Химияның негізгі ұғымдары мен заңдары. Гемоглобиннің молярлық массасы Гемоглобиннің молекулалық салмағы

15. Берілген температурада концентрациясы 0,2 моль/л БАЗ ерітіндісінен кейбір адсорбентпен 2 96 10 3 моль/г зат адсорбцияланады. Адсорбенттің адсорбциялық қабілетін анықтаңыз (моль/г), егер тұрақтысы a 0 07 моль/л.

[адсорбент сыйымдылығы 4 00 10 3 моль/г]

16. Фрейндлих теңдеуімен ерітіндідегі сірке қышқылының тепе-теңдік концентрациясын есептеңдер, егер 1 г көмір

17. Ацетон суда еріген кездегі адсорбция түрін анықтаңыз, егер судағы ацетон концентрациясы 29 г/л болса, беті

ерітінді кернеуі - 59 4					3 Н/м, беттік керілу
су - 73 49 10		3 Н/м, Т
[адсорбция оң,							6 моль м2]

18. Изобутир қышқылы ерітіндісінің концентрациясы 0,125-тен 0,250 моль/л-ге дейін жоғарылағанда оның беттік керілуі 55,1-ден 47,9 мН/м-ге дейін, изовалер қышқылы ерітіндісінкі 43,2-ден 35,0 мН/м-ге дейін төмендеді. Берілген концентрация диапазонындағы заттардың адсорбциялық мәндерін 293 К-де салыстырыңыз.

19. Сулы ерітінділерден БАЗ адсорбциясының мөлшері концентрацияның жоғарылауымен (T 298 К) көбейетінін немесе төмендейтінін анықтаңыз, егер келесі тәжірибелік деректер белгілі болса?

[ерітіндідегі беттік белсенді зат концентрациясының жоғарылауымен адсорбция 2 12 10 6-дан 9 09 10 6 мольм2-ге дейін артады]

20. Тәжірибе деректері бойынша (Т 288 К) концентрация жоғарылаған сайын май қышқылының сулы ерітіндідегі адсорбциясы неше рет өзгереді?

c 102,
	3 , Н/м

21. Аралас тең көлемдегі 1% кальций хлориді және күкірт қышқылы ерітінділері (тығыздықтары 1 г/мл-ге тең деп есептегенде). Алынған кальций сульфатының золының мицеллаларының формулаларын жазыңыз.

[түйіршік теріс зарядталған]

22. Түйіршіктері оң зарядты золь алу үшін 10 мл натрий хлоридінің cNaCl 0,002 моль/л ерітіндісіне концентрациясы 0,001 моль/л күміс нитраты ерітіндісінің қандай көлемін қосу керек? Золь мицелласының құрылысының сызбасын жазыңыз.

[түйіршік оң зарядталған, AgNO 3 ерітіндісінің көлемі 0,02 л артық болуы керек]

23. Теріс зарядталған бөлшектері бар золь алу үшін концентрациясы 0,003 моль/л марганец(II) хлоридінің 15 мл ерітіндісіне концентрациясы 0,001 моль/л аммоний сульфидінің қандай ең аз көлемін қосу керек?

24. Пруссия көк Fe 4 Fe CN 6 3 түйіршігі электр өрісінде анодқа жылжиды. Қандай зат тұрақтандырғыш қызметін атқарады? Мицелланың формуласын жаз.

[тұрақтандырғыш - K4 Fe CN 6 ]

25. 100 мл 0,03% NaCl ерітіндісіне (1 г/мл) 250 мл 0,001 Mr AgNO 3 ерітіндісін қосыңыз. Зольді люмицелланың формуласын жазыңыз. Төмендегі электролиттердің қайсысы коагуляцияның ең төменгі шегімен осы зольдің коагуляциясын тудырады: KCl, Ba NO 3 2,

K2 CrO 4 , MgSO 4 , AlCl3 ?

[түйіршік теріс зарядталған, сондықтан коагулянттық иондар катиондар болып табылады. AlCl3 үшін коагуляцияның ең төменгі шегі]

26. Кремний қышқылының зоті K2 SiO 3 және HCl ерітінділерімен әрекеттесу арқылы алынды. Золь мицелласының формуласын жазыңыз және қарсы иондар электр өрісінде катодқа ауысса, электролиттердің қайсысы артық болғанын анықтаңыз?

[артық K2 SiO 3 ]

27. Күміс хлоридінің золь бөлшектері электр өрісінде анодқа қарай қозғалуы үшін 0,03 л 0,002 М AgNO 3 ерітіндісіне қандай көлемде 0,001 М FeCl 3 ерітіндісін қосу керек? Мицеллездің формуласын жаз.

[FeCl 3 көлемі 0,02 л артық болуы керек]

28. Натрий сульфаты және калий хлориді бар темір (III) гидроксиді гидрозолының коагуляция шегі сәйкесінше 0,32 және 20,50 ммоль/л құрайды. Коллоидты золь бөлшектерінің зарядының таңбасын анықтаңыз. Осы электролиттердің коагуляциялық қабілетін есептеңіз және олардың қатынасын есептелген Шульце-Харди ережесімен салыстырыңыз.

29. Белгілі бір зольге қатысты электролиттердің коагуляциялық қабілеті келесі ретпен төмендейді: NH 4 3 PO 4 NH 4 2 SO 4 NH 4 NO3. Коллоидты бөлшектердің заряд белгісі қандай? Коагуляциялық қабілеті шамамен жоғарыдағыға тең болатын электролиттерге мысал келтіріңіз.

[sol бөлшектер оң зарядталған, иондардың коагуляциялық қабілеті әрең төмендейді: PO 3 4 SO 2 4 NO 3 ]

30. Зольдің магний сульфатымен коагуляция шегі нитратомбарийден аз. Золь бөлшектері қалай зарядталады? Бір зольді калий фосфатымен гекоагуляциялау туралы не айтуға болады?

31. Көлемі 1,5 л алтын сульфид золының коагуляциясы 0,2 моль/л концентрациялы 570 мл натрий хлоридінің ерітіндісін қосқанда болды. Натрий ионының зольінің коагуляция шегін есептеңіз.

32. Золь гидроксиді мен темір фосфат иондарының коагуляция шегі 0,37 ммоль/л. 750 мл золды коагуляциялау үшін қандай көлемдегі 5% натрий фосфат ерітіндісі (105 г/мл) қажет?

[Na 3 PO 4 ерітіндісінің көлемі 0,87 мл]

33. 0,01 моль/л K4 Fe CN 6 концентрациясы бар 10,6 мл ерітіндіні қосқанда 2 литрлік алюминий гидроксидінің айқын коагуляциясы болды. Зольді гексацианоферрат иондарымен коагуляциялау шегін есептеңіз; алюминий гидроксиді золь мицеллаларының формуласын жаз.

34. Алтын сульфидті зольдің кальций иондарымен коагуляциялану шегі 0,69 ммоль/л. 100 мл золды коагуляциялау үшін хлорлы кальций концентрациясы 0,5 моль/л ерітіндінің қандай көлемі қажет?

[CaCl2 ерітіндісінің көлемі 0 15 10 3 л]

35. Зольдің коллоидты бөлшектерінің зарядының таңбасын анықтаңыз, егер оны электролиттермен коагуляциялау кезінде келесі коагуляция табалдырықтары (ммоль/л) алынса: c pc KNO3 300; c дана MgCl2 320; c дана Na3 PO4 0 6.

[оң]

36. Қандай электролит, Na2 SO4 немесе MgCl2, тең көлемдегі калий йодид концентрациясы 0,01 моль/л ерітінді мен күміс нитраты концентрациясы 0,015 моль/ ерітіндіні араластыру арқылы алынған күміс йодид золының коагуляциялық қабілеті жоғары болады. l?

[Na2 SO4 коагуляциялық қабілеті жоғары]

37. 10 мл AgI теріс зарядты зольді коагуляциялау үшін KNO3 концентрациясы 1 моль/л 1,5 мл ерітінді немесе 0,5 мл Ca NO3 2 концентрациясы 0,1 моль/л немесе 0,2 мл а. Al NO3 концентрациясы 0,01 моль/л ерітінді қажет. c p 1 z 6 ережесі дұрыс па?

[ереже шамамен орындалады]

38. KAuO2 тұрақтандырылған алтын зольінің мицелласының формуласын жазыңыз. Қандай электролит – NaCl, BaCl2, FeCl3 – коагуляция шегі төмен болады?

[FeCl3 жағдайында коагуляция шегі төмен]

39. Зәйтүн майының 22 Æ С-тағы тығыздығы 960 кг м3, ал бұл температурадағы судың тығыздығы 996 кг м3. Зәйтүн майы вискозиметр арқылы 21 минут 15,6 секундта ағып өтеді, сол көлемдегі су.

су 22 H2 O 9 58 10 4 Н с м2.
[зәйтүн майының тұтқырлығы 841 3	10 4 Н с м2 ]
40. Керосиннің тұтқырлығы 20	Æ C 1 8-ге тең	10 3 Па с және қарсы
бірдей жағдайларда су сүйегі - 1 005 10		3 Па с (N s м2).

Вискозиметрден керосиннің ағу уақыты 53 с, ал судың бірдей көлемі 24 с екені белгілі болса, керосиннің тығыздығын анықтаңыз. Судың тығыздығы 998 кг м3.

[керосиннің тығыздығы 809 4 кг м3]

41. 100 мл натрий ацетаты концентрациясы 0,1 моль/л ерітіндіден және сірке қышқылының концентрациясы 0,2 моль 25 мл ерітіндіден дайындалған ацетатты буферде электрофорез кезінде ақуыз бөлшектері pI 4 0) қай электродқа жылжиды. /л?

[бұл буферлік ерітіндіде ақуыз теріс зарядталады және электрофорез кезінде анодқа ауысады]

42. Ерітіндіде белоктардың қоспасы бар: глобулин (pI 7), альбумин (pI 4 9) және коллаген (pI 4 0). Бұл белоктарды қандай рН шамасында электрофоралық жолмен бөлуге болады?

[белоктарды рН 4-9 кезінде электрофоралық жолмен бөлуге болады]

43. Егер оның pI 4 және рН 5 болса, электрофорез кезінде ақуыз бөлшектері қай электродқа жылжиды?

[белок бөлшектері анодқа қарай жылжиды]

44. Гемоглобин pI 6 68 сутегі ионының концентрациясы 1 5 10 6 моль/л болатын буферлік ерітіндіге салынды. Электрофорез кезінде гемоглобин молекулаларының қозғалыс бағытын анықтаңыз. Эритроциттерде рН 7 25 болатыны белгілі. Осы рН мәнінде гемоглобин молекулалары қандай зарядқа ие болады.

[гемоглобин молекулалары катодқа қарай жылжиды; рН 7 кезінде 25 гемоглобин молекуласының теріс заряды бар]

45. Физиологиялық температурадағы массалық концентрациясы 1 кг м3 сулы ақуыз ерітіндісінің осмостық қысымы 292,7 Па. Ақуыздың молекулалық массасын орташа молярлық массасынан анықтаңыз (ақуыз молекуласы изодиаметриялық).

[салыстырмалы молекулалық салмағы 87,940]

46. ​​25 центрациядағы орташа осмостық қысымды есептеңіз - 4,176 кг м3;

полистиролдың молярлық массасы, егер Æ C 120,9 Па тең болса, ал массасы 1 Па м6 кг2.

47. Желатин (pI 4 7) 0 Æ C температурада құрамдас бөліктері бірдей ацетат буферінде ісінеді ме? Желатиннің ісіну процесін қалай анықтауға болады? Жауабыңызды түсіндіріңіз.

[изоэлектрлік нүктенің жанында ісіну минималды]

48. Массасы 200 г каучук ісінгенде 964 мл хлороформ (1 9 г мл) сіңірілді. Резеңкенің ісіну дәрежесін және алынған желенің пайыздық құрамын есептеңіз.

[ 915 8%; резеңке 9 84%; хлороформ 90 16%]

49. Полимерге тән тұтқырлығы 0 126 м3 кг, тұрақтысы K 5 10 5, 0 67 болса, оның орташа молярлық массасын есептеңіз.

50. Мольдік концентрациясы 0,0025 моль/кг-ға тең ерітінді дайындау үшін полимердің қандай массасын алу керек,

еріткіштің массасы 1,5 кг болса? Мономердің молярлық массасы 100 г/моль. Полимерлену дәрежесі – 100.

51. Изоэлектрлік нүктелері 5 және 3 болатын екі ферментті рН қандай рН шамасында электрофорез арқылы бөлу керек? рН 4,6 ерітінділерде фермент бөлшектері қалай зарядталады?

және 7,9?

[рН 4-те бөлінуі керек; рН 4 6 " " және " ", рН 7 9 " " және " "] зарядтары

52. Полиметилметакрилаттың молярлық массасын вискозиметриялық әдіс бойынша келесі мәліметтерді пайдаланып анықтаңыз?

Концентрация
ерітінді, кг м3
Тұтқырлықтың төмендеуі
ЖИА ерітіндісі
бензолда

Тұрақтылар: К

105 ]

53. Кейбір БМК-ның молярлық массасы 600000 заттың массалық концентрациясы 6 г/л болса, ерітіндінің молярлық концентрациясы қандай болады? 27-де мұндай ерітіндінің осмостық қысымы қандай боладыÆ C?

54. 1 литр ерітіндіде 5 г амилоза бар. Мұндай ерітіндінің осмостық қысымы 27Æ C 0,15 мм сын. бағ. тең. Өнер. Амилозаның молярлық массасын есептеңіз.

55. Мембрананың бір жағына PrtCl концентрациясы 0,1 моль/л ақуыз ерітіндісі, ал екінші жағына натрий хлоридінің концентрациясы 0,2 моль/л ерітінді орналастырылған. Тепе-теңдік орнаған кезде мембрананың екі жағындағы хлоридиондардың концентрациясын есептеңдер.

56. Желатиннің алтын санын анықтау үшін 9,9 мл қызыл алтын зольіне 0,1 мл 1% желатин ерітіндісін қосты. Содан кейін әрбір пробиркаға 1 мл 1 2 бастапқы ерітіндінің кезекті 10 сұйылтуы жүргізілді 10%

натрий хлоридінің ерітіндісі. Алғашқы бес пробиркада ешқандай өзгерістер байқалмады, бірақ 6-10 пробиркаларда ерітінді көк реңкке ие болды. Алтын сан дегеніміз не?

57. Массалық концентрациясы 25 кг м желатиннің сулы ерітіндісінің 293 К осмостық қысымын анықтаңыз. 3 .

Желатиннің молярлық массасы 104,600, ал коэффициенті

0 69 Па м6	кг 2.

