia G. vo vzťahu k hematokritovému indexu atď.

Pri ťažkých formách anémie pokles koncentrácie G. v krvi na určitú kritickú hodnotu - 2-3 g% a menej (hemoglobinopénia, oligochrómia) - zvyčajne vedie k smrti, avšak pri niektorých typoch chronickej anémie , jednotliví pacienti sa v dôsledku vývoja kompenzačných mechanizmov prispôsobujú takejto koncentrácii.

V patole sa stavy, obsah G. a počet červených krviniek nemenia vždy paralelne, čo sa odráža v klasifikácii anémie (rozlišujú sa normálne, hypo- a hyperchromické formy anémie); Erytrémia a sekundárna erytrocytóza sú charakterizované zvýšenou koncentráciou G. (hyperchrómia) a zvýšením počtu červených krviniek súčasne.

Takmer všetka krvná glukóza sa nachádza vo vnútri červených krviniek; časť je v plazme vo forme komplexu Hp-Hb. Voľná ​​plazmatická glukóza je normálne 0,02-2,5 mg% (podľa G.V. Derviza a N.K. Byalka). Obsah voľnej hemolýzy v plazme sa zvyšuje pri niektorých hemolytických anémiách, ktoré sa vyskytujú prevažne pri intravaskulárnej hemolýze (pozri Hemoglobinémia).

Vzhľadom na prítomnosť niekoľkých normálnych typov hemoglobínov, ako aj výskyt niektorých chorôb abnormálnych hemoglobínov rôzneho pôvodu v krvi (pozri Hemoglobinopatie), veľká pozornosť sa venuje určovaniu kvalitatívneho zloženia hemoglobínu v erytrocytoch („hemoglobínový vzorec “). Detekcia zvýšeného množstva HbF a HbA2 G. typu je teda zvyčajne charakteristická pre niektoré formy beta talasémie.

Zvýšenie obsahu HbF bolo zaznamenané aj pri inom hematole. ochorenia (akútna leukémia, aplastická anémia, paroxyzmálna nočná hemoglobinúria a pod.), ako aj infekčná hepatitída, asymptomatická dedičná perzistencia fetálneho hemoglobínu a gravidita. Koncentrácia frakcie HbA2 v krvi sa zvyšuje v prítomnosti určitých nestabilných plynov a intoxikácií a znižuje sa anémia z nedostatku železa.

V ľudskej ontogenéze dochádza k zmene rôzne druhy normálny hemoglobín P (primitívny) sa zistí u plodu (do 18 týždňov); jeho odrody sú označené rovnako ako Hb Gower1 a Hb Gower2.

Prevaha primárnej krvotvorby zodpovedá obdobiu vitelinovej krvotvorby a v nasledujúcom období pečeňovej hematopoézy sa syntetizuje prevažne HbF.

Syntéza „dospelého“ HbA sa prudko zintenzívňuje počas obdobia hematopoézy kostnej drene; obsah HbF u novorodenca je až 70-90% z celkového množstva G. (zvyšných 10-30% pripadá na frakciu HbA). Do konca prvého roku života sa koncentrácia HbF zvyčajne zníži na 1 – 2 % a zodpovedajúcim spôsobom sa zvýši aj obsah HbA.

Je známe, že sv. 200 abnormálnych (patologických alebo neobvyklých) variantov G., ktorých výskyt je spôsobený rôznymi dedičnými defektmi pri tvorbe globínových polypeptidových reťazcov.

Objav L. Paulinga, Itana (N. A. Itano) a kol. v roku 1949 položil patol, hemoglobín S (anglicky: kosáčikovitá bunka) základ pre štúdium molekulárnych chorôb. Prítomnosť abnormálnych krviniek v červených krvinkách zvyčajne (ale nie vždy) vedie k rozvoju syndrómu dedičnej hemolytickej anémie (pozri).

Väčšina opísaných variantov hemoglobínu by sa nemala považovať za patologickú, ale skôr za zriedkavé neobvyklé formy medu G. S. určitý význam majú hemoglobíny S, C, D, E, Bart, H, M a veľká skupina (cca 60) nestabilných hemoglobínov molekula sa stáva nestabilnou voči pôsobeniu oxidačných činidiel, zahrievaniu a mnohým ďalším faktorom. GM-skupiny vznikajú v dôsledku substitúcií aminokyselín v polypeptidových reťazcoch v oblasti kontaktov hem-globín, čo vedie nielen k nestabilite molekuly, ale aj k zvýšenému sklonu k tvorbe methemoglobínu. M-hemoglobinopatia je často príčinou dedičnej methemoglobinémie (pozri).

G. klasifikácia bola spočiatku založená na ich zobrazovaní v poradí otvárania písmenami latinskej abecedy; výnimku tvorí normálny „dospelý“ G., označený písmenom A, a fetálny G. (HbF). Písmeno S označuje abnormálnu kosáčikovitú anémiu G. (synonymum HbB). Písmená latinskej abecedy od A po S sa teda považovali za všeobecne akceptované označenia G. Podľa toho, ktoré bolo prijaté na X International Hematol. Congress (Stockholm, 1964) G. nomenklatúra sa odteraz neodporúča používať zvyšné písmená abecedy na označenie nových variantov.

