Портал дээрх зар сурталчилгаа

Бие махбодид ферментүүд хэрхэн үүсдэг вэ? Сайн байна уу оюутан. Ферментийн шинжлэх ухааны түүх

Ферментүүд нь байгалийн янз бүрийн химийн процессуудад катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг тусгай төрлийн уураг юм.

Энэ нэр томъёо байнга сонсогддог боловч хүн бүр фермент эсвэл фермент гэж юу болох, энэ бодис ямар үүрэг гүйцэтгэдэг, ферментүүд нь ферментээс юугаараа ялгаатай, тэдгээр нь огт өөр байдгийг ойлгодоггүй. Энэ бүгдийг бид одоо олж мэдэх болно.

Эдгээр бодисгүйгээр хүн, амьтан ч хоол боловсруулах чадваргүй болно. Хүн төрөлхтөн анх удаа 5 мянга гаруй жилийн тэртээ бидний өвөг дээдэс амьтны ходоодноос сүүг "аяга тавганд" хадгалж сурснаар өдөр тутмын амьдралдаа ферментийн хэрэглээг ашиглаж байжээ. Ийм нөхцөлд реннетийн нөлөөн дор сүү нь бяслаг болж хувирав. Энэ бол фермент нь биологийн процессыг хурдасгадаг катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг нэг жишээ юм. Өнөөдөр ферментүүд нь үйлдвэрлэлд зайлшгүй шаардлагатай бөгөөд тэдгээр нь элсэн чихэр, маргарин, тараг, шар айраг, арьс шир, нэхмэл эдлэл, спирт, тэр ч байтугай бетон үйлдвэрлэхэд чухал ач холбогдолтой юм. Эдгээр ашигтай бодисууд нь угаалгын нунтаг, угаалгын нунтагт байдаг - тэдгээр нь бага температурт толбыг арилгахад тусалдаг.

Нээлтийн түүх

Грек хэлнээс орчуулсан фермент нь "исгэлэн" гэсэн утгатай. Мөн хүн төрөлхтөн энэ бодисыг нээсэн нь 16-р зуунд амьдарч байсан Голландын Ян Баптист Ван Хелмонтод өртэй. Нэгэн цагт тэрээр согтууруулах ундаагаар исгэхийг маш их сонирхож, судалгааны явцад энэ үйл явцыг хурдасгадаг үл мэдэгдэх бодисыг олж мэдсэн. Голланд хүн үүнийг ферментум гэж нэрлэдэг бөгөөд энэ нь исгэх гэсэн утгатай. Дараа нь бараг гурван зуун жилийн дараа Франц Луи Пастер исгэх үйл явцыг ажиглаж байхдаа ферментүүд нь амьд эсийн бодисуудаас өөр зүйл биш гэсэн дүгнэлтэд хүрчээ. Хэсэг хугацааны дараа Германы Эдуард Бухнер ферментийг мөөгөнцөрөөс гаргаж аваад энэ бодис нь амьд организм биш гэдгийг тогтоожээ. Тэр бас түүнд "зимаза" гэсэн нэрийг өгсөн. Хэдэн жилийн дараа өөр нэг герман Вилли Куэн бүх уургийн катализаторыг фермент ба фермент гэж хоёр бүлэгт хуваахыг санал болгов. Түүгээр ч барахгүй тэрээр хоёр дахь нэр томъёог "исгэлэн" гэж нэрлэхийг санал болгов, түүний үйл ажиллагаа нь амьд организмаас гадуур байдаг. Зөвхөн 1897 онд шинжлэх ухааны бүх маргааныг эцэс болгов: хоёуланг нь (фермент ба фермент) үнэмлэхүй синоним болгон ашиглахаар шийдсэн.

Бүтэц: олон мянган амин хүчлүүдийн гинж

Бүх ферментүүд нь уураг боловч бүх уураг нь фермент биш юм. Бусад уургуудын нэгэн адил ферментүүд нь . Сонирхолтой нь, фермент бүрийг бий болгоход зуугаас сая хүртэлх амин хүчлүүд нь сувд шиг уясан байдаг. Гэхдээ энэ утас жигд биш - ихэвчлэн хэдэн зуун удаа нугалж байдаг. Тиймээс фермент бүрт өвөрмөц гурван хэмжээст бүтэц бий болно. Үүний зэрэгцээ, ферментийн молекул нь харьцангуй том формац бөгөөд түүний бүтцийн багахан хэсэг буюу идэвхтэй төв гэж нэрлэгддэг биохимийн урвалд оролцдог.

Амин хүчил бүр нь тодорхой төрлийн химийн холбоонд холбогдсон байдаг ба фермент бүр өөрийн гэсэн амин хүчлийн дараалалтай байдаг. Тэдгээрийн ихэнхийг бий болгоход 20 орчим төрлийн амин бодис ашигладаг. Амин хүчлийн дараалалд бага зэрэг өөрчлөлт орсон ч ферментийн харагдах байдал, мэдрэмжийг эрс өөрчилдөг.

Биохимийн шинж чанар

Хэдийгээр ферментийн оролцоотойгоор байгальд асар олон тооны урвал явагддаг боловч бүгдийг нь 6 ангилалд хувааж болно. Үүний дагуу эдгээр зургаан урвал тус бүр нь тодорхой төрлийн ферментийн нөлөөн дор явагддаг.

Ферментийн оролцоотой урвалууд:

  1. Исэлдэлт ба бууралт.

Эдгээр урвалд оролцдог ферментүүдийг оксидоредуктаза гэж нэрлэдэг. Жишээлбэл, спирт дегидрогеназууд анхдагч спиртийг альдегид болгон хувиргадаг болохыг санаарай.

  1. Бүлэг шилжүүлэх урвал.

Эдгээр урвалыг хариуцдаг ферментүүдийг трансфераза гэж нэрлэдэг. Тэд функциональ бүлгүүдийг нэг молекулаас нөгөөд шилжүүлэх чадвартай. Энэ нь жишээлбэл, аланин аминотрансфераза нь аланин ба аспартатын хооронд альфа-амин бүлгүүдийг хөдөлгөх үед тохиолддог. Трансфераза нь мөн ATP болон бусад нэгдлүүдийн хооронд фосфатын бүлгүүдийг хөдөлгөж, глюкозын үлдэгдэлээс дисахарид үүсгэдэг.

  1. Гидролиз.

Урвалд оролцдог гидролазууд нь усны элементүүдийг нэмснээр нэг холбоог таслах чадвартай.

  1. Давхар холбоо үүсгэх эсвэл арилгах.

Энэ төрлийн урвал нь лиазын оролцоотойгоор гидролитик бус хэлбэрээр явагддаг.

  1. Функциональ бүлгүүдийн изомержилт.

Химийн олон урвалын үед функциональ бүлгийн байрлал молекул дотор өөрчлөгддөг боловч молекул өөрөө урвал эхлэхээс өмнөхтэй ижил тооны, төрлийн атомуудаас бүрддэг. Өөрөөр хэлбэл, урвалын субстрат ба бүтээгдэхүүн нь изомерууд юм. Энэ төрлийн хувиргалт нь изомераза ферментийн нөлөөн дор боломжтой байдаг.

  1. Усны элементийг арилгахад нэг холбоо үүсэх.

Гидролаза нь молекулд усны элементүүдийг нэмснээр холбоог тасалдаг. Лиазууд урвуу урвалыг явуулж, функциональ бүлгүүдээс усан хэсгийг зайлуулдаг. Тиймээс энгийн холболт бий болно.

Тэд бие махбодид хэрхэн ажилладаг

Ферментүүд нь эсэд тохиолддог бараг бүх химийн урвалыг хурдасгадаг. Эдгээр нь хүний ​​​​хувьд амин чухал ач холбогдолтой бөгөөд хоол боловсруулалтыг хөнгөвчлөх, бодисын солилцоог хурдасгадаг.

Эдгээр бодисуудын зарим нь хэт том молекулуудыг бие махбодид шингээж чадах жижиг "хэсэг" болгон задлахад тусалдаг. Бусад нь эсрэгээрээ жижиг молекулуудыг холбодог. Гэхдээ ферментүүд, ярьж байна шинжлэх ухааны хэлөндөр сонголттой байдаг. Энэ нь эдгээр бодис бүр нь зөвхөн тодорхой урвалыг хурдасгах чадвартай гэсэн үг юм. Ферментүүд ажилладаг молекулуудыг субстрат гэж нэрлэдэг. Субстратууд нь эргээд идэвхтэй хэсэг гэж нэрлэгддэг ферментийн хэсэгтэй холбоо үүсгэдэг.

Фермент ба субстратын харилцан үйлчлэлийн онцлогийг тайлбарлах хоёр зарчим байдаг. "Түлхүүр түгжих" гэж нэрлэгддэг загварт ферментийн идэвхтэй хэсэг нь субстрат дахь хатуу тодорхойлогдсон тохиргооны байрыг эзэлдэг. Өөр нэг загварын дагуу урвалд оролцогчид, идэвхтэй газар ба субстрат хоёулаа холбогдохын тулд хэлбэрээ өөрчилдөг.

Харилцааны зарчим ямар ч байсан үр дүн нь үргэлж ижил байдаг - ферментийн нөлөөн дор урвал олон дахин хурдан явагддаг. Энэхүү харилцан үйлчлэлийн үр дүнд шинэ молекулууд "төрдөг" бөгөөд дараа нь ферментээс тусгаарлагддаг. Мөн катализаторын бодис нь бусад хэсгүүдийн оролцоотойгоор ажлаа хийсээр байна.

Хэт ба гипоактив байдал

Ферментүүд өөрсдийн үйл ажиллагааг буруу эрчимтэйгээр гүйцэтгэх үе байдаг. Хэт их үйл ажиллагаа нь хэт их урвалын бүтээгдэхүүн үүсэх, субстратын дутагдалд хүргэдэг. Үүний үр дүнд эрүүл мэнд муудаж, хүнд өвчин тусдаг. Ферментийн хэт идэвхжилийн шалтгаан нь удамшлын эмгэг эсвэл илүүдэл витамин эсвэл урвалд хэрэглэж болно.

Ферментийн идэвхгүй байдал нь жишээлбэл, ферментүүд биеэс хорт бодисыг зайлуулж чадахгүй эсвэл ATP дутагдалтай үед үхэлд хүргэж болзошгүй юм. Энэ нөхцлийн шалтгаан нь мутацид орсон ген эсвэл эсрэгээр гиповитаминоз болон бусад шим тэжээлийн дутагдал байж болно. Үүнээс гадна биеийн температур буурах нь ферментийн үйл ажиллагааг удаашруулдаг.

Катализатор ба бусад

Өнөөдөр та ферментийн ашиг тусын талаар олон удаа сонсож болно. Гэхдээ бидний бие махбодийн үйл ажиллагаанаас хамаардаг эдгээр бодисууд юу вэ?

Ферментүүд нь амьдралын мөчлөг нь төрөлт ба үхлийн хил хязгаараар тодорхойлогддоггүй биологийн молекулууд юм. Тэд зүгээр л уусах хүртэл биед ажилладаг. Дүрмээр бол энэ нь бусад ферментийн нөлөөн дор тохиолддог.

Биохимийн урвалын явцад тэдгээр нь эцсийн бүтээгдэхүүний нэг хэсэг болдоггүй. Урвал дууссаны дараа фермент субстратаас гардаг. Үүний дараа бодис дахин ажиллаж эхлэхэд бэлэн байна, гэхдээ өөр молекул дээр. Тиймээс бие махбодид шаардлагатай бол энэ нь үргэлжилдэг.

Ферментийн өвөрмөц чанар нь тус бүр нь зөвхөн нэг л үүрэг гүйцэтгэдэг явдал юм. Фермент түүнд тохирох субстратыг олох үед л биологийн урвал явагдана. Энэ харилцан үйлчлэлийг түлхүүр ба түгжээний ажиллах зарчимтай харьцуулж болно - зөвхөн зөв сонгосон элементүүд хамтран ажиллах боломжтой. Өөр нэг онцлог нь: тэд бага температур, дунд зэргийн рН-д ажиллах чадвартай бөгөөд катализаторын хувьд бусад химийн бодисуудаас илүү тогтвортой байдаг.

Катализаторын хувьд ферментүүд нь бодисын солилцооны үйл явц болон бусад урвалыг хурдасгадаг.

Дүрмээр бол эдгээр үйл явц нь тодорхой үе шатуудаас бүрддэг бөгөөд тус бүр нь тодорхой ферментийн ажлыг шаарддаг. Үүнгүйгээр хувиргалт эсвэл хурдатгалын мөчлөгийг дуусгах боломжгүй.

Ферментийн бүх функцүүдээс хамгийн алдартай нь катализаторын үүрэг байж магадгүй юм. Энэ нь ферментүүд нь химийн урвалжуудыг нэгтгэж, бүтээгдэхүүнийг хурдан бий болгоход шаардагдах эрчим хүчний зардлыг бууруулдаг гэсэн үг юм. Эдгээр бодисгүйгээр химийн урвал хэдэн зуу дахин удаашрах болно. Гэхдээ ферментийн чадвар үүгээр дуусдаггүй. Бүх амьд организмууд үргэлжлүүлэн амьдрахад шаардлагатай энергийг агуулдаг. Аденозин трифосфат буюу ATP нь эсийг эрчим хүчээр хангадаг нэг төрлийн цэнэглэгдсэн зай юм. Гэхдээ ATP-ийн үйл ажиллагаа нь ферментгүйгээр боломжгүй юм. Мөн ATP үүсгэдэг гол фермент бол синтаза юм. Эрчим хүч болгон хувиргадаг глюкозын молекул бүрийн хувьд синтаза нь ойролцоогоор 32-34 ATP молекулыг үүсгэдэг.

Үүнээс гадна ферментүүд (липаза, амилаза, протеаз) нь анагаах ухаанд идэвхтэй ашиглагддаг. Ялангуяа тэд ходоодны хямралыг эмчлэхэд ашигладаг Фестал, Мезим, Панзинорм, Панкреатин зэрэг ферментийн бэлдмэлийн бүрэлдэхүүн хэсэг болдог. Гэхдээ зарим ферментүүд нь цусны эргэлтийн системд нөлөөлдөг (цусны бүлэгнэлтийг уусгаж), идээт шархны эдгэрэлтийг хурдасгадаг. Хорт хавдрын эсрэг эмчилгээнд ч гэсэн тэд ферментийн тусламжид ханддаг.

Ферментийн идэвхийг тодорхойлох хүчин зүйлүүд

Фермент нь урвалыг хэд хэдэн удаа хурдасгах чадвартай тул түүний үйл ажиллагааг эргэлтийн тоо гэж нэрлэдэг. Энэ нэр томъёо нь 1 ферментийн молекул 1 минутын дотор хувирч чадах субстратын молекулуудын (реактив бодис) тоог хэлнэ. Гэсэн хэдий ч урвалын хурдыг тодорхойлдог хэд хэдэн хүчин зүйл байдаг:

  1. субстратын концентраци.

Субстратын концентрацийг нэмэгдүүлэх нь урвалыг хурдасгахад хүргэдэг. Идэвхтэй бодисын молекул их байх тусам илүү идэвхтэй төвүүд оролцдог тул урвал хурдан явагдана. Гэсэн хэдий ч хурдатгал нь бүх ферментийн молекулууд оролцох хүртэл л боломжтой юм. Үүний дараа субстратын концентрацийг нэмэгдүүлэх нь урвалыг хурдасгахгүй.

  1. Температур.

Ихэвчлэн температурын өсөлт нь урвалыг хурдасгахад хүргэдэг. Энэ дүрэм нь ихэнх ферментийн урвалуудад ажилладаг боловч температур 40 хэмээс дээш гарахгүй тохиолдолд л ажилладаг. Энэ тэмдгийн дараа урвалын хурд нь эсрэгээрээ огцом буурч эхэлдэг. Хэрэв температур чухал цэгээс доош унавал ферментийн урвалын хурд дахин нэмэгдэх болно. Хэрэв температур нэмэгдсээр байвал ковалент холбоо тасарч, ферментийн катализаторын идэвхжил үүрд алга болно.

  1. Хүчиллэг.

Ферментийн урвалын хурд нь рН-ийн утгаас бас нөлөөлдөг. Фермент бүр өөрийн гэсэн хүчиллэг байдлын оновчтой түвшинтэй байдаг бөгөөд энэ үед урвал хамгийн сайн явагддаг. РН-ийн түвшинг өөрчлөх нь ферментийн идэвхжил, улмаар урвалын хурдад нөлөөлдөг. Хэрэв өөрчлөлт нь хэт их байвал субстрат нь идэвхтэй цөмтэй холбогдох чадвараа алдаж, фермент нь урвалыг хурдасгах чадваргүй болно. Шаардлагатай рН-ийн түвшинг сэргээснээр ферментийн идэвхжил сэргээгддэг.

Хүний биед агуулагдах ферментүүдийг 2 бүлэгт хувааж болно.

  • бодисын солилцоо;
  • хоол боловсруулах.

Хорт бодисыг саармагжуулах бодисын солилцооны "ажил", мөн эрчим хүч, уураг үйлдвэрлэхэд хувь нэмэр оруулдаг. Мэдээжийн хэрэг, тэд бие махбод дахь биохимийн процессыг хурдасгадаг.

Хоол боловсруулах эрхтнүүд юуг хариуцдаг нь нэрнээс нь ойлгомжтой. Гэхдээ энд ч гэсэн сонгомол байдлын зарчим ажилладаг: тодорхой төрлийн фермент нь зөвхөн нэг төрлийн хоолонд нөлөөлдөг. Тиймээс хоол боловсруулалтыг сайжруулахын тулд та бага зэрэг заль мэх хэрэглэж болно. Хэрэв бие нь хоол хүнснээс ямар нэг зүйлийг сайн шингээж авдаггүй бол хоол боловсруулахад хэцүү хоолыг задалдаг фермент агуулсан бүтээгдэхүүнийг хоолны дэглэмд оруулах шаардлагатай.

Хүнсний ферментүүд нь хоол хүнсийг бие махбодоос ашигтай бодисыг шингээх чадвартай болгож задалдаг катализатор юм. Хоол боловсруулах ферментүүд хэд хэдэн төрлөөр ирдэг. Хүний биед хоол боловсруулах замын янз бүрийн хэсэгт янз бүрийн төрлийн ферментүүд байдаг.

Амны хөндий

Энэ үе шатанд альфа-амилаза нь хоолонд үйлчилдэг. Энэ нь төмс, жимс, хүнсний ногоо болон бусад хүнсний бүтээгдэхүүнд агуулагддаг нүүрс ус, цардуул, глюкозыг задалдаг.

Ходоод

Энд пепсин нь уурагуудыг пептид болгон задалдаг ба желатиназа нь маханд агуулагдах желатин, коллагеныг задалдаг.

Нойр булчирхай

Энэ үе шатанд "ажил":

  • трипсин - уургийн задралыг хариуцдаг;
  • альфа-химотрипсин - уураг шингээхэд тусалдаг;
  • elastase - тодорхой төрлийн уураг задлах;
  • нуклеазууд задрахад тусалдаг нуклейн хүчил;
  • steapsin - өөх тостой хоолыг шингээхэд тусалдаг;
  • амилаза - цардуул шингээх үүрэгтэй;
  • lipase - сүүн бүтээгдэхүүн, самар, тос, маханд агуулагдах өөх тосыг (липид) задалдаг.

Жижиг гэдэс

Хоолны тоосонцор "ихэх":

  • пептидазууд - пептидийн нэгдлүүдийг амин хүчлийн түвшинд хүртэл задалдаг;
  • sucrase - нарийн төвөгтэй сахар, цардуулыг шингээхэд тусалдаг;
  • мальтаза - дисахаридыг моносахаридын төлөвт задалдаг (соёолжны сахар);
  • лактаза - лактозыг задалдаг (сүүн бүтээгдэхүүнд агуулагддаг глюкоз);
  • липаза - триглицерид, өөх тосны хүчлүүдийн шингээлтийг дэмждэг;
  • эрепсин - уурагт нөлөөлдөг;
  • изомалтаза - мальтоз ба изомалтозтой "ажилладаг".

Бүдүүн гэдэс

Энд ферментийн үүргийг гүйцэтгэдэг.

  • coli - лактозын боловсруулалтыг хариуцдаг;
  • лактобакилли - лактоз болон бусад зарим нүүрсустөрөгчид нөлөөлдөг.

Эдгээр ферментүүдээс гадна дараахь ферментүүд байдаг.

  • диастаз - хүнсний ногооны цардуулыг шингээдэг;
  • инвертаза - сахароз (хүснэгтийн сахар) задалдаг;
  • глюкоамилаза - цардуулыг глюкоз болгон хувиргадаг;
  • альфа-галактозидаза - шош, үр, шар буурцагны бүтээгдэхүүн, үндэс, навчит хүнсний ногооны боловсруулалтыг дэмждэг;
  • bromelain - ферментээс гаргаж авсан, янз бүрийн төрлийн уургийн задралыг дэмждэг, хүрээлэн буй орчны хүчиллэг байдлын янз бүрийн түвшинд үр дүнтэй байдаг, үрэвслийн эсрэг шинж чанартай байдаг;
  • Папайн нь түүхий папайгаас тусгаарлагдсан фермент бөгөөд жижиг, том уургийн задралыг дэмждэг бөгөөд олон төрлийн субстрат, хүчиллэг байдалд үр дүнтэй байдаг.
  • целлюлоз - целлюлоз, ургамлын утас (хүний ​​биед олдохгүй) задалдаг;
  • эндопротеаз - пептидийн холбоог тасалдаг;
  • үхрийн цөсний ханд - амьтны гаралтай фермент, гэдэсний хөдөлгөөнийг идэвхжүүлдэг;
    • болон бусад ашигт малтмал;
  • ксиланаза - үр тарианы глюкозыг задалдаг.

Бүтээгдэхүүн дэх катализаторууд

Ферментүүд нь бие махбодид хүнсний бүрэлдэхүүн хэсгүүдийг шим тэжээлд ашиглаж болох хэлбэрт задлахад тусалдаг тул эрүүл мэндэд чухал ач холбогдолтой. Гэдэс, нойр булчирхай нь олон төрлийн ферментийг үүсгэдэг. Гэхдээ үүнээс гадна хоол боловсруулалтыг дэмждэг тэдгээрийн олон ашигтай бодисууд нь зарим бүтээгдэхүүнд байдаг.

Исгэсэн хоол хүнс нь хоол боловсруулахад шаардлагатай ашигтай бактерийн төгс эх үүсвэр юм. Эмийн сангийн пробиотикууд зөвхөн хоол боловсруулах дээд хэсэгт "ажилладаг" бөгөөд ихэвчлэн гэдэс дотор хүрдэггүй бол ферментийн бүтээгдэхүүний үр нөлөө нь ходоод гэдэсний замын бүх хэсэгт мэдрэгддэг.

Жишээлбэл, чангаанз нь глюкозын задралыг хариуцдаг инвертаза зэрэг ашигтай ферментийн холимог агуулдаг бөгөөд эрчим хүчний хурдан ялгаралтыг дэмждэг.

Авокадо нь липазын байгалийн эх үүсвэр болж чаддаг (липидийн шингэцийг хурдасгадаг). Бие махбодид энэ бодисыг нойр булчирхайгаар үүсгэдэг. Гэхдээ энэ биеийн амьдралыг хөнгөвчлөхийн тулд та жишээлбэл, авокадотой салатаар өөрийгөө эмчилж болно - амттай, эрүүл.

Банана нь калийн хамгийн алдартай эх үүсвэр болохоос гадна амилаза ба мальтазыг бие махбодид нийлүүлдэг. Амилаза нь талх, төмс, үр тарианд бас байдаг. Мальтаза нь шар айраг, эрдэнэ шишийн сиропт элбэг байдаг соёолжны сахар гэж нэрлэгддэг мальтозыг задлахад тусалдаг.

Өөр нэг чамин жимс - хан боргоцой нь бромелайн зэрэг олон төрлийн фермент агуулдаг. Мөн энэ нь зарим судалгаагаар хорт хавдрын эсрэг, үрэвслийн эсрэг шинж чанартай байдаг.

Экстремофиль ба үйлдвэрлэл

Экстремофиль бол эрс тэс нөхцөлд амьдрах чадвартай бодис юм.

Амьд организмууд, түүнчлэн тэдгээрийн ажиллах боломжийг олгодог ферментүүд нь буцлах температурт ойрхон, мөсний гүнд байдаг гейзерүүд, мөн хэт давсжилттай нөхцөлд (АНУ-ын Үхлийн хөндий) олджээ. Нэмж дурдахад эрдэмтэд рН-ийн түвшин нь үр дүнтэй ажиллахад тавигдах үндсэн шаардлага биш болох ферментүүдийг олж мэдсэн. Судлаачид экстремофиль ферментийг үйлдвэрлэлд өргөнөөр ашиглаж болох бодис болгон онцгойлон судалж байна. Хэдийгээр өнөөг хүртэл ферментүүд нь биологийн болон байгаль орчинд ээлтэй бодис болох үйлдвэрлэлд аль хэдийн хэрэглэгдэх болсон. Ферментийн хэрэглээ нь хүнсний үйлдвэрлэл, гоо сайхан, гэр ахуйн химийн бодис үйлдвэрлэхэд ашиглагддаг.

Түүнээс гадна, ийм тохиолдолд ферментийн "үйлчилгээ" нь синтетик аналогиас хямд байдаг. Нэмж дурдахад байгалийн бодисууд нь биологийн хувьд задрах чадвартай байдаг тул тэдгээрийг байгаль орчинд аюулгүй болгодог. Байгальд ферментийг бие даасан амин хүчлүүд болгон задалдаг бичил биетүүд байдаг бөгөөд тэдгээр нь шинэ биологийн гинжин хэлхээний бүрэлдэхүүн хэсэг болдог. Гэхдээ тэдний хэлснээр энэ бол огт өөр түүх юм.

Ферментийн бүтэц, үйл ажиллагааны механизм Ферментийн олон хэлбэр Эмнэлгийн ач холбогдол Практик хэрэглээ Тайлбар Уран зохиол ·

Ферментийн үйл ажиллагаа нь тэдгээрийн гурван хэмжээст бүтцээр тодорхойлогддог.

Бүх уургийн нэгэн адил ферментүүд нь тодорхой аргаар нугалж, амин хүчлүүдийн шугаман гинж хэлбэрээр нийлэгждэг. Амин хүчлийн дараалал бүр нь тодорхой байдлаар нугалж, үүссэн молекул (уургийн бөмбөрцөг) өвөрмөц шинж чанартай байдаг. Хэд хэдэн уургийн гинжийг уургийн цогцолбор болгон нэгтгэж болно. Уургийн гуравдагч бүтэц нь халах эсвэл тодорхой химийн бодисуудад өртөх үед устдаг.

Ферментийн идэвхтэй газар

Ферментийн катализаторын химийн урвалын механизмыг судлах, урвалын янз бүрийн үе шатанд завсрын болон эцсийн бүтээгдэхүүнийг тодорхойлох нь ферментийн гуравдагч бүтцийн геометр, функциональ шинж чанарын талаархи үнэн зөв мэдлэгийг агуулдаг. Энэ субстрат дээрх үйл ажиллагааны өвөрмөц байдал, өндөр катализаторын идэвхийг баталгаажуулдаг түүний молекулын бүлгүүд, мөн үүнээс гадна химийн шинж чанаркатализаторын урвалын өндөр хурдыг хангадаг ферментийн молекулын талбай(ууд). Ер нь ферментийн урвалд оролцдог субстратын молекулууд нь ферментийн молекулуудтай харьцуулахад харьцангуй бага байдаг. Тиймээс фермент-субстратын цогцолбор үүсэх үед полипептидийн гинжин хэлхээний амин хүчлийн дарааллын хязгаарлагдмал хэсгүүд нь шууд химийн харилцан үйлчлэлд ордог - "идэвхтэй төв" - ферментийн молекул дахь амин хүчлийн үлдэгдлийн өвөрмөц хослол бөгөөд шууд харилцан үйлчлэлийг хангадаг. субстратын молекултай, катализын үйл ажиллагаанд шууд оролцдог.

Идэвхтэй төвд нөхцөлт байдлаар хуваарилна:

  • катализаторын төв - субстраттай шууд химийн харилцан үйлчлэлцэх;
  • холбох төв (холбоо барих эсвэл "зангуу" газар) - субстратын өвөрмөц ойр дотно байдлыг хангах, фермент-субстратын цогцолбор үүсэх.

Урвалыг хурдасгахын тулд фермент нь нэг буюу хэд хэдэн субстраттай холбогдох ёстой. Ферментийн уургийн гинж нь бөмбөрцгийн гадаргуу дээр субстратуудыг холбосон цоорхой буюу хотгор үүсэх байдлаар нугалав. Энэ бүсийг субстрат холбох газар гэж нэрлэдэг. Ихэнхдээ энэ нь ферментийн идэвхтэй газартай давхцдаг эсвэл түүний ойролцоо байрладаг. Зарим ферментүүд нь кофакторууд эсвэл металлын ионуудтай холбогдох газруудыг агуулдаг.

Фермент нь субстраттай холбогддог:

  • Усны "үслэг дээл" -ээс субстратыг цэвэрлэнэ.
  • урвалд орж буй субстратын молекулуудыг орон зайд урвал явагдахад шаардлагатай байдлаар байрлуулна
  • субстратын молекулуудыг урвалд бэлддэг (жишээлбэл, туйлшруулдаг).

Ихэнхдээ ферментийг субстраттай холбох нь ион эсвэл устөрөгчийн холбоо, ховор тохиолдолд ковалент холбооноос болж үүсдэг. Урвалын төгсгөлд түүний бүтээгдэхүүн (эсвэл бүтээгдэхүүн) нь ферментээс тусгаарлагддаг.

Үүний үр дүнд фермент нь урвалын идэвхжүүлэлтийн энергийг бууруулдаг. Учир нь ферментийн оролцоотойгоор урвал өөр замаар явагддаг (үнэндээ өөр урвал үүсдэг), жишээлбэл:

Фермент байхгүй тохиолдолд:

  • A+B = AB

Фермент байгаа тохиолдолд:

  • A+F = AF
  • AF+V = AVF
  • AVF \u003d AV + F

Энд A, B - субстрат, AB - урвалын бүтээгдэхүүн, F - фермент.

Ферментүүд нь эндергон урвалыг (эрчим хүч шаарддаг) эрчим хүчээр хангаж чадахгүй. Тиймээс ийм урвал явуулдаг ферментүүд нь тэдгээрийг илүү их энерги ялгаруулдаг экзергон урвалуудтай хослуулдаг. Жишээлбэл, биополимер синтезийн урвалууд нь ихэвчлэн ATP-ийн гидролизийн урвалтай нийлдэг.

Зарим ферментийн идэвхтэй төвүүд нь хамтын ажиллагааны үзэгдлээр тодорхойлогддог.

Онцлог байдал

Ферментүүд нь ихэвчлэн субстратын хувьд өндөр өвөрмөц шинж чанартай байдаг (субстратын өвөрмөц чанар). Энэ нь субстратын молекул дахь хэлбэр, цэнэгийн хуваарилалт, гидрофобик бүсийг хэсэгчлэн нөхөж, ферментийн субстратыг холбосон хэсэгт хүрдэг. Ферментүүд нь ихэвчлэн өндөр түвшний стерео өвөрмөц байдлыг харуулдаг (бүтээгдэхүүн болгон боломжит стереоизомеруудын зөвхөн нэгийг бүрдүүлдэг эсвэл субстрат болгон зөвхөн нэг стереоизомер ашигладаг), региосонголт (субстратын боломжит байрлалуудын зөвхөн аль нэгэнд химийн холбоог үүсгэдэг эсвэл тасалдаг) ба химосонголт (зөвхөн нэг химийн урвалыг катализатор) эдгээр нөхцлийн хэд хэдэн боломжит нөхцлүүд). Өвөрмөц байдлын ерөнхий түвшинг үл харгалзан ферментийн субстратын түвшин ба урвалын өвөрмөц байдал өөр байж болно. Жишээлбэл, эндопептидаза трипсин нь аргинин эсвэл лизины дараа л пептидийн холбоог тасалдаг бөгөөд тэдгээрийн араас пролин байхгүй бол пепсин нь өвөрмөц бус бөгөөд олон амин хүчлийг дагаж пептидийн холбоог тасалж чаддаг.

Түлхүүр түгжих загвар

1890 онд Эмил Фишер ферментийн өвөрмөц байдлыг ферментийн хэлбэр ба субстрат хоорондын яг тохирлоор тодорхойлдог гэж санал болгов. Энэ таамаглалыг түгжээ ба түлхүүрийн загвар гэж нэрлэдэг. Фермент нь субстраттай холбогдож богино хугацааны фермент-субстратын цогцолбор үүсгэдэг. Үүний зэрэгцээ, энэ загвар нь ферментийн өндөр өвөрмөц байдлыг тайлбарлаж байгаа хэдий ч практикт ажиглагдаж буй шилжилтийн төлөвийн тогтворжилтын үзэгдлийг тайлбарлаж чадахгүй байна.

Өдөөгдсөн тохирох загвар

1958 онд Даниел Кошланд түлхүүрийн түгжээний загварыг өөрчлөхийг санал болгов. Ферментүүд нь ерөнхийдөө хатуу биш, уян хатан молекулууд юм. Ферментийн идэвхтэй хэсэг нь субстратыг холбосны дараа конформацийг өөрчилж болно. Идэвхтэй хэсгийн амин хүчлүүдийн хажуугийн бүлгүүд нь ферментийг катализаторын функцийг гүйцэтгэх боломжийг олгодог байрлалыг эзэлдэг. Зарим тохиолдолд субстратын молекул нь идэвхтэй газартай холбогдсоны дараа хэлбэрээ өөрчилдөг. Түлхүүр түгжих загвараас ялгаатай нь индукцлагдсан тохирох загвар нь зөвхөн ферментийн өвөрмөц байдлыг тайлбарлаад зогсохгүй шилжилтийн төлөвийг тогтворжуулдаг. Энэ загварыг "гар бээлий" гэж нэрлэдэг байв.

Өөрчлөлт

Уургийн гинжин хэлхээний нийлэгжилтийн дараа олон ферментүүд өөрчлөлтөд ордог бөгөөд үүнгүйгээр фермент нь үйл ажиллагаагаа бүрэн хэмжээгээр харуулахгүй. Ийм өөрчлөлтийг орчуулгын дараах өөрчлөлт (боловсруулах) гэж нэрлэдэг. Өөрчлөлтийн хамгийн түгээмэл төрлүүдийн нэг бол полипептидийн гинжин хэлхээний хажуугийн үлдэгдэлд химийн бүлгүүдийг нэмэх явдал юм. Жишээлбэл, фосфорын хүчлийн үлдэгдлийг нэмэхийг фосфоржилт гэж нэрлэдэг бөгөөд киназа ферментээр катализ болдог. Олон эукариот ферментүүд гликозилжсэн, өөрөөр хэлбэл нүүрс усны олигомеруудаар өөрчлөгддөг.

Орчуулгын дараах өөрчлөлтүүдийн өөр нэг нийтлэг төрөл бол полипептидийн гинжин хэлхээний хуваагдал юм. Жишээлбэл, химотрипсин (хоол боловсруулахад оролцдог протеаз) нь полипептидийн бүсийг химотрипсиногенээс салгаснаар олж авдаг. Химотрипсиноген нь химотрипсиний идэвхгүй прекурсор бөгөөд нойр булчирхайд нийлэгждэг. Идэвхгүй хэлбэр нь ходоодонд орж, химотрипсин болж хувирдаг. Энэ механизм нь ферментийг ходоодонд орохоос өмнө нойр булчирхай болон бусад эдийг хуваахаас зайлсхийхэд зайлшгүй шаардлагатай. Идэвхгүй ферментийн прекурсорыг мөн "зимоген" гэж нэрлэдэг.

Ферментийн кофакторууд

Зарим ферментүүд катализаторын үйл ажиллагааг нэмэлт бүрэлдэхүүн хэсэггүйгээр бие даан гүйцэтгэдэг. Гэсэн хэдий ч катализ хийхэд уургийн бус бүрэлдэхүүн хэсгүүдийг шаарддаг ферментүүд байдаг. Кофакторууд нь органик бус молекулууд (металл ион, төмрийн хүхрийн кластер гэх мэт) эсвэл органик (жишээлбэл, флавин эсвэл гем) байж болно. Ферменттэй хүчтэй холбоотой органик кофакторуудыг мөн протезийн бүлгүүд гэж нэрлэдэг. Ферментээс ялгах боломжтой органик кофакторуудыг кофермент гэж нэрлэдэг.

Катализаторын идэвхийг харуулахын тулд кофактор шаардлагатай боловч түүнтэй холбогддоггүй ферментийг апо-фермент гэнэ. Кофактортой хослуулсан апо-ферментийг холо-фермент гэж нэрлэдэг. Ихэнх кофакторууд нь ковалент бус, харин хүчтэй харилцан үйлчлэлээр ферменттэй холбоотой байдаг. Пируватдегидрогеназа дахь тиамин пирофосфат гэх мэт ферменттэй ковалентаар холбогдсон протезийн бүлгүүд бас байдаг.

Ферментийн зохицуулалт

Зарим ферментүүд нь жижиг молекулуудыг холбодог газартай бөгөөд ферментийн орж ирдэг бодисын солилцооны замын субстрат эсвэл бүтээгдэхүүн байж болно. Тэд ферментийн идэвхийг бууруулж эсвэл нэмэгдүүлдэг бөгөөд энэ нь санал хүсэлт гаргах боломжийг бий болгодог.

Эцсийн бүтээгдэхүүнийг дарангуйлах

Бодисын солилцооны зам - дараалсан ферментийн урвалын гинжин хэлхээ. Ихэнхдээ бодисын солилцооны замын эцсийн бүтээгдэхүүн нь энэ бодисын солилцооны замын эхний урвалыг хурдасгадаг ферментийн дарангуйлагч юм. Хэрэв эцсийн бүтээгдэхүүн хэт их байвал эхний ферментийг дарангуйлах үүрэг гүйцэтгэдэг бөгөөд үүний дараа эцсийн бүтээгдэхүүн хэт бага бол эхний фермент дахин идэвхждэг. Тиймээс сөрөг хариу урвалын зарчмын дагуу эцсийн бүтээгдэхүүнийг дарангуйлах нь гомеостазыг (биеийн дотоод орчны нөхцөл байдлын харьцангуй тогтвортой байдал) хадгалах чухал арга юм.

Ферментийн идэвхжилд хүрээлэн буй орчны нөлөөлөл

Ферментийн үйл ажиллагаа нь эс эсвэл организмын нөхцөл байдлаас хамаардаг - даралт, хүрээлэн буй орчны хүчиллэг байдал, температур, ууссан давсны концентраци (ууссан ионы хүч) гэх мэт.

0

Ферментийн шинжлэх ухааны түүх

Амьдралын бүх үйл явц нь олон мянган химийн урвал дээр суурилдаг. Тэд өндөр температур, даралт, өөрөөр хэлбэл хөнгөн нөхцөлд хэрэглэхгүйгээр биед ордог. Хүн, амьтны эсэд исэлдсэн бодисууд хурдан, үр дүнтэй шатаж, биеийг эрчим хүч, барилгын материалаар баяжуулдаг. Гэхдээ ижил бодисыг лаазалсан (агаараас тусгаарлагдсан) хэлбэрээр болон хүчилтөрөгчтэй агаарт олон жилийн турш хадгалах боломжтой. Жишээлбэл, лаазалсан мах, загас, пастержуулсан сүү, элсэн чихэр, үр тариа нь удаан хадгалахад задардаггүй. Амьд организм дахь хоол хүнсийг хурдан шингээх чадвар нь эсэд тусгай биологийн катализатор - ферментүүд байдагтай холбоотой юм.

Ферментүүд нь амьд организмын бүх эс, эд эсийн нэг хэсэг болох биологийн катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг өвөрмөц уураг юм. Хүмүүс ферментийн талаар удаан хугацааны туршид мэддэг байсан. Өнгөрсөн зууны эхээр Санкт-Петербургт К.С.Кирххоф соёолуулсан арвай нь цардуулын полисахаридыг мальтоза дисахарид болгон хувиргах чадвартай болохыг олж мэдсэн бөгөөд мөөгөнцрийн ханд нь манжингийн сахарыг моносахарид - глюкоз, фруктоз болгон задалдаг. Эдгээр нь фермент судлалын анхны судалгаанууд байв. Ферментийн процессын практик хэрэглээ нь эрт дээр үеэс мэдэгдэж байсан. Энэ бол усан үзэм исгэх, талх бэлтгэх, бяслаг хийх гэх мэт олон зүйл юм.

Одоо янз бүрийн сурах бичиг, гарын авлага, шинжлэх ухааны уран зохиолд "фермент" ба "фермент" гэсэн хоёр ойлголтыг ашигладаг. Эдгээр нэрс нь адилхан. Тэд ижил утгатай - биологийн катализатор. Эхний үгийг "исгэлэн", хоёр дахь нь "мөөгөнцрийн" гэж орчуулдаг.

Тэд удаан хугацааны туршид мөөгөнцөрт юу болж байгааг, тэдгээрийн доторх ямар хүч нь бодисыг задалж, илүү энгийн болж хувирдагийг төсөөлөөгүй байв. Мөөгөнцөр нь элсэн чихэрийг үндсэн тэжээл болгон ашигладаг олон тооны бичил биетний хуримтлал гэдгийг микроскоп зохион бүтээх хүртэл л олж мэдсэн. Өөрөөр хэлбэл, мөөгөнцрийн эс бүр нь элсэн чихэр задлах чадвартай ферментээр "чихмэл" байдаг. Гэхдээ үүнтэй зэрэгцэн бусад биологийн катализаторууд бас мэдэгдэж байсан бөгөөд тэдгээр нь амьд эсэд ороогүй, харин түүний гадна чөлөөтэй "амьдарч" байв. Жишээлбэл, ходоодны шүүс, эсийн хандны найрлагаас олдсон. Үүнтэй холбогдуулан урьд өмнө хоёр төрлийн катализаторыг ялгаж салгаж байсан: ферментүүд нь өөрөө эсээс салшгүй, түүний гадна ажиллах боломжгүй, өөрөөр хэлбэл "зохион байгуулалттай" гэж үздэг. Мөн эсийн гадна ажиллах чадвартай "зохион байгуулалтгүй" катализаторуудыг фермент гэж нэрлэдэг. "Амьд" фермент ба "амьд бус" ферментүүдийн энэхүү сөргөлдөөнийг байгалийн шинжлэх ухаан дахь материализм ба идеализмын хоорондох тэмцэл, виталистуудын нөлөөгөөр тайлбарлав. Эрдэмтдийн үзэл бодол хоёр хуваагдсан. Микробиологийн шинжлэх ухааныг үндэслэгч Л.Пастер ферментийн үйл ажиллагаа нь эсийн амьдралаар тодорхойлогддог гэж үзсэн. Хэрэв эс устгагдсан бол ферментийн үйл ажиллагаа зогсох болно. Ж.Либиг тэргүүтэй химичүүд исгэх цэвэр химийн онолыг боловсруулж, ферментийн идэвхжил нь эсийн оршин тогтнохоос хамаардаггүй гэдгийг нотолсон.

1871 онд Оросын эмч М.М.Манассейна мөөгөнцрийн эсийг голын элсээр үрж устгасан. Эсийн үлдэгдлээс тусгаарлагдсан эсийн шүүс нь элсэн чихэр исгэх чадвараа хадгалсан. Оросын эмчийн энэхүү энгийн бөгөөд үнэмшилтэй туршлага Хаант Орост зохих ёсоор анхаарал хандуулаагүй байв. Дөрөвний нэг зууны дараа Германы эрдэмтэн Э.Бюхнер амьд дрожжийг 5·10 6 Па хүртэл даралтаар шахаж эсгүй шүүс гаргаж авсан. Энэхүү шүүс нь амьд мөөгөнцөр, исгэсэн элсэн чихэр шиг архи, нүүрстөрөгчийн дутуу исэл (IV) үүсгэдэг.

А.Н.Лебедевийн мөөгөнцрийн эсийг судлах талаархи бүтээлүүд болон бусад эрдэмтдийн бүтээлүүд биологийн катализын онол дахь амин чухал санааг зогсоож, "фермент" ба "фермент" гэсэн нэр томъёог эквивалент болгон ашиглаж эхэлсэн.

Өнөө үед ферментологи бол бие даасан шинжлэх ухаан юм. 2000 орчим ферментийг тусгаарлаж, судалжээ. Энэхүү шинжлэх ухаанд Зөвлөлтийн эрдэмтэд хувь нэмэр оруулсан - бидний үеийн А.Е.Браунштейн, В.Н.Орехович, В.А.Энгельгард, А.А.Покровский болон бусад хүмүүс.

Ферментийн химийн шинж чанар

Өнгөрсөн зууны төгсгөлд ферментүүд нь уураг эсвэл уурагтай маш төстэй зарим бодис юм. Халаахад ферментийн идэвхжил алдагдах нь уургийн денатурацитай маш төстэй юм. Денатураци ба идэвхгүйжүүлэх үеийн температурын хүрээ ижил байна. Мэдэгдэж байгаагаар уургийн денатураци нь зөвхөн халаалтаас гадна хүчил, хүнд металлын давс, шүлтлэг, хэт ягаан туяанд удаан хугацаагаар өртөх зэргээс үүдэлтэй байж болно. Эдгээр ижил химийн болон физик хүчин зүйлүүд нь ферментийн үйл ажиллагааг алдагдахад хүргэдэг.

Уусмал дахь ферментүүд нь уураг шиг цахилгаан гүйдлийн нөлөөн дор ижил төстэй байдлаар ажилладаг: молекулууд катод эсвэл анод руу шилждэг. Уураг эсвэл ферментийн уусмал дахь устөрөгчийн ионы концентраци өөрчлөгдөх нь тэдгээрт эерэг эсвэл сөрөг цэнэг хуримтлагдахад хүргэдэг. Энэ нь ферментийн амфотер шинж чанарыг нотолж, уургийн шинж чанарыг баталгаажуулдаг. Ферментийн уургийн шинж чанарын өөр нэг нотолгоо нь хагас нэвчдэг мембранаар дамждаггүй явдал юм. Энэ нь мөн тэдний том молекул жинг нотолж байна. Гэхдээ хэрэв ферментүүд нь уураг юм бол шингэн алдалтын үед тэдний үйл ажиллагаа буурах ёсгүй. Туршилтууд энэ таамаглалын үнэн зөвийг баталж байна.

И.П.Павловын лабораторид нэгэн сонирхолтой туршилт хийжээ. Нохойнд фистулаар ходоодны шүүсийг хүлээн авах үед ажилтнууд шүүс дэх уураг их байх тусам түүний идэвхжил нэмэгддэг, өөрөөр хэлбэл илэрсэн уураг нь ходоодны шүүсний фермент болохыг тогтоожээ.

Тиймээс цахилгаан орон дахь денатураци ба хөдөлгөөнт үзэгдэл, молекулуудын амфотер шинж чанар, тэдгээрийн өндөр молекул шинж чанар, ус зайлуулах бодис (ацетон эсвэл спирт) -ийн нөлөөн дор уусмалаас тунадасжих чадвар нь ферментийн уургийн шинж чанарыг нотолж байна. .

Өнөөдрийг хүртэл энэ баримтыг олон, бүр илүү нарийн физик, хими эсвэл биологийн аргаар тогтоосон.

Уургууд нь найрлагадаа маш өөр бөгөөд хамгийн чухал нь энгийн эсвэл нарийн төвөгтэй байж болно гэдгийг бид аль хэдийн мэддэг болсон. Ямар төрлийн уураг одоогоор мэдэгдэж байгаа фермент вэ?

Төрөл бүрийн орны эрдэмтэд олон фермент нь энгийн уураг байдгийг олж тогтоосон. Энэ нь гидролизийн үед эдгээр ферментийн молекулууд зөвхөн амин хүчлүүд болж задардаг гэсэн үг юм. Ийм ферментийн уургийн гидролизатаас амин хүчлээс өөр юу ч олдохгүй. Энгийн ферментүүдэд пепсин - ходоодны уураг задалдаг фермент, ходоодны шүүсэнд агуулагддаг фермент, трипсин - нойр булчирхайн шүүс дэх фермент, папаин - ургамлын фермент, уреаза гэх мэт.

Нарийн төвөгтэй ферментүүд нь амин хүчлээс гадна уургийн бус шинж чанартай бодисуудыг агуулдаг. Жишээлбэл, митохондри дахь исэлдэлтийн ферментүүд нь уургийн хэсгээс гадна төмөр, зэс болон бусад халуунд тэсвэртэй бүлгүүдийг агуулдаг. Ферментийн уургийн бус хэсэг нь илүү нарийн төвөгтэй бодисууд байж болно: витамин, нуклеотид (нуклейн хүчлийн мономерууд), гурван фосфорын үлдэгдэл бүхий нуклеотидууд гэх мэт. Бид ийм нийлмэл уургийн уургийн бус хэсгийг коэнзим гэж нэрлэхээр тохиролцсон ба апоферментийн уургийн хэсэг.

Фермент ба биологийн бус катализаторын ялгаа

Химийн хичээлийн сурах бичиг, гарын авлагад катализаторын үйл ажиллагааг нарийвчлан шинжилж, эрчим хүчний саад тотгор, идэвхжүүлэх энергийн талаар санаа өгдөг. Зөвхөн катализаторын үүрэг нь урвалд орж буй бодисын молекулуудыг идэвхжүүлэх чадварт оршдог гэдгийг бид санаж байна. Энэ нь идэвхжүүлэх энерги буурахад хүргэдэг. Урвал нь нэг биш, харин завсрын нэгдлүүд үүсэх хэд хэдэн үе шаттайгаар явагддаг. Катализатор нь урвалын чиглэлийг өөрчилдөггүй, зөвхөн химийн тэнцвэрт байдалд хүрэх хурдад нөлөөлдөг. Катализаторын урвал нь катализаторгүй урвалаас үргэлж бага энерги зарцуулдаг. Урвалын явцад фермент сав баглаа боодол нь өөрчлөгдөж, "чангардаг" ба урвалын төгсгөлд анхны бүтэцээ авч, анхны хэлбэрээ буцаана.

Ферментүүд нь ижил катализаторууд юм. Эдгээр нь катализын бүх хуулиудаар тодорхойлогддог. Гэхдээ ферментүүд нь уураг бөгөөд энэ нь тэдэнд онцгой шинж чанарыг өгдөг. Ферментүүд нь бидэнд танил болсон катализаторууд, жишээлбэл, цагаан алт, ванадий (V) оксид болон бусад органик бус урвалын хурдасгагчидтай ямар нийтлэг байдаг вэ, тэдгээрийг юугаараа ялгадаг вэ?

Нэг төрлийн органик бус катализаторыг янз бүрийн салбарт ашиглаж болно. Фермент нь зөвхөн нэг урвал эсвэл нэг төрлийн урвалыг катализатор болгодог, өөрөөр хэлбэл энэ нь органик бус катализатороос илүү өвөрмөц юм.

Температур нь химийн урвалын хурдад үргэлж нөлөөлдөг. Органик бус катализатортой ихэнх урвалууд маш өндөр температурт явагддаг. Температур нэмэгдэхийн хэрээр урвалын хурд нь дүрмээр нэмэгддэг (Зураг 1). Ферментийн урвалын хувьд энэ өсөлт нь тодорхой температурт (температурын оновчтой) хязгаарлагддаг. Температурын цаашдын өсөлт нь ферментийн молекулын өөрчлөлтийг үүсгэж, урвалын хурдыг бууруулахад хүргэдэг (Зураг 1). Гэхдээ зарим ферментүүд, тухайлбал, байгалийн халуун рашааны усанд байдаг бичил биетүүд ус буцалгах цэгийн ойролцоо температурыг тэсвэрлэхээс гадна хамгийн их идэвхжилээ харуулдаг. Ихэнх ферментүүдийн хувьд хамгийн оновчтой температур нь 35-45 ° C байна. Илүү өндөр температурт тэдгээрийн идэвхжил буурч, дараа нь бүрэн дулааны денатураци үүсдэг.

Цагаан будаа. 1. Ферментийн идэвхжилд температурын нөлөө: 1 - урвалын хурд нэмэгдэх, 2 - урвалын хурд буурах.

Олон тооны органик бус катализаторууд нь хүчтэй хүчиллэг эсвэл хүчтэй шүлтлэг орчинд хамгийн их үр ашгийг харуулдаг. Үүний эсрэгээр ферментүүд нь зөвхөн уусмалын хүчиллэг байдлын физиологийн утгаар, эс, эрхтэн, тогтолцооны амьдрал, хэвийн үйл ажиллагаанд тохирсон устөрөгчийн ионуудын концентрацид л идэвхтэй байдаг.

Органик бус катализатортой холбоотой урвалууд нь дүрмээр бол өндөр даралтаар явагддаг бол ферментүүд хэвийн (агаар мандлын) даралтаар ажилладаг.

Фермент болон бусад катализаторын хоорондох хамгийн гайхалтай ялгаа нь ферментийн катализаторын урвалын хурд нь органик бус катализаторын оролцоотойгоор хүрч болох хурдаас хэдэн арван мянга, заримдаа сая дахин их байдагт оршино.

Өдөр тутмын амьдралд цайруулах, халдваргүйжүүлэх бодис болгон ашигладаг устөрөгчийн хэт исэл нь катализаторгүйгээр удаан задардаг.

Органик бус катализатор (төмрийн давс) байгаа тохиолдолд энэ урвал арай хурдан явагддаг. Мөн каталаза (бараг бүх эсэд байдаг фермент) устөрөгчийн хэт ислийг санаанд оромгүй хурдаар устгадаг: нэг каталазын молекул нэг минутын дотор 5 сая гаруй H 2 O 2 молекулыг задалдаг.

Аэробик организмын бүх эрхтнүүдийн эсэд каталазын бүх нийтийн тархалт, энэ ферментийн өндөр идэвхжил нь устөрөгчийн хэт исэл нь эсийн хүчтэй хор байдагтай холбон тайлбарладаг. Энэ нь эсэд олон урвалын дайвар бүтээгдэхүүн болж үүсдэг боловч фермент каталаз нь хамгаалалтанд байдаг бөгөөд энэ нь устөрөгчийн хэт ислийг хоргүй хүчилтөрөгч, ус болгон шууд задалдаг.

Ферментийн идэвхтэй газар

Катализаторын урвалын зайлшгүй үе шат бол ферментийг хувиргах бодис, субстраттай харилцан үйлчлэлцэх явдал юм: фермент-субстратын цогцолбор үүсдэг. Дээрх жишээнд устөрөгчийн хэт исэл нь каталазын үйл ажиллагааны субстрат юм.

Ферментийн урвалд субстратын молекул нь уураг-ферментийн молекулаас хэд дахин бага байдаг нь сонирхолтой юм. Иймээс субстрат нь ферментийн бүхэл бүтэн том молекултай харьцаж чадахгүй, зөвхөн түүний жижиг хэсэгтэй эсвэл бүр тусдаа бүлэг атомтай харьцдаг. Энэхүү таамаглалыг батлахын тулд эрдэмтэд ферментээс нэг буюу хэд хэдэн амин хүчлийг салгасан бөгөөд энэ нь катализаторын урвалын хурдад бага эсвэл огт нөлөөлсөнгүй. Гэвч тодорхой нэг амин хүчлүүд эсвэл бүлгүүдийн хуваагдал нь ферментийн катализаторын шинж чанарыг бүрэн алдагдахад хүргэсэн. Ийнхүү ферментийн идэвхтэй төвийн тухай ойлголт бий болсон.

Идэвхтэй төв нь ферментийг субстраттай холбож, субстратын цаашдын өөрчлөлтийг хийх боломжийг олгодог уургийн молекулын ийм бүс юм. Төрөл бүрийн ферментийн зарим идэвхтэй төвүүдийг судалсан. Энэ нь функциональ бүлэг (жишээлбэл, сериний OH бүлэг), эсвэл нэг амин хүчил юм. Заримдаа катализаторын үйл ажиллагааг хангахын тулд тодорхой дарааллаар хэд хэдэн амин хүчил шаардлагатай байдаг.

Идэвхтэй төвийн нэг хэсэг болгон чиг үүргээрээ ялгаатай хэсгүүдийг ялгадаг. Идэвхтэй төвийн зарим хэсэг нь субстратад наалддаг, түүнтэй хүчтэй холбоо тогтоодог. Тиймээс тэдгээрийг зангуу эсвэл холбоо барих газар гэж нэрлэдэг. Бусад нь өөрсдийн каталитик функцийг гүйцэтгэдэг, субстратыг идэвхжүүлдэг - катализаторын сайтууд. Идэвхтэй төвийн ийм нөхцөлт тусгаарлалт нь катализаторын урвалын механизмыг илүү нарийвчлалтай илэрхийлэхэд тусалдаг.

Фермент-субстратын цогцолбор дахь химийн бондын төрлийг мөн судалсан. Хамгийн их оролцоотойгоор бодис (субстрат) фермент дээр үлддэг янз бүрийн төрөлхолбоо: устөрөгчийн гүүр, ион, ковалент, донор хүлээн авагч холбоо, ван дер Ваалсын нэгдлийн хүч.

Уусмал дахь ферментийн молекулуудын хэв гажилт нь гуравдагч бүтцийн хувьд ялгаатай изомеруудын харагдах байдалд хүргэдэг. Өөрөөр хэлбэл, фермент нь идэвхтэй төвд орсон функциональ бүлгүүдийг хамгийн их катализаторын үйл ажиллагаа илэрдэг байдлаар чиглүүлдэг. Гэхдээ субстратын молекулууд нь ферменттэй харьцахдаа гажигтай, "омог" болдог. Фермент-субстратын харилцан үйлчлэлийн талаарх орчин үеийн эдгээр санаанууд нь субстратын молекул нь ферментийн идэвхтэй хэсэгт яг таарч, цоожны түлхүүр мэт ойртдог гэж үздэг Э.Фишерийн өмнө нь давамгайлж байсан онолоос ялгаатай юм.

Ферментийн шинж чанарууд

Ферментийн хамгийн чухал шинж чанар бол онолын хувьд боломжтой хэд хэдэн урвалын аль нэгийг нь давуу эрхтэйгээр хурдасгах явдал юм. Энэ нь субстратуудад хэд хэдэн боломжит замаас организмд хамгийн ашигтай өөрчлөлтийн гинжийг сонгох боломжийг олгодог.