58. Дифенилформамид ерітіндісіндегі әртүрлі концентрациядағы полиакрилонитрилдің молекулалық массасы 293 К температурада 75 000 және 39 100, ал меншікті тұтқырлығы сәйкесінше 0,299 және 0,110. Марк-Хоувинк теңдеуіндегі коэффициенттерді және К-ті анықтаңыз.

59. Іріңді менингит диагностикасы кезінде цереброспинальды сұйықтық протеиндерінің қорғаныш саны анықталады. Бұл санды есептеңіз, егер NaNO массалық үлесі бар 2 мл ерітіндінің әсерінен 20 мл AgBr золь коагуляциясының алдын алу үшін белгілі болса. 3 10% осы ерітіндіге 1 литрде 2 г ақуызы бар 3 мл жұлын сұйықтығын қосу қажет.

60. Изоэклектикалық күйде 26 г/л гемоглобин бар ерітіндінің осмостық қысымы 0,0117 г/л натрий хлориді бар ерітіндінің осмостық қысымына тең. Ерітінділердің тығыздығын 1 г/мл-ге тең, температура 25 алыңдарÆ C, Вант-Хофф заңынан ауытқуды елемеуге болады. Гемоглобиннің молекулалық (молярлық) массасын есептеңіз.

ҚОЛДАНУ

1. НЕГІЗГІ ФИЗИКАЛЫҚ ТҰРАҚТЫЛАР

Авогадро тұрақтысы, N A 6 02 1023 моль 1. Әмбебап газ тұрақтысы, R 8 31 Дж моль

Больцман тұрақтысы, k R N A 1 38 10 23 Дж К. Газдың қалыпты молярлық көлемі, V 0 22 4 л моль. Планк тұрақтысы, h 6 63 10 34 Дж с.

2. ОНДЫҚ КӨПТІКТЕР МЕН РАҢҚА БІРЛІКТЕРІН ҚАЛЫПТАСТЫРУДЫҢ ФАКТОРЛАРЫ МЕН КІРІСӨЗІ ЖӘНЕ ОЛАРДЫ ТАҢДАУ

метр

	Фактор,			Фактор,
	қайсы бойынша			қайсы бойынша
	көбейеді			көбейеді
	негізгі			негізгі
	1012
	килограмм
Электр тогының күші
Термодинамикалық температура
Заттың мөлшері
Туынды шамалар	кеңістік пен уақыт
	шаршы метр
	текше метр
Жылдамдық	секундына метр
Механикалық туындылар	және жылулық шамалар
Тығыздығы	килограммына	кг м3
	текше метр
Күш, салмақ
Қысым
Энергия, жұмыс, жылу мөлшері,
термодинамикалық потенциал
Энтропия	келвинге арналған джоуль
Электрлік туындылар	және магниттік шамалар
Электр энергиясының мөлшері
термодинамикалық потенциал
Электр кернеуі
электр потенциалы,
электр қозғаушы күш
Электр кедергісі

Белоктар – тірі ағзаларды құрайтын заттардың ең маңызды класы. Көптеген ақуыздар катализатор қызметін атқарады. Гемоглобин де оттегін өкпеден ұлпаларға тасымалдайды.

25-1. Гемоглобиннің молярлық массасы г/моль. Эритроциттердегі гемоглобиннің орташа мөлшері 15 г/100 мл құрайды. Қандағы гемоглобиннің (М) молярлық концентрациясын анықтаңыз.

25-3. Генри заңы келесідей тұжырымдалған:

ерігіштік = кГ´ ішінара қысым ( кГ – Генри тұрақтысы)

Оттегі үшін Генри тұрақтысы 1,3 х 10 –3 моль/л/атм. Ауамен тепе-теңдіктегі судағы екі оттегі молекуласының арасындағы орташа қашықтықты есептеңіз.

25-4. Гемоглобин молекуласы төрт оттегі молекуласын байланыстыра алады. Оттегі бар қандағы екі оттегі молекуласы арасындағы орташа қашықтықты есептеңіз. Нәтижені 25-2 және 25-3 сұрақтардың жауаптарымен салыстырыңыз. Гемоглобиннің оттегін концентрациялау және оны оттегінің парциалды қысымы төмен тіндерге жеткізудегі тиімділігі туралы қорытынды жасаңыз.

25-6. Гемоглобин молекуласында неше түрлі аминқышқылдары бар?

25-7. Трипсин лизин мен аргининнің карбоксил топтары түзетін пептидтік байланыстарды гидролиздейді. Мысалы, төмендегі пептид

трипсин әрекетінен кейін келесі пептидтерге ыдырайды:

Гемоглобин дисульфидті байланыстардың тотықсыздануына және алкилденуге, содан кейін трипсиннің әсерінен толық гидролизге ұшырады. Гидролиз өнімдері қанша аминқышқылының қалдықтарынан (орта есеппен) тұрады?

Гемоглобиннің молярлық массасы

Гемоглоб i n (Hb) (ден гемо. және лат. globus - шар), адамның, омыртқалылардың және кейбір омыртқасыздардың қанындағы қызыл темірі бар пигмент; организмде ол оттегін (O 2) тыныс алу мүшелерінен тіндерге тасымалдау қызметін атқарады; беруде де маңызды рөл атқарады Көмір қышқыл газытіндерден тыныс алу мүшелеріне дейін. Көптеген омыртқасыздарда глицерин қанда еркін ериді; омыртқалы және кейбір омыртқасыздарда эритроциттер – эритроциттерде кездеседі, олардың құрғақ қалдығының 94% дейін құрайды. Эритроциттердің құрамына кіретін газдың молярлық массасы шамамен, плазмада еріген - дейін. Химиялық табиғаты бойынша Г. күрделі белок - хромопротеин , глобин белокынан және темір порфириннен – гемнен тұрады. Жоғары сатыдағы жануарлар мен адамдарда қан молярлық массасы шамамен 17 000 болатын 4 мономерлік суббірліктерден тұрады; Екі мономердің әрқайсысында 141 амин қышқылының қалдығы бар ( а-тізбек), қалған екеуі - әрқайсысында 146 қалдық ( б-тізбектер).

Бұл полипептидтердің кеңістіктік құрылымдары негізінен ұқсас. Олар гем молекулалары орналасқан тән «гидрофобты қалталарды» құрайды (әр суббірлік үшін бір). Гемге кіретін темір атомының 6 координациялық байланысының 4-еуі пиррол сақиналарының азотына бағытталған; 5-ші полипептидтерге жататын және 87-ші орында орналасқан гистидиннің имидазол сақинасының азотымен байланысады. а-тізбекте және 92-ші орында б- тізбектер; 6-шы байланыс су молекуласына немесе басқа топқа (лигандаларға), соның ішінде оттегіге бағытталған. Сутектік, тұз және басқа ковалентті емес байланыстар арқылы суббірліктер бір-бірімен еркін байланысқан және амидтердің әсерінен оңай диссоциацияланады және негізінен симметриялық димерлердің түзілуімен тұз концентрациясының жоғарылауы ( а б) және ішінара а-Және б-мономерлер. Газ молекуласының кеңістіктік құрылымы рентгендік дифракциялық талдау арқылы зерттелді (М. Перутс, 1959).

Амин қышқылдарының орналасу реті а-Және б-бірқатар жоғары сатыдағы жануарлар мен адамдардағы Г.-ның тізбектері толық анықталған. Тетрамерге жиналған гем молекуласында барлық 4 гем қалдығы бетінде орналасқан және O 2 реакциялары оңай қол жетімді. О 2 қосылуы гемдегі Fe 2+ атомының мөлшерімен қамтамасыз етіледі. Бұл реакция қайтымды және O 2 парциалды қысымына (кернеуіне) тәуелді. О 2 кернеуі 100-ге жуық болатын өкпе капиллярларында мм сын.бағ. Өнер., G. O 2-мен қосылып (оттегідену процесі), оттегімен қаныққан G. - оттегіленген гемоглобинге айналады. O2 кернеуі айтарлықтай төмен тіндік капиллярларда (шамамен. 40 мм сын. бағ. Өнер.), оксигемоглобиннің гемоглобинге және О 2 диссоциациясы жүреді; соңғысы мүшелер мен тіндердің жасушаларына енеді, онда O 2 парциалды қысымы одан да төмен (5-20) мм сын.бағ. см.); жасушалардың тереңдігінде ол нөлге дейін төмендейді. Гемоглобинге О 2 қосылуы және оксигемоглобиннің гемоглобин мен О 2 диссоциациясы гемоглобин молекуласындағы конформациялық (кеңістіктік) өзгерістермен, сонымен қатар оның димерлерге және мономерлерге қайтымды ыдырауымен, кейіннен тетрамерлерге агрегациялануымен қатар жүреді.

Газдың қасиеттері O 2 және басқа да қасиеттерімен әрекеттескен кезде өзгереді: оттегі бар газ газға қарағанда 70 есе күшті қышқыл, бұл тіндерде байланысуда және СО 2-ні өкпеге шығаруда үлкен рөл атқарады. Спектрдің көрінетін бөлігіндегі жұтылу жолақтары тән: G. бір максимумға ие (554-те) ммк), оттегі бар газдың 578 және 540 екі максимумы бар ммк. G. СО 2-ні тікелей қосуға қабілетті (СО 2-нің NH 2 -глобин топтарымен әрекеттесуі нәтижесінде); бұл жағдайда карбгемоглобин түзіледі - өкпе капиллярларында гемоглобинге және СО 2-ге оңай ыдырайтын тұрақсыз қосылыс.

Адам қанындағы Г. мөлшері орта есеппен 13-16 G%(немесе Сали бойынша 78%-96%); әйелдерде Г. еркектерге қарағанда біршама аз. Г.-ның қасиеттері онтогенез кезінде өзгереді. Сондықтан олар эмбриональды Г.-ны, ұрық Г.-ны (ұрық) - HbF және ересек Г.-ны - HbA деп ажыратады. Ұрық жасушаларының оттегіге жақындығы ересектерге қарағанда жоғары, бұл маңызды физиологиялық мәнге ие және ұрық денесінің O 2 тапшылығына үлкен төзімділігін қамтамасыз етеді. Қандағы G. мөлшерін анықтау қалыпты жағдайда және әртүрлі ауруларда, әсіресе қан аурулары кезінде қанның тыныс алу қызметін сипаттау үшін маңызды. Г.-ның мөлшерін арнайы құрылғылар – гемометрлер анықтайды.

Кейбір аурулар үшін, сондай-ақ туа біткен қан аномалиялары үшін (қараңыз. Гемоглобинопатиялар ) эритроциттерде қалыпты емес қан жасушалары (патологиялық) пайда болады, оларда аминқышқылдары қалдығының орнын ауыстыруымен - немесе б- тізбектер. Аномальды Г.-ның 50-ден астам сорттары анықталды, осылайша, орақ жасушалы анемияда Г б- тізбектері N-соңынан 6-шы орында орналасқан глутамин қышқылы валинмен ауыстырылады. Гемоглобин F немесе H мазмұнымен байланысты қызыл қан жасушаларының ауытқулары жатыр талассемия , метгемоглобинемия . Кейбір қалыпты емес асқазан-ішек жолдарының тыныс алу қызметі қатты бұзылады, бұл әртүрлі патологиялық жағдайларды тудырады ( анемия және т.б.). Г.-ның қасиеттері организм уланған кезде өзгеруі мүмкін, мысалы, түзілуін тудыратын көміртегі тотығымен. карбоксигемоглобин , немесе метгемоглобин түзе отырып, Fe 2+ гемін Fe 3+ түрлендіретін улар. Бұл G. туындылары оттегін тасымалдауға қабілетсіз. G. молекуласының белоктық бөлігінің ерекше құрылымына байланысты әртүрлі жануарлардың түр ерекшелігі болады. Қанның қызыл түйіршіктерінің жойылуы кезінде бөлінетін Г., түзілу көзі болып табылады өт пигменттері.

Бұлшық ет ұлпасының құрамында бұлшықет G. - миоглобин , молярлық массасы, құрамы және қасиеттері бойынша G. суббірліктеріне (мономерлер) жақын. Г.-ның аналогтары кейбір өсімдіктерден табылған (мысалы, леггемоглобин бұршақ түйіндерінде кездеседі).

Лит.:Коржуев П.А., Гемоглобин, М., 1964; Гауровиц Ф., Белоктардың химиясы және функциялары, транс. Ағылшын тілінен, 2-бас., М., 1965, б. 303-23; Инграм В., макромолекулалардың биосинтезі, транс. ағылшын тілінен, М., 1966, б. 188-97; Рапопорт С.М., Медициналық биохимия, транс. немістен, М., 1966; Перутц М., Гемоглобин молекуласы, жинақта: Молекулалар мен жасушалар, М., 1966; Цукеркандл Е.; Гемоглобиннің эволюциясы, сол жерде; Фанелли А.Р., Антонини Е., Капуто А., Гемоглобин және миоглобин, «Белоктар химиясындағы жетістіктер», 1964 ж. 19, б. 73-222; Антонини Э., Брунори М., Гемоглобин, «Биохимияның жылдық шолуы», 1970, т. 39, б. 977-1042 жж.

Г.В.Андреенко, С.Е.Северин.

Бір гемоглобин молекуласының массасын есептеңіз: грамммен және атомдық массалық бірліктермен.

Бір гемоглобин молекуласының массасын есептеңдер (молекулярлық формуласы C 2954 H 4516 N 780 O 806 S 12 Fe 4):

а) граммен; б) атомдық масса бірліктерімен.

Мәселенің қысқаша мәлімдемесін және оны шешуге қажетті қосымша деректерді жазып алайық.

а) Гемоглобин молекуласының массасын есептеу үшін оның молярлық массасын білу керек:

М (гемоглобин) = 2954·12 + 4516·1 + 780·14 + + 806·16 + 12·32 + 4·56 =( г/моль)

Әрі қарай қорытындылауды екі жолмен жүзеге асыруға болады.

1-әдіс: заттың мөлшері бойынша.

Зат мөлшері - атомдар немесе молекулалар санын, заттың массасы мен көлемін байланыстыруға мүмкіндік беретін ыңғайлы әмбебап шама.

мұндағы m – масса, М – молярлық масса, N – атомдар немесе молекулалар саны, N A = 6,02 10 23 моль –1– Авогадро тұрақтысы.

Осы формулаларды біріктіру арқылы біз массаны молекулалар санымен өрнектей аламыз:

Алынған формулаға N = 1 ауыстырсақ, M = г/моль, N A = 6,02·10 23 моль –1, табамыз

2-әдіс: пропорцияларды қолдану.