Teraz je zvykom pomenovať novoobjavené formy G. podľa miesta nálezu názvom mesta (regiónu), nemocnice alebo laboratória, kde bol nový G. prvýkrát objavený, a uviesť (v zátvorkách) jeho biochemický vzorec, umiestnenie a charakter substitúcie aminokyselín v postihnutom okruhu. Napríklad Hb Koln (alfa 2 beta 2 98 val->met) znamená, že v hemoglobíne Koln došlo na 98. pozícii k zámene jedného z beta polypeptidových reťazcov aminokyseliny valínu za metionín.

Všetky odrody G. sa navzájom líšia fyzikálnymi a chemickými vlastnosťami. a fyzické vlastnosti, a niektoré aj funkčnými vlastnosťami, na ktorých sú založené metódy detekcie rôznych variantov G. v klinike. Bola objavená nová trieda abnormálnych plynov so zmenenou afinitou ku kyslíku. G. typizácia sa vykonáva pomocou elektroforézy a množstva ďalších laboratórnych metód (testy na odolnosť voči alkáliám a tepelná denaturácia, spektrofotometria atď.).

Na základe ich elektroforetickej pohyblivosti sa G. delia na rýchlo sa pohybujúce, pomalé a normálne (majú rovnakú pohyblivosť ako HbA). Nahradenie aminokyselinových zvyškov však nevedie vždy k zmene náboja molekuly, takže niektoré varianty nie je možné detegovať pomocou elektroforézy.

Hemoglobín v súdnom lekárstve

G. a jeho deriváty v súdnom lekárstve sú určené na zistenie prítomnosti krvi na fyzických dôkazoch alebo v akýchkoľvek tekutinách pri diagnostikovaní otravy látkami, ktoré spôsobujú zmeny v G., na rozlíšenie krvi patriacej plodu alebo novorodenca od krvi dospelého . Existujú dôkazy o používaní dedičných znakov pri skúmaní sporného otcovstva, materstva a náhrady detí, ako aj na účely individualizácie krvi na fyzických dôkazoch.

Imunizáciou zvierat ľudským hemoglobínom sa získali séra precipitujúce hemoglobín. Pomocou týchto sér je možné zistiť prítomnosť ľudskej krvi vo farbe skúmanej na G.

Na stanovenie prítomnosti krvi v škvrnách sa používa mikrospektrálna analýza a mikrokryštalické reakcie. V prvom prípade sa hemochromogén premieňa alkáliou a redukčným činidlom na hemochromogén, ktorý má charakteristické absorpčné spektrum (pozri Hemochromogén), alebo na hemochromogén pôsobí koncentrovaná kyselina sírová, čo vedie k tvorbe hematoporfyrínu typické absorpčné spektrum vo viditeľnej časti spektra .

Z mikrokryštalických reakcií na stanovenie prítomnosti krvi sa najčastejšie používajú testy založené na tvorbe kryštálov hemochromogénu a hemín hydrochloridu. Na získanie hemínových kryštálov z tkaniva so škvrnou vyšetrenou na G. vezmite niť a položte ju na podložné sklíčko, pridajte niekoľko kryštálov chloridu sodného a niekoľko kvapiek koncentrovanej kyseliny octovej (Teichmannovo činidlo). Pri zahrievaní (v prítomnosti krvi) sa z G. vytvoria kryštály hydrochloridu hemínu (Teichmannove kryštály) - hnedé šikmé rovnobežníky, niekedy sa používajú reakcie na získanie kryštálov jód-hemínu z G. - malé čierne kryštály vo forme kosoštvorcové hranoly.

Deriváty G. sa pri niektorých otravách zisťujú spektroskopicky v krvi. Napríklad pri otrave oxidom uhoľnatým sa v krvi obetí nachádza karboxyhemoglobín, pri otrave látkami tvoriacimi methemoglobín sa zisťuje methemoglobín.

V prípadoch zabitia novorodencov môže byť potrebné stanoviť prítomnosť krvi novorodenca alebo plodu na rôznych fyzických dôkazoch. Keďže v krvi plodu a novorodenca je vysoký obsah HbF a v krvi dospelého človeka HbA, vyznačujú sa svojimi fyzikálnymi a chemickými vlastnosťami. vlastnosti, G. novorodenca (plodu) a dospelého človeka možno ľahko odlíšiť.

V praxi sa najčastejšie používa alkalická denaturácia, keďže fetálna žľaza je odolnejšia voči pôsobeniu zásad ako dospelá žľaza. G. zmeny sa stanovujú spektroskopicky, spektrofotometricky alebo fotometricky.

Syntéza polypeptidových reťazcov sa uskutočňuje pod kontrolou štrukturálnych a (možno) regulačných génov. Štrukturálne gény určujú špecifickú sekvenciu aminokyselín polypeptidových reťazcov a regulačné gény určujú rýchlosť ich syntézy (pozri Gén).

Existujúcich 6 typov normálnych g reťazcov (Hbα, Hbβ, Hbγ, Hbδ, Hbε, Hbζ) u ľudí je kódovaných 6 génovými lokusmi (α, β, γ, δ, ε, ζ). Predpokladá sa, že pre reťazce a môžu existovať dva lokusy. Okrem toho bolo objavených 5 rôznych γ reťazcov, ktoré sú kódované rôznymi lokusmi. Celkovo teda môže mať človek 7 až 10 párov štrukturálnych génov, ktoré riadia syntézu G.

Štúdium vývojových štádií ukázalo, že u ľudí existuje jasná a dobre vyvážená genetická regulácia syntézy rôznych G. V prvej polovici života maternice u ľudí, Gl. arr. lokusy α, γ, ζ, ε-reťazcov (posledné len na krátky čas, v ranom období embryonálneho života). Po narodení sa súčasne s vypnutím lokusu gama reťazca aktivujú lokusy β a δ reťazca. V dôsledku tohto prechodu je fetálny hemoglobín (HbF) nahradený dospelými hemoglobínmi - HbA s malou frakciou HbA2.

Zostávajú nejasné otázky: umiestnenie génových lokusov, ktoré určujú syntézu G. na chromozómoch, ich väzba, závislosť špecifickej aktivácie a represie štrukturálnych génov G. spojených s obdobiami ontogenézy na pôsobení regulačných génov, tzv. vplyv humorálnych faktorov (napríklad hormónov) atď.

Syntéza globínových reťazcov je konkrétnym príkladom syntézy proteínov v bunke.

Aj keď je v regulácii syntézy G. stále veľa nejasností, kľúčovými mechanizmami sa zdajú byť tie, ktoré riadia rýchlosť transkripcie mRNA (messenger RNA) z DNA. Presná charakterizácia DNA špecificky zodpovednej za syntézu globínu nebola získaná. V roku 1972 sa však niekoľkým laboratóriám súčasne podarilo syntetizovať gén, ktorý reguluje syntézu G. Toto sa uskutočnilo pomocou enzýmu reverzná transkriptáza (pozri Genetické inžinierstvo).

Hémová časť molekuly G. sa syntetizuje oddelene pomocou série enzymatické reakcie, počnúc aktívnym sukcinátom (kyselina jantárová) z Krebsovho cyklu a končiac komplexným protoporfyrínovým kruhom s atómom železa v strede.

Počas procesu syntézy proteínov nadobúdajú globínové reťazce svoju charakteristickú konfiguráciu a hem je „vložený“ do špeciálneho vrecka. Ďalej nastáva kombinácia dokončených reťazcov za vzniku tetraméru.

Syntéza špecifickej DNA prebieha v prekurzoroch erytrocytov len do štádia ortochrómneho normoblastu. V tomto období vzniká finálny súbor polypeptidových reťazcov globínu, ten sa kombinuje s hémom a tvoria sa všetky typy RNA a potrebné enzýmy.

Dedičné poruchy syntézy G. sú rozdelené do dvoch veľkých skupín:

1) tzv štrukturálne varianty alebo anomálie primárnej štruktúry hemoglobínu - „kvalitatívne“ hemoglobinopatie ako Hb, S, C, D, E, M, ako aj choroby spôsobené nestabilným hemoglobínom a hemoglobinopatie so zvýšenou afinitou k O 2 (pozri Hemoglobinopatie),

2) stavy vznikajúce v dôsledku zhoršenej rýchlosti syntézy jedného z polypeptidových reťazcov globínu - „kvantitatívne“ hemoglobinopatie alebo talasémia (pozri).

Pri štrukturálnych variantoch sa môže meniť stabilita a funkcia G molekuly Pri talasémii môže byť štruktúra globínu normálna. Pretože oba typy genetických defektov sú bežné v mnohých ľudských populáciách, často sa pozorujú jedinci, ktorí sú súčasne heterozygotní pre štrukturálny variant G. a pre talasémiu. Kombinácie rôznych génov tvoria veľmi zložité spektrum hemoglobinopatií. V niektorých prípadoch môžu mutácie ovplyvniť mechanizmy prepínania syntézy G., čo vedie napríklad k pokračovaniu syntézy G. plodu u dospelých. Tieto stavy sa súhrnne nazývajú dedičná perzistencia fetálneho hemoglobínu.

Fúzne varianty zahŕňajú mutanty Hb Lepore, anti-Lepore a Kenya. Je najpravdepodobnejšie, že tieto štrukturálne anomálie G. vznikli ako výsledok nerovnomerného nehomologického meiotického kríženia medzi tesne spojenými G génmi. Výsledkom je, že napríklad v Hb Lepore sú a-reťazce normálne a iné polypeptidové reťazce obsahujú časť δ- sekvencie a časť β- sekvencie polypeptidových reťazcov.