Ферментүүд нь нөхцөл байдлаас шалтгаалан урагш болон урвуу урвалыг хоёуланг нь хурдасгаж чаддаг. Жишээлбэл, пирувийн хүчил нь лактатдегидрогеназа ферментийн нөлөөн дор исгэх эцсийн бүтээгдэхүүн болох сүүн хүчил болж хувирдаг. Ижил фермент нь урвуу урвалыг хурдасгадаг бөгөөд энэ нь шууд урвалаас биш харин урвуу урвалаас нэрээ авсан. Хоёр урвал нь бие махбодид янз бүрийн нөхцөлд явагддаг:

Ферментийн энэ шинж чанар нь практик ач холбогдолтой юм.

Ферментийн өөр нэг чухал шинж чанар нь дулааны хувирал, өөрөөр хэлбэл температурын өөрчлөлтөд өндөр мэдрэмжтэй байдаг. Ферментийг уураг гэж бид аль хэдийн хэлсэн. Тэдний ихэнх нь 70 хэмээс дээш температур нь денатураци, үйл ажиллагааны алдагдалд хүргэдэг. Температурыг 10 хэмээр нэмэгдүүлэх нь урвалын хурдыг 2-3 дахин нэмэгдүүлэхэд хүргэдэг бөгөөд энэ нь ферментийн урвалын шинж чанартай боловч тодорхой хязгаар хүртэл байдаг гэдгийг химийн хичээлээс мэддэг. 0 ° С-ийн ойролцоо температурт ферментийн урвалын хурд хамгийн бага хэмжээнд хүртэл удааширдаг. Энэ өмчийг эдийн засгийн янз бүрийн салбарт, ялангуяа хөдөө аж ахуй, анагаах ухаанд өргөнөөр ашигладаг. Жишээлбэл, өвчтөнд шилжүүлэн суулгахаас өмнө бөөрийг хадгалах одоогийн бүх аргууд нь биохимийн урвалын эрчмийг бууруулж, бөөрний амьдралыг уртасгахын тулд хүнд шилжүүлэн суулгахаас өмнө энэ эрхтнийг хөргөх явдал юм. Энэхүү техник нь дэлхийн олон арван мянган хүний ​​эрүүл мэндийг хамгаалж, амь насыг нь аварсан юм.

Цагаан будаа. 2. Ферментийн идэвхжилд рН-ийн нөлөө.

Ферментийн уургийн хамгийн чухал шинж чанаруудын нэг нь хүрээлэн буй орчны урвал, устөрөгчийн ион эсвэл гидроксидын ионуудын концентрацид мэдрэмтгий чанар юм. Ферментүүд нь зөвхөн хүчиллэг эсвэл шүлтлэг байдлын (рН) нарийн хязгаарт идэвхтэй байдаг. Жишээлбэл, ходоодны хөндийд пепсиний идэвхжил нь рН 1-1.5 орчим байх үед хамгийн их байдаг. Хүчиллэг буурах нь хоол боловсруулах эрхтний үйл ажиллагааг гүнзгий зөрчих, хоол боловсруулах чадваргүй болох, хүнд хэлбэрийн хүндрэл үүсэхэд хүргэдэг. Биологийн хичээлээс та хоол боловсруулалт нь шүлсний амилаза байдаг амны хөндийд аль хэдийн эхэлдэг гэдгийг мэддэг. Үүний хамгийн оновчтой рН утга нь 6.8-7.4 байна. Хоол боловсруулах замын янз бүрийн ферментүүд нь хамгийн оновчтой рН-ийн томоохон ялгаагаар тодорхойлогддог (Зураг 2). Хүрээлэн буй орчны урвалын өөрчлөлт нь ферментийн молекул, тэр ч байтугай түүний идэвхтэй төв дэх цэнэгийн өөрчлөлтөд хүргэдэг бөгөөд энэ нь үйл ажиллагаа буурах эсвэл бүрэн алдагдахад хүргэдэг.

Дараагийн чухал шинж чанар бол ферментийн үйл ажиллагааны өвөрмөц байдал юм. Каталаза нь зөвхөн устөрөгчийн хэт исэл, уреаза - зөвхөн мочевин H 2 N-CO-NH 2, өөрөөр хэлбэл фермент нь зөвхөн нэг субстратын хувиргалтыг хурдасгадаг бөгөөд зөвхөн түүний молекулыг "танидаг". Энэ өвөрмөц байдлыг үнэмлэхүй гэж үздэг. Хэрэв фермент нь ижил функциональ бүлэгтэй хэд хэдэн субстратын хувиргалтыг хурдасгадаг бол энэ өвөрмөц байдлыг бүлгийн өвөрмөц чанар гэж нэрлэдэг. Жишээлбэл, фосфатаза нь фосфорын хүчлийн үлдэгдлийг зайлуулах хурдасгадаг.

Нэг төрлийн өвөрмөц байдал нь ферментийн зөвхөн нэг изомерт мэдрэмтгий байдаг - стерео-химийн өвөрмөц чанар.

Ферментүүд нь янз бүрийн бодисыг хувиргах хурдад нөлөөлдөг. Гэхдээ зарим бодисууд нь ферментүүдэд нөлөөлж, үйл ажиллагааг нь эрс өөрчилдөг. Ферментийн идэвхийг нэмэгдүүлж, идэвхжүүлдэг бодисыг идэвхжүүлэгч, дарангуйлагч бодисыг дарангуйлагч гэж нэрлэдэг. Дарангуйлагчид ферментэд эргэлт буцалтгүй нөлөөлж болно. Тэдний үйл ажиллагааны дараа фермент нь түүний урвалыг хэзээ ч хурдасгаж чадахгүй, учир нь түүний бүтэц ихээхэн өөрчлөгдөнө. Хүнд металл, хүчил, шүлтийн давс нь фермент дээр ингэж ажилладаг. Уусмалаас буцах дарангуйлагчийг зайлуулж, ферментийн үйл ажиллагааг сэргээж болно. Ийм урвуу дарангуйлал нь ихэвчлэн өрсөлдөөнт хэлбэрээр явагддаг, өөрөөр хэлбэл субстрат ба үүнтэй төстэй дарангуйлагч идэвхтэй талбайн төлөө өрсөлддөг. Энэ дарангуйллыг субстратын концентрацийг нэмэгдүүлж, дарангуйлагчийг идэвхтэй газраас субстраттай хамт нүүлгэн шилжүүлэх замаар арилгаж болно.

Олон ферментийн чухал шинж чанар нь эд, эсэд идэвхгүй хэлбэрээр агуулагддаг (Зураг 3). Ферментийн идэвхгүй хэлбэрийг проэнзим гэж нэрлэдэг. Сонгодог жишээ бол пепсин эсвэл трипсиний идэвхгүй хэлбэрүүд юм. Ферментийн идэвхгүй хэлбэрүүд байгаа нь маш чухал юм. биологийн ач холбогдол. Хэрэв пепсин эсвэл трипсиныг нэн даруй идэвхтэй хэлбэрээр үйлдвэрлэсэн бол энэ нь жишээлбэл, пепсин нь ходоодны ханыг "шингээх", өөрөөр хэлбэл ходоод өөрөө "шингээх" байдалд хүргэнэ. Пепсин эсвэл трипсин нь ходоодны хөндий эсвэл нарийн гэдсэнд орсны дараа л идэвхждэг тул энэ нь тохиолддоггүй: ходоодны шүүсэнд агуулагдах давсны хүчлийн нөлөөн дор хэд хэдэн амин хүчлүүд пепсинээс задарч, уураг задлах чадварыг олж авдаг. Ходоод нь өөрөө хоол боловсруулах ферментийн үйлдлээс хөндийгөөр бүрхэгдсэн салст бүрхэвчээр хамгаалагдсан байдаг.

Цагаан будаа. 3 Трипсиногенийг идэвхтэй трипсин болгон хувиргах схем: A - трипсиноген; B - трипсин; 1 - пептидийн задралын газар; 2 - устөрөгчийн холбоо; 3 - дисульфидын гүүр; 4 - идэвхжүүлэх явцад хуваагдсан пептид.

Ферментийг идэвхжүүлэх үйл явц нь дүрмээр бол Зураг 4-т үзүүлсэн дөрвөн аргын аль нэгээр явагддаг. Эхний тохиолдолд идэвхгүй ферментээс пептидийн хуваагдал нь идэвхтэй төвийг "нээж" ферментийг идэвхтэй болгодог.

Цагаан будаа. 4 Ферментийг идэвхжүүлэх зам (субстратын молекул сүүдэрлэсэн):

1 - жижиг талбайн (пептид) проэнзимээс салж, идэвхгүй проэнзимийг идэвхтэй фермент болгон хувиргах; 2 - SH-бүлэгүүдээс дисульфидын холбоо үүсэх, идэвхтэй төвийг суллах; 3 - металлтай уургийн цогцолбор үүсэх, ферментийг идэвхжүүлэх; 4 зарим бодистой ферментийн цогцолбор үүсэх (энэ нь идэвхтэй төв рүү нэвтрэх боломжийг чөлөөлдөг).

Хоёрдахь арга нь S-S дисульфидын гүүрийг бий болгож, идэвхтэй сайтыг хүртээмжтэй болгодог. Гурав дахь тохиолдолд металл байгаа нь зөвхөн энэ металлтай хослуулан ажиллах ферментийг идэвхжүүлдэг. Дөрөв дэх зам нь уургийн молекулын захын бүсэд холбогдож, субстратыг идэвхтэй хэсэгт нэвтрэх боломжийг хөнгөвчлөх ферментийг деформацид оруулдаг зарим бодисын идэвхжлийг харуулж байна.

Сүүлийн жилүүдэд ферментийн үйл ажиллагааг зохицуулах өөр нэг аргыг нээсэн.Лактатдегидрогеназа зэрэг нэг фермент нь бүгд ижил урвалыг хурдасгадаг ч бие биенээсээ ялгаатай хэд хэдэн молекул хэлбэртэй байж болох нь тогтоогдсон. Ижил урвалыг хурдасгадаг ийм өөр өөр ферментийн молекулууд нь нэг эсийн дотор ч байдаг. Тэдгээрийг изоферментүүд, өөрөөр хэлбэл фермент изомерууд гэж нэрлэдэг. Аль хэдийн нэрлэгдсэн лактат дегидрогеназа нь таван өөр изоферменттэй байдаг. Нэг ферментийн хэд хэдэн хэлбэр ямар үүрэгтэй вэ? Эсийн нөхцөлд нөхцөл байдал өөрчлөгдөхөд изоферментийн нэг буюу өөр хэлбэр ажиллаж, үйл явцын шаардлагатай хурд, чиглэлийг хангах үед бие махбодь онцгой чухал урвалуудыг "даатгадаг" бололтой.

Мөн ферментийн өөр нэг чухал шинж чанар. Ихэнхдээ тэдгээр нь бие биенээсээ тусад нь биш эсэд үйлчилдэг, гэхдээ цогцолбор хэлбэрээр зохион байгуулагдсан байдаг - ферментийн систем (Зураг 5): өмнөх урвалын бүтээгдэхүүн нь дараагийнх нь субстрат юм. Эдгээр системүүд нь эсийн мембранд суурилагдсан бөгөөд бодисыг хурдан чиглэсэн исэлдэлтээр хангаж, ферментээс фермент рүү "шилжүүлдэг". Эсийн доторх синтетик процессууд ижил төстэй ферментийн системд явагддаг.

Ферментийн ангилал

Ферментологийн судалдаг асуултын хүрээ өргөн. Эрүүл мэнд, хөдөө аж ахуй, микробиологи, шинжлэх ухаан, практикийн бусад салбарт ашигладаг ферментийн тоо их байна. Энэ нь ферментийн урвалыг тодорхойлоход хүндрэл учруулсан, учир нь нэг ферментийг субстратаар эсвэл катализаторын урвалын төрлөөр эсвэл уран зохиолд баттай батлагдсан хуучин нэр томъёогоор нэрлэж болно: жишээлбэл, пепсин, трипсин, каталаз.

Цагаан будаа. 5. Өөх тосны хүчлийг нэгтгэдэг олон ферментийн цогцолборын санал болгож буй бүтэц (ферментийн долоон дэд нэгж нь долоон химийн урвалыг хариуцдаг).

Тиймээс 1961 онд Москвад болсон Олон улсын биохимийн конгресс ферментийн ангиллыг баталсан бөгөөд энэ нь тухайн ферментийн катализаторын урвалын төрлөөс хамаарна. Ферментийн нэр нь субстратын нэрийг агуулсан байх ёстой, өөрөөр хэлбэл, энэ ферментийн үйлчилдэг нэгдэл, төгсгөл нь -ase. Жишээлбэл, аргиназа нь аргинины гидролизийг хурдасгадаг.

Энэ зарчмын дагуу бүх ферментийг зургаан ангилалд хуваасан.

1. Каталаза зэрэг исэлдэлтийн урвалыг хурдасгадаг оксидоредуктаза ферментүүд:

2. Трансферазууд - атомууд эсвэл радикалуудын шилжилтийг хурдасгадаг ферментүүд, жишээлбэл, CH3 бүлгийг дамжуулдаг метилтрансферазууд:

3. Гидролаза - фосфатаза зэрэг усны молекулуудыг холбож молекулын холбоог тасалдаг ферментүүд:

4. Лиазууд - гидролизийн бус аргаар субстратаас нэг буюу өөр бүлгийг задалдаг ферментүүд, жишээлбэл, карбоксил бүлгийг декарбоксилазагаар задлах:

5. Изомераза - нэг изомерыг нөгөө изомер болгон хувиргах ферментүүд:

Глюкоз-6-фосфат->глюкоз-1-фосфат

6. Амин хүчлээс пептидийн нийлэгжилт зэрэг синтезийн урвалыг хурдасгадаг ферментүүд. Энэ ангиллын ферментийг синтетаз гэж нэрлэдэг.

Фермент бүрийг дөрвөн оронтой кодоор кодлохыг санал болгосон бөгөөд тэдгээрийн эхнийх нь ангийн дугаарыг, үлдсэн гурав нь ферментийн шинж чанар, түүний дэд ангилал, тусдаа каталогийн дугаарыг илүү нарийвчлан тодорхойлдог.

Ферментийн ангиллын жишээ болгон бид пепсинд томилогдсон дөрвөн оронтой кодыг өгдөг - 3.4.4L. 3-р тоо нь ферментийн ангиллыг илэрхийлдэг - гидролаз. Дараагийн дугаар 4 нь пептидийн гидролазын дэд ангиллыг, өөрөөр хэлбэл пептидийн холбоог яг гидролиз болгодог ферментүүдийг кодлодог. Өөр 4 нь пептидил пептидийн гидролаз гэж нэрлэгддэг дэд ангиллыг илэрхийлдэг. Энэ дэд ангилалд аль хэдийн бие даасан ферментүүд багтсан бөгөөд эхнийх нь серийн дугаар 1-тэй пепсин юм.

Түүний код ийм болж байна - 3.4.4.1. Гидролазын ангийн ферментийн үйл ажиллагааны хэрэглээний цэгүүдийг Зураг 6-д үзүүлэв.

Цагаан будаа. 6. Төрөл бүрийн уураг задлагч ферментээр пептидийн холбоог задлах.

Ферментийн үйлдэл

Ихэнхдээ ферментийг амьтан, ургамал, бичил биетний янз бүрийн объектоос тусгаарлаж, эс, биеэс гаднах үйл ажиллагааг судалдаг. Эдгээр судалгаанууд нь ферментийн үйл ажиллагааны механизмыг ойлгох, тэдгээрийн найрлага, катализаторын урвалын шинж чанарыг судлахад маш чухал юм. Гэхдээ ийм аргаар олж авсан мэдээллийг амьд эсийн ферментийн үйл ажиллагаанд механикаар шууд шилжүүлэх боломжгүй юм. Эсийн гадна талд ферментийн үйл ажиллагааны нөхцөл, жишээлбэл, митохондри эсвэл лизосомд нөхөн үржихэд хэцүү байдаг. Нэмж дурдахад, эдгээр ферментийн молекулуудын хэд нь бүгд эсвэл зөвхөн зарим нь урвалд оролцдог нь үргэлж мэдэгддэггүй.

Бараг үргэлж эс нь нэг буюу өөр фермент агуулдаг бөгөөд түүний агууламж нь хэвийн бодисын солилцоонд шаардагдах хэмжээнээс хэдэн арван дахин их байдаг. Метаболизм нь эсийн амьдралын янз бүрийн үе шатанд өөр өөр эрчимтэй байдаг боловч бодисын солилцооны хамгийн дээд түвшинд шаардагдахаас хамаагүй олон ферментүүд байдаг. Жишээлбэл, зүрхний булчингийн эсийн найрлагад исэлдүүлэх чадвартай маш их цитохром С агуулагддаг бөгөөд энэ нь зүрхний булчингийн хүчилтөрөгчийн дээд хэмжээнээс 20 дахин их байдаг. Хожим нь ферментийн зарим молекулыг "унтрааж" чадах бодисыг олж илрүүлсэн. Эдгээр нь дарангуйлах хүчин зүйлүүд юм. Ферментийн үйл ажиллагааны механизмыг ойлгохын тулд тэдгээр нь эсэд зөвхөн уусмал хэлбэрээр биш, харин эсийн бүтцэд оршдог байх нь чухал юм. Одоо ямар ферментүүд баригдсан нь мэдэгдэж байна гаднах мембранцөм, лизосом болон бусад дэд эсийн бүтцүүдтэй холбоотой дотоод хэсэгт баригдсан митохондри.

Хоёр, гурав, дараагийн урвалыг хурдасгадаг ферментийн эхний урвалыг хурдасгадаг ферментийн ойролцоо "нутаг дэвсгэрийн" байршил нь тэдний үйл ажиллагааны ерөнхий үр дүнд хүчтэй нөлөөлдөг. Жишээлбэл, электроныг хүчилтөрөгч рүү шилжүүлдэг ферментийн гинж нь митохондри - цитохромын системд суурилагдсан байдаг. Энэ нь ATP-д хадгалагддаг энерги үүсэх замаар субстратын исэлдэлтийг хурдасгадаг.

Эсээс ферментийг гаргаж авах үед тэдгээрийн хамтарсан ажлын уялдаа холбоо алдагддаг. Тиймээс тэд өөрсдийн молекулууд баригдсан бүтцийг устгахгүйгээр ферментийн ажлыг судлахыг хичээдэг. Жишээлбэл, эд эсийн хэсгийг субстратын уусмалд хийж, дараа нь урвалын бүтээгдэхүүнтэй хамт өнгөт цогцолбор үүсгэдэг урвалжаар эмчилбэл эсийн будсан хэсгүүд микроскопоор тодорхой харагдах болно: эдгээр хэсгүүдэд фермент. субстратыг задалсан нутагшуулсан (байршсан) байсан. Тиймээс ходоодны аль эсэд пепсиноген агуулагддаг бөгөөд үүнээс пепсин ферментийг олж авдаг болохыг тогтоожээ.

Одоо ферментийг нутагшуулах боломжийг олгодог өөр нэг аргыг өргөн ашиглаж байна - тусгаарлах центрифуг. Үүнийг хийхийн тулд судалж буй эдийг (жишээлбэл, лабораторийн амьтдын элэгний хэсгүүд) буталж, дараа нь сахарозын уусмалд зутан бэлтгэнэ. Хольцыг туршилтын хоолойд шилжүүлж, центрифугуудад өндөр хурдтайгаар эргүүлнэ. Масс, хэмжээ зэргээс хамааран янз бүрийн эсийн элементүүд нь эргэлтийн үед сахарозын өтгөн уусмалд ойролцоогоор дараах байдлаар тархдаг.

Хүнд цөмийг олж авахын тулд харьцангуй бага хурдатгал (бага тооны эргэлт) шаардлагатай. Цөмийг салгасны дараа эргэлтийн тоог нэмэгдүүлснээр митохондри ба микросомууд дараалан тунадасжиж, цитоплазмыг олж авдаг. Одоо тусгаарлагдсан фракц бүрд ферментийн идэвхийг судалж болно. Мэдэгдэж буй ферментүүдийн ихэнх нь нэг буюу өөр фракцид голчлон нутагшсан байдаг. Жишээлбэл, альдолаза фермент нь цитоплазмд нутагшсан байдаг ба капройн хүчлийг исэлдүүлдэг фермент нь голчлон митохондрид байрладаг.

Хэрэв ферментийг шингээсэн мембран гэмтсэн бол харилцан уялдаатай нарийн төвөгтэй процессууд явагдахгүй, өөрөөр хэлбэл фермент бүр зөвхөн бие даан ажиллах боломжтой.

Ургамал, бичил биетний эсүүд нь амьтны эсүүдтэй адил төстэй эсийн фракцуудыг агуулдаг. Жишээлбэл, ургамлын пластид нь ферментийн багцын хувьд митохондритай төстэй байдаг. Бичил биетүүд нь рибосомтой төстэй үр тариа агуулдаг бөгөөд мөн их хэмжээний рибонуклеины хүчил агуулдаг. Амьтан, ургамал, бичил биетний эсийн нэг хэсэг болох ферментүүд ижил төстэй нөлөө үзүүлдэг. Жишээлбэл, гиалуронидаза нь бичил биетний биед нэвтэрч, эсийн ханыг устгахад хувь нэмэр оруулдаг. Ижил фермент нь амьтны организмын янз бүрийн эдэд байдаг.

Ферментийг олж авах, ашиглах

Ферментүүд нь амьтан, ургамлын бүх эд эсэд байдаг. Гэсэн хэдий ч, өөр өөр эдэд ижил ферментийн хэмжээ, фермент-эдийн холболтын хүч нь ижил биш юм. Тиймээс практик дээр түүнийг хүлээн авах нь үргэлж зөвтгөгддөггүй.

Хүн, амьтны хоол боловсруулах шүүс нь ферментийн эх үүсвэр болдог. Шүүсэнд харьцангүй цөөн тооны гадны хольц, эсийн элементүүд болон бусад бүрэлдэхүүн хэсгүүд байдаг бөгөөд тэдгээрийг цэвэр эм авахдаа хаях ёстой. Эдгээр нь ферментийн бараг цэвэр уусмал юм.

Ферментийг эд эсээс авах нь илүү хэцүү байдаг. Үүнийг хийхийн тулд эдийг буталж, эсийн бүтэц нь буталсан эдийг элсээр үрж, эсвэл хэт авиан шинжилгээгээр эмчилдэг. Үүний зэрэгцээ ферментүүд эс, мембраны бүтцээс "унадаг". Тэд одоо цэвэршиж, бие биенээсээ тусгаарлагдсан. Цэвэршүүлэхийн тулд хроматографийн баганууд дээр ферментүүдийг ялгах янз бүрийн чадвар, цахилгаан талбарт жигд бус хөдөлгөөн, спирт, давс, ацетоноор тунадасжуулах болон бусад аргыг ашигладаг. Ихэнх ферментүүд нь цөм, митохондри, рибосом эсвэл бусад эсийн дэд бүтэцтэй холбоотой байдаг тул энэ хэсгийг эхлээд центрифугаар тусгаарлаж, дараа нь ферментийг түүнээс гаргаж авдаг.

Цэвэршүүлэх шинэ аргуудыг хөгжүүлснээр олон жилийн турш хадгалах боломжтой маш цэвэр хэлбэрээр олон тооны талст ферментийг авах боломжтой болсон.

Хүмүүс энэ ферментийг анх хэзээ хэрэглэж байсныг тогтоох боломжгүй болсон ч энэ нь ургамлын гаралтай фермент байсан гэдгийг маш баттай хэлж болно. Хүмүүс зөвхөн хүнсний бүтээгдэхүүн төдийгүй тухайн ургамлын ашиг тусыг эртнээс анхаарч ирсэн. Жишээлбэл, Антилийн арлуудын уугуул иргэд гуа модны шүүсийг шархлаа болон бусад арьсны өвчнийг эмчлэхэд эртнээс хэрэглэж ирсэн.

Одоо алдартай ургамлын биокатализаторуудын нэг болох папайны жишээг ашиглан ферментийн үйлдвэрлэл, хэрэглээний онцлогуудыг илүү нарийвчлан авч үзье. Энэхүү фермент нь халуун орны папайя жимсний модны бүх хэсэгт байдаг сүүн шүүсэнд агуулагддаг - 10 м хүрдэг аварга мод шиг өвс Түүний жимс нь амтат гуатай төстэй бөгөөд маш их хэмжээний папайны фермент агуулдаг. 16-р зууны эхэн үед. Испанийн далайчид энэ ургамлыг Төв Америкийн байгалийн нөхцөлд олж илрүүлжээ. Дараа нь түүнийг Энэтхэгт, тэндээс халуун орны бүх орнуудад авчирсан. Энэтхэгт папайя харсан Васко да Гама үүнийг амьдралын алтан мод гэж нэрлэсэн бол Марко Поло папайя бол "модонд авирдаг амтат гуа" гэж хэлсэн байдаг. Модны үр жимс нь цусан суулга, цусан суулга өвчнөөс аварсан гэдгийг далайчид мэддэг байв.

Манай улсад папайя нь Кавказын Хар тэнгисийн эрэгт, Оросын ШУА-ийн ботаникийн цэцэрлэгт тусгай хүлэмжинд ургадаг. Ферментийн түүхий эд болох сүүн шүүсийг жимсний арьсан дээрх зүсэлтээс гаргаж авдаг. Дараа нь шүүсийг лабораторид вакуум зууханд бага температурт (80 ° C-аас ихгүй) хатаана. Хатаасан бүтээгдэхүүнийг нунтаглаж, парафинаар дүүргэсэн ариутгасан саванд хадгална. Энэ нь аль хэдийн нэлээд идэвхтэй эм юм. Түүний ферментийн идэвхийг нэгж цаг тутамд казеины уургийн хуваагдлын хэмжээгээр тооцоолж болно. Папаны идэвхжилийн нэг биологийн нэгжийн хувьд ийм хэмжээний ферментийг цусанд нэвтрүүлэхэд 1 кг жинтэй туулайнд "чих өлгөх" шинж тэмдэг илэрдэг. Папаин нь туулайн чихний коллагены уургийн утаснуудад нөлөөлж эхэлдэг тул энэ үзэгдэл үүсдэг.

Папаин нь уураг задлах, үрэвслийн эсрэг, антикоагулянт (цусны бүлэгнэлтээс урьдчилан сэргийлэх), шингэн алдалт, өвдөлт намдаах, нян устгах үйлчилгээтэй. Энэ нь уурагуудыг полипептид, амин хүчлүүд болгон задалдаг. Түүгээр ч зогсохгүй энэ хуваагдал нь амьтан, бактерийн гаралтай бусад ферментүүдийн нөлөөллөөс илүү гүнзгий байдаг. Папайны нэг онцлог нь рН-ийн өргөн хүрээ, температурын хэлбэлзэлд идэвхтэй байх чадвар бөгөөд энэ нь ферментийг өргөнөөр ашиглахад онцгой ач холбогдолтой бөгөөд тохиромжтой юм. Хэрэв бид папаин (пепсин, трипсин, лидаза) -тай ижил төстэй ферментийг авахын тулд цус, элэг, булчин эсвэл бусад амьтны эд эсийг авах шаардлагатай гэдгийг харгалзан үзвэл ургамлын папайны ферментийн давуу тал, эдийн засгийн үр ашиг нь дараахь зүйл юм. үгүйсгэх аргагүй.

Папаны хэрэглээний талбарууд нь маш олон янз байдаг. Анагаах ухаанд шархыг эмчлэхэд ашигладаг бөгөөд энэ нь гэмтсэн эдэд уургийн задралыг дэмжиж, шархны гадаргууг цэвэрлэдэг. Папаин нь нүдний янз бүрийн өвчнийг эмчлэхэд зайлшгүй шаардлагатай. Энэ нь харааны эрхтнүүдийн үүлэрхэг бүтцийг шингээж, ил тод болгодог. Хоол боловсруулах тогтолцооны өвчинд ферментийн эерэг нөлөөг мэддэг. Арьсны өвчин, түлэгдэлт, түүнчлэн невропатологи, урологи болон бусад анагаах ухааны салбарт папаиныг хэрэглэснээр сайн үр дүнд хүрсэн.

Анагаах ухаанаас гадна энэ ферментийг их хэмжээгээр дарс, шар айраг исгэх ажилд хэрэглэдэг. Папаин нь ундааны хадгалах хугацааг уртасгадаг. Папаинтай боловсруулсан мах нь зөөлөн, хурдан шингэцтэй болж, бүтээгдэхүүний хадгалах хугацаа эрс нэмэгддэг. Нэхмэлийн үйлдвэрт ордог ноос нь буржгар биш, папаин эмчилгээ хийсний дараа агшилт дагалддаггүй. Сүүлийн үед папаиныг арьс ширний үйлдвэрт ашиглаж байна. Ферментийн эмчилгээний дараа арьсан бүтээгдэхүүн зөөлөн, уян хатан, бат бөх, удаан эдэлгээтэй болдог.

