ការបង្កើត

តើអង់ស៊ីមត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយរបៀបណាក្នុងខ្លួន? សួស្តីសិស្ស។ ប្រវត្តិវិទ្យាសាស្ត្រអង់ស៊ីម

អង់ស៊ីមគឺជាប្រភេទប្រូតេអ៊ីនពិសេសដែលធម្មជាតិបានកំណត់តួនាទីនៃកាតាលីករសម្រាប់ដំណើរការគីមីផ្សេងៗ។

ពាក្យនេះត្រូវបានគេឮឥតឈប់ឈរ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ មិនមែនគ្រប់គ្នាយល់ថាអ្វីជាអង់ស៊ីម ឬអង់ស៊ីម មុខងារអ្វីដែលសារធាតុនេះដំណើរការ និងរបៀបដែលអង់ស៊ីមខុសគ្នាពីអង់ស៊ីម និងថាតើវាខុសគ្នាទាំងស្រុងនោះទេ។ យើងនឹងរកឃើញទាំងអស់នេះឥឡូវនេះ។

បើគ្មានសារធាតុទាំងនេះទេ ទាំងមនុស្ស និងសត្វក៏មិនអាចរំលាយអាហារបានដែរ។ ហើយជាលើកដំបូងដែលមនុស្សជាតិបានងាកទៅរកការប្រើប្រាស់អង់ស៊ីមក្នុងជីវិតប្រចាំថ្ងៃកាលពីជាង 5 ពាន់ឆ្នាំមុន នៅពេលដែលបុព្វបុរសរបស់យើងបានរៀនរក្សាទុកទឹកដោះគោនៅក្នុង "ចាន" ពីក្រពះរបស់សត្វ។ នៅក្រោមលក្ខខណ្ឌបែបនេះនៅក្រោមឥទ្ធិពលនៃ rennet ទឹកដោះគោប្រែទៅជាឈីស។ ហើយនេះគ្រាន់តែជាឧទាហរណ៍មួយនៃរបៀបដែលអង់ស៊ីមមួយធ្វើការជាកាតាលីករដែលបង្កើនល្បឿនដំណើរការជីវសាស្រ្ត។ សព្វថ្ងៃនេះ អង់ស៊ីមមិនអាចខ្វះបានក្នុងឧស្សាហកម្ម ពួកវាមានសារៈសំខាន់សម្រាប់ការផលិតស្ករ ម៉ាស ទឹកដោះគោជូរ ស្រាបៀរ ស្បែក វាយនភ័ណ្ឌ ជាតិអាល់កុល និងសូម្បីតែបេតុង។ សារធាតុដែលមានប្រយោជន៍ទាំងនេះក៏មាននៅក្នុងសាប៊ូបោកខោអាវ និងម្សៅលាងសម្អាតផងដែរ - ពួកគេជួយកម្ចាត់ស្នាមប្រឡាក់នៅសីតុណ្ហភាពទាប។

ប្រវត្តិនៃការរកឃើញ

អង់ស៊ីមនៅក្នុងការបកប្រែពីភាសាក្រិចមានន័យថា "sourdough" ។ ហើយមនុស្សជាតិជំពាក់ការរកឃើញនៃសារធាតុនេះចំពោះជនជាតិហូឡង់ Jan Baptist Van Helmont ដែលរស់នៅក្នុងសតវត្សទី 16 ។ នៅពេលមួយគាត់បានចាប់អារម្មណ៍យ៉ាងខ្លាំងចំពោះការ fermentation គ្រឿងស្រវឹង ហើយក្នុងអំឡុងពេលសិក្សាគាត់បានរកឃើញសារធាតុមិនស្គាល់ដែលបង្កើនល្បឿនដំណើរការនេះ។ ជនជាតិហូឡង់បានហៅវាថា fermentum ដែលមានន័យថា fermentation ។ បន្ទាប់មក ជិតបីសតវត្សក្រោយមក បុរសជនជាតិបារាំងឈ្មោះ Louis Pasteur ក៏បានសង្កេតមើលដំណើរការ fermentation បានសន្និដ្ឋានថា អង់ស៊ីមគឺគ្មានអ្វីក្រៅពីសារធាតុនៃកោសិកាមានជីវិតនោះទេ។ ហើយបន្ទាប់ពីពេលខ្លះ ជនជាតិអាឡឺម៉ង់ Eduard Buchner បានទាញយកអង់ស៊ីមចេញពីផ្សិត ហើយបានកំណត់ថាសារធាតុនេះមិនមែនជាសារពាង្គកាយមានជីវិតនោះទេ។ គាត់ក៏បានដាក់ឈ្មោះគាត់ - "zimaza" ។ ពីរបីឆ្នាំក្រោយមកជនជាតិអាឡឺម៉ង់ម្នាក់ទៀតឈ្មោះ Willy Kuehne បានស្នើឱ្យបែងចែកកាតាលីករប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់ជាពីរក្រុម: អង់ស៊ីមនិងអង់ស៊ីម។ លើសពីនេះទៅទៀតគាត់បានស្នើឱ្យហៅពាក្យទីពីរថា "sourdough" ដែលជាសកម្មភាពដែលលាតសន្ធឹងនៅខាងក្រៅសារពាង្គកាយរស់នៅ។ ហើយមានតែឆ្នាំ 1897 ប៉ុណ្ណោះដែលបញ្ចប់ជម្លោះវិទ្យាសាស្ត្រទាំងអស់៖ វាត្រូវបានគេសម្រេចចិត្តប្រើពាក្យទាំងពីរ (អង់ស៊ីម និងអង់ស៊ីម) ជាសទិសន័យដាច់ខាត។

រចនាសម្ព័ន្ធ៖ ខ្សែសង្វាក់នៃអាស៊ីតអាមីណូរាប់ពាន់

អង់ស៊ីមទាំងអស់គឺជាប្រូតេអ៊ីន ប៉ុន្តែមិនមែនប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់សុទ្ធតែជាអង់ស៊ីមនោះទេ។ ដូចប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀត អង់ស៊ីមត្រូវបានបង្កើតឡើងពី . ហើយគួរឱ្យចាប់អារម្មណ៍ ការបង្កើតអង់ស៊ីមនីមួយៗត្រូវចំណាយពេលពីមួយរយទៅមួយលានអាស៊ីតអាមីណូដែលចងដូចគុជនៅលើខ្សែ។ ប៉ុន្តែខ្សែស្រឡាយនេះមិនសូម្បីតែ - ជាធម្មតាវាត្រូវបានពត់រាប់រយដង។ ដូច្នេះរចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រតែមួយគត់សម្រាប់អង់ស៊ីមនីមួយៗត្រូវបានបង្កើតឡើង។ ទន្ទឹមនឹងនេះ ម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមគឺជាការបង្កើតដ៏ធំទូលាយមួយ ហើយមានតែផ្នែកតូចមួយនៃរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វា ដែលហៅថាមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម ដែលត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងប្រតិកម្មជីវគីមី។

អាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗត្រូវបានភ្ជាប់ទៅនឹងប្រភេទជាក់លាក់នៃចំណងគីមី ហើយអង់ស៊ីមនីមួយៗមានលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូតែមួយគត់របស់វា។ ប្រហែល 20 ប្រភេទនៃសារធាតុអាមីណូត្រូវបានប្រើដើម្បីបង្កើតភាគច្រើននៃពួកគេ។ សូម្បីតែការផ្លាស់ប្តូរតិចតួចនៅក្នុងលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូអាចផ្លាស់ប្តូររូបរាង និងអារម្មណ៍របស់អង់ស៊ីមយ៉ាងអស្ចារ្យ។

លក្ខណៈសម្បត្តិជីវគីមី

ថ្វីបើប្រតិកម្មមួយចំនួនធំកើតឡើងនៅក្នុងធម្មជាតិដោយមានការចូលរួមពីអង់ស៊ីមក៏ដោយ ពួកវាទាំងអស់អាចត្រូវបានបែងចែកជា 6 ប្រភេទ។ ដូច្នោះហើយ រាល់ប្រតិកម្មទាំងប្រាំមួយនេះដំណើរការក្រោមឥទ្ធិពលនៃប្រភេទអង់ស៊ីមជាក់លាក់មួយ។

ប្រតិកម្មទាក់ទងនឹងអង់ស៊ីម៖

អុកស៊ីតកម្មនិងការកាត់បន្ថយ។

អង់ស៊ីមដែលចូលរួមក្នុងប្រតិកម្មទាំងនេះត្រូវបានគេហៅថា oxidoreductases ។ ជាឧទាហរណ៍ សូមចាំពីរបៀបដែលអាល់កុល dehydrogenases បំប្លែងជាតិអាល់កុលបឋមទៅជា aldehyde ។

ប្រតិកម្មផ្ទេរក្រុម។

អង់ស៊ីមដែលទទួលខុសត្រូវចំពោះប្រតិកម្មទាំងនេះត្រូវបានគេហៅថា Transferases ។ ពួកគេមានសមត្ថភាពក្នុងការផ្លាស់ទីក្រុមមុខងារពីម៉ូលេគុលមួយទៅមួយទៀត។ នេះកើតឡើងជាឧទាហរណ៍នៅពេលដែល alanine aminotransferases ផ្លាស់ទីក្រុមអាល់ហ្វាអាមីណូរវាង alanine និង aspartate ។ Transferases ក៏ផ្លាស់ទីក្រុមផូស្វាតរវាង ATP និងសមាសធាតុផ្សេងទៀត និងបង្កើត disaccharides ពីសំណល់គ្លុយកូស។

អ៊ីដ្រូលីស៊ីស។

អ៊ីដ្រូឡាសដែលពាក់ព័ន្ធនឹងប្រតិកម្មគឺអាចបំបែកចំណងតែមួយដោយបន្ថែមធាតុនៃទឹក។

បង្កើត ឬដកចំណងទ្វេរ។

ប្រភេទនៃប្រតិកម្មនេះកើតឡើងនៅក្នុងវិធីដែលមិនមែនជាអ៊ីដ្រូលីកដោយមានការចូលរួមពី lyase ។

Isomerization នៃក្រុមមុខងារ។

នៅក្នុងប្រតិកម្មគីមីជាច្រើន ទីតាំងនៃក្រុមមុខងារបានផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងម៉ូលេគុល ប៉ុន្តែម៉ូលេគុលខ្លួនវាត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយចំនួន និងប្រភេទអាតូមដូចគ្នាដូចមុនពេលប្រតិកម្មចាប់ផ្តើម។ ម្យ៉ាងវិញទៀត ស្រទាប់ខាងក្រោម និងផលិតផលនៃប្រតិកម្មគឺអ៊ីសូមឺរ។ ប្រភេទនៃការផ្លាស់ប្តូរនេះគឺអាចធ្វើទៅបានក្រោមឥទ្ធិពលនៃអង់ស៊ីម isomerase ។

ការបង្កើតចំណងតែមួយជាមួយនឹងការលុបបំបាត់ធាតុទឹក។

Hydrolases បំបែកចំណងដោយបន្ថែមធាតុទឹកទៅម៉ូលេគុល។ Lyases អនុវត្តប្រតិកម្មបញ្ច្រាសដោយយកផ្នែក aqueous ចេញពីក្រុមមុខងារ។ ដូច្នេះការតភ្ជាប់សាមញ្ញត្រូវបានបង្កើតឡើង។

របៀបដែលពួកគេធ្វើការនៅក្នុងរាងកាយ

អង់ស៊ីមបង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មគីមីស្ទើរតែទាំងអស់ដែលកើតឡើងនៅក្នុងកោសិកា។ ពួកវាមានសារៈសំខាន់យ៉ាងសំខាន់សម្រាប់មនុស្ស ជួយសម្រួលដល់ការរំលាយអាហារ និងបង្កើនល្បឿនការរំលាយអាហារ។

សារធាតុទាំងនេះខ្លះជួយបំបែកម៉ូលេគុលដែលធំពេកទៅជា "កំណាត់" តូចៗដែលរាងកាយអាចរំលាយបាន។ អ្នកផ្សេងទៀតផ្ទុយទៅវិញ ចងម៉ូលេគុលតូចៗ។ ប៉ុន្តែអង់ស៊ីមនិយាយ ភាសាវិទ្យាសាស្ត្រមានជម្រើសខ្ពស់។ នេះមានន័យថាសារធាតុនីមួយៗមានសមត្ថភាពពន្លឿនតែប្រតិកម្មជាក់លាក់មួយប៉ុណ្ណោះ។ ម៉ូលេគុលដែលអង់ស៊ីមធ្វើការជាមួយត្រូវបានគេហៅថាស្រទាប់ខាងក្រោម។ ស្រទាប់ខាងក្រោមបង្កើតជាចំណងជាមួយផ្នែកមួយនៃអង់ស៊ីមដែលហៅថាកន្លែងសកម្ម។

មានគោលការណ៍ពីរដែលពន្យល់ពីភាពជាក់លាក់នៃអន្តរកម្មនៃអង់ស៊ីម និងស្រទាប់ខាងក្រោម។ នៅក្នុងអ្វីដែលគេហៅថា "គន្លឹះចាក់សោ" ទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីមកាន់កាប់កន្លែងនៃការកំណត់រចនាសម្ព័ន្ធដែលបានកំណត់យ៉ាងតឹងរ៉ឹងនៅក្នុងស្រទាប់ខាងក្រោម។ យោងតាមគំរូមួយផ្សេងទៀតអ្នកចូលរួមទាំងពីរនៅក្នុងប្រតិកម្មទីតាំងសកម្មនិងស្រទាប់ខាងក្រោមផ្លាស់ប្តូររូបរាងរបស់ពួកគេដើម្បីភ្ជាប់។

អ្វីក៏ដោយគោលការណ៍នៃអន្តរកម្មលទ្ធផលគឺតែងតែដូចគ្នា - ប្រតិកម្មនៅក្រោមឥទ្ធិពលនៃអង់ស៊ីមដំណើរការលឿនជាងមុនច្រើនដង។ ជាលទ្ធផលនៃអន្តរកម្មនេះ ម៉ូលេគុលថ្មីត្រូវបាន "កើត" ដែលបន្ទាប់មកត្រូវបានបំបែកចេញពីអង់ស៊ីម។ ហើយសារធាតុកាតាលីករនៅតែបន្តធ្វើការងាររបស់វា ប៉ុន្តែដោយមានការចូលរួមពីភាគល្អិតផ្សេងទៀត។

Hyper- និង hypoactivity

មានពេលខ្លះដែលអង់ស៊ីមបំពេញមុខងាររបស់ពួកគេជាមួយនឹងអាំងតង់ស៊ីតេខុស។ សកម្មភាពហួសប្រមាណបណ្តាលឱ្យមានការបង្កើតផលិតផលប្រតិកម្មហួសប្រមាណនិងកង្វះស្រទាប់ខាងក្រោម។ លទ្ធផលគឺសុខភាពមិនល្អ និងជំងឺធ្ងន់ធ្ងរ។ មូលហេតុនៃការផ្ចង់អារម្មណ៍ខ្លាំងរបស់អង់ស៊ីមអាចជាជំងឺហ្សែន ឬលើសវីតាមីន ឬប្រើក្នុងប្រតិកម្ម។

ការថយចុះនៃអង់ស៊ីមអាចបណ្តាលឱ្យស្លាប់នៅពេលដែលជាឧទាហរណ៍ អង់ស៊ីមមិនដកជាតិពុលចេញពីរាងកាយ ឬកង្វះ ATP កើតឡើង។ មូលហេតុនៃស្ថានភាពនេះក៏អាចជាហ្សែនដែលផ្លាស់ប្តូរ ឬផ្ទុយទៅវិញ hypovitaminosis និងកង្វះសារធាតុចិញ្ចឹមផ្សេងទៀត។ លើសពីនេះ សីតុណ្ហភាពរាងកាយទាបស្រដៀងគ្នានឹងដំណើរការរបស់អង់ស៊ីមយឺត។

កាតាលីករ និងច្រើនទៀត

សព្វថ្ងៃនេះអ្នកអាចលឺជាញឹកញាប់អំពីអត្ថប្រយោជន៍នៃអង់ស៊ីម។ ប៉ុន្តែតើសារធាតុទាំងនេះមានអ្វីខ្លះដែលដំណើរការរបស់រាងកាយយើងអាស្រ័យ?

អង់ស៊ីមគឺជាម៉ូលេគុលជីវសាស្រ្តដែលវដ្តជីវិតមិនត្រូវបានកំណត់ដោយព្រំដែននៃកំណើត និងការស្លាប់។ ពួកគេគ្រាន់តែធ្វើការនៅក្នុងខ្លួនរហូតដល់រំលាយ។ តាមក្បួនវាកើតឡើងក្រោមឥទ្ធិពលនៃអង់ស៊ីមផ្សេងទៀត។

ក្នុងដំណើរការនៃប្រតិកម្មជីវគីមី ពួកវាមិនក្លាយជាផ្នែកមួយនៃផលិតផលចុងក្រោយនោះទេ។ នៅពេលដែលប្រតិកម្មត្រូវបានបញ្ចប់ អង់ស៊ីមចាកចេញពីស្រទាប់ខាងក្រោម។ បន្ទាប់ពីនោះសារធាតុគឺត្រៀមខ្លួនជាស្រេចដើម្បីចាប់ផ្តើមដំណើរការម្តងទៀតប៉ុន្តែនៅលើម៉ូលេគុលផ្សេងគ្នា។ ដូច្នេះហើយវាបន្តរហូតដល់ពេលដែលរាងកាយត្រូវការ។

ភាពប្លែកនៃអង់ស៊ីមគឺថាពួកវានីមួយៗអនុវត្តមុខងារដែលបានកំណត់តែមួយប៉ុណ្ណោះ។ ប្រតិកម្មជីវសាស្រ្តកើតឡើងតែនៅពេលដែលអង់ស៊ីមរកឃើញស្រទាប់ខាងក្រោមត្រឹមត្រូវសម្រាប់វា។ អន្តរកម្មនេះអាចត្រូវបានប្រៀបធៀបជាមួយនឹងគោលការណ៍នៃប្រតិបត្តិការនៃសោ និងសោមួយ - មានតែធាតុដែលបានជ្រើសរើសត្រឹមត្រូវប៉ុណ្ណោះដែលអាចដំណើរការជាមួយគ្នាបាន។ លក្ខណៈពិសេសមួយទៀត៖ ពួកគេអាចធ្វើការនៅសីតុណ្ហភាពទាប និងកម្រិត pH កម្រិតមធ្យម ហើយជាកាតាលីករ ពួកវាមានស្ថេរភាពជាងសារធាតុគីមីផ្សេងទៀត។

អង់ស៊ីមជាកាតាលីករបង្កើនល្បឿនដំណើរការមេតាបូលីស និងប្រតិកម្មផ្សេងៗទៀត។

តាមក្បួនមួយ ដំណើរការទាំងនេះមានដំណាក់កាលជាក់លាក់ ដែលនីមួយៗត្រូវការការងាររបស់អង់ស៊ីមជាក់លាក់មួយ។ បើគ្មាននេះទេ វដ្តនៃការផ្លាស់ប្តូរ ឬការបង្កើនល្បឿនមិនអាចបញ្ចប់បានទេ។

ប្រហែលជាមុខងាររបស់អង់ស៊ីមដែលគេស្គាល់ជាងគេបំផុត គឺជាតួនាទីរបស់កាតាលីករ។ នេះមានន័យថា អង់ស៊ីមរួមបញ្ចូលគ្នានូវសារធាតុគីមីក្នុងវិធីមួយ ដើម្បីកាត់បន្ថយថ្លៃថាមពលដែលត្រូវការដើម្បីបង្កើតផលិតផលឱ្យបានលឿន។ បើគ្មានសារធាតុទាំងនេះទេ ប្រតិកម្មគីមីនឹងដំណើរការយឺតជាងរាប់រយដង។ ប៉ុន្តែសមត្ថភាពនៃអង់ស៊ីមមិនបញ្ចប់នៅទីនោះទេ។ សារពាង្គកាយមានជីវិតទាំងអស់មានថាមពលដែលពួកគេត្រូវការដើម្បីបន្តរស់នៅ។ Adenosine triphosphate ឬ ATP គឺជាប្រភេទថ្មសាកដែលផ្គត់ផ្គង់ថាមពលដល់កោសិកា។ ប៉ុន្តែមុខងាររបស់ ATP គឺមិនអាចទៅរួចទេបើគ្មានអង់ស៊ីម។ ហើយអង់ស៊ីមសំខាន់ដែលផលិត ATP គឺ synthase ។ សម្រាប់ម៉ូលេគុលគ្លុយកូសនីមួយៗដែលត្រូវបានបំប្លែងទៅជាថាមពល synthase ផលិតប្រហែល 32-34 ម៉ូលេគុល ATP ។

លើសពីនេះទៀតអង់ស៊ីម (lipase, amylase, protease) ត្រូវបានប្រើប្រាស់យ៉ាងសកម្មក្នុងថ្នាំ។ ជាពិសេស ពួកវាបម្រើជាសមាសធាតុនៃការរៀបចំអង់ស៊ីមដូចជា Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatin ដែលប្រើដើម្បីព្យាបាលការរំលាយអាហារ។ ប៉ុន្តែអង់ស៊ីមមួយចំនួនក៏អាចប៉ះពាល់ដល់ប្រព័ន្ធឈាមរត់ (រំលាយកំណកឈាម) ពន្លឿនការជាសះស្បើយនៃរបួសដែលរលាក។ ហើយសូម្បីតែក្នុងការព្យាបាលប្រឆាំងនឹងជំងឺមហារីក ពួកគេក៏ងាកទៅរកជំនួយពីអង់ស៊ីមផងដែរ។

កត្តាកំណត់សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម

ដោយសារអង់ស៊ីមអាចបង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មច្រើនដង សកម្មភាពរបស់វាត្រូវបានកំណត់ដោយអ្វីដែលគេហៅថាលេខវេន។ ពាក្យនេះសំដៅលើចំនួនម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោម (សារធាតុប្រតិកម្ម) ដែលម៉ូលេគុលអង់ស៊ីម 1 អាចបំប្លែងបានក្នុងរយៈពេល 1 នាទី។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយ មានកត្តាមួយចំនួនដែលកំណត់អត្រានៃប្រតិកម្ម៖

ការផ្តោតអារម្មណ៍នៃស្រទាប់ខាងក្រោម។

ការបង្កើនកំហាប់នៃស្រទាប់ខាងក្រោមនាំទៅរកការបង្កើនល្បឿននៃប្រតិកម្ម។ ម៉ូលេគុលនៃសារធាតុសកម្មកាន់តែច្រើន ប្រតិកម្មកាន់តែលឿន ដោយសារមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មកាន់តែច្រើនត្រូវបានចូលរួម។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយការបង្កើនល្បឿនអាចធ្វើទៅបានលុះត្រាតែមានម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមទាំងអស់ចូលរួម។ បន្ទាប់ពីនោះសូម្បីតែការបង្កើនកំហាប់នៃស្រទាប់ខាងក្រោមនឹងមិនបង្កើនល្បឿននៃប្រតិកម្មនោះទេ។

សីតុណ្ហភាព។

ជាធម្មតាការកើនឡើងនៃសីតុណ្ហភាពនាំទៅរកការបង្កើនល្បឿននៃប្រតិកម្ម។ ច្បាប់នេះមានប្រសិទ្ធភាពសម្រាប់ប្រតិកម្មអង់ស៊ីមភាគច្រើន ប៉ុន្តែដរាបណាសីតុណ្ហភាពមិនឡើងលើសពី 40 អង្សាសេ។ បន្ទាប់ពីសញ្ញានេះអត្រាប្រតិកម្មផ្ទុយទៅវិញចាប់ផ្តើមថយចុះយ៉ាងខ្លាំង។ ប្រសិនបើសីតុណ្ហភាពធ្លាក់ចុះក្រោមចំណុចសំខាន់ អត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមនឹងកើនឡើងម្តងទៀត។ ប្រសិនបើសីតុណ្ហភាពបន្តកើនឡើង ចំណង covalent ត្រូវបានខូច ហើយសកម្មភាពកាតាលីករនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានបាត់បង់ជារៀងរហូត។

អាសុីត។

អត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមក៏រងផលប៉ះពាល់ដោយតម្លៃ pH ផងដែរ។ អង់ស៊ីមនីមួយៗមានកម្រិតអាសុីតល្អបំផុតរបស់វា ដែលប្រតិកម្មដំណើរការបានគ្រប់គ្រាន់បំផុត។ ការផ្លាស់ប្តូរកម្រិត pH ប៉ះពាល់ដល់សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម ដូច្នេះហើយអត្រានៃប្រតិកម្ម។ ប្រសិនបើការផ្លាស់ប្តូរខ្លាំងពេក ស្រទាប់ខាងក្រោមបាត់បង់សមត្ថភាពក្នុងការភ្ជាប់ទៅនឹងស្នូលសកម្ម ហើយអង់ស៊ីមមិនអាចបំប្លែងប្រតិកម្មបានទេ។ ជាមួយនឹងការស្ដារឡើងវិញនូវកម្រិត pH ដែលត្រូវការ សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមក៏ត្រូវបានស្ដារឡើងវិញផងដែរ។

អង់ស៊ីមដែលមាននៅក្នុងខ្លួនមនុស្សអាចបែងចែកជា ២ ក្រុម៖

ការរំលាយអាហារ;
រំលាយអាហារ។

ការរំលាយអាហារ "ធ្វើការ" ដើម្បីបន្សាបសារធាតុពុល ហើយក៏រួមចំណែកដល់ការផលិតថាមពល និងប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។ ហើយជាការពិតណាស់ពួកគេបង្កើនល្បឿនដំណើរការជីវគីមីនៅក្នុងខ្លួន។

អ្វីដែលសរីរាង្គរំលាយអាហារទទួលខុសត្រូវគឺច្បាស់លាស់ពីឈ្មោះ។ ប៉ុន្តែសូម្បីតែនៅទីនេះគោលការណ៍នៃការជ្រើសរើសដំណើរការ: ប្រភេទអង់ស៊ីមជាក់លាក់ប៉ះពាល់ដល់អាហារតែមួយប្រភេទ។ ដូច្នេះ ដើម្បីកែលម្អការរំលាយអាហារ អ្នកអាចងាកទៅរកល្បិចតិចតួច។ ប្រសិនបើរាងកាយមិនអាចរំលាយអ្វីមួយពីអាហារបានល្អទេ នោះចាំបាច់ត្រូវបន្ថែមរបបអាហារជាមួយនឹងផលិតផលដែលមានអង់ស៊ីមដែលអាចបំបែកអាហារដែលពិបាករំលាយបាន។

អង់ស៊ីមអាហារគឺជាកាតាលីករដែលបំបែកអាហារទៅជាស្ថានភាពដែលរាងកាយអាចស្រូបយកសារធាតុមានប្រយោជន៍ពីពួកគេ។ អង់ស៊ីមរំលាយអាហារមានច្រើនប្រភេទ។ នៅក្នុងខ្លួនមនុស្ស ប្រភេទផ្សេងគ្នានៃអង់ស៊ីមត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងផ្នែកផ្សេងៗនៃបំពង់រំលាយអាហារ។

ប្រហោងមាត់

នៅដំណាក់កាលនេះ alpha-amylase ធ្វើសកម្មភាពលើអាហារ។ វាបំបែកកាបូអ៊ីដ្រាត ម្សៅ និងជាតិស្ករដែលមាននៅក្នុងដំឡូង ផ្លែឈើ បន្លែ និងអាហារផ្សេងៗទៀត។

ក្រពះ

នៅទីនេះ pepsin បំបែកប្រូតេអ៊ីនទៅជា peptides ហើយ gelatinase បំបែក gelatin និង collagen ដែលមាននៅក្នុងសាច់។

លំពែង

នៅដំណាក់កាលនេះ "ការងារ"៖

trypsin - ទទួលខុសត្រូវចំពោះការបំបែកប្រូតេអ៊ីន;
អាល់ហ្វា-chymotrypsin - ជួយដល់ការស្រូបយកប្រូតេអ៊ីន;
elastase - បំបែកប្រភេទមួយចំនួននៃប្រូតេអ៊ីន;
នុយក្លេអ៊ែរជួយបំបែក អាស៊ីត nucleic;
steapsin - លើកកម្ពស់ការស្រូបយកអាហារដែលមានជាតិខ្លាញ់;
amylase - ទទួលខុសត្រូវចំពោះការស្រូបយកម្សៅ;
lipase - បំបែកខ្លាញ់ (lipids) ដែលមាននៅក្នុងផលិតផលទឹកដោះគោ គ្រាប់ ប្រេង និងសាច់។

ពោះវៀនតូច

លើភាគល្អិតអាហារ "conjure":

peptidases - បំបែកសមាសធាតុ peptide ទៅកម្រិតនៃអាស៊ីតអាមីណូ;
sucrase - ជួយស្រូបយកជាតិស្ករស្មុគស្មាញនិងម្សៅ;
maltase - បំបែក disaccharides ទៅស្ថានភាពនៃ monosaccharides (ស្ករ malt);
lactase - បំបែក lactose (គ្លុយកូសដែលមាននៅក្នុងផលិតផលទឹកដោះគោ);
lipase - ជំរុញការស្រូបយក triglycerides អាស៊ីតខ្លាញ់;
erepsin - ប៉ះពាល់ដល់ប្រូតេអ៊ីន;
isomaltase - "ដំណើរការ" ជាមួយ maltose និង isomaltose ។

ពោះវៀនធំ

មុខងាររបស់អង់ស៊ីមត្រូវបានអនុវត្ត៖

coli - ទទួលខុសត្រូវចំពោះការរំលាយអាហារនៃ lactose;
lactobacilli - ប៉ះពាល់ដល់ lactose និងកាបូអ៊ីដ្រាតមួយចំនួនផ្សេងទៀត។

បន្ថែមពីលើអង់ស៊ីមទាំងនេះក៏មាន៖

diastase - រំលាយម្សៅបន្លែ;
invertase - បំបែក sucrose (ស្ករតារាង);
glucoamylase - បំប្លែងម្សៅទៅជាគ្លុយកូស;
alpha-galactosidase - ជំរុញការរំលាយអាហារនៃសណ្តែក, គ្រាប់ពូជ, ផលិតផលសណ្តែក, បន្លែជា root និងបន្លែស្លឹក;
bromelain - អង់ស៊ីមដែលទទួលបានពី, ជំរុញការបំបែកនៃប្រភេទផ្សេងគ្នានៃប្រូតេអ៊ីន, មានប្រសិទ្ធិភាពនៅកម្រិតផ្សេងគ្នានៃអាស៊ីតនៃបរិស្ថាន, និងមានលក្ខណៈសម្បត្តិប្រឆាំងនឹងការរលាក;
papain ដែលជាអង់ស៊ីមដាច់ដោយឡែកពីផ្លែល្ហុងឆៅ ជំរុញការបំបែកប្រូតេអ៊ីនតូច និងធំ ហើយមានប្រសិទ្ធភាពលើស្រទាប់ខាងក្រោម និងអាស៊ីតដ៏ធំទូលាយ។
សែលុយឡូស - បំបែកសែលុយឡូស, សរសៃរុក្ខជាតិ (មិនត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងខ្លួនមនុស្ស);
endoprotease - បំបែកចំណង peptide;
ចំរាញ់ចេញពីទឹកប្រមាត់ - អង់ស៊ីមដើមកំណើតសត្វ ជំរុញចលនាពោះវៀន;
xylanase - បំបែកជាតិស្ករពីធញ្ញជាតិ។

កាតាលីករនៅក្នុងផលិតផល

អង់ស៊ីមមានសារៈសំខាន់ចំពោះសុខភាព ព្រោះវាជួយឱ្យរាងកាយបំបែកសមាសធាតុអាហារទៅជាស្ថានភាពសមរម្យសម្រាប់ការប្រើប្រាស់សារធាតុចិញ្ចឹម។ ពោះវៀន និងលំពែងផលិតអង់ស៊ីមជាច្រើនប្រភេទ។ ប៉ុន្តែក្រៅពីនេះ សារធាតុមានប្រយោជន៍ជាច្រើនរបស់ពួកគេដែលជំរុញការរំលាយអាហារក៏ត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងផលិតផលមួយចំនួនផងដែរ។

អាហារដែលមានជាតិ fermented គឺជាប្រភពជិតល្អឥតខ្ចោះនៃបាក់តេរីមានប្រយោជន៍ដែលត្រូវការសម្រាប់ការរំលាយអាហារបានត្រឹមត្រូវ។ ហើយខណៈពេលដែលឱសថស្ថាន probiotics "ដំណើរការ" តែនៅក្នុងប្រព័ន្ធរំលាយអាហារខាងលើហើយជារឿយៗមិនទៅដល់ពោះវៀននោះឥទ្ធិពលនៃផលិតផលអង់ស៊ីមត្រូវបានគេមានអារម្មណ៍ពេញក្រពះពោះវៀន។

ឧទាហរណ៍ apricots មានល្បាយនៃអង់ស៊ីមដែលមានប្រយោជន៍រួមទាំង invertase ដែលទទួលខុសត្រូវចំពោះការបំបែកជាតិស្ករនិងជំរុញការបញ្ចេញថាមពលយ៉ាងឆាប់រហ័ស។

ផ្លែបឺរអាចបម្រើជាប្រភពធម្មជាតិនៃ lipase (ជំរុញការរំលាយជាតិខ្លាញ់បានលឿន)។ នៅក្នុងរាងកាយសារធាតុនេះត្រូវបានផលិតដោយលំពែង។ ប៉ុន្តែដើម្បីធ្វើឱ្យជីវិតកាន់តែងាយស្រួលសម្រាប់រាងកាយនេះអ្នកអាចព្យាបាលខ្លួនអ្នកឧទាហរណ៍ទៅ salad ជាមួយ avocado - ហ៊ាននិងមានសុខភាពល្អ។

ក្រៅពីប្រហែលជាប្រភពប៉ូតាស្យូមល្បីបំផុត ចេកក៏ផ្គត់ផ្គង់អាមីឡាស និងម៉ាល់តាសដល់រាងកាយដែរ។ Amylase ត្រូវបានរកឃើញផងដែរនៅក្នុងនំបុ័ង ដំឡូង ធញ្ញជាតិ។ Maltase ជួយក្នុងការបំបែក maltose ដែលហៅថាស្ករ malt ដែលមានច្រើននៅក្នុងស្រាបៀរ និងសុីរ៉ូពោត។

ផ្លែឈើកម្រនិងអសកម្មមួយទៀត - ម្នាស់មានអង់ស៊ីមជាច្រើនរួមទាំង bromelain ។ ហើយវាបើយោងតាមការសិក្សាមួយចំនួន ក៏មានលក្ខណៈសម្បត្តិប្រឆាំងនឹងជំងឺមហារីក និងប្រឆាំងនឹងការរលាកផងដែរ។

Extremophiles និងឧស្សាហកម្ម

Extremophiles គឺជាសារធាតុដែលអាចរស់បានក្នុងស្ថានភាពធ្ងន់ធ្ងរ។

សារពាង្គកាយមានជីវិត ក៏ដូចជាអង់ស៊ីមដែលអាចឱ្យពួកវាដំណើរការបាន ត្រូវបានគេរកឃើញនៅក្នុង geysers ដែលសីតុណ្ហភាពជិតដល់ចំណុចរំពុះ និងជ្រៅក្នុងទឹកកក ក៏ដូចជានៅក្នុងលក្ខខណ្ឌនៃជាតិប្រៃខ្លាំង (ជ្រលងមរណៈនៅសហរដ្ឋអាមេរិក)។ លើសពីនេះទៀតអ្នកវិទ្យាសាស្ត្របានរកឃើញអង់ស៊ីមដែលកម្រិត pH ដូចដែលវាបានប្រែក្លាយក៏មិនមែនជាតម្រូវការជាមូលដ្ឋានសម្រាប់ការងារដែលមានប្រសិទ្ធភាពនោះទេ។ អ្នកស្រាវជ្រាវកំពុងសិក្សាអំពីអង់ស៊ីម extremophile ដោយមានការចាប់អារម្មណ៍ជាពិសេសថាជាសារធាតុដែលអាចប្រើបានយ៉ាងទូលំទូលាយនៅក្នុងឧស្សាហកម្ម។ ទោះបីជាសព្វថ្ងៃនេះ អង់ស៊ីមបានរកឃើញកម្មវិធីរបស់ពួកគេរួចហើយនៅក្នុងឧស្សាហកម្មនេះថាជាសារធាតុជីវសាស្ត្រ និងបរិស្ថាន។ ការប្រើប្រាស់អង់ស៊ីមត្រូវបានប្រើប្រាស់ក្នុងឧស្សាហកម្មម្ហូបអាហារ គ្រឿងសំអាង និងការផលិតសារធាតុគីមីក្នុងគ្រួសារ។

លើសពីនេះទៅទៀត "សេវាកម្ម" នៃអង់ស៊ីមនៅក្នុងករណីបែបនេះមានតម្លៃថោកជាងសមភាគីសំយោគ។ លើសពីនេះ សារធាតុធម្មជាតិគឺអាចបំផ្លិចបំផ្លាញបាន ដែលធ្វើឱ្យការប្រើប្រាស់របស់វាមិនប៉ះពាល់ដល់បរិស្ថាន។ នៅក្នុងធម្មជាតិ មានអតិសុខុមប្រាណដែលអាចបំបែកអង់ស៊ីមទៅជាអាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗ ដែលបន្ទាប់មកក្លាយជាសមាសធាតុនៃខ្សែសង្វាក់ជីវសាស្រ្តថ្មីមួយ។ ប៉ុន្តែដូចដែលគេនិយាយនោះ គឺជារឿងខុសគ្នាទាំងស្រុង។

រចនាសម្ព័ន្ធ និងយន្តការនៃសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម ទម្រង់ជាច្រើននៃអង់ស៊ីម សារៈសំខាន់ផ្នែកវេជ្ជសាស្ត្រ ការប្រើប្រាស់ជាក់ស្តែង កំណត់ចំណាំ អក្សរសិល្ប៍ & middot

សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមត្រូវបានកំណត់ដោយរចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្ររបស់វា។

ដូចប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់ អង់ស៊ីមត្រូវបានសំយោគជាខ្សែសង្វាក់លីនេអ៊ែរនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលបត់តាមរបៀបជាក់លាក់មួយ។ លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗបត់តាមរបៀបជាក់លាក់មួយ ហើយម៉ូលេគុលលទ្ធផល (ប្រូតេអ៊ីន globule) មានលក្ខណៈសម្បត្តិតែមួយគត់។ ខ្សែសង្វាក់ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនអាចត្រូវបានបញ្ចូលគ្នាទៅក្នុងស្មុគស្មាញប្រូតេអ៊ីន។ រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបំផ្លាញនៅពេលដែលកំដៅឬប៉ះពាល់នឹងសារធាតុគីមីមួយចំនួន។

កន្លែងសកម្មនៃអង់ស៊ីម

ការសិក្សាអំពីយន្តការនៃប្រតិកម្មគីមីដែលជំរុញដោយអង់ស៊ីមមួយ រួមជាមួយនឹងការកំណត់នៃផលិតផលកម្រិតមធ្យម និងចុងក្រោយនៅដំណាក់កាលផ្សេងគ្នានៃប្រតិកម្ម បង្កប់នូវចំណេះដឹងត្រឹមត្រូវអំពីធរណីមាត្រនៃរចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃអង់ស៊ីម លក្ខណៈនៃមុខងារ។ ក្រុមនៃម៉ូលេគុលរបស់វា ដែលធានានូវភាពជាក់លាក់នៃសកម្មភាព និងសកម្មភាពកាតាលីករខ្ពស់នៅលើស្រទាប់ខាងក្រោម ហើយលើសពីនេះទៀត ធម្មជាតិគីមីទីតាំងនៃម៉ូលេគុលអង់ស៊ីម ដែលផ្តល់អត្រាខ្ពស់នៃប្រតិកម្មកាតាលីករ។ ជាធម្មតា ម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមដែលពាក់ព័ន្ធនឹងប្រតិកម្មអង់ស៊ីមគឺមានទំហំតូចបើប្រៀបធៀបទៅនឹងម៉ូលេគុលអង់ស៊ីម។ ដូច្នេះក្នុងអំឡុងពេលនៃការបង្កើតស្មុគស្មាញអង់ស៊ីម - ស្រទាប់ខាងក្រោមមានតែបំណែកដែលមានកំណត់នៃលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ចូលទៅក្នុងអន្តរកម្មគីមីដោយផ្ទាល់ - "មជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម" - ការរួមបញ្ចូលគ្នាតែមួយគត់នៃសំណល់អាស៊ីតអាមីណូនៅក្នុងម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមដែលផ្តល់នូវអន្តរកម្មដោយផ្ទាល់។ ជាមួយនឹងម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោម និងការចូលរួមដោយផ្ទាល់នៅក្នុងសកម្មភាពនៃកាតាលីករ។

នៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម បែងចែកតាមលក្ខខណ្ឌ៖

មជ្ឈមណ្ឌលកាតាលីករ - អន្តរកម្មគីមីដោយផ្ទាល់ជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោម;
មជ្ឈមណ្ឌលចង (កន្លែងទំនាក់ទំនងឬ "យុថ្កា") - ផ្តល់នូវភាពស្និទ្ធស្នាលជាក់លាក់សម្រាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមនិងការបង្កើតស្មុគស្មាញនៃស្រទាប់ខាងក្រោមនៃអង់ស៊ីម។

ដើម្បីបំប្លែងប្រតិកម្ម អង់ស៊ីមត្រូវភ្ជាប់ទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោមមួយ ឬច្រើន។ ខ្សែសង្វាក់ប្រូតេអ៊ីននៃអង់ស៊ីមត្រូវបានបត់តាមរបៀបដែលគម្លាតមួយ ឬការធ្លាក់ទឹកចិត្តត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅលើផ្ទៃនៃ globule ដែលស្រទាប់ខាងក្រោមចង។ តំបន់នេះត្រូវបានគេហៅថាកន្លែងចងស្រទាប់ខាងក្រោម។ ជាធម្មតាវាស្របគ្នាជាមួយនឹងទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីម ឬមានទីតាំងនៅជិតវា។ អង់ស៊ីមមួយចំនួនក៏មានកន្លែងភ្ជាប់សម្រាប់ cofactors ឬ ions ដែកផងដែរ។

អង់ស៊ីមភ្ជាប់ទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោម៖

សម្អាតស្រទាប់ខាងក្រោមពីទឹក "អាវរោម"
រៀបចំម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមដែលមានប្រតិកម្មនៅក្នុងលំហ ក្នុងលក្ខណៈចាំបាច់សម្រាប់ប្រតិកម្មបន្ត
រៀបចំសម្រាប់ប្រតិកម្ម (ឧទាហរណ៍ប៉ូឡារីស) ម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោម។

ជាធម្មតា ការភ្ជាប់អង់ស៊ីមទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោមកើតឡើងដោយសារតែចំណងអ៊ីយ៉ុង ឬអ៊ីដ្រូសែន កម្រដោយសារចំណង covalent ។ នៅចុងបញ្ចប់នៃប្រតិកម្មផលិតផលរបស់វា (ឬផលិតផល) ត្រូវបានបំបែកចេញពីអង់ស៊ីម។

ជាលទ្ធផល អង់ស៊ីមកាត់បន្ថយថាមពលសកម្មនៃប្រតិកម្ម។ នេះគឺដោយសារតែនៅក្នុងវត្តមាននៃអង់ស៊ីម ប្រតិកម្មដើរលើផ្លូវផ្សេងគ្នា (តាមពិត ប្រតិកម្មផ្សេងគ្នាកើតឡើង) ឧទាហរណ៍៖

ក្នុងករណីដែលគ្មានអង់ស៊ីម៖

A+B = AB

នៅក្នុងវត្តមាននៃអង់ស៊ីមមួយ:

A+F = AF
AF + V = AVF
AVF \u003d AV + F

ដែលជាកន្លែងដែល A, B - ស្រទាប់ខាងក្រោម, AB - ផលិតផលប្រតិកម្ម, F - អង់ស៊ីម។

អង់ស៊ីមមិនអាចផ្តល់ថាមពលសម្រាប់ប្រតិកម្ម endergonic (ដែលត្រូវការថាមពល) ដោយខ្លួនឯងបានទេ។ ដូច្នេះ អង់ស៊ីមដែលអនុវត្តប្រតិកម្មបែបនេះផ្សំពួកវាជាមួយនឹងប្រតិកម្ម exergonic ដែលបន្តជាមួយនឹងការបញ្ចេញថាមពលកាន់តែច្រើន។ ឧទាហរណ៍ ប្រតិកម្មសំយោគ biopolymer ជារឿយៗត្រូវបានផ្សំជាមួយនឹងប្រតិកម្ម ATP hydrolysis ។

មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមមួយចំនួនត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយបាតុភូតនៃកិច្ចសហប្រតិបត្តិការ។

ភាពជាក់លាក់

អង់ស៊ីមជាធម្មតាបង្ហាញភាពជាក់លាក់ខ្ពស់សម្រាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមរបស់វា (ភាពជាក់លាក់នៃស្រទាប់ខាងក្រោម)។ នេះត្រូវបានសម្រេចដោយការបំពេញបន្ថែមដោយផ្នែកនៃរូបរាង ការចែកចាយបន្ទុក និងតំបន់ hydrophobic នៅលើម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោម និងនៅកន្លែងភ្ជាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមនៅលើអង់ស៊ីម។ ជាធម្មតា អង់ស៊ីមក៏បង្ហាញកម្រិតនៃភាពជាក់លាក់ខ្ពស់ផងដែរ (បង្កើតជាស្តេរ៉េអូអ៊ីសូមឺរដែលអាចធ្វើទៅបានជាផលិតផល ឬប្រើតែស្តេរ៉េអូអ៊ីសូមឺរតែមួយប៉ុណ្ណោះជាស្រទាប់ខាងក្រោម) ការជ្រើសរើសឡើងវិញ (បង្កើត ឬបំបែកចំណងគីមីនៅក្នុងមុខតំណែងដែលអាចធ្វើទៅបាននៃស្រទាប់ខាងក្រោម) និង គីមីវិទ្យា (កាតាលីករប្រតិកម្មគីមីតែមួយ) នៃលក្ខខណ្ឌដែលអាចកើតមានជាច្រើនសម្រាប់លក្ខខណ្ឌទាំងនេះ) ។ ទោះបីជាកម្រិតខ្ពស់នៃភាពជាក់លាក់ទូទៅកម្រិតនៃស្រទាប់ខាងក្រោម និងប្រតិកម្មជាក់លាក់នៃអង់ស៊ីមអាចខុសគ្នា។ ឧទាហរណ៍ endopeptidase trypsin បំបែកចំណង peptide បន្ទាប់ពី arginine ឬ lysine លុះត្រាតែពួកវាត្រូវបានបន្តដោយ proline ហើយ pepsin មានភាពជាក់លាក់តិចជាង និងអាចបំបែកចំណង peptide តាមអាស៊ីតអាមីណូជាច្រើន។

ម៉ូដែលចាក់សោ

នៅឆ្នាំ 1890 Emil Fischer បានផ្តល់យោបល់ថាភាពជាក់លាក់នៃអង់ស៊ីមត្រូវបានកំណត់ដោយការឆ្លើយឆ្លងពិតប្រាកដរវាងទម្រង់នៃអង់ស៊ីមនិងស្រទាប់ខាងក្រោម។ ការសន្មត់នេះត្រូវបានគេហៅថា គំរូចាក់សោ និងសោ។ អង់ស៊ីមភ្ជាប់ទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោមដើម្បីបង្កើតជាស្មុគស្មាញអង់ស៊ីម-ស្រទាប់ខាងក្រោម។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះបើទោះបីជាការពិតដែលថាគំរូនេះពន្យល់ពីភាពជាក់លាក់ខ្ពស់នៃអង់ស៊ីមក៏ដោយក៏វាមិនពន្យល់ពីបាតុភូតនៃស្ថេរភាពនៃការផ្លាស់ប្តូររដ្ឋដែលត្រូវបានគេសង្កេតឃើញនៅក្នុងការអនុវត្តនោះទេ។

ម៉ូដែលសមដែលជម្រុញ

នៅឆ្នាំ 1958 លោក Daniel Koshland បានស្នើឱ្យមានការកែប្រែគំរូសោរសោ។ អង់ស៊ីមជាទូទៅមិនរឹង ប៉ុន្តែម៉ូលេគុលអាចបត់បែនបាន។ ទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីមអាចផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមតាមបន្ទាប់ពីការចងស្រទាប់ខាងក្រោម។ ក្រុមចំហៀងនៃអាស៊ីតអាមីណូនៃទីតាំងសកម្មកាន់កាប់ទីតាំងដែលអនុញ្ញាតឱ្យអង់ស៊ីមបំពេញមុខងារកាតាលីកររបស់វា។ ក្នុងករណីខ្លះ ម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមក៏ផ្លាស់ប្តូរការអនុលោមតាមបន្ទាប់ពីការចងទៅកន្លែងសកម្ម។ ផ្ទុយទៅនឹងគំរូសោរសោ គំរូសមដែលជម្រុញបានពន្យល់មិនត្រឹមតែភាពជាក់លាក់នៃអង់ស៊ីមប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែវាក៏មានស្ថេរភាពនៃស្ថានភាពផ្លាស់ប្តូរផងដែរ។ ម៉ូដែលនេះត្រូវបានគេហៅថា "ស្រោមដៃ" ។

ការកែប្រែ

អង់ស៊ីមជាច្រើនឆ្លងកាត់ការកែប្រែបន្ទាប់ពីការសំយោគនៃខ្សែសង្វាក់ប្រូតេអ៊ីន ដោយគ្មានអង់ស៊ីមមិនបង្ហាញសកម្មភាពរបស់វាដល់កម្រិតពេញលេញ។ ការកែប្រែបែបនេះត្រូវបានគេហៅថា ការកែប្រែក្រោយការបកប្រែ (ដំណើរការ)។ ប្រភេទនៃការកែប្រែទូទៅបំផុតមួយគឺការបន្ថែមក្រុមគីមីទៅសំណល់ចំហៀងនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ឧទាហរណ៍ ការបន្ថែមសំណល់អាស៊ីតផូស្វ័រត្រូវបានគេហៅថា phosphorylation ហើយត្រូវបានជំរុញដោយអង់ស៊ីម kinase ។ អង់ស៊ីម eukaryotic ជាច្រើនត្រូវបាន glycosylated ពោលគឺត្រូវបានកែប្រែជាមួយ oligomers កាបូអ៊ីដ្រាត។

ប្រភេទទូទៅមួយទៀតនៃការកែប្រែក្រោយការបកប្រែគឺការបំបែកខ្សែសង្វាក់ polypeptide ។ ឧទាហរណ៍ chymotrypsin (protease ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការរំលាយអាហារ) ត្រូវបានទទួលដោយការបំបែកតំបន់ polypeptide ពី chymotrypsinogen ។ Chymotrypsinogen គឺជាភ្នាក់ងារអសកម្មនៃ chymotrypsin ហើយត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងលំពែង។ ទម្រង់អសកម្មត្រូវបានបញ្ជូនទៅក្រពះដែលវាត្រូវបានបំលែងទៅជា chymotrypsin ។ យន្តការនេះគឺចាំបាច់ដើម្បីជៀសវាងការបំបែកលំពែង និងជាលិកាផ្សេងទៀត មុនពេលអង់ស៊ីមចូលទៅក្នុងក្រពះ។ អង់ស៊ីមអសកម្មមុនគេក៏ត្រូវបានគេសំដៅថាជា "ហ្សីម៉ូហ្សែន" ផងដែរ។

អង់ស៊ីម cofactors

អង់ស៊ីមខ្លះអនុវត្តមុខងារកាតាលីករដោយខ្លួនឯង ដោយគ្មានសមាសធាតុបន្ថែម។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយមានអង់ស៊ីមដែលតម្រូវឱ្យមានសមាសធាតុដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីនសម្រាប់កាតាលីករ។ Cofactors អាចជាម៉ូលេគុលអសរីរាង្គ (អ៊ីយ៉ុងដែក ចង្កោមដែក-ស្ពាន់ធ័រ។ល។) ឬសរីរាង្គ (ឧទាហរណ៍ flavin ឬ heme)។ cofactors សរីរាង្គដែលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់យ៉ាងខ្លាំងជាមួយនឹងអង់ស៊ីមត្រូវបានគេហៅថាក្រុមសិប្បនិម្មិតផងដែរ។ cofactors សរីរាង្គដែលអាចបំបែកចេញពីអង់ស៊ីមត្រូវបានគេហៅថា coenzymes ។

អង់ស៊ីមដែលទាមទារ cofactor ដើម្បីបង្ហាញសកម្មភាពកាតាលីករ ប៉ុន្តែមិនជាប់នឹងវាត្រូវបានគេហៅថា apo-enzyme ។ អង់ស៊ីម apo-enzyme រួមបញ្ចូលគ្នាជាមួយ cofactor ត្រូវបានគេហៅថា holo-enzyme ។ ភាគច្រើននៃ cofactors ត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងអង់ស៊ីមដោយមិនមែន covalent ប៉ុន្តែជាអន្តរកម្មខ្លាំង។ វាក៏មានក្រុមសិប្បនិម្មិតដែលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងអង់ស៊ីមដូចជា thiamine pyrophosphate នៅក្នុង pyruvate dehydrogenase ។

បទប្បញ្ញត្តិអង់ស៊ីម

អង់ស៊ីមមួយចំនួនមានកន្លែងចងម៉ូលេគុលតូចៗ ហើយអាចជាស្រទាប់ខាងក្រោម ឬជាផលិតផលនៃផ្លូវមេតាបូលីសដែលអង់ស៊ីមចូល។ ពួកគេបន្ថយឬបង្កើនសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមដែលបង្កើតឱកាសសម្រាប់មតិកែលម្អ។

ការទប់ស្កាត់ផលិតផលចុងក្រោយ

ផ្លូវមេតាប៉ូលីស - ខ្សែសង្វាក់នៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមជាបន្តបន្ទាប់។ ជាញឹកញាប់ផលិតផលចុងក្រោយនៃផ្លូវមេតាបូលីសគឺជាអ្នករារាំងអង់ស៊ីមដែលបង្កើនល្បឿននៃប្រតិកម្មដំបូងនៃផ្លូវរំលាយអាហារនេះ។ ប្រសិនបើផលិតផលចុងក្រោយមានច្រើនពេក នោះវាដើរតួជាអ្នករារាំងអង់ស៊ីមទីមួយ ហើយប្រសិនបើបន្ទាប់ពីនោះផលិតផលចុងក្រោយក្លាយជាតូចពេក នោះអង់ស៊ីមទីមួយត្រូវបានធ្វើឱ្យសកម្មម្តងទៀត។ ដូច្នេះការរារាំងដោយផលិតផលចុងក្រោយយោងទៅតាមគោលការណ៍នៃមតិត្រឡប់អវិជ្ជមានគឺជាមធ្យោបាយសំខាន់មួយដើម្បីរក្សា homeostasis (ភាពស្ថិតស្ថេរដែលទាក់ទងនៃលក្ខខណ្ឌនៃបរិយាកាសខាងក្នុងនៃរាងកាយ) ។

ឥទ្ធិពលនៃលក្ខខណ្ឌបរិស្ថានលើសកម្មភាពអង់ស៊ីម

សកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមអាស្រ័យលើលក្ខខណ្ឌនៅក្នុងកោសិកាឬសារពាង្គកាយ - សម្ពាធទឹកអាស៊ីតនៃបរិស្ថានសីតុណ្ហភាពការប្រមូលផ្តុំអំបិលរលាយ (កម្លាំងអ៊ីយ៉ូដនៃដំណោះស្រាយ) ល។

ប្រវត្តិវិទ្យាសាស្ត្រអង់ស៊ីម

ដំណើរការជីវិតទាំងអស់គឺផ្អែកលើប្រតិកម្មគីមីរាប់ពាន់។ ពួកវាចូលទៅក្នុងខ្លួនដោយមិនប្រើសីតុណ្ហភាព និងសម្ពាធខ្ពស់ ពោលគឺក្នុងស្ថានភាពស្រាល។ សារធាតុដែលត្រូវបានកត់សុីនៅក្នុងកោសិកាមនុស្ស និងសត្វ ដុតយ៉ាងរហ័ស និងមានប្រសិទ្ធភាព ធ្វើអោយរាងកាយមានថាមពល និងសម្ភារៈសំណង់។ ប៉ុន្តែសារធាតុដូចគ្នាអាចត្រូវបានរក្សាទុកអស់រយៈពេលជាច្រើនឆ្នាំទាំងក្នុងទម្រង់កំប៉ុង (ដាច់ដោយឡែកពីខ្យល់) និងនៅក្នុងខ្យល់នៅក្នុងវត្តមាននៃអុកស៊ីសែន។ ឧទហរណ៍ សាច់ និងត្រីកំប៉ុង ទឹកដោះគោប៉ាស្ទ័រ ស្ករ គ្រាប់ធញ្ញជាតិមិនរលួយក្នុងអំឡុងពេលរក្សាទុកយូរ។ សមត្ថភាពក្នុងការរំលាយអាហារយ៉ាងឆាប់រហ័សនៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិតគឺដោយសារតែវត្តមាននៅក្នុងកោសិកានៃកាតាលីករជីវសាស្រ្តពិសេស - អង់ស៊ីម។

អង់ស៊ីមគឺជាប្រូតេអ៊ីនជាក់លាក់ដែលជាផ្នែកមួយនៃកោសិកានិងជាលិកាទាំងអស់នៃសារពាង្គកាយមានជីវិតដើរតួនាទីនៃកាតាលីករជីវសាស្រ្ត។ មនុស្សបានដឹងអំពីអង់ស៊ីមយូរមកហើយ។ នៅដើមសតវត្សចុងក្រោយនៅ St. Petersburg, K.S. Kirchhoff បានរកឃើញថា barley ដំណុះអាចបំប្លែងម្សៅ polysaccharide ទៅជា maltose disaccharide ហើយចំរាញ់ចេញពី yeast បំបែកស្ករ beet ទៅជា monosaccharides - glucose និង fructose ។ ទាំងនេះគឺជាការសិក្សាលើកដំបូងនៅក្នុង fermentology ។ ហើយការអនុវត្តជាក់ស្តែងនៃដំណើរការអង់ស៊ីមត្រូវបានគេស្គាល់តាំងពីដើមរៀងមក។ នេះគឺជាការ fermentation នៃទំពាំងបាយជូ, និង sourdough ក្នុងការរៀបចំនៃនំបុ័ង, និងការធ្វើឱ្យឈីស, និងច្រើនទៀត។

ឥឡូវនេះនៅក្នុងសៀវភៅសិក្សាផ្សេងៗគ្នា សៀវភៅណែនាំ និងនៅក្នុងអក្សរសិល្ប៍វិទ្យាសាស្ត្រ គោលគំនិតពីរត្រូវបានគេប្រើ៖ "អង់ស៊ីម" និង "អង់ស៊ីម" ។ ឈ្មោះទាំងនេះគឺដូចគ្នាបេះបិទ។ ពួកគេមានន័យដូចគ្នា - កាតាលីករជីវសាស្រ្ត។ ពាក្យទីមួយត្រូវបានបកប្រែជា "sourdough", ទីពីរ - "នៅក្នុង yeast" ។

អស់រយៈពេលជាយូរ ពួកគេមិននឹកស្មានថាមានអ្វីកើតឡើងនៅក្នុងផ្សិតទេ តើកម្លាំងប្រភេទណាដែលមាននៅក្នុងពួកវា បណ្តាលឱ្យសារធាតុបំបែក និងប្រែទៅជាសាមញ្ញជាង។ វាមិនមែនរហូតដល់ការបង្កើតមីក្រូទស្សន៍ទេ ទើបគេរកឃើញថា ដំបែគឺជាការប្រមូលផ្តុំនៃអតិសុខុមប្រាណមួយចំនួនធំដែលប្រើស្ករជាសារធាតុចិញ្ចឹមចម្បងរបស់វា។ ម្យ៉ាងវិញទៀត កោសិកាមេដំបែនីមួយៗត្រូវបាន "ផ្ទុក" ជាមួយនឹងអង់ស៊ីមដែលមានសមត្ថភាពបំបែកជាតិស្ករ។ ប៉ុន្តែនៅពេលជាមួយគ្នានោះ កាតាលីករជីវសាស្រ្តផ្សេងទៀតក៏ត្រូវបានគេស្គាល់ផងដែរ ដោយមិនបានរុំព័ទ្ធក្នុងកោសិការស់ទេ ប៉ុន្តែអាច "រស់នៅ" ដោយសេរីនៅខាងក្រៅវា។ ឧទាហរណ៍ពួកគេត្រូវបានគេរកឃើញនៅក្នុងសមាសភាពនៃទឹកក្រពះ, សារធាតុចម្រាញ់ពីកោសិកា។ ក្នុងន័យនេះ កាតាលីករពីរប្រភេទត្រូវបានសម្គាល់កាលពីអតីតកាល៖ វាត្រូវបានគេជឿថាអង់ស៊ីមខ្លួនឯងមិនអាចបំបែកចេញពីកោសិកា និងមិនអាចដំណើរការនៅខាងក្រៅវាបានទេ ពោលគឺពួកគេត្រូវបាន "រៀបចំ"។ ហើយកាតាលីករ "មិនរៀបចំ" ដែលអាចធ្វើការនៅខាងក្រៅកោសិកាត្រូវបានគេហៅថា អង់ស៊ីម។ ការប្រឆាំងនៃអង់ស៊ីម "រស់" និងអង់ស៊ីម "គ្មានជីវិត" នេះត្រូវបានពន្យល់ដោយឥទ្ធិពលនៃពួកសកម្មនិយម ការតស៊ូរវាងវត្ថុនិយម និងឧត្តមគតិក្នុងវិទ្យាសាស្ត្រធម្មជាតិ។ ទស្សនៈរបស់អ្នកប្រាជ្ញត្រូវបានបែងចែក។ ស្ថាបនិកនៃមីក្រូជីវសាស្ត្រ L. Pasteur បានអះអាងថាសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានកំណត់ដោយជីវិតរបស់កោសិកា។ ប្រសិនបើកោសិកាត្រូវបានបំផ្លាញ នោះសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមក៏នឹងឈប់ដែរ។ អ្នកគីមីវិទ្យាដឹកនាំដោយ J. Liebig បានបង្កើតទ្រឹស្ដីគីមីសុទ្ធសាធនៃការ fermentation ដោយបង្ហាញថាសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមមិនអាស្រ័យលើអត្ថិភាពនៃកោសិកានោះទេ។

នៅឆ្នាំ 1871 គ្រូពេទ្យជនជាតិរុស្សី M. M. Manasseina បានបំផ្លាញកោសិកាផ្សិតដោយជូតពួកវាជាមួយខ្សាច់ទន្លេ។ បឹងទន្លេសាប ដែលបំបែកចេញពីកោសិកាដែលនៅសេសសល់ រក្សាបាននូវសមត្ថភាពរបស់វាក្នុងការ ferment ស្ករ។ បទពិសោធន៍ដ៏សាមញ្ញ និងគួរឱ្យជឿជាក់នេះរបស់វេជ្ជបណ្ឌិតរុស្ស៊ីត្រូវបានទុកចោលដោយគ្មានការយកចិត្តទុកដាក់នៅក្នុង Tsarist Russia។ មួយភាគបួននៃសតវត្សក្រោយមក អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រអាឡឺម៉ង់ E. Buchner ទទួលបានទឹកដែលមិនមានកោសិកាដោយការចុចដំបែរស់ក្រោមសម្ពាធរហូតដល់ 5·10 6 Pa ។ ទឹកនេះដូចជា ដំបែរស់ ស្ករដែលមានជាតិ fermented ដើម្បីបង្កើតជាតិអាល់កុល និងកាបូនម៉ូណូអុកស៊ីត (IV)៖

ស្នាដៃរបស់ A. N. Lebedev លើការសិក្សាអំពីកោសិកាផ្សិត និងស្នាដៃរបស់អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រដទៃទៀត បានបញ្ចប់នូវគំនិតសំខាន់ៗនៅក្នុងទ្រឹស្តីនៃកាតាលីករជីវសាស្រ្ត ហើយពាក្យ "អង់ស៊ីម" និង "អង់ស៊ីម" បានចាប់ផ្តើមប្រើជាសមមូល។

សព្វថ្ងៃនេះ fermentology គឺជាវិទ្យាសាស្ត្រឯករាជ្យ។ អង់ស៊ីមប្រហែល 2000 ត្រូវបានញែក និងសិក្សា។ ការរួមចំណែកដល់វិទ្យាសាស្ត្រនេះត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយអ្នកវិទ្យាសាស្ត្រសូវៀត - សហសម័យរបស់យើង A. E. Braunshtein, V. N. Orekhovich, V. A. Engelgard, A. A. Pokrovsky និងអ្នកដទៃ។

ធម្មជាតិគីមីនៃអង់ស៊ីម

នៅចុងបញ្ចប់នៃសតវត្សចុងក្រោយនេះ វាត្រូវបានគេណែនាំថា អង់ស៊ីមគឺជាប្រូតេអ៊ីន ឬសារធាតុមួយចំនួនស្រដៀងទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន។ ការបាត់បង់សកម្មភាពអង់ស៊ីមនៅពេលឡើងកំដៅគឺស្រដៀងទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនកម្ដៅ។ ជួរសីតុណ្ហភាពក្នុងអំឡុងពេល denaturation និងអសកម្មគឺដូចគ្នា។ ដូចដែលគេដឹងស្រាប់ ការប្រែពណ៌ប្រូតេអ៊ីនអាចកើតឡើងមិនត្រឹមតែដោយការឡើងកំដៅប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែក៏ដោយសារសកម្មភាពនៃអាស៊ីត អំបិលនៃលោហធាតុធ្ងន់ អាល់កាឡាំង និងការប៉ះពាល់យូរទៅនឹងកាំរស្មីអ៊ុលត្រាវីយូឡេ។ កត្តាគីមី និងរូបវន្តដូចគ្នាទាំងនេះនាំឱ្យបាត់បង់សកម្មភាពអង់ស៊ីម។

នៅក្នុងដំណោះស្រាយ អង់ស៊ីមដូចជាប្រូតេអ៊ីនមានឥរិយាបទស្រដៀងគ្នាក្រោមឥទ្ធិពលនៃចរន្តអគ្គិសនី៖ ម៉ូលេគុលផ្លាស់ទីឆ្ពោះទៅកាន់ cathode ឬ anode ។ ការផ្លាស់ប្តូរកំហាប់នៃអ៊ីយ៉ុងអ៊ីដ្រូសែននៅក្នុងដំណោះស្រាយនៃប្រូតេអ៊ីន ឬអង់ស៊ីមនាំទៅដល់ការប្រមូលផ្តុំនៃបន្ទុកវិជ្ជមាន ឬអវិជ្ជមានដោយពួកវា។ នេះបញ្ជាក់អំពីធម្មជាតិ amphoteric នៃអង់ស៊ីម និងក៏បញ្ជាក់ពីធម្មជាតិប្រូតេអ៊ីនរបស់ពួកគេផងដែរ។ ភស្តុតាងមួយទៀតនៃធម្មជាតិប្រូតេអ៊ីននៃអង់ស៊ីមគឺថាពួកវាមិនឆ្លងកាត់ភ្នាស semipermeable ។ នេះក៏បង្ហាញពីទម្ងន់ម៉ូលេគុលដ៏ធំរបស់ពួកគេផងដែរ។ ប៉ុន្តែប្រសិនបើអង់ស៊ីមជាប្រូតេអ៊ីន នោះសកម្មភាពរបស់ពួកគេមិនគួរថយចុះអំឡុងពេលខ្វះជាតិទឹកនោះទេ។ ការពិសោធន៍បញ្ជាក់ពីភាពត្រឹមត្រូវនៃការសន្មត់នេះ។

ការពិសោធន៍គួរឱ្យចាប់អារម្មណ៍មួយត្រូវបានធ្វើឡើងនៅក្នុងមន្ទីរពិសោធន៍នៃ IP Pavlov ។ ខណៈពេលដែលទទួលបានទឹកក្រពះតាមរយៈ fistula នៅក្នុងសត្វឆ្កែ បុគ្គលិកបានរកឃើញថាប្រូតេអ៊ីនកាន់តែច្រើននៅក្នុងទឹក សកម្មភាពរបស់វាកាន់តែធំ ពោលគឺប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានរកឃើញគឺជាអង់ស៊ីមនៃទឹកក្រពះ។

ដូច្នេះបាតុភូតនៃការ denaturation និងភាពចល័តនៅក្នុងវាលអគ្គិសនី លក្ខណៈ amphoteric នៃម៉ូលេគុល ធម្មជាតិម៉ូលេគុលខ្ពស់ និងសមត្ថភាពក្នុងការ precipitate ពីដំណោះស្រាយក្រោមសកម្មភាពនៃភ្នាក់ងារដកទឹក (អាសេតូន ឬអាល់កុល) បង្ហាញពីធម្មជាតិប្រូតេអ៊ីននៃអង់ស៊ីម។ .

មកទល់នឹងពេលនេះ ការពិតនេះត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយមនុស្សជាច្រើន សូម្បីតែវិធីសាស្ត្ររូបវិទ្យា គីមី ឬជីវសាស្រ្តដែលមានលក្ខណៈស្រាលជាងនេះ។

យើងដឹងរួចហើយថាប្រូតេអ៊ីនមានភាពខុសប្លែកគ្នាយ៉ាងខ្លាំងនៅក្នុងសមាសភាព ហើយលើសពីនេះទៅទៀត ពួកវាអាចមានលក្ខណៈសាមញ្ញ ឬស្មុគស្មាញ។ តើប្រូតេអ៊ីនប្រភេទណាខ្លះដែលត្រូវបានគេស្គាល់ថាជាអង់ស៊ីម?

អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រមកពីប្រទេសផ្សេងៗបានរកឃើញថាអង់ស៊ីមជាច្រើនគឺជាប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញ។ នេះមានន័យថាក្នុងអំឡុងពេល hydrolysis ម៉ូលេគុលនៃអង់ស៊ីមទាំងនេះ decompose តែទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ។ គ្មានអ្វីក្រៅពីអាស៊ីតអាមីណូអាចត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុង hydrolyzate នៃប្រូតេអ៊ីនអង់ស៊ីមបែបនេះទេ។ អង់ស៊ីមសាមញ្ញរួមមាន pepsin - អង់ស៊ីមដែលរំលាយប្រូតេអ៊ីនក្នុងក្រពះ ហើយមាននៅក្នុងទឹកក្រពះ trypsin - អង់ស៊ីមក្នុងទឹកលំពែង papain - អង់ស៊ីមរុក្ខជាតិ urease ជាដើម។

អង់ស៊ីមស្មុគ្រស្មាញរួមមាន បន្ថែមពីលើអាស៊ីតអាមីណូ សារធាតុដែលមានលក្ខណៈមិនប្រូតេអ៊ីន។ ឧទាហរណ៍ អង់ស៊ីម redox ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុង mitochondria មានបន្ថែមលើផ្នែកប្រូតេអ៊ីន ជាតិដែក ទង់ដែង និងក្រុមកម្តៅផ្សេងទៀត។ ផ្នែកដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីននៃអង់ស៊ីមក៏អាចជាសារធាតុស្មុគស្មាញជាងនេះផងដែរ៖ វីតាមីន នុយក្លេអូទីត (ម៉ូណូមេនៃអាស៊ីតនុយក្លេអ៊ីក) នុយក្លេអូទីតដែលមានសំណល់ផូស្វ័របី។ល។ ផ្នែកប្រូតេអ៊ីន apoenzyme ។

ភាពខុសគ្នារវាងអង់ស៊ីម និងកាតាលីករដែលមិនមែនជាជីវសាស្រ្ត

នៅក្នុងសៀវភៅសិក្សា និងសៀវភៅណែនាំអំពីគីមីវិទ្យា សកម្មភាពរបស់កាតាលីករត្រូវបានវិភាគយ៉ាងលម្អិត គំនិតមួយត្រូវបានផ្តល់ឱ្យនូវរបាំងថាមពល ថាមពលធ្វើឱ្យសកម្ម។ យើងគ្រាន់តែចាំថាតួនាទីរបស់កាតាលីករស្ថិតនៅក្នុងសមត្ថភាពរបស់វាក្នុងការធ្វើឱ្យម៉ូលេគុលនៃសារធាតុដែលចូលទៅក្នុងប្រតិកម្ម។ នេះនាំឱ្យមានការថយចុះនៃថាមពលសកម្ម។ ប្រតិកម្មមិនដំណើរការតែមួយទេ ប៉ុន្តែក្នុងដំណាក់កាលជាច្រើនជាមួយនឹងការបង្កើតសមាសធាតុកម្រិតមធ្យម។ កាតាលីករមិនផ្លាស់ប្តូរទិសដៅនៃប្រតិកម្មនោះទេប៉ុន្តែគ្រាន់តែប៉ះពាល់ដល់អត្រាដែលឈានដល់ស្ថានភាពនៃលំនឹងគីមីប៉ុណ្ណោះ។ ប្រតិកម្មកាតាលីករតែងតែប្រើប្រាស់ថាមពលតិចជាងកាតាលីករ។ ក្នុងអំឡុងពេលប្រតិកម្ម អង់ស៊ីមផ្លាស់ប្តូរការវេចខ្ចប់របស់វា "តានតឹង" ហើយនៅចុងបញ្ចប់នៃប្រតិកម្ម ចាប់យករចនាសម្ព័ន្ធដើមរបស់វា ហើយត្រឡប់ទៅទម្រង់ដើមរបស់វាវិញ។

អង់ស៊ីមគឺជាកាតាលីករដូចគ្នា។ ពួកគេត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយច្បាប់ទាំងអស់នៃកាតាលីករ។ ប៉ុន្តែអង់ស៊ីមគឺជាប្រូតេអ៊ីន ហើយនេះផ្តល់ឱ្យពួកគេនូវលក្ខណៈសម្បត្តិពិសេស។ តើអង់ស៊ីមមានអ្វីខ្លះដូចគ្នាជាមួយកាតាលីករដែលធ្លាប់ស្គាល់យើង ឧទាហរណ៍ ប្លាទីន វ៉ាណាដ្យូម (V) អុកស៊ីដ និងឧបករណ៍បង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មអសរីរាង្គផ្សេងទៀត ហើយអ្វីដែលសម្គាល់ពួកវា?

កាតាលីករអសរីរាង្គដូចគ្នាអាចត្រូវបានប្រើនៅក្នុងឧស្សាហកម្មផ្សេងៗគ្នា។ ហើយអង់ស៊ីមជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មតែមួយ ឬប្រតិកម្មមួយប្រភេទ ពោលគឺវាជាក់លាក់ជាងកាតាលីករអសរីរាង្គ។

សីតុណ្ហភាពតែងតែប៉ះពាល់ដល់អត្រានៃប្រតិកម្មគីមី។ ប្រតិកម្មភាគច្រើនជាមួយកាតាលីករអសរីរាង្គកើតឡើងនៅសីតុណ្ហភាពខ្ពស់ខ្លាំង។ នៅពេលដែលសីតុណ្ហភាពកើនឡើងអត្រាប្រតិកម្មកើនឡើង (រូបភាពទី 1) ។ ចំពោះប្រតិកម្មអង់ស៊ីម ការកើនឡើងនេះត្រូវបានកំណត់ត្រឹមសីតុណ្ហភាពជាក់លាក់មួយ (សីតុណ្ហភាពល្អបំផុត)។ ការកើនឡើងបន្ថែមទៀតនៃសីតុណ្ហភាពបណ្តាលឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមដែលនាំឱ្យមានការថយចុះនៃអត្រាប្រតិកម្ម (រូបភាពទី 1) ។ ប៉ុន្តែអង់ស៊ីមមួយចំនួន ដូចជាអតិសុខុមប្រាណដែលមាននៅក្នុងទឹកនៃប្រភពទឹកក្តៅធម្មជាតិ មិនត្រឹមតែអាចទប់ទល់នឹងសីតុណ្ហភាពជិតដល់ចំណុចរំពុះនៃទឹកប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែថែមទាំងបង្ហាញពីសកម្មភាពអតិបរមារបស់វាទៀតផង។ ចំពោះអង់ស៊ីមភាគច្រើន សីតុណ្ហភាពល្អបំផុតគឺនៅជិត ៣៥-៤៥ អង្សាសេ។ នៅសីតុណ្ហភាពខ្ពស់ សកម្មភាពរបស់ពួកគេថយចុះ ហើយបន្ទាប់មកការប្រែពណ៌កម្ដៅពេញលេញកើតឡើង។

អង្ករ។ 1. ឥទ្ធិពលនៃសីតុណ្ហភាពលើសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមៈ 1 - ការកើនឡើងអត្រាប្រតិកម្ម 2 - ការថយចុះអត្រាប្រតិកម្ម។

កាតាលីករអសរីរាង្គជាច្រើនបង្ហាញពីប្រសិទ្ធភាពអតិបរមារបស់ពួកគេនៅក្នុងបរិយាកាសអាសុីតខ្លាំង ឬអាល់កាឡាំងខ្លាំង។ ផ្ទុយទៅវិញ អង់ស៊ីមមានសកម្មភាពត្រឹមតែតម្លៃសរីរវិទ្យានៃទឹកអាស៊ីតនៃដំណោះស្រាយ តែនៅកំហាប់នៃអ៊ីយ៉ុងអ៊ីដ្រូសែន ដែលត្រូវគ្នានឹងជីវិត និងដំណើរការធម្មតានៃកោសិកា សរីរាង្គ ឬប្រព័ន្ធ។

ប្រតិកម្មដែលពាក់ព័ន្ធនឹងកាតាលីករអសរីរាង្គដំណើរការជាក្បួននៅសម្ពាធខ្ពស់ ខណៈពេលដែលអង់ស៊ីមដំណើរការនៅសម្ពាធធម្មតា (បរិយាកាស)។

ហើយភាពខុសគ្នាដ៏គួរឱ្យភ្ញាក់ផ្អើលបំផុតរវាងអង់ស៊ីមមួយ និងកាតាលីករផ្សេងទៀតគឺថា អត្រានៃប្រតិកម្មដែលជំរុញដោយអង់ស៊ីមគឺរាប់ម៉ឺនដង ហើយជួនកាលច្រើនលានដងខ្ពស់ជាងអ្វីដែលអាចសម្រេចបានដោយមានការចូលរួមពីកាតាលីករអសរីរាង្គ។

អ៊ីដ្រូសែន peroxide ដែលគេស្គាល់គ្រប់គ្នា ប្រើក្នុងជីវិតប្រចាំថ្ងៃជាថ្នាំ bleaching និង disinfectant រលាយបន្តិចម្តងៗដោយគ្មានកាតាលីករ៖

នៅក្នុងវត្តមាននៃកាតាលីករអសរីរាង្គ (អំបិលជាតិដែក) ប្រតិកម្មនេះដំណើរការលឿនជាងមុនបន្តិច។ ហើយ catalase (អង់ស៊ីមដែលមាននៅក្នុងកោសិកាស្ទើរតែទាំងអស់) បំផ្លាញអ៊ីដ្រូសែន peroxide ក្នុងល្បឿនដែលមិននឹកស្មានដល់៖ ម៉ូលេគុល catalase មួយបំបែកម៉ូលេគុល H 2 O 2 ច្រើនជាង 5 លានក្នុងមួយនាទី។

ការចែកចាយជាសកលនៃ catalase នៅក្នុងកោសិកានៃសរីរាង្គទាំងអស់នៃសារពាង្គកាយ aerobic និងសកម្មភាពខ្ពស់នៃអង់ស៊ីមនេះត្រូវបានពន្យល់ដោយការពិតដែលថាអ៊ីដ្រូសែន peroxide គឺជាសារធាតុពុលកោសិកាដ៏មានឥទ្ធិពល។ វាត្រូវបានផលិតនៅក្នុងកោសិកាជាលទ្ធផលនៃប្រតិកម្មជាច្រើន ប៉ុន្តែអង់ស៊ីម catalase ត្រូវបានគេប្រុងប្រយ័ត្ន ដែលបំបែកអ៊ីដ្រូសែន peroxide ភ្លាមៗទៅជាអុកស៊ីសែន និងទឹកដែលគ្មានគ្រោះថ្នាក់។

កន្លែងសកម្មនៃអង់ស៊ីម

ដំណាក់កាលជាកាតព្វកិច្ចនៅក្នុងប្រតិកម្មកាតាលីករគឺជាអន្តរកម្មនៃអង់ស៊ីមជាមួយសារធាតុដែលការបំប្លែងរបស់វាជំរុញ - ជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោម៖ ស្មុគស្មាញអង់ស៊ីម - ស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវបានបង្កើតឡើង។ នៅក្នុងឧទាហរណ៍ខាងលើអ៊ីដ្រូសែន peroxide គឺជាស្រទាប់ខាងក្រោមសម្រាប់សកម្មភាពរបស់ catalase ។

វាគួរឱ្យចាប់អារម្មណ៍ដែលថានៅក្នុងប្រតិកម្មអង់ស៊ីម ម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមមានទំហំតូចជាងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន-អង់ស៊ីមច្រើនដង។ អាស្រ័យហេតុនេះ ស្រទាប់ខាងក្រោមមិនអាចទាក់ទងជាមួយម៉ូលេគុលដ៏ធំនៃអង់ស៊ីមនេះទេ ប៉ុន្តែបានតែជាមួយតំបន់តូចមួយរបស់វា ឬសូម្បីតែជាមួយក្រុមដាច់ដោយឡែកមួយ ដែលជាអាតូម។ ដើម្បីបញ្ជាក់ពីការសន្មត់នេះ អ្នកវិទ្យាសាស្ត្របានបំបែកអាស៊ីតអាមីណូមួយ ឬច្រើនចេញពីអង់ស៊ីម ហើយវាមានផលប៉ះពាល់តិចតួច ឬគ្មានលើអត្រានៃប្រតិកម្មកាតាលីករ។ ប៉ុន្តែការបែកខ្ញែកនៃអាស៊ីតអាមីណូជាក់លាក់ ឬក្រុមមួយចំនួននាំឱ្យបាត់បង់ទាំងស្រុងនូវលក្ខណៈសម្បត្តិកាតាលីករនៃអង់ស៊ីម។ ដូច្នេះគំនិតនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានបង្កើតឡើង។

មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មគឺជាតំបន់នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនដែលផ្តល់នូវការតភ្ជាប់នៃអង់ស៊ីមជាមួយនឹងស្រទាប់ខាងក្រោម និងធ្វើឱ្យវាអាចធ្វើទៅបានសម្រាប់ការផ្លាស់ប្តូរបន្ថែមទៀតនៃស្រទាប់ខាងក្រោម។ មជ្ឈមណ្ឌលសកម្មមួយចំនួននៃអង់ស៊ីមផ្សេងៗគ្នាត្រូវបានសិក្សា។ នេះគឺជាក្រុមមុខងារ (ឧទាហរណ៍ក្រុម OH នៃសេរ៉ូម) ឬអាស៊ីតអាមីណូតែមួយ។ ជួនកាលអាស៊ីតអាមីណូជាច្រើននៅក្នុងលំដាប់ជាក់លាក់មួយគឺត្រូវការជាចាំបាច់ដើម្បីផ្តល់នូវសកម្មភាពកាតាលីករ។

ជាផ្នែកមួយនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម ផ្នែកផ្សេងគ្នានៅក្នុងមុខងាររបស់ពួកគេត្រូវបានសម្គាល់។ ផ្នែកខ្លះនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មផ្តល់នូវការស្អិតជាប់ជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោមទំនាក់ទំនងខ្លាំងជាមួយវា។ ដូច្នេះពួកវាត្រូវបានគេហៅថាយុថ្កាឬតំបន់ទំនាក់ទំនង។ អ្នកផ្សេងទៀតអនុវត្តមុខងារកាតាលីករផ្ទាល់ខ្លួនធ្វើឱ្យស្រទាប់ខាងក្រោមសកម្ម - កន្លែងកាតាលីករ។ ការបំបែកតាមលក្ខខណ្ឌនៃមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មបែបនេះជួយឱ្យកាន់តែត្រឹមត្រូវតំណាងឱ្យយន្តការនៃប្រតិកម្មកាតាលីករ។

ប្រភេទនៃចំណងគីមីនៅក្នុងស្មុគស្មាញអង់ស៊ីម-ស្រទាប់ខាងក្រោមក៏ត្រូវបានសិក្សាផងដែរ។ សារធាតុ (ស្រទាប់ខាងក្រោម) ត្រូវបានរក្សាទុកនៅលើអង់ស៊ីមដោយមានការចូលរួមច្រើនបំផុត ប្រភេទផ្សេងៗចំណង៖ ស្ពានអ៊ីដ្រូសែន, អ៊ីយ៉ុង, កូវ៉ាលេន, ចំណងអ្នកទទួលជំនួយ, កម្លាំងបង្រួបបង្រួម Van der Waals ។

ការខូចទ្រង់ទ្រាយនៃម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមនៅក្នុងសូលុយស្យុងនាំទៅដល់រូបរាងនៃអ៊ីសូម័ររបស់វាដែលខុសគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទីបី។ ម្យ៉ាងវិញទៀត អង់ស៊ីមតម្រង់ទិសក្រុមមុខងាររបស់វា ដែលរួមបញ្ចូលនៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម តាមរបៀបដែលសកម្មភាពកាតាលីករដ៏អស្ចារ្យបំផុតត្រូវបានបង្ហាញ។ ប៉ុន្តែម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមក៏អាចខូចទ្រង់ទ្រាយផងដែរ "សំពាធ" នៅពេលមានអន្តរកម្មជាមួយអង់ស៊ីម។ គំនិតទំនើបទាំងនេះអំពីអន្តរកម្មនៃអង់ស៊ីម-ស្រទាប់ខាងក្រោម ខុសពីទ្រឹស្ដីលេចធ្លោពីមុនរបស់ E. Fischer ដែលជឿថា ម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវគ្នាយ៉ាងពិតប្រាកដទៅនឹងទីតាំងសកម្មរបស់អង់ស៊ីម ហើយចូលទៅជិតវាដូចជាគន្លឹះសម្រាប់សោ។

លក្ខណៈសម្បត្តិអង់ស៊ីម

ទ្រព្យសម្បត្តិដ៏សំខាន់បំផុតនៃអង់ស៊ីមគឺការបង្កើនល្បឿនអនុគ្រោះនៃប្រតិកម្មដែលអាចកើតមានតាមទ្រឹស្តីមួយចំនួន។ នេះអនុញ្ញាតឱ្យស្រទាប់ខាងក្រោមជ្រើសរើសខ្សែសង្វាក់នៃការផ្លាស់ប្តូរដែលមានប្រយោជន៍បំផុតសម្រាប់សារពាង្គកាយពីផ្លូវមួយចំនួនដែលអាចធ្វើទៅបាន។

អង់ស៊ីមអាចបំប្លែងប្រតិកម្មទៅមុខ និងបញ្ច្រាសអាស្រ័យលើលក្ខខណ្ឌ។ ឧទាហរណ៍អាស៊ីត pyruvic ស្ថិតនៅក្រោមឥទ្ធិពលនៃអង់ស៊ីម lactate dehydrogenase ត្រូវបានបំលែងទៅជាផលិតផលចុងក្រោយនៃការ fermentation - អាស៊ីតឡាក់ទិក។ អង់ស៊ីមដូចគ្នានេះក៏ជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មបញ្ច្រាសដែរ ហើយវាបានទទួលឈ្មោះរបស់វាមិនមែនមកពីប្រតិកម្មផ្ទាល់នោះទេ ប៉ុន្តែមកពីប្រតិកម្មបញ្ច្រាស។ ប្រតិកម្មទាំងពីរកើតឡើងក្នុងរាងកាយក្រោមលក្ខខណ្ឌផ្សេងៗគ្នា៖

ទ្រព្យសម្បត្តិនៃអង់ស៊ីមនេះគឺមានសារៈសំខាន់ជាក់ស្តែង។

លក្ខណៈសម្បត្តិសំខាន់មួយទៀតនៃអង់ស៊ីមគឺ thermolability ពោលគឺ ភាពប្រែប្រួលខ្ពស់ចំពោះការប្រែប្រួលសីតុណ្ហភាព។ យើងបាននិយាយរួចហើយថាអង់ស៊ីមគឺជាប្រូតេអ៊ីន។ សម្រាប់ពួកគេភាគច្រើន សីតុណ្ហភាពលើសពី 70 អង្សារសេ នាំឱ្យខូចទ្រង់ទ្រាយ និងបាត់បង់សកម្មភាព។ វាត្រូវបានគេស្គាល់ពីវគ្គសិក្សាគីមីវិទ្យាថាការកើនឡើងនៃសីតុណ្ហភាព 10 ° C នាំឱ្យមានការកើនឡើងនៃអត្រាប្រតិកម្ម 2-3 ដងដែលជាលក្ខណៈនៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមផងដែរប៉ុន្តែរហូតដល់ដែនកំណត់ជាក់លាក់មួយ។ នៅសីតុណ្ហភាពជិត 0 °C អត្រានៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីមថយចុះដល់អប្បបរមា។ ទ្រព្យសម្បត្តិនេះត្រូវបានប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយក្នុងវិស័យផ្សេងៗនៃសេដ្ឋកិច្ច ជាពិសេសក្នុងវិស័យកសិកម្ម និងថ្នាំពេទ្យ។ ជាឧទាហរណ៍ រាល់វិធីសាស្រ្តដែលមានស្រាប់ក្នុងការថែរក្សាក្រលៀនមុនពេលប្តូរទៅអ្នកជំងឺ រួមមានការធ្វើឱ្យសរីរាង្គនេះត្រជាក់ ដើម្បីកាត់បន្ថយអាំងតង់ស៊ីតេនៃប្រតិកម្មគីមីជីវៈ និងពន្យារអាយុជីវិតរបស់តម្រងនោម មុនពេលដែលវាត្រូវបានប្តូរទៅមនុស្ស។ បច្ចេកទេសនេះបានថែរក្សាសុខភាព និងជួយសង្គ្រោះជីវិតមនុស្សរាប់ម៉ឺននាក់ក្នុងពិភពលោក។

អង្ករ។ 2. ឥទ្ធិពលនៃ pH លើសកម្មភាពអង់ស៊ីម។

លក្ខណៈសម្បត្តិសំខាន់បំផុតមួយនៃប្រូតេអ៊ីនអង់ស៊ីមគឺភាពប្រែប្រួលរបស់ពួកគេចំពោះប្រតិកម្មនៃបរិស្ថានការប្រមូលផ្តុំអ៊ីយ៉ុងអ៊ីដ្រូសែនឬអ៊ីយ៉ុងអ៊ីដ្រូសែន។ អង់ស៊ីមគឺសកម្មតែក្នុងជួរតូចចង្អៀតនៃអាស៊ីត ឬអាល់កាឡាំង (pH) ។ ឧទាហរណ៍សកម្មភាពរបស់ pepsin នៅក្នុងបែហោងធ្មែញក្រពះគឺអតិបរមានៅ pH ប្រហែល 1-1.5 ។ ការថយចុះនៃជាតិអាស៊ីតនាំទៅរកការរំលោភយ៉ាងជ្រៅនៃសកម្មភាពរំលាយអាហារ ការរំលាយអាហារមិនបានគ្រប់គ្រាន់ និងផលវិបាកធ្ងន់ធ្ងរ។ ពីវគ្គសិក្សាជីវវិទ្យា អ្នកដឹងថាការរំលាយអាហារចាប់ផ្តើមរួចហើយនៅក្នុងមាត់ធ្មេញ ដែលអាមីឡាសមានទឹកមាត់។ តម្លៃ pH ល្អបំផុតសម្រាប់វាគឺ 6.8-7.4 ។ អង់ស៊ីមផ្សេងៗគ្នានៃបំពង់រំលាយអាហារត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយភាពខុសគ្នាដ៏ធំនៅក្នុង pH ល្អបំផុត (រូបភាពទី 2) ។ ការផ្លាស់ប្តូរប្រតិកម្មនៃបរិស្ថាននាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរការចោទប្រកាន់លើម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមឬសូម្បីតែនៅក្នុងមជ្ឈមណ្ឌលសកម្មរបស់វាដែលបណ្តាលឱ្យមានការថយចុះឬការបាត់បង់សកម្មភាពទាំងស្រុង។

ទ្រព្យសម្បត្តិសំខាន់បន្ទាប់គឺភាពជាក់លាក់នៃសកម្មភាពអង់ស៊ីម។ Catalase បំបែកតែអ៊ីដ្រូសែន peroxide, urease - មានតែ urea H 2 N-CO-NH 2 ពោលគឺ អង់ស៊ីមជំរុញការបំប្លែងនៃស្រទាប់ខាងក្រោមតែមួយ វាគ្រាន់តែ "ទទួលស្គាល់" ម៉ូលេគុលរបស់វាប៉ុណ្ណោះ។ ភាពជាក់លាក់នេះត្រូវបានចាត់ទុកថាជាដាច់ខាត។ ប្រសិនបើអង់ស៊ីមមួយជំរុញការបំប្លែងស្រទាប់ខាងក្រោមជាច្រើនដែលមានក្រុមមុខងារដូចគ្នា នោះភាពជាក់លាក់នេះត្រូវបានគេហៅថាភាពជាក់លាក់នៃក្រុម។ ឧទាហរណ៍ phosphatase ជំរុញការលុបបំបាត់សំណល់អាស៊ីតផូស្វ័រ៖

ប្រភេទនៃភាពជាក់លាក់មួយគឺភាពប្រែប្រួលនៃអង់ស៊ីមទៅនឹងអ៊ីសូមឺរតែមួយគត់ - ភាពជាក់លាក់ស្តេរ៉េអូគីមី។

អង់ស៊ីមប៉ះពាល់ដល់អត្រានៃការផ្លាស់ប្តូរសារធាតុផ្សេងៗ។ ប៉ុន្តែសារធាតុមួយចំនួនក៏ប៉ះពាល់ដល់អង់ស៊ីមផងដែរ ដោយផ្លាស់ប្តូរសកម្មភាពរបស់វាយ៉ាងខ្លាំង។ សារធាតុដែលបង្កើនសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម ធ្វើឱ្យពួកវាសកម្មត្រូវបានគេហៅថា សារធាតុសកម្ម ហើយសារធាតុដែលរារាំងពួកវាត្រូវបានគេហៅថា inhibitors ។ ថ្នាំទប់ស្កាត់អាចប៉ះពាល់ដល់អង់ស៊ីមដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបាន។ បន្ទាប់ពីសកម្មភាពរបស់ពួកគេ អង់ស៊ីមមិនអាចបង្កើតប្រតិកម្មរបស់វាបានទេ ព្រោះរចនាសម្ព័ន្ធរបស់វានឹងត្រូវបានផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងខ្លាំង។ នេះជារបៀបដែលអំបិលនៃលោហធាតុធ្ងន់ អាស៊ីត អាល់កាឡាំងធ្វើសកម្មភាពលើអង់ស៊ីម។ ថ្នាំទប់ស្កាត់បញ្ច្រាសអាចត្រូវបានយកចេញពីដំណោះស្រាយហើយអង់ស៊ីមទទួលបានសកម្មភាពឡើងវិញ។ ការទប់ស្កាត់ដែលអាចបញ្ច្រាស់បានបែបនេះច្រើនតែដំណើរការក្នុងលក្ខណៈប្រកួតប្រជែង ពោលគឺស្រទាប់ខាងក្រោម និងសារធាតុរារាំងស្រដៀងនឹងវាប្រកួតប្រជែងសម្រាប់គេហទំព័រសកម្ម។ ការទប់ស្កាត់នេះអាចត្រូវបានយកចេញដោយការបង្កើនកំហាប់នៃស្រទាប់ខាងក្រោម និងការផ្លាស់ទីលំនៅ inhibitor ពីកន្លែងសកម្មជាមួយនឹងស្រទាប់ខាងក្រោម។

ទ្រព្យសម្បត្តិសំខាន់នៃអង់ស៊ីមជាច្រើនគឺថាពួកវាត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងជាលិកា និងកោសិកាក្នុងទម្រង់អសកម្ម (រូបភាពទី 3)។ ទម្រង់អសកម្មនៃអង់ស៊ីមត្រូវបានគេហៅថា proenzyme ។ ឧទាហរណ៍បុរាណគឺជាទម្រង់អសកម្មនៃ pepsin ឬ trypsin ។ អត្ថិភាពនៃទម្រង់អសកម្មនៃអង់ស៊ីមគឺមានសារៈសំខាន់ដ៏អស្ចារ្យ។ សារៈសំខាន់ជីវសាស្រ្ត. ប្រសិនបើ pepsin ឬ trypsin ត្រូវបានផលិតភ្លាមៗក្នុងទម្រង់សកម្មនោះវានឹងនាំឱ្យមានការពិតដែលថា pepsin "រំលាយ" ជញ្ជាំងនៃក្រពះពោលគឺក្រពះ "រំលាយ" ដោយខ្លួនឯង។ នេះមិនកើតឡើងទេព្រោះ pepsin ឬ trypsin ក្លាយជាសកម្មតែបន្ទាប់ពីចូលទៅក្នុងបែហោងធ្មែញក្រពះឬពោះវៀនតូច: អាស៊ីតអាមីណូជាច្រើនត្រូវបានជម្រះពី pepsin ក្រោមសកម្មភាពនៃអាស៊ីត hydrochloric ដែលមាននៅក្នុងទឹកក្រពះហើយវាទទួលបានសមត្ថភាពក្នុងការបំបែកប្រូតេអ៊ីន។ ហើយក្រពះខ្លួនឯងឥឡូវនេះត្រូវបានការពារពីសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមរំលាយអាហារដោយភ្នាស mucous ស្រទាប់បែហោងធ្មែញរបស់វា។

អង្ករ។ 3 គ្រោងការណ៍នៃការបំប្លែង trypsinogen ទៅជា trypsin សកម្ម: A - trypsinogen; ខ - trypsin; 1 - កន្លែងនៃការផ្ដាច់ peptide; 2 - ចំណងអ៊ីដ្រូសែន; 3 - ស្ពាន disulfide; 4 - peptide បំបែកកំឡុងពេលធ្វើឱ្យសកម្ម។

ដំណើរការនៃការធ្វើឱ្យអង់ស៊ីមសកម្មជាធម្មតាធ្វើតាមផ្លូវមួយក្នុងចំណោមផ្លូវទាំងបួនដែលបង្ហាញក្នុងរូបភាពទី 4 ។ ក្នុងករណីដំបូង ការបំបែក peptide ចេញពីអង់ស៊ីមអសកម្ម "បើក" មជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម និងធ្វើឱ្យអង់ស៊ីមសកម្ម។

អង្ករ។ 4 ផ្លូវធ្វើឱ្យអង់ស៊ីមសកម្ម (ម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវបានដាក់ស្រមោល)៖

1 - ការបំបែកចេញពី proenzyme នៃតំបន់តូចមួយ (peptide) និងការផ្លាស់ប្តូរនៃ proenzyme អសកម្មទៅជាអង់ស៊ីមសកម្មមួយ; 2 - ការបង្កើតចំណង disulfide ពីក្រុម SH បញ្ចេញមជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម; 3 - ការបង្កើតស្មុគស្មាញប្រូតេអ៊ីនជាមួយលោហធាតុធ្វើឱ្យអង់ស៊ីមសកម្ម 4 ការបង្កើតអង់ស៊ីមស្មុគស្មាញជាមួយនឹងសារធាតុមួយចំនួន (នេះធ្វើឱ្យមានការចូលទៅកាន់មជ្ឈមណ្ឌលសកម្ម) ។

វិធីទីពីរគឺការបង្កើតស្ពាន S-S disulfide ដែលធ្វើឱ្យកន្លែងសកម្មអាចចូលបាន។ ក្នុងករណីទី 3 វត្តមាននៃលោហៈមួយធ្វើឱ្យសកម្មអង់ស៊ីមដែលអាចដំណើរការបានតែនៅក្នុងការរួមបញ្ចូលគ្នាជាមួយលោហៈនេះ។ ផ្លូវទីបួនបង្ហាញពីការធ្វើឱ្យសកម្មដោយសារធាតុមួយចំនួនដែលភ្ជាប់ទៅនឹងតំបន់គ្រឿងកុំព្យូទ័រនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន និងធ្វើឱ្យអង់ស៊ីមខូចទ្រង់ទ្រាយក្នុងវិធីមួយដើម្បីជួយសម្រួលដល់ការចូលទៅកាន់ស្រទាប់ខាងក្រោមទៅកាន់ទីតាំងសកម្ម។

ក្នុងប៉ុន្មានឆ្នាំថ្មីៗនេះ វិធីមួយផ្សេងទៀតដើម្បីគ្រប់គ្រងសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមត្រូវបានគេរកឃើញ។ វាបានប្រែក្លាយថាអង់ស៊ីមមួយដូចជា lactate dehydrogenase អាចស្ថិតក្នុងទម្រង់ម៉ូលេគុលជាច្រើនដែលខុសគ្នាពីគ្នាទៅវិញទៅមក ទោះបីជាពួកវាទាំងអស់ជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មដូចគ្នាក៏ដោយ។ ម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមខុសគ្នាបែបនេះដែលជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មដូចគ្នាត្រូវបានរកឃើញសូម្បីតែនៅក្នុងកោសិកាដូចគ្នា។ ពួកវាត្រូវបានគេហៅថា isoenzymes, i.e. អង់ស៊ីម isomers ។ lactate dehydrogenase ដែលមានឈ្មោះរួចទៅហើយមាន isoenzymes ប្រាំផ្សេងគ្នា។ តើអ្វីទៅជាតួនាទីនៃទម្រង់ជាច្រើននៃអង់ស៊ីមតែមួយ? ជាក់ស្តែង រាងកាយ "បញ្ចូល" ប្រតិកម្មសំខាន់ៗមួយចំនួន នៅពេលដែលលក្ខខណ្ឌផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងកោសិកា ទម្រង់មួយឬផ្សេងទៀតនៃ isoenzyme ដំណើរការ និងផ្តល់នូវល្បឿន និងទិសដៅចាំបាច់នៃដំណើរការ។

និងទ្រព្យសម្បត្តិសំខាន់មួយទៀតនៃអង់ស៊ីម។ ជារឿយៗពួកវាដំណើរការក្នុងកោសិកាមិនដាច់ពីគ្នាទេ ប៉ុន្តែត្រូវបានរៀបចំជាទម្រង់ស្មុគស្មាញ - ប្រព័ន្ធអង់ស៊ីម (រូបភាពទី 5): ផលិតផលនៃប្រតិកម្មពីមុនគឺជាស្រទាប់ខាងក្រោមសម្រាប់បន្ទាប់បន្សំ។ ប្រព័ន្ធទាំងនេះត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងភ្នាសកោសិកា និងផ្តល់នូវការកត់សុីដឹកនាំយ៉ាងលឿននៃសារធាតុមួយ "ផ្ទេរ" វាពីអង់ស៊ីមទៅអង់ស៊ីម។ ដំណើរការសំយោគនៅក្នុងកោសិកាកើតឡើងនៅក្នុងប្រព័ន្ធអង់ស៊ីមស្រដៀងគ្នា។

ចំណាត់ថ្នាក់អង់ស៊ីម

ជួរនៃសំណួរដែលបានសិក្សាដោយ fermentology គឺធំទូលាយ។ ចំនួនអង់ស៊ីមដែលប្រើក្នុងការថែទាំសុខភាព កសិកម្ម មីក្រូជីវវិទ្យា និងសាខាផ្សេងទៀតនៃវិទ្យាសាស្ត្រ និងការអនុវត្តគឺមានទំហំធំ។ នេះបង្កើតឱ្យមានការលំបាកក្នុងការកំណត់លក្ខណៈនៃប្រតិកម្មអង់ស៊ីម ដោយសារអង់ស៊ីមមួយ និងអង់ស៊ីមដូចគ្នាអាចត្រូវបានដាក់ឈ្មោះតាមស្រទាប់ខាងក្រោម ឬតាមប្រភេទនៃប្រតិកម្មកាតាលីករ ឬដោយពាក្យចាស់ដែលបានបង្កើតឡើងយ៉ាងរឹងមាំនៅក្នុងអក្សរសិល្ប៍៖ ឧទាហរណ៍ pepsin, trypsin, catalase ។

អង្ករ។ 5. រចនាសម្ព័ន្ធដែលបានស្នើឡើងនៃពហុអង់ហ្ស៊ីមដែលសំយោគអាស៊ីតខ្លាញ់ (អនុអង់ស៊ីមចំនួនប្រាំពីរគឺទទួលខុសត្រូវចំពោះប្រតិកម្មគីមីចំនួនប្រាំពីរ)។

ដូច្នេះនៅឆ្នាំ 1961 សមាជជីវគីមីអន្តរជាតិនៅទីក្រុងម៉ូស្គូបានអនុម័តការចាត់ថ្នាក់នៃអង់ស៊ីមដែលផ្អែកលើប្រភេទនៃប្រតិកម្មដែលជំរុញដោយអង់ស៊ីមដែលបានផ្តល់ឱ្យ។ ឈ្មោះនៃអង់ស៊ីមត្រូវតែមានឈ្មោះនៃស្រទាប់ខាងក្រោម ពោលគឺ សមាសធាតុដែលអង់ស៊ីមនេះធ្វើសកម្មភាព និងចុងបញ្ចប់ -ase ។ ឧទាហរណ៍ arginase បំប្លែង hydrolysis នៃ arginine ។

យោងតាមគោលការណ៍នេះអង់ស៊ីមទាំងអស់ត្រូវបានបែងចែកជា 6 ថ្នាក់។

1. អង់ស៊ីម Oxidoreductase ដែលបំប្លែងប្រតិកម្ម redox ដូចជា catalase៖

2. Transferases - អង់ស៊ីមដែលជំរុញការផ្ទេរអាតូម ឬរ៉ាឌីកាល់ ឧទាហរណ៍ methyltransferases ដែលផ្ទេរក្រុម CH3៖

3. Hydrolases - អង់ស៊ីមដែលបំបែកចំណង intramolecular ដោយភ្ជាប់ម៉ូលេគុលទឹក ដូចជា phosphatase៖

4. Lyases - អង់ស៊ីមដែលបំបែកក្រុមមួយ ឬក្រុមផ្សេងទៀតចេញពីស្រទាប់ខាងក្រោមដោយមិនបន្ថែមទឹក តាមរបៀបដែលមិនមែនជាអ៊ីដ្រូលីក ឧទាហរណ៍ ការបំបែកក្រុម carboxyl ដោយ decarboxylase៖

5. Isomerases - អង់ស៊ីមដែលជំរុញបំប្លែងអ៊ីសូមឺរមួយទៅជាមួយទៀត៖

គ្លុយកូស-៦-ផូស្វាត->គ្លុយកូស-១-ផូស្វាត

6. អង់ស៊ីមដែលបំប្លែងប្រតិកម្មសំយោគ ដូចជាការសំយោគ peptides ពីអាស៊ីតអាមីណូ។ អង់ស៊ីមប្រភេទនេះត្រូវបានគេហៅថាសំយោគ។

អង់ស៊ីមនីមួយៗត្រូវបានស្នើឱ្យបញ្ចូលកូដដោយលេខកូដបួនខ្ទង់ ដែលលេខទីមួយតំណាងឱ្យលេខថ្នាក់ ហើយចំនួនបីដែលនៅសេសសល់បង្ហាញលក្ខណៈលម្អិតបន្ថែមទៀតអំពីលក្ខណៈសម្បត្តិរបស់អង់ស៊ីម ថ្នាក់រងរបស់វា និងលេខកាតាឡុកនីមួយៗ។

ជាឧទាហរណ៍នៃការចាត់ថ្នាក់នៃអង់ស៊ីម យើងផ្តល់លេខកូដបួនខ្ទង់ដែលបានកំណត់ទៅ pepsin - 3.4.4L ។ លេខ 3 បង្ហាញពីថ្នាក់នៃអង់ស៊ីម - hydrolase ។ លេខបន្ទាប់ 4 អ៊ិនកូដក្រុមរងនៃ peptide hydrolases ពោលគឺ អង់ស៊ីមទាំងនោះដែល hydrolyze ចំណង peptide យ៉ាងជាក់លាក់។ 4 ផ្សេងទៀតតំណាងឱ្យក្រុមរងមួយហៅថា peptidyl peptide hydrolases ។ ថ្នាក់រងនេះរួមបញ្ចូលអង់ស៊ីមបុគ្គលរួចហើយ ហើយសារធាតុទីមួយនៅក្នុងវាគឺ pepsin ដែលត្រូវបានចាត់ថ្នាក់លេខ 1 ។

នេះជារបៀបដែលលេខកូដរបស់គាត់ប្រែចេញ - 3.4.4.1 ។ ចំណុចនៃការអនុវត្តសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមនៃថ្នាក់ hydrolase ត្រូវបានបង្ហាញក្នុងរូបភាពទី 6 ។

អង្ករ។ 6. ការបំបែកចំណង peptide ដោយអង់ស៊ីម proteolytic ផ្សេងៗ។

សកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម

ជាធម្មតា អង់ស៊ីមត្រូវបានញែកចេញពីវត្ថុផ្សេងៗនៃដើមកំណើតសត្វ រុក្ខជាតិ ឬអតិសុខុមប្រាណ ហើយសកម្មភាពរបស់វានៅខាងក្រៅកោសិកា និងរាងកាយត្រូវបានសិក្សា។ ការសិក្សាទាំងនេះមានសារៈសំខាន់ខ្លាំងណាស់សម្រាប់ការយល់ដឹងអំពីយន្តការនៃសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម សិក្សាពីសមាសភាពរបស់វា និងលក្ខណៈនៃប្រតិកម្មដែលពួកគេធ្វើកាតាលីករ។ ប៉ុន្តែព័ត៌មានដែលទទួលបានតាមវិធីនេះមិនអាចផ្ទេរដោយមេកានិកដោយផ្ទាល់ទៅសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមក្នុងកោសិការស់បានទេ។ នៅខាងក្រៅកោសិកាវាពិបាកក្នុងការបង្កើតឡើងវិញនូវលក្ខខណ្ឌដែលអង់ស៊ីមដំណើរការឧទាហរណ៍នៅក្នុង mitochondria ឬ lysosomes ។ លើសពីនេះ វាមិនតែងតែត្រូវបានគេដឹងថាតើមានម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមចំនួនប៉ុន្មានដែលជាប់ពាក់ព័ន្ធក្នុងប្រតិកម្ម - ទាំងអស់ ឬតែមួយចំនួននៃពួកវា។

វាស្ទើរតែតែងតែបង្ហាញថាកោសិកាមានអង់ស៊ីមមួយឬមួយផ្សេងទៀតដែលមាតិកាគឺច្រើនដប់ដងច្រើនជាងបរិមាណដែលត្រូវការសម្រាប់ការរំលាយអាហារធម្មតា។ ការរំលាយអាហារមានភាពខុសប្លែកគ្នានៅក្នុងអាំងតង់ស៊ីតេនៅកំឡុងពេលផ្សេងៗគ្នានៃជីវិតរបស់កោសិកា ប៉ុន្តែមានអង់ស៊ីមជាច្រើនទៀតនៅក្នុងវា ជាងការទាមទារដោយកម្រិតខ្ពស់បំផុតនៃការរំលាយអាហារ។ ជាឧទាហរណ៍ សមាសធាតុនៃកោសិកាសាច់ដុំបេះដូងមានផ្ទុកនូវសារធាតុ cytochrome c យ៉ាងច្រើនដែលអាចដំណើរការអុកស៊ីតកម្ម ច្រើនជាងការប្រើប្រាស់អុកស៊ីសែនអតិបរមានៃសាច់ដុំបេះដូង 20 ដង។ ក្រោយមក សារធាតុត្រូវបានរកឃើញដែលអាច "បិទ" នៃម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមមួយចំនួន។ ទាំងនេះគឺជាអ្វីដែលហៅថាកត្តារារាំង។ ដើម្បីយល់ពីយន្តការនៃសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម វាក៏សំខាន់ផងដែរដែលនៅក្នុងកោសិកាពួកវាមិនត្រឹមតែនៅក្នុងដំណោះស្រាយប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធនៃកោសិកា។ ឥឡូវនេះគេដឹងថាអង់ស៊ីមមួយណាត្រូវបានបង្កើតឡើង ភ្នាសខាងក្រៅ mitochondria ដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅខាងក្នុងដែលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងស្នូល lysosomes និងរចនាសម្ព័ន្ធកោសិការងផ្សេងទៀត។

ទីតាំង "ដែនដី" ជិតស្និទ្ធនៃអង់ស៊ីមដែលជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មដំបូងចំពោះអង់ស៊ីមដែលជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មទីពីរ ទីបី និងជាបន្តបន្ទាប់ប៉ះពាល់យ៉ាងខ្លាំងដល់លទ្ធផលទាំងមូលនៃសកម្មភាពរបស់វា។ ឧទាហរណ៍ខ្សែសង្វាក់នៃអង់ស៊ីមដែលផ្ទេរអេឡិចត្រុងទៅអុកស៊ីសែនត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុង mitochondria - ប្រព័ន្ធ cytochrome ។ វាជំរុញការកត់សុីនៃស្រទាប់ខាងក្រោមជាមួយនឹងការបង្កើតថាមពលដែលត្រូវបានរក្សាទុកនៅក្នុង ATP ។

នៅពេលទាញយកអង់ស៊ីមចេញពីកោសិកា ភាពស៊ីសង្វាក់គ្នានៃការងាររួមគ្នារបស់ពួកគេត្រូវបានរំខាន។ ដូច្នេះហើយ ពួកគេព្យាយាមសិក្សាពីការងាររបស់អង់ស៊ីម ដោយមិនបំផ្លាញរចនាសម្ព័ន្ធដែលម៉ូលេគុលរបស់ពួកគេត្រូវបានបង្កើតឡើង។ ឧទាហរណ៍ ប្រសិនបើផ្នែកជាលិកាមួយត្រូវបានទុកក្នុងដំណោះស្រាយស្រទាប់ខាងក្រោម ហើយបន្ទាប់មកត្រូវបានព្យាបាលដោយសារធាតុប្រតិកម្មដែលផ្តល់នូវសារធាតុចម្រុះពណ៌ជាមួយនឹងផលិតផលប្រតិកម្ម នោះតំបន់ដែលមានស្នាមប្រឡាក់នៃកោសិកានឹងអាចមើលឃើញយ៉ាងច្បាស់នៅក្នុងមីក្រូទស្សន៍៖ នៅក្នុងតំបន់ទាំងនេះ អង់ស៊ីមមួយ។ ត្រូវបានធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្ម (ទីតាំង) ដែលកាត់ស្រទាប់ខាងក្រោម។ ដូច្នេះវាត្រូវបានគេបង្កើតឡើងថាកោសិកានៃក្រពះមានផ្ទុក pepsinogen ដែលអង់ស៊ីម pepsin ត្រូវបានទទួល។

ឥឡូវនេះវិធីសាស្រ្តមួយផ្សេងទៀតត្រូវបានគេប្រើយ៉ាងទូលំទូលាយដែលអនុញ្ញាតឱ្យអ្នកបង្កើតមូលដ្ឋានីយកម្មនៃអង់ស៊ីម - ការបំបែក centrifugation ។ ដើម្បីធ្វើដូចនេះជាលិកាដែលកំពុងសិក្សា (ឧទាហរណ៍បំណែកនៃថ្លើមរបស់សត្វមន្ទីរពិសោធន៍) ត្រូវបានកំទេចហើយបន្ទាប់មកសារធាតុរំអិលត្រូវបានរៀបចំពីវានៅក្នុងដំណោះស្រាយ sucrose ។ ល្បាយនេះត្រូវបានផ្ទេរទៅក្នុងបំពង់សាកល្បង និងបង្វិលក្នុងល្បឿនខ្ពស់នៅក្នុង centrifuges ។ ធាតុកោសិកាផ្សេងៗ អាស្រ័យលើម៉ាស់ និងទំហំរបស់វាត្រូវបានចែកចាយក្នុងដំណោះស្រាយក្រាស់នៃ sucrose កំឡុងពេលបង្វិលប្រហែលដូចខាងក្រោម៖

ដើម្បីទទួលបានស្នូលធ្ងន់ ការបង្កើនល្បឿនតិចតួច (ចំនួនបដិវត្តន៍ទាប) គឺត្រូវបានទាមទារ។ បន្ទាប់ពីការបំបែកនៃស្នូល ដោយការបង្កើនចំនួនបដិវត្តន៍ មីតូខនឌ្រី និងមីក្រូសូមត្រូវបានទឹកភ្លៀងជាបន្តបន្ទាប់ ហើយស៊ីតូប្លាសត្រូវបានទទួល។ ឥឡូវនេះសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមអាចត្រូវបានសិក្សានៅក្នុងប្រភាគដាច់ដោយឡែកនីមួយៗ។ វាប្រែថាភាគច្រើននៃអង់ស៊ីមដែលគេស្គាល់ត្រូវបានធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្មលើសលុបនៅក្នុងប្រភាគមួយឬផ្សេងទៀត។ ឧទាហរណ៍ អង់ស៊ីម aldolase ត្រូវបានធ្វើមូលដ្ឋានីយកម្មនៅក្នុង cytoplasm ហើយអង់ស៊ីមដែលកត់សុីអាស៊ីត caproic មានទីតាំងនៅ mitochondria ។

ប្រសិនបើភ្នាសដែលអង់ស៊ីមបង្កប់ត្រូវបានខូចខាតនោះ ដំណើរការទាក់ទងគ្នាដ៏ស្មុគស្មាញមិនកើតឡើងទេ ពោលគឺ អង់ស៊ីមនីមួយៗអាចធ្វើសកម្មភាពដោយខ្លួនឯងបាន។

កោសិការុក្ខជាតិ និងមីក្រូសរីរាង្គ ដូចជាកោសិកាសត្វ មានប្រភាគកោសិកាស្រដៀងគ្នាខ្លាំងណាស់។ ឧទាហរណ៍ plastids រុក្ខជាតិស្រដៀងទៅនឹង mitochondria ទាក់ទងនឹងសំណុំអង់ស៊ីម។ អតិសុខុមប្រាណមានគ្រាប់ធញ្ញជាតិដែលស្រដៀងនឹង ribosomes ហើយក៏មានផ្ទុកអាស៊ីត ribonucleic យ៉ាងច្រើនផងដែរ។ អង់ស៊ីមដែលជាផ្នែកមួយនៃកោសិកាសត្វ រុក្ខជាតិ និងអតិសុខុមប្រាណមានឥទ្ធិពលស្រដៀងគ្នា។ ឧទាហរណ៍ hyaluronidase ធ្វើឱ្យវាកាន់តែងាយស្រួលសម្រាប់អតិសុខុមប្រាណចូលទៅក្នុងខ្លួនដែលរួមចំណែកដល់ការបំផ្លាញជញ្ជាំងកោសិកា។ អង់ស៊ីមដូចគ្នាត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងជាលិកាផ្សេងៗនៃសារពាង្គកាយសត្វ។

ការទទួលបាននិងការប្រើប្រាស់អង់ស៊ីម

អង់ស៊ីមត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងជាលិកាទាំងអស់នៃសត្វ និងរុក្ខជាតិ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ បរិមាណនៃអង់ស៊ីមដូចគ្នានៅក្នុងជាលិកាផ្សេងៗគ្នា និងកម្លាំងនៃចំណងអង់ស៊ីម-ជាលិកាមិនដូចគ្នាទេ។ ដូច្នេះនៅក្នុងការអនុវត្តការទទួលរបស់វាមិនតែងតែត្រឹមត្រូវទេ។

ទឹករំលាយអាហាររបស់មនុស្ស និងសត្វអាចជាប្រភពនៃអង់ស៊ីម។ មានសារធាតុមិនបរិសុទ្ធពីបរទេស ធាតុកោសិកា និងសមាសធាតុផ្សេងទៀតនៅក្នុងទឹកផ្លែឈើ ដែលត្រូវតែបោះចោលនៅពេលទទួលបានថ្នាំសុទ្ធ។ ទាំងនេះគឺជាដំណោះស្រាយស្ទើរតែសុទ្ធនៃអង់ស៊ីម។

វាពិបាកជាងក្នុងការទទួលបានអង់ស៊ីមពីជាលិកា។ ដើម្បីធ្វើដូចនេះជាលិកាត្រូវបានកំទេចរចនាសម្ព័ន្ធកោសិកាត្រូវបានបំផ្លាញដោយការជូតជាលិកាកំទេចដោយខ្សាច់ឬព្យាបាលដោយអ៊ុលត្រាសោន។ ក្នុងពេលជាមួយគ្នានោះអង់ស៊ីម "ធ្លាក់ចេញ" នៃកោសិកានិងរចនាសម្ព័ន្ធភ្នាស។ ឥឡូវនេះ ពួកគេត្រូវបានបន្សុទ្ធ និងបំបែកពីគ្នាទៅវិញទៅមក។ សម្រាប់ការបន្សុត សមត្ថភាពផ្សេងគ្នានៃអង់ស៊ីមក្នុងការបំបែកនៅលើជួរឈរ chromatographic ការចល័តមិនស្មើគ្នារបស់ពួកគេនៅក្នុងវាលអគ្គីសនី ទឹកភ្លៀងរបស់ពួកគេជាមួយនឹងជាតិអាល់កុល អំបិល អាសេតូន និងវិធីសាស្រ្តផ្សេងទៀតត្រូវបានប្រើប្រាស់។ ដោយសារអង់ស៊ីមភាគច្រើនត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងស្នូល មីតូខនឌ្រី រីបូសូម ឬរចនាសម្ព័ន្ធកោសិការងផ្សេងទៀត ប្រភាគនេះត្រូវបានញែកដាច់ពីគេជាលើកដំបូងដោយការផ្ចិត ហើយបន្ទាប់មកអង់ស៊ីមត្រូវបានស្រង់ចេញពីវា

ការអភិវឌ្ឍន៍វិធីសាស្រ្តបន្សុតថ្មីបានធ្វើឱ្យវាអាចទទួលបានអង់ស៊ីមគ្រីស្តាល់ជាច្រើនក្នុងទម្រង់ដ៏បរិសុទ្ធ ដែលអាចរក្សាទុកបានច្រើនឆ្នាំ។

វាមិនអាចបង្កើតបានទៀតទេ នៅពេលដែលមនុស្សបានប្រើអង់ស៊ីមនេះជាលើកដំបូង ប៉ុន្តែវាអាចត្រូវបានបញ្ជាក់ដោយភាពប្រាកដប្រជាថាវាជាអង់ស៊ីមដែលមានមូលដ្ឋានលើរុក្ខជាតិ។ មនុស្សបានយកចិត្តទុកដាក់ជាយូរមកហើយចំពោះអត្ថប្រយោជន៍នៃរុក្ខជាតិជាក់លាក់មួយ មិនត្រឹមតែជាផលិតផលអាហារប៉ុណ្ណោះទេ។ ជាឧទាហរណ៍ ជនជាតិដើមនៅ Antilles បានប្រើប្រាស់ទឹកផ្លែឪឡឹកយូរមកហើយ ដើម្បីព្យាបាលដំបៅ និងជំងឺស្បែកផ្សេងៗទៀត។

ចូរយើងពិចារណាលម្អិតបន្ថែមទៀតអំពីលក្ខណៈពិសេសនៃការផលិត និងការអនុវត្តអង់ស៊ីម ដោយប្រើឧទាហរណ៍នៃ biocatalysts រុក្ខជាតិដ៏ល្បីមួយនាពេលបច្ចុប្បន្ន - papain ។ អង់ស៊ីមនេះត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងទឹកទឹកដោះគោនៅគ្រប់ផ្នែកទាំងអស់នៃដើមឈើផ្លែល្ហុងត្រូពិច ដែលជាស្មៅដូចដើមឈើយក្សដែលមានកំពស់រហូតដល់ 10 ម៉ែត្រ។ ផ្លែឈើរបស់វាមានរូបរាង និងរសជាតិស្រដៀងទៅនឹងផ្លែឪឡឹក និងមានផ្ទុកនូវអង់ស៊ីម papain យ៉ាងច្រើន។ នៅដើមសតវត្សរ៍ទី ១៦ ។ អ្នករុករកជនជាតិអេស្ប៉ាញបានរកឃើញរុក្ខជាតិនេះនៅក្នុងលក្ខខណ្ឌធម្មជាតិនៅអាមេរិកកណ្តាល។ បន្ទាប់មកគាត់ត្រូវបានគេនាំទៅកាន់ប្រទេសឥណ្ឌា ហើយពីទីនោះទៅកាន់ប្រទេសត្រូពិចទាំងអស់។ Vasco da Gama ដែលបានឃើញផ្លែល្ហុងនៅប្រទេសឥណ្ឌាបានហៅវាថាជាដើមឈើមាសនៃជីវិត ហើយ Marco Polo បាននិយាយថាផ្លែល្ហុងគឺជា "ផ្លែឪឡឹកដែលឡើងដើមឈើ"។ ពួកនាវិកបានដឹងថាផ្លែឈើរបស់ដើមឈើបានជួយសង្គ្រោះពីជំងឺក្រិនសរសៃឈាមនិងជំងឺរាគ។

នៅក្នុងប្រទេសរបស់យើងផ្លែល្ហុងដុះនៅលើឆ្នេរសមុទ្រខ្មៅនៃ Caucasus នៅក្នុងសួនរុក្ខសាស្ត្រនៃបណ្ឌិត្យសភាវិទ្យាសាស្ត្ររុស្ស៊ីនៅក្នុងផ្ទះកញ្ចក់ពិសេស។ វត្ថុធាតុដើមសម្រាប់អង់ស៊ីម - ទឹកទឹកដោះគោ - ទទួលបានពីស្នាមវះលើស្បែកផ្លែឈើ។ បន្ទាប់មកទឹកត្រូវបានស្ងួតហួតហែងនៅក្នុងមន្ទីរពិសោធន៍នៅក្នុងឡនៅសីតុណ្ហភាពទាប (មិនលើសពី 80 អង្សាសេ) ។ ផលិតផលស្ងួតត្រូវបាន triturated និងរក្សាទុកក្នុងកញ្ចប់មាប់មគដែលពោរពេញទៅដោយប្រេងប៉ារាហ្វីន។ នេះគឺជាថ្នាំដែលសកម្មរួចទៅហើយ។ សកម្មភាពអង់ស៊ីមរបស់វាអាចត្រូវបានប៉ាន់ស្មានដោយបរិមាណនៃប្រូតេអ៊ីន casein បំបែកក្នុងមួយឯកតានៃពេលវេលា។ សម្រាប់ឯកតាជីវសាស្រ្តមួយនៃសកម្មភាព papain បរិមាណអង់ស៊ីមបែបនេះត្រូវបានគេយកដែលនៅពេលបញ្ចូលទៅក្នុងឈាមគឺគ្រប់គ្រាន់ដើម្បីបណ្តាលឱ្យរោគសញ្ញានៃ "ត្រចៀកព្យួរ" លេចឡើងនៅក្នុងទន្សាយដែលមានទំងន់ 1 គីឡូក្រាម។ បាតុភូតនេះកើតឡើងដោយសារតែ papain ចាប់ផ្តើមធ្វើសកម្មភាពនៅលើសរសៃប្រូតេអ៊ីន collagen នៅក្នុងត្រចៀកទន្សាយ។

Papain មានលក្ខណៈសម្បត្តិជាច្រើនដូចជា៖ ប្រូតេអូលីត ប្រឆាំងនឹងការរលាក ប្រឆាំងនឹងការកកឈាម (ការពារការកកឈាម) ការខះជាតិទឹក បំបាត់ការឈឺចាប់ និងបាក់តេរី។ វាបំបែកប្រូតេអ៊ីនទៅជា polypeptides និងអាស៊ីតអាមីណូ។ ជាងនេះទៅទៀត ការបំបែកនេះទៅជ្រៅជាងនៅក្រោមសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមផ្សេងទៀតនៃប្រភពដើមរបស់សត្វ និងបាក់តេរី។ លក្ខណៈពិសេសនៃ papain គឺសមត្ថភាពរបស់វាក្នុងការសកម្មក្នុងជួរ pH ដ៏ធំទូលាយ និងនៅការប្រែប្រួលសីតុណ្ហភាពដ៏ធំ ដែលមានសារៈសំខាន់ជាពិសេស និងងាយស្រួលសម្រាប់ការប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយនៃអង់ស៊ីមនេះ។ ហើយប្រសិនបើយើងពិចារណាផងដែរថា ដើម្បីទទួលបានអង់ស៊ីមស្រដៀងទៅនឹង papain (pepsin, trypsin, lidase) ឈាម ថ្លើម សាច់ដុំ ឬជាលិកាសត្វផ្សេងទៀតគឺត្រូវបានទាមទារ នោះអត្ថប្រយោជន៍ និងប្រសិទ្ធភាពសេដ្ឋកិច្ចនៃអង់ស៊ីម papain រុក្ខជាតិគឺ មិនអាចប្រកែកបាន។

តំបន់នៃការអនុវត្ត papain មានភាពចម្រុះណាស់។ នៅក្នុងឱសថវាត្រូវបានគេប្រើដើម្បីព្យាបាលរបួសដែលជាកន្លែងដែលវាលើកកម្ពស់ការបំបែកប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងជាលិកាដែលខូចនិងសម្អាតផ្ទៃមុខរបួស។ Papain គឺមិនអាចខ្វះបានក្នុងការព្យាបាលជំងឺភ្នែកផ្សេងៗ។ វាបណ្តាលឱ្យ resorption នៃរចនាសម្ព័ន្ធពពកនៃសរីរាង្គនៃចក្ខុវិស័យធ្វើឱ្យពួកគេមានតម្លាភាព។ ឥទ្ធិពលវិជ្ជមាននៃអង់ស៊ីមនៅក្នុងជំងឺនៃប្រព័ន្ធរំលាយអាហារត្រូវបានគេស្គាល់។ លទ្ធផលល្អត្រូវបានគេទទួលបានជាមួយនឹងការប្រើប្រាស់ papain សម្រាប់ការព្យាបាលនៃជំងឺស្បែក, រលាក, ក៏ដូចជានៅក្នុង neuropathology, urology និងសាខាផ្សេងទៀតនៃឱសថ។

បន្ថែមពីលើឱសថ បរិមាណដ៏ច្រើននៃអង់ស៊ីមនេះត្រូវបានគេប្រើប្រាស់ក្នុងការផលិតស្រា និងផលិតស្រា។ Papain បង្កើនអាយុកាលធ្នើនៃភេសជ្ជៈ។ នៅពេលកែច្នៃជាមួយ papain សាច់ប្រែជាទន់ ហើយអាចរំលាយបានយ៉ាងឆាប់រហ័ស អាយុកាលធ្នើនៃផលិតផលកើនឡើងយ៉ាងខ្លាំង។ រោមចៀមដែលទៅឧស្សាហកម្មវាយនភ័ណ្ឌមិនរួញទេហើយមិនត្រូវបានអមដោយការរួញតូចបន្ទាប់ពីការព្យាបាល papain ។ ថ្មីៗនេះ papain ត្រូវបានគេប្រើនៅក្នុងឧស្សាហកម្មស្បែក។ ផលិតផលស្បែកបន្ទាប់ពីការព្យាបាលដោយអង់ស៊ីមក្លាយទៅជាទន់ បត់បែន រឹងមាំ និងជាប់បានយូរ។