Pretože mutácie sa môžu vyskytnúť v ktoromkoľvek z génov, ktoré určujú syntézu génov, môže nastať niekoľko situácií, v ktorých jednotlivci budú homozygoti, heterozygoti alebo dvojití heterozygoti pre alely abnormálnych génov na jednom alebo viacerých lokusoch.

Je známych viac ako 200 štrukturálnych variantov G., viac ako 120 z nich bolo charakterizovaných a v mnohých prípadoch sa podarilo spojiť štrukturálnu zmenu G. s jeho anomálnou funkciou. Najjednoduchší mechanizmus vzniku nového variantu G. v dôsledku bodovej mutácie (náhrada jednej bázy v genetickom kóde) možno demonštrovať na príklade HbS (schéma).

Vplyv substitúcie aminokyselín na fyzikálno-chemické. vlastnosti, stabilita a funkcia molekuly G. závisia od typu aminokyseliny, ktorá nahradila predchádzajúcu, a od jej polohy v molekule. Množstvo mutácií (nie však všetky) výrazne mení funkciu a stabilitu molekuly hemoglobínu (HbM, nestabilné hemoglobíny, hemoglobíny so zmenenou afinitou k O 2) alebo jej konfiguráciu a množstvo fyzikálno-chemických. vlastnosti (HbS a HbC).

Hemoglobíny sú nestabilné

Nestabilné hemoglobíny sú skupinou abnormálnych hemoglobínov, ktoré sú obzvlášť citlivé na pôsobenie oxidačných činidiel, tepla a radu ďalších faktorov, čo sa vysvetľuje geneticky podmieneným nahradením niektorých aminokyselinových zvyškov v ich molekulách inými; nosič takýchto hemoglobínov sa často prejavuje ako hemoglobinopatia (pozri).

V erytrocytoch ľudí, ktorí sú nosičmi nestabilného G., tzv. Heinzove telieska, čo sú nahromadenia denaturovaných molekúl nestabilných krviniek (vrodená hemolytická anémia s Heinzovými telieskami). V roku 1952 I. A. Cathie navrhol, že táto choroba je dedičná. Frick (P. Frick), Gitzig (W. H. Hitzig) a Vetke (K. Betke) v roku 1962 prvýkrát na príklade Hb Zurich dokázali, že hemolytická anémia s Heinzovými telieskami je spojená s prítomnosťou nestabilných hemoglobínov. Carrell (R. W. Carrell) a G. Lehmann v roku 1969 navrhli nový názov pre takéto hemoglobinopatie - hemolytická anémia spôsobená prenášaním nestabilných G.

Nestabilita molekúl hemu môže byť spôsobená nahradením aminokyselinových zvyškov v kontakte s hemom; nahradenie nepolárneho aminokyselinového zvyšku polárnym; porušenie sekundárnej štruktúry molekuly spôsobené nahradením akéhokoľvek aminokyselinového zvyšku prolínovým zvyškom; nahradenie aminokyselinových zvyškov v oblasti α1β1- a α2β2-kontaktov, čo môže viesť k disociácii molekuly hemoglobínu na monoméry a diméry; delécia (strata) niektorých aminokyselinových zvyškov; predĺženie podjednotiek, napríklad dva nestabilné hemoglobíny - Hb Cranston a Hb Tak majú v porovnaní s normálnym hemoglobínom predĺžené beta reťazce v dôsledku hydrofóbneho segmentu pripojeného k ich C-koncu.

Klasifikácia nestabilných plynov, ktorú navrhol J. V. Dacie a upravili Yu N. Tokarev a V. M. Belostotsky, je založená na povahe zmien v molekule, ktoré spôsobujú, že plyn je nestabilný.

Popísané cca. 90 nestabilný G., a varianty s náhradou aminokyselinových zvyškov v beta reťazcoch molekuly G. sa nachádzajú približne 4-krát častejšie ako s náhradou takýchto zvyškov v alfa reťazcoch.

Nosenie nestabilného G. sa dedí autozomálne dominantným spôsobom a nosičmi sú heterozygoti. V niektorých prípadoch je výskyt nosičstva nestabilného G. výsledkom spontánnej mutácie. Zníženie stability G. vedie nielen k jeho ľahkému vyzrážaniu, ale v niektorých prípadoch k strate hemu. Substitúcie aminokyselinových zvyškov v miestach kontaktu a- a (3-reťazcov molekuly hemoglobínu môžu ovplyvniť afinitu molekuly ku kyslíku, interakciu hemov a rovnováhu medzi tetramérmi, dimérmi a monomérmi hemoglobínu. ľudia heterozygotní pre gény pre nestabilný hemoglobín, normálny aj abnormálny, nestabilný G., ten však rýchlo denaturuje a stáva sa funkčne neaktívnym.

Ťažká hemolytická anémia sa zvyčajne pozoruje u pacientov, ktorí sú nosičmi nestabilného G. s vysokým stupňom molekulárnej nestability.