6,02 10 23 гемоглобин молекуласының массасы Г;

ал 1 гемоглобин молекуласының массасы м Г.

б) Молекуланың абсолюттік массасы салыстырмалы молекулалық массаны 1 а көбейткенге тең. жеу.

Салыстырмалы молекулалық масса сан жағынан молярлық массаға тең.

Жауап:Бір гемоглобин молекуласының массасы:

а) 1,07·10 –19 Г; б) а. жеу.

Студенттерден студенттерге арналған жоба! Біз университетке өтуді 50%-ға жеңілдетеміз. Біз оқу уақытын 40% үнемдейміз. Қуанышыңызды 200% арттырыңыз!

Химик анықтамалығы 21

Химия және химиялық технология

Гемоглобиннің молекулалық салмағы

Темір биологиялық тотығу-тотықсыздану реакцияларында негізгі электрон тасымалдаушы қызметін атқарады. Темір иондары, Fe+ және Fe+ екеуі де адам ағзасында болады және электронды тасымалдаушы ретінде әрекет ете отырып, бір тотығу күйінен екіншісіне үнемі өзгеріп отырады. Мұны цитохромдар мысалы арқылы көрсетуге болады. Темір иондары сонымен қатар молекулалық оттегін тасымалдауға және сақтауға қызмет етеді - бұл барлық омыртқалы жануарлардың тіршілігіне қажетті функция. Бұл жүйеде тек Re(P) жұмыс істейді. Зат алмасу процестерінің оттегі қажеттілігін қанағаттандыру үшін жануарлардың көпшілігінде сұйықтық бүкіл денеде айналады және оттегін сыртқы көзден сіңіріп, ұлпалардың митохондрияларына тасымалдайды. Мұнда тыныс алу тізбегі тотығу фосфорлануын және АТФ түзілуін қамтамасыз ету үшін қажет. Дегенмен, судағы оттегінің ерігіштігі тірі ағзалардың тыныс алуын қамтамасыз ету үшін тым төмен. Сондықтан қанда әдетте оттегіні қайтымды байланыстыратын ақуыздар болады. Бұл ақуыз молекулалары бұлшық еттерге (тіндерге) оттегінің енуін жеңілдетеді, сонымен қатар оттегі сақтау қызметін атқара алады. 

Екінші жағынан, TMV молекулалық салмағы шамамен 40 миллион деп есептелді және бастапқыда TMV құрылымын түсіну Джон Кендру миоглобин мен гемоглобиннің әлдеқайда кішірек молекулаларының құрылымына қарағанда өлшеусіз қиынырақ болатын сияқты көрінді. және Макс Перуц көптеген жылдар бойы күресті, бірақ ешқашан биологты қызықтыратын нәтиже алмады. 

Гемоглобин

Гемоглобин (Hb) (ден гемо. және лат. globus - шар), адамның, омыртқалылардың және кейбір омыртқасыздардың қызыл темірі бар қан пигменті

Гемоглобиннің және оның қосылыстарының абсорбциялық спектрлері: 1 - гемоглобин; 2 - оксигемоглобин; 3 - карбоксигемоглобин; 4 - метгемоглобин: B, C, D, E, F, G - күн спектрінің негізгі Фраунгофер сызықтары, толқын ұзындықтары сандармен көрсетілген.

Адамның оксигемоглобин диссоциациясының қисығы.

Гемоглобин

Ақуыз молекуласының пішініне қарай фибриллярлы және глобулярлы белоктар ерекше топқа амин қышқылдарынан басқа көмірсулар, нуклеин қышқылдары және т.б. глобин және темір порфирин - гем. Жоғары сатыдағы жануарлар мен адамдарда қан молярлық массасы шамамен 17 000 болатын 4 мономерлік суббірліктерден тұрады; екі мономерде 141 амин қышқылы қалдығы (?-тізбек), қалған екеуінде 146 қалдық (?-тізбек) болады.

Бұл полипептидтердің кеңістіктік құрылымдары негізінен ұқсас. Олар гем молекулалары орналасқан тән «гидрофобты қалталарды» құрайды (әр суббірлік үшін бір). Гемге кіретін темір атомының 6 координациялық байланысының 4-еуі пиррол сақиналарының азотына бағытталған; 5-ші полипептидтерге жататын және α-тізбекте 87-ші орында және β-тізбекте 92-ші орында орналасқан гистидиннің имидазол сақинасының азотымен байланысады; 6-шы байланыс су молекуласына немесе басқа топтарға (лигандтарға), соның ішінде оттегіге бағытталған. Сутектік, тұз және басқа ковалентті емес байланыстар арқылы суббірліктер бір-бірімен еркін байланысқан және амидтер әсерінен оңай диссоциацияланып, тұз концентрациясының жоғарылауымен негізінен симметриялық димерлерді (??) және ішінара?- және?-мономерлер құрайды. Гемоглобин молекуласының кеңістіктік құрылымын 1959 жылы ағылшын биохимигі Макс Фердинанд Перуц рентгендік дифракциялық талдау арқылы зерттеді.

Бірқатар жоғары сатыдағы жануарлар мен адамдарда гемоглобиннің α- және β-тізбектеріндегі амин қышқылдарының орналасу реті толық анықталған. Тетрамерге жиналған гем молекуласында барлық 4 гем қалдығы бетінде орналасқан және O 2 реакциялары оңай қол жетімді. О 2 қосылуы гемдегі Fe 2+ атомының мөлшерімен қамтамасыз етіледі. Бұл реакция қайтымды және O 2 парциалды қысымына (кернеуіне) тәуелді. Капиллярларда Капиллярлар - мүшелер мен ұлпаларға енетін ең кішкентай тамырлар. Олар артериолаларды венулалармен (ең кішкентай веналар) байланыстырады және қан айналымын жабады; олардың қабырғалары арқылы қан мен ұлпалар (қан капиллярлары) арасында зат алмасу жүреді. Лимфа капиллярлары лимфа тамырларын құрайды, тіндерден сұйықтықтың ағып кетуіне ықпал етеді, денеден бөтен бөлшектер мен патогендік бактерияларды жояды. өкпе, онда O 2 кернеуі шамамен 100 мм сын.бағ. Art., G. біріктіреді O 2 (оттегілену процесі Oxygenation - қанығу оттегі.), айналады оттегі G. - оттегімен гемоглобин. О 2 кернеуі әлдеқайда төмен (шамамен 40 мм сын. бағ.) тіндік капиллярларда оксигемоглобин гемоглобин мен оттегі O 2-ге диссоциацияланады; соңғысы органдар мен тіндердің жасушаларына енеді, онда O 2 парциалды қысымы одан да төмен (5-20 мм Hg); жасушалардың тереңдігінде ол нөлге дейін төмендейді. Гемоглобинге О 2 қосылуы және оксигемоглобиннің гемоглобин мен О 2 диссоциациясы гемоглобин молекуласындағы конформациялық (кеңістіктік) өзгерістермен, сонымен қатар оның димерлерге және мономерлерге қайтымды ыдырауымен, кейіннен тетрамерлерге агрегациялануымен қатар жүреді.

Гемоглобиннің басқа қасиеттері де O 2 оттегімен әрекеттескенде өзгереді: оттегімен қаныққан гемоглобин гемоглобиннен 70 есе күшті қышқыл болып табылады, бұл тіндерде байланысуда және СО 2-нің өкпеде бөлінуінде үлкен рөл атқарады. Сипатталған жұтылу жолақтары спектрдің көрінетін бөлігінде: геоглобиннің бір максимумы бар (554 ммк), ал оттегіленген газдың 578 және 540 ммк екі максимумы бар. Г. көмірқышқыл газын (көмірқышқыл газын) СО 2 (СО 2 глобиннің NH2-топтарымен реакциясы нәтижесінде) тікелей қосуға қабілетті; бұл жағдайда карбгемоглобин түзіледі - өкпе капиллярларында гемоглобинге және СО 2-ге оңай ыдырайтын тұрақсыз қосылыс.

Күріш. 1. Гемоглобиннің және оның қосылыстарының абсорбциялық спектрлері: 1 - гемоглобин; 2 - оксигемоглобин; 3 - карбоксигемоглобин; 4 - метгемоглобин: B, C, D, E, F, G - күн спектрінің негізгі Фраунгофер сызықтары, толқын ұзындықтары сандармен көрсетілген.

Адам қанындағы гемоглобин мөлшері орта есеппен % құрайды (немесе Сали бойынша 78% - 96%); әйелдерде Г. еркектерге қарағанда біршама аз. Г.-ның қасиеттері онтогенез кезінде өзгереді. Сондықтан олар эмбриональды Г.-ны, ұрық Г.-ны (ұрық) - HbF және ересек Г.-ны - HbA деп ажыратады. Ұрық жасушаларындағы оттегіге жақындығы ересектерге қарағанда жоғары, ол айтарлықтай физиологиялық Физиологиялық, физиологиялық күйге ие - яғни. жүйелер мен органдардың қалыпты жұмысынан ауытқулар жоқ біреуі. маңызды және ұрық денесінің O 2 тапшылығына үлкен төзімділігін қамтамасыз етеді. Қандағы G. мөлшерін анықтау қалыпты жағдайда және әртүрлі ауруларда, әсіресе қан аурулары кезінде қанның тыныс алу қызметін сипаттау үшін маңызды. Г.-ның мөлшерін арнайы құрылғылар – гемометрлер анықтайды.

Кейбір ауруларда, сондай-ақ туа біткен аномалияларда аномалия - эмбриондық дамудың бұзылуынан туындаған ағзаның құрылымдық немесе функционалдық ауытқуы. Өткір көрінетін ауытқулар ақаулар немесе деформациялар деп аталады. қанның эритроциттерінде қалыптыдан (- немесе?-тізбектерінде) амин қышқылы қалдығының орын ауыстыруымен ерекшеленетін аномальды (патологиялық) Г. пайда болады. Аномальды Г.-ның 50-ден астам түрі анықталған. Осылайша, орақ жасушалы анемия, G. β-тізбектерінде N-терминусынан 6-шы орында тұрған глутамин қышқылы, гемоглобин F немесе H мазмұнымен байланысты эритроциттердің аномалиялары негіз болды Талассемия (грек тілінен th?lassa - теңіз және h?ima - қан) - Жерорта теңізі аймақтарының тұрғындарында алғаш рет анықталған тұқым қуалайтын анемия, гемоглобин синтезінің бұзылуынан туындайды. метгемоглобинемия Кейбір анормальды гемоглобиндердің тыныс алу қызметі қатты бұзылады, бұл әртүрлі патологиялық жағдайларды тудырады (анемия және т. немесе метгемоглобин түзе отырып, Fe 2+ гемін Fe 3+ түрлендіретін улар. Бұл G. туындылары оттегін тасымалдауға қабілетсіз. G. молекуласының белоктық бөлігінің ерекше құрылымына байланысты әртүрлі жануарлардың түр ерекшелігі болады. Эритроциттердің жойылуы кезінде бөлінетін Г., өт пигменттерінің түзілу көзі болып табылады.

Бұлшықет тінінде бұлшықет гемоглобині бар - миоглобин Миоглобин бұлшықеттерде оттегін сақтайтын глобулярлы ақуыз болып табылады. , молярлық массасы, құрамы және қасиеттері бойынша G. суббірліктеріне (мономерлер) жақын. Кейбір өсімдіктерде Г.-ның аналогтары табылған (мысалы, леггемоглобин бұршақ дақылдарының түйіндерінде кездеседі).

Күріш. 2. Адам оксигемоглобинінің диссоциация қисығы.

Гемоглобин туралы толығырақ әдебиеттерде зерттеуге болады: Коржуев П.А., Гемоглобин, М., 1964; Гауровиц Ф., Белоктардың химиясы және функциялары, транс. Ағылшын тілінен, 2-бас., М., 1965, б. 303 - 23; Инграм В., макромолекулалардың биосинтезі, транс. ағылшын тілінен, М., 1966, б. 188 - 97; Рапопорт С.М., Медициналық биохимия, транс. немістен, М., 1966; Перутц М., Гемоглобин молекуласы, жинақта: Молекулалар мен жасушалар, М., 1966; Цукеркандл Е.; Эволюция Эволюция (биологияда) – қайтымсыз тарихи дамуыжабайы табиғат. Ағзалардың өзгергіштігі, тұқымқуалаушылық және табиғи сұрыпталуы арқылы анықталады. Ол олардың тіршілік ету жағдайларына бейімделуімен, түрлердің қалыптасуы мен жойылуымен, биогеоценоздардың және тұтастай алғанда биосфераның өзгеруімен бірге жүреді. гемоглобин, сол жерде; Фанелли А.Р., Антонини Е., Капуто А., Гемоглобин және миоглобин, «Белоктар химиясындағы жетістіктер», 1964 ж. 19, б. 73 - 222; Антонини Э., Брунори М., Гемоглобин, «Биохимияның жылдық шолуы», 1970, т. 39, б. 977 - 1042. (Г. В. Андреенко, С. Е. Северин)

Басқа қызықты нәрсе табыңыз:

• Ақпаратты қолданбас бұрын дәрігермен кеңесіңіз! Марк Твен: Денсаулық туралы кітаптарды оқығанда абай болыңыз. Сіз қатеден өлуіңіз мүмкін.

Мақала бойынша пікірлер

Қан құрамын жақсарту және гемоглобинді арттыру үшін осы ботқа дайындаңыз.

1 стакан қарақұмық пен 1 ​​стакан айранды араластырып, 12 сағатқа қалдырыңыз. Дәміне қарай бал қосыңыз.

Бұл ботқаны таңғы асқа немесе кешке жеңіз. Басқа дәнді дақылдармен салыстырғанда қарақұмық құрамында көмірсулар аз, сондықтан артық салмағы бар адамдар мен қант диабетімен ауыратындар үшін өте пайдалы.

Гемоглобинді арттыру үшін: 300 г шикі сәбіз мен қызылшаны ірі үккіште үккіштен өткізіп, 300 г бал қосыңыз. Араластырыңыз және салқындатыңыз.

1 ас қасық алыңыз. Күніне 1 рет, таңертең аш қарынға 30 минут. тамақ алдында.

Бір аптадан кейін гемоглобин қалыпты деңгейге көтеріледі (мүмкін екі еселенген!).

Етсіз гемоглобинді қалай арттыруға болады

Гемоглобин деңгейін келесі өнімдермен де арттыруға болады:

кебек, бидай ботқасы, өрік, кептірілген өрік, қара шоколад, жасыл алма, дәнді нан, қызыл жүзім, қызылша, бұршақ дақылдары, бадам, анар, қара өрік шырыны, қара өрік, мейіз, бұршақ, қызанақ шырыны, Брюссель өскіндері, брокколи, жержаңғақ майы, сұлы жармасы, ананас (жаңа піскен және консервіленген).

Бұл тағамдардың барлығы темірге бай, ол гемоглобинді арттырады. Ал аталған өнімдердің көпшілігі темір құрамы бойынша етпен салыстырылады.

Гемоглобинді арттыру үшін арнайы рецепттер

Төмендегі рецептердің ішінен өзіңізге қолайлысын таңдап, оны ағзаға «дәрумендік қоспа» ретінде тұрақты түрде қолдануға тырысыңыз.

1) Бір стақан грек жаңғағы мен бір стақан шикі қарақұмықты ұнтақтап, бір стақан бал қосып, бәрін араластырыңыз, күнде бір ас қасықтан жеңіз.

2) Жаңғақ, кептірілген өрік, бал, мейіз – барлығы 1:1 қатынасында – ұнтақтап, жақсылап араластырыңыз, күніне 1-3 ас қасықтан жеңіз (гемоглобинді көтеру үшін ғана емес, сонымен қатар ағзаны қанмен қамтамасыз ету үшін ең жақсы рецепттердің бірі. қажетті витаминдер).

3) 1 стакан қара өрік, кептірілген өрік, грек жаңғағы, мейізді ұнтақтап, бал қосып, қабығымен 1-2 лимон қосыңыз (лимонның орнына алоэ шырынын қосуға болады), күніне 1-3 ас қасықтан жеу керек.

4) 100 мл жаңа сығылған қызылша шырыны, 100 мл сәбіз шырыны, араластырып ішіңіз (гемоглобинді тура мағынада 2 күнде көтереді).

5) 1/2 кесе алма шырыны, 1/4 кесе қызылша шырыны және 1/4 кесе сәбіз шырынын араластырып, күніне 1-2 рет ішіңіз.

6) 1/2 кесе жаңа сығылған алма шырыны, 1/2 кесе үй мүкжидек шырыны, 1 ас қасық жаңа сығылған қызылша шырыны, араластырыңыз және ішіңіз.

7) Шикі қарақұмық 1/2 кесе, шайып, 1 кесе айран құйып, түнде қалдырыңыз, таңертең ботқа дайын, жеуге болады.

8) 1/2 стакан құрғақ қызыл шарап жақсы сапа, су моншасында 5-7 минут бойы буланған; 1/4 кесе қайнатылған қалақай, 1 ас қасық еріген сары май, жылы ішіңіз.

Гемоглобиннің молярлық массасы

ГЕМОГЛОБИН, Hb ( гемоглобин; грек хайма қан + лат. globus ball), гемопротеин болып табылады, құрамында гем бар хромопротеидтерге жататын күрделі ақуыз; өкпеден тіндерге оттегін беруді жүзеге асырады және көмірқышқыл газын тіндерден тыныс алу мүшелеріне тасымалдауға қатысады. Г. барлық омыртқалы жануарлардың және кейбір омыртқасыз жануарлардың (құрттар, моллюскалар, буынаяқтылар, эхинодермалар) эритроциттерінде, сондай-ақ кейбір бұршақ тұқымдастардың тамыр түйіндерінде кездеседі. Мол. адамның қызыл қан жасушаларының салмағы (массасы) тең; Бір эритроцитте шамамен. 400 миллион молекула G. G. суда жақсы ериді, спиртте, хлороформда және эфирде ерімейді және жақсы кристалданады (Г. кристалдарының пішіні жануарлардан жануарларда әртүрлі).

Г.-ның құрамына қарапайым ақуыз – глобин және құрамында темірі бар протездік (белоксыз) топ – гем (молекула салмағы бойынша сәйкесінше 96 және 4%) кіреді. РН 2,0 төмен болғанда гем молекуласы гем мен глобинге бөлінеді.

Гем (C 34 H 32 O 4 N 4) темір протопорфирині – екі валентті темірмен IX протопорфириннің күрделі қосылысы. Темір протопорфирин ядросының ортасында орналасқан және пиррол өзектерінің төрт азот атомдарымен байланысқан (1-сурет): екі координациялық байланыс және екі сутегі алмастыру байланысы.

Темірдің координациялық саны 6 болғандықтан, екі валенттілік пайдаланылмай қалады, олардың біреуі гем глобинмен байланысқанда жүзеге асады, ал екіншісіне оттегі немесе басқа лигандалар - СО, F+, азидтер, су қосылады (2-сурет), т.б.

Fe 3+ бар протопорфин IX кешені гематин деп аталады. Гематиннің тұз қышқылының тұзы (хлоргемин, гемин) оңай шығарылады. кристалдық пішін (Тейхман кристалдары деп аталады). Гем азотты қосылыстармен (аммиак, пиридин, гидразин, аминдер, амин қышқылдары, белоктар және т.б.) күрделі қосылыстар түзу қабілетіне ие, сол арқылы геморомогендерге айналады (қараңыз). Гем барлық жануарлар түрлерінде бірдей болғандықтан, гемоглобиндердің қасиеттерінің айырмашылығы гемоглобин молекуласының белоктық бөлігі – глобиннің құрылымдық ерекшеліктеріне байланысты.

Глобин

Глобин - молекуласында төрт полипептидті тізбекті қамтитын альбумин типті ақуыз: екі альфа тізбегі (әрқайсысында 141 амин қышқылы қалдықтары бар) және 146 амин қышқылы қалдықтары бар екі бета тізбегі. Осылайша, G. молекуласының ақуыздық құрамдас бөлігі әртүрлі аминқышқылдарының 574 қалдықтарынан құрастырылған. Біріншілік құрылымы, яғни адам мен бірқатар жануарлардағы глобиннің полипептидтік тізбектеріндегі аминқышқылдарының генетикалық анықталған тізбегі толық зерттелген. Адам глобинінің айрықша ерекшелігі оның құрамында изолейцин мен цистин аминқышқылдарының болмауы. Альфа және бета тізбектеріндегі N-терминал қалдықтары валиндік қалдықтар болып табылады. Альфа тізбектерінің С-терминал қалдықтары аргинин қалдықтарымен, ал бета тізбектері гистидин қалдықтарымен ұсынылған. Әрбір тізбектегі соңғы позицияны тирозин қалдықтары алады.

Кристалдардың рентгендік құрылымдық талдауы оның молекуласының кеңістіктік құрылымының негізгі белгілерін анықтауға мүмкіндік берді [М. Альфа және бета тізбегінде альфа спираль принципі бойынша салынған (екінші құрылым) әртүрлі ұзындықтағы бұрандалы сегменттер бар екені анықталды; Альфа тізбегінде 7, ал бета тізбегінде бұрандалы емес бөліктермен байланысқан 8 бұрандалы сегмент бар. N-ұшынан басталатын бұрандалы сегменттер латын алфавитінің әріптерімен (A, B, C, D, E, F, G, H) белгіленеді, ал бұрандалы емес қималар немесе бұрандалардың айналу бұрыштары бар сәйкес белгілеу (AB, BC, CD, DE және т.б.). Глобин тізбегінің амин (N) немесе карбоксил (C) соңындағы спиральды емес аймақтар сәйкесінше NA немесе HC деп белгіленеді. Әрбір сегментте аминқышқылдарының қалдықтары нөмірленеді және сонымен қатар, тізбектің N-соңғысынан осы қалдықтың нөмірленуі жақшада берілген.

Спиральды және спиральды емес қималар кеңістікте белгілі бір түрде орналасады, ол анықтайды үшінші құрылымглобин тізбектері. Соңғысы Г.-ның альфа және бета тізбегінде олардың бастапқы құрылымындағы елеулі айырмашылықтарға қарамастан дерлік бірдей. Бұл аминқышқылдарының полярлы және гидрофобты топтарының ерекше орналасуына байланысты, гидрофобты өзек түзе отырып, глобуланың ішкі бөлігінде полярсыз топтардың жиналуына әкеледі. Ақуыздың полярлық топтары онымен байланыста бола отырып, сулы ортамен бетпе-бет келеді. Әрбір глобин тізбегінің ішінде, бетіне жақын жерде гем орналасқан, оның полярлы емес алмастырғыштары молекуланың ішкі бөлігіне бағытталып, гидрофобты ядроның бөлігі болатындай етіп бағытталған гидрофобты қуыс («гем қалтасы») бар. Нәтиже шамамен. Гем мен глобин арасындағы 60 полярлы емес контактілер және гидрофобты «қалтадан» шығатын гемнің пропион қышқылының қалдықтарын қамтитын альфа және бета тізбектерімен гемнің бір немесе екі полярлық (иондық) контактісі. Глобиннің гидрофобты қуысында гемнің орналасуы гемнің Fe 2+-ге оттегінің соңғысының Fe 3+ дейін тотығуынсыз қайтымды қосылу мүмкіндігін қамтамасыз етеді және әртүрлі жануарлар түрлерінің гемоглобиндеріне тән. Бұл Г.-ның гемге жақын полярлы емес контактілердің кез келген өзгерістеріне аса сезімталдығымен расталады. Осылайша, гематопофириндегі гемді гематопорфиринмен ауыстыру гем қасиеттерінің күрт бұзылуына әкеледі.

Гидрофобты қуыстағы гемді қоршап тұрған кейбір аминқышқылдарының қалдықтары өзгермейтін амин қышқылдарының қатарына жатады, яғни әр түрлі жануарлар түрлері үшін бірдей және G қызметі үшін маңызды амин қышқылдары. Инвариантты амин қышқылдарының ішінде үлкен мәнүшке бөлінеді: гистидин қалдықтары деп аталатындар. проксимальды гистидиндер (P-тізбектерінде 87-ші орын және 92-ші орын), дистальды гистидиндер (а-да 58-ші орын және (5-тізбекте) 63-ші орын), сондай-ақ валин қалдығы E-11 (альфадағы 62-ші орын) тізбек және бета тізбегіндегі 67-ші орын).

деп аталатын арасындағы байланыс проксимальды гистидин және гем темірі жалғыз химиялық зат болып табылады. олардың арасындағы байланыс (гемнің Fe 2+ атомының бесінші координациялық байланысы жүзеге асады) және гемге оттегінің қосылуына тікелей әсер етеді. «Дистальды» гистидин геммен тікелей байланысты емес және оттегінің бекітілуіне қатыспайды. Оның маңыздылығы Fe 2+ атомын қайтымсыз тотығуға қарсы тұрақтандыру болып табылады (шамасы оттегі мен азот арасындағы сутектік байланыстың түзілуіне байланысты). Валин қалдығы (Е-11) гемдерге оттегінің қосылу жылдамдығының реттеушісінің бір түрі болып табылады: бета-тізбектерде ол оттегі қосылуы керек жерді алатындай стерилді орналасады, нәтижесінде оттегімен қаныққан тізбектерден басталады. .

Молекуланың ақуыздық бөлігі мен протездік тобы бір-біріне күшті әсер етеді. Глобин гемнің көптеген қасиеттерін өзгертіп, оған оттегіні байланыстыру қабілетін береді. Геме глобинге төзімділікті қамтамасыз етеді әрекет, қыздыру, ферменттер арқылы қорыту және Г-ның кристалдану қасиеттерінің сипаттамаларын анықтайды.

Оларға гем молекулалары қосылған полипептидтік тізбектер төрт негізгі бөлікті құрайды - гем молекуласының суббірліктері олардың бір-бірімен байланысының (қалауының) табиғаты және олардың кеңістікте орналасуы гемнің төрттік құрылымының ерекшеліктерімен анықталады: а- және. Р-тізбектері тетраэдрдің бұрыштарында симметрия осінің айналасында орналасқан, Сонымен қатар, альфа тізбектері р-тізбектерінің үстінде жатады және олардың арасында қысылған сияқты және барлық төрт гем бір-бірінен алшақ орналасқан (Cурет 1). 3). Жалпы алғанда өлшемдері 6,4 X 5,5 X 5,0 нм болатын тетрамерлі сфероидты бөлшек түзіледі. Төрттік құрылым α-α және β-β тізбектері арасындағы тұздық байланыстармен және α және β тізбектері арасындағы байланыстардың екі түрімен (α1-β1 және α2-β2) тұрақтанды. α1-β1 контактілері 34 аминқышқылының қалдықтарын қамтитын ең ауқымды болып табылады және өзара әрекеттесулердің көпшілігі полярлы емес. α1-β2 контактісі 19 аминқышқылының қалдықтарынан тұрады, бірнеше сутектік байланыстарды қоспағанда, байланыстардың көпшілігі полярлы емес. Бұл байланыста табылған барлық қалдықтар зерттелген жануарлардың барлық түрлерінде бірдей, ал α1-β1 контактілеріндегі қалдықтардың 1/3 бөлігі өзгереді.

Адам безі гетерогенді, бұл оның құрамын құрайтын полипептидтік тізбектердің айырмашылығына байланысты. Осылайша, қандағы глюкозаның (HbA) 95-98% құрайтын ересек адамның қан глюкозасы екі α- және екі β-тізбектен тұрады; максимум 2,0-2,5% жететін G. (HbA2) шағын фракциясы екі α- және екі σ-тізбекті қамтиды; Ересек адамның қанында 0,1-2% құрайтын ұрық гемоглобин (HbF), немесе ұрық гемоглобин екі α- және екі γ-тізбектен тұрады.

Ұрықтың Г.-ы туғаннан кейінгі алғашқы айларда HbA-ға ауыстырылады. Ол қандағы оның мазмұнын анықтау әдістеріне негізделген термиялық денатурацияға айтарлықтай төзімділікпен сипатталады.

Полипептидтік тізбектердің құрамына байланысты G.-тің аталған түрлері келесідей белгіленеді: HbA - Hbα2β2, HbA2 - Hbα2σ2 және HbF - Hbα2γ. Туа біткен аномалиялар мен қан түзу аппаратының аурулары кезінде гемопоэздің аномальды түрлері пайда болады, мысалы, орақ жасушалы анемиямен (қараңыз), талассемиямен (қараңыз), ферментативті емес туа біткен метгемоглобинемиямен (метгемоглобинемияны қараңыз) және т.б. Ең көп таралған алмастыру бір жұп полипептидтік тізбектегі бір амин қышқылы.

Гем темір атомының валенттілігіне және гем молекуласындағы лиганд түріне байланысты соңғысы бірнеше формада болуы мүмкін. Тотықсызданған сутегі (дезокси-Hb) еркін алтыншы валенттілігі бар Fe 2+ бар; HbO 2 бірқатар тотықтырғыштармен (калий феррицианиді, нитриттер, хинондар және т.б.) әсер еткенде, Fe 2+ O 2 тасымалдауға қабілетсіз метгемоглобин түзіліп, Fe 3+ дейін тотығады. Ортаның рН мәніне байланысты алтыншы лиганд ретінде құрамында H 2 O немесе OH тобы бар метгемоглобиннің қышқылдық және сілтілі түрлері болады. Дені сау адамдардың қанында метгемоглобин концентрациясы 0,83+0,42% құрайды.

Метемоглобин фторид сутегін, циан қышқылын және басқа заттарды берік байланыстыру қабілетіне ие. Бұл қасиет балда қолданылады. циан қышқылымен уланған адамдарды құтқару тәжірибесі. G. әртүрлі туындылары жұтылу спектрлерімен ерекшеленеді (кесте).

Толқын ұзындығы (ең жоғары жұтылу кезінде), нм

Миллиэквивалентті жарық жұту коэффициенті, Е

Метемоглобин (met-Hb; pH 7,0-7,4)

Гемоглобиннің функционалдық қасиеттері. Газдың негізгі биолды рөлі – организм мен сыртқы орта арасындағы газ алмасуға қатысу. Г. оттегінің қан арқылы өкпеден тіндерге өтуін және көмірқышқыл газының ұлпалардан өкпеге тасымалдануын қамтамасыз етеді (қараңыз Газ алмасу). Маңыздылығы кем емес буфер қасиеттеріГ., қандағы күшті гемоглобин және оксигемоглобин буферлік жүйелерін қалыптастырады, осылайша ағзадағы қышқыл-негіз тепе-теңдігін сақтауға ықпал етеді (қараңыз. Буферлік жүйелер, Қышқыл-негіз балансы).

HbO 2 оттегінің сыйымдылығы 1 г HbO 2 үшін 1,39 мл O 2 құрайды. Г.-ның оттегін байланыстыру және босату қабілеті оның оттегінің диссоциациялану қисығымен (ОДК) көрінеді, ол О 2 парциалды қысымына (pO 2) байланысты Г.-ның оттегімен қанығу пайызын сипаттайды.

Оттегінің тетрамерлі молекулаларында S-тәрізді CDK бар, бұл оттегінің өкпедегі салыстырмалы түрде төмен парциалды қысымда оттегінің оңтайлы байланысуын және тіндердегі оттегінің салыстырмалы жоғары парциалды қысымында босатылуын қамтамасыз ететінін көрсетеді (4-сурет). Оттегінің тіндерге максималды жеткізілуі қандағы жоғары парциалды қысымның сақталуымен біріктіріледі, бұл оттегінің тіндерге терең енуін қамтамасыз етеді. Оттегінің парциалды қысымының мм сын.бағ. шамасы. Бап, газдың 50% оттегімен қаныққан кезде, газдың оттегіге жақындығының өлшемі болып табылады және P50 деп белгіленеді.

Г.-ның төрт геміне оттегінің қосылуы рет-ретімен жүреді. Г.-ның СДК-ның S-тәрізді болуы бірінші оттегі молекуласының Г.-мен өте баяу қосылатынын көрсетеді, яғни дезоксигемоглобин молекуласындағы тұз контактілерін үзу қажет болғандықтан оның Г.-ға жақындығы төмен. Бірақ бірінші оттегі молекуласының қосылуы оған қалған үш гемнің жақындығын арттырады, ал гемнің одан әрі оттегімен қамтамасыз етілуі әлдеқайда жылдам жүреді (төртінші гемнің оттегімен қамтамасыз етілуі біріншіге қарағанда 500 есе жылдам жүреді). Демек, оттегіні байланыстыратын орталықтар арасында бірлескен әрекеттесу бар. Көміртек тотығы (СО) реакциясының үлгілері оттегімен бірдей, бірақ көміртегі тотығының СО-ға жақындығы O2-ге қарағанда 300 есе дерлік жоғары, бұл көміртегі тотығын өте уытты етеді. Осылайша, ауадағы СО концентрациясы 0,1% тең болса, қандағы газдың жартысынан көбі оттегімен емес, көміртегі тотығымен байланысты. Бұл жағдайда оттегін тасымалдауға қабілетсіз карбоксигемоглобин пайда болады.

Гемоглобинді оттегімен қамтамасыз ету процесінің реттегіштері. Оттегімен қанықтыру және оксигенация процестеріне сутегі иондары, органикалық фосфаттар, бейорганикалық тұздар, температура, көмірқышқыл газы және физиолға сәйкес сутегінің оттегіге жақындық мөлшерін бақылайтын кейбір басқа заттар үлкен әсер етеді. органның сұраулары. Оттегінің оттегіге жақындығының ортаның рН мәніне тәуелділігі Бор эффектісі деп аталады (Вериго эффектісін қараңыз). «қышқыл» бар (рН<6) и «щелочной» эффект Бора (pH>6). Ең үлкен физиол. Ең бастысы «сілтілі» Бор әсері. Оның молекулярлық механизмі гемоглобин молекуласында бірқатар оң зарядты функционалды топтардың болуына байланысты, олардың диссоциация константалары гемоглобин молекуласының ішінде көрші белок тізбектерінің теріс зарядты топтары арасында тұз көпірлерінің түзілуіне байланысты дезоксигемоглобинде әлдеқайда жоғары. Оттегімен қанықтыру кезінде гемоглобин молекуласында болатын конформациялық өзгерістерге байланысты тұз көпірлері бұзылады, теріс зарядты топтардың рН-ы өзгереді және ерітіндіге протондар бөлінеді. Демек, оттегілену газ молекуласынан протонның (Н+) ажырауына әкеледі және керісінше, рН мәнінің өзгеруіне әкеледі, яғни жанама түрде ортаның H + иондарының концентрациясы оттегінің газға қосылуына әсер етеді. Осылайша, H + дезоксигемоглобинмен артықшылықты байланысатын лигандқа айналады және осылайша оның оттегіге жақындығын төмендетеді, яғни қышқыл жаққа рН өзгеруі CDC оңға ығысуын тудырады. Оттегімен қанықтыру процесі эндотермиялық болып табылады және температураның жоғарылауы G молекуласынан оттегінің бөлінуіне ықпал етеді, демек, органдардың белсенділігінің жоғарылауы және қан температурасының жоғарылауы КДК-нің оңға жылжуына және оттегінің жеткізілуіне әкеледі. тіндерге ұлғаяды.

Оттегілену процесінің ерекше реттелуін эритроциттерде локализацияланған органикалық фосфаттар жүзеге асырады. Атап айтқанда, 2,3-дифосфоглицерат (ДПГ) Г.-ның оттегіге жақындығын айтарлықтай төмендетеді, оксигемоглобиннен O 2-нің кетуіне ықпал етеді. DPG-нің G.-ге әсері рН мәнінің төмендеуімен (физиол, аймақта) артады, сондықтан оның Г.-ның CDK-ге әсері рН төмен мәндерінде көбірек көрінеді. DPG негізінен дезоксигемоглобинмен 1:1 молярлық қатынаста байланысады, оның молекуласының ішкі қуысына енеді және бета тізбектерінің валиндік қалдықтарының екі альфа-NH 2 тобымен және, шамасы, гистидиндердің H- екі имидазол тобымен 4 тұз көпірін құрайды. 21 (143) бета тізбегі. DPG әсері температураның жоғарылауымен төмендейді, яғни DPG-нің G молекуласымен байланысу процесі экзотермиялық. Бұл ДПГ болған кезде оттегілену процесінің температураға тәуелділігі айтарлықтай дәрежеде жойылуына әкеледі. Демек, қанның оттегінің қалыпты бөлінуі кең температура диапазонында мүмкін болады. Ұқсас әсер, аз дәрежеде болса да, АТФ, пиридоксальфосфат және басқа органикалық фосфаттармен әсер етеді. Осылайша, эритроциттердегі органикалық фосфаттардың концентрациясы айтарлықтай әсер етеді тыныс алу функциясыГ., оны әртүрлі физиолға тез бейімдеу және патол, оттегінің бұзылуымен байланысты жағдайлар * (атмосферадағы оттегінің құрамының өзгеруі, қан жоғалту, анадан ұрыққа плацента арқылы оттегінің тасымалдануын реттеу және т.б.). Осылайша, анемия және гипоксия кезінде эритроциттердегі DPG мөлшері артады, бұл CDC оңға қарай жылжытады және тіндерге оттегінің көбірек бөлінуін тудырады. Көптеген бейтарап тұздар (ацетаттар, фосфаттар, калий және натрий хлоридтері) де Г.-ның оттегіге жақындығын төмендетеді. Бұл әсер заттың табиғатына байланысты және органикалық фосфаттардың әсеріне ұқсас. Тұздың жоғары концентрациясы болған жағдайда Г.-ның оттегіге жақындығы минимумға жетеді – бірдей дәрежеде әртүрлі тұздар мен ДПГ үшін, яғни тұздар да, ДПГ да G молекуласындағы бірдей байланыс орталықтары үшін бір-бірімен бәсекелеседі. Мысалы, 0,5 М натрий хлоридінің қатысуымен Г.-ның оттегіге жақындығына DPG әсері жоғалады.

Сонау 1904 жылы Ч Бор және т.б. қандағы көмірқышқыл газының парциалды қысымының жоғарылауымен Г.-ның оттегіге жақындығы төмендегенін көрсетті.

Көмірқышқыл газының құрамының жоғарылауы, ең алдымен, қоршаған ортаның рН-ның өзгеруіне әкеледі, бірақ P50 мәні мәннің мұндай төмендеуімен күтілгеннен әлдеқайда азаяды.

рН мәндері. Бұл көмірқышқыл газының альфа тізбегінің зарядсыз альфа-NH2 топтарымен, мүмкін газдың бета тізбегімен, карбаматтардың (карбгемоглобин) түзілуімен келесі схема бойынша ерекше қатынасына байланысты:

Дезоксигемоглобин байланыстырады үлкен мөлшеркөмірқышқыл газы HbO 2-ге қарағанда. Эритроциттерде DPG болуы карбаматтардың түзілуін бәсекелес тежейді. Карбамат механизмінің көмегімен дені сау адамдардың денесінен көмірқышқыл газының 15%-ға дейіні тыныштықта шығарылады. Қанның буферлік сыйымдылығының 70% -дан астамы ондағы газбен қамтамасыз етіледі, бұл да газдың көмірқышқыл газын тасымалдауға айтарлықтай жанама қатысуына әкеледі. Қан тіндер арқылы ағып жатқанда, HbO 2 дезоксигемоглобинге айналады, сонымен бірге H+ иондарын байланыстырады және сол арқылы H 2 CO 3 - ді HCO 3 - - ге айналдырады. Сонымен Г.-ның тікелей және жанама қатысуымен ұлпалардан қанға түсетін көмірқышқыл газының 90%-дан астамы байланысып, өкпеге өтеді.

CDC ауысымының осы реттегіштерінің барлығының (H + , DPG, CO 2) өзара байланысты болуы маңызды, бұл бірқатар пайда болған патолиялық жағдайларда үлкен мәнге ие. Осылайша, эритроциттердегі DPG концентрациясының жоғарылауы олардың метаболизміндегі күрделі өзгерістердің нәтижесі болып табылады, онда рН мәнінің жоғарылауы негізгі шарт болып табылады. Ацидозда және алкалозда, сондай-ақ H+ мен DPG арасындағы қатынасқа байланысты Р50 мәні теңестіріледі.

Гемоглобин алмасуы

Г. биосинтезі эритроциттердің жас формаларында (эритробласттарда, нормобластарда, ретикулоциттерде) жүреді, онда Г. құрамына кіретін темір атомдары глицин мен янтар қышқылы δ- түзілуімен порфирин сақинасының синтезіне қатысады. аминолевулин қышқылы. Соңғысының екі молекуласы пиррол туындысына – порфириннің прекурсорына айналады. Глобин амин қышқылдарынан түзіледі, яғни ақуыз синтезінің әдеттегі әдісімен. Г.-ның ыдырауы эритроциттерде басталады, олар өмірлік циклін аяқтайды. Гем альфа-метин көпірі арқылы тотығады, сәйкес пиррол сақиналары арасындағы байланысты үзеді.

Алынған G. туындысы вердоглобин (жасыл пигмент) деп аталады. Ол өте тұрақсыз және темір ионына (Fe 3+), денатуратталған глобинге және биливердинге оңай ыдырайды.

Г.-ның катаболизмінде гаптоглобин-гемоглобин кешенінің (Hp-Hb) маңызы зор. Эритроциттен қанға шыққанда G. Hp-Hb кешеніндегі гаптоглобинмен (қараңыз) қайтымсыз байланысады. Қан плазмасындағы Hp барлық мөлшері таусылғаннан кейін Г. бүйректің проксимальды түтікшелерімен сіңеді. Глобиннің негізгі бөлігі бүйректе 1 сағат ішінде ыдырайды.

Hp-Hb кешеніндегі гем катаболизмі өт пигменттерінің түзілуімен бауырдың, сүйек кемігінің және көкбауырдың ретикулоэндотелий жасушаларымен жүзеге асырылады (қараңыз). Бұл процесте бөлінетін темір метаболикалық пулға өте тез енеді және жаңа темір молекулаларының синтезіне қолданылады.

Гемоглобин концентрациясын анықтау әдістері. Сыналарда, тәжірибеде G. әдетте G.-дан түзілетін гемин мөлшерін өлшеуге негізделген Sali гемометрін қолдану арқылы колориметриялық әдіспен анықталады (Гемоглобинометрияны қараңыз). Дегенмен, қандағы билирубин мен метгемоглобиннің мазмұнына байланысты, сондай-ақ кейбір патол жағдайында әдіс қателігі +30% жетеді. Спектрофотометриялық зерттеу әдістері дәлірек (Спектрофотометрияны қараңыз).

Қандағы жалпы гемоглобинді анықтау үшін гемоглобиннің барлық туындыларын (дезокси-Hb, HbO 2, HbCO, met-Hb және т. ерітіндінің 540 нм. Дәл осы мақсатта пиридинді-гемохромогендік әдіс қолданылады. HbO 2 концентрациясы әдетте 542 нм жарықты сіңіру арқылы немесе газометриялық әдіспен (байланысқан оттегінің мөлшері бойынша) анықталады.

Клиникалық тәжірибедегі гемоглобин

Г.-ның сандық құрамы мен сапалық құрамын анықтау басқа гематолмен бірге қолданылады. индикаторлар (гематокрит, эритроциттер саны, олардың морфологиясы және т.б.) бірқатар патологияларды диагностикалау, қызыл қан жағдайлары (анемия, эритремия және қайталама эритроцитоз, қан жоғалту дәрежесін бағалау, дегидратация кезінде қанның қоюлануы). дене және күйік және т.б.), терапия кезінде гемо-трансфузия тиімділігін бағалау үшін және т.б.

