Основни понятия и закони на химията. Моларна маса на хемоглобина Молекулно тегло на хемоглобина

Моларна маса на хемоглобина

Изчислете масата на една молекула хемоглобин: в грамове и в единици за атомна маса.

Наръчник на химика 21

Химия и химична технология

Молекулно тегло на хемоглобина

Хемоглобин

Хемоглобин

Моларна маса на хемоглобина

Глобин

Метаболизъм на хемоглобина

Хемоглобин в клиничната практика

Хемоглобин в съдебната медицина

Хемоглобините са нестабилни

Методи за идентифициране на нестабилни хемоглобини

Подобрете присъствието си в мрежата

Ето какво казват другите

Бъдете забелязани онлайн със страхотно име на домейн

От 2005 г. насам сме помогнали на хиляди хора да получат перфектното име на домейн

Коментари към статията

Занаяти

15. При дадена температура 2 96 10 3 mol/g вещество се адсорбира от разтвор на ПАВ с концентрация 0,2 mol/l от някакъв адсорбент. Определете адсорбционния капацитет на адсорбента (в mol/g), ако константата a е 0,07 mol/l.

[капацитет на адсорбента 4 00 10 3 mol/g]

16. Използвайки уравнението на Фройндлих, изчислете равновесната концентрация на оцетна киселина в разтвор, ако 1 g въглища

17. Определете вида на адсорбцията, когато ацетонът се разтваря във вода, ако концентрацията на ацетон във вода е 29 g / l, повърхност

напрежение на разтвора - 59 4		3 N/m, повърхностно напрежение

вода - 73 49 10	3 N/m, T

[положителна адсорбция,			6 mol m2]

18. С увеличаване на концентрацията на разтвора на изомаслената киселина от 0,125 до 0,250 mol/l повърхностното му напрежение намалява от 55,1 до 47,9 mN/m, а на разтвора на изовалерианова киселина - от 43,2 до 35,0 mN/m. Сравнете стойностите на адсорбция на вещества в даден диапазон на концентрация при 293 К.

19. Определете дали количеството на адсорбцията на повърхностно активното вещество от водни разтвори се увеличава или намалява с увеличаване на концентрацията (T 298 K), ако са известни следните експериментални данни:

[адсорбцията нараства от 2 12 10 6 до 9 09 10 6 molm2 с увеличаване на концентрацията на повърхностно активното вещество в разтвора]

20. Колко пъти ще се промени адсорбцията на маслена киселина от воден разтвор с увеличаване на концентрацията според експерименталните данни (T 288 K):

c 102,
	3 , N/m

21. Смесени равни обеми от 1% разтвори на калциев хлорид и сярна киселина (приемайки, че плътностите са равни на 1 g/ml). Напишете формулите на мицелите на получения зол на калциев сулфат.

[гранулата е отрицателно заредена]

22. Какъв обем разтвор на сребърен нитрат с концентрация 0,001 mol/l трябва да се добави към 10 ml разтвор на натриев хлорид с cNaCl 0,002 mol/l, за да се получи зол, чиито гранули са положително заредени? Напишете диаграма на структурата на зол мицел.

[гранулата е положително заредена, обемът на разтвора на AgNO 3 трябва да бъде повече от 0,02 l]

23. Какъв минимален обем амониев сулфид с концентрация 0,001 mol/L трябва да се добави към 15 ml разтвор на манганов (II) хлорид с концентрация 0,003 mol/L, за да се получи зол с отрицателно заредени частици?

24. Гранула пруско синьо Fe 4 Fe CN 6 3 се движи към анода в електрическо поле. Какво вещество служи като стабилизатор? Напишете формулата на мицела.

[стабилизатор - K4 Fe CN 6 ]

25. Към 100 ml 0,03% разтвор на NaCl (1 g/ml) се добавят 250 ml 0,001 Mr AgNO 3 разтвор. Напишете формулата за лумицелов зол. Кой от следните електролити ще предизвика коагулация на този зол с най-нисък праг на коагулация: KCl, Ba NO 3 2,

K2 CrO 4, MgSO 4, AlCl3?

[гранулата е отрицателно заредена, следователно коагулантните йони са катиони. Най-нисък праг на коагулация за AlCl3]

26. Сол на силициева киселина се получава чрез взаимодействие на разтвори на K2SiO3 и HCl. Напишете формулата на зол мицела и определете кой от електролитите е в излишък, ако противойоните се придвижат към катода в електрическо поле?

[излишък K2 SiO 3 ]

27. Какъв обем от 0,001 M разтвор на FeCl 3 трябва да се добави към 0,03 l от 0,002 M разтвор на AgNO 3, така че частиците зол на сребърен хлорид да се движат към анода в електрическо поле? Напишете формулата на мицезола.

[обемът на FeCl 3 трябва да бъде повече от 0,02 l]

28. Праговете на коагулация на хидрозол на железен(III) хидроксид с натриев сулфат и калиев хлорид са съответно 0,32 и 20,50 mmol/l. Определете знака на заряда на колоидните золни частици. Изчислете коагулиращата способност на тези електролити и сравнете съотношението им с изчисленото правило на Шулце-Харди.

29. Коагулиращата способност на електролитите по отношение на определен зол намалява в последователността: NH 4 3 PO 4 NH 4 2 SO 4 NH 4 NO3. Какъв е знакът за заряд на колоидните частици? Дайте примери за електролити, чиято коагулираща способност ще бъде приблизително равна на горната.

[частиците на зола са положително заредени, коагулиращата способност на йоните почти не намалява: PO 3 4 SO 2 4 NO 3 ]

30. Прагът на коагулация на зола с магнезиев сулфат е по-нисък от този на нитратомбария. Как се зареждат частиците зол? Какво можем да кажем за хекоагулацията на същия зол с калиев фосфат?

31. Коагулацията на златен сулфиден зол с обем 1,5 l се извършва с добавяне на 570 ml разтвор на натриев хлорид с концентрация 0,2 mol/l. Изчислете коагулационния праг на зола на натриев йон.

32. Прагът за коагулация на йони на зол хидроксид и железен фосфат е 0,37 mmol/l. Какъв обем от 5% разтвор на натриев фосфат (105 g/ml) е необходим за коагулиране на 750 ml зол?

[обемът на разтвора на Na 3 PO 4 е 0,87 ml]

33. Очевидна коагулация на 2-литров алуминиев хидроксиден зол се получава, когато се добавят 10,6 ml разтвор с концентрация на K4 Fe CN 6 от 0,01 mol/l. Изчислете прага за коагулация на зола от хексацианофератни йони; напишете формулата на зол мицелите на алуминиев хидроксид.

34. Прагът за коагулация на златен сулфиден зол с калциеви йони е 0,69 mmol/l. Какъв обем разтвор с концентрация на калциев хлорид 0,5 mol/l е необходим за коагулиране на 100 ml зол?

[обемът на разтвора CaCl2 е 0 15 10 3 l]

35. Определете знака на заряда на колоидните частици на зола, ако по време на коагулацията му с електролити се получат следните прагове на коагулация (в mmol/l): c pc KNO3 300; c pc MgCl2 320; c pc Na3 PO4 0 6.

[положителен]

36. Кой от електролитите Na2 SO4 или MgCl2 ще има по-голяма коагулираща способност за зол на сребърен йодид, получен чрез смесване на равни обеми от разтвор с концентрация на калиев йодид 0,01 mol/l и разтвор с концентрация на сребърен нитрат 0,015 mol/ аз

[коагулиращата способност на Na2 SO4 е по-голяма]

37. За да коагулирате отрицателно зареден зол от 10 ml AgI, 1,5 ml разтвор с концентрация на KNO3 1 mol/l или 0,5 ml разтвор с концентрация на Ca NO3 2 0,1 mol/l или 0,2 ml разтвор необходим е разтвор с концентрация на Al NO3 от 0,01 mol/l. Вярно ли е правилото c p 1 z 6?

[правилото се изпълнява приблизително]

38. Напишете формулата на мицела на златен зол, стабилизиран с KAuO2. Кой електролит - NaCl, BaCl2, FeCl3 - ще има по-нисък праг на коагулация?

[прагът на коагулация е по-нисък в случай на FeCl3]

39. Плътността на зехтина при 22 Æ C е 960 kg m3, а плътността на водата при тази температура е 996 kg m3. Зехтинът преминава през вискозиметър за 21 минути 15,6 секунди и същият обем вода

вода 22 H2 O 9 58 10 4 N s m2.
[вискозитет на зехтин 841 3	10 4 N s m2 ]
40. Вискозитет на керосин при 20	Æ C е равно на 1 8	10 3 Pa s и вис.
вода при същите условия - 1 005 10		3 Pa s (N s m2).

Определете плътността на керосина, ако е известно, че времето на изтичане на керосин от вискозиметъра е 53 s, а същият обем вода е 24 s. Плътността на водата е 998 kg m3.

[плътността на керосина е 809 4 kg m3]

41. Към кой електрод ще се придвижат протеинови частици pI 4 0) по време на електрофореза в ацетатен буфер, приготвен от 100 ml разтвор с концентрация на натриев ацетат 0,1 mol/l и 25 ml разтвор с концентрация на оцетна киселина 0,2 mol /л?

[в този буферен разтвор протеинът е отрицателно зареден и по време на електрофореза се придвижва към анода]

42. Разтворът съдържа смес от протеини: глобулин (pI 7), албумин (pI 4 9) и колаген (pI 4 0). При каква стойност на рН тези протеини могат да бъдат разделени електрофоретично?

[протеините могат да се разделят електрофоретично при pH 4-9]

43. Към кой електрод ще се придвижат протеинови частици по време на електрофореза, ако неговият pI е 4 и pH е 5?

[протеиновите частици ще се движат към анода]

44. Хемоглобин pI 6 68 се поставя в буферен разтвор с концентрация на водородни йони 1 5 10 6 mol/l. Определете посоката на движение на молекулите на хемоглобина по време на електрофореза. Известно е, че в червените кръвни клетки pH е 7 25. Какъв заряд имат молекулите на хемоглобина при тази стойност на pH.

[молекулите на хемоглобина ще се движат към катода; при pH 7 25 молекули хемоглобин имат отрицателен заряд]

45. Осмотичното налягане на воден разтвор на протеин с масова концентрация 1 kg m3 при физиологична температура е 292,7 Pa. Определете молекулната маса на протеина от средната моларна маса (белтъчната молекула е изодиаметрична).

[относителното молекулно тегло е 87 940]

46. Изчислете средното осмотично налягане при 25 центрация - 4,176 kg m3;

моларната маса на полистирола, ако Æ C е равна на 120,9 Pa, а масата con- 1 Pa m6 kg2.

47. Ще набъбне ли желатинът (pI 4 7) в ацетатен буфер с еднакво съдържание на компоненти при 0 Æ C? Как може да се идентифицира процесът на набъбване на желатина? Обяснете отговора си.

[подуването е минимално близо до изоелектричната точка]

48. При набъбване на каучук с тегло 200 g се абсорбират 964 ml хлороформ (19 g ml). Изчислете степента на набъбване на каучука и процентния състав на полученото желе.

[915 8%; каучук 9 84%; хлороформ 90 16%]

49. Изчислете средната моларна маса на полимера, ако неговият характерен вискозитет е 0 126 m3 kg, константа K 5 10 5, 0 67.

50. Каква маса полимер трябва да се вземе за приготвяне на разтвор с молална концентрация, равна на 0,0025 mol/kg,

ако масата на разтворителя е 1,5 kg? Моларната маса на мономера е 100 g/mol. Степен на полимеризация - 100.

51. При каква стойност на pH трябва да се разделят два ензима с изоелектрични точки 5 и 3 чрез електрофореза? Как се зареждат ензимните частици в разтвори с pH 4,6?

и 7.9?

[трябва да се раздели при pH 4; заряди при pH 4 6 " " и " ", при pH 7 9 " " и " "]

52. Определете моларната маса на полиметилметакрилат, като използвате следните данни от вискозиметричния метод:

Константи: К

105 ]

53. Моларната маса на някои BMC е 600 000. Каква е моларната концентрация на разтвора, ако масовата концентрация на веществото е 6 g/l? Какво е осмотичното налягане на такъв разтвор при 27Æ C?

54. 1 литър разтвор съдържа 5 g амилоза. Осмотичното налягане на такъв разтвор при 27Æ C е равно на 0,15 mm Hg. Изкуство. Изчислете моларната маса на амилозата.

55. Разтвор на протеин с концентрация на PrtCl 0,1 mol/L се поставя от едната страна на мембраната, а разтвор с концентрация на натриев хлорид 0,2 mol/L се поставя от другата страна. Изчислете концентрацията на хлоридиони от двете страни на мембраната, когато се установи равновесие.

56. За да се определи златното число на желатина, 0,1 ml 1% разтвор на желатин се добавя към 9,9 ml зол на червено злато. След това бяха извършени серии от 10 последователни разреждания на оригиналния разтвор 1 2, добавен към всяка епруветка 10%

разтвор на натриев хлорид. В първите пет епруветки не се наблюдават промени, но в епруветки 6–10 разтворът придобива син оттенък. Кое е златното число?

57. Определете осмотичното налягане при 293 K на воден разтвор на желатин с масова концентрация 2,5 kg m 3 .

Моларната маса на желатина е 104 600, а коеф

0,69 Pa m6	кг 2.

58. Молекулното тегло на полиакрилонитрила при различни концентрации в разтвор на дифенилформамид е 75 000 и 39 100 при 293 К, а вътрешният вискозитет е съответно 0,299 и 0,110. Определете коефициентите и K в уравнението на Марк-Хауинк.

59. При диагностициране на гноен менингит се определя защитното число на протеините на цереброспиналната течност. Изчислете това число, ако е известно, че за предотвратяване на коагулацията на 20 ml AgBr зол под действието на 2 ml разтвор с масова част от NaNO 3 10% изисква добавяне към този зол на 3 ml цереброспинална течност, съдържаща 2 g протеини в 1 литър.

60. Осмотичното налягане на разтвор, съдържащ 26 g/l хемоглобин в изоеклектично състояние, е равно на осмотичното налягане на разтвор, съдържащ 0,0117 g/l натриев хлорид. Вземете плътността на разтворите равна на 1 g/ml, температура 25Æ C, отклонението от закона на Вант Хоф може да бъде пренебрегнато. Изчислете молекулната (моларна) маса на хемоглобина.

ПРИЛОЖЕНИЕ

1. ОСНОВНИ ФИЗИЧНИ КОНСТАНТИ

Константа на Авогадро, N A 6 02 1023 mol 1. Универсална газова константа, R 8 31 J mol

Константа на Болцман, k R N A 1 38 10 23 J K. Нормален моларен обем на газ, V 0 22 4 l mol. Константа на Планк, h 6 63 10 34 J s.

2. ФАКТОРИ И ПРЕДПОЧИТАНИЯ ЗА ФОРМИРАНЕТО НА ДЕСЕТНИЧНИ МНОЖЕСТВА И РАМКОВИ ЕДИНИЦИ И ТЯХНИТЕ ОЗНАЧЕНИЯ

метър

	фактор,		фактор,
	на която		на която
	умножава се		умножава се
	умножава се		умножава се
	основен		основен

	1012







	килограм
Сила на електрически ток
Термодинамична температура
Количество вещество
Изведени количества	пространство и време
	квадратен метър
	кубичен метър
Скорост	метър в секунда
Механични производни	и топлинни количества
Плътност	килограм на	kg m3
	кубичен метър
Сила, тегло
налягане
Енергия, работа, количество топлина,
термодинамичен потенциал
Ентропия	джаул на келвин
Електрически производни	и магнитни величини
Количеството електроенергия
термодинамичен потенциал
Електрическо напрежение
електрически потенциал,
електродвижеща сила
Електрическо съпротивление

Протеините са най-важният клас вещества, които изграждат живите организми. Много протеини функционират като катализатори. Хемоглобинът също пренася кислород от белите дробове до тъканите.

25-1. Моларната маса на хемоглобина е g/mol. Средното съдържание на хемоглобин в червените кръвни клетки е 15 g / 100 ml. Определете моларната концентрация на хемоглобин (М) в кръвта.

25-3. Законът на Хенри е формулиран, както следва:

разтворимост = кГ´ парциално налягане ( кГ – константата на Хенри)

Константата на Хенри за кислорода е 1,3 x 10 –3 mol/l/atm. Оценете средното разстояние между две молекули кислород във вода в равновесие с въздуха.

25-4. Една молекула хемоглобин може да свърже до четири молекули кислород. Оценете средното разстояние между две кислородни молекули в наситена с кислород кръв. Сравнете резултата с отговорите на въпроси 25-2 и 25-3. Направете заключение за ефективността на хемоглобина по отношение на концентрирането на кислорода и доставянето му до тъкани, където парциалното налягане на кислорода е ниско.

25-6. Колко различни аминокиселини съдържа една молекула на хемоглобина?

25-7. Трипсинът хидролизира пептидните връзки, образувани от карбоксилните групи на лизин и аргинин. Например пептидът по-долу

след действието на трипсин, той се разпада на следните пептиди:

Хемоглобинът се подлага на редукция на дисулфидни връзки и алкилиране и след това на пълна хидролиза под действието на трипсин. От колко аминокиселинни остатъка (средно) ще се състоят продуктите на хидролизата?

Хемоглобин (Hb) (от хемо. и лат. globus - топка), червен пигмент, съдържащ желязо в кръвта на хора, гръбначни и някои безгръбначни; в тялото изпълнява функцията за транспортиране на кислород (O 2) от дихателните органи до тъканите; също играе важна роля в трансфера въглероден двуокисот тъканите до дихателните органи. При повечето безгръбначни глицеринът е свободно разтворен в кръвта; при гръбначните и някои безгръбначни се намира в червените кръвни клетки - еритроцитите, като представлява до 94% от сухия им остатък. Моларната маса на газа, включен в еритроцитите, е около, разтворен в плазмата - до. Според химическата природа G. е сложен протеин - хромопротеин , състоящ се от протеина глобин и железен порфирин – хем. При висшите животни и хората кръвта се състои от 4 мономерни субединици с моларна маса около 17 000; всеки от два мономера съдържа 141 аминокиселинни остатъка ( а-верига), другите две - по 146 остатъка ( b-вериги).

Пространствените структури на тези полипептиди са до голяма степен сходни. Те образуват характерни „хидрофобни джобове“, в които са разположени хем молекули (по една за всяка субединица). От 6-те координационни връзки на железния атом, включен в хема, 4 са насочени към азота на пироловите пръстени; 5-ият е свързан с азота на имидазоловия пръстен на хистидина, който принадлежи към полипептидите и се намира на 87-мо място в а-верига и на 92 място в b- вериги; Шестата връзка е насочена към водна молекула или друга група (лиганди), включително кислород. Субединиците са хлабаво свързани помежду си чрез водородни, солеви и други нековалентни връзки и лесно се дисоциират под въздействието на амиди и повишени концентрации на сол с образуването на предимно симетрични димери ( а б) и частично а-И b-мономери. Пространствената структура на газовата молекула е изследвана чрез рентгенов дифракционен анализ (M. Peruts, 1959).

Последователността на аминокиселините в а-И b-вериги на G. в редица висши животни и хора са напълно изяснени. В молекулата на хема, сглобена в тетрамер, всичките 4 остатъка на хема са разположени на повърхността и реакциите с O 2 са лесно достъпни. Добавянето на O 2 се осигурява от съдържанието на Fe 2+ атом в хема. Тази реакция е обратима и зависи от парциалното налягане (напрежение) на O2. В капилярите на белите дробове, където напрежението на O 2 е около 100 mmHg. Изкуство., G. се комбинира с O 2 (процес на оксигенация), превръщайки се в кислороден G. - кислороден хемоглобин. В тъканните капиляри, където напрежението на O2 е значително по-ниско (прибл. 40 mmHg. Изкуство.), оксихемоглобинът се дисоциира на G. и O 2; последният навлиза в клетките на органите и тъканите, където парциалното налягане на O 2 е още по-ниско (5-20 mmHg. см.); дълбоко в клетките пада почти до нула. Добавянето на O 2 към хемоглобина и дисоциацията на оксихемоглобина в хемоглобин и O 2 са придружени от конформационни (пространствени) промени в молекулата на хемоглобина, както и неговото обратимо разлагане на димери и мономери, последвано от агрегация в тетрамери.

Свойствата на газа се променят при реакция с O 2 и други свойства: кислородният газ е 70 пъти по-силен от газа. Това играе голяма роля при свързването в тъканите и освобождаването на CO 2 в белите дробове. Лентите на абсорбция във видимата част на спектъра са характерни: G. има един максимум (при 554 mmk), кислородният газ има два максимума при 578 и 540 mmk. G. е способен директно да свързва CO 2 (в резултат на реакцията на CO 2 с NH 2 -групи на глобин); в този случай се образува карбхемоглобин - нестабилно съединение, което лесно се разпада в капилярите на белите дробове на хемоглобин и CO 2.

Количеството G. в човешката кръв е средно 13-16 G%(или 78%-96% според Sali); при жените G. е малко по-малко, отколкото при мъжете. Свойствата на G. се променят по време на онтогенезата. Следователно те разграничават ембрионален G., фетален G. (фетус) - HbF и възрастен G. - HbA. Кислородният афинитет на феталните клетки е по-висок от този на възрастните, което има голямо физиологично значение и осигурява по-голяма устойчивост на феталния организъм към дефицит на O 2 . Определянето на количеството G. в кръвта е важно за характеризиране на дихателната функция на кръвта при нормални условия и при голямо разнообразие от заболявания, особено при кръвни заболявания. Количеството G. се определя от специални устройства - хемометри.

За някои заболявания, както и за вродени аномалии на кръвта (вж. Хемоглобинопатии ) анормални (патологични) кръвни клетки се появяват в еритроцитите, различаващи се от нормалните чрез заместване на аминокиселинен остатък в ( - или b- вериги. Идентифицирани са повече от 50 разновидности на анормални G. По този начин при сърповидно-клетъчна анемия G. е открита в b- вериги, на които глутаминовата киселина, разположена на 6-то място от N-края, е заменена с валин. В основата са аномалии на червените кръвни клетки, свързани със съдържанието на хемоглобин F или H таласемия , метхемоглобинемия . Дихателната функция на някои анормални стомашно-чревни тракти е силно нарушена, което причинява различни патологични състояния ( анемия и т.н.). Свойствата на G. могат да се променят, когато тялото е отровено, например с въглероден окис, което причинява образуването карбоксихемоглобин , или отрови, които превръщат Fe 2+ хема в Fe 3+ с образуването на метхемоглобин. Тези G. производни не са способни да пренасят кислород. G. различните животни имат видова специфичност, поради уникалната структура на протеиновата част на молекулата. G., освободен по време на разрушаването на червените кръвни клетки, е източникът на образуване жлъчни пигменти.

Мускулната тъкан съдържа мускул G. - миоглобин , по отношение на моларна маса, състав и свойства, близки до G. субединици (мономери). Аналози на G. са открити в някои растения (напр. легхемоглобин намерени в нодулите на бобовите растения).

Лит.:Коржуев П. А., Хемоглобин, М., 1964; Gaurowitz F., Химия и функции на протеините, прев. от английски, 2-ро изд., М., 1965, стр. 303-23; Ingram V., Биосинтеза на макромолекули, прев. от английски, М., 1966, с. 188-97; Рапопорт С. М., Медицинска биохимия, прев. от немски, М., 1966; Перуц М., Молекула на хемоглобина, в сборника: Молекули и клетки, М., 1966; Zuckerkandl E.; Еволюция на хемоглобина, пак там; Fanelli A. R., Antonini E., Caputo A., Хемоглобин и миоглобин, „Напредък в химията на протеините“, 1964 г., v. 19, стр. 73-222; Антонини Е., Брунори М., Хемоглобин, „Годишен преглед на биохимията“, 1970 г., v. 39, стр. 977-1042.

Г. В. Андреенко, С. Е. Северин.

Изчислете масата на една молекула хемоглобин (молекулна формула C 2954 H 4516 N 780 O 806 S 12 Fe 4):

а) в грамове; б) в атомни единици за маса.

Нека напишем кратко описание на проблема и допълнителни данни, необходими за решаването му.

а) За да изчислите масата на молекула хемоглобин, трябва да знаете нейната моларна маса:

M (хемоглобин) = 2954·12 + 4516·1 + 780·14 + + 806·16 + 12·32 + 4·56 =( g/mol)

По-нататъшното разсъждение може да се извърши по два начина.

Метод 1: според количеството вещество.

Количеството на веществото е удобно универсално количество, което ни позволява да свържем броя на атомите или молекулите, масата и обема на веществото.

където m е маса, M е моларна маса, N е броят на атомите или молекулите, N A = 6,02 10 23 мол –1– Константата на Авогадро.

Като комбинираме тези формули, можем да изразим масата по отношение на броя на молекулите:

Замествайки в получената формула N = 1, M = g/mol, N A = 6,02·10 23 мол –1, намираме

Метод 2: използване на пропорции.

Масата на 6,02 10 23 молекули хемоглобин е Ж;

а масата на 1 молекула хемоглобин е m Ж.

б) Абсолютната маса на една молекула е равна на относителната молекулна маса, умножена по 1 а. Яжте.

Относителната молекулна маса е числено равна на моларната маса.

Отговор:Масата на една молекула хемоглобин е:

а) 1,07·10 –19 Ж; б)а. Яжте.

Проект от ученици за ученици! Ние опростяваме преминаването на университета с 50%. Спестяваме време за учене с 40%. Увеличете радостта с 200%!

Желязото функционира като първичен носител на електрони в биологични окислително-редукционни реакции. Желязните йони, както Fe+, така и Fe+, присъстват в човешкото тяло и, действайки като носители на електрони, постоянно преминават от едно състояние на окисление в друго. Това може да се илюстрира с примера на цитохромите. Железните йони също служат за транспортиране и съхраняване на молекулярен кислород – функция, необходима за живота на всички гръбначни животни. Само Re(P) работи в тази система. За да задоволят нуждите от кислород на метаболитните процеси, повечето животни имат течност, циркулираща в цялото тяло и транспортираща кислород, абсорбирайки го от външен източник, до митохондриите на тъканите. Тук е необходимо дихателната верига да медиира окислителното фосфорилиране и производството на АТФ. Въпреки това, разтворимостта на кислорода във вода е твърде ниска, за да поддържа дишането на живите същества. Следователно кръвта обикновено съдържа протеини, които обратимо свързват кислорода. Тези протеинови молекули улесняват проникването на кислород в мускулите (тъканите) и могат да служат и за съхранение на кислород.

От друга страна се смяташе, че молекулното тегло на TMV е около 40 милиона и в началото изглеждаше, че разбирането на структурата на TMV ще бъде неизмеримо по-трудно от структурата на много по-малките молекули на миоглобина и хемоглобина, които Джон Кендрю и Макс Перуц се бориха с много години, но така и не получиха резултати, които да представляват интерес за биолога.

Хемоглобин (Hb) (от хемо. и лат. globus - топка), червен желязосъдържащ кръвен пигмент на хора, гръбначни и някои безгръбначни

Абсорбционни спектри на хемоглобина и неговите съединения: 1 - хемоглобин; 2 - оксихемоглобин; 3 - карбоксихемоглобин; 4 - метхемоглобин: B, C, D, E, F, G - основните линии на Fraunhofer на слънчевия спектър, дължините на вълните са обозначени с числа.

Крива на дисоциация на човешки оксихемоглобин.

В зависимост от формата на протеиновата молекула се разграничават фибриларни и глобуларни протеини; специална група се състои от сложни протеини, които освен аминокиселини включват въглехидрати, нуклеинови киселини и др. глобин и железен порфирин - хем. При висшите животни и хората кръвта се състои от 4 мономерни субединици с моларна маса около 17 000; два мономера съдържат 141 аминокиселинни остатъка (?-верига), другите два - 146 остатъка (?-верига).

Пространствените структури на тези полипептиди са до голяма степен сходни. Те образуват характерни „хидрофобни джобове“, в които са разположени хем молекули (по една за всяка субединица). От 6-те координационни връзки на железния атом, включен в хема, 4 са насочени към азота на пироловите пръстени; 5-тият е свързан с азота на имидазоловия пръстен на хистидина, който принадлежи към полипептидите и се намира на 87-мо място в α-веригата и на 92-ро място в β-веригата; Шестата връзка е насочена към водна молекула или други групи (лиганди), включително кислород. Субединиците са хлабаво свързани една с друга чрез водородни, солеви и други нековалентни връзки и лесно се дисоциират под въздействието на амиди и повишени концентрации на соли, за да образуват главно симетрични димери (??) и частично ?- и ?-мономери. Пространствената структура на молекулата на хемоглобина е изследвана чрез рентгенов дифракционен анализ през 1959 г. от английския биохимик Макс Фердинанд Перуц.

Последователността на подреждането на аминокиселините в α- и β-веригите на хемоглобина при редица висши животни и хора е напълно изяснена. В молекулата на хема, сглобена в тетрамер, всичките 4 остатъка на хема са разположени на повърхността и реакциите с O 2 са лесно достъпни. Добавянето на O 2 се осигурява от съдържанието на Fe 2+ атом в хема. Тази реакция е обратима и зависи от парциалното налягане (напрежение) на O2. В капилярите Капилярите са най-малките съдове, които проникват в органите и тъканите. Те свързват артериолите с венули (най-малките вени) и затварят кръвообращението; през стените им се осъществява обмен на вещества между кръвта и тъканите (кръвоносни капиляри). Лимфните капиляри образуват лимфни съдове, подпомагат изтичането на течност от тъканите и премахват чужди частици и патогенни бактерии от тялото. белите дробове, където напрежението на O 2 е около 100 mm Hg. Art., G. се комбинира с O 2 (процес на оксигениране Oxygenation - насищане с кислород.), Превръщайки се в оксигениран G. - оксигениран хемоглобин. В тъканните капиляри, където напрежението на O 2 е много по-ниско (около 40 mm Hg), оксихемоглобинът се дисоциира на хемоглобин и кислород O 2; последният навлиза в клетките на органите и тъканите, където парциалното налягане на O 2 е още по-ниско (5-20 mm Hg); дълбоко в клетките пада почти до нула. Добавянето на O 2 към хемоглобина и дисоциацията на оксихемоглобина в хемоглобин и O 2 са придружени от конформационни (пространствени) промени в молекулата на хемоглобина, както и неговото обратимо разлагане на димери и мономери, последвано от агрегация в тетрамери.

Други свойства на хемоглобина също се променят, когато реагира с кислород O 2: кислородният хемоглобин е 70 пъти по-силна киселина от хемоглобина. Това играе голяма роля в свързването в тъканите и освобождаването на CO 2 в белите дробове. Характерните ивици на поглъщане са във видимата част на спектъра: геоглобинът има един максимум (при 554 mmk), а кислородният газ има два максимума при 578 и 540 mmk. G. е способен директно да добавя въглероден диоксид (въглероден диоксид) CO 2 (в резултат на реакцията на CO 2 с NH2-групи на глобин); в този случай се образува карбхемоглобин - нестабилно съединение, което лесно се разпада в капилярите на белите дробове на хемоглобин и CO 2.

Ориз. 1. Абсорбционни спектри на хемоглобина и неговите съединения: 1 - хемоглобин; 2 - оксихемоглобин; 3 - карбоксихемоглобин; 4 - метхемоглобин: B, C, D, E, F, G - основните линии на Fraunhofer на слънчевия спектър, дължините на вълните са обозначени с числа.

Количеството хемоглобин в човешката кръв е средно % (или 78% - 96% според Sali); при жените G. е малко по-малко, отколкото при мъжете. Свойствата на G. се променят по време на онтогенезата. Следователно те разграничават ембрионален G., фетален G. (фетус) - HbF и възрастен G. - HbA. Афинитетът към кислорода в клетките на плода е по-висок, отколкото при възрастните, което има значително физиологично физиологично, физиологично състояние - т.е. такъв, при който няма отклонения от нормалното функциониране на системи и органи. значение и осигурява по-голяма устойчивост на феталния организъм към дефицит на O 2 . Определянето на количеството G. в кръвта е важно за характеризиране на дихателната функция на кръвта при нормални условия и при голямо разнообразие от заболявания, особено при кръвни заболявания. Количеството G. се определя от специални устройства - хемометри.

При някои заболявания, както и при вродени аномалии Аномалията е структурна или функционална аномалия на тялото, причинена от нарушения в ембрионалното развитие. Рязко изразените аномалии се наричат малформации или деформации. кръв в червените кръвни клетки, се появяват анормални (патологични) G., различаващи се от нормалните чрез заместване на аминокиселинен остатък в (- или?-вериги. Идентифицирани са повече от 50 разновидности на анормални G. Така, в сърповидно-клетъчна анемия, G. е открита в β-веригите, на които глутаминовата киселина, стояща на 6-то място от N-края, е заменена с валин. Аномалии на еритроцитите, свързани със съдържанието на хемоглобин F или H Таласемия (от гръцки th?lassa - море и h?ima - кръв) е средиземноморска, наследствена анемия, идентифицирана за първи път (1925 г.) при жителите на средиземноморските региони, причинена от нарушения в синтеза на хемоглобин. дихателната функция на някои анормални хемоглобини е силно нарушена, което причинява различни патологични състояния (анемия и др.) Свойствата на хемоглобина могат да се променят при отравяне на тялото, например въглероден оксид, който причинява образуването на карбоксихемоглобин. или отрови, които превръщат Fe 2+ хема в Fe 3+ с образуването на метхемоглобин. Тези G. производни не са способни да пренасят кислород. G. различните животни имат видова специфичност, поради уникалната структура на протеиновата част на молекулата. G., освободен по време на разрушаването на червените кръвни клетки, е източникът на образуването на жлъчни пигменти.

Мускулната тъкан съдържа мускулен хемоглобин - миоглобин Миоглобинът е глобуларен протеин, който съхранява кислород в мускулите. , по отношение на моларна маса, състав и свойства, близки до G. субединици (мономери). Аналозите на G. са открити в някои растения (например легхемоглобинът се намира в нодулите на бобовите растения).

Ориз. 2. Крива на дисоциация на човешкия оксихемоглобин.

Повече подробности за хемоглобина могат да бъдат проучени в литературата: Korzhuev P. A., Хемоглобин, М., 1964; Gaurowitz F., Химия и функции на протеините, прев. от английски, 2-ро изд., М., 1965, стр. 303 - 23; Ingram V., Биосинтеза на макромолекули, прев. от английски, М., 1966, с. 188 - 97; Рапопорт С. М., Медицинска биохимия, прев. от немски, М., 1966; Перуц М., Молекула на хемоглобина, в сборника: Молекули и клетки, М., 1966; Zuckerkandl E.; Еволюция Еволюция (в биологията) - необратима историческо развитиедивата природа. Обуславя се от изменчивостта, наследствеността и естествения подбор на организмите. Съпровожда се от адаптирането им към условията на съществуване, образуването и изчезването на видовете, трансформацията на биогеоценозите и биосферата като цяло. хемоглобин, пак там; Fanelli A. R., Antonini E., Caputo A., Хемоглобин и миоглобин, „Напредък в химията на протеините“, 1964 г., v. 19, стр. 73 - 222; Антонини Е., Брунори М., Хемоглобин, „Годишен преглед на биохимията“, 1970 г., v. 39, стр. 977 - 1042. (Г. В. Андреенко, С. Е. Северин)

Намерете още нещо интересно:

Преди да използвате информацията, консултирайте се с Вашия лекар! Марк Твен: Бъдете внимателни, когато четете книги за здравето. Можеш да умреш от печатна грешка.