Pri nosení iného nestabilného G. klinu sú prejavy zvyčajne stredne závažné alebo úplne nevýznamné. V niektorých prípadoch (Hb Riverdale-Bronx, Hb Zurich atď.) sa nosičstvo nestabilného G. prejavuje vo forme hemolytických kríz po užití niektorých liekov (sulfónamidy, analgetiká atď.) alebo vystavení infekciám. U niektorých pacientov, napríklad nosičov Hb Hammersmith, Hb Bristol, Hb Sydney atď., sa vyskytuje cyanóza kože spôsobená zvýšenou tvorbou met- a sulfhemoglobínov. Hemoglobinopatie spôsobené nosičstvom nestabilného G. treba odlíšiť od hemolytických a hypochrómnych anémií inej etiológie a predovšetkým od deficitu železa a hemolytických anémie spojených s geneticky podmieneným deficitom enzýmov pentózo-fosfátového cyklu, glykolýzy atď.

Väčšina ľudí, ktorí sú nosičmi nestabilného G., nepotrebuje špeciálnu liečbu. Pri hemolýze je užitočná regeneračná terapia. Všetkým nosičom nestabilného G. sa odporúča zdržať sa užívania oxidačných liečiv, ktoré vyvolávajú hemolýzu (sulfónamidy, sulfóny, analgetiká atď.). Krvné transfúzie sú indikované len s rozvojom hlbokej anémie. V prípade závažnej hemolýzy so zvýšenou sekvestráciou červených krviniek slezinou a hypersplenizmom je indikovaná splenektómia (pozri). Splenektómia sa však zvyčajne nevykonáva u detí (do 6 rokov) kvôli riziku vzniku septikémie.

Metódy identifikácie nestabilných hemoglobínov

Štúdium termolability hemoglobínu je najdôležitejším testom na identifikáciu jeho nestability. Navrhli ho A. G. Grimes a A. Meisler v roku 1962 a Dacey v roku 1964 a pozostáva z inkubácie hemolyzátov zriedených 0,1 M fosfátovým alebo Tris-HCl pufrom, pH 7,4, pri 50-60 °C počas jednej hodiny. Súčasne dochádza k denaturácii a precipitácii nestabilných G. a spektrofotometricky pri 541 nm sa stanoví množstvo termostabilných G. zostávajúcich v roztoku a vypočíta sa podľa vzorca:

/ * 100 = = termostabilný hemoglobín (v percentách),

kde E je extinkčná hodnota pri vlnovej dĺžke 541 nm.

Relatívny obsah termolabilného G. sa rovná 100 % - množstvo termostabilného G. (v percentách).

Carrell a Kay (R. Kau) v roku 1972 navrhli inkubovať hemolyzáty v zmesi 17 % izopropanol-Tris pufr, pH 7,4 pri 37 °C počas 30 minút.

Hemolýzu erytrocytov môže spôsobiť voda, pretože použitie tetrachlórmetánu alebo chloroformu na tento účel vedie k čiastočnej denaturácii nestabilných krviniek a skresleniu získaných údajov.

Najbežnejšou metódou na určenie nestabilného G. je histochemická metóda na identifikáciu Heinzových teliesok. V tomto prípade sa červené krvinky farbia kryštálovou violeťou, metylfialovou, prípadne sa využíva reakcia s acetylfenylhydrazínom. Krv sa predbežne udržiava 24 hodín pri 37 °. Treba mať na pamäti, že Heinzove telieska možno nájsť aj pri iných hemolytických anémiách, talasémii, otravách methemoglobíntvornými látkami a pri niektorých enzymopatiách.

Elektroforetická separácia hemolyzátov na papieri alebo acetáte celulózy často neprináša výsledky, pretože v mnohých nestabilných hemolyzátoch nahradenie aminokyselinových zvyškov v molekule nemení elektroforetické vlastnosti molekuly. Informatívnejšie sú v tomto smere elektroforéza v polyakrylamidových a škrobových géloch (pozri Elektroforéza) alebo izoelektrická fokusácia.

U mnohých pacientov, ktorí sú nosičmi nestabilného G., moč neustále alebo občas získava tmavú farbu v dôsledku tvorby dipyrolov, čo slúži ako pomerne presný znak prítomnosti nestabilného G. v erytrocytoch.