Қалыпты жағдайда қандағы G. мазмұны ерлер үшін орташа 14,5 + 0,06 г% (вариация 13,0-16,0 г%) және әйелдер үшін 12,9 + 0,07 г% (12,0- 14,0 г%), Л. Е. Ярустовская және т.б. (1969); тербелістер дененің жасына және конституциялық ерекшеліктеріне, физикалық. белсенділік, диета, климат, қоршаған ауадағы оттегінің парциалды қысымы. Қандағы Г. концентрациясы салыстырмалы шама болып табылады, ол қандағы жалпы Г.-ның абсолютті мөлшеріне ғана емес, сонымен қатар плазма көлеміне де байланысты. Қандағы G. тұрақты мөлшерімен плазма көлемінің ұлғаюы G. анықтау кезінде бағаланбаған сандарды бере алады және анемияны имитациялайды.

G. мазмұнын неғұрлым толық бағалау үшін жанама көрсеткіштер де қолданылады: түс индикаторын, бір эритроциттердегі орташа G. мазмұнын, гематокрит индексіне қатысты G. орташа жасушалық концентрациясын және т.б.

Анемияның ауыр түрлерінде пайда болған, қандағы G. концентрациясының белгілі бір сындық мәнге дейін төмендеуі - 2-3 г% және одан төмен (гемоглобинопения, олигохромемия) әдетте өлімге әкеледі, алайда созылмалы анемияның кейбір түрлерімен. , жеке пациенттер компенсаторлық механизмдердің дамуына байланысты мұндай концентрацияға бейімделеді.

Патолда, жағдайларда Г. мазмұны мен эритроциттердің саны әрқашан параллельді өзгермейді, бұл анемияның жіктелуінде көрінеді (анемияның қалыпты, гипо- және гиперхромды түрлері ажыратылады); Эритремия және қайталама эритроцитоз Г. концентрациясының жоғарылауымен (гиперхромемия) және бір мезгілде қызыл қан жасушаларының санының жоғарылауымен сипатталады.

Қандағы глюкозаның барлығы дерлік қызыл қан жасушаларының ішінде кездеседі; оның бір бөлігі Hp-Hb кешені түрінде плазмада болады. Бос плазмадағы глюкоза қалыпты жағдайда 0,02-2,5 мг% құрайды (Г.В.Дервиз және Н.К. Бьялько бойынша). Қан плазмасындағы бос гемолиздің мөлшері негізінен тамырішілік гемолизбен жүретін кейбір гемолитикалық анемияларда жоғарылайды (Гемоглобинемияны қараңыз).

Гемоглобиндердің бірнеше қалыпты түрлерінің болуына, сондай-ақ қанда әртүрлі шыққан гемоглобиндердің кейбір ауруларының пайда болуына байланысты (Гемоглобинопатияларды қараңыз) эритроциттердегі гемоглобиннің сапалық құрамын анықтауға көп көңіл бөлінеді («гемоглобин формуласы). ”). Осылайша, G. типті HbF және HbA2 жоғарылаған сомаларды анықтау әдетте бета талассемияның кейбір түрлеріне тән.

HbF мазмұнының жоғарылауы басқа гематолмен де байқалды. аурулар (жедел лейкемия, апластикалық анемия, пароксизмальды түнгі гемоглобинурия және т.б.), сондай-ақ инфекциялық гепатит, ұрықтың гемоглобинінің және жүктіліктің симптомсыз тұқым қуалайтын тұрақтылығы. Қандағы HbA2 фракциясының концентрациясы кейбір тұрақсыз газдар мен интоксикациялар болған кезде жоғарылайды және темір тапшылығы анемиясында төмендейді.

Адамның онтогенезінде өзгеріс болады әртүрлі түрлеріұрықта қалыпты гемоглобин P (қарабайыр) анықталады (18 аптаға дейін); оның сорттары Hb Gower1 және Hb Gower2 сияқты белгіленеді.

Біріншілік гемопоэздің басым болуы вителлиндік қан түзілу кезеңіне сәйкес келеді, ал одан кейінгі бауыр гемопоэзі кезеңінде HbF басым түрде синтезделеді.

Сүйек кемігінің гемопоэзі кезеңінде «ересек» HbA синтезі күрт күшейеді; жаңа туған нәрестедегі HbF мазмұны G. жалпы мөлшерінің 70-90% дейін (қалған 10-30% HbA фракциясына келеді). Өмірдің бірінші жылының соңында HbF концентрациясы әдетте 1-2% дейін төмендейді, ал HbA мазмұны сәйкесінше артады.

Белгілі болғандай, St. Глобиннің полипептидтік тізбектерінің түзілуіндегі әртүрлі тұқым қуалайтын ақаулардан пайда болған Г.-ның 200 аномальды (патологиялық немесе әдеттен тыс) нұсқалары.

L. Pauling, Itano (N. A. Itano) және т.б. 1949 жылы патол, гемоглобин S (ағылш.: орақ тәрізді жасуша) молекулалық ауруларды зерттеудің негізін қалады. Қызыл қан жасушаларында қалыпты емес қан жасушаларының болуы әдетте (бірақ әрқашан емес) тұқым қуалайтын гемолитикалық анемия синдромының дамуына әкеледі (қараңыз).

Сипатталған гемоглобин нұсқаларының көпшілігі патологиялық емес, G. S балының сирек кездесетін әдеттен тыс нысандары ретінде қарастырылуы керек. S, C, D, E, Bart, H, M гемоглобиндері және тұрақсыз гемоглобиндердің үлкен тобы (шамамен 60) аминқышқылдарының бірін алмастыру нәтижесінде қалыптан тыс гемоглобиндер деп аталады. , молекула тотықтырғыштардың, қыздырудың және басқа да бірқатар факторлардың әсеріне тұрақсыз болады. GM-топтары гем-глобин байланыстар аймағындағы полипептидтік тізбектердегі аминқышқылдарының орынбасуының нәтижесінде пайда болады, бұл молекуланың тұрақсыздығына ғана емес, сонымен қатар метгемоглобин түзілу тенденциясының жоғарылауына әкеледі. М-гемоглобинопатия көбінесе тұқым қуалайтын метгемоглобинемияның себебі болып табылады (қараңыз).

Г.-ның классификациясы бастапқыда оларды латын әліпбиінің әріптерімен ашу ретімен бейнелеуге негізделген; ерекшелік А әрпімен белгіленген қалыпты «ересек» Г. және ұрықтың G. (HbF) үшін жасалған. S әрпі әдеттен тыс орақ тәрізді G. жасушасын білдіреді (HbB синонимі). Осылайша, латын әліпбиінің А-дан S-ге дейінгі әріптері X халықаралық гематолда қабылданғанға сәйкес G-ның жалпы қабылданған белгілері болып саналды. Конгресс (Стокгольм, 1964) G. номенклатурасы бұдан былай жаңа нұсқаларды белгілеу үшін әліпбидің қалған әріптерін пайдалану ұсынылмайды.

Енді Г.-ның жаңадан ашылған формаларын жаңа Г. алғаш ашылған қаланың (облыстың), аурухананың немесе зертхананың атын пайдаланып, оның биохимиялық формуласын, орналасқан жерін (жақша ішінде) көрсету арқылы табылған жері бойынша атау әдетке айналған. және зақымдалған контурдағы аминқышқылдарын алмастыру табиғаты. Мысалы, Hb Koln (alpha 2 beta 2 98 val->met) гемоглобин Кольнда 98-ші позицияда амин қышқылы валиннің бета-полипептидтік тізбектерінің бірінің метионинмен алмасуы болғанын білдіреді.

Г.-ның барлық сорттары бір-бірінен физикалық және химиялық белгілері бойынша ерекшеленеді. және физикалық қасиеттері, ал кейбіреулері функционалдық қасиеттері бойынша, клиникада Г.-ның әртүрлі нұсқаларын анықтау әдістері негізделген. Оттегіге бейімділігі өзгерген аномальды газдардың жаңа класы ашылды. Г.-ны типтеу электрофорез және басқа да бірқатар зертханалық әдістерді қолдану арқылы жүзеге асырылады (сілтілерге төзімділік пен термиялық денатурация, спектрофотометрия және т.б. сынақтар).

Электрофоретикалық қозғалғыштығына қарай Г. жылдам қозғалатын, баяу және қалыпты (HbA сияқты қозғалғыштығы бар) болып бөлінеді. Дегенмен, аминқышқылдарының қалдықтарын ауыстыру әрқашан молекула зарядының өзгеруіне әкелмейді, сондықтан электрофорез көмегімен кейбір нұсқаларды анықтау мүмкін емес.

Сот медицинасындағы гемоглобин

Сот медицинасында Г. мен оның туындылары заттай дәлелдемелерде немесе қандай да бір сұйықтықтарда қанның болуын анықтау үшін Г.-ның өзгерістерін тудыратын заттармен улануды анықтау, ұрықтың немесе жаңа туған нәрестенің қанын ересек адамның қанынан ажырату үшін анықталады. . Даулы әке болуды, ана болуды және балаларды ауыстыруды сараптау кезінде, сондай-ақ заттай дәлелдемелер бойынша қанды даралау мақсатында тұқым қуалаушылық белгілерін пайдалану деректері бар.

Жануарларды адам гемоглобинімен иммундау арқылы гемоглобинді преципитациялайтын сарысулар алынды. Осы сарысулардың көмегімен Г-де зерттелетін дақта адам қанының болуын анықтауға болады.

Дақтардың қанның болуын анықтау үшін микроспектрлік талдау және микрокристалды реакциялар қолданылады. Бірінші жағдайда гемохромоген сілтімен және қалпына келтіретін заттың әсерінен өзіне тән сіңу спектрі бар гемохромогенге айналады (Гемохромогенді қараңыз) немесе гемохромогенге концентрлі күкірт қышқылы әсер етеді, бұл гемопорфириннің түзілуіне әкеледі типтік жұтылу спектрі спектрдің көрінетін бөлігінде.

Қанның болуын анықтау үшін микрокристалды реакциялардың ішінде гемохромаген мен гемин гидрохлоридінің кристалдарын өндіруге негізделген сынақтар жиі қолданылады. Г.-ге зерттелген дақтары бар ұлпалардан гемин кристалдарын алу үшін жіпті алып, оны шыны сырғаға салады, оған натрий хлоридінің бірнеше кристалын және бірнеше тамшы концентрлі сірке қышқылын (Тейхман реактиві) қосады. Қыздырғанда (қанның қатысында) Г.-дан гемин гидрохлоридінің кристалдары (Тейхман кристалдары) – қоңыр қиғаш параллелограммдар түзіледі, кейде Г.-дан йод-гемин кристалдарын алу үшін реакциялар қолданылады – ұсақ қара кристалдар түрінде. ромбтық призмалар.

Г.-ның туындылары белгілі бір улану кезінде қанда спектроскопиялық жолмен анықталады. Мысалы, көміртегі тотығымен улану кезінде зардап шеккендердің қанында метгемоглобин түзетін заттармен уланғанда карбоксигемоглобин анықталады, метгемоглобин анықталады.

Нәрестелерді өлтіру жағдайында әртүрлі заттай дәлелдемелер бойынша жаңа туған нәрестенің немесе ұрықтың қанының болуын анықтау қажет болуы мүмкін. Ұрықтың және жаңа туған нәрестенің қанында HbF, ал ересек адамның қанында HbA жоғары болғандықтан, олар физикалық және химиялық қасиеттерімен ерекшеленеді. қасиеттері, жаңа туған нәрестенің (ұрықтың) және ересек адамның Г.-сын оңай ажыратуға болады.

Іс жүзінде сілтілі денатурация жиі қолданылады, өйткені ұрық безі ересек безге қарағанда сілтілердің әсеріне төзімді. Г.-ның өзгерістерін спектроскопиялық, спектрофотометриялық немесе фотометриялық әдіспен анықтайды.

Полипептидтік тізбектердің синтезі құрылымдық және (мүмкін) реттеуші гендердің бақылауымен жүзеге асырылады. Құрылымдық гендер полипептидтік тізбектердің арнайы аминқышқылдарының ретін анықтайды, ал реттеуші гендер олардың синтезінің жылдамдығын анықтайды (Генді қараңыз).

Адамдардағы қалыпты g тізбектерінің 6 түрі (Hbα, Hbβ, Hbγ, Hbδ, Hbε, Hbζ) сәйкесінше 6 гендік локуспен (α, β, γ, δ, ε, ζ) кодталған. α тізбектері үшін екі локус болуы мүмкін деп есептеледі. Сонымен қатар, әртүрлі локустармен кодталатын 5 түрлі γ-тізбектері ашылды. Осылайша, жалпы алғанда, адамда Г синтезін басқаратын 7-ден 10 жұпқа дейін құрылымдық гендер болуы мүмкін.

Даму кезеңдерін зерттеу адамда әртүрлі Г-лардың синтезінің нақты және жақсы теңдестірілген генетикалық реттелуі бар екенін көрсетті адамда жатырдың бірінші жартысында Gl. Арр. α, γ, ζ, ε-тізбектерінің локустары (соңғылары тек қысқа уақытқа, эмбриондық өмірдің ерте кезеңінде). Туылғаннан кейін гамма тізбегі локусын өшірумен бір мезгілде β және δ тізбек локустары белсендіріледі. Осы ауысу нәтижесінде ұрықтың гемоглобині (HbF) ересек гемоглобиндермен - HbA2 аз бөлігімен HbA ауыстырылады.

Анық емес сұрақтар қалады: Г. синтезін хромосомаларда анықтайтын гендік локустардың орналасуы, олардың байланысы, онтогенез кезеңдерімен байланысты Г.-ның құрылымдық гендерінің спецификалық активтенуі мен репрессиясының реттеуші гендердің әсерінен тәуелділігі, гуморальды факторлардың әсері (мысалы, гормондар) т.б.

Глобин тізбектерінің синтезі жасушадағы ақуыз синтезінің ерекше мысалы болып табылады.

G. синтезінің реттелуінде әлі де көп нәрсе түсініксіз болса да, негізгі механизмдер ДНҚ-дан мРНҚ (хабарлама РНҚ) транскрипциясының жылдамдығын басқаратын сияқты. Глобин синтезіне арнайы жауап беретін ДНҚ-ның нақты сипаттамасы алынған жоқ. Дегенмен, 1972 жылы бірнеше зертханалар бір уақытта G синтезін реттейтін генді синтездеуге қол жеткізді. Бұл кері транскриптаза ферментінің көмегімен жасалды (Гендік инженерия бөлімін қараңыз).