За да подобрите състава на кръвта си и да повишите хемоглобина, пригответе тази каша.

Смесете 1 чаша елда и 1 чаша кефир и оставете за 12 часа. Добавете мед на вкус.

Яжте тази каша за закуска или вечер. В сравнение с други зърнени култури, елдата съдържа малко въглехидрати, така че е много полезна за хора с наднормено тегло и диабетици.

За повишаване на хемоглобина: настържете 300 г сурови моркови и цвекло на едро ренде, добавете 300 г мед. Разбъркайте и охладете.

Вземете по 1 с.л. 1 път на ден, сутрин на гладно за 30 минути. преди ядене.

След седмица хемоглобинът ще се повиши до нормалното (може би двойно!).

Как да повишим хемоглобина без месо

Нивото на хемоглобина може да се повиши и със следните продукти:

трици, пшенична каша, кайсии, сушени кайсии, черен шоколад, зелени ябълки, зърнест хляб, червено грозде, цвекло, бобови растения, бадеми, нарове, сок от сини сливи, сливи, стафиди, грах, доматен сок, брюкселско зеле, броколи, фъстъчено масло, овесени ядки, ананаси (пресни и консервирани).

Всички тези храни са богати на желязо, което повишава хемоглобина. И много от изброените продукти са сравними по съдържание на желязо с месото.

Специални рецепти за повишаване на хемоглобина

От следните рецепти изберете тази, която ви подхожда най-добре и се опитайте да я използвате постоянно, като „витаминна добавка“ за тялото.

1) Смелете чаша орехи и чаша сурова елда, добавете чаша мед, разбъркайте всичко, яжте по супена лъжица всеки ден.

2) Орехи, сушени кайсии, мед, стафиди - всички в съотношение 1:1 - смила се и се смесват добре, ядат се по 1-3 супени лъжици на ден (една от най-добрите рецепти не само за повишаване на хемоглобина, но и за осигуряване на организма с необходимите витамини).

3) Смелете 1 чаша сини сливи, сушени кайсии, орехи, стафиди, добавете мед, добавете 1-2 лимона с корите (може да добавите сок от алое вместо лимон), яжте 1-3 супени лъжици на ден.

4) 100 мл прясно изцеден сок от цвекло, 100 мл сок от моркови, смесете и изпийте (вдига хемоглобина буквално за 2 дни).

5) 1/2 чаша ябълков сок, 1/4 чаша сок от цвекло и 1/4 чаша сок от моркови, разбъркайте и пийте 1-2 пъти на ден.

6) 1/2 чаша прясно изцеден ябълков сок, 1/2 чаша домашен сок от червена боровинка, 1 супена лъжица прясно изцеден сок от цвекло, разбъркайте и изпийте.

7) Сурова елда 1/2 чаша, изплакнете, налейте 1 чаша кефир и оставете за една нощ, на сутринта кашата е готова, можете да ядете.

8) 1/2 чаша сухо червено вино добро качество, изпарява се на водна баня за 5-7 минути; 1/4 чаша сварена коприва, 1 супена лъжица разтопено масло, пие се топло.

ХЕМОГЛОБИН, Hb ( хемоглобин; Гръцки haima кръв + лат. globus ball), е хемопротеин, сложен протеин, принадлежащ към хем-съдържащи хромопротеини; осъществява преноса на кислород от белите дробове към тъканите и участва в преноса на въглероден диоксид от тъканите към дихателните органи. G. се намира в еритроцитите на всички гръбначни и някои безгръбначни животни (червеи, мекотели, членестоноги, бодлокожи), както и в кореновите възли на някои бобови растения. Mol. теглото (масата) на човешките червени кръвни клетки е равно на; Един еритроцит съдържа ок. 400 милиона молекули G. G. е силно разтворим във вода, неразтворим в алкохол, хлороформ и етер и кристализира добре (формата на кристалите G. варира от животно на животно).

Съставът на G. включва прост протеин - глобин и желязосъдържаща простетична (непротеинова) група - хем (съответно 96 и 4% от теглото на молекулата). При pH под 2,0 молекулата на хема се разделя на хем и глобин.

Хем (C 34 H 32 O 4 N 4) е железен протопорфирин - комплексно съединение на протопорфирин IX с двувалентно желязо. Желязото се намира в центъра на протопорфириновото ядро и е свързано с четири азотни атома на пиролните ядра (фиг. 1): две координационни връзки и две водородни заместващи връзки.

Тъй като координационното число на желязото е 6, две валенции остават неизползвани, едната от тях се реализира, когато хемът се свързва с глобина, а вторият се присъединява към кислород или други лиганди - CO, F +, азиди, вода (фиг. 2), и т.н.

Комплексът на протопорфин IX с Fe 3+ се нарича хематин. Солно-киселата сол на хематина (хлорхемин, хемин) лесно се екскретира в. кристална форма (т.нар. кристали на Teichmann). Хемът има способността да образува комплексни съединения с азотни съединения (амоняк, пиридин, хидразин, амини, аминокиселини, протеини и др.), Като по този начин се превръща в хемохромогени (виж). Тъй като хемът е еднакъв при всички животински видове, разликите в свойствата на хемоглобините се дължат на структурните особености на протеиновата част на молекулата на хемоглобина - глобин.

Глобинът е протеин от албуминов тип, който съдържа четири полипептидни вериги в своята молекула: две алфа вериги (всяка съдържаща 141 аминокиселинни остатъка) и две бета вериги, съдържащи 146 аминокиселинни остатъка. По този начин протеиновият компонент на молекулата на G. е изграден от 574 остатъка от различни аминокиселини. Първичната структура, т.е. генетично определената последователност от аминокиселини в полипептидните вериги на глобина при хора и редица животни, е напълно проучена. Отличителна черта на човешкия глобин е липсата на аминокиселини изолевцин и цистин в неговия състав. N-терминалните остатъци в алфа и бета веригите са валинови остатъци. С-терминалните остатъци на алфа веригите са представени от аргининови остатъци, а бета веригите са представени от хистидинови остатъци. Предпоследната позиция във всяка верига е заета от тирозинови остатъци.

Рентгеновият структурен анализ на кристалите позволи да се идентифицират основните характеристики на пространствената структура на неговата молекула [M. Оказа се, че алфа и бета веригите съдържат спирални сегменти с различна дължина, които са изградени на принципа на алфа спиралите (вторична структура); Алфа веригата има 7, а бета веригата има 8 спирални сегмента, свързани с неспирални участъци. Спиралните сегменти, започващи от N-края, се обозначават с букви от латинската азбука (A, B, C, D, E, F, G, H), а неспиралните секции или ъглите на въртене на спиралите имат съответно обозначение (AB, BC, CD, DE и др.). Неспиралните региони в аминния (N) или карбоксилния (C) край на глобиновата верига се обозначават съответно NA или HC. Аминокиселинните остатъци са номерирани във всеки сегмент и в допълнение, номерирането на този остатък от N-края на веригата е дадено в скоби.

Спиралните и неспиралните сечения са разположени по определен начин в пространството, което определя третична структураглобинови вериги. Последният е почти идентичен в алфа и бета веригите на G., въпреки значителните разлики в тяхната първична структура. Това се дължи на специфичното разположение на полярните и хидрофобни групи от аминокиселини, което води до натрупване на неполярни групи във вътрешната част на глобулата с образуване на хидрофобно ядро. Полярните групи на протеина са обърнати към водната среда, като са в контакт с нея. Вътре във всяка глобинова верига, близо до повърхността, има хидрофобна кухина („хемов джоб“), в която е разположен хемът, ориентиран така, че неговите неполярни заместители са насочени във вътрешността на молекулата, ставайки част от хидрофобното ядро. Резултатът е прибл. 60 неполярни контакта между хема и глобина и един или два полярни (йонни) контакта на хема с алфа и бета вериги, които включват остатъци от пропионовата киселина на хема, излизащи от хидрофобния „джоб“. Местоположението на хема в хидрофобната кухина на глобина осигурява възможността за обратимо добавяне на кислород към Fe 2+ на хема без окисление на последния до Fe 3+ и е характерно за хемоглобините на различни животински видове. Това се потвърждава от изключителната чувствителност на G. към всякакви промени в неполярните контакти в близост до хема. По този начин заместването на хема в хематопофирин с хематопорфирин води до рязко нарушаване на свойствата на хема.

Някои аминокиселинни остатъци, заобикалящи хема в хидрофобната кухина, са сред инвариантните аминокиселини, т.е. аминокиселини, които са еднакви за различните животински видове и са от съществено значение за функцията на G. Сред инвариантните аминокиселини голямо значениеразпределени в три: хистидинови остатъци, т.нар. проксимални хистидини (87-ма позиция в а- и 92-ра позиция в Р-вериги), дистални хистидини (58-ма позиция в а- и 63-та позиция в (5-вериги), както и валиновия остатък Е-11 (62-ра позиция в алфа верига и 67-ма позиция в бета веригата).

Връзката между т.нар проксималният хистидин и хем желязото е единственият химикал. връзка между тях (осъществява се петата координационна връзка на Fe 2+ атома на хема) и пряко влияе върху добавянето на кислород към хема. „Дисталният“ хистидин не е пряко свързан с хема и не участва във фиксацията на кислорода. Важността му е да стабилизира атома Fe 2+ срещу необратимо окисляване (очевидно поради образуването на водородна връзка между кислорода и азота). Валиновият остатък (E-11) е вид регулатор на скоростта на добавяне на кислород към хемите: в бета-вериги той е пространствено разположен така, че да заема мястото, където трябва да се присъедини кислород, в резултат на което оксигенацията започва с fla вериги .

Белтъчната част и простетичната група на молекулата имат силно влияние една върху друга. Глобинът променя много свойства на хема, като му придава способността да свързва кислорода. Хемът осигурява устойчивост на глобин към действие, нагряване, смилане от ензими и определя характеристиките на кристализационните свойства на G.

Полипептидните вериги с прикрепени към тях молекули на хема образуват четири основни части - субединици на молекулата на хема. P-веригите са разположени в ъглите на тетраедъра около оста на симетрия, освен това алфа веригите лежат върху p-веригите и изглеждат притиснати между тях и всичките четири хема са далеч един от друг (фиг. 3). Като цяло се образува тетрамерна сфероидна частица с размери 6,4 X 5,5 X 5,0 nm. Кватернерната структура се стабилизира от солни връзки между α-α и β-β веригите и два типа контакти между α и β веригите (α1-β1 и α2-β2). α1-β1 контактите са най-обширните, включващи 34 аминокиселинни остатъка и повечето взаимодействия са неполярни. α1-β2 контактът се състои от 19 аминокиселинни остатъка, повечето от връзките също са неполярни, с изключение на няколко водородни връзки. Всички остатъци, открити в този контакт, са еднакви при всички изследвани животински видове, докато 1/3 от остатъците в α1-β1 контактите варират.

Човешката жлеза е хетерогенна, което се дължи на разликата в полипептидните вериги, които съставляват нейния състав. Така кръвната глюкоза на възрастен, която съставлява 95-98% от кръвната глюкоза (HbA), съдържа две α- и две β-вериги; малката фракция на G. (HbA2), достигаща максимално съдържание от 2,0-2,5%, съдържа две α- и две σ-вериги; Фетален хемоглобин (HbF) или фетален хемоглобин, който съставлява 0,1-2% в кръвта на възрастен, се състои от две α- и две γ-вериги.

Феталната G. се заменя с HbA в първите месеци след раждането. Характеризира се със значителна устойчивост на термична денатурация, на която се основават методите за определяне на съдържанието му в кръвта.

В зависимост от състава на полипептидните вериги, изброените видове G. се обозначават, както следва: HbA - като Hbα2β2, HbA2 - като Hbα2σ2 и HbF - като Hbα2γ. При вродени аномалии и заболявания на хемопоетичния апарат се появяват анормални видове хематопоеза, например със сърповидно-клетъчна анемия (виж), таласемия (виж), вродена метхемоглобинемия с неензимен произход (виж Метхемоглобинемия) и др. Най-често срещаното заместване на една аминокиселина в една двойка полипептидни вериги.