Bibliografia: Vladimirov G. E. a Panteleeva N. S. Funkčná biochémia, L., 1965; A r a L. I. Hemoglobíny a ich vlastnosti, M., 1975, bibliogr.; Korzhuev P. A. Hemoglobin, M., 1964, bibliogr.; Kushakovsky M. S. Klinické formy poškodenia hemoglobínu, L., 1968; Peru TC M. Hemoglobin Molekula, v knihe: Molecules and Cells, ed. G. M. Frank, prekl. z angličtiny, s. 7, M., 1966; t u-m a n o v A.K. Základy súdnolekárskeho skúmania vecných dôkazov, M., 1975, bibliogr.; Uspenskaya V.D. O mieste syntézy a katabolizmu haptoglobínu a jeho úlohe v metabolizme hemoglobínu, Vopr. med. chémia, zv. 16, č. 227, 1970, bibliogr.; Harris G. Základy ľudskej biochemickej genetiky, trans. z angličtiny, s. 15, M., 1973; Sharonov Yu. a Sharonova N. A. Štruktúra a funkcie hemoglobínu, Molecular Biol., v. 9, č. 145, 1975, bibliogr.; C h a g a c h e S. Hemoglobíny so zmenenou afinitou ku kyslíku, Clin. Haemat., v. 3, str. 357, 1974, bibliogr.; Giblett E. R. Genetické markery v ľudskej krvi, Philadelphia, 1969; Hemoglobín a štruktúra a funkcia červených krviniek, vyd. od G. J. Brewer, N. Y.-L., 1972; HuehnsE. R. Genetická kontrola syntézy alfa-reťazca hemoglobínu, Haematologia, v. 8 str. 61, 1974, bibliogr.; Leh-mannH. a. Hunt s m a n R. G. Man’s hemoglobins, Philadelphia, 1974; P e-r u t z M. F. The croonian přednáška, 1968, Molekula hemoglobínu, Proc, roy, Soc. V., v. 173, s. 113, 1969; P e rut z M. F* a. Lehmann H. Molekulárna patológia ľudského hemoglobínu, Nature (Londýn), v. 219, s. 902, 1968; RoughtonF. J. Niektoré nedávne práce o interakciách kyslíka, oxidu uhličitého a hemoglobínu, Biochem. J., v. 117, s. 801, 1970;S t a m a-toyannoponlos G. a. NuteP. E. Genetická kontrola hemoglobínov, Clin. Haemat., v. 3, str. 251, 1974, bibliogr.; Van Assendelft O. W. Spektrofotometria derivátov hemoglobínu, Assen, 1970; Weatherall D. J. Molekulárny základ pre niektoré poruchy hemoglobínu, Brit, med. J., v. 4, str. 451, 516, 1974; Weatherall D. J. a. Clegg J. B. Molekulárny základ talasémie, Brit. J. Haemat., v. 31, suppl., s. 133, 1975; Wintro-b e M. M. Klinická hematológia, Philadelphia, 1974.

Hemoglobíny sú nestabilné- Didkovsky N.A. a kol. Hemoglobin Volga ft 27 (B9) alanín->kyselina asparágová (nový abnormálny hemoglobín s ťažkou nestabilitou), Problémy, hematol a pretečenie, 22, č. 4, str. 30, 1977, bibliogr.; I d e l l-s o n L. I., Didkovsky N. A. and Ermilchenko G. V. Hemolytic anemias, M., 1975, bibliogr.; V u n n H. F., Zabudnite na B. G. a. R a n n e y H. M. Human hemoglobins, Philadelphia, 1977, bibliogr.; Lehmann H.a. K y-n o s h P. A. Varianty ľudského hemoglobínu a ich charakteristiky, Amsterdam, 1976.

A.P. Andreeva; Yu. N. Tokarev (gem. a gen.), A. K. Tumanov (súd.); Yu. N. Tokarev, V. M. Belostotsky.

Základné pojmy a zákony chémie.

Molová hmotnosť, látkové množstvo, Avogadrova konštanta.

Molárny objem plynu.

I. Výpočet hmotnosti konštrukčná jednotka látok.

Určte počet atómov vodíka v 9 g vzorke vody.

M(H20) = 18 g/mol

n(H20) = 9/18 = 0,5 mol

Zo vzorca vyplýva, že 1 mól H2O obsahuje 2 móly vodíkových atómov, t.j. n(H) = 2 x 0,5 mol = 1 mol.

Určte počet atómov vodíka v 26,4 g vzorke hydrogénfosforečnanu amónneho.

M(NH4)2HP04 = 132 g/mol

n((NH4)2HP04) = 26,4/132 = 0,2 mol

n(H) = 0,2 x 9 = 1,8 mol

Odpoveď: 1,8 mol

Zmes pozostáva z etanolu C2H5OH s hmotnosťou 46 g a vody s hmotnosťou 72 g Určte počet atómov kyslíka v zmesi.

n(C2H5OH) = 46/46 = 0,1 mol n(O) = 0,1 x 1 = 0,1 mol

n(H2O) =72/18 = 0,4 mol n(O) =0,4×1= 0,4 mol n(O) =0,1+0,4=0,5 mol

Zmes pozostáva z kyseliny octovej CH3COOH s hmotnosťou 6 g a kyselina mravčia HCOOH s hmotnosťou 9,2 g Určte počet atómov kyslíka v zmesi.

n(CH3COOH) =6/60 = 0,1 mol n(O) =0,1x2= 0,2 mol

n(HCOOH) =9,2/46 = 0,2 mol n(O) =0,2×2= 0,4 mol n(O) =0,2+0,4=0,6 mol

Určte hmotnosť vzorky vody obsahujúcej 12,04 1022 molekúl vody.

n(H2O) = NNA= 12,04∙10226,02∙1023=0,2 mol

m(H20) = 0,2 x 18 = 3,6 g

Určte hmotnosť vzorky síranu meďnatého obsahujúcej 6,021022 atómov medi.

odpoveď: 16

Vypočítajte hmotnosť vzorky síranu amónneho obsahujúceho 3,011022 atómov vodíka.

n(H)=NNA=3,0110226,02∙1023=0,05 mol

v zlúčenine je 8 atómov kyslíka

n(NH4)2S04 = 0,05/8 = 0,00625 mol

m = 0,00625 x 132 g\mol = 0,825 g.