Өмнө нь эдгэршгүй зарим өвчнийг сайтар судалснаар идэвхжил нь буурсан ферментийг орлуулахын тулд бие махбодид дутагдаж буй ферментийг нэвтрүүлэх шаардлагатай болсон. Энэ нь бие махбодид дутагдаж буй ферментийг шаардлагатай хэмжээгээр нэвтрүүлэх эсвэл эрхтэн, эд эсэд катализаторын идэвхийг бууруулсан эдгээр ферментийн молекулуудыг "нэмэх" боломжтой болно. Гэвч бие нь эдгээр ферментүүдэд гадны уураг мэт хариу үйлдэл үзүүлж, тэднийг татгалзаж, эсрэгбие үүсгэдэг бөгөөд энэ нь эцэстээ нэвтрүүлсэн уураг хурдан задрахад хүргэдэг. Хүлээгдэж буй эмчилгээний үр дүн гарахгүй. Ферментийг хоол хүнсээр нэвтрүүлэх нь бас боломжгүй юм, учир нь хоол боловсруулах шүүс нь тэдгээрийг "шингээх" бөгөөд тэдгээр нь эс, эд эсэд хүрэхээс өмнө үйл ажиллагаагаа алдаж, амин хүчил болж задардаг. Ферментийг цусны урсгал руу шууд нэвтрүүлэх нь эд эсийн протеазаар тэдгээрийг устгахад хүргэдэг. Хөдөлгөөнгүй ферментийг ашиглан эдгээр хүндрэлийг арилгах боломжтой. Хөдөлгөөнгүй болгох зарчим нь ферментийн органик болон органик бус шинж чанартай тогтвортой тээвэрлэгчтэй "хавсрах" чадварт суурилдаг. Ферментийг матриц (тээвэрлэгч) -тэй химийн аргаар холбодог жишээ бол тэдгээрийн функциональ бүлгүүдийн хооронд хүчтэй ковалент холбоо үүсэх явдал юм. Матриц нь жишээлбэл, ферментийг химийн аргаар "хавсгасан" функциональ амин бүлгүүдийг агуулсан сүвэрхэг шил байж болно.

Ферментийг ашиглахдаа тэдгээрийн үйл ажиллагааг харьцуулах шаардлагатай болдог. Илүү идэвхтэй ферментийг хэрхэн олж мэдэх вэ? Төрөл бүрийн цэвэршүүлсэн бэлдмэлийн үйл ажиллагааг хэрхэн тооцоолох вэ? Нэг минутын дотор энэ ферментийг агуулсан 1 г эдийг 25 хэмд хувиргаж чадах субстратын хэмжээг ферментийн идэвхжил болгон авахаар бид тохиролцсон. Илүү их субстратыг ферментээр боловсруулах тусам илүү идэвхтэй байдаг. Ижил ферментийн үйл ажиллагаа нь нас, хүйс, өдрийн цаг, биеийн байдлаас шалтгаалан өөрчлөгддөг бөгөөд гормон үүсгэдэг дотоод шүүрлийн булчирхайгаас хамаардаг.

Организмын амьдралын туршид ижил уураг үйлдвэрлэж, ижил уургийн үйлдвэрлэлийн талаарх энэхүү хатуу мэдээллийг үеэс үед дамжуулж байдгаараа байгаль бараг хэзээ ч буруудахгүй. Гэсэн хэдий ч заримдаа биед өөрчлөгдсөн уураг гарч ирдэг бөгөөд үүнд нэг буюу хэд хэдэн "нэмэлт" амин хүчлүүд үүсдэг, эсвэл эсрэгээрээ тэдгээр нь алга болдог. Ийм олон молекулын алдаа одоогоор мэдэгдэж байна. Эдгээр нь янз бүрийн шалтгааны улмаас үүсдэг бөгөөд бие махбодид өвдөлтийн өөрчлөлтийг үүсгэдэг. Хэвийн бус уургийн молекулаас үүсдэг ийм өвчнийг анагаах ухаанд молекулын өвчин гэж нэрлэдэг. Жишээлбэл, эрүүл хүний ​​​​гемоглобин нь хоёр полипептидийн гинжээс (a ба b) бүрдэх ба хадуур эсийн цус багадалттай өвчтөний гемоглобин (эритроцит нь хадуур хэлбэртэй байдаг) нь зөвхөн β-тэй өвчтөнүүдийнхээс ялгаатай байдаг. гинжин хэлхээнд глютамины хүчлийг валинаар солино. Хадуур эсийн цус багадалт нь удамшлын өвчин юм. Гемоглобины өөрчлөлт нь эцэг эхээс үр удамд дамждаг.

Ферментийн идэвхжил өөрчлөгдөх үед үүсдэг өвчнийг ферментопати гэж нэрлэдэг. Тэд ихэвчлэн өвлөгдөж, эцэг эхээс хүүхдэд дамждаг. Жишээлбэл, төрөлхийн фенилкетонурид дараахь өөрчлөлтүүд зөрчигддөг.

Фенилаланин гидроксилаза ферментийн дутагдалтай үед фенилаланин нь тирозин болж хувирдаггүй, харин хуримтлагддаг бөгөөд энэ нь хэд хэдэн эрхтнүүдийн хэвийн үйл ажиллагааг зөрчих, ялангуяа төвийн үйл ажиллагааг зөрчихөд хүргэдэг. мэдрэлийн систем. Өвчин нь хүүхдийн амьдралын эхний өдрүүдээс эхэлдэг бөгөөд амьдралын зургаагаас долоон сар хүртэл эхний шинж тэмдгүүд илэрдэг. Ийм өвчтөнүүдийн цус, шээсэнд нормтой харьцуулахад асар их хэмжээний фенилаланин илэрч болно. Ийм эмгэгийг цаг тухайд нь илрүүлж, их хэмжээний фенилаланин агуулсан хүнсний хэрэглээг багасгах нь эмчилгээний эерэг нөлөө үзүүлдэг.

Өөр нэг жишээ: Хүүхдэд галактозыг глюкоз болгон хувиргадаг фермент дутагдсанаас галактоз нь бие махбодид хуримтлагдаж, эд эсэд их хэмжээгээр хуримтлагдаж, элэг, бөөр, нүдэнд нөлөөлдөг. Хэрэв фермент байхгүй байгаа нь цаг тухайд нь илэрсэн бол хүүхдийг галактоз агуулаагүй хоолны дэглэмд шилжүүлнэ. Энэ нь өвчний шинж тэмдгүүд алга болоход хүргэдэг.

Ферментийн бэлдмэлүүд байдаг тул уураг, нуклейн хүчлүүдийн бүтцийг задалдаг. Тэдгээргүйгээр антибиотик үйлдвэрлэх, дарс хийх, жигнэх, витамины синтез хийх боломжгүй юм. Хөдөө аж ахуйд өсөлтийн өдөөгчийг ашигладаг бөгөөд энэ нь ферментийн процессыг идэвхжүүлэхэд нөлөөлдөг. Бие дэхь ферментийн үйл ажиллагааг дарангуйлах буюу идэвхжүүлдэг олон эм нь ижил шинж чанартай байдаг.

Ферментгүйгээр эсэд тохиолддог химийн процессыг нөхөн үржих, үүний үндсэн дээр орчин үеийн үйлдвэрлэлийн биотехнологийг бий болгох гэх мэт ирээдүйтэй чиглэлүүдийн хөгжлийг төсөөлөхийн аргагүй юм. Өнөөг хүртэл орчин үеийн ганц ч химийн үйлдвэр нь энгийн ургамлын навчтай өрсөлдөх чадваргүй бөгөөд түүний эсэд фермент, нарны гэрлийн оролцоотойгоор ус, нүүрстөрөгчийн давхар ислээс асар олон тооны янз бүрийн нарийн төвөгтэй нэгдлүүд нийлэгждэг. органик бодис. Үүний зэрэгцээ хүчилтөрөгч агаар мандалд их хэмжээгээр ялгардаг бөгөөд энэ нь бидний амьдрахад зайлшгүй шаардлагатай байдаг.

Ферментологи бол биологи, химигээс тусгаарлагдсан залуу бөгөөд ирээдүйтэй шинжлэх ухаан бөгөөд үүнийг нухацтай авч үзэхээр шийдсэн хүн бүрт олон гайхалтай нээлтүүдийг амлаж байна.

Хураангуй татаж авах: Та манай серверээс файл татаж авах эрхгүй.

Хоол боловсруулах ферментүүд- Эдгээр нь ходоод гэдэсний замд үүсдэг уургийн шинж чанартай бодисууд юм. Тэд хоол боловсруулах үйл явцыг хангаж, түүний шингээлтийг өдөөдөг.

Хоол боловсруулах ферментийн гол үүрэг бол хүний ​​гэдэс дотор амархан шингэдэг нарийн төвөгтэй бодисыг энгийн бодис болгон задлах явдал юм.

Уургийн молекулуудын үйлдэл нь дараахь бүлгийн бодисуудад чиглэгддэг.

  • уураг ба пептидүүд;
  • олиго- ба полисахаридууд;
  • өөх тос, өөх тос;
  • нуклеотидууд.

Ферментийн төрлүүд

  1. Пепсин.Фермент гэдэг нь ходоодонд үүсдэг бодис юм. Энэ нь хүнсний найрлага дахь уургийн молекулуудад нөлөөлж, тэдгээрийг энгийн бүрэлдэхүүн хэсэг болох амин хүчил болгон задалдаг.
  2. Трипсин ба химотрипсин.Эдгээр бодисууд нь нойр булчирхайгаар үүсгэгддэг, арван хоёр нугалам руу хүргэдэг нойр булчирхайн ферментийн бүлгийн нэг хэсэг юм. Энд тэд мөн уургийн молекулууд дээр ажилладаг.
  3. Амилаза.Фермент нь элсэн чихэр (нүүрс ус) задалдаг бодисыг хэлдэг. Амилаза нь амны хөндий ба нарийн гэдсэнд үүсдэг. Энэ нь гол полисахаридын нэг болох цардуулыг задалдаг. Үүний үр дүнд мальтоз хэмээх жижиг нүүрс ус үүсдэг.
  4. Мальтаз.Фермент нь нүүрс ус дээр бас ажилладаг. Түүний өвөрмөц субстрат нь мальтоз юм. Энэ нь гэдэсний хананд шингэсэн глюкозын 2 молекул болж задардаг.
  5. Сукрас.Уураг нь нүүрс ус ихтэй аливаа хоолонд агуулагддаг өөр нэг нийтлэг дисахарид болох сахароз дээр ажилладаг. Нүүрс ус нь бие махбодид амархан шингэдэг фруктоз, глюкоз болж задардаг.
  6. Лактаза.Сүүний нүүрс ус дээр ажилладаг тусгай фермент бол лактоз юм. Энэ нь задрахад бусад бүтээгдэхүүнийг олж авдаг - глюкоз ба галактоз.
  7. Нуклеазууд.Энэ бүлгийн ферментүүд нь хоол хүнсэнд байдаг нуклейн хүчлүүд - ДНХ ба РНХ-д нөлөөлдөг. Тэдний нөлөөллийн дараа бодисууд нь тусдаа бүрэлдэхүүн хэсэг болох нуклеотидуудад задардаг.
  8. Нуклеотидаза.Нуклейн хүчлүүд дээр ажилладаг хоёр дахь бүлгийн ферментийг нуклеотидаз гэж нэрлэдэг. Тэд нуклеотидыг жижиг бүрэлдэхүүн хэсгүүдэд задалдаг - нуклеозид.
  9. Карбоксипептидаза.Фермент нь жижиг уургийн молекулууд - пептидүүд дээр ажилладаг. Энэ процессын үр дүнд бие даасан амин хүчлийг олж авдаг.
  10. Липаза.Уг бодис нь хоол боловсруулах тогтолцоонд орж буй өөх тос, өөх тосыг задалдаг. Энэ тохиолдолд тэдгээрийн бүрэлдэхүүн хэсгүүд - архи, глицерин, өөх тосны хүчил үүсдэг.

Хоол боловсруулах ферментийн дутагдал

Хоол боловсруулах ферментийн хангалтгүй үйлдвэрлэл нь эмнэлгийн оролцоо шаарддаг ноцтой асуудал юм. Бага хэмжээний эндоген ферментийн ачаар хоол хүнс хүний ​​гэдсэнд хэвийн шингэж чадахгүй.

Хэрэв бодисууд шингэхгүй бол гэдэс дотор шингэж чадахгүй. Хоол боловсруулах систем нь зөвхөн органик молекулуудын жижиг хэсгүүдийг шингээх чадвартай. Хоолны нэг хэсэг болох том бүрэлдэхүүн хэсгүүд нь хүнд ашиг тусаа өгөх боломжгүй болно. Үүний үр дүнд бие нь зарим бодисын дутагдалд орж болно.

Нүүрс ус, өөх тосны дутагдал нь бие нь эрчимтэй ажиллах "түлш"-ээ алдахад хүргэдэг. Уургийн дутагдал нь хүний ​​биеийг амин хүчлүүд болох барилгын материалаас хасдаг. Үүнээс гадна, ходоодны хямрал нь ялгадасын шинж чанарыг өөрчлөхөд хүргэдэг бөгөөд энэ нь зан чанарт сөргөөр нөлөөлдөг.

Шалтгаанууд

  • гэдэс, ходоодны үрэвсэлт үйл явц;
  • хооллох эмгэг (хэт идэх, дулааны боловсруулалт хангалтгүй);
  • бодисын солилцооны эмгэг;
  • нойр булчирхайн үрэвсэл болон нойр булчирхайн бусад өвчин;
  • элэг, цөсний замын гэмтэл;
  • ферментийн системийн төрөлхийн эмгэг;
  • мэс заслын дараах үр дагавар (хоол боловсруулах тогтолцооны хэсгийг салгаснаас болж ферментийн дутагдал);
  • ходоод, гэдсэнд үзүүлэх эмийн нөлөө;
  • жирэмслэлт;

Шинж тэмдэг

Хоол боловсруулах замын дутагдлыг удаан хугацаагаар хадгалах нь бие махбод дахь шим тэжээлийн бодисын хэрэглээ багассантай холбоотой ерөнхий шинж тэмдгүүд дагалддаг. Энэ бүлэгт дараахь эмнэлзүйн илрэлүүд орно.

  • ерөнхий сул тал;
  • хөдөлмөрийн чадвар буурах;
  • толгой өвдөх;
  • нойрны эмгэг;
  • цочромтгой байдал нэмэгдсэн;
  • хүнд тохиолдолд, төмрийн шингээлт хангалтгүйгээс цус багадалтын шинж тэмдэг илэрдэг.

Хоол боловсруулах ферментийн илүүдэл

Хоол боловсруулах ферментийн илүүдэл нь нойр булчирхайн үрэвсэл гэх мэт өвчний үед ихэвчлэн ажиглагддаг. Нөхцөл байдал нь эдгээр бодисыг нойр булчирхайн эсүүдээр хэт их хэмжээгээр үйлдвэрлэж, гэдэс рүү гадагшлуулахыг зөрчсөнтэй холбоотой юм. Үүнтэй холбоотойгоор ферментийн үйл ажиллагааны улмаас эрхтэний эдэд идэвхтэй үрэвсэл үүсдэг.

