Ақуыздардан ішекте түзілетін аминқышқылдарының негізгі бөлігі қанға (95%), ал аз бөлігі лимфаға түседі. Қақпа венасы арқылы аминқышқылдары бауырға түседі, онда олар әртүрлі спецификалық белоктардың (альбумин, глобулиндер, фибриноген) биосинтезіне жұмсалады. Басқа аминқышқылдары қан арқылы барлық мүшелер мен тіндерге тасымалданады және жасушалардың ішінде тасымалданады, онда олар белоктардың биосинтезі үшін пайдаланылады.

Пайдаланылмаған амин қышқылдары метаболизмнің соңғы өнімдеріне дейін тотығады. Ұлпа ақуыздарының ыдырау процесі тіндік ферменттер – протеиназалар – катепсиндер (көбінесе ұлпа протеазалары деп аталады) арқылы катализденеді.

Бөлінетін және синтезделетін белоктардағы аминқышқылдарының арақатынасы әртүрлі, сондықтан бос амин қышқылдарының бір бөлігі басқа аминқышқылдарына айналуы немесе қарапайым қосылыстарға тотығуы және организмнен шығарылуы керек.

Сонымен, ағзада амин қышқылдарының жасушаішілік қоры бар, ол негізінен аминқышқылдарының өзара конверсиясы, ақуыз гидролизі, амин қышқылдарының синтезі және олардың жасушадан тыс сұйықтықтан түсуі есебінен толықтырылады. Бұл кезде белок синтезі және басқа реакциялардың (мочевина, пуриндердің түзілуі және т.б.) әсерінен бос аминқышқылдары жасушадан тыс сұйықтықтан үнемі бөлініп отырады.

Тіндерде аминқышқылдарының алмасу жолдары.

Амин қышқылы алмасуының әртүрлі жолдары реакциялардың үш түріне негізделген: амин және карбоксил топтарында және бүйірлік тізбекте. Амин тобы қатысатын реакцияларға процестер жатады дезаминдену, трансаминдену, аминдену, карбоксил тобы бойынша - декарбоксилдену.Амин қышқылдарының көміртегі қаңқасының азотсыз бөлігі қосылыстар түзу үшін әртүрлі өзгерістерге ұшырайды, содан кейін олар одан әрі тотығу үшін Кребс цикліне қосылуы мүмкін.

Аминқышқылдарының жасушаішілік трансформациясының жолдары күрделі және басқа да көптеген метаболикалық реакциялармен қиылысады, нәтижесінде аминқышқылдары алмасуының аралық өнімдері әртүрлі жасуша компоненттерінің синтезі үшін қажетті прекурсорлар қызметін атқарып, биологиялық белсенді заттар бола алады.

Сүтқоректілерде (және адамдарда) аминқышқылдарының катаболизмі негізінен бауырда және аздап бүйректе жүреді.

Амин қышқылдарының дезаминденуі.

Дезаминденудің мәні ферменттердің әсерінен аминқышқылдарының аммиакқа және азотсыз қалдыққа (май қышқылдары, гидрокси қышқылдары, кетоқышқылдар) ыдырауы болып табылады. Дезаминдену тотықсыздану, гидролитикалық, тотығу және молекулаішілік процестер түрінде жүруі мүмкін. Соңғы екі түрі адамдар мен жануарларда басым.

Тотығу дезаминдену екі кезеңге бөлінеді. Бірінші кезең ферментативті, ол тұрақсыз аралық өнім – иминоқышқылдың түзілуімен аяқталады ( карбон қышқылдарықұрамында имино тобы (=NH) бар, ол екінші кезеңде судың қатысуымен аммиак пен альфа-кето қышқылына өздігінен ыдырайды. Бұл процесті катализдейтін ферменттердің құрамында ( органикалық қосылысбелок емес табиғат) NAD (никотинамид адениндинуклеотиді) немесе FAD (флавин адениндинуклеотиді).

Адам ағзасындағы ең белсенді процесс дезаминденуферменттің әсерінен глутамин қышқылы глутаматдегидрогеназа, ол барлық ұлпалардың жасушаларының митохондрияларында орналасқан. Осы процестің нәтижесінде көптеген метаболикалық процестерге қатысатын альфа-кетоглутар қышқылы түзіледі.

Амин қышқылдарының трансаминденуі (трансаминденуі).

Трансаминденудің міндетті шарты дикарбон амин қышқылдарының (глутамин және аспарагин) қатысуы болып табылады, олар өздерінің сәйкес кетоқышқылдары - альфа-кетоглутар және оксалосірке қышқылдары түрінде лизин, треонин және аргининді қоспағанда, барлық аминқышқылдарымен әрекеттесе алады. .

Трансаминдену кезінде амин қышқылынан тікелей амин қышқылына, ал кето тобы аммиак бөлмей, кето қышқылынан амин қышқылына ауысады. Бұл процесс бірнеше кезеңде жүреді. Реакцияны трансферазалар класына жататын ферменттер катализдейді, олардың протездік тобы В 6 витаминінің фосфопиридоксал фосфор эфирі болып табылады. Трансаминдену процесі тірі табиғатта кең таралған. Оның ерекшелігі - оңай қайтымды.

Трансаминдену реакциялары зат алмасуда маңызды рөл атқарады. Көптеген маңызды емес амин қышқылдарының олардың сәйкес кетоқышқылдарынан биосинтезі, аминқышқылдарының ыдырауы, көмірсулар мен аминқышқылдарының алмасу жолдарының қосындысы сияқты маңызды процестер, ыдырау нәтижесінде аланин амин қышқылы түзілуі мүмкін. глюкозаның өнімдері, мысалы, пирожүзім қышқылы және керісінше.

Редукциялық аминация.

Бұл процесс дезаминденуге қарама-қарсы. Ол сәйкес аминқышқылдарын түзу үшін аммиактың кетоқышқылдармен байланысуын қамтамасыз етеді. Тотықсыздандырғыш аминдену глутамин немесе аспарагин қышқылын түзу үшін альфа-кетоглутар немесе оксалосірке қышқылын аминдейтін жақсы жұмыс істейтін фермент жүйесі арқылы катализденеді.

Аммиакты бейорганикалық және органикалық қышқылдармен бейтараптандырғанда аммоний тұздары түзіледі. Бұл процесс бүйректе жүреді. Алынған аммоний тұздары ағзадан несеппен және тер арқылы шығарылады.

Аминқышқылдарының декарбоксилденуі.

Декарбоксилдену процесі әрбір амин қышқылына тән декарбоксилазалармен катализденеді, олардың протездік тобы пиридоксальфосфат. Бұл ферменттер лиазалар класына жатады. Амин қышқылдарынан СО 2-нің алынуынан тұратын декарбоксилдену процесін келесі диаграммада көрсетуге болады:

Аминқышқылдарының декарбоксилдену реакциясының механизмі пиридоксальдық катализдің жалпы теориясына сәйкес ферменттің белсенді орталығында пиридоксальфосфат-субстрат кешенінің түзілуіне дейін төмендейді.

Осылайша триптофаннан триптамин, ал гидрокситриптофаннан серотонин түзіледі. Гистамин гистидин амин қышқылынан түзіледі. Глутамин қышқылының декарбоксилденуі түзіледі гамма-аминобутир қышқылы (GABA).

Амин қышқылдарынан түзілетін аминдерді биогенді аминдер деп атайды, өйткені олар организмге күшті биологиялық әсер етеді. Биогенді аминдер физиологиялық әсерлерін өте төмен концентрацияларда көрсетеді. Осылайша, гистаминді ағзаға енгізу капиллярлардың кеңеюіне және олардың өткізгіштігінің жоғарылауына, ірі тамырлардың тарылуына, әртүрлі органдар мен тіндердің тегіс бұлшықеттерінің жиырылуына, секрецияның жоғарылауына әкеледі. тұз қышқылыасқазанда. Сонымен қатар, гистамин жүйке қозуының берілуіне қатысады.

Серотонин қан қысымын арттырады және бронхтарды тарылтады; оның шағын дозалары орталықтың белсенділігін басады жүйке жүйесі, үлкен дозада бұл зат ынталандырушы әсерге ие. Дененің әртүрлі тіндерінде үлкен мөлшерлергистамин мен серотонин байланысқан, белсенді емес күйде болады. Олар биологиялық әсерді тек еркін түрде көрсетеді.

Гамма-аминобутир қышқылы (ГАМҚ) ми тінінде жинақталады және орталық жүйке жүйесінің тежелуінің нейрогуморальды тежегіш-медиаторы болып табылады.

Бұл қосылыстардың үлкен концентрациясы дененің қалыпты жұмысына қауіп төндіруі мүмкін. Бірақ жануарлар ұлпаларында аминоксидаза бар, ол аминдерді сәйкес альдегидтерге ыдыратады, содан кейін олар май қышқылдарына айналады және соңғы өнімдерге ыдырайды.

«Тіндердегі амин қышқылдарының метаболизмі» - «Адам ағзасындағы ақуыздардың метаболизмі» сериясының үшінші мақаласы. Бірінші мақала « Ас қорыту жолындағы ақуыздардың ыдырауы" Екінші мақала «

Адамдарда дезаминацияның негізгі әдісі болып табылады тотығу дезаминдену. Тотықтырғыш дезаминденудің екі нұсқасы бар: тікелейЖәне жанама.

Тікелей тотығу дезаминдену

Тікелей дезаминдену бір ферментпен катализденеді, нәтижесінде NH 3 және кетоқышқыл түзіледі. Тікелей тотығу дезаминденуі оттегінің қатысуымен (аэробты) және оттегінің қажеттілігінсіз (анаэробты) болуы мүмкін.

1. Аэробты тікелей тотықтырғыш дезаминдену D-амин қышқылы оксидазаларымен катализденеді D-оксидазалар) кофермент ретінде қолдану FAD, және L-амин қышқылы оксидазалары ( L-оксидазалар) коферментпен FMN. Бұл ферменттер адам ағзасында бар, бірақ іс жүзінде белсенді емес.

D- және L-аминқышқылды оксидазалармен катализделген реакция

2. Анаэробты тікелей тотықтырғыш дезаминденутек катализделген глютамин қышқылы үшін ғана бар глутаматдегидрогеназа, глутаматты α-кетоглутаратқа айналдыру. Глутаматдегидрогеназа ферменті дененің барлық жасушаларының (бұлшық ет жасушаларынан басқа) митохондрияларында болады. Дезаминденудің бұл түрі аминқышқылдарымен тығыз байланысты және онымен процесс түзеді трансдеаминдену(төменде қараңыз).

Тікелей тотығу дезаминдену реакциясы
глютамин қышқылы

Жанама тотығу дезаминдену (трансдеаминдену)

Жанама тотығу дезаминдену жатады 2 кезеңжәне дененің барлық жасушаларында белсенді.

Бірінші кезең ферменттердің қатысуымен жаңа амин қышқылы мен жаңа кетоқышқылдың түзілуімен NH 2 тобының амин қышқылынан кетоқышқылға қайтымды ауысуынан тұрады. аминотрансферазалар. Бұл трансфер деп аталады және оның механизмі айтарлықтай күрделі.

Әдетте организмде кетоацидті акцептор («кетоқышқыл 2») ретінде қолданылады. α-кетоглутар қышқылы, ол айналады глутамат(«амин қышқылы 2»).

Трансаминдеу реакциясының схемасы

Трансаминдену нәтижесінде бос аминқышқылдары α-NH 2 топтарын жоғалтып, сәйкес кетоқышқылдарға айналады. Әрі қарай, олардың кетоскелеті белгілі бір жолдармен катаболизденеді және трикарбон қышқылының айналымына және тіннің тыныс алуына қатысады, онда ол CO 2 және H 2 O күйіп кетеді.

Қажет болған жағдайда (мысалы, ораза) глюконеогенезде глюкозаны синтездеу үшін глюкогенді аминқышқылдарының көміртекті қаңқасын бауырда қолдануға болады. Бұл жағдайда глюкокортикоидтардың әсерінен гепатоциттегі аминотрансферазалар саны артады.

Екінші кезең 2 амин қышқылынан амин тобын жоюдан тұрады - дезаминдену.

Өйткені Ағзадағы барлық аминқышқылдарының амин топтарының коллекторы глютамин қышқылы , содан кейін ғана аммиак пен α-кетоглутар қышқылының түзілуімен тотықтырғыш дезаминденуден өтеді. Бұл кезең орындалады глутаматдегидрогеназа, ол бұлшықет жасушаларынан басқа дененің барлық жасушаларының митохондрияларында кездеседі.

Екі кезеңнің тығыз байланысын ескере отырып, жанама тотығу дезаминдену деп аталады трансдеаминдену.

Трансдеаминденудің екі кезеңінің схемасы

Тікелей дезаминдену реакциясы бауыр митохондрияларында орын алса, аммиак мочевинаны синтездеу үшін қолданылады, ол кейіннен несеппен жойылады. Бүйрек түтікшелі эпителийінде реакция аммониогенез процесі арқылы аммиакты жою үшін қажет.

NADH қолданылғандықтан тыныс алу тізбегіжәне α-кетоглутарат TCA цикл реакциясына қатысады, реакция энергия тапшылығы кезінде белсендіріледі және тежеледі. артық АТФЖәне NADH.

Трансаминдеу және трансдезаминдеу рөлі

Реакциялар трансаминация:

• белгілі бір аминқышқылдарының артық мөлшері жасушаға түскен кезде бауырда, бұлшықеттерде және басқа органдарда белсендіріледі - олардың арақатынасын оңтайландыру үшін,
• жасушада маңызды емес аминқышқылдарының синтезін олардың көміртегі қаңқасының қатысуымен қамтамасыз ету (кетоаналогы),
• құрамында азот бар қосылыстарды (белоктар, креатин, фосфолипидтер, пурин және пиримидиндік негіздер) синтездеу үшін аминқышқылдарын пайдалану тоқтатылған кезде басталады - олардың азотсыз қалдығын әрі қарай катаболизмі және энергия өндіру мақсатында;
• жасушаішілік аштық кезінде қажет, мысалы, әртүрлі шығу тегі гипогликемия кезінде - азотсыз аминқышқылдарының қалдықтарын пайдалану үшін бауырҮшін