Určte hmotnosť vzorky hydrogensíranu horečnatého, ak je známe, že obsahuje 3,6121023 atómov kyslíka.

n(O)=NNA = 3,612 x 10236,02 x 1023 = 0,6 mol

nMg(HS04)2 = 0,6/8 = 0,075 mol

m = 0,075 x 218 = 16,35 g

Určte hmotnosť roztoku síranu sodného vo vode obsahujúceho 30,1 1022 atómov sodíka a 6,021024 atómov vodíka.

n(Na)=NNA =30,1∙10226,02∙1023=0,5 mol

vzorec obsahuje 2 atómy sodíka, preto: n(Na2SO4) = 0,5/2 = 0,25 mol

m látka (Na2S04) = 0,25 × 142 g\mol = 35,5 g

n(H) =NNA= 6,02∙10246,02∙1023=10 mol

n(H20) = 10/2 = 5 mol

m(H20) = 5 x 18 = 90 g

m roztok = m látka (Na2S04) + m (H20) = 35,5 + 90 = 125,5 g.

Určte hmotnosť roztoku etanolu C2H5OH vo vode s obsahom 12,04 1022 atómov uhlíka a 24,08 1022 atómov kyslíka.

n (C) =NNA= 12,04∙10226,02∙1023=0,2 mol

n (C2H5OH) = 0,2/2 = 0,1 mol

m(C2H5OH) = 0,1 x 46 = 4,6 g

n(O)=NNA =2,405∙10236,02∙1023=0,4 mol

n(H20) = 0,4/1 = 0,4 mol

m(H20) = 0,4 x 18 = 7,2 g

mroztok = m látka + m(H2O) = 4,6 + 7,2 = 11,8 g

Vypočítajte hmotnosť jedného atómu sodíka.

ma = M (Na) / NA = 23/ 6,021023 = 3,8210-23 g.

Nájdite hmotnosť troch atómov vápnika.

ma = 3 M (Ca) / NA = (3 x 40) / 6,021023 = 19,910-23 g

Vypočítajte hmotnosť 7 molekúl vody.

ma = 7 M (H20) / NA = (7 x 18) / 6,021023 = 20,910-23 g

Určte hmotnosť jednej molekuly SO3

ma = M (S03) / NA = 80 / 6,021023 = 13,3 10-23 g

Vypočítajte hmotnosť (v g) piatich jednotiek vzorca oxidu kremičitého.

mfe=5×Mr×u=5×60×1,66∙10-27=4,98∙10-22 g.

Vypočítajte hmotnosť:

Atóm sodíka (g)

ma= M (Na) / NA = 23/ 6,021023 = 3,8210-23 g

ma=ArNa×u=23×1,6610-27 = 3,8210-23 g

Päť molekúl bieleho fosforu P4 (kg)

Odpoveď: 1,02910-24 kg

Desať molekúl kosoštvorcovej síry S8 (g)

Odpoveď: 4,2510-21 g

Tri molekuly ozónu O3 (v amu)

ma=3×16×3×a.u.m=144a.u.m.

Molekuly fulerénu C60 (mg)

mm = Mr(C60)×u = 1195,210-27 = 1,19510-24 kg = 1,19510-21 g = 1,195 10-18 mg

Tri molekuly kofeínu С8Н10O2N4(kg)

Odpoveď: 9,6610-25 kg

Amónny katión (g)

ma=Mr(NH4+)×u = 18×1,6610-27 = 2,9910-23 g

Anión SO42-(g)

Odpoveď: 1,5910-22 g.

Molekuly hemoglobínu С2954H4516N780O806S12Fe4 (mg)

Odpoveď: 1,0710-16 mg

Jednotka vzorca chloridu sodného (g)

Šesť jednotiek vzorca hydroxidu draselného (kg)

Tri jednotky vzorca oxidu bárnatého (g)

Hmotnosť molekuly síry sa rovná hmotnosti ôsmich atómov kyslíka. Koľko atómov síry obsahuje jeho molekula?

maO=(8×16)×1,6610-27=2,12∙10-26 g

Predstavme si teda zloženie molekuly ako Sx

X = mmolekúl atómu = 2,12∙10-26Ar∙u = 2,12∙10-2632 × 1,66∙10-27 = 4 atómy

Koľkokrát je hmotnosť molekuly sacharózy C12H22O11 väčšia ako hmotnosť molekuly bieleho fosforu P4 (odpoveď: 2,76 krát)

Vzorky metánu CH4 a kyslíka obsahujú rovnaký počet molekúl. Nájdite pomer hmotnosti kyslíka k hmotnosti metánu (odpoveď: 2)

Vzorka horčíka má trojnásobný počet atómov uhlíka v diamante. Vypočítajte pomer hmotnosti vzorky horčíka k hmotnosti vzorky diamantu (odpoveď: 6)

II. Výpočty využívajúce pojem chemického množstva látky.

Vypočítajte chemické množstvo:

Vodík v časti obsahujúcej 3,01 1024 molekúl H2

n (H2) =NNA=3,01∙10246,02∙1023=5 mol

Dusík v porcii 5,6 dm3 (odpoveď: 0,25 mol)

Síran sodný vo vzorke s hmotnosťou 14,2 g (odpoveď: 0,1 mol)

Hmotnosť molekuly látky je 1,0610-22 g Vypočítajte molárnu hmotnosť látky.

M= max. NA=1,06∙10-22×6,02∙1023=64 g\mol

Určte počet molekúl v uvedených častiach látok:

3,25 mol O2 (odpoveď: 1,961024)

11,5 mol H2 (odpoveď: 6,921024)

40 mol NH3(odpoveď: 2,411025)

0,0125 mol H2O (odpoveď: 7,521021)

Vypočítajte chemické množstvo v uvedených častiach látok:

3,921023 molekúl O2 (odpoveď: 0,651 mol)

14,7 1024 atómov argónu (odpoveď: 24,4 mol)

2,451023 jednotiek vzorca Na3PO4 (odpoveď: 0,407 mol)

17,34 1024 molekúl H2SO4 (odpoveď: 28,8 mol)

Vypočítajte chemické množstvo pre uvedené časti látok:

5,6 dm3 hélia (odpoveď: 0,25 mol)

1,12 dm3SO2 (odpoveď: 0,05 mol)

5 m3 NH3 (odpoveď: 2,23102 mol)

300 cm3 HCl (odpoveď: 1,3410-2 mol)

Určte objemy uvedených podielov látok:

3,2 mol H2S (dm3) (odpoveď: 71,7 dm3)

0,05 mol CH4 (cm3) (odpoveď: 1120 cm3)

300 mol O2 (m3) (odpoveď: 6,72 m3)

1,14 mol argónu (dm3) (odpoveď: 25,5 dm3)

Vypočítajte objem (dm3) časti dusíka obsahujúcej 1,12 1023 molekúl.

n(H2) =NNA= 1,12∙10236,02∙1023=0,18 mol

V (H2) = 0,18 x 22,4 = 4 dm3

Vypočítajte objem 2 kg porcie kyslíka (odpoveď: 1400 dm3)

Vypočítajte počet molekúl v porcii amoniaku s objemom 3,45 dm3 (odpoveď: 9,271022)

Vypočítajte hmotnosť časti amoniaku, ktorá obsahuje 5,43 1024 molekúl. (odpoveď: 153 g).

Okrem toho, že sú domény .com nezabudnuteľné, sú jedinečné: Toto je jediný názov .com svojho druhu. Iné rozšírenia zvyčajne len privádzajú návštevnosť na ich náprotivky .com. Ak sa chcete dozvedieť viac o oceneniach prémiových domén .com, pozrite si video nižšie:

Prebuďte svoju webovú stránku. Pozrite si naše video a zistite, ako na to.

Zlepšite svoju webovú prezentáciu

Zviditeľnite sa online vďaka skvelému názvu domény

73 % všetkých domén registrovaných na webe sú .com. Dôvod je jednoduchý: .com je miesto, kde sa odohráva väčšina webovej prevádzky. Vlastníctvo prémiovej domény .com vám poskytuje skvelé výhody vrátane lepšieho SEO, rozpoznávania mien a poskytovania pocitu autority vašej stránke.

Tu je to, čo hovoria ostatní

Od roku 2005 sme pomohli tisíckam ľudí získať perfektný názov domény

• Hovoril som s Ryanom po telefóne a pomohol mi so všetkými mojimi otázkami! Skvelý zákaznícky servis a ľahko dostupný. Proces bol jednoduchý a relatívne rýchly, prebehol len v priebehu troch pracovných dní. Vrelo odporúčam pre tých, ktorí zvažujú kúpu domény od hugedomains.com. Zapojí sa tretia strana s názvom namebright.com, ale nie sú tam žiadne ďalšie poplatky a uľahčujú prevod domén zo serverov. Na zdravie - Sammy Lam, 14.10.2019
• Úprimne povedané, pred zakúpením domény od HugeDomains.com som bol veľmi vystrašený, keď som si prečítal nejaké negatívne recenzie na niektorých webových stránkach, ale rozhodol som sa riskovať. Po zakúpení som bol prekvapený, bolo to neuveriteľné, že môj nákup názvu domény bol úspešný a najlepšie na tom bolo, že som si ho previedol s iným registrátorom a opäť ma prekvapilo, pretože moje doménové meno bolo prenesené do 30 minút. Celkový čas od nákupu po prevod bol kratší ako 2 hodiny... Príliš veľa vďaka HugeDomain.com a NameBright.com - Sandip Rajput, 14.10.2019
• Rýchla a bezproblémová dohoda a prevod. Môže odporučiť! - Tom, 12.10.2019
• Viac