Нойр булчирхайн үрэвслийн шинж тэмдэг нь:

  • хэвлий дэх хүчтэй өвдөлт;
  • дотор муухайрах;
  • гэдэс дүүрэх;
  • сандлын шинж чанарыг зөрчих.

Ихэнхдээ өвчтөний нөхцөл байдлын ерөнхий доройтол үүсдэг. Ерөнхий сулрал, цочромтгой байдал, биеийн жин буурч, хэвийн унтах байдал алдагддаг.

Хоол боловсруулах ферментийн синтезийн зөрчлийг хэрхэн илрүүлэх вэ?

Ферментийн эмгэгийн эмчилгээний үндсэн зарчим

Хоол боловсруулах ферментийн үйлдвэрлэлийн өөрчлөлт нь эмчид хандах шалтгаан болдог. Нарийвчилсан үзлэг хийсний дараа эмч зөрчлийн шалтгааныг тодорхойлж, зохих эмчилгээг тогтооно. Эмгэг судлалын асуудлыг бие даан шийдвэрлэхийг зөвлөдөггүй.

Эмчилгээний чухал бүрэлдэхүүн хэсэг бол зөв хооллолт юм. Өвчтөнд хоол боловсруулах үйл явцыг хөнгөвчлөхөд чиглэсэн зохих хоолны дэглэмийг тогтоодог. Хэт их идэхээс зайлсхийх хэрэгтэй, учир нь энэ нь гэдэсний эмгэгийг өдөөдөг. Өвчтөнд эмийн эмчилгээ, түүний дотор орлуулах эмчилгээг зааж өгдөг.

Тодорхой арга хэрэгсэл, тэдгээрийн тунг эмч сонгоно.

эсэд нийлэгждэг уургийн шинж чанартай органик бодисууд нь химийн хувиргалтгүйгээр тэдгээрийн доторх урвалыг олон удаа хурдасгадаг. Ижил төстэй нөлөө бүхий бодисууд нь амьгүй байгальд байдаг бөгөөд тэдгээрийг катализатор гэж нэрлэдэг. Ферментүүд (лат.исгэх - исгэх, исгэлэн) заримдаа фермент гэж нэрлэдэг (Грек хэлнээс. en - дотор, zyme - исгэх). Бүх амьд эсүүд нь эсийн үйл ажиллагаа нь катализаторын үйл ажиллагаанаас хамаардаг маш том ферментийг агуулдаг. Эсэд тохиолддог олон янзын урвалын бараг тус бүр нь тодорхой ферментийн оролцоог шаарддаг. Ферментийн химийн шинж чанар, тэдгээрийн катализаторын урвалыг судлах нь биохимийн тусгай, маш чухал чиглэл болох ферментологи юм.

Олон ферментүүд нь эсэд чөлөөтэй, цитоплазмд уусдаг; бусад нь нарийн төвөгтэй өндөр зохион байгуулалттай бүтэцтэй холбоотой байдаг. Мөн эсийн гадна байдаг ферментүүд байдаг; Иймээс цардуул, уургийн задралыг хурдасгадаг ферментүүд нь нойр булчирхайгаас гэдэс рүү ялгардаг. Ферментүүд болон олон бичил биетүүдийг нууцалдаг.

Ферментийн талаархи анхны мэдээллийг исгэх, хоол боловсруулах үйл явцыг судлах замаар олж авсан. Л.Пастер исгэх үйл явцыг судлахад асар их хувь нэмэр оруулсан боловч зөвхөн амьд эсүүд л харгалзах урвалыг явуулж чадна гэж үздэг байв. 20-р зууны эхэн үед Э.Бюхнер сахарозыг нүүрстөрөгчийн давхар исэл, этилийн спирт үүсгэн исгэх үйл явцыг эсгүй мөөгөнцрийн хандаар хурдасгаж болохыг харуулсан. Энэхүү чухал нээлт нь эсийн ферментийг тусгаарлах, судлахад түлхэц өгсөн. 1926 онд Корнеллийн их сургуулийн (АНУ) Ж.Сумнер уреазыг тусгаарласан; Энэ нь бараг цэвэр хэлбэрээр олж авсан анхны фермент байв. Түүнээс хойш 700 гаруй ферментийг олж, тусгаарласан боловч амьд организмд үүнээс олон фермент байдаг. Бие даасан ферментийн шинж чанарыг тодорхойлох, тусгаарлах, судлах нь орчин үеийн энзимологийн гол байр суурийг эзэлдэг.

Элсэн чихэр задрах, өндөр энергийн нэгдэл аденозин трифосфат (ATP) үүсэх, гидролиз хийх зэрэг энерги хувиргах үндсэн үйл явцад оролцдог ферментүүд нь амьтан, ургамал, бактерийн бүх төрлийн эсүүдэд байдаг. Гэсэн хэдий ч зөвхөн тодорхой организмын эдэд үүсдэг ферментүүд байдаг. Тиймээс целлюлозын нийлэгжилтэнд оролцдог ферментүүд нь ургамлын эсээс олддог боловч амьтны эсэд байдаггүй. Тиймээс "бүх нийтийн" ферментүүд болон зарим төрлийн эсийн өвөрмөц ферментийг ялгах нь чухал юм. Ерөнхийдөө эс нь илүү мэргэшсэн байх тусам эсийн тодорхой үйл ажиллагааг гүйцэтгэхэд шаардлагатай ферментийн багцыг нэгтгэх магадлал өндөр байдаг.

Фермент ба хоол боловсруулах. Ферментүүд нь хоол боловсруулах үйл явцад зайлшгүй шаардлагатай оролцогчид юм. Зөвхөн бага молекул жинтэй нэгдлүүд гэдэсний ханаар дамжин цусны урсгал руу орох боломжтой тул хүнсний бүрэлдэхүүн хэсгүүдийг эхлээд жижиг молекулуудад задлах ёстой. Энэ нь уурагаас амин хүчлүүд, цардуулаас элсэн чихэр, өөх тосыг өөхний хүчил, глицерин болгон ферментийн гидролиз (задрах) үед тохиолддог. Уургийн гидролиз нь ходоодонд агуулагдах пепсин ферментээр явагддаг. Нойр булчирхайгаас хэд хэдэн өндөр үр дүнтэй хоол боловсруулах ферментүүд гэдэс дотор ялгардаг. Эдгээр нь уургийг гидролиз болгодог трипсин ба химотрипсин юм; өөх тосыг задалдаг липаз; амилаза нь цардуулын задралыг хурдасгадаг. Пепсин, трипсин, химотрипсин нь идэвхгүй хэлбэрээр, гэж нэрлэгддэг хэлбэрээр ялгардаг. зимогенууд (проэнзим), зөвхөн ходоод, гэдсэнд идэвхтэй болдог. Энэ нь эдгээр ферментүүд яагаад нойр булчирхай, ходоодны эсийг устгадаггүйг тайлбарладаг. Ходоод, гэдэсний хана нь хоол боловсруулах фермент, салстын давхаргаас хамгаалагдсан байдаг. Хоол боловсруулах хэд хэдэн чухал ферментийг нарийн гэдэсний эсүүд ялгаруулдаг.

Өвс, өвс зэрэг ургамлын гаралтай хүнсний бүтээгдэхүүнд хуримтлагдсан энергийн ихэнх хэсэг нь целлюлозын ферментээр задардаг целлюлозд хадгалагддаг. Өвсөн тэжээлт амьтдын биед энэ фермент нийлэгддэггүй бөгөөд үхэр, хонь зэрэг хивэгч амьтад целлюлоз агуулсан хоолыг идэж чаддаг тул целлюлозыг ходоодны эхний хэсэг болох сорви дээр амьдардаг бичил биетүүд үүсгэдэг. Термитүүд мөн бичил биетний тусламжтайгаар хоол боловсруулдаг.

Ферментийг хүнс, эм, химийн болон нэхмэлийн үйлдвэрт ашигладаг. Жишээ нь папайягаас гаргаж авсан ургамлын фермент бөгөөд махыг зөөлрүүлэхэд ашигладаг. Угаалгын нунтаг дээр энзим нэмдэг.

Анагаах ухаан, хөдөө аж ахуй дахь ферментүүд. Эсийн бүх процесст ферментийн гол үүргийг мэддэг болсон нь тэдгээрийг анагаах ухаан, хөдөө аж ахуйд өргөнөөр ашиглахад хүргэсэн. Аливаа ургамал, амьтны организмын хэвийн үйл ажиллагаа нь ферментийн үр дүнтэй үйл ажиллагаанаас хамаардаг. Олон тооны хорт бодис (хор) -ын үйлдэл нь ферментийг дарангуйлах чадварт суурилдаг; ижил нөлөө нь цуврал байдаг эм. Ихэнхдээ эм эсвэл хорт бодисын нөлөөг бүхэлд нь эсвэл тодорхой эд эс дэх тодорхой ферментийн ажилд сонгомол нөлөөгөөр нь ажиглаж болно. Жишээлбэл, цэргийн зориулалтаар бүтээсэн хүчтэй фосфорын органик шавьж устгах бодисууд болон мэдрэлийн бодисууд нь мэдрэлийн импульс дамжуулахад чухал үүрэг гүйцэтгэдэг ферментүүдийн үйл ажиллагааг блоклосноор хортой нөлөө үзүүлдэг.

Ферментийн систем дэх эмийн үйл ажиллагааны механизмыг илүү сайн ойлгохын тулд зарим ферментийн дарангуйлагч хэрхэн ажилладагийг авч үзэх нь зүйтэй. Олон дарангуйлагчид ферментийн идэвхтэй хэсэгт холбогддог ба субстрат харилцан үйлчилдэг. Ийм дарангуйлагчдын хувьд бүтцийн хамгийн чухал шинж чанарууд нь субстратын бүтцийн онцлогтой ойролцоо байдаг бөгөөд хэрэв субстрат болон дарангуйлагч хоёулаа урвалын орчинд байгаа бол ферменттэй холбогдохын тулд өрсөлддөг; субстратын концентраци өндөр байх тусам дарангуйлагчтай илүү амжилттай өрсөлддөг. Өөр төрлийн дарангуйлагчид нь функциональ чухал химийн бүлгүүдийг хамарсан ферментийн молекул дахь конформацийн өөрчлөлтийг өдөөдөг. Дарангуйлагчдын үйл ажиллагааны механизмыг судлах нь химичдэд шинэ эм бий болгоход тусалдаг.

ЗАРИМ ФЕРМЕНТҮҮД БА ТЭДНИЙ КАТАЛИЗЧИЛСОН РЕАКС

Химийн урвалын төрөл

Фермент

Эх сурвалж

катализаторын урвал 1)

Гидролиз трипсин Жижиг гэдэс Уураг + H 2 O ® Төрөл бүрийн полипептидүүд
Гидролиз б- Амилаза Улаан буудай, арвай, амтат төмс гэх мэт. Цардуул + H 2 O ® цардуулын гидролизат + Мальтоз
Гидролиз Тромбин Цус Фибриноген + H 2 O ® Фибрин + 2 полипептид
Гидролиз Липазууд Гэдэс, өөх тос ихтэй үр, бичил биетэн Өөх тос + H 2 O ® Өөх тосны хүчил + Глицерин
Гидролиз Шүлтлэг фосфатаза Бараг бүх эсүүд Органик фосфатууд + H 2 О ® Фосфоргүйжүүлсэн бүтээгдэхүүн + Органик бус фосфат
Гидролиз Уреаз Зарим ургамлын эс, бичил биетэн Мочевин + H 2 O ® Аммиак +Нүүрстөрөгчийн давхар исэл
Фосфоролиз Фосфорилаза Полисахарид агуулсан амьтан, ургамлын эд Полисахарид (цардуул эсвэл гликогенnглюкозын молекулууд) + Органик бусфосфат Глюкоз-1-фосфат+ полисахарид ( n – 1глюкозын нэгж)
Декарбоксилжилт Декарбоксилаза Мөөгөнцөр, зарим ургамал, бичил биетэн Пирувийн хүчил ® Ацетальдегид + Нүүрстөрөгчийн давхар исэл
Конденсац Альдолаза 2 триоз фосфат Гексосодифосфат
Конденсац Оксалоацетат трансацетилаза Бас Оксало цууны хүчил + Ацетил коэнзим АНимбэгний хүчил+ Коэнзим А
Изомержилт Фосфогексоз изомераза Мөн Глюкоз-6-фосфат Фруктоз 6-фосфат
Чийгшүүлэх Фумараза Бас Фумарын хүчил+ H2O Алимны хүчил
Чийгшүүлэх нүүрстөрөгчийн ангидраза Төрөл бүрийн амьтны эд; ногоон навч Нүүрстөрөгчийн давхар исэл+ H2O Нүүрстөрөгчийн хүчил
Фосфоржилт пируват киназ Бараг бүх (эсвэл бүх) эсүүд ATP + пирувийн хүчил Фосфоенолпирувикхүчил + ADP
Фосфатын бүлгийн шилжүүлэг Фосфоглюкомутаза Бүх амьтны эсүүд; олон ургамал, бичил биетэн Глюкоз-1-фосфат Глюкоз-6-фосфат
Дахин баяжуулах Трансаминаза Ихэнх эсүүд Аспартины хүчил + Пирувийн хүчил оксалоцетикхүчил + аланин
Синтез нь ATP гидролизтэй хослуулсан Глутамины синтетаза Бас Глютамины хүчил + Аммиак + ATP Глутамин + ADP + Органик бус фосфат
redox цитохром оксидаза Амьтны бүх эс, олон ургамал, бичил биетэн O2+ Цитохромыг сэргээсэн в ® исэлдсэн цитохром в+ H2O
redox Аскорбины хүчил оксидаз Олон тооны ургамлын эсүүд Витамин С+O2 ® Дегидроаскорбины хүчил + Устөрөгчийн хэт исэл
redox Цитохром вредуктаза Бүх амьтны эсүүд; олон ургамал, бичил биетэн ДЭЭД · H (багасгасан коэнзим) + Исэлдсэн цитохромв ® Цитохромыг сэргээсэнв + NAD (исэлдсэн коэнзим)
redox лактат дегидрогеназа Ихэнх амьтадцавуу - Одоогийн; зарим ургамал, бичил биетэн Сүүн хүчил + NAD (исэлдсэн коэнзим) пирувхүчил + NAD · H (сэргээгдсэнкоэнзим)
1) Ганц сум нь хариу үйлдэл нь нэг чиглэлд, давхар сумтай байна гэсэн үг юм. урвал буцах боломжтой.

Уран зохиол

Фуршт Э. Ферментийн үйл ажиллагааны бүтэц, механизм . М., 1980
Страйер Л. Биохими , 1-р боть (х. 104-131), 2-р боть (х. 23-94). М., 1984-1985
Мюррей Р, Греннер Д, Мэйес П, Родуэлл В.хүний ​​биохими , 1-р боть. М., 1993