ការសិក្សាដោយប្រុងប្រយ័ត្នអំពីជំងឺដែលមិនអាចព្យាបាលបានពីមុនបាននាំឱ្យមានតម្រូវការណែនាំអង់ស៊ីមដែលបាត់ទៅក្នុងខ្លួនដើម្បីជំនួសអ្នកដែលសកម្មភាពរបស់ពួកគេត្រូវបានកាត់បន្ថយ។ វាអាចទៅរួចក្នុងការណែនាំចូលទៅក្នុងខ្លួននូវបរិមាណអង់ស៊ីមដែលបាត់ដែលត្រូវការ ឬ "បន្ថែម" ម៉ូលេគុលនៃអង់ស៊ីមទាំងនោះ ដែលបានកាត់បន្ថយសកម្មភាពកាតាលីកររបស់ពួកគេនៅក្នុងសរីរាង្គ ឬជាលិកា។ ប៉ុន្តែរាងកាយមានប្រតិកម្មទៅនឹងអង់ស៊ីមទាំងនេះ ដូចជាប្រសិនបើពួកវាជាប្រូតេអ៊ីនបរទេស ច្រានចោលពួកវា ផលិតអង្គបដិប្រាណប្រឆាំងនឹងពួកវា ដែលនៅទីបំផុតនាំទៅដល់ការបំបែកប្រូតេអ៊ីនដែលបានណែនាំយ៉ាងឆាប់រហ័ស។ ប្រសិទ្ធភាពព្យាបាលដែលរំពឹងទុកនឹងមិនមានទេ។ វាក៏មិនអាចណែនាំអង់ស៊ីមជាមួយអាហារបានទេ ព្រោះទឹករំលាយអាហារនឹង "រំលាយ" ពួកវា ហើយពួកវានឹងបាត់បង់សកម្មភាព បំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ មុនពេលទៅដល់កោសិកា និងជាលិកា។ ការណែនាំនៃអង់ស៊ីមដោយផ្ទាល់ទៅក្នុងចរន្តឈាមនាំទៅដល់ការបំផ្លាញរបស់ពួកគេដោយជាលិកា proteases ។ ការលំបាកទាំងនេះអាចត្រូវបានលុបចោលដោយការប្រើអង់ស៊ីម immobilized ។ គោលការណ៍នៃ immobilization គឺផ្អែកលើសមត្ថភាពរបស់អង់ស៊ីមដើម្បី "ភ្ជាប់" ទៅនឹងក្រុមហ៊ុនដឹកជញ្ជូនដែលមានស្ថេរភាពនៃធម្មជាតិសរីរាង្គ ឬអសរីរាង្គ។ ឧទាហរណ៍នៃការភ្ជាប់គីមីនៃអង់ស៊ីមទៅនឹងម៉ាទ្រីស (ក្រុមហ៊ុនដឹកជញ្ជូន) គឺជាការបង្កើតចំណង covalent ដ៏រឹងមាំរវាងក្រុមមុខងាររបស់ពួកគេ។ ជាឧទាហរណ៍ ម៉ាទ្រីសអាចជាកញ្ចក់ porous ដែលមានក្រុមអាមីណូមុខងារ ដែលអង់ស៊ីមត្រូវបាន "ភ្ជាប់" គីមី។

នៅពេលប្រើអង់ស៊ីមជាញឹកញាប់វាចាំបាច់ដើម្បីប្រៀបធៀបសកម្មភាពរបស់ពួកគេ។ តើធ្វើដូចម្តេចដើម្បីរកឱ្យឃើញនូវអង់ស៊ីមសកម្មជាង? តើធ្វើដូចម្តេចដើម្បីគណនាសកម្មភាពនៃការរៀបចំបន្សុតខុសៗគ្នា? យើងបានយល់ព្រមទទួលយកបរិមាណនៃស្រទាប់ខាងក្រោមជាសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីម ដែលក្នុងមួយនាទីអាចបំប្លែង 1 ក្រាមនៃជាលិកាដែលមានអង់ស៊ីមនេះនៅសីតុណ្ហភាព 25 អង្សាសេ។ ស្រទាប់ខាងក្រោមកាន់តែច្រើនដំណើរការដោយអង់ស៊ីម វាកាន់តែសកម្ម។ សកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមដូចគ្នាផ្លាស់ប្តូរដោយសារអាយុ ភេទ ពេលវេលានៃថ្ងៃ ស្ថានភាពរាងកាយ ហើយក៏អាស្រ័យទៅលើក្រពេញ endocrine ដែលផលិតអរម៉ូន។

ធម្មជាតិស្ទើរតែមិនខុសទេក្នុងការផលិតប្រូតេអ៊ីនដូចគ្នាពេញមួយជីវិតរបស់សារពាង្គកាយមួយ ហើយឆ្លងកាត់ព័ត៌មានដ៏តឹងរឹងនេះអំពីការផលិតប្រូតេអ៊ីនដូចគ្នាពីមួយជំនាន់ទៅមួយជំនាន់។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ ជួនកាលប្រូតេអ៊ីនដែលផ្លាស់ប្តូរបានលេចឡើងនៅក្នុងរាងកាយ ដែលអាស៊ីតអាមីណូ "បន្ថែម" មួយ ឬច្រើនកើតឡើង ឬផ្ទុយទៅវិញពួកវាត្រូវបានបាត់បង់។ កំហុសម៉ូលេគុលបែបនេះជាច្រើនត្រូវបានគេស្គាល់នាពេលបច្ចុប្បន្ន។ ពួកវាបណ្តាលមកពីហេតុផលផ្សេងៗហើយអាចបណ្តាលឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរដ៏ឈឺចាប់នៅក្នុងខ្លួន។ ជំងឺបែបនេះដែលបណ្តាលមកពីម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមិនប្រក្រតីត្រូវបានគេហៅថាជំងឺម៉ូលេគុលក្នុងវេជ្ជសាស្ត្រ។ ឧទាហរណ៍ អេម៉ូក្លូប៊ីនរបស់មនុស្សដែលមានសុខភាពល្អ រួមមានខ្សែសង្វាក់ polypeptide ពីរ (a និង b) និងអេម៉ូក្លូប៊ីនរបស់អ្នកជំងឺដែលមានជំងឺស្លេកស្លាំងកោសិកា (erythrocyte មានរាងដូចជំងឺ) ខុសគ្នាតែចំពោះអ្នកជំងឺក្នុង β- ខ្សែសង្វាក់អាស៊ីត glutamic ត្រូវបានជំនួសដោយវ៉ាលីន។ ភាពស្លេកស្លាំង Sickle cell គឺជាជំងឺតំណពូជ។ ការផ្លាស់ប្តូរអេម៉ូក្លូប៊ីនត្រូវបានបញ្ជូនពីឪពុកម្តាយទៅកូនចៅ។

ជំងឺដែលកើតឡើងនៅពេលដែលសកម្មភាពនៃការផ្លាស់ប្តូរអង់ស៊ីមត្រូវបានគេហៅថា fermentopathies ។ ពួកវាជាធម្មតាត្រូវបានទទួលមរតក ផ្ទេរពីឪពុកម្តាយទៅកូន។ ឧទាហរណ៍ នៅក្នុង phenylketonuria ពីកំណើត ការផ្លាស់ប្តូរខាងក្រោមត្រូវបានរំខាន៖

ជាមួយនឹងកង្វះអង់ស៊ីម phenylalanine hydroxylase សារធាតុ phenylalanine មិនប្រែទៅជា tyrosine ទេប៉ុន្តែប្រមូលផ្តុំដែលបណ្តាលឱ្យមានភាពមិនប្រក្រតីនៅក្នុងមុខងារធម្មតានៃសរីរាង្គមួយចំនួនដែលជាចម្បងមានបញ្ហានៅក្នុងមុខងារកណ្តាល។ ប្រព័ន្ធប្រសាទ. ជំងឺនេះវិវត្តន៍ពីថ្ងៃដំបូងនៃជីវិតរបស់កុមារ ហើយក្នុងរយៈពេលប្រាំមួយទៅប្រាំពីរខែនៃជីវិត រោគសញ្ញាដំបូងរបស់វាលេចឡើង។ នៅក្នុងឈាម និងទឹកនោមរបស់អ្នកជំងឺបែបនេះ បរិមាណដ៏ច្រើននៃ phenylalanine អាចត្រូវបានរកឃើញបើប្រៀបធៀបទៅនឹងបទដ្ឋាន។ ការរកឃើញទាន់ពេលវេលានៃរោគសាស្ត្របែបនេះនិងការថយចុះនៃការទទួលទានអាហារដែលមានផ្ទុក phenylalanine ច្រើនមានឥទ្ធិពលព្យាបាលវិជ្ជមាន។

ឧទាហរណ៍មួយទៀត៖ កង្វះអង់ស៊ីមចំពោះកុមារដែលបំប្លែង ហ្គាឡាក់តូស ទៅជាគ្លុយកូស នាំឱ្យមានការប្រមូលផ្តុំហ្គាឡាក់តូសនៅក្នុងខ្លួន ដែលប្រមូលផ្តុំក្នុងបរិមាណច្រើននៅក្នុងជាលិកា និងប៉ះពាល់ដល់ថ្លើម តម្រងនោម និងភ្នែក។ ប្រសិនបើអវត្តមាននៃអង់ស៊ីមត្រូវបានរកឃើញក្នុងលក្ខណៈទាន់ពេលវេលានោះកុមារត្រូវបានផ្ទេរទៅរបបអាហារដែលមិនមាន galactose ។ នេះនាំឱ្យមានការបាត់ខ្លួននៃសញ្ញានៃជំងឺ។

ដោយសារតែអត្ថិភាពនៃការត្រៀមលក្ខណៈអង់ស៊ីមរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីននិងអាស៊ីត nucleic ត្រូវបានឌិគ្រីប។ បើគ្មានពួកគេទេ ការផលិតថ្នាំអង់ទីប៊ីយោទិច ការផលិតស្រា ការដុតនំ និងការសំយោគវីតាមីនគឺមិនអាចទៅរួចទេ។ នៅក្នុងវិស័យកសិកម្ម សារធាតុជំរុញការលូតលាស់ត្រូវបានប្រើប្រាស់ ដែលមានឥទ្ធិពលលើការធ្វើឱ្យដំណើរការអង់ស៊ីមសកម្ម។ ថ្នាំជាច្រើនដែលទប់ស្កាត់ឬធ្វើឱ្យសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមនៅក្នុងខ្លួនមានទ្រព្យសម្បត្តិដូចគ្នា។

ដោយគ្មានអង់ស៊ីម វាមិនអាចទៅរួចទេក្នុងការស្រមៃមើលការអភិវឌ្ឍន៍នៃតំបន់ដែលមានសក្តានុពលដូចជាការបន្តពូជនៃដំណើរការគីមីដែលកើតឡើងនៅក្នុងកោសិកា និងការបង្កើតបច្ចេកវិទ្យាជីវបច្ចេកវិទ្យាទំនើបនៅលើមូលដ្ឋាននេះ។ រហូតមកដល់ពេលនេះ មិនមានរុក្ខជាតិគីមីទំនើបមួយណាអាចប្រកួតប្រជែងជាមួយស្លឹករុក្ខជាតិធម្មតាបានទេ ដែលកោសិការបស់វា ដោយមានការចូលរួមពីអង់ស៊ីម និងពន្លឺព្រះអាទិត្យ សមាសធាតុស្មុគស្មាញជាច្រើនត្រូវបានសំយោគចេញពីទឹក និងកាបូនឌីអុកស៊ីត។ បញ្ហាសរិរាង្គ. ទន្ទឹមនឹងនេះ អុកស៊ីហ្សែនក៏ត្រូវបានបញ្ចេញទៅក្នុងបរិយាកាសក្នុងបរិមាណដ៏ច្រើន ដែលវាចាំបាច់ណាស់សម្រាប់យើងក្នុងការរស់នៅ។

Fermentology គឺជាវិទ្យាសាស្ត្រវ័យក្មេង និងជោគជ័យដែលបានបំបែកចេញពីជីវវិទ្យា និងគីមីវិទ្យា ហើយសន្យាថានឹងរកឃើញការរកឃើញដ៏អស្ចារ្យជាច្រើនដល់មនុស្សគ្រប់គ្នាដែលសម្រេចចិត្តយកវាយ៉ាងយកចិត្តទុកដាក់។

ទាញយកអរូបី៖ អ្នកមិនមានសិទ្ធិចូលប្រើដើម្បីទាញយកឯកសារពីម៉ាស៊ីនមេរបស់យើងទេ។

អង់ស៊ីមរំលាយអាហារ- ទាំងនេះគឺជាសារធាតុនៃធម្មជាតិប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានផលិតនៅក្នុងក្រពះពោះវៀន។ ពួកគេផ្តល់នូវដំណើរការនៃការរំលាយអាហារនៃអាហារនិងជំរុញ assimilation របស់វា។

មុខងារសំខាន់នៃអង់ស៊ីមរំលាយអាហារគឺការបំបែកសារធាតុស្មុគស្មាញទៅជាសារធាតុសាមញ្ញដែលងាយស្រូបចូលទៅក្នុងពោះវៀនរបស់មនុស្ស។

សកម្មភាពនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានដឹកនាំទៅក្រុមនៃសារធាតុដូចខាងក្រោម:

ប្រូតេអ៊ីននិង peptides;
oligo- និង polysaccharides;
ខ្លាញ់ lipid;
នុយក្លេអូទីត។

ប្រភេទនៃអង់ស៊ីម

ប៉េសស៊ីន។អង់ស៊ីមគឺជាសារធាតុដែលផលិតនៅក្នុងក្រពះ។ វាដើរតួរលើម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងសមាសភាពនៃអាហារដោយបំបែកពួកវាទៅជាសមាសធាតុបឋម - អាស៊ីតអាមីណូ។
Trypsin និង chymotrypsin ។សារធាតុទាំងនេះគឺជាផ្នែកមួយនៃក្រុមនៃអង់ស៊ីមលំពែងដែលត្រូវបានផលិតដោយលំពែងនិងបញ្ជូនទៅ duodenum ។ នៅទីនេះពួកគេក៏ធ្វើសកម្មភាពលើម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។
អាមីឡាស។អង់ស៊ីមសំដៅទៅលើសារធាតុដែលបំផ្លាញជាតិស្ករ (កាបូអ៊ីដ្រាត) ។ Amylase ត្រូវបានផលិតនៅក្នុងមាត់ និងក្នុងពោះវៀនតូច។ វា decomposes មួយនៃ polysaccharides សំខាន់ - ម្សៅ។ លទ្ធផលគឺកាបូអ៊ីដ្រាតតូចមួយហៅថា maltose ។
ម៉ាល់តាស។អង់ស៊ីមនេះក៏ធ្វើសកម្មភាពលើកាបូអ៊ីដ្រាតផងដែរ។ ស្រទាប់ខាងក្រោមជាក់លាក់របស់វាគឺ maltose ។ វារលាយទៅជាម៉ូលេគុលគ្លុយកូស 2 ដែលត្រូវបានស្រូបយកដោយជញ្ជាំងពោះវៀន។
ស៊ូក្រាស។ប្រូតេអ៊ីនធ្វើសកម្មភាពលើ disaccharide ធម្មតាមួយទៀតគឺ sucrose ដែលត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងអាហារណាដែលមានកាបូអ៊ីដ្រាតខ្ពស់។ កាបូអ៊ីដ្រាតបំបែកទៅជា fructose និងគ្លុយកូសដែលងាយស្រូបយកដោយរាងកាយ។
ឡាក់តាស។អង់ស៊ីមជាក់លាក់ដែលធ្វើសកម្មភាពលើកាបូអ៊ីដ្រាតពីទឹកដោះគោគឺ lactose ។ នៅពេលដែលវារលួយផលិតផលផ្សេងទៀតត្រូវបានទទួល - គ្លុយកូសនិង galactose ។
នុយក្លេអ៊ែរ។អង់ស៊ីមពីក្រុមនេះធ្វើសកម្មភាពលើអាស៊ីត nucleic - DNA និង RNA ដែលត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងអាហារ។ បន្ទាប់ពីផលប៉ះពាល់របស់វាសារធាតុបំបែកទៅជាសមាសធាតុដាច់ដោយឡែក - នុយក្លេអូទីត។
នុយក្លេអូទីដាស។ក្រុមទីពីរនៃអង់ស៊ីមដែលធ្វើសកម្មភាពលើអាស៊ីត nucleic ត្រូវបានគេហៅថា nucleotidases ។ ពួកវាបំបែកនុយក្លេអូទីតទៅជាសមាសធាតុតូចៗ - nucleosides ។
ថ្នាំ Carboxypeptidase ។អង់ស៊ីមធ្វើសកម្មភាពលើម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនតូចៗ - peptides ។ ជាលទ្ធផលនៃដំណើរការនេះអាស៊ីតអាមីណូបុគ្គលត្រូវបានទទួល។
lipase ។សារធាតុនេះបំផ្លាញជាតិខ្លាញ់ និង lipid ដែលចូលក្នុងប្រព័ន្ធរំលាយអាហារ។ ក្នុងករណីនេះផ្នែកធាតុផ្សំរបស់ពួកគេត្រូវបានបង្កើតឡើង - អាល់កុលគ្លីសេរីននិងអាស៊ីតខ្លាញ់។

កង្វះអង់ស៊ីមរំលាយអាហារ

ការផលិតអង់ស៊ីមរំលាយអាហារមិនគ្រប់គ្រាន់គឺជាបញ្ហាធ្ងន់ធ្ងរដែលត្រូវការការយកចិត្តទុកដាក់ខាងវេជ្ជសាស្ត្រ។ ជាមួយនឹងចំនួនតិចតួចនៃអង់ស៊ីម endogenous អាហារមិនអាចរំលាយបានជាធម្មតានៅក្នុងពោះវៀនរបស់មនុស្ស។

ប្រសិនបើសារធាតុមិនត្រូវបានរំលាយទេនោះ ពួកវាមិនអាចស្រូបចូលទៅក្នុងពោះវៀនបានទេ។ ប្រព័ន្ធរំលាយអាហារអាចបញ្ចូលបានតែបំណែកតូចៗនៃម៉ូលេគុលសរីរាង្គប៉ុណ្ណោះ។ សមាសធាតុដ៏ធំដែលជាផ្នែកមួយនៃអាហារនឹងមិនអាចផ្តល់អត្ថប្រយោជន៍ដល់មនុស្សម្នាក់បានទេ។ ជាលទ្ធផលរាងកាយអាចវិវត្តទៅជាកង្វះសារធាតុមួយចំនួន។

កង្វះកាបូអ៊ីដ្រាតឬខ្លាញ់នឹងនាំឱ្យមានការពិតដែលថារាងកាយនឹងបាត់បង់ "ឥន្ធនៈ" សម្រាប់សកម្មភាពខ្លាំងក្លា។ កង្វះប្រូតេអ៊ីនបង្អត់រាងកាយមនុស្សនៃសម្ភារៈសំណង់ដែលជាអាស៊ីតអាមីណូ។ លើសពីនេះទៀតការរំលាយអាហារនាំឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរលក្ខណៈនៃលាមកដែលអាចប៉ះពាល់យ៉ាងធ្ងន់ធ្ងរដល់ចរិតលក្ខណៈ។

មូលហេតុ

ដំណើរការរលាកនៅក្នុងពោះវៀននិងក្រពះ;
ភាពមិនប្រក្រតីនៃការញ៉ាំ (ការញ៉ាំច្រើនពេកការព្យាបាលកំដៅមិនគ្រប់គ្រាន់);
ជំងឺមេតាប៉ូលីស;
ជំងឺរលាកលំពែងនិងជំងឺដទៃទៀតនៃលំពែង;
ការខូចខាតថ្លើមនិងបំពង់ទឹកប្រមាត់;
រោគសាស្ត្រពីកំណើតនៃប្រព័ន្ធអង់ស៊ីម;
ផលវិបាកក្រោយការវះកាត់ (ភាពមិនគ្រប់គ្រាន់នៃអង់ស៊ីមដោយសារតែការយកចេញនៃផ្នែកនៃប្រព័ន្ធរំលាយអាហារ);
ឥទ្ធិពលឱសថនៅលើក្រពះនិងពោះវៀន;
មានផ្ទៃពោះ;

រោគសញ្ញា

ការរក្សាទុករយៈពេលយូរនៃភាពមិនគ្រប់គ្រាន់នៃការរំលាយអាហារត្រូវបានអមដោយការលេចឡើងនៃរោគសញ្ញាទូទៅដែលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងការថយចុះនៃការទទួលទានសារធាតុចិញ្ចឹមនៅក្នុងខ្លួន។ ក្រុមនេះរួមបញ្ចូលទាំងការបង្ហាញគ្លីនិកដូចខាងក្រោមៈ

ភាពទន់ខ្សោយទូទៅ;
ការថយចុះនៃសមត្ថភាពការងារ;
ឈឺក្បាល;
ជំងឺនៃការគេង;
បង្កើនការឆាប់ខឹង;
ក្នុងករណីធ្ងន់ធ្ងរ រោគសញ្ញានៃភាពស្លេកស្លាំង ដោយសារតែការស្រូបយកជាតិដែកមិនគ្រប់គ្រាន់។

អង់ស៊ីមរំលាយអាហារលើស

ការលើសនៃអង់ស៊ីមរំលាយអាហារត្រូវបានគេឃើញជាទូទៅនៅក្នុងលក្ខខណ្ឌដូចជាជំងឺរលាកលំពែង។ ស្ថានភាពនេះត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងការផលិតលើសនៃសារធាតុទាំងនេះដោយកោសិកាលំពែង និងការរំលោភលើការបញ្ចេញរបស់វាទៅក្នុងពោះវៀន។ ក្នុងន័យនេះការរលាកសកម្មមានការរីកចម្រើននៅក្នុងជាលិកានៃសរីរាង្គដែលបណ្តាលមកពីសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម។

សញ្ញានៃជំងឺរលាកលំពែងអាចរួមមានៈ

ការឈឺចាប់ធ្ងន់ធ្ងរនៅក្នុងពោះ;
ចង្អោរ;
ហើមពោះ;
ការរំលោភលើលក្ខណៈនៃកៅអី។

ជារឿយៗការខ្សោះជីវជាតិទូទៅនៅក្នុងស្ថានភាពរបស់អ្នកជំងឺមានការរីកចម្រើន។ ភាពទន់ខ្សោយទូទៅ, ឆាប់ខឹងលេចឡើង, ទំងន់រាងកាយថយចុះ, ការគេងធម្មតាត្រូវបានរំខាន។

តើធ្វើដូចម្តេចដើម្បីរកឃើញការរំលោភលើការសំយោគអង់ស៊ីមរំលាយអាហារ?

គោលការណ៍ជាមូលដ្ឋាននៃការព្យាបាលសម្រាប់ជំងឺអង់ស៊ីម

ការផ្លាស់ប្តូរការផលិតអង់ស៊ីមរំលាយអាហារគឺជាហេតុផលដើម្បីទៅជួបគ្រូពេទ្យ។ បន្ទាប់ពីការពិនិត្យយ៉ាងទូលំទូលាយវេជ្ជបណ្ឌិតនឹងកំណត់មូលហេតុនៃការរំលោភហើយចេញវេជ្ជបញ្ជាការព្យាបាលសមស្រប។ វាមិនត្រូវបានណែនាំឱ្យដោះស្រាយជាមួយរោគសាស្ត្រដោយខ្លួនឯងទេ។

សមាសធាតុសំខាន់នៃការព្យាបាលគឺអាហាររូបត្ថម្ភត្រឹមត្រូវ។ អ្នកជំងឺត្រូវបានចេញវេជ្ជបញ្ជានូវរបបអាហារសមស្រប ដែលមានគោលបំណងសម្រួលដល់ការរំលាយអាហារ។ ការញ៉ាំច្រើនគួរត្រូវបានចៀសវាង ព្រោះវាបង្កឱ្យមានបញ្ហាពោះវៀន។ អ្នកជំងឺត្រូវបានចេញវេជ្ជបញ្ជាការព្យាបាលដោយថ្នាំ រួមទាំងការព្យាបាលជំនួស។

មធ្យោបាយជាក់លាក់ និងកម្រិតថ្នាំរបស់វាត្រូវបានជ្រើសរើសដោយវេជ្ជបណ្ឌិត។

សារធាតុសរីរាង្គនៃធម្មជាតិប្រូតេអ៊ីន ដែលត្រូវបានសំយោគនៅក្នុងកោសិកា និងជាច្រើនដងបង្កើនល្បឿននៃប្រតិកម្មដែលកើតឡើងនៅក្នុងពួកវា ដោយមិនឆ្លងកាត់ការផ្លាស់ប្តូរគីមីឡើយ។ សារធាតុដែលមានឥទ្ធិពលស្រដៀងគ្នាមាននៅក្នុងធម្មជាតិគ្មានជីវិត ហើយត្រូវបានគេហៅថាកាតាលីករ។ អង់ស៊ីម (ពីឡាតាំង។ fermentum- fermentation, sourdough) ជួនកាលត្រូវបានគេហៅថាអង់ស៊ីម (មកពីភាសាក្រិក។ en - ខាងក្នុង, zyme - ដំបែ) កោសិកាមានជីវិតទាំងអស់មានសំណុំអង់ស៊ីមដ៏ធំមួយ ដែលនៅលើសកម្មភាពកាតាលីករ ដែលមុខងាររបស់កោសិកាអាស្រ័យ។ ស្ទើរតែនីមួយៗនៃប្រតិកម្មផ្សេងៗគ្នាជាច្រើនដែលកើតឡើងនៅក្នុងកោសិកាទាមទារឱ្យមានការចូលរួមពីអង់ស៊ីមជាក់លាក់មួយ។ ការសិក្សាអំពីលក្ខណៈសម្បត្តិគីមីនៃអង់ស៊ីម និងប្រតិកម្មដែលពួកគេធ្វើកាតាលីករ គឺជាតំបន់ពិសេស និងសំខាន់នៃជីវគីមីវិទ្យា - អង់ស៊ីមវិទ្យា។

អង់ស៊ីមជាច្រើនស្ថិតនៅក្នុងកោសិកាក្នុងស្ថានភាពសេរី ដែលត្រូវបានរំលាយយ៉ាងសាមញ្ញនៅក្នុង cytoplasm; ផ្សេងទៀតត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងរចនាសម្ព័ន្ធដែលមានការរៀបចំខ្ពស់ស្មុគស្មាញ។ វាក៏មានអង់ស៊ីមដែលជាធម្មតានៅខាងក្រៅកោសិកា។ ដូច្នេះ អង់ស៊ីមដែលជំរុញការបំបែកម្សៅ និងប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសម្ងាត់ដោយលំពែងចូលទៅក្នុងពោះវៀន។ បញ្ចេញអង់ស៊ីម និងអតិសុខុមប្រាណជាច្រើន។

ទិន្នន័យដំបូងស្តីពីអង់ស៊ីមត្រូវបានទទួលដោយការសិក្សាពីដំណើរការនៃការ fermentation និងការរំលាយអាហារ។ L. Pasteur បានរួមចំណែកយ៉ាងធំធេងក្នុងការសិក្សាអំពីជាតិ fermentation ប៉ុន្តែគាត់ជឿថាមានតែកោសិការស់ទេដែលអាចអនុវត្តប្រតិកម្មដែលត្រូវគ្នា។ នៅដើមសតវត្សទី 20 E. Buchner បានបង្ហាញថាការ fermentation នៃ sucrose ជាមួយនឹងការបង្កើតកាបូនឌីអុកស៊ីត និងជាតិអាល់កុល ethyl អាចត្រូវបាន catalyzed ដោយការដកស្រង់ yeast ដោយគ្មានកោសិកា។ ការរកឃើញដ៏សំខាន់នេះបានជំរុញឱ្យមានភាពឯកោ និងការសិក្សាអំពីអង់ស៊ីមកោសិកា។ នៅឆ្នាំ 1926 លោក J. Sumner មកពីសាកលវិទ្យាល័យ Cornell (សហរដ្ឋអាមេរិក) ឯកោ urease; វាគឺជាអង់ស៊ីមដំបូងដែលទទួលបានក្នុងទម្រង់ជាក់ស្តែង។ ចាប់តាំងពីពេលនោះមក អង់ស៊ីមជាង 700 ត្រូវបានគេរកឃើញ និងដាច់ដោយឡែក ប៉ុន្តែមានច្រើនទៀតនៅក្នុងសារពាង្គកាយមានជីវិត។ ការកំណត់អត្តសញ្ញាណ ភាពឯកោ និងការសិក្សាអំពីលក្ខណៈសម្បត្តិនៃអង់ស៊ីមបុគ្គល កាន់កាប់កន្លែងកណ្តាលនៃអង់ស៊ីមវិទ្យាទំនើប។

អង់ស៊ីមដែលពាក់ព័ន្ធនឹងដំណើរការជាមូលដ្ឋាននៃការបំប្លែងថាមពល ដូចជាការបំបែកជាតិស្ករ ការបង្កើត និងអ៊ីដ្រូលីស្ទីកនៃសមាសធាតុថាមពលខ្ពស់ adenosine triphosphate (ATP) មានវត្តមាននៅក្នុងកោសិកាគ្រប់ប្រភេទ - សត្វ រុក្ខជាតិ បាក់តេរី។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយមានអង់ស៊ីមដែលត្រូវបានផលិតតែនៅក្នុងជាលិកានៃសារពាង្គកាយមួយចំនួនប៉ុណ្ណោះ។ ដូច្នេះ អង់ស៊ីមដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការសំយោគនៃសែលុយឡូស ត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងកោសិការុក្ខជាតិ ប៉ុន្តែមិនមែននៅក្នុងកោសិកាសត្វទេ។ ដូច្នេះវាមានសារៈសំខាន់ណាស់ក្នុងការបែងចែករវាងអង់ស៊ីម "សកល" និងអង់ស៊ីមជាក់លាក់ចំពោះប្រភេទកោសិកាមួយចំនួន។ និយាយជាទូទៅ កោសិកាដែលមានឯកទេសកាន់តែច្រើន វាទំនងជាត្រូវសំយោគសំណុំនៃអង់ស៊ីមដែលត្រូវការដើម្បីបំពេញមុខងារកោសិកាជាក់លាក់មួយ។

អង់ស៊ីម និងការរំលាយអាហារ. អង់ស៊ីមគឺជាអ្នកចូលរួមដ៏សំខាន់នៅក្នុងដំណើរការរំលាយអាហារ។ មានតែសមាសធាតុទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាបប៉ុណ្ណោះដែលអាចឆ្លងកាត់ជញ្ជាំងពោះវៀន និងចូលទៅក្នុងចរន្តឈាម ដូច្នេះសមាសធាតុអាហារដំបូងត្រូវតែបំបែកទៅជាម៉ូលេគុលតូចៗ។ វាកើតឡើងក្នុងអំឡុងពេលអ៊ីដ្រូលីស្ទីកអង់ស៊ីម (ការបំបែក) នៃប្រូតេអ៊ីនទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ ម្សៅទៅជាតិស្ករ ខ្លាញ់ទៅអាស៊ីតខ្លាញ់ និងគ្លីសេរីន។ អ៊ីដ្រូលីសនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានជំរុញដោយអង់ស៊ីម pepsin ដែលមាននៅក្នុងក្រពះ។ អង់ស៊ីមរំលាយអាហារដែលមានប្រសិទ្ធភាពខ្ពស់មួយចំនួនត្រូវបានសម្ងាត់ចូលទៅក្នុងពោះវៀនដោយលំពែង។ ទាំងនេះគឺជា trypsin និង chymotrypsin ដែល hydrolyze ប្រូតេអ៊ីន; lipase ដែលបំបែកខ្លាញ់; amylase ជំរុញការបំបែកម្សៅ។ Pepsin, trypsin និង chymotrypsin ត្រូវបានសំងាត់ក្នុងទម្រង់អសកម្មក្នុងទម្រង់ហៅថា។ ហ្សីម៉ូហ្សែន (proenzymes) ហើយក្លាយជាសកម្មតែនៅក្នុងក្រពះ និងពោះវៀនប៉ុណ្ណោះ។ នេះពន្យល់ពីមូលហេតុដែលអង់ស៊ីមទាំងនេះមិនបំផ្លាញកោសិកាលំពែង និងក្រពះ។ ជញ្ជាំងនៃក្រពះ និងពោះវៀនត្រូវបានការពារពីអង់ស៊ីមរំលាយអាហារ និងស្រទាប់ស្លស។ អង់ស៊ីមរំលាយអាហារសំខាន់ៗជាច្រើនត្រូវបានសម្ងាត់ដោយកោសិកានៅក្នុងពោះវៀនតូច។

ថាមពលភាគច្រើនដែលរក្សាទុកក្នុងអាហាររុក្ខជាតិ ដូចជាស្មៅ ឬស្មៅ ត្រូវបានរក្សាទុកក្នុងសែលុយឡូស ដែលត្រូវបានបំបែកដោយអង់ស៊ីម cellulase ។ នៅក្នុងខ្លួនរបស់សត្វស៊ីស្មៅ អង់ស៊ីមនេះមិនត្រូវបានសំយោគទេ ហើយសត្វចៃដូចជាគោក្របី និងចៀមអាចស៊ីអាហារដែលមានផ្ទុកសារជាតិសែលុយឡូសបានតែដោយសារកោសិការត្រូវបានផលិតដោយអតិសុខុមប្រាណដែលរស់នៅផ្នែកដំបូងនៃក្រពះ - ស្លាកស្នាម។ សត្វល្អិតក៏រំលាយអាហារផងដែរ ដោយមានជំនួយពីមីក្រូសរីរាង្គ។

អង់ស៊ីមត្រូវបានប្រើប្រាស់ក្នុងឧស្សាហកម្មម្ហូបអាហារ ឱសថ គីមី និងវាយនភណ្ឌ។ ឧទាហរណ៍មួយគឺអង់ស៊ីមរុក្ខជាតិដែលបានមកពីផ្លែល្ហុង ហើយប្រើដើម្បីធ្វើឲ្យសាច់ទន់។ អង់ស៊ីមក៏ត្រូវបានបន្ថែមទៅក្នុងម្សៅលាងសម្អាតផងដែរ។

អង់ស៊ីមក្នុងវេជ្ជសាស្ត្រ និងកសិកម្ម. ការយល់ដឹងអំពីតួនាទីសំខាន់នៃអង់ស៊ីមនៅក្នុងដំណើរការកោសិកាទាំងអស់បាននាំឱ្យមានការប្រើប្រាស់យ៉ាងទូលំទូលាយនៅក្នុងឱសថ និងកសិកម្ម។ ដំណើរការធម្មតានៃសារពាង្គកាយរុក្ខជាតិ និងសត្វអាស្រ័យទៅលើប្រតិបត្តិការប្រកបដោយប្រសិទ្ធភាពនៃអង់ស៊ីម។ សកម្មភាពនៃសារធាតុពុលជាច្រើន (សារធាតុពុល) គឺផ្អែកលើសមត្ថភាពរបស់ពួកគេក្នុងការរារាំងអង់ស៊ីម; ឥទ្ធិពលដូចគ្នាមានស៊េរី ថ្នាំ. ជារឿយៗឥទ្ធិពលនៃថ្នាំ ឬសារធាតុពុលអាចត្រូវបានគេតាមដានដោយឥទ្ធិពលជ្រើសរើសរបស់វាទៅលើការងាររបស់អង់ស៊ីមជាក់លាក់មួយនៅក្នុងរាងកាយទាំងមូល ឬនៅក្នុងជាលិកាជាក់លាក់មួយ។ ជាឧទាហរណ៍ ថ្នាំសំលាប់សត្វល្អិត និងភ្នាក់ងារសរសៃប្រសាទដ៏មានអានុភាពដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងសម្រាប់គោលបំណងយោធាមានឥទ្ធិពលអាក្រក់របស់ពួកគេដោយការទប់ស្កាត់ការងាររបស់អង់ស៊ីម - ជាចម្បង cholinesterase ដែលដើរតួយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការបញ្ជូនសរសៃប្រសាទ។

ដើម្បីយល់កាន់តែច្បាស់អំពីយន្តការនៃសកម្មភាពរបស់ថ្នាំនៅលើប្រព័ន្ធអង់ស៊ីម វាមានប្រយោជន៍ក្នុងការពិចារណាពីរបៀបដែលអង់ស៊ីម inhibitors ធ្វើការ។ ថ្នាំទប់ស្កាត់ជាច្រើនភ្ជាប់ទៅនឹងទីតាំងសកម្មនៃអង់ស៊ីម ដែលជាសារធាតុដែលស្រទាប់ខាងក្រោមមានអន្តរកម្ម។ នៅក្នុង inhibitors បែបនេះ, លក្ខណៈរចនាសម្ព័ន្ធដ៏សំខាន់បំផុតគឺជិតស្និទ្ធទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោម, ហើយប្រសិនបើទាំងស្រទាប់ខាងក្រោមនិង inhibitor មានវត្តមាននៅក្នុងឧបករណ៍ផ្ទុកប្រតិកម្ម, ពួកគេប្រកួតប្រជែងសម្រាប់ការចងទៅនឹងអង់ស៊ីម; កំហាប់ខ្ពស់នៃស្រទាប់ខាងក្រោម វាប្រកួតប្រជែងជាមួយ inhibitor កាន់តែជោគជ័យ។ សារធាតុរារាំងនៃប្រភេទមួយផ្សេងទៀត បណ្តាលឱ្យមានការផ្លាស់ប្តូរទម្រង់នៅក្នុងម៉ូលេគុលអង់ស៊ីម ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងក្រុមគីមីសំខាន់ៗដែលមានមុខងារ។ ការសិក្សាអំពីយន្តការនៃសកម្មភាពរបស់ inhibitors ជួយអ្នកគីមីដើម្បីបង្កើតថ្នាំថ្មី។

អង់ស៊ីមមួយចំនួន និងប្រតិកម្មដែលបង្កើតដោយពួកវា
ប្រភេទនៃប្រតិកម្មគីមី	អង់ស៊ីម	ប្រភពមួយ។	ប្រតិកម្មកាតាលីករ 1)
អ៊ីដ្រូលីស៊ីស	សារធាតុ trypsin	ពោះវៀនតូច	ប្រូតេអ៊ីន + H 2 O ® សារធាតុ polypeptides ផ្សេងៗ
អ៊ីដ្រូលីស៊ីស	ខ- អាមីឡាស	ស្រូវសាលី ស្រូវសាលី ដំឡូងជ្វា ។ល។	ម្សៅ + H 2 O ® ម្សៅ hydrolyzate + ម៉ាល់តូស
អ៊ីដ្រូលីស៊ីស	ថូមប៊ីន	ឈាម	Fibrinogen + H 2 O ® Fibrin + 2 Polypeptides
អ៊ីដ្រូលីស៊ីស	Lipases	ពោះវៀន គ្រាប់ពូជខ្លាញ់ខ្ពស់ មីក្រូសារពាង្គកាយ	ខ្លាញ់ + H 2 O ® អាស៊ីតខ្លាញ់ + គ្លីសេរីន
អ៊ីដ្រូលីស៊ីស	អាល់កាឡាំង phosphatase	កោសិកាស្ទើរតែទាំងអស់។	ផូស្វាតសរីរាង្គ + ហ 2 ឱ ® ផលិតផល dephosphorylated + ផូស្វ័រអសរីរាង្គ
អ៊ីដ្រូលីស៊ីស	អ៊ុយរ៉េស	កោសិការុក្ខជាតិ និងអតិសុខុមប្រាណមួយចំនួន	អ៊ុយ + H 2 O ® អាម៉ូញាក់ +កាបូនឌីអុកស៊ីត
ផូស្វ័រលីស	ផូស្វ័រឡាស	ជាលិកាសត្វ និងរុក្ខជាតិដែលមានសារធាតុ polysaccharides	Polysaccharide (ម្សៅឬ glycogen ពីនម៉ូលេគុលគ្លុយកូស) + អសរីរាង្គផូស្វាត គ្លុយកូស-1-ផូស្វាត+ ប៉ូលីសាខ័រ ( ន – 1ឯកតាគ្លុយកូស)
Decarboxylation	ថ្នាំ Decarboxylase	ផ្សិត រុក្ខជាតិ និងអតិសុខុមប្រាណមួយចំនួន	អាស៊ីត Pyruvic ® Acetaldehyde + កាបូនឌីអុកស៊ីត
ការខាប់	អាល់ដូឡាស		2 Triose Phosphate ហេហ្សូសូឌីផូស្វាត
ការខាប់	Oxaloacetate transacetylase	ផងដែរ។	អាស៊ីត Oxaloacetic + Acetyl coenzyme Aអាស៊ីតក្រូចឆ្មា+ Coenzyme A
Isomerization	ផូស្វ័រអេកសូសអ៊ីសូមេរ៉ាស	ផងដែរ។	គ្លុយកូស ៦-ផូស្វាត Fructose 6-phosphate
ជាតិទឹក	ហ្វូម៉ារ៉ាស	ផងដែរ។	អាស៊ីតហ្វូម៉ារិច+ H2O អាស៊ីតផ្លែប៉ោម
ជាតិទឹក	កាបូនិក anhydrase	ជាលិកាសត្វផ្សេងៗគ្នា; ស្លឹកបៃតង	កាបូនឌីអុកស៊ីត+ H2O អាស៊ីតកាបូន
ផូស្វ័រ	pyruvate kinase	កោសិកាស្ទើរតែទាំងអស់ (ឬទាំងអស់)	ATP + អាស៊ីត Pyruvic ផូស្វ័រណូពីរូវិកអាស៊ីត + ADP
ការផ្ទេរក្រុមផូស្វាត	ផូស្វ័រគ្លូកូមូតាស	កោសិកាសត្វទាំងអស់; រុក្ខជាតិ និងមីក្រូសរីរាង្គជាច្រើន។	គ្លុយកូស-1-ផូស្វាត គ្លុយកូស ៦-ផូស្វាត
ការសម្រេចចិត្ត	Transaminase	កោសិកាភាគច្រើន	អាស៊ីត Aspartic + អាស៊ីត Pyruvic oxaloaceticអាស៊ីត + អាឡានីន
ការសំយោគផ្សំជាមួយ ATP hydrolysis	Glutamine សំយោគ	ផងដែរ។	អាស៊ីត glutamic + អាម៉ូញាក់ + ATP Glutamine + ADP + ផូស្វ័រអសរីរាង្គ
redox	cytochrome oxidase	កោសិកាសត្វទាំងអស់ រុក្ខជាតិ និងអតិសុខុមប្រាណជាច្រើន។	O2+ បានស្ដារ cytochrome គ ® អុកស៊ីតកម្ម cytochrome គ+ H2O
redox	អាស៊ីត ascorbic oxidase	កោសិការុក្ខជាតិជាច្រើន។	វីតាមីន C+O2 ® អាស៊ីត dehydroascorbic + Hydrogen peroxide
redox	ស៊ីតូក្រូម គ reductase	កោសិកាសត្វទាំងអស់; រុក្ខជាតិ និងមីក្រូសរីរាង្គជាច្រើន។	ខាងលើ · H (កាត់បន្ថយ coenzyme) + អុកស៊ីដស៊ីតូក្រូមគ ® បានស្ដារ cytochromeគ + NAD (អុកស៊ីតកម្ម coenzyme)
redox	lactate dehydrogenase	សត្វភាគច្រើនកាវ - នាពេលបច្ចុប្បន្ន; រុក្ខជាតិ និងអតិសុខុមប្រាណមួយចំនួន	អាស៊ីតឡាក់ទិក + NAD (អុកស៊ីតកម្ម coenzyme) ភីរូវិកអាស៊ីត + NAD · H (បានស្ដារឡើងវិញ coenzyme)
1) ព្រួញតែមួយមានន័យថា ប្រតិកម្មពិតជាទៅក្នុងទិសដៅតែមួយ ហើយព្រួញទ្វេ - ថាប្រតិកម្មគឺអាចត្រឡប់វិញបាន។

អក្សរសាស្ត្រ

ហ្វឺត អ៊ី. រចនាសម្ព័ន្ធនិងយន្តការនៃសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីម . M. , ឆ្នាំ 1980
Strayer L. ជីវគីមី , លេខ 1 (ទំព័រ 104-131), លេខ 2 (ទំព័រ 23-94) ។ M. , 1984-1985
Murray R, Grenner D, Meyes P, Rodwell W.ជីវគីមីរបស់មនុស្ស , vol. 1. M. , 1993