В зависимост от валентността на атома на желязото на хема и вида на лиганда в молекулата на хема, последният може да бъде в няколко форми. Редуцираният водород (дезокси-Hb) има Fe 2+ със свободна шеста валентност; когато към него се добави O 2, се образува кислородна форма на водород (HbO 2). Когато HbO 2 е изложен на редица окислители (калиев ферицианид, нитрити, хинони и др.), Fe 2+ се окислява до Fe 3+ с образуването на метхемоглобин, който не е в състояние да пренася O 2 . В зависимост от стойността на рН на средата има киселинни и алкални форми на метхемоглобин, съдържащ Н 2 О или ОН група като шести лиганд. В кръвта на здрави хора концентрацията на метхемоглобин е 0,83+0,42%.

Метхемоглобинът има способността да свързва здраво флуороводорода, циановодородната киселина и други вещества. Това свойство се използва в мед. практика за спасяване на хора, отровени с циановодород. Различни производни на G. се различават по спектрите на абсорбция (таблица).

Дължина на вълната (при максимално поглъщане), nm

Милиеквивалентен коефициент на поглъщане на светлина, E

Метхемоглобин (met-Hb; pH 7,0-7,4)

Функционални свойства на хемоглобина. Основната биологична роля на газа е участието му в газообмена между тялото и външната среда. G. осигурява преноса на кислород чрез кръвта от белите дробове към тъканите и транспортирането на въглероден диоксид от тъканите към белите дробове (виж Обмен на газ). Не по-малко важни са буферни свойства G., образувайки мощни хемоглобинови и оксихемоглобинови буферни системи в кръвта, като по този начин допринася за поддържането на киселинно-алкалния баланс в организма (вж. Буферни системи, киселинно-алкален баланс).

Кислородният капацитет на HbO 2 е 1,39 ml O 2 на 1 g HbO 2. Способността на G. да свързва и освобождава кислород се отразява от неговата крива на кислородна дисоциация (ODC), която характеризира процента на насищане на G. с кислород в зависимост от парциалното налягане на O 2 (pO 2).

Тетрамерните молекули на кислорода имат S-образна CDK, което показва, че кислородът осигурява оптимално свързване на кислород при относително ниско парциално налягане в белите дробове и освобождаване при относително високо парциално налягане на кислород в тъканите (фиг. 4). Максималното доставяне на кислород до тъканите се съчетава със запазване на високо парциално налягане в кръвта, което осигурява проникването на кислород дълбоко в тъканите. Стойността на парциалното налягане на кислорода в mm Hg. Art., когато 50% от газа е наситен с кислород, е мярка за афинитета на газа към кислорода и се обозначава с P50.

Добавянето на кислород към четирите хема на G. става последователно. S-образната природа на CDK на G. показва, че първата кислородна молекула се комбинира с G. много бавно, т.е. нейният афинитет към G. е нисък, тъй като е необходимо да се прекъснат контактите на солта в молекулата на деоксихемоглобина. Въпреки това, добавянето на първата кислородна молекула увеличава афинитета на останалите три хема към него и по-нататъшното оксигениране на хема става много по-бързо (оксигенирането на четвъртия хем става 500 пъти по-бързо от първия). Следователно има кооперативно взаимодействие между центровете за свързване на кислорода. Моделите на реакция на въглероден оксид (CO) са същите като при кислорода, но афинитетът на въглеродния оксид към CO е почти 300 пъти по-висок, отколкото към O2, което прави въглеродния оксид силно токсичен. По този начин, при концентрация на CO във въздуха, равна на 0,1%, повече от половината от кръвния газ се свързва не с кислород, а с въглероден окис. В този случай се образува карбоксихемоглобин, който не е в състояние да транспортира кислород.

Регулатори на процеса на оксигенация на хемоглобина. Процесите на оксигениране и деоксигениране са силно повлияни от водородни йони, органични фосфати, неорганични соли, температура, въглероден диоксид и някои други вещества, които контролират количеството на афинитета на водорода към кислорода в съответствие с физиол. заявки на тялото. Зависимостта на афинитета на кислорода към кислорода от стойността на рН на средата се нарича ефект на Бор (виж Ефект на Вериго). Има „кисело“ (pH<6) и «щелочной» эффект Бора (pH>6). Най-великият физиол. „Алкалният“ ефект на Бор е важен. Неговият молекулярен механизъм се дължи на наличието в молекулата на хемоглобина на редица положително заредени функционални групи, константите на дисоциация на които са много по-високи в деоксихемоглобина поради образуването на солни мостове между отрицателно заредени групи от съседни протеинови вериги вътре в молекулата на хемоглобина По време на оксигенацията, поради настъпващите конформационни промени в молекулата на хемоглобина, се разрушават солните мостове, променя се рН на отрицателно заредените групи и се отделят протони в разтвора. Следователно оксигенирането води до отделяне на протон (Н +) от газовата молекула и, обратно, промяната в стойността на рН, т.е. индиректно концентрацията на Н + йони, на средата влияе върху добавянето на кислород към газа. По този начин Н + става лиганд, който се свързва преференциално с дезоксихемоглобина и по този начин намалява неговия афинитет към кислорода, т.е. промяната на рН към киселинната страна причинява изместване на CDC надясно. Процесът на оксигенация е ендотермичен и повишаването на температурата насърчава разделянето на кислорода от молекулата G. Следователно повишената активност на органите и повишаването на температурата на кръвта ще предизвикат изместване на CDC надясно и доставката на кислород. към тъканите ще се увеличи.

Уникална регулация на процеса на оксигенация се осъществява от органични фосфати, локализирани в еритроцитите. По-специално, 2,3-дифосфоглицерат (DPG) значително намалява афинитета на G. към кислорода, насърчавайки отстраняването на O 2 от оксихемоглобина. Влиянието на DPG върху G. се увеличава с намаляване на стойността на pH (във физиол, регион), поради което влиянието му върху CDK на G. се проявява в по-голяма степен при ниски стойности на pH. DPG се свързва предимно с дезоксихемоглобин в моларно съотношение 1:1, навлизайки във вътрешната кухина на неговата молекула и образувайки 4 солеви моста с две алфа-NH 2 групи от валинови остатъци на бета вериги и, очевидно, с две имидазолови групи от хистидини H- 21 (143) бета вериги. Влиянието на DPG намалява с повишаване на температурата, т.е. процесът на свързване на DPG към G молекулата е екзотермичен. Това води до факта, че в присъствието на DPG, зависимостта на процеса на оксигенация от температурата до голяма степен изчезва. Следователно нормалното освобождаване на кислород от кръвта става възможно в широк температурен диапазон. Подобен ефект, макар и в по-малка степен, оказват АТФ, пиридоксал фосфат и други органични фосфати. По този начин концентрацията на органични фосфати в еритроцитите оказва значително влияние върху дихателна функция G., бързо го адаптира към различни физиолни и патолични състояния, свързани с нарушена оксигенация * (промени в съдържанието на кислород в атмосферата, загуба на кръв, регулиране на транспорта на кислород от майката към плода през плацентата и др.). Така при анемия и хипоксия съдържанието на DPG в еритроцитите се увеличава, което измества CDC надясно и предизвиква по-голямо освобождаване на кислород в тъканите. Много неутрални соли (ацетати, фосфати, калиеви и натриеви хлориди) също намаляват афинитета на G. към кислорода. Този ефект зависи от природата на веществото и е подобен на ефекта на органичните фосфати. При наличие на висока концентрация на сол, афинитетът на G. към кислорода достига минимум - в същата степен за различни соли и DPG, т.е. както солите, така и DPG се конкурират помежду си за едни и същи центрове на свързване на G молекулата. Така, например, ефектът на DPG върху афинитета на G. към кислорода изчезва в присъствието на 0,5 М натриев хлорид.

Още през 1904 г. Ch. Bohr et al. показва намаляване на афинитета на G. към кислорода с повишаване на парциалното налягане на въглеродния диоксид в кръвта.

Увеличаването на съдържанието на въглероден диоксид води предимно до промяна в рН на околната среда, но стойността на P50 намалява в по-голяма степен, отколкото би се очаквало при такова намаление на стойността

pH стойности. Това се дължи на специфичната връзка на въглеродния диоксид с незаредените алфа-NH2 групи на алфа вериги и вероятно бета вериги на газ с образуването на карбамати (карбхемоглобин) съгласно следната схема:

Дезоксихемоглобинът се свързва голямо количествовъглероден диоксид от HbO 2. В еритроцитите присъствието на DPG конкурентно инхибира образуването на карбамати. С помощта на карбаматния механизъм до 15% въглероден диоксид се отстранява от тялото на здрави хора в покой. Повече от 70% от буферния капацитет на кръвта се осигурява от наличния в нея газ, което води и до значително непряко участие на газа в преноса на въглероден диоксид. Докато кръвта тече през тъканите, HbO 2 се превръща в дезоксихемоглобин, като същевременно свързва H+ йони и по този начин превръща H 2 CO 3 в HCO 3 -. По този начин, с прякото и непряко участие на G., повече от 90% от въглеродния диоксид, идващ от тъканите в кръвта, се свързва и прехвърля в белите дробове.

Важно е, че всички тези регулатори на смяната на CDC (H +, DPG, CO 2) са взаимосвързани, което е от голямо значение при редица възникващи патологични състояния. По този начин повишаването на концентрацията на DPG в еритроцитите е резултат от сложни промени в техния метаболизъм, при които повишаването на стойността на рН е основно условие. При ацидоза и алкалоза, също поради връзката между H + и DPG, стойността на P50 се изравнява.

Биосинтезата на G. се извършва в млади форми на еритроцити (еритробласти, нормобласти, ретикулоцити), където глицинът и янтарната киселина проникват в синтеза на порфириновия пръстен с образуването на δ-. аминолевулинова киселина. Две молекули от последния се превръщат в производно на пирол - предшественик на порфирина. Глобинът се образува от аминокиселини, т.е. по обичайния начин на протеинов синтез. Разпадането на G. започва в еритроцитите, завършвайки техния жизнен цикъл. Хемът се окислява през алфа-метиновия мост, прекъсвайки връзката между съответните пиролови пръстени.

Полученото производно на G. се нарича вердоглобин (зелен пигмент). Той е много нестабилен и лесно се разпада на железен йон (Fe 3+), денатуриран глобин и биливердин.

Комплексът хаптоглобин-хемоглобин (Hp-Hb) е от голямо значение в катаболизма на G. При излизане от еритроцита в кръвния поток G. необратимо се свързва с хаптоглобина (виж) в комплекса Hp-Hb. След изчерпване на цялото количество Hp в плазмата, G. се абсорбира от проксималните тубули на бъбреците. По-голямата част от глобина се разгражда в бъбреците в рамките на 1 час.

Катаболизмът на хема в комплекса Hp-Hb се осъществява от ретикулоендотелните клетки на черния дроб, костния мозък и далака с образуването на жлъчни пигменти (виж). Освободеното при този процес желязо много бързо навлиза в метаболитния пул и се използва в синтеза на нови железни молекули.

Методи за определяне на концентрацията на хемоглобин. В практиката G. обикновено се определя чрез колориметричен метод с помощта на хемометър Sali, базиран на измерване на количеството хемин, образуван от G. (виж Хемоглобинометрия). Въпреки това, в зависимост от съдържанието на билирубин и метхемоглобин в кръвта, както и при някои патологични състояния, грешката на метода достига +30%. Спектрофотометричните методи за изследване са по-точни (вж. Спектрофотометрия).

За определяне на общия хемоглобин в кръвта се използва методът на цианметхемоглобина, базиран на превръщането на всички производни на хемоглобина (дезокси-Hb, HbO 2, HbCO, met-Hb и др.) В циан-мет-Hb и измерване на оптичната плътност от разтвора при 540 nm. За същата цел се използва пиридин-хемохромогенният метод. Концентрацията на HbO 2 обикновено се определя чрез абсорбция на светлина при 542 nm или чрез газометричен метод (по количеството на свързания кислород).

Определянето на количественото съдържание и качествения състав на G. се използва в комбинация с други хематол. показатели (хематокрит, брой червени кръвни клетки, тяхната морфология и др.) за диагностициране на редица патологии, червени кръвни състояния (анемия, еритремия и вторична еритроцитоза, оценка на степента на кръвозагуба, сгъстяване на кръвта при дехидратация на тяло и изгаряния и др.), за оценка на ефективността на хемотрансфузиите по време на терапията и др.

Обикновено съдържанието на G. в кръвта е средно 14,5 + 0,06 g% за мъжете (вариации 13,0-16,0 g%) и за жените 12,9 + 0,07 g% (12,0-14,0 g%), според L. E. Yarustovskaya et al. (1969); колебанията зависят от възрастта и конституционните характеристики на тялото, физическите. активност, диета, климат, парциално налягане на кислорода в околния въздух. Концентрацията на G. в кръвта е относителна стойност, която зависи не само от абсолютното количество на общия G. в кръвта, но и от обема на плазмата. Увеличаването на обема на плазмата с постоянно количество G. в кръвта може да даде подценени цифри при определяне на G. и да имитира анемия.

За по-пълна оценка на съдържанието на G. се използват и косвени показатели: определяне на цветния индикатор, средното съдържание на G. в една червена кръвна клетка, средната клетъчна концентрация на G. по отношение на индекса на хематокрита и др.

Възниква при тежки форми на анемия, намаляването на концентрацията на G. в кръвта до определена критична стойност - 2-3 g% и по-ниска (хемоглобинопения, олигохромемия) - обикновено води до смърт, но при някои видове хронична анемия , отделните пациенти, поради развитието на компенсаторни механизми, се адаптират към такава концентрация.

При патологични състояния съдържанието на G. и броят на червените кръвни клетки не винаги се променят паралелно, което се отразява в класификацията на анемията (разграничават се нормални, хипо- и хиперхромни форми на анемия); Еритремията и вторичната еритроцитоза се характеризират с повишена концентрация на G. (хиперхромемия) и едновременно с това увеличаване на броя на червените кръвни клетки.

Почти цялата кръвна глюкоза се намира в червените кръвни клетки; част от него е в плазмата под формата на Hp-Hb комплекс. Свободната плазмена глюкоза обикновено е 0,02-2,5 mg% (според G.V. Derviz и N.K. Бялко). Съдържанието на свободна хемолиза в плазмата се увеличава при някои хемолитични анемии, които се появяват предимно при интраваскуларна хемолиза (виж Хемоглобинемия).

Поради наличието на няколко нормални типа хемоглобини, както и появата в кръвта на някои заболявания на анормални хемоглобини от различен произход (виж Хемоглобинопатии), много внимание се обръща на определянето на качествения състав на хемоглобина в еритроцитите („формула на хемоглобина“ “). По този начин откриването на повишени количества G. тип HbF и HbA2 обикновено е характерно за някои форми на бета таласемия.

Увеличаване на съдържанието на HbF се наблюдава и при други хематоли. заболявания (остра левкемия, апластична анемия, пароксизмална нощна хемоглобинурия и др.), както и инфекциозен хепатит, асимптоматично наследствено персистиране на фетален хемоглобин и бременност. Концентрацията на фракцията HbA2 в кръвта се повишава при наличие на някои нестабилни газове и интоксикации и намалява при желязодефицитна анемия.

В онтогенезата на човека има промяна различни видовенормален хемоглобин Р (примитивен) се открива в плода (до 18 седмици); неговите разновидности са обозначени като Hb Gower1 и Hb Gower2.

Преобладаването на първичната хематопоеза съответства на периода на вителинна хематопоеза, а в периода на чернодробна хематопоеза, който следва, HbF се синтезира предимно.

Синтезът на "възрастен" HbA рязко се засилва в периода на хематопоеза в костния мозък; съдържанието на HbF при новородено дете е до 70-90% от общото количество G. (останалите 10-30% се падат на фракцията на HbA). До края на първата година от живота концентрацията на HbF обикновено намалява до 1-2%, а съдържанието на HbA съответно се повишава.

Известно е, че Св. 200 анормални (патологични или необичайни) варианта на G., появата на които се дължи на различни наследствени дефекти в образуването на глобинови полипептидни вериги.

Откритие на Л. Полинг, Итано (N. A. Itano) и др. през 1949 г. patol, хемоглобин S (на английски: сърповидно-клетъчна сърповидна клетка) полага основите на изследването на молекулярните заболявания. Наличието на анормални кръвни клетки в червените кръвни клетки обикновено (но не винаги) води до развитие на синдром на наследствена хемолитична анемия (вижте).

Повечето от описаните варианти на хемоглобина не трябва да се считат за патологични, а по-скоро за редки необичайни форми на G. S мед. хемоглобините S, C, D, E, Bart, H, M и голяма група (приблизително 60) нестабилни хемоглобини имат известно значение. Нестабилните хемоглобини се наричат анормални хемоглобини, в които в резултат на заместване на една от аминокиселините. , молекулата става нестабилна към действието на окислители, нагряване и редица други фактори. GM-групите възникват в резултат на аминокиселинни замествания в полипептидни вериги в областта на контактите хем-глобин, което води не само до нестабилност на молекулата, но и до повишена склонност към образуване на метхемоглобин. М-хемоглобинопатията често е причина за наследствена метхемоглобинемия (виж).

Класификацията на G. първоначално се основава на изобразяването им в реда на отваряне с букви от латинската азбука; изключение се прави за нормалните „възрастни“ G., обозначени с буквата A, и феталните G. (HbF). Буквата S показва анормална сърповидно-клетъчна G. (синоним на HbB). По този начин буквите от латинската азбука от A до S се считат за общоприети обозначения на G. Според приетото на X International Hematol. Конгрес (Стокхолм, 1964) G. номенклатура отсега нататък не се препоръчва използването на останалите букви от азбуката за обозначаване на нови варианти.

Сега е обичайно да се назовават новооткритите форми на G. по мястото на откриване, като се използва името на града (региона), болницата или лабораторията, където за първи път е открит новият G., и се посочва (в скоби) неговата биохимична формула, местоположение и природата на аминокиселинното заместване в засегнатата верига. Например Hb Koln (алфа 2 бета 2 98 val->met) означава, че в хемоглобина Koln е имало заместване на 98-ма позиция на една от бета полипептидните вериги на аминокиселината валин с метионин.

Всички разновидности на G. се различават един от друг по физични и химични характеристики. и физически свойства, а някои и функционални свойства, на които се основават методи за откриване на различни варианти на G. в клиниката. Открит е нов клас необичайни газове с променен афинитет към кислорода. Типизирането на G. се извършва с помощта на електрофореза и редица други лабораторни методи (тестове за алкална устойчивост и термична денатурация, спектрофотометрия и др.).

Въз основа на тяхната електрофоретична подвижност, G. се разделят на бързо движещи се, бавни и нормални (със същата подвижност като HbA). Въпреки това, заместването на аминокиселинните остатъци не винаги води до промяна в заряда на молекулата, така че някои варианти не могат да бъдат открити с помощта на електрофореза.

G. и неговите производни в съдебната медицина са решени да установят наличието на кръв върху физически доказателства или във всякакви течности при диагностициране на отравяне с вещества, които причиняват промени в G., за разграничаване на кръвта, принадлежаща на плод или новородено, от кръвта на възрастен . Има данни за използване на наследствени признаци при експертизата на оспорвано бащинство, майчинство и заместване на деца, както и с цел индивидуализиране на кръвта по веществени доказателства.

Чрез имунизиране на животни с човешки хемоглобин се получават серуми, утаяващи хемоглобин. С помощта на тези серуми може да се установи наличието на човешка кръв в оцветяването, изследвано върху G.

За да се определи наличието на кръв в петна, се използват микроспектрален анализ и микрокристални реакции. В първия случай хемохромогенът се превръща от алкали и редуциращ агент в хемохромоген, който има характерен спектър на абсорбция (виж хемохромоген), или хемохромогенът се въздейства от концентрирана сярна киселина, което води до образуването на хематопорфирин типичен абсорбционен спектър във видимата част на спектъра.

От микрокристалните реакции за определяне на наличието на кръв най-често се използват тестове, базирани на производството на кристали на хемохромоген и хемин хидрохлорид. За да получите кристали хемин от тъкан с петно, изследвано за G., вземете нишка и я поставете върху предметно стъкло, добавете няколко кристала натриев хлорид и няколко капки концентрирана оцетна киселина (реактив на Teichmann). При нагряване (в присъствието на кръв) от G. се образуват кристали на хемин хидрохлорид (кристали Teichmann) - кафяви наклонени паралелограми, понякога се използват реакции за получаване на кристали йод-хемин от G. - малки черни кристали под формата на ромбични призми.

Производните на G. се откриват спектроскопски в кръвта по време на определени отравяния. Например, в случай на отравяне с въглероден оксид, карбоксихемоглобинът се открива в кръвта на жертвите;

В случаите на детеубийство може да се наложи да се установи наличието на кръв на новородено или плод по различни физически доказателства. Тъй като има високо съдържание на HbF в кръвта на плода и новороденото и HbA в кръвта на възрастен, те се отличават с техните физични и химични свойства. свойства, Г. на новородено (плод) и възрастен може лесно да се диференцира.

На практика най-често се използва алкална денатурация, тъй като феталната жлеза е по-устойчива на действието на алкали от жлезата на възрастния. Промените на G. се определят спектроскопски, спектрофотометрично или фотометрично.

Синтезът на полипептидни вериги се извършва под контрола на структурни и (евентуално) регулаторни гени. Структурните гени определят специфичната аминокиселинна последователност на полипептидните вериги, докато регулаторните гени определят скоростта на техния синтез (виж Ген).

Съществуващите 6 вида нормални g вериги (Hbα, Hbβ, Hbγ, Hbδ, Hbε, Hbζ) при хората са съответно кодирани от 6 генни локуса (α, β, γ, δ, ε, ζ). Смята се, че може да има два локуса за α вериги. Освен това са открити 5 различни γ-вериги, които са кодирани от различни локуси. Така общо човек може да има от 7 до 10 двойки структурни гени, които контролират синтеза на G.

Изследването на етапите на развитие показа, че при хората има ясна и добре балансирана генетична регулация на синтеза на различни G. През първата половина на живота на матката при хората, Gl. обр. локуси на α, γ, ζ, ε-вериги (последните само за кратко време, в ранния период на ембрионалния живот). След раждането, едновременно с изключването на локуса на гама веригата, се активират локусите на β и δ веригата. В резултат на това превключване феталният хемоглобин (HbF) се заменя с хемоглобини на възрастни - HbA с малка част от HbA2.

Остават неясни въпроси: местоположението на генните локуси, които определят синтеза на G. върху хромозомите, тяхното свързване, зависимостта на специфичното активиране и репресия на структурните гени на G., свързани с периодите на онтогенезата, върху действието на регулаторните гени, влияние на хуморални фактори (например хормони) и др.

Синтезът на глобинови вериги е конкретен пример за протеинов синтез в клетката.

Въпреки че все още има много неясни неща в регулирането на синтеза на G., ключовите механизми изглежда са тези, които контролират скоростта на транскрипция на иРНК (информационна РНК) от ДНК. Не е получена точна характеристика на ДНК, специфично отговорна за синтеза на глобин. Въпреки това през 1972 г. няколко лаборатории едновременно успяха да синтезират ген, който регулира синтеза на G. Това беше направено с помощта на ензима обратна транскриптаза (вижте Генно инженерство).

Хемовата част на молекулата на G. се синтезира отделно с помощта на серия ензимни реакции, започвайки с активен сукцинат (янтарна киселина) от цикъла на Кребс и завършвайки със сложен протопорфиринов пръстен с железен атом в центъра.

По време на процеса на протеинов синтез глобиновите вериги приемат характерната си конфигурация и хемът се „вмъква“ в специален джоб. След това се получава комбинация от завършени вериги, за да се образува тетрамер.

Синтезът на специфична ДНК се извършва в предшествениците на еритроцитите само до стадия на ортохромния нормобласт. През този период се създава окончателният набор от полипептидни вериги на глобина, той се комбинира с хема и се образуват всички видове РНК и необходимите ензими.

Наследствените нарушения на синтеза на G. се разделят на две големи групи:

1) т.нар структурни варианти или аномалии на първичната структура на хемоглобина - „качествени“ хемоглобинопатии като Hb, S, C, D, E, M, както и заболявания, причинени от нестабилен хемоглобин и хемоглобинопатии с повишен афинитет към O 2 (вижте Хемоглобинопатии),

2) състояния, възникващи в резултат на нарушена скорост на синтез на една от полипептидните вериги на глобин - "количествени" хемоглобинопатии или таласемия (виж).

При структурни варианти стабилността и функцията на G молекулата може да се променят. При таласемия структурата на глобина може да бъде нормална. Тъй като и двата вида генетичен дефект са често срещани в много човешки популации, често се наблюдават индивиди, които са едновременно хетерозиготни за структурния вариант на G. и за таласемия. Комбинациите от различни гени съставляват много сложен спектър от хемоглобинопатии. В някои случаи мутациите могат да повлияят на механизмите за превключване на синтеза на G., което води например до продължаване на синтеза на феталния G. при възрастни. Тези състояния се наричат общо наследствено персистиране на феталния хемоглобин.

Слетите варианти включват Hb Lepore, анти-Lepore и Kenya мутанти. Най-вероятно тези структурни аномалии на G. са възникнали в резултат на неравномерно нехомоложно мейотично кръстосване между тясно свързани гени G. В резултат на това, например, в Hb Lepore α-веригите са нормални и други полипептидни вериги съдържат част от δ-последователността и част от полипептидните вериги на β-последователността.

Тъй като мутации могат да възникнат във всеки от гените, които определят синтеза на гени, могат да възникнат няколко ситуации, в които индивидите ще бъдат хомозиготи, хетерозиготи или двойни хетерозиготи за алели на анормални гени в един или повече локуса.

Известни са повече от 200 структурни варианта на G., повече от 120 от тях са характеризирани и в много случаи е възможно да се свърже структурната промяна на G. с неговата аномална функция. Най-простият механизъм за появата на нов вариант на G. в резултат на точкова мутация (замяна на една база в генетичния код) може да се демонстрира с помощта на примера на HbS (схема).

Влиянието на аминокиселинното заместване върху физико-хим. свойствата, стабилността и функцията на G. молекулата зависят от вида на аминокиселината, която е заменила предишната, и нейното положение в молекулата. Редица мутации (но не всички) значително променят функцията и стабилността на молекулата на хемоглобина (HbM, нестабилни хемоглобини, хемоглобини с променен афинитет към O 2) или нейната конфигурация и редица физико-химични. свойства (HbS и HbC).

Нестабилните хемоглобини са група анормални хемоглобини, които са особено чувствителни към действието на окислители, топлина и редица други фактори, което се обяснява с генетично обусловената замяна на някои аминокиселинни остатъци в техните молекули с други; носителството на такива хемоглобини често се проявява като хемоглобинопатия (виж).

В еритроцитите на хора, които са носители на нестабилни Г., т.нар. Телца на Хайнц, които са натрупвания на денатурирани молекули от нестабилни кръвни клетки (вродена хемолитична анемия с телца на Хайнц). През 1952 г. I. A. Cathie предполага, че това заболяване е наследствено. Фрик (P. Frick), Gitzig (W. H. Hitzig) и Vetke (K. Betke) през 1962 г. за първи път, използвайки примера на Hb Zurich, доказаха, че хемолитичната анемия с телата на Хайнц е свързана с наличието на нестабилни хемоглобини. Carrell (R. W. Carrell) и G. Lehmann през 1969 г. предлагат ново име за такива хемоглобинопатии - хемолитична анемия, причинена от носителството на нестабилна G.

Нестабилността на молекулите на хема може да бъде причинена от заместването на аминокиселинните остатъци в контакт с хема; заместване на неполярен аминокиселинен остатък с полярен; нарушение на вторичната структура на молекулата, причинено от заместването на всеки аминокиселинен остатък с пролинов остатък; заместване на аминокиселинни остатъци в областта на α1β1- и α2β2-контакти, което може да доведе до дисоциация на молекулата на хемоглобина на мономери и димери; делеция (загуба) на някои аминокиселинни остатъци; удължаване на субединици, например два нестабилни хемоглобина - Hb Cranston и Hb Tak имат удължени бета вериги в сравнение с нормалния хемоглобин поради хидрофобен сегмент, прикрепен към техния С-край.

Класификацията на нестабилните газове, предложена от J. V. Dacie и модифицирана от Yu N. Tokarev и V. M. Belostotsky, се основава на естеството на промените в молекулата, които правят газа нестабилен.

Описано ок. 90 нестабилни G. и варианти с заместване на аминокиселинни остатъци в бета веригите на G. молекулата се срещат приблизително 4 пъти по-често, отколкото при заместване на такива остатъци в алфа веригите.

Превозването на нестабилна G. се наследява по автозомно доминантен начин, а носителите са хетерозиготи. В някои случаи появата на носителство на нестабилна G. е резултат от спонтанна мутация. Намаляването на стабилността на G. води не само до лесното му утаяване, но в някои случаи и до загуба на хем. Заместванията на аминокиселинните остатъци в точките на контакт на а- и (3-веригите на молекулата на хемоглобина могат да повлияят на афинитета на молекулата към кислорода, взаимодействието на хемите и баланса между тетрамерите, димерите и мономерите на хемоглобина. В хора, хетерозиготни за гени за нестабилен хемоглобин, както нормален, така и анормален, нестабилен G., но последният бързо се денатурира и става функционално неактивен.

Тежка хемолитична анемия обикновено се наблюдава при пациенти, които са носители на нестабилна Г. с висока степен на молекулярна нестабилност.

При носене на друг нестабилен G. клин, проявите обикновено са с умерена тежест или напълно незначителни. В някои случаи (Hb Ривърдейл-Бронкс, Hb Цюрих и др.) Пренасянето на нестабилна G. се проявява под формата на хемолитични кризи след приемане на определени лекарства (сулфонамиди, аналгетици и др.) Или излагане на инфекции. Някои пациенти, например носители на Hb Hammersmith, Hb Bristol, Hb Sydney и т.н., изпитват цианоза на кожата, причинена от повишено образуване на мет- и сулфхемоглобини. Хемоглобинопатията, причинена от носенето на нестабилна G., трябва да се диференцира от хемолитични и хипохромни анемии с друга етиология и на първо място с дефицит на желязо и хемолитични анемии, свързани с генетично обусловен дефицит на ензими на пентозо-фосфатния цикъл, гликолиза и др.

Повечето хора, които са носители на нестабилна G., не се нуждаят от специално лечение. При хемолиза е полезна възстановителната терапия. На всички носители на нестабилна Г. се препоръчва да се въздържат от окислителни лекарства, които провокират хемолиза (сулфонамиди, сулфони, аналгетици и др.). Кръвопреливането е показано само с развитието на дълбока анемия. В случай на тежка хемолиза с повишена секвестрация на червени кръвни клетки от далака и хиперспленизъм е показана спленектомия (виж). Въпреки това, спленектомия при деца (под 6-годишна възраст) обикновено не се извършва поради риск от развитие на септицемия.

Изследването на термолабилността на хемоглобина е най-важният тест за идентифициране на неговата нестабилност. Той е предложен от A. G. Grimes и A. Meisler през 1962 г. и Dacey през 1964 г. и се състои в инкубиране на хемолизати, разредени с 0,1 М фосфатен или Tris-HCl буфер, pH 7,4, при 50-60° за един час. В този случай нестабилните гликозиди се денатурират и се утаяват, а количеството термостабилен хидроксид, останал в разтвора, се определя спектрофотометрично при 541 nm и се изчислява по формулата:

/ * 100 = = термостабилен хемоглобин (процент),

където E е стойността на екстинкция при дължина на вълната 541 nm.

Относителното съдържание на термолабилни G. е равно на 100% - количеството на термостабилните G. (в проценти).

Carrell и Kay (R. Kau) през 1972 г. предлагат инкубиране на хемолизати в смес от 17% изопропанол-трис буфер, рН 7,4 при 37° за 30 минути.

Хемолизата на еритроцитите може да бъде причинена от вода, тъй като използването на тетрахлорметан или хлороформ за тази цел води до частично денатуриране на нестабилни кръвни клетки и изкривяване на получените данни.

Най-често срещаният метод за определяне на нестабилна Г. е хистохимичен, методът за идентифициране на телата на Хайнц. В този случай червените кръвни клетки се оцветяват с кристално виолетово, метилвиолетово или се използва реакция с ацетилфенилхидразин. Кръвта предварително се държи 24 часа при 37°. Трябва да се има предвид, че телца на Хайнц могат да се открият и при други хемолитични анемии, таласемия, отравяне с метхемоглобин-образуващи агенти и при някои ензимопатии.

Електрофоретичното разделяне на хемолизати върху хартия или целулозен ацетат често не дава резултати, тъй като в много нестабилни хемолизати заместването на аминокиселинни остатъци в молекулата не променя електрофоретичните свойства на молекулата. По-информативни в това отношение са електрофорезата в полиакриламидни и нишестени гелове (виж Електрофореза) или изоелектричното фокусиране.

При много пациенти, които са носители на нестабилна G., урината постоянно или понякога придобива тъмен цвят поради образуването на дипироли, което служи като доста точен знак за наличието на нестабилна G. в еритроцитите.

Библиография: Владимиров Г. Е. и Пантелеева Н. С. Функционална биохимия, Л., 1965; И r и L. I. Хемоглобини и техните свойства, М., 1975, библиогр.; Коржуев П. А. Хемоглобин, М., 1964, библиогр.; Kushakovsky M. S. Клинични форми на увреждане на хемоглобина, L., 1968; Перу TC М. Молекула на хемоглобина, в книгата: Молекули и клетки, изд. Г. М. Франк, прев. от английски, стр. 7, М., 1966; t u-m и n о в A.K. Основи на съдебно-медицинската експертиза на веществените доказателства, М., 1975, библиогр.; Успенская В.Д. За мястото на синтеза и катаболизма на хаптоглобина и неговата роля в метаболизма на хемоглобина, Vopr. пчелен мед. химия, том 16, бр. 227, 1970, библиогр.; Харис Г. Основи на човешката биохимична генетика, прев. от английски, стр. 15, М., 1973; Шаронов Ю. и Шаронова Н. А. Структура и функции на хемоглобина, т. 9, бр. 145, 1975, библиогр.; C h a g a c h e S. Хемоглобини с променен афинитет към кислорода, Clin. Хемат., v. 3, стр. 357, 1974, библиогр.; Giblett E. R. Генетични маркери в човешка кръв, Филаделфия, 1969 г.; Структура и функция на хемоглобина и червените кръвни клетки, изд. от G. J. Brewer, N. Y.-L., 1972; HuehnsE. R. Генетичен контрол на синтеза на алфа верига на хемоглобин, Haematologia, v. 8 стр. 61, 1974, библиогр.; Лех-манН. а. Hunt sm a n R. G. Man’s haemoglobins, Philadelphia, 1974; P e-r utz M. F. The croonian lecture, 1968, The hemoglobin molecule, Proc, roy, Soc. В., с. 173, стр. 113, 1969; P e rut z M. F* a. Lehmann H. Молекулярна патология на човешкия хемоглобин, Nature (Лондония), v. 219, стр. 902, 1968; RoughtonF. J. Някои скорошни работи върху взаимодействията на кислород, въглероден диоксид и хемоглобин, Biochem. Й., в. 117, стр. 801, 1970; S t a m a-toyannoponlos G. a. NuteP. E. Генетичен контрол на хемоглобините, Clin. Хемат., v. 3, стр. 251, 1974, библиогр.; Van Assendelft O. W. Спектрофотометрия на хемоглобиновите производни, Assen, 1970; Weatherall D. J. Молекулярна основа за някои нарушения на хемоглобина, Brit, med. Й., в. 4, стр. 451, 516, 1974; Weatherall D. J. a. Clegg J. B. Молекулярна основа на таласемията, Brit. J. Haemat., v. 31, доп., стр. 133, 1975; Wintro-b e M. M. Клинична хематология, Филаделфия, 1974 г.

Хемоглобините са нестабилни- Didkovsky N.A. et al. Хемоглобин Волга ft 27 (B9) аланин->аспарагинова киселина (нов анормален хемоглобин с тежка нестабилност), Проблеми, хематол и преливане, том 22, № 4, стр. 30, 1977, библиогр.; I d e l l-s o n L. I., Дидковски Н. А. и Ермилченко Г. В. Хемолитични анемии, М., 1975, библиогр.; В u n n H. F., Забравете B. G. a. R a n n e y H. M. Human hemoglobins, Philadelphia, 1977, bibliogr.; Lehmann H.a. K y-n o с h P. A. Варианти на човешки хемоглобин и техните характеристики, Амстердам, 1976 г.

А.П. Андреева; Ю. Н. Токарев (гем. и ген.), А. К. Туманов (съд.); Ю. Н. Токарев, В. М. Белостоцки.

Основни понятия и закони на химията.

Моларна маса, количество вещество, константа на Авогадро.

Моларен обем газ.

I. Изчисляване на масата структурна единицавещества.

Определете броя на водородните атоми в проба вода от 9 g.

M(H2O) = 18 g\mol

n(H2O) = 9/18 = 0,5 mol

От формулата следва, че 1 мол Н2О съдържа 2 мола водородни атоми, т.е. n(H) = 2×0,5 mol = 1 mol.

Определете броя на водородните атоми в проба от 26,4 g амониев хидрогенфосфат.

M(NH4)2HPO4 = 132 g\mol

n((NH4)2HPO4) = 26,4/132= 0,2 mol

n(H) =0.2×9= 1.8 mol

Отговор: 1,8 mol

Сместа се състои от етанол C2H5OH с тегло 46 g и вода с тегло 72 g. Определете броя на кислородните атоми в сместа.

n(C2H5OH) = 46/46 = 0,1 mol n(O) =0,1×1= 0,1 mol

n(H2O) =72/18 = 0,4 mol n(O) =0,4×1= 0,4 mol n(O) =0,1+0,4=0,5 mol

Сместа се състои от оцетна киселина CH3COOH с тегло 6 g и мравчена киселина HCOOH с тегло 9,2 g. Определете броя на кислородните атоми в сместа.

n(CH3COOH) =6 /60 = 0,1 mol n(O) =0,1×2= 0,2 mol

n(HCOOH) =9,2/46 = 0,2 mol n(O) =0,2×2= 0,4 mol n(O) =0,2+0,4=0,6 mol

Определете масата на водна проба, съдържаща 12,04 1022 водни молекули.

n(H2O) = NNA= 12.04∙10226.02∙1023=0.2 mol

m(H2O) = 0.2×18= 3.6 g

Определете масата на проба от меден сулфат, съдържаща 6,021022 медни атома.

Отговор: 16

Изчислете масата на проба от амониев сулфат, съдържаща 3,011022 водородни атома.

n(H) =NNA=3,0110226,02∙1023=0,05 mol

в съединението има 8 кислородни атома

n(NH4)2SO4 = 0,05 /8 = 0,00625 mol

m = 0,00625 × 132 g\mol = 0,825 g.

Определете масата на проба магнезиев хидрогенсулфат, ако е известно, че съдържа 3,6121023 кислородни атома.

n(O) =NNA = 3,612×10236,02×1023=0,6 mol

n Mg(HSO4)2 = 0,6/8= 0,075 mol

m = 0,075 × 218 = 16,35 g

Определете масата на разтвор на натриев сулфат във вода, съдържащ 30,1 1022 натриеви атома и 6,021024 водородни атома.

n (Na) =NNA =30.1∙10226.02∙1023=0.5 mol

формулата съдържа 2 натриеви атома, следователно: n(Na2SO4) = 0,5/2 = 0,25 mol

m вещество (Na2SO4) = 0,25 × 142 g\mol = 35,5 g

n(H) =NNA= 6.02∙10246.02∙1023=10 mol

n(H2O) = 10/2=5 mol

m(H2O) =5×18=90 g

m разтвор = m вещество (Na2SO4) + m (H2O) = 35,5 + 90 = 125,5 g.

Определете масата на разтвор на етанол C2H5OH във вода, съдържащ 12,04 1022 въглеродни атома и 24,08 1022 кислородни атома.

n (C) =NNA= 12.04∙10226.02∙1023=0.2 mol

n (C2H5OH) = 0,2/2 = 0,1 mol

m(C2H5OH) = 0,1 × 46 = 4,6 g

n(O) =NNA =2,405∙10236,02∙1023=0,4 mol

n(H2O) =0,4/1=0,4 mol

m(H2O) =0,4×18= 7,2 g

mразтвор = m вещество + m(H2O) = 4,6 + 7,2 = 11,8 g

Изчислете масата на един натриев атом.

ma= M (Na) / NA = 23/ 6.021023 = 3.8210-23 g.

Намерете масата на три калциеви атома.

ma=3 M (Ca) / NA = (3×40) / 6,021023 = 19,910-23 g

Изчислете масата на 7 водни молекули.

ma=7 M (H2O) / NA = (7×18) / 6,021023 = 20,910-23 g

Определете масата на една молекула SO3

ma= M (SO3) / NA = 80 /6,021023 = 13,3 10-23 g

Изчислете масата (в g) на пет формулни единици на силициев(IV) оксид.

mfe=5×Mr×u=5×60×1,66∙10-27=4,98∙10-22 g.

Изчислете масата:

Натриев атом (g)

ma= M (Na) / NA = 23/ 6.021023 = 3.8210-23 g

ma=ArNa×u=23×1,6610-27 = 3,8210-23 g

Пет молекули бял фосфор P4 (kg)

Отговор: 1,02910-24 кг

Десет молекули ромбична сяра S8 (g)

Отговор: 4.2510-21 g

Три молекули озон O3 (в amu)

ma=3×16×3×a.u.m=144a.u.m.

Фулеренови молекули C60 (mg)

mm = Mr(C60)×u = 1195.210-27 = 1.19510-24 kg = 1.19510-21 g = 1.195 10-18 mg

Три молекули кофеин С8Н10O2N4(kg)

Отговор: 9,6610-25 кг

Амониев катион (g)

ma=Mr(NH4+)×u = 18×1,6610-27 = 2,9910-23 g

Анион SO42-(g)

Отговор: 1,5910-22 g.

Молекули хемоглобин С2954H4516N780O806S12Fe4 (mg)

Отговор: 1,0710-16 мг

Формула на натриев хлорид (g)

Шест формулни единици калиев хидроксид (kg)

Три формулни единици бариев оксид (g)

Масата на една сярна молекула е равна на масата на осем кислородни атома. Колко атома сяра има в неговата молекула?

maO=(8×16)×1,6610-27=2,12∙10-26 g

Тогава нека си представим състава на молекулата като Sx

X = mmмолекули от атом = 2,12∙10-26Ar∙u = 2,12∙10-2632×1,66∙10-27 = 4 атома

Колко пъти е масата на молекула захароза C12H22O11 по-голяма от масата на молекула бял фосфор P4 (отговор: 2,76 пъти)

Пробите от метан CH4 и кислород съдържат еднакъв брой молекули. Намерете отношението на масата на кислорода към масата на метана (отговор: 2)

Магнезиевата проба има три пъти повече въглеродни атоми в диаманта. Изчислете съотношението на масата на магнезиевата проба към масата на диамантената проба (отговор: 6)

II. Изчисления, използващи концепцията за химично количество на веществото.

Изчислете химическото количество:

Водород в порция, съдържаща 3,01 1024 H2 молекули

n (H2) =NNA=3.01∙10246.02∙1023=5 mol

Азот в порция от 5,6 dm3 (отговор: 0,25 mol)

Натриев сулфат в проба с тегло 14,2 g (отговор: 0,1 mol)

Масата на една молекула на веществото е 1,0610-22 g. Изчислете моларната маса на веществото.

M= ma×NA=1,06∙10-22×6,02∙1023=64 g\mol

Определете броя на молекулите в посочените части на веществата:

3,25 mol O2 (отговор: 1,961024)

11,5 mol H2 (отговор: 6,921024)

40 mol NH3 (отговор: 2,411025)

0,0125 mol H2O (отговор: 7,521021)

Изчислете химичното количество в посочените части на веществата:

3,921023 O2 молекули (отговор: 0,651 mol)

14,7 1024 атома аргон (отговор: 24,4 mol)

2,451023 формулни единици Na3PO4 (отговор: 0,407 mol)

17,34 1024 молекули H2SO4 (отговор: 28,8 mol)

Изчислете химичното количество за посочените порции вещества:

5,6 dm3 хелий (отговор: 0,25 mol)

1,12 dm3SO2 (отговор: 0,05 mol)

5 m3 NH3 (отговор: 2,23102 mol)

300 cm3 HCl (отговор: 1,3410-2 mol)

Определете обемите на посочените порции вещества:

3,2 mol H2S (dm3) (отговор: 71,7 dm3)

0,05 mol CH4 (cm3) (отговор: 1120 cm3)

300 mol O2 (m3) (отговор: 6,72 m3)

1,14 mol аргон (dm3) (отговор: 25,5 dm3)

Изчислете обема (dm3) на порция азот, съдържаща 1,12 1023 молекули.

n(H2) =NNA= 1.12∙10236.02∙1023=0.18 mol

V (H2) = 0,18×22,4 = 4 dm3

Изчислете обема на порция кислород от 2 kg (отговор: 1400 dm3)

Изчислете броя на молекулите в порция амоняк с обем 3,45 dm3 (отговор: 9,271022)

Изчислете масата на порция амоняк, която съдържа 5,43 1024 молекули. (отговор: 153 g).

Освен че са запомнящи се, .com домейните са уникални: това е единственото .com име по рода си. Другите разширения обикновено просто насочват трафик към своите .com двойници. За да научите повече за първокласните оценки на домейни .com, гледайте видеоклипа по-долу:

Турбокомпресор вашия уеб сайт. Гледайте нашето видео, за да научите как.

73% от всички домейни, регистрирани в мрежата, са .com. Причината е проста: .com е мястото, където се случва по-голямата част от уеб трафика. Притежаването на премиум .com ви дава страхотни предимства, включително по-добро SEO, разпознаване на имена и осигуряване на вашия сайт с усещане за авторитет.

Концентрация

разтвор, kg m3

Намален вискозитет

ВМС разтвор

Говорих с Райън по телефона и той ми помогна с всичките ми въпроси! Отлично обслужване на клиентите и лесно достъпно. Процесът беше лесен и сравнително бърз, като се проведе само в рамките на три работни дни. Горещо препоръчвам за тези, които обмислят закупуването на домейн от hugedomains.com. Включва се трета страна, наречена namebright.com, но няма допълнителна такса и те улесняват прехвърлянето на домейни от сървъри. наздраве - Сами Лам, 14.10.2019 г
Честно казано, преди да закупя домейн от HugeDomains.com, бях много уплашен, тъй като прочетох отрицателна рецензия на някакъв уебсайт... но реших да рискувам. След покупката бях изненадан, беше невероятно закупуването на моето име на домейн беше успешно и най-добрата част беше, че го прехвърлих с друг регистратор и отново hugggggggeeee изненада, защото моето име на домейн беше прехвърлено в рамките на 30 минути.. общото време от покупката до прехвърлянето беше по-малко от 2 часа... Твърде много благодарение на HugeDomain.com и NameBright.com - Сандип Раджпут, 14.10.2019 г
Бърза и безпроблемна сделка и прехвърляне. Може да го препоръчам! - Том, 10.12.2019 г
| Повече ▼