Дене энергияның көп бөлігін көмірсулар мен бейтарап майлардың тотығуынан алады (90% дейін). Қалған ~ 10% аминқышқылдарының тотығуына байланысты. Аминқышқылдары негізінен белок синтезі үшін қолданылады. Олардың тотығуы жүреді:

1) ақуыздың жаңаруы кезінде түзілетін аминқышқылдары жаңа белоктарды синтездеу үшін пайдаланылмаса;

2) ағзаға артық ақуыз түссе;

3) аштық немесе қант диабеті кезеңдерінде, көмірсулар болмаған кезде немесе олардың сіңуі бұзылған кезде, аминқышқылдары энергия көзі ретінде пайдаланылады.

Осы жағдайлардың барлығында амин қышқылдары амин топтарын жоғалтады және сәйкес α-кетоқышқылдарына айналады, содан кейін олар CO 2 және H 2 O тотығады. Бұл тотығудың бір бөлігі үш карбон қышқылының циклі арқылы жүреді. Дезаминдену және тотығу нәтижесінде пирожүзім қышқылы, ацетил-КоА, ацетоацетил-КоА, α-кетоглутар қышқылы, сукцинил-КоА, фумар қышқылы түзіледі. Кейбір аминқышқылдары глюкозаға, ал басқалары кетондық денелерге айналуы мүмкін.

Жануарлар ұлпаларындағы аммиакты бейтараптандыру жолдары

Аммиак улы болып табылады және оның денеде жиналуы өлімге әкелуі мүмкін. Аммиакты бейтараптандырудың келесі әдістері бар:

1. Аммоний тұздарының синтезі.

2. Дикарбон аминқышқылдарының амидтерінің синтезі.

3. Мочевина синтезі.

Аммоний тұздарының синтезі бүйректе шектеулі дәрежеде жүреді, ацидоз кезінде организм үшін қосымша қорғаныс құралы ретінде. Аммиак пен кетоқышқылдар ішінара аминқышқылдарын қайта синтездеу үшін және басқа азотты заттарды синтездеу үшін қолданылады. Сонымен қатар, бүйрек тінінде аммиак органикалық және бейорганикалық қышқылдарды бейтараптандыру процесіне қатысады, олармен бейтарап және қышқыл тұздар түзеді:

R – COOH + NH 3 → R – COONH 4 ;

H 2 SO 4 + 2 NH 3 → (NH 4) 2 SO 4;

H 3 PO 4 + NH 3 → NH 4 H 2 PO 4

Осылайша, организм қышқылдарды шығару кезінде несептегі катиондардың (Na, K, ішінара Ca, Mg) жоғалуынан қорғайды, бұл қанның сілтілі қорының күрт төмендеуіне әкелуі мүмкін. . Несеппен шығарылатын аммоний тұздарының мөлшері ацидоз кезінде айтарлықтай артады, өйткені аммиак қышқылды бейтараптандыру үшін қолданылады. Аммиакты байланыстыру және бейтараптандыру тәсілдерінің бірі оны глутамин мен аспарагиннің амидтік байланысын құру үшін пайдалану болып табылады. Бұл жағдайда глутамин қышқылынан глутаминсинтетаза ферментінің әсерінен глутамин синтезделеді, ал аспарагин аспарагинсинтетазаның қатысуымен аспарагин қышқылынан синтезделеді:

Осылайша аммиак көптеген мүшелерде (ми, тор, бүйрек, бауыр, бұлшықеттер) жойылады. Глутамин және аспарагин қышқылдарының амидтері де осы аминқышқылдары белок құрылымында болғанда түзілуі мүмкін, яғни бос амин қышқылы ғана емес, сонымен бірге олардың құрамына кіретін белоктар да аммиакты қабылдаушы бола алады. Аспарагин мен глутамин бауырға жеткізіліп, мочевина синтезінде қолданылады. Аммиак аланин (глюкоза-аланин циклі) арқылы бауырға тасымалданады. Бұл цикл амин топтарының қаңқа бұлшықеттерінен бауырға ауысуын қамтамасыз етеді, онда олар мочевинаға айналады, ал жұмыс істейтін бұлшықеттер глюкозаны алады. Бауырда глюкоза аланиннің көміртекті қаңқасынан синтезделеді. Жұмыс істейтін бұлшықетте глутамин қышқылы α-кетоглутар қышқылынан түзіледі, содан кейін амин тобын – NH 2 пирожүзім қышқылына ауыстырады, нәтижесінде аланин – бейтарап амин қышқылы синтезделеді. Схемалық түрде көрсетілген цикл келесідей болады:

Глютамин қышқылы + пирожүзім қышқылы ↔

↔ α-кетоглутар қышқылы + аланин

Күріш. 10.1. Глюкоза-аланин циклі.

Бұл цикл екі қызмет атқарады: 1) амин топтарын қаңқа бұлшықеттерінен бауырға тасымалдайды, онда олар мочевинаға айналады;

2) жұмыс істейтін бұлшықеттерді бауырдан қанмен қамтамасыз етілген глюкозамен қамтамасыз етеді, оның түзілуіне аланиннің көміртекті қаңқасы пайдаланылады.

Мочевина түзілуі– аммиакты бейтараптандырудың негізгі жолы. Бұл процесс И.П.Павловтың зертханасында зерттелген. Мочевина бауырда аммиак, СО 2 және судан синтезделетіні көрсетілген.

Несепнәр белок пен аминқышқылдары алмасуының негізгі соңғы өнімі ретінде несеппен шығарылады. Мочевина несептің жалпы азотының 80-85% құрайды. Организмдегі мочевина синтезінің негізгі орны - бауыр. Қазіргі уақытта мочевина синтезі бірнеше сатыда жүретіні дәлелденді.

1 кезең – карбамоилфосфатсинтетаза ферментінің әсерінен митохондрияларда карбамоилфосфаттың түзілуі жүреді:

Келесі кезеңде цитрулин орнитиннің қатысуымен синтезделеді:

Цитруллин митохондриядан бауыр жасушаларының цитозольіне ауысады. Осыдан кейін екінші амин тобы аспарагин қышқылы түрінде циклге енгізіледі. Цитрулин және аспарагин қышқылы молекулаларының конденсациясы аргинин-янтарь қышқылын түзеді.

Цитрулин аспарагикалық аргинин-сукцин

қышқыл қышқылы

Аргинин-сукцин қышқылы аргинин және фумар қышқылына ыдырайды.

Аргиназаның әсерінен аргинин гидролизденіп, мочевина мен орнитин түзеді. Кейіннен орнитин митохондрияға енеді және аммиакты бейтараптандырудың жаңа цикліне қосылуы мүмкін, ал мочевина несеппен шығарылады.

Осылайша, бір мочевина молекуласының синтезінде NH 3 және CO 2 (HCO 3) екі молекуласы бейтараптандырылады, бұл да рН ұстауда рөл атқарады. Бір мочевина молекуласының синтезі үшін 3 АТФ молекуласы жұмсалады, оның ішінде екеуі карбамоилфосфат синтезіне, біреуі аргинин-янтарь қышқылының түзілуіне; фумар қышқылы алма және оксалосірке қышқылдарына (Кребс циклі) айналуы мүмкін, ал соңғысы трансаминдену немесе тотықсыздандырғыш аминдену нәтижесінде аспарагин қышқылына айналуы мүмкін. Амин қышқылы азотының бір бөлігі организмнен креатин мен креатинфосфаттан түзілетін креатинин түрінде шығарылады.

Жалпы несеп азотының 80-90%-ға дейін несепнәр, аммоний тұздары – 6% құрайды. Артық ақуызды азықтандыру кезінде мочевина азотының үлесі артады, ал ақуызды жеткіліксіз тамақтандыруда ол 60% дейін төмендейді.

Құстар мен бауырымен жорғалаушыларда аммиак несеп қышқылының түзілуі арқылы бейтараптандырылады. Құс фабрикаларындағы құс көңі құрамында азот бар тыңайтқыштың (несеп қышқылы) көзі болып табылады.

Аминқышқылдарымен жүретін тотығу-тотықсыздану процестері.

Бұл процестер өсімдіктер мен жануарлар организмдерінде жүреді. Сутегін шығаруға немесе оны сіңіруге (оны қосуға) қабілетті қосылыстар бар. Биологиялық тотығу кезінде екі сутегі атомы жойылады, ал биологиялық тотықсыздану кезінде сутегінің екі көлемі қосылады. Цистеин мен цистинді мысал ретінде қарастырайық.

HS NH 2 OH -2H S NH 2 OH

HS NH 2 OH +2H S NH 2 OH

CH 2 - CH - C = O CH 2 - CH - C = O

цистеин-цистин

тотықсызданған түр

Цистиннің екі молекуласы екі сутегі атомын жоғалтып, тотыққан пішінді - цистеинді құрайды. Цистинге екі сутегі атомы қосылғанда бұл процесс қайтымды болады, цистеин түзіледі - төмендетілген пішін. Тотығу-тотықсыздану процесі үш аминқышқылынан тұратын глутатион трипептидінің мысалында бірдей жүреді: глутамин, глицин және цистеин.

O = C - NH - CH - CH 2 - SH O = C - NH - CH - CH 2 - S - S -CH 2 - CH - NH - C = O

CH 2 C = O -2H CH 2 C = O C = O CH 2

CH 2 NH +2H CH 2 NH NH CH 2

CH - NH 2 CH 2 глицин CH - NH 2 CH 2 CH 2 CH - NH 2

C=O C=O C=O C=O C=O C=O

OH OH OH OH OH OH

(2 молекула)

трипептидті тотықсыздандырылған түрі гексапептид – тотыққан түрі

Тотығу кезінде 2 сутегі атомы бөлініп, екі глутатион молекуласы қосылып, трипептид гексапептидке айналады, яғни тотығады.

Барлық химиялық реакцияларекі түрге бөлуге болады. Олардың біріншісіне әрекеттесуші заттарды құрайтын атомдардың тотығу дәрежесін өзгертпей жүретін реакциялар жатады, мысалы: = = Көріп отырғаныңыздай...

Химиялық реакциялардың түрлері, өндірісте қолданылуы

Металдардың халық шаруашылығы үшін маңызын асыра бағалау қиын, ал кендерден металдар алу да тотығу-тотықсыздану реакцияларына негізделген. Кендер әдетте оттегі немесе күкірт қосылыстарынан тұрады...

Фотохимиялық реакциялардың кинетикасы

Жарық әсерінен реакцияға түсетін заттың молекулалары әдетте электронды қозған күйге өтеді...

Химиялық реакциялардың кинетикасы

Тотығу-тотықсыздану процестері ең көп таралған химиялық реакциялардың бірі болып табылады және теория мен практикада үлкен маңызға ие. Тотығу-тотықсыздану табиғаттағы маңызды процестердің бірі. Тыныс...

Тербелмелі химиялық реакциялар

Химиялық реакцияларды жіктеудің көптеген критерийлері бар. Ең маңыздыларының бірі элементтердің тотығу дәрежелерінің өзгеруінің белгісі. Элементтердің тотығу дәрежелерінің өзгеруіне немесе сақталуына байланысты...

Тұздар әлемі

Тұздар металл иондары мен қышқылдық қалдықтан тұратындықтан, олардың тотығу-тотықсыздану реакцияларын екі топқа бөлуге болады: металл ионының әсерінен болатын реакциялар және қышқыл қалдығының әсерінен болатын реакциялар...

Тотығу-тотықсыздану реакциясы

Тотығу-тотықсыздану реакциялары, атомдардың тотығу санының өзгеруімен жүретін химиялық реакциялар. Бастапқыда (А. Лавуазье оттегі жану теориясын химияға енгізген кезден бастап, 18 ғасырдың аяғында...

Тәжірибе 1. Егер сіз аммоний дихроматының (NH4)2Cr2O7 қызғылт-қызыл кристалдарының үйіндісін жанып тұрған сіріңкемен түртсеңіз, керемет нәрсе болады: кішкентай «жанартау» «атылады»...

Тотығу-тотықсыздану реакциялары

Тәжірибе 1. Глюкозаға күкірт қышқылымен қышқылдандырылған калий перманганатының ерітіндісін қосқанда...

Тотығу-тотықсыздану реакциялары

Тірі табиғаттағы барлық процестер энергияның өзгеруімен және оның бір түрден екінші түрге ауысуымен бірге жүреді. Бір тәулік ішінде ересек адам шамамен 10 миллион Дж энергия жұмсайды...

Болаттағы азот құрамын анықтау

Бұл тармақта өлшеу процесінде пневматикалық қондырғыда болатын процестер сипатталған. Өлшеу ағыны. Кейін...

Химия негіздері

1. Жұмыстың мақсаты: Тотығу-тотықсыздану реакцияларының теңдеулерін құру, тотықтырғыш пен тотықсыздандырғыштың эквиваленттік массаларын есептеу, тотығу-тотықсыздану реакцияларының ағынының бағытын анықтау дағдыларын қалыптастыру. 2...

Сұйық-сұйықтық жүйесіндегі негізгі экстракция көрсеткіштерін есептеу

Экстракция процесінде заттардың бөлінуі екі араласпайтын сұйықтықтардың таралу айырмашылығына негізделген. Ең қарапайым жағдайда...

Химиялық қасиеттеріқалайы және оның қосылыстары

Заттардың тотығу-тотықсыздану қабілетінің өлшемі олардың тотығу-тотықсыздану (электродтық) потенциалы (o)...

Кареннің химиясы

Каран қатарындағы монотерпеноидтардың радикалды қайта құрылуы, әдетте, фотохимиялық реакциялар кезінде орын алады. Мұндай қосылыстардың фотохимиялық түрлендірулері шолуда жеткілікті егжей-тегжейлі сипатталған 12...

Тіндерде өндірілетін зат алмасу энергиясының көп бөлігі көмірсулар мен триацилглицериндердің тотығуынан алынады; Ересек еркекте барлық энергия қажеттілігінің 90% дейін осы екі көзден қанағаттандырылады. Энергияның қалған бөлігі (10-нан 15% диетаға байланысты) аминқышқылдарының тотығуынан алынады.

Ағзадағы аминқышқылдарының рөлі ең алдымен белоктар биосинтезі үшін құрылыс материалы ретінде қызмет ететіндігімен анықталғанымен, белгілі бір жағдайларда олар тотығу ыдырауына да ұшырауы мүмкін. Бұл үш жағдайда мүмкін. 1) Белоктың қалыпты динамикалық айналымы кезінде бөлінетін амин қышқылдары жаңа белоктарды синтездеу үшін пайдаланылмаса, онда олар тотығу ыдырауына ұшырайды. 2) Ағзаға тағамнан аминқышқылдары белок синтезіне қажетті мөлшерден көп түссе, онда амин қышқылдары организмде жинақталмағандықтан артық мөлшері ыдырайды. 3) Ораза немесе қант диабеті кезінде, яғни. көмірсулар болмаған кезде немесе оларды пайдалану бұзылған кезде белоктар отын ретінде пайдаланылады. Осы жағдайлардың барлығында аминқышқылдары өздерінің амин топтарын жоғалтады және сәйкесінше -кетоқышқылдарына айналады, олар кейін суға тотығады; Бұл тотығудың бір бөлігі лимон қышқылының циклі арқылы жүреді.

Бұл тарауда біз ақуыздарды құрайтын жиырма қарапайым аминқышқылдарының тотығу ыдырауы жүретін метаболикалық жолдармен танысамыз. Біз де соны үйренеміз әртүрлі түрлеріЖануарларда амин қышқылдарынан бөлінген аммиак организмнен әртүрлі химиялық түрде шығарылады.

19.1. А-аминотоптарының тасымалдануы трансаминазалармен катализденеді

Ақуыздарда кездесетін жиырма кәдімгі α-амин қышқылдарының амин топтары аминқышқылдарының тотығу ыдырау сатыларының бірінде ажырайды. Егер бұл амин топтары жаңа амин қышқылдарының немесе басқа азоты бар қосылыстардың синтезі үшін қайта пайдаланылмаса, онда олар бір түрде жиналады, соңында бір жалпы соңғы өнімге айналады және осы түрде организмнен шығарылады. Адамдарда және басқа жердегі омыртқалылардың көпшілігінде бұл соңғы өнім несепнәр болып табылады. L-амин қышқылдарының көпшілігінен α-аминтоптарының жойылуы трансаминазалар немесе аминотрансферазалар деп аталатын ферменттермен катализденеді. Мұндай ферментативті реакциялартрансаминдену кезінде -амин тобы амин қышқылынан -кетоглутараттың -көміртек атомына ауысады, нәтижесінде бастапқы амин қышқылының -кетоаналогы және -кетоглутараттың аминдену өнімі болып табылатын -глутамат түзіледі (сурет 2). 19-1).

Күріш. 19-1. Трансаминдеу реакциясы. Тасымалданған амин тобы қызыл түспен белгіленген. Трансаминдену реакцияларының көпшілігінде α-кетоглутарат амин тобының акцепторы қызметін атқарады.

Назар аударыңыз, нақты дезаминдену, яғни. Мұндай реакцияларда амин топтарының жоғалуы болмайды, өйткені -амин қышқылының дезаминденуі -кетоглутараттың аминденуімен бірге жүреді. Трансаминденудің мәні оның коллекторлық қызметі, басқаша айтқанда, көптеген әр түрлі аминқышқылдарынан амин топтарының бір түрде -глютамин қышқылы түрінде жиналуы. Осылайша, әр түрлі аминқышқылдарының катаболизмі бір ғана өнімге әкеледі.

Трансаминазалардың көпшілігі амин тобының акцепторы үшін спецификаны көрсетеді: β-кетоглутарат жоғарыда аталған реакцияда осындай акцептор қызметін атқарады. Трансаминазалар басқа субстрат үшін азырақ спецификалық, яғни. амин топтарының доноры рөлін атқаратын амин қышқылы. Төменде ең маңызды трансаминазалар қатысатын бірнеше реакциялар берілген (ферменттердің атауы амин топтарының доноры рөлін атқаратын амин қышқылын көрсетеді):

Сонымен, амин қышқылдарының көпшілігінен амин тобын қабылдайтын жалпы акцептор - кетоглутарат. Алынған -глутамат амин топтарын белгілі биосинтетикалық жолдарға (22-тарау) және азот алмасуының өнімдері түзілетін реакциялардың соңғы тізбегіне бағыттау үшін қызмет етеді, содан кейін олар организмнен шығарылады. Трансаминазалар катализдейтін реакциялар оңай қайтымды, өйткені олардың тепе-теңдік константалары 1,0-ге жақын. Бұл мұндай реакциялардың мәні нөлге жақын екенін білдіреді (14.3-бөлім).

Барлық трансаминазалардың тығыз байланысқан протездік тобы бар және олардың әсер ету механизмі бірдей. Трансаминазалардың протездік тобы пиридоксальфосфат, пиридоксин туындысы немесе витамин (10.8-бөлім). Пиридоксальфосфат трансаминазалардың белсенді орнында аралық амин тобының тасымалдаушысы қызметін атқарады (19-2-сурет).

Күріш. 19-2. Трансаминазалардың протездік тобы. Пиродоксальфосфат және оның аминденген түрі пиридоксаминфосфаты (В) тығыз байланысқан трансаминаза коферменттері болып табылады. Олардың әрекетіне байланысты функционалдық топтар қызыл фонда көрсетілген. B. Пиридоксальфосфат трансаминазалар әрекеті кезінде амин топтарының аралық тасымалдаушысы рөлін атқарады. Мұндағы E фермент ақуызын білдіреді, ал тығыз байланысқан пиридоксальфосфатты білдіреді. Трансаминазалар пинг-понг механизмі арқылы пайда болатын бимолекулалық реакцияларды катализдейді. Бірінші субстрат амин тобын беріп, екіншісі ферментке қосылмас бұрын ферментті -кето қышқылы түрінде қалдырады.

Каталитикалық цикл кезінде ол амин топтарын біріктіруге қабілетті альдегидтік форма (пиридоксальфосфат) мен амин топтарын -кетоглутаратқа көшіруге қабілетті аминденген форма (пиридоксаминфосфат) арасында қайтымды ауысулардан өтеді. Осылайша, бұл протездік топ амин топтарының -амин қышқылынан -кетоглутаратқа қайтымды тасымалдаушысы қызметін атқарады (19-2-сурет). Трансаминазалар «пинг-понг» механизмі арқылы жүретін бимолекулалық реакцияларды катализдейтін ферменттердің классикалық мысалы болып табылады (9.8-бөлім). Мұндай реакцияларда бірінші субстрат екінші субстратқа қосылмай тұрып ферменттің белсенді жерінен кетуі керек. Біріншіден, кіретін амин қышқылы ферменттің белсенді орталығымен байланысып, өзінің амин тобын пиридоксальфосфатқа береді және белсенді орталықтан -кето қышқылы түрінде шығады. Содан кейін түсетін α-кето қышқылы белсенді аймақпен байланысады; ол пиридоксаминфосфаттан амин тобын қабылдайды және белсенді аймақтан енді амин қышқылы түрінде бөлінеді.

Суретте. 19-3 ферментпен байланысқан пиридоксальфосфаттың карбонил тобы кіретін амин қышқылының -амин тобымен әрекеттесіп, нәтижесінде ковалентті қосылыс болып табылатын аралық өнім - Шифф негізі түзілетінін көрсетеді.

Күріш. 19-3. Трансаминазалардағы пиридоксальфосфаттың әрекетін түсіндіретін схема. Келетін α-амин қышқылының амин тобы (А) ферментпен тығыз байланысқан пиридоксальфосфаттың карбонил тобымен әрекеттеседі. Бұл жағдайда аралық өнім ретінде Шифф негізі (В) түзіледі, ол кейін өзінің таутомерлі түріне (С) өтеді. Соңғысы сәйкес α-кето қышқылын түзу үшін гидролизденеді, ол жойылады, ал амин тобы пиридоксаминфосфат (D) түрінде трансаминазамен ковалентті байланыста қалады. Бұл реакциялар қайтымды болғандықтан, трансаминазаның аминденген түрі содан кейін өзінің амин тобын кіретінге ауыстырады, нәтижесінде жаңа амин қышқылы түзіледі.

Содан кейін қос байланыстың ығысуы және амин қышқылының көміртекті қаңқасының гидролитикалық ыдырауы жүреді; ал оның амин тобы пиридоксаминфосфат түрінде протездік топқа ковалентті байланыста қалады. Пиридоксамин фосфаты енді кіріс -кетоглутаратпен Шифф негізін құрайды, оған амин тобы беріледі; Тасымалдау, мәні бойынша, пиридоксамин фосфаты түзілген реакцияларды кері қайтару арқылы жүзеге асады.

Медицинада қан сарысуындағы аланин-трансаминаза мен аспартатаминазаны анықтау миокард инфарктісін диагностикалау және емдеу нәтижелерін бағалаудың маңызды әдісі болып табылады. Дәл осы әдіс кейбір химиялық реагенттердің улы әсерін анықтау үшін де қолданылады (19-1 қосымша).