G. молекуласының гемдік бөлігі қатардың көмегімен бөлек синтезделеді ферментативті реакциялар, Кребс циклінен белсенді сукцинаттан (янтарь қышқылы) басталып, ортасында темір атомы бар күрделі протопорфирин сақинасымен аяқталады.

Ақуыз синтезі процесінде глобин тізбектері өзіне тән конфигурациясын алады, ал гем арнайы қалтаға «кіргізіледі». Әрі қарай, тетрамерді қалыптастыру үшін аяқталған тізбектердің комбинациясы пайда болады.

Ерекше ДНҚ синтезі эритроциттердің прекурсорларында тек ортохромды нормобластикалық сатыға дейін жүреді. Бұл кезеңде глобиннің полипептидтік тізбектерінің соңғы жиынтығы жасалады, ол геммен қосылып, РНҚ-ның барлық түрлері мен қажетті ферменттер түзіледі.

Г. синтезінің тұқым қуалайтын бұзылыстары екі үлкен топқа бөлінеді:

1) деп аталатын гемоглобиннің бастапқы құрылымының құрылымдық нұсқалары немесе аномалиялары - Hb, S, C, D, E, M сияқты «сапалы» гемоглобинопатиялар, сондай-ақ тұрақсыз гемоглобиннен туындаған аурулар және O2-ге жоғары жақындығы бар гемоглобинопатиялар (Гемоглобинопатияларды қараңыз),

2) глобиннің полипептидтік тізбектерінің біреуінің синтез жылдамдығының бұзылуы нәтижесінде пайда болатын жағдайлар - «сандық» гемоглобинопатиялар немесе талассемия (қараңыз).

Құрылымдық нұсқалармен G молекуласының тұрақтылығы мен қызметі өзгеруі мүмкін, талассемияда глобиннің құрылымы қалыпты болуы мүмкін. Генетикалық ақаудың екі түрі де көптеген адам популяцияларында жиі кездесетіндіктен, Г.-ның құрылымдық нұсқасы бойынша және талассемия үшін бір мезгілде гетерозиготалы особьтар жиі байқалады. Әртүрлі гендердің комбинациясы гемоглобинопатиялардың өте күрделі спектрін құрайды. Кейбір жағдайларда мутациялар Г. синтезінің ауысу механизмдеріне әсер етуі мүмкін, бұл, мысалы, ересектердегі ұрықтың Г. синтезінің жалғасуына әкеледі. Бұл жағдайларды жалпы түрде ұрықтың гемоглобинінің тұқым қуалайтын тұрақтылығы деп атайды.

Біріктіру нұсқаларына Hb Lepore, анти-Lepore және Кения мутанттары жатады. Бұл G. құрылымдық аномалиялары бір-бірімен тығыз байланысқан G гендерінің арасындағы тең емес мейоздық кроссинг нәтижесінде пайда болған болуы мүмкін, нәтижесінде, мысалы, Hb Lepore-де α-тізбектері қалыпты, ал басқа полипептидтік тізбектер. δ- тізбегінің бір бөлігін және β-тізбекті полипептидтік тізбектердің бір бөлігін қамтиды.

Мутация гендердің синтезін анықтайтын гендердің кез келгенінде болуы мүмкін болғандықтан, бір немесе бірнеше локустарда аномальды гендердің аллельдері үшін жеке адамдар гомозигота, гетерозигота немесе қос гетерозигота болатын бірнеше жағдайлар туындауы мүмкін.

Г.-ның 200-ден астам құрылымдық нұсқалары белгілі, олардың 120-дан астамы сипатталды және көп жағдайда Г.-ның құрылымдық өзгеруін оның аномальды қызметімен байланыстыруға мүмкіндік туды. Нүктелік мутация (генетикалық кодта бір негізді ауыстыру) нәтижесінде Г.-ның жаңа нұсқасының пайда болуының ең қарапайым механизмін HbS (схема) мысалында көрсетуге болады.

Аминқышқылдарын алмастырудың физикалық-химиялық әсері. G. молекуласының қасиеттері, тұрақтылығы және қызметі алдыңғысын ауыстырған амин қышқылының түріне және оның молекуладағы орнына байланысты. Бірқатар мутациялар (бірақ барлығы емес) гемоглобин молекуласының қызметі мен тұрақтылығын (HbM, тұрақсыз гемоглобиндер, O 2 үшін өзгерген жақындығы бар гемоглобиндер) немесе оның конфигурациясын және бірқатар физикалық-химиялық өзгерістерді айтарлықтай өзгертеді. қасиеттері (HbS және HbC).

Гемоглобиндер тұрақсыз

Тұрақсыз гемоглобиндер - тотықтырғыш заттардың, жылу және басқа да бірқатар факторлардың әсеріне ерекше сезімтал болатын қалыптан тыс гемоглобиндер тобы, бұл олардың молекулаларындағы кейбір аминқышқылдарының қалдықтарының басқалармен генетикалық түрде анықталған ауыстыруымен түсіндіріледі; мұндай гемоглобиндердің тасымалдануы көбінесе гемоглобинопатия түрінде көрінеді (қараңыз).

Тұрақсыз Г.-ның тасымалдаушысы болып табылатын адамдардың эритроциттерінде. Тұрақсыз қан жасушаларының денатуратталған молекулаларының жинақталуы болып табылатын Хайнц денелері (Гайнц денелері бар туа біткен гемолитикалық анемия). 1952 жылы И.А.Кэти бұл аурудың тұқым қуалайтыны туралы айтты. Фрик (П. Фрик), Гитциг (В. Х. Хитциг) және Ветке (К. Бетке) 1962 жылы алғаш рет Хб Цюрих мысалында Генц денелерімен гемолитикалық анемияның тұрақсыз гемоглобиндердің болуымен байланысты екенін дәлелдеді. Каррел (Р. В. Каррелл) және Г.Леман 1969 жылы мұндай гемоглобинопатиялардың жаңа атауын ұсынды - тұрақсыз Г. тасымалдаудан туындаған гемолитикалық анемия.

Гем молекулаларының тұрақсыздығы геммен жанасатын аминқышқылдарының қалдықтарын ауыстырудан туындауы мүмкін; полярлы емес аминқышқылының қалдығын полярлымен алмастыру; кез келген амин қышқылы қалдығын пролин қалдығымен ауыстырудан туындаған молекуланың қайталама құрылымының бұзылуы; гемоглобин молекуласының мономерлер мен димерлерге диссоциациялануына әкелуі мүмкін α1β1- және α2β2-контактілер аймағындағы аминқышқылдарының қалдықтарын ауыстыру; кейбір аминқышқылдарының қалдықтарының жойылуы (жоғалуы); суббірліктердің ұзаруы, мысалы, екі тұрақсыз гемоглобин - Hb Cranston және Hb Tak олардың C-соңғысына бекітілген гидрофобты сегментке байланысты қалыпты гемоглобинмен салыстырғанда ұзартылған бета тізбегіне ие.

Дж.В.Даси ұсынған және Ю.Н.Токарев пен В.М.Белостоцкий өзгерткен тұрақсыз газдардың классификациясы газды тұрақсыз ететін молекуладағы өзгерістердің сипатына негізделген.

Сипатталған шамамен. 90 тұрақсыз G., ал G. молекуласының бета-тізбектеріндегі аминқышқылдарының қалдықтарын алмастыратын нұсқалар, альфа-тізбектердегі осындай қалдықтардың орнын ауыстырумен салыстырғанда шамамен 4 есе жиі кездеседі.

Тұрақсыз Г.-ның тасымалдануы аутосомды-доминантты жолмен тұқым қуалайды, ал тасымалдаушылары гетерозиготалы. Кейбір жағдайларда тұрақсыз Г.-ның тасымалдануының пайда болуы спонтанды мутацияның нәтижесі болып табылады. Г. тұрақтылығының төмендеуі оның жеңіл тұнбаға түсуіне ғана емес, кейбір жағдайларда гемнің жоғалуына әкеледі. Гемоглобин молекуласының а- және (3-тізбегі) жанасу нүктелеріндегі аминқышқылдарының қалдықтарының орын ауыстыруы молекуланың оттегіге жақындығына, гемдердің өзара әрекеттесуіне және гемоглобиннің тетрамерлері, димерлері және мономерлері арасындағы тепе-теңдікке әсер етуі мүмкін. адамдар тұрақсыз гемоглобин гендері бойынша гетерозиготалы, қалыпты және қалыпты емес, тұрақсыз Г., алайда, соңғысы тез денатурацияланады және функционалдық белсенді емес болады.

Ауыр гемолитикалық анемия әдетте жоғары дәрежелі молекулалық тұрақсыздықпен тұрақсыз G. тасымалдаушысы болып табылатын науқастарда байқалады.

Басқа тұрақсыз G. сынасын алып жүргенде, көріністер әдетте орташа ауырлықта немесе мүлдем елеусіз болады. Кейбір жағдайларда (Hb Riverdale-Bronx, Hb Zurich және т. Кейбір науқастарда, мысалы, Hb Hammersmith, Hb Bristol, Hb Sydney және т. Тұрақсыз Г.-ны тасымалдаудан туындаған гемоглобинопатияларды басқа этиологиялардың гемолитикалық және гипохромды анемияларынан және ең алдымен темір тапшылығымен және пентоз-фосфаттық цикл ферменттерінің генетикалық анықталған тапшылығымен байланысты гемолитикалық анемиялармен, гликолизбен және т.б.

Тұрақсыз Г. тасымалдаушысы болып табылатын адамдардың көпшілігі арнайы емдеуді қажет етпейді. Гемолиз үшін қалпына келтіретін терапия пайдалы. Тұрақсыз Г.-ның барлық тасымалдаушыларына гемолизді қоздыратын тотықтырғыш препараттардан (сульфаниламидтер, сульфондар, анальгетиктер және т.б.) бас тарту ұсынылады. Қан құю тек терең анемияның дамуымен ғана көрсетіледі. Эритроциттердің көкбауырмен секвестрленуінің жоғарылауымен және гиперспленизммен ауыр гемолиз жағдайында спленэктомия көрсетіледі (қараңыз). Дегенмен, балаларда (6 жасқа дейін) спленэктомия әдетте септицемияның даму қаупіне байланысты орындалмайды.

Тұрақсыз гемоглобиндерді анықтау әдістері

Гемоглобиннің термобилділігін зерттеу оның тұрақсыздығын анықтау үшін ең маңызды сынақ болып табылады. Оны 1962 жылы А.Г.Граймс пен А.Мейслер және 1964 жылы Дейси ұсынған және бір сағат ішінде 0,1 М фосфатпен немесе Tris-HCl буферімен, рН 7,4 сұйылтылған инкубациялық гемолизаттардан тұрады, 50-60° температурада. Бұл жағдайда тұрақсыз гликозидтер денатурацияланады және тұнбаға түседі, ал ерітіндіде қалған термотұрақты гидроксидтің мөлшері 541 нм спектрофотометриялық әдіспен анықталады және формула бойынша есептеледі:

/ * 100 = = термотұрақты гемоглобин (пайыз),

мұндағы E – 541 нм толқын ұзындығындағы өшу мәні.

Термолабильді Г.-ның салыстырмалы құрамы 100%-ға тең – термотұрақты G. мөлшері (пайызбен).

Каррелл мен Кей (Р. Кау) 1972 жылы гемолизатты 17% изопропанол-Трис буферінің қоспасында, рН 7,4 37° температурада 30 минут бойы инкубациялауды ұсынды.

Эритроциттердің гемолизі судың әсерінен болуы мүмкін, өйткені бұл мақсатта көміртегі төртхлоридін немесе хлороформды қолдану тұрақсыз қан жасушаларының ішінара денатурациясына және алынған мәліметтердің бұрмалануына әкеледі.

Тұрақсыз Г.-ны анықтаудың ең көп тараған әдісі гистохимиялық, Хайнц денелерін анықтау әдісі. Бұл жағдайда қызыл қан жасушалары кристалды күлгінмен, метилфиолетпен боялады немесе ацетилфенилгидразинмен реакция қолданылады. Қанды алдын ала 24 сағат бойы 37° температурада ұстайды. Генц денелері басқа гемолитикалық анемияларда, талассемияларда, метгемоглобин түзетін заттармен улануларда және кейбір энзимопатияларда да кездесетінін есте ұстаған жөн.

Гемолизатты қағазда немесе целлюлоза ацетатында электрофорездік бөлу көбінесе нәтиже бермейді, өйткені көптеген тұрақсыз гемолизаттарда молекуладағы аминқышқылдарының қалдықтарын ауыстыру молекуланың электрофоретикалық қасиеттерін өзгертпейді. Осыған байланысты полиакриламид пен крахмал гельдеріндегі электрофорез (Электрофорезді қараңыз) немесе изоэлектрлік фокустау.

Тұрақсыз Г.-ның тасымалдаушысы болып табылатын көптеген науқастарда несеп үнемі немесе кейде дипирролдардың түзілуіне байланысты қара түске ие болады, бұл эритроциттерде тұрақсыз Г.-ның болуының жеткілікті дәл белгісі ретінде қызмет етеді.

Библиография: Владимиров Г.Е. және Пантелеева Н.С. Функционалдық биохимия, Л., 1965; Ал р және Л.И. Гемоглобиндер және олардың қасиеттері, М., 1975, библиогр.; Коржуев П.А.Гемоглобин, М., 1964, библиогр.; Кушаковский M. S. Гемоглобиннің зақымдануының клиникалық формалары, Л., 1968; Перу TC M. Гемоглобин молекуласы, кітапта: Молекулалар мен жасушалар, ed. Г.М. Франк, транс. ағылшын тілінен, б. 7, М., 1966; т у-м және н туралы А.Қ. Заттай дәлелдемелердің сот-медициналық сараптамасының негіздері, М., 1975, библиогр.; Успенская В.Д. Гаптоглобиннің синтезі мен катаболизмі және оның гемоглобин алмасуындағы рөлі туралы, Вопр. бал. химия, 16-том, № 3, б. 227, 1970, библиогр.; Харрис Г. Адам биохимиялық генетикасының негіздері, транс. ағылшын тілінен, б. 15, М., 1973; Шаронов А. және Шаронова Н.А. Гемоглобиннің құрылымы мен функциялары, Молекулалық био., 9 т., № 1. 145, 1975, библиогр.; C h a g a c h e S. Оттегіге жақындығы өзгерген гемоглобиндер, Клин. Гемат., в. 3, б. 357, 1974, библиогр.; Giblett E. R. Адам қанындағы генетикалық маркерлер, Филадельфия, 1969; Гемоглобин және эритроциттердің құрылымы мен қызметі, ред. G. J. Brewer, N. Y.-L., 1972; HuehnsE. R. Гемоглобиннің альфа-тізбекті синтезін генетикалық бақылау, Haematologia, v. 8, б. 61, 1974, библиогр.; Ле-манН. а. Hunt s m a n R. G. Man’s гемоглобиндері, Филадельфия, 1974; P e-r u tz M. F. The Croonian lecture, 1968, The гемоглобин молекуласы, Proc, roy, Soc. В., в. 173, б. 113, 1969; P e rut z M. F* a. Леман Х. Адам гемоглобинінің молекулалық патологиясы, Табиғат (Лон.), т. 219, б. 902, 1968; РоутонФ. J. Оттегінің, көмірқышқыл газының және гемоглобиннің өзара әрекеттесуіне қатысты соңғы жұмыс, Биохим. Дж., в. 117, б. 801, 1970;С т а м а-тояннопонлос Г.а. NuteP. E. Гемоглобиндердің генетикалық бақылауы, Клин. Гемат., в. 3, б. 251, 1974, библиогр.; Ван Ассенделфт О.В. Гемоглобин туындыларының спектрофотометриясы, Ассен, 1970; Weatherall D. J. Гемоглобиннің кейбір бұзылуларының молекулалық негізі, Брит, мед. Дж., в. 4, б. 451, 516, 1974; Ауа райы D. J. a. Клегг Дж.Б.Талассемияның молекулалық негізі, Брит. Дж. Хаемат., в. 31, қосымша, б. 133, 1975; Wintro-b e M. M. Клиникалық гематология, Филадельфия, 1974 ж.

Гемоглобиндер тұрақсыз- Дидковский Н.А. және т.б. Гемоглобин Волга ft 27 (B9) аланин->аспаратин қышқылы (қатты тұрақсыздығы бар жаңа қалыптан тыс гемоглобин), Проблемалар, гематол және толып кету, қан, 22-том. 30, 1977, библиогр.; I d e l l-s o n L. I., Didkovsky N. A. and Ermilchenko G. V. Гемолитикалық анемиялар, М., 1975, библиогр.; In u n n H. F., Forget B. G. a. R a n n e y H. M. Адамның гемоглобиндері, Филадельфия, 1977, библиогр.; Леман Х.А. K y-n o with h P. A. Адам гемоглобинінің нұсқалары және олардың сипаттамалары, Амстердам, 1976 ж.

А.П. Андреева; Ю.Н.Токарев (асыл тас. және ген.), А.Қ. Тұманов (сот.); Ю.Н.Токарев, В.М.Белостоцкий.

Химияның негізгі ұғымдары мен заңдары.

Молярлық масса, зат мөлшері, Авогадро тұрақтысы.

Газдың молярлық көлемі.

I. Массаларды есептеу құрылымдық бірлікзаттар.

9 г су үлгісіндегі сутегі атомдарының санын анықтаңыз.

M(H2O) = 18 г\моль

n(H2O) = 9/18= 0,5 моль

Формуладан 1 моль H2O құрамында 2 моль сутегі атомы бар екендігі шығады, яғни. n(H) = 2×0,5 моль = 1 моль.

Массасы 26,4 г аммоний сутегі фосфатының үлгісіндегі сутегі атомдарының санын анықтаңыз.

M(NH4)2HPO4 = 132 г\моль

n((NH4)2HPO4) = 26,4/132= 0,2 моль

n(H) =0,2×9= 1,8 моль

Жауабы: 1,8 моль

Қоспа салмағы 46 г этанол С2Н5ОН және массасы 72 г судан тұрады Қоспадағы оттегі атомдарының санын анықтаңыз.

n(C2H5OH) = 46/46 = 0,1 моль n(O) =0,1×1= 0,1 моль

n(H2O) =72/18 = 0,4 моль n(O) =0,4×1= 0,4 моль n(O) =0,1+0,4=0,5 моль

Қоспа салмағы 6 г сірке қышқылы CH3COOH және тұрады құмырсқа қышқылыСалмағы 9,2 г HCOOH қоспадағы оттегі атомдарының санын анықтаңыз.

n(CH3COOH) =6 /60 = 0,1 моль n(O) =0,1×2= 0,2 моль

n(HCOOH) =9,2/46 = 0,2 моль n(O) =0,2×2= 0,4 моль n(O) =0,2+0,4=0,6 моль

Құрамында 12,04 1022 су молекуласы бар су үлгісінің массасын анықтаңыз.

n(H2O) = NNA= 12,04∙10226,02∙1023=0,2 моль

m(H2O) = 0,2×18= 3,6 г

Құрамында 6,021022 мыс атомы бар мыс сульфатының үлгісінің массасын анықтаңыз.

Жауабы: 16

Құрамында 3,011022 сутегі атомы бар аммоний сульфатының үлгісінің массасын есептеңдер.

n(H) =NNA=3,0110226,02∙1023=0,05 моль

қосылыста 8 оттегі атомы бар

n(NH4)2SO4 = 0,05 /8 = 0,00625 моль

м = 0,00625 ×132 г\моль = 0,825 г.

Магний сутегі сульфаты үлгісінің массасын анықтаңыз, егер оның құрамында 3,6121023 оттегі атомы бар екені белгілі болса.

n(O) =NNA = 3,612×10236,02×1023=0,6 моль

n Mg(HSO4)2 = 0,6/8= 0,075 моль

м = 0,075×218= 16,35 г

Құрамында 30,1 1022 натрий атомы және 6,021024 сутегі атомы бар судағы натрий сульфатының ерітіндісінің массасын анықтаңыз.

n (Na) =NNA =30,1∙10226,02∙1023=0,5 моль

формулада 2 натрий атомы бар, сондықтан: n(Na2 SO4) = 0,5/2 = 0,25 моль

m зат (Na2 SO4) = 0,25 × 142 г\моль = 35,5 г

n(H) =NNA= 6,02∙10246,02∙1023=10 моль

n(H2O) = 10/2=5 моль

m(H2O) =5×18=90 г

m ерітінді = m зат (Na2 SO4) + m (H2O) = 35,5 + 90 = 125,5 г.

Құрамында 12,04 1022 көміртек атомы және 24,08 1022 оттегі атомы бар судағы этанол С2Н5ОН ерітіндісінің массасын анықтаңыз.

n (C) =NNA= 12,04∙10226,02∙1023=0,2 моль

n (C2H5OH) = 0,2/2 = 0,1 моль

m(C2H5OH) = 0,1 ×46 = 4,6 г

n(O) =NNA =2,405∙10236,02∙1023=0,4 моль

n(H2O) =0,4/1=0,4 моль

m(H2O) =0,4×18= 7,2 г

ерітінді = m зат + m(H2O) = 4,6 + 7,2 = 11,8 г

Бір натрий атомының массасын есептеңдер.

ma= M (Na) / NA = 23/ 6,021023 = 3,8210-23 г.

Үш кальций атомының массасын табыңыз.

ma=3 М (Са) / NA = (3×40) / 6,021023 = 19,910-23 г

7 су молекуласының массасын есептеңдер.

ma=7 M (H2O) / NA = (7×18) / 6,021023 = 20,910-23 г

Бір SO3 молекуласының массасын анықтаңыз

ma= M (SO3) / NA = 80 /6,021023 = 13,3 10-23 г

Кремний (IV) оксидінің бес формула бірлігінің массасын (г) есептеңіз.

mfe=5×Mr×u=5×60×1,66∙10-27=4,98∙10-22 г.

Массасын есептеңіз:

Натрий атомы (г)

ma= M (Na) / NA = 23/ 6,021023 = 3,8210-23 г

ma=ArNa×u=23×1,6610-27 = 3,8210-23 г

Ақ фосфордың бес молекуласы Р4 (кг)

Жауабы: 1,02910-24 кг

Ромб тәрізді күкірттің он молекуласы S8 (г)

Жауабы: 4,2510-21 г

Озонның үш молекуласы O3 (амудағы)

ma=3×16×3×a.u.m=144a.u.m.

Фуллерен молекулалары C60 (мг)

мм = Mr(C60)×u = 1195,210-27 = 1,19510-24 кг = 1,19510-21 г = 1,195 10-18 мг

Кофеиннің үш молекуласы С8Н10O2N4(кг)

Жауабы: 9,6610-25 кг

Аммоний катионы (г)

ma=Mr(NH4+)×u = 18×1,6610-27 = 2,9910-23 г

Анион SO42-(г)

Жауабы: 1,5910-22 г.

Гемоглобин молекулалары С2954H4516N780O806S12Fe4 (мг)

Жауабы: 1,0710-16 мг

Натрий хлоридінің формула бірлігі (г)

Калий гидроксидінің алты формула бірлігі (кг)

Барий оксидінің үш формула бірлігі (г)

Күкірт молекуласының массасы сегіз оттегі атомының массасына тең. Оның молекуласында қанша күкірт атомы бар?

maO=(8×16)×1,6610-27=2,12∙10-26 г

Олай болса, молекуланың құрамын Sx деп елестетейік

X = атомның мммолекулалары = 2,12∙10-26Ar∙u = 2,12∙10-2632×1,66∙10-27 = 4 атом

Сахароза молекуласының массасы C12H22O11 ақ фосфор Р4 молекуласының массасынан неше есе артық (жауабы: 2,76 есе)

Метан CH4 және оттегі үлгілері бірдей молекулалардан тұрады. Оттегі массасының метан массасына қатынасын табыңыз (жауабы: 2)

Магний үлгісі алмаздағы көміртегі атомдарының санынан үш есе көп. Магний үлгісінің массасының алмаз үлгісінің массасына қатынасын есептеңіз (жауап: 6)

II. Заттың химиялық мөлшері ұғымын қолданып есептеулер.

Химиялық мөлшерді есептеңіз:

Құрамында 3,01 1024 H2 молекуласы бар бөліктегі сутегі

n (H2) =NNA=3,01∙10246,02∙1023=5 моль

5,6 дм3 бөлігіндегі азот (жауап: 0,25 моль)

Салмағы 14,2 г үлгідегі натрий сульфаты (жауап: 0,1 моль)

Заттың молекуласының массасы 1,0610-22 г заттың молярлық массасын есептеңдер.

M= ma×NA=1,06∙10-22×6,02∙1023=64 г\моль

Заттардың көрсетілген бөліктеріндегі молекулалар санын анықтаңыз:

3,25 моль O2 (жауабы: 1,961024)

11,5 моль H2 (жауап: 6,921024)

40 моль NH3 (жауабы: 2,411025)

0,0125 моль H2O (жауабы: 7,521021)

Заттардың көрсетілген бөліктеріндегі химиялық мөлшерді есептеңіз:

3,921023 O2 молекулалары (жауабы: 0,651 моль)

14,7 1024 аргон атомы (жауабы: 24,4 моль)

2,451023 формула бірлігі Na3PO4 (жауабы: 0,407 моль)

17,34 1024 H2SO4 молекуласы (жауабы: 28,8 моль)

Заттардың көрсетілген бөліктерінің химиялық мөлшерін есептеңіз:

5,6 дм3 гелий (жауабы: 0,25 моль)

1,12 дм3SO2 (жауабы: 0,05 моль)

5 м3 NH3 (жауабы: 2,23102 моль)

300 см3 HCl (жауабы: 1,3410-2 моль)

Заттардың көрсетілген бөліктерінің көлемін анықтаңыз:

3,2 моль H2S (дм3) (жауабы: 71,7 дм3)

0,05 моль СН4 (см3) (жауабы: 1120 см3)

300 моль O2 (м3) (жауабы: 6,72 м3)

1,14 моль аргон (дм3) (жауабы: 25,5 дм3)

Құрамында 1,12 1023 молекуласы бар азот бөлігінің көлемін (дм3) есептеңдер.

n(H2) =NNA= 1,12∙10236,02∙1023=0,18 моль

V (H2) = 0,18×22,4 = 4 дм3

Оттегінің 2 кг бөлігінің көлемін есептеңдер (жауабы: 1400 дм3)

Көлемі 3,45 дм3 аммиак бөлігіндегі молекулалар санын есептеңдер (жауап: 9,271022)

Құрамында 5,43 1024 молекула бар аммиак бөлігінің массасын есептеңдер. (жауабы: 153 г).

Есте қаларлық болумен қатар, .com домендері бірегей: бұл өз түріндегі жалғыз және жалғыз .com атауы. Басқа кеңейтімдер әдетте .com әріптестеріне трафик әкеледі. Премиум .com доменін бағалау туралы көбірек білу үшін төмендегі бейнені қараңыз:

Веб-сайтыңызды турбо зарядтаңыз. Қалай екенін білу үшін біздің бейнені қараңыз.

Веб-барлығыңызды жақсартыңыз

Керемет домендік атаумен желіде назар аударыңыз

Интернетте тіркелген барлық домендердің 73%-ы .coms. Себебі қарапайым: .com - веб-трафиктің көп бөлігі болатын жерде. Премиум .com сайтына ие болу сізге үлкен артықшылықтар береді, соның ішінде жақсырақ SEO, атауды тану және сайтыңызды бедел сезімімен қамтамасыз ету.

Міне, басқалар не дейді

2005 жылдан бастап біз мыңдаған адамдарға тамаша домендік атауды алуға көмектестік

• Райанмен телефон арқылы сөйлесті, ол менің барлық сұрақтарыма көмектесті! Тамаша тұтынушыларға қызмет көрсету және оңай қол жетімді. Процесс оңай және салыстырмалы түрде жылдам болды, тек үш жұмыс күні ішінде өтті. hugedomains.com сайтынан домен сатып алуды ойлайтындарға өте кеңес беремін. Namebright.com деп аталатын үшінші тарап қатысады, бірақ қосымша ақы алынбайды және олар серверлерден домендерді тасымалдауды жеңілдетеді. Сәлем - Сэмми Лам, 14.10.2019 ж
• Шынымды айтсам, HugeDomains.com сайтынан домен сатып алмас бұрын, мен кейбір веб-сайттарда кейбір теріс пікірлерді оқығанда қатты қорықтым.. бірақ мүмкіндікті пайдалануды шештім. Сатып алғаннан кейін мен таң қалдым, менің домендік атауымды сатып алуым сәтті болды және ең жақсы бөлігі оны басқа тіркеушіге ауыстырдым және қайтадан huggggggeeee таң қалдырды, өйткені менің домен атым 30 минут ішінде ауысады. 2 сағат.... HugeDomain.com және NameBright.com сайттарына тым көп рахмет - Сандип Раджпут, 14.10.2019 ж
• Жылдам және тегіс мәміле және тасымалдау. Ұсынуға болады! - Том, 10.12.2019 ж
• Көбірек