Annonsering på portalen

Hur enzymer bildas i kroppen. Hej student. Historien om utvecklingen av vetenskapen om enzymer

Enzymer är en speciell typ av protein som naturen har tilldelat rollen som katalysatorer för olika kemiska processer.

Denna term hörs ständigt, men inte alla förstår vad ett enzym eller enzym är, vilka funktioner detta ämne utför, och även hur enzymer skiljer sig från enzymer och om de skiljer sig överhuvudtaget. Vi kommer att ta reda på allt detta nu.

Utan dessa ämnen skulle varken människor eller djur kunna smälta mat. Och för första gången till användningen av enzymer i vardagen tillgrep mänskligheten för mer än 5 tusen år sedan, när våra förfäder lärde sig att lagra mjölk i en "skål" från djurens magar. Under sådana förhållanden, under påverkan av löpe, förvandlades mjölk till ost. Och detta är bara ett exempel på enzymets arbete som en katalysator som påskyndar biologiska processer. Idag är enzymer oumbärliga i industrin, de är viktiga för tillverkning av socker, margariner, yoghurt, öl, läder, textilier, alkohol och till och med betong. Dessa välgörande ämnen finns också i tvättmedel och tvättmedel - de hjälper till att ta bort fläckar vid låga temperaturer.

Upptäcktshistoria

Enzym översatt från grekiska betyder "surdeg". Och mänskligheten är skyldig upptäckten av detta ämne till holländaren Jan Baptist Van Helmont, som levde på 1500-talet. Vid ett tillfälle blev han mycket intresserad av alkoholjäsning och hittade under forskningens gång ett okänt ämne som påskyndar denna process. Holländaren kallade det fermentum, vilket betyder "jäsning". Sedan, nästan tre århundraden senare, kom fransmannen Louis Pasteur, som också observerade jäsningsprocesserna, till slutsatsen att enzymer inte är något annat än substanser i en levande cell. Och efter ett tag extraherade tysken Eduard Buchner ett enzym från jäst och fastställde att detta ämne inte är en levande organism. Han gav honom också sitt namn - "zymaza". Några år senare föreslog en annan tysk, Willy Kuehne, att dela upp alla proteinkatalysatorer i två grupper: enzymer och enzymer. Dessutom föreslog han den andra termen att kalla "surdeg", vars handlingar sprids utanför levande organismer. Och bara 1897 satte stopp för alla vetenskapliga tvister: det beslutades att använda båda termerna (enzym och enzym) som absoluta synonymer.

Struktur: en kedja av tusentals aminosyror

Alla enzymer är proteiner, men alla proteiner är inte enzymer. Liksom andra proteiner består enzymer av. Och intressant nog tar varje enzym från hundra till en miljon aminosyror uppträdda som pärlor på ett snöre för att skapa. Men den här tråden är aldrig rak – den brukar böjas hundratals gånger. Således skapas en tredimensionell struktur unik för varje enzym. Samtidigt är enzymmolekylen en relativt stor formation, och endast en liten del av dess struktur, det så kallade aktiva centret, är involverat i biokemiska reaktioner.

Varje aminosyra är bunden till en annan specifik typ av kemisk bindning, och varje enzym har sin egen unika aminosyrasekvens. För att skapa de flesta av dem används ett 20-tal typer av aminoämnen. Även mindre förändringar i aminosyrasekvensen kan drastiskt förändra ett enzyms utseende och "talanger".

Biokemiska egenskaper

Även om ett stort antal reaktioner äger rum med deltagande av enzymer i naturen, kan de alla grupperas i 6 kategorier. Följaktligen fortskrider var och en av dessa sex reaktioner under påverkan av en viss typ av enzymer.

Reaktioner som involverar enzymer:

  1. Oxidation och reduktion.

Enzymerna som är involverade i dessa reaktioner kallas oxidoreduktaser. Som ett exempel kan vi minnas hur alkoholdehydrogenaser omvandlar primära alkoholer till aldehyder.

  1. Gruppöverföringsreaktion.

De enzymer genom vilka dessa reaktioner sker kallas transferaser. De har förmågan att flytta funktionella grupper från en molekyl till en annan. Detta händer till exempel när alaninaminotransferaser flyttar alfa-aminogrupper mellan alanin och aspartat. Transferaser flyttar också fosfatgrupper mellan ATP och andra föreningar och skapar disackarider från glukosrester.

  1. Hydrolys.

Hydrolaserna som deltar i reaktionen kan bryta enkelbindningar genom att tillsätta vattenelement.

  1. Skapa eller ta bort en dubbelbindning.

Denna typ av reaktion på ett icke-hydrolytiskt sätt sker med deltagande av ett lyas.

  1. Isomerisering av funktionella grupper.

I många kemiska reaktioner förändras den funktionella gruppens position inom molekylen, men själva molekylen består av samma antal och typer av atomer som var innan reaktionen startade. Med andra ord är substratet och reaktionsprodukten isomerer. Denna typ av transformation är möjlig under inverkan av isomerasenzymer.

  1. Bildning av en enkelbindning med eliminering av elementet vatten.

Hydrolaser bryter bindningen genom att tillsätta vattenelement till molekylen. Lyaser omvänder reaktionen genom att avlägsna den vattenhaltiga delen från de funktionella grupperna. Därmed skapas en enkel koppling.

Hur de fungerar i kroppen

Enzymer påskyndar praktiskt taget alla kemiska reaktioner i celler. De är av vital betydelse för människor, underlättar matsmältningen och påskyndar ämnesomsättningen.

Vissa av dessa ämnen hjälper till att bryta ner överdimensionerade molekyler till mindre "bitar" som kroppen kan smälta. Andra binder tvärtom små molekyler. Men enzymer, vetenskapligt sett, är mycket selektiva. Detta betyder att vart och ett av dessa ämnen bara kan accelerera en viss reaktion. Molekylerna som enzymer "arbetar med" kallas substrat. Substraten skapar i sin tur en bindning med en del av enzymet som kallas det aktiva centret.

Det finns två principer som förklarar detaljerna för interaktionen mellan enzymer och substrat. I den så kallade "nyckellås"-modellen tar enzymets aktiva centrum platsen för en strikt definierad konfiguration i substratet. Enligt en annan modell ändrar båda deltagarna i reaktionen, det aktiva centret och substratet, sina former för att koppla ihop.

Oavsett vilken princip interaktionen äger rum, är resultatet alltid detsamma - reaktionen under påverkan av enzymet fortskrider många gånger snabbare. Som ett resultat av denna interaktion "föds nya molekyler", som sedan separeras från enzymet. Och katalysatorsubstansen fortsätter att göra sitt jobb, men med deltagande av andra partiklar.

Hyper- och hypoaktivitet

Det finns tillfällen då enzymer utför sina funktioner med fel intensitet. Överdriven aktivitet orsakar överdriven bildning av reaktionsprodukten och en brist på substratet. Resultatet är en försämrad hälsa och allvarlig sjukdom. Orsaken till enzymhyperaktivitet kan antingen vara en genetisk störning eller ett överskott av vitaminer eller användas i reaktionen.

Enzymhypoaktivitet kan till och med orsaka dödsfall, när till exempel enzymer inte tar bort gifter från kroppen eller ATP-brist uppstår. Orsaken till detta tillstånd kan också vara muterade gener eller, omvänt, hypovitaminos och brist på andra näringsämnen. Dessutom bromsar lägre kroppstemperatur också enzymernas funktion.

Katalysator och mer

Idag hör man mycket om fördelarna med enzymer. Men vilka är dessa ämnen som vår kropps prestanda beror på?

Enzymer är biologiska molekyler vars livscykel inte bestäms av ramarna för födelse och död. De arbetar bara i kroppen tills de löses upp. Som regel sker detta under påverkan av andra enzymer.

Under en biokemisk reaktion blir de inte en del av slutprodukten. När reaktionen är klar lämnar enzymet substratet. Därefter är ämnet redo att börja arbeta igen, men på en annan molekyl. Och detta fortsätter så länge kroppen behöver.

Det unika med enzymer är att var och en av dem endast utför en funktion som tilldelats den. En biologisk reaktion inträffar först när enzymet hittar rätt substrat för det. Denna interaktion kan jämföras med principen för funktion av en nyckel och ett lås - endast korrekt valda element kan "fungera". En annan egenskap: de kan arbeta vid låga temperaturer och måttligt pH, och som katalysatorer är de mer stabila än någon annan kemikalie.

Enzymer som katalysatorer påskyndar metaboliska processer och andra reaktioner.

Vanligtvis består dessa processer av specifika steg, som var och en kräver ett specifikt enzym för att fungera. Utan detta kan transformations- eller accelerationscykeln inte slutföras.

Den kanske mest kända av alla funktioner hos enzymer är katalysatorns. Detta innebär att enzymer kombinerar kemiska reagenser på ett sådant sätt att de minskar de energikostnader som krävs för snabbare produktbildning. Utan dessa ämnen skulle kemiska reaktioner ha gått hundratals gånger långsammare. Men enzymernas förmågor är inte begränsade till detta. Alla levande organismer innehåller den energi de behöver för att fortsätta livet. Adenosintrifosfat, eller ATP, är ett slags laddat batteri som förser celler med energi. Men ATP:s funktion är omöjlig utan enzymer. Och huvudenzymet som producerar ATP är syntas. För varje glukosmolekyl som omvandlas till energi, producerar syntas cirka 32-34 ATP-molekyler.

Dessutom används enzymer (lipas, amylas, proteas) aktivt i medicin. I synnerhet fungerar de som en komponent i enzymatiska preparat som "Festal", "Mezim", "Panzinorm", "Pancreatin", som används för att behandla matsmältningsbesvär. Men vissa enzymer kan också påverka cirkulationssystemet (lösa upp blodproppar), påskynda läkningen av purulenta sår. Och även i anticancerterapi används också enzymer.

Faktorer som bestämmer enzymaktivitet

Eftersom ett enzym kan påskynda reaktioner många gånger om, bestäms dess aktivitet av det så kallade antalet varv. Denna term betecknar antalet substrat (reaktant) molekyler som 1 enzymmolekyl kan omvandla på 1 minut. Det finns dock ett antal faktorer som bestämmer reaktionshastigheten:

  1. Substratkoncentration.

En ökning av koncentrationen av substratet leder till en acceleration av reaktionen. Ju fler molekyler av den aktiva substansen, desto snabbare fortskrider reaktionen, eftersom fler aktiva centra är inblandade. Acceleration är dock bara möjlig tills alla enzymmolekyler är inblandade. Efter det kommer inte ens en ökning av koncentrationen av substratet att leda till en acceleration av reaktionen.

  1. Temperatur.

Vanligtvis leder en ökning av temperaturen till en acceleration av reaktionerna. Denna regel fungerar för de flesta enzymatiska reaktioner, men bara tills temperaturen stiger över 40 grader Celsius. Efter detta märke börjar reaktionshastigheten tvärtom att minska kraftigt. Om temperaturen sjunker under det kritiska märket kommer hastigheten för enzymatiska reaktioner att öka igen. Om temperaturen fortsätter att stiga bryts de kovalenta bindningarna ner och enzymets katalytiska aktivitet går förlorad för alltid.

  1. Aciditet.

Hastigheten för enzymatiska reaktioner påverkas också av pH-värdet. Varje enzym har sin egen optimala surhetsnivå, vid vilken reaktionen fortskrider mest adekvat. En förändring av pH-nivån påverkar enzymets aktivitet och därför reaktionshastigheten. Om förändringarna är för stora förlorar substratet sin förmåga att binda till den aktiva kärnan, och enzymet kan inte längre katalysera reaktionen. Med återställandet av den erforderliga pH-nivån återställs också enzymets aktivitet.

De enzymer som finns i människokroppen kan delas in i två grupper:

  • metabolisk;
  • matsmältningssystemet.

Metaboliskt "arbete" för att neutralisera giftiga ämnen, samt främja produktionen av energi och proteiner. Och naturligtvis påskyndar de de biokemiska processerna i kroppen.

Vad matsmältningssystemet ansvarar för framgår av namnet. Men även här fungerar selektivitetsprincipen: en viss typ av enzym påverkar bara en typ av mat. Därför, för att förbättra matsmältningen, kan du ta till ett litet trick. Om kroppen inte smälter något från maten väl, då är det nödvändigt att komplettera kosten med en produkt som innehåller ett enzym som kan bryta ner svårsmält mat.

Matenzymer är katalysatorer som bryter ner mat till ett tillstånd där kroppen kan absorbera användbara ämnen från dem. Matsmältningsenzymer är av flera typer. I människokroppen finns olika typer av enzymer i olika delar av matsmältningskanalen.

Munhålan

I detta skede verkar alfa-amylas på maten. Det bryter ner kolhydrater, stärkelse och glukos som finns i potatis, frukt, grönsaker och andra livsmedel.

Mage

Här bryter pepsin ner proteiner till peptider och gelatinas bryter ner gelatin och kollagen som finns i kött.

Bukspottkörteln

I detta skede, "arbete":

  • trypsin - är ansvarig för nedbrytningen av proteiner;
  • alfa-kymotrypsin - hjälper till med proteinabsorption;
  • elastaser - bryter ner vissa typer av proteiner;
  • nukleaser - hjälper till att bryta ner nukleinsyror;
  • steapsin - främjar absorptionen av fet mat;
  • amylas - är ansvarig för assimileringen av stärkelse;
  • lipas - bryter ner fetter (lipider) som finns i mejeriprodukter, nötter, oljor och kött.

Tunntarm

De "trollar" över matpartiklar:

  • peptidaser - klyv peptidföreningar till aminosyranivån;
  • sukras - hjälper till att absorbera komplexa sockerarter och stärkelser;
  • maltas - bryter ner disackarider till monosackarider (maltsocker);
  • laktas - bryter ner laktos (glukos som finns i mejeriprodukter);
  • lipas - främjar absorptionen av triglycerider, fettsyror;
  • erepsin - påverkar proteiner;
  • isomaltas - "fungerar" med maltos och isomaltos.

Kolon

Här utförs enzymernas funktioner av:

  • Escherichia coli - är ansvarig för nedbrytningen av laktos;
  • laktobaciller - påverkar laktos och vissa andra kolhydrater.

Utöver dessa enzymer finns det också:

  • diastas - smälter växtstärkelse;
  • invertas - bryter ner sackaros (bordssocker);
  • glukoamylas - omvandlar stärkelse till glukos;
  • alfa-galaktosidas - hjälper till att smälta bönor, frön, sojaprodukter, rotfrukter och bladgrönsaker;
  • bromelain - ett enzym som erhålls från, främjar nedbrytningen av olika typer av proteiner, är effektivt på olika nivåer av surhet i miljön, har antiinflammatoriska egenskaper;
  • papain - ett enzym isolerat från rå papaya, främjar nedbrytningen av små och stora proteiner, är effektivt i ett brett spektrum av substrat och surhet.
  • cellulas - bryter ner cellulosa, växtfibrer (finns inte i människokroppen);
  • endoproteas - klyver peptidbindningar;
  • bovint gallextrakt - ett enzym av animaliskt ursprung, stimulerar tarmens motilitet;
    • och andra mineraler;
  • xylanas - bryter ner glukos från spannmål.

Katalysatorer i produkter

Enzymer är avgörande för hälsan eftersom de hjälper kroppen att bryta ner livsmedelskomponenter till ett tillstånd som är lämpligt för användning av näringsämnen. Tarmarna och bukspottkörteln producerar en mängd olika enzymer. Men förutom detta finns många av deras näringsämnen som hjälper matsmältningen också i vissa livsmedel.

Fermenterad mat är en nästan idealisk källa till nyttiga bakterier som behövs för korrekt matsmältning. Och i en tid då farmaceutiska probiotika "verkar" bara i den övre delen av matsmältningssystemet och ofta inte når tarmarna, märks effekten av enzymatiska produkter i hela mag-tarmkanalen.

Till exempel innehåller aprikoser en blandning av nyttiga enzymer, inklusive invertas, som ansvarar för nedbrytningen av glukos och främjar den snabba frisättningen av energi.

Avokado kan vara en naturlig källa till lipas (främjar snabbare lipidsmältning). I kroppen produceras detta ämne av bukspottkörteln. Men för att göra livet lättare för detta organ kan du skämma bort dig själv till exempel med en avokadosallad - gott och nyttigt.

Förutom att vara den kanske mest kända källan till kalium, tillför banan även amylas och maltas till kroppen. Amylas finns också i bröd, potatis och spannmål. Maltase hjälper till att bryta ner maltos, det så kallade maltsockret, som finns gott om i öl och majssirap.

En annan exotisk frukt, ananas, innehåller en mängd olika enzymer, inklusive bromelain. Och han har, enligt vissa studier, även anti-cancer och antiinflammatoriska egenskaper.

Extremofiler och industri

Extremofiler är ämnen som kan upprätthålla vital aktivitet under extrema förhållanden.

Levande organismer, såväl som de enzymer som gör att de kan fungera, har hittats i gejsrar, där temperaturen är nära kokpunkten, och djupt i isen, samt under förhållanden med extrem salthalt (Death Valley i USA). Dessutom har forskare hittat enzymer för vilka pH-nivån, som det visade sig, inte heller är ett grundläggande krav för effektivt arbete. Forskare studerar extremofila enzymer med särskilt intresse som ämnen som kan användas i stor utsträckning inom industrin. Även om enzymer idag redan har funnit sin tillämpning i industrin som biologiskt och miljövänliga ämnen. Enzymer används inom livsmedelsindustrin, kosmetologi och tillverkning av hushållskemikalier.

Dessutom är enzymernas "tjänster" i sådana fall billigare än syntetiska analoger. Dessutom är naturliga ämnen biologiskt nedbrytbara, vilket gör användningen miljövänlig. I naturen finns mikroorganismer som kan bryta ner enzymer till individuella aminosyror, som sedan blir komponenter i en ny biologisk kedja. Men det är, som de säger, en helt annan historia.

· Enzymers struktur och verkningsmekanism · Flera former av enzymer · Medicinsk betydelse · Praktisk användning · Anteckningar · Litteratur & middot

Aktiviteten hos enzymer bestäms av deras tredimensionella struktur.

Liksom alla proteiner syntetiseras enzymer som en linjär kedja av aminosyror som viker sig på ett visst sätt. Varje aminosyrasekvens viks på ett speciellt sätt, och den resulterande molekylen (proteinkulan) har unika egenskaper. Flera proteinkedjor kan kombineras för att bilda ett proteinkomplex. Den tertiära strukturen hos proteiner förstörs av värme eller exponering för vissa kemikalier.

Aktivt centrum för enzymer

Studiet av mekanismen för den kemiska reaktion som katalyseras av enzymet, tillsammans med bestämningen av mellan- och slutprodukter i olika skeden av reaktionen, innebär en noggrann kunskap om geometrin hos enzymets tertiära struktur, arten av den funktionella grupper av dess molekyl, som ger specificiteten för verkan och hög katalytisk aktivitet på detta substrat, och dessutom den kemiska naturen hos platsen (ställena) för en enzymmolekyl som ger en hög hastighet av katalytisk reaktion. Vanligtvis är substratmolekylerna involverade i enzymatiska reaktioner relativt små jämfört med enzymmolekyler. Under bildandet av enzym-substratkomplex kommer endast begränsade fragment av polypeptidkedjans aminosyrasekvens in i direkt kemisk interaktion - det "aktiva centret" - en unik kombination av aminosyrarester i enzymmolekylen som ger direkt interaktion med substratmolekylen och direkt deltagande i katalyshandlingen.

Det aktiva centret är konventionellt särskiljt:

  • katalytiskt centrum - direkt kemiskt interagerande med substratet;
  • bindningscentrum (kontakt- eller "ankar"-ställe) - tillhandahåller en specifik affinitet för substratet och bildandet av ett enzym-substratkomplex.

För att katalysera en reaktion måste ett enzym binda till ett eller flera substrat. Enzymets proteinkedja viker sig på ett sådant sätt att en lucka eller hålighet bildas på ytan av kulan, där substrat binder. Detta område kallas substratets bindningsställe. Vanligtvis sammanfaller det med enzymets aktiva centrum eller ligger nära det. Vissa enzymer innehåller även bindningsställen för kofaktorer eller metalljoner.

Enzymet som ansluter till substratet:

  • rengör substratet från vatten "beläggningen"
  • placerar de reagerande substratmolekylerna i rymden på det sätt som är nödvändigt för att reaktionen ska fortsätta
  • förbereder för reaktionen (till exempel polariserar) substratmolekyler.

Vanligtvis sker bindningen av enzymet till substratet på grund av jon- eller vätebindningar, sällan på grund av kovalenta bindningar. I slutet av reaktionen separeras dess produkt (eller produkter) från enzymet.

Som ett resultat minskar enzymet reaktionens aktiveringsenergi. Detta beror på att i närvaro av ett enzym fortsätter reaktionen på en annan väg (i själva verket sker en annan reaktion), till exempel:

I frånvaro av ett enzym:

  • A + B = AB

I närvaro av ett enzym:

  • A + F = AF
  • AF + B = AVF
  • AVF = AV + F

där A, B är substrat, AB är en reaktionsprodukt, F är ett enzym.

Enzymer kan inte självständigt ge energi till endergoniska reaktioner (för vilka energi krävs). Därför kombinerar enzymer som utför sådana reaktioner dem med exergoniska reaktioner som frigör mer energi. Till exempel är reaktioner för syntes av biopolymerer ofta kopplade till reaktionen av ATP-hydrolys.

De aktiva centran för vissa enzymer kännetecknas av fenomenet kooperativitet.

Specificitet

Enzymer uppvisar vanligtvis hög specificitet för sina substrat (substratspecificitet). Detta uppnås genom partiell komplementaritet av formen, fördelningen av laddningar och hydrofoba regioner på substratmolekylen och i bindningsstället för substratet på enzymet. Enzymer uppvisar vanligtvis också en hög nivå av stereospecificitet (de bildar bara en av de möjliga stereoisomererna som en produkt eller bara en stereoisomer används som ett substrat), regioselektivitet (de bildar eller bryter en kemisk bindning i endast en av de möjliga positionerna i substrat) och kemoselektivitet (de katalyserar endast en kemisk reaktion av flera möjliga för de givna förhållandena). Trots den generella höga specificitetsnivån kan graden av substrat och reaktionsspecificitet för enzymer vara olika. Till exempel bryter trypsinendopeptidas peptidbindningen först efter arginin eller lysin, om de inte följs av prolin, och pepsin är mycket mindre specifikt och kan bryta peptidbindningen efter många aminosyror.

Nyckellås modell

1890 föreslog Emil Fischer att enzymernas specificitet bestäms av den exakta överensstämmelsen mellan enzymets form och substratet. Detta antagande kallas nyckellåsmodellen. Enzymet kombineras med substratet för att bilda ett kortlivat enzym-substratkomplex. Samtidigt, trots att denna modell förklarar enzymernas höga specificitet, förklarar den inte fenomenet stabilisering av övergångstillståndet, vilket observeras i praktiken.

Inducerad matchningsmodell

1958 föreslog Daniel Koshland en modifiering av nyckellåsmodellen. Enzymer är i allmänhet inte stela utan flexibla molekyler. Det aktiva stället för enzymet kan ändra sin konformation efter bindning av substratet. Sidogrupperna i aminosyrorna i det aktiva centret intar en position som gör det möjligt för enzymet att utföra sin katalytiska funktion. I vissa fall ändrar substratmolekylen också konformation efter bindning vid det aktiva stället. I motsats till nyckellåsmodellen förklarar den inducerade passformsmodellen inte bara enzymernas specificitet, utan också stabiliseringen av övergångstillståndet. Denna modell kallas "handskehanden".

Ändringar

Efter syntesen av proteinkedjan genomgår många enzymer modifieringar, utan vilka enzymet inte helt manifesterar sin aktivitet. Sådana modifieringar kallas post-translationella modifieringar (bearbetning). En av de vanligaste typerna av modifiering är bindningen av kemiska grupper till sidoresterna av polypeptidkedjan. Till exempel kallas tillsatsen av en fosforsyrarest fosforylering, och den katalyseras av enzymet kinas. Många eukaryota enzymer är glykosylerade, det vill säga modifierade av oligomerer av kolhydratnatur.

En annan vanlig typ av post-translationell modifiering är polypeptidkedjeklyvning. Till exempel produceras kymotrypsin (ett proteas involverat i matsmältningen) genom klyvning av ett polypeptidställe från kymotrypsinogen. Kymotrypsinogen är en inaktiv prekursor till kymotrypsin och syntetiseras i bukspottkörteln. Den inaktiva formen transporteras till magsäcken där den omvandlas till kymotrypsin. En sådan mekanism är nödvändig för att undvika nedbrytning av bukspottkörteln och andra vävnader innan enzymet kommer in i magen. En inaktiv prekursor till ett enzym kallas också för en "zymogen".

Enzymkofaktorer

Vissa enzymer utför en katalytisk funktion på egen hand, utan några ytterligare komponenter. Det finns emellertid enzymer som kräver icke-proteinkomponenter för att utföra katalys. Kofaktorer kan vara både oorganiska molekyler (metalljoner, järn-svavelkluster etc.) och organiska (till exempel flavin eller hem). Organiska kofaktorer som är hårt bundna till enzymet kallas även protesgrupper. Organiska kofaktorer som kan separeras från enzymet kallas koenzymer.

Ett enzym som kräver men inte är associerat med en kofaktor för katalytisk aktivitet kallas ett apo-enzym. Ett apo-enzym i kombination med en kofaktor kallas ett holo-enzym. De flesta av kofaktorerna är associerade med enzymet genom icke-kovalenta, men ganska starka interaktioner. Det finns även sådana protesgrupper som är kovalent kopplade till enzymet, till exempel tiaminpyrofosfat i pyruvatdehydrogenas.

Reglering av enzymer

Vissa enzymer har små molekylbindningsställen; de kan vara substrat eller produkter av den metaboliska väg som enzymet går in i. De minskar eller ökar enzymets aktivitet, vilket skapar möjlighet till feedback.

Hämning av slutprodukten

Den metaboliska vägen är en kedja av sekventiella enzymatiska reaktioner. Ofta är slutprodukten av en metabolisk väg en hämmare av ett enzym som accelererar den första av reaktionerna av en given metabolisk väg. Om det finns för mycket av slutprodukten, så fungerar det som en hämmare för det allra första enzymet, och om det efter denna slutprodukt är för lite, så aktiveras det första enzymet igen. Således är hämning av slutprodukten enligt principen om negativ feedback ett viktigt sätt att upprätthålla homeostas (den relativa konstantheten av förhållandena i kroppens inre miljö).

Miljöförhållandenas inverkan på enzymaktivitet

Aktiviteten hos enzymer beror på förhållandena i cellen eller kroppen - tryck, miljöns surhet, temperatur, koncentration av lösta salter (lösningens jonstyrka) etc.

0

Historien om utvecklingen av vetenskapen om enzymer

Alla livsprocesser är baserade på tusentals kemiska reaktioner. De går in i kroppen utan användning av hög temperatur och tryck, det vill säga under milda förhållanden. Ämnen som oxideras i mänskliga och djurs celler brinner snabbt och effektivt, vilket berikar kroppen med energi och byggmaterial. Men samma ämnen kan lagras i flera år både i konserverad form (isolerad från luft) och i luft i närvaro av syre. Till exempel, konserverat kött och fisk, pastöriserad mjölk, socker, spannmål bryts inte ner när de lagras under ganska lång tid. Förmågan att snabbt smälta produkter i en levande organism utförs på grund av närvaron av speciella biologiska katalysatorer i celler - enzymer.

Enzymer är specifika proteiner som ingår i alla celler och vävnader i levande organismer, som spelar rollen som biologiska katalysatorer. Människor har lärt sig om enzymer under lång tid. I början av förra seklet i S:t Petersburg fick K.S. Kirchhoff reda på att grodd korn kan omvandla polysackaridstärkelse till disackaridmaltos, och jästextrakt splittrade betsocker till monosackarider - glukos och fruktos. Dessa var de första studierna inom fermentologi. Och den praktiska tillämpningen av enzymatiska processer har varit känd sedan urminnes tider. Detta är jäsning av druvor och surdeg när man bakar bröd, osttillverkning och mycket mer.

Nu i olika läroböcker, manualer och i vetenskaplig litteratur används två begrepp: "enzymer" och "enzymer". Dessa namn är identiska. De betyder samma sak - biologiska katalysatorer. Det första ordet översätts som "surdeg", det andra - "i jäst".

Under lång tid föreställde de sig inte vad som händer i jäst, vilken kraft som finns i den, vilket gör att ämnen bryts ner och förvandlas till enklare. Det var först efter mikroskopets uppfinning som man fann att jäst är en ansamling av ett stort antal mikroorganismer som använder socker som sitt huvudsakliga näringsämne. Med andra ord är varje jästcell "fylld" med enzymer som kan bryta ner socker. Men samtidigt var andra biologiska katalysatorer kända, inte inneslutna i en levande cell, utan fritt "levande" utanför den. Till exempel hittades de i sammansättningen av magsafter, cellextrakt. I detta avseende skiljde man tidigare två typer av katalysatorer: man trodde att enzymerna i sig var oskiljaktiga från cellen och inte kunde fungera utanför den, det vill säga de var "organiserade". Och de "oorganiserade" katalysatorerna som kan arbeta utanför cellen kallades enzymer. Denna motsättning mellan "levande" enzymer och "icke-levande" enzymer förklarades av vitalisternas inflytande, kampen mellan materialism och idealism inom naturvetenskapen. Forskarnas synpunkter var delade. Grundaren av mikrobiologi L. Pasteur hävdade att aktiviteten hos enzymer bestäms av cellens liv. Om cellen förstörs upphör också enzymets verkan. Kemister med J. Liebig i spetsen utvecklade en rent kemisk teori om jäsning, som bevisade att enzymers aktivitet inte beror på existensen av en cell.

1871 förstörde den ryske läkaren MM Manasseina jästceller genom att gnugga dem med flodsand. Cellsav, separerad från cellskräp, behöll sin förmåga att jäsa socker. Denna enkla och övertygande erfarenhet av den ryska läkaren försummades i tsarryssland. Ett kvarts sekel senare erhöll den tyske vetenskapsmannen E. Buchner en cellfri juice genom att pressa levande jäst under tryck upp till 5 · 10 6 Pa. Denna juice, som levande jäst, jäst socker för att bilda alkohol och kolmonoxid (IV):

A. N. Lebedevs arbeten om studier av jästceller och andra forskares verk satte stopp för vitalistiska koncept i teorin om biologisk katalys, och termerna "enzym" och "enzym" började användas omväxlande.

Idag är fermentologi en oberoende vetenskap. Isolerade och studerade cirka 2000 enzymer. Ett bidrag till denna vetenskap gjordes av sovjetiska forskare - våra samtida A.E.Braunstein, V.N. Orekhovich, V.A.Engelgard, A.A.

Enzymers kemiska natur

I slutet av förra seklet föreslogs det att enzymer är proteiner eller några ämnen som är väldigt lika proteiner. Förlust av enzymaktivitet vid upphettning är mycket lik värmedenaturering av ett protein. Temperaturintervallet för denaturering och för inaktivering är detsamma. Som du vet kan proteindenaturering orsakas inte bara av uppvärmning, utan också av verkan av syror, salter av tungmetaller, alkalier, långvarig exponering för ultravioletta strålar. Samma kemiska och fysikaliska faktorer leder till förlust av enzymaktivitet.

I lösningar beter sig enzymer, som proteiner, på liknande sätt under inverkan av en elektrisk ström: molekyler rör sig till katoden eller anoden. En förändring i koncentrationen av vätejoner i lösningar av proteiner eller enzymer leder till ackumulering av en positiv eller negativ laddning av dem. Detta bevisar enzymernas amfotera natur och bekräftar också deras proteinnatur. Ett annat bevis på enzymers proteinnatur är att de inte passerar genom semipermeabla membran. Detta bevisar också deras höga molekylvikt. Men om enzymer är proteiner, bör deras aktivitet inte minska under uttorkning. Experiment bekräftar riktigheten av detta antagande.

Ett intressant experiment utfördes i I.P. Pavlovs laboratorium. Att få magsaft genom en fistel hos hundar fann personalen att ju mer protein i juicen, desto mer är dess aktivitet, det vill säga det upptäckta proteinet är magsaftens enzym.

Sålunda bevisar fenomenen denaturering och rörlighet i ett elektriskt fält, molekylers amfotericitet, högmolekylär natur, förmågan att fällas ut från lösning under inverkan av dehydratiseringsmedel (aceton eller alkohol) enzymernas proteinnatur.

Hittills har detta faktum fastställts av många, ännu mer subtila fysikaliska, kemiska eller biologiska metoder.

Vi vet redan att proteiner är väldigt olika i sammansättning och framför allt kan de vara enkla eller komplexa. Vilka proteiner är de för närvarande kända enzymerna?

Forskare från olika länder har fastställt att många enzymer är enkla proteiner. Detta innebär att under hydrolys bryts molekylerna av dessa enzymer ned endast till aminosyror. Ingenting annat än aminosyror kan hittas i hydrolysatet av sådana proteinenzymer. Enkla enzymer inkluderar pepsin - ett enzym som smälter proteiner i magen och som finns i magsaft, trypsin - ett enzym av bukspottkörteljuice, papain - ett växtenzym, ureas, etc.

Komplexa enzymer inkluderar, förutom aminosyror, ämnen av icke-proteinnatur. Till exempel innehåller redoxenzymer inbyggda i mitokondrierna, förutom proteindelen, atomer av järn, koppar och andra termostabila grupper. Den icke-proteiniska delen av enzymet kan också vara mer komplexa ämnen: vitaminer, nukleotider (monomerer av nukleinsyror), nukleotider med tre fosforrester etc. Vi kom överens om att kalla icke-proteindelen i sådana komplexa proteiner - koenzymet, och proteindelen - apoenzymet.

Skillnad mellan enzymer från icke-biologiska katalysatorer

I skolböcker och läroböcker om kemi analyseras katalysatorernas verkan i detalj, en idé om energibarriären, aktiveringsenergi ges. Låt oss bara komma ihåg att katalysatorernas roll ligger i deras förmåga att aktivera molekylerna av ämnen som kommer in i reaktionen. Detta leder till en minskning av aktiveringsenergin. Reaktionen fortskrider inte i ett, utan i flera steg med bildandet av mellanliggande föreningar. Katalysatorerna ändrar inte reaktionens riktning, utan påverkar bara den hastighet med vilken tillståndet för kemisk jämvikt uppnås. I en katalyserad reaktion förbrukas alltid mindre energi jämfört med en icke-katalyserad. Under reaktionens gång ändrar enzymet sin förpackning, "stammar" och tar i slutet av reaktionen sin ursprungliga struktur, återgår till sin ursprungliga form.

Enzymer är samma katalysatorer. Alla katalyslagar är inneboende i dem. Men enzymer är proteiner, och det ger dem speciella egenskaper. Vad har enzymer gemensamt med katalysatorer som är bekanta för oss, till exempel platina, vanadin(V)oxid och andra oorganiska reaktionsacceleratorer, och vad utmärker dem?

Samma oorganiska katalysator kan användas i olika industrier. Och ett enzym katalyserar bara en reaktion eller en typ av reaktion, det vill säga det är mer specifik än en oorganisk katalysator.

Temperaturen påverkar alltid hastigheten för kemiska reaktioner. De flesta reaktioner med oorganiska katalysatorer äger rum vid mycket höga temperaturer. När temperaturen stiger ökar reaktionshastigheten som regel (fig. 1). För enzymatiska reaktioner är denna ökning begränsad till en viss temperatur (temperaturoptimum). En ytterligare ökning av temperaturen orsakar förändringar i enzymmolekylen, vilket leder till en minskning av reaktionshastigheten (Fig. 1). Men vissa enzymer, till exempel enzymerna från mikroorganismer som finns i vattnet i varma naturliga källor, tål inte bara temperaturer nära vattnets kokpunkt, utan visar till och med sin maximala aktivitet. För de flesta enzymer är den optimala temperaturen nära 35-45 ° C. Vid högre temperaturer minskar deras aktivitet, och sedan sker fullständig termisk denaturering.

Ris. 1. Temperaturens inverkan på enzymaktiviteten: 1 - en ökning av reaktionshastigheten, 2 - en minskning av reaktionshastigheten.

Många oorganiska katalysatorer är mest effektiva i starkt sura eller starkt alkaliska miljöer. I motsats till dem är enzymer endast aktiva vid fysiologiska värden för lösningens surhet, endast vid en sådan koncentration av vätejoner som är förenlig med livet och normala funktionen hos en cell, ett organ eller ett system.

Reaktioner med deltagande av oorganiska katalysatorer fortgår som regel vid höga tryck, och enzymer arbetar vid normalt (atmosfäriskt) tryck.

Och den mest överraskande skillnaden mellan ett enzym och andra katalysatorer är att reaktionshastigheten som katalyseras av enzymer är tiotusentals, och ibland till och med miljontals gånger högre än den som kan uppnås med deltagande av oorganiska katalysatorer.

Den välkända väteperoxiden, som används i vardagen som ett blekande och desinficerande ämne, sönderdelas långsamt utan katalysatorer:

I närvaro av en oorganisk katalysator (järnsalter) fortskrider denna reaktion något snabbare. Och katalas (ett enzym som finns i nästan alla celler) förstör väteperoxid i en ofattbar hastighet: en katalasmolekyl bryter ner mer än 5 miljoner H2O2-molekyler på en minut.

Den universella distributionen av katalas i cellerna i alla organ av aeroba organismer och den höga aktiviteten hos detta enzym förklaras av det faktum att väteperoxid är ett kraftfullt cellgift. Det produceras i celler som en biprodukt av många reaktioner, men enzymet katalas är på sin vakt, som nu bryter ner väteperoxid till ofarligt syre och vatten.

Aktivt centrum av enzymet

Ett obligatoriskt steg i den katalyserade reaktionen är interaktionen mellan enzymet och substansen, vars omvandling det katalyserar - med substratet: ett enzym-substratkomplex bildas. I exemplet ovan är väteperoxid substratet för verkan av katalas.

Det visar sig att i enzymatiska reaktioner är substratmolekylen många gånger mindre än enzymproteinmolekylen. Följaktligen kan substratet inte komma i kontakt med hela den enorma enzymmolekylen, utan bara med några av dess små delar eller till och med en separat grupp, en atom. För att bekräfta detta antagande klyvde forskare en eller flera aminosyror från enzymet, och detta påverkade inte eller nästan inte påverkade hastigheten på den katalyserade reaktionen. Men klyvningen av vissa specifika aminosyror eller en grupp ledde till en fullständig förlust av enzymets katalytiska egenskaper. Så här bildades idén om enzymets aktiva centrum.

Ett aktivt centrum är en del av en proteinmolekyl som tillhandahåller kopplingen mellan enzymet och substratet och gör det möjligt för ytterligare transformationer av substratet. Flera aktiva centra för olika enzymer har studerats. Det är antingen en funktionell grupp (till exempel OH-gruppen i serin) eller en enda aminosyra. Ibland behövs flera aminosyror för att ge katalytisk verkan i en specifik ordning.

Som en del av det aktiva centret urskiljs områden som är olika i sina funktioner. Vissa områden av det aktiva centret ger vidhäftning till substratet, stark kontakt med det. Därför kallas de för ankar- eller kontaktytor. Andra utför sin egen katalytiska funktion, aktiverar substratet - katalytiska platser. Denna villkorliga uppdelning av det aktiva stället hjälper till att mer exakt representera mekanismen för den katalytiska reaktionen.

Typen av kemisk bindning i enzym-substratkomplex har också studerats. Ämnet (substratet) hålls kvar på enzymet med deltagande av olika typer av bindningar: vätebryggor, joniska, kovalenta, donator-acceptorbindningar, van der Waals adhesionskrafter.

Deformation av enzymmolekyler i lösning leder till uppkomsten av dess isomerer, som skiljer sig åt i tertiär struktur. Med andra ord, enzymet orienterar sina funktionella grupper som ingår i det aktiva centret så att den största katalytiska aktiviteten manifesteras. Men substratmolekylerna kan också deformeras, "tänjas" när de interagerar med enzymet. Dessa moderna koncept för enzym-substrat-interaktion skiljer sig från den tidigare dominerande teorin hos E. Fischer, som trodde att substratmolekylen exakt motsvarar enzymets aktiva centrum och passar det som en nyckel till ett lås.

Enzymegenskaper

Den viktigaste egenskapen hos enzymer är den föredragna accelerationen av en av flera teoretiskt möjliga reaktioner. Detta tillåter substrat att välja den mest fördelaktiga kedjan av transformationer för organismen från ett antal möjliga vägar.

Beroende på förhållandena kan enzymer katalysera både direkta och omvända reaktioner. Till exempel omvandlas pyrodruvsyra, under påverkan av enzymet laktatdehydrogenas, till slutprodukten av jäsningen - mjölksyra. Samma enzym katalyserar den omvända reaktionen, och det fick sitt namn inte från en direkt, utan från en omvänd reaktion. Båda reaktionerna inträffar i kroppen under olika förhållanden:

Denna egenskap hos enzymer är av stor praktisk betydelse.

En annan viktig egenskap hos enzymer är termisk labilitet, det vill säga hög känslighet för temperaturförändringar. Vi har redan sagt att enzymer är proteiner. För de flesta av dem leder temperaturer över 70 ° C till denaturering och förlust av aktivitet. Det är känt från kemins gång att en ökning av temperaturen med 10 ° C leder till en ökning av reaktionshastigheten med 2-3 gånger, vilket är typiskt för enzymatiska reaktioner, men upp till en viss gräns. Vid temperaturer nära 0 ° C saktar hastigheten av enzymatiska reaktioner ner till ett minimum. Denna egenskap används i stor utsträckning inom olika sektorer av den nationella ekonomin, särskilt inom jordbruk och medicin. Till exempel inkluderar alla för närvarande befintliga metoder för att bevara en njure innan den transplanteras till en patient kylning av detta organ för att minska intensiteten av biokemiska reaktioner och förlänga njurens livslängd innan den transplanteras till en person. Denna teknik räddade hälsan och livet för tiotusentals människor i världen.

Ris. 2. Inverkan av pH på enzymaktivitet.

En av de viktigaste egenskaperna hos enzymproteiner är deras känslighet för mediets reaktion, koncentrationen av vätejoner eller hydroxidjoner. Enzymer är aktiva endast i ett snävt område av surhet eller alkalinitet i mediet (pH). Till exempel är aktiviteten av pepsin i maghålan maximal vid ett pH på cirka 1-1,5. En minskning av surheten leder till en djup störning av matsmältningsakten, matsmältning av mat och allvarliga komplikationer. Från kursen i biologi vet du att matsmältningen börjar redan i munhålan, där salivamylas finns. Det optimala pH-värdet för den är 6,8-7,4. Olika enzymer i matsmältningskanalen kännetecknas av stora skillnader i pH-optimum (Fig. 2). En förändring i omgivningens reaktion leder till en förändring av laddningarna på enzymmolekylen eller till och med i dess aktiva centrum, vilket orsakar en minskning eller fullständig förlust av aktivitet.

Nästa viktiga egenskap är specificiteten hos enzymverkan. Katalas bryter bara ner väteperoxid, ureas bryter bara ner urea H 2 N-CO-NH 2, det vill säga enzymet katalyserar omvandlingen av endast ett substrat, bara dess molekyl "känner igen". Denna specificitet anses vara absolut. Om ett enzym katalyserar omvandlingen av flera substrat med samma funktionella grupp, kallas denna specificitet gruppspecifik. Till exempel katalyserar fosfatas elimineringen av fosforsyraresten:

En sorts specificitet är enzymets känslighet för endast en isomer - stereokemisk specificitet.

Enzymer påverkar omvandlingshastigheten för olika ämnen. Men vissa ämnen påverkar också enzymer, vilket dramatiskt förändrar deras aktivitet. Ämnen som ökar aktiviteten hos enzymer, aktiverar dem kallas aktivatorer, och de som hämmar dem kallas inhibitorer. Inhibitorer kan irreversibelt påverka enzymet. Efter deras verkan kan enzymet aldrig katalysera sin reaktion, eftersom dess struktur kommer att förändras kraftigt. Så här verkar salterna av tungmetaller, syror, alkalier på enzymet. Den reversibla inhibitorn kan avlägsnas från lösningen och enzymet reaktiveras. Sådan reversibel hämning fortskrider ofta på ett kompetitivt sätt, d.v.s. substratet och en liknande inhibitor kämpar om det aktiva centret. Denna hämning kan avlägsnas genom att öka koncentrationen av substratet och förskjuta inhibitorn från det aktiva centret av substratet.

En viktig egenskap hos många enzymer är att de finns i inaktiv form i vävnader och celler (Fig. 3). Den inaktiva formen av enzymer kallas ett proenzym. Klassiska exempel är inaktiva former av pepsin eller trypsin. Förekomsten av inaktiva former av enzymer är av stor biologisk betydelse. Om pepsin eller trypsin producerades omedelbart i en aktiv form, skulle detta leda till att till exempel pepsin "smälte" magväggen, det vill säga magen "smälte" sig själv. Detta händer inte eftersom pepsin eller trypsin blir aktiva först efter att ha kommit in i maghålan eller in i tunntarmen: flera aminosyror klyvs från pepsin under verkan av saltsyra som finns i magsaft, och det förvärvar förmågan att bryta ner proteiner. Och själva magen är nu skyddad från verkan av matsmältningsenzymer av slemhinnan som kantar dess hålighet.

Ris. 3 Schema för omvandling av trypsinogen till aktivt trypsin: A - trypsinogen; B - trypsin; 1 - plats för peptidavskiljning; 2 - vätebindningar; 3 - disulfidbrygga; 4 - peptid som spjälkas under aktivering.

Processen med enzymaktivering fortskrider vanligtvis på ett av fyra sätt, som visas i figur 4. I det första fallet "öppnar" klyvningen av en peptid från ett inaktivt enzym det aktiva centret och gör enzymet aktivt.

Ris. 4 sätt för enzymaktivering (substratmolekylen är markerad med skuggning):

1 - klyvning av ett litet område (peptid) från proenzymet och omvandling av ett inaktivt proenzym till ett aktivt enzym; 2 - bildandet av disulfidbindningar från SH-grupper, vilket frigör det aktiva centret; 3 - bildandet av ett komplex av proteinet med metaller, aktiverar enzymet: 4 bildandet av ett komplex av enzymet med något ämne (detta frigör tillgång till det aktiva centret).

Den andra vägen är bildandet av S-S disulfidbroar, vilket gör den aktiva platsen tillgänglig. I det tredje fallet aktiverar närvaron av en metall ett enzym som bara kan fungera i kombination med denna metall. Det fjärde sättet illustrerar aktivering av någon substans som binder till den perifera regionen av proteinmolekylen och deformerar enzymet på ett sådant sätt att det underlättar åtkomsten av substratet till det aktiva centret.

På senare år upptäcktes ett annat sätt att reglera enzymers aktivitet, det visade sig att ett enzym, till exempel laktatdehydrogenas, kan finnas i flera molekylära former som skiljer sig från varandra, även om de alla katalyserar samma reaktion. Sådana olika enzymmolekyler i sammansättning, som katalyserar samma reaktion, finns även inuti samma cell. De kallas isoenzymer, det vill säga enzymisomerer. I det redan namngivna laktatdehydrogenaset har fem olika isoenzymer hittats. Vilken roll har flera former av samma enzym? Tydligen "försäkrar" kroppen några särskilt viktiga reaktioner, när, när förhållandena förändras i cellen, en eller annan form av isoenzym fungerar, och ger den nödvändiga hastigheten och riktningen för processen.

Och ytterligare en viktig egenskap hos enzymer. De fungerar ofta i cellen inte separat från varandra, utan är organiserade i form av komplex - enzymsystem (Fig. 5): produkten av föregående reaktion är substratet för nästa. Dessa system är inbyggda i cellmembran och ger en snabb målinriktad oxidation av ämnet, "överför" det från enzym till enzym. Syntetiska processer i cellen sker i liknande enzymsystem.

Enzymklassificering

Utbudet av frågor som studeras av fermentologi är brett. Antalet enzymer som används inom hälsovård, jordbruk, mikrobiologi och andra grenar av vetenskap och praktik är stort. Detta skapade svårigheter att karakterisera enzymatiska reaktioner, eftersom ett och samma enzym kan benämnas antingen av substratet, eller av typen av katalyserade reaktioner, eller av en gammal term som har blivit fast etablerad i litteraturen: till exempel pepsin, trypsin , katalas.

Ris. 5. Den föreslagna strukturen av ett multienzymkomplex som syntetiserar fettsyror (sju enzymsubenheter är ansvariga för sju kemiska reaktioner).

Därför godkände den internationella biokemiska kongressen i Moskva 1961 klassificeringen av enzymer, som är baserad på typen av reaktion som katalyseras av detta enzym. Namnet på enzymet innehåller nödvändigtvis namnet på substratet, det vill säga föreningen som påverkas av detta enzym, och ändelsen -as. Till exempel katalyserar arginas hydrolysen av arginin.

Enligt denna princip delades alla enzymer in i sex klasser.

1. Oxidoreduktasenzymer som katalyserar redoxreaktioner, till exempel katalas:

2. Transferaser - enzymer som katalyserar överföringen av atomer eller radikaler, till exempel metyltransferaser, som överför en CH3-grupp:

3. Hydrolaser - enzymer som bryter intramolekylära bindningar genom att fästa vattenmolekyler, såsom fosfatas:

4. Lyaser - enzymer som klyver en eller annan grupp från substratet utan tillsats av vatten, på ett icke-hydrolytiskt sätt, till exempel klyvning av karboxylgruppen med dekarboxylas:

5. Isomeraser - enzymer som katalyserar omvandlingen av en isomer till en annan:

Glukos-6-fosfat-> glukos-1-fosfat

6. Enzymer som katalyserar syntesreaktioner, till exempel syntesen av peptider från aminosyror. Denna klass av enzymer kallas syntetaser.

Varje enzym föreslogs kodas med ett chiffer med fyra siffror, där den första av dem anger klassnumret, och de andra tre mer detaljerat karakteriserar enzymets egenskaper, dess underklass och individuella katalognummer.

Som ett exempel på klassificeringen av enzymer ger vi en fyrsiffrig kod tilldelad pepsin - 3.4.4L. Nummer 3 betecknar klassen av enzymet - hydrolas. Nästa nummer 4 kodar för en underklass av peptidhydrolaser, dvs de enzymer som hydrolyserar exakt peptidbindningar. Ett annat nummer 4 betecknar en sub-subklass som kallas peptidylpeptidhydrolaser. Denna underklass innehåller redan individuella enzymer, och den första i den är pepsin, som tilldelas serienumret 1.

Så dess kod visar sig - 3.4.4.1. Tillämpningspunkterna för verkan av enzymer av klassen hydrolaser visas i figur 6.

Ris. 6. Klyvning av peptidbindningar av olika proteolytiska enzymer.

Enzymverkan

Vanligtvis isoleras enzymer från olika föremål av animaliskt, växt- eller mikrobiellt ursprung och deras verkan utanför cellen och organismen studeras. Dessa studier är mycket viktiga för att förstå enzymers verkningsmekanism, studera deras sammansättning och egenskaperna hos de reaktioner de katalyserar. Men informationen som erhålls på detta sätt kan inte mekaniskt direkt överföras till aktiviteten hos enzymer i en levande cell. Utanför cellen är det svårt att reproducera de förhållanden som enzymet verkar under, till exempel i mitokondrierna eller lysosomen. Dessutom är det inte alltid känt hur många av de tillgängliga enzymmolekylerna som är involverade i reaktionen – alla eller bara några av dem.

Det visar sig nästan alltid att cellen innehåller ett eller annat enzym, vars innehåll överstiger flera tiotals gånger den mängd som krävs för normal ämnesomsättning. Metabolismen är olika i intensitet under olika perioder av en cells liv, men det finns mycket fler enzymer i den än vad som skulle krävas av den maximala ämnesomsättningsnivån. Till exempel innehåller sammansättningen av hjärtmuskelns celler så mycket cytokrom c som skulle kunna utföra oxidation, 20 gånger större än hjärtmuskelns maximala syreförbrukning. Senare upptäcktes ämnen som kan "stänga av" en del av enzymmolekylerna. Det är de så kallade hämmande faktorerna. För att förstå enzymers verkningsmekanism är det också viktigt att de i cellen inte bara är i lösning, utan är inbyggda i cellens struktur. Det är nu känt vilka enzymer som är inbäddade i mitokondriernas yttre membran, vilka som är inbäddade i det inre membranet, vilka som är associerade med kärnan, lysosomer och andra subcellulära strukturer.

Den nära "territoriella" placeringen av enzymet som katalyserar den första reaktionen på enzymerna som katalyserar den andra, tredje och efterföljande reaktionerna påverkar starkt det totala resultatet av deras verkan. Till exempel är en kedja av enzymer som överför elektroner till syre inbyggd i mitokondrierna - cytokromsystemet. Det katalyserar oxidationen av substrat för att bilda energi, som lagras i ATP.

När enzymer extraheras från cellen störs koherensen i deras gemensamma arbete. Därför försöker de studera enzymernas arbete utan att förstöra strukturerna i vilka deras molekyler är uppbyggda. Till exempel, om ett vävnadssnitt hålls i en substratlösning och sedan behandlas med ett reagens som kommer att ge ett färgat komplex med reaktionsprodukterna, då kommer de färgade områdena av cellen att vara tydligt synliga i mikroskopet: ett enzym som klyvdes substratet var lokaliserat (lokaliserat) i dessa områden. Så det fastställdes i vilka celler i magen pepsinogen finns, från vilka enzymet pepsin erhålls.

Nu används en annan metod i stor utsträckning som gör det möjligt att fastställa lokaliseringen av enzymer - separationscentrifugering. För att göra detta krossas vävnaden som studeras (till exempel leverbitar från laboratoriedjur) och sedan bereds en välling från den i en lösning av sackaros. Blandningen överförs till provrör och centrifugeras med höga hastigheter i centrifuger. Olika cellulära element, beroende på deras massa och storlek, fördelas i en tät sackaroslösning under rotation på ungefär följande sätt:

För att få tunga kärnor krävs en relativt liten acceleration (färre antal varv). Efter separationen av kärnor, ökande antalet varv, fälls mitokondrier och mikrosomer successivt ut, och cytoplasma erhålls. Nu kan enzymaktiviteten studeras i var och en av de isolerade fraktionerna. Det visar sig att de flesta av de kända enzymerna är lokaliserade till övervägande del i en eller annan fraktion. Till exempel är enzymet aldolas lokaliserat i cytoplasman, och enzymet som oxiderar kapronsyra finns övervägande i mitokondrierna.

Om membranet, i vilket enzymerna är inbäddade, skadas, fortsätter inte komplexa sammanhängande processer, det vill säga varje enzym kan bara agera av sig självt.

Celler av växter och mikroorganismer, liksom djurceller, innehåller mycket liknande cellulära fraktioner. Till exempel liknar växtplastider mitokondrier i deras enzymuppsättning. I mikroorganismer fann man korn som liknar ribosomer och även innehåller stora mängder ribonukleinsyra. Enzymer som utgör djur-, växt- och mikrobiella celler har en liknande effekt. Till exempel gör hyaluronidas det lättare för mikrober att komma in i kroppen, vilket bidrar till att förstöra cellväggen. Samma enzym finns i olika vävnader hos djurorganismer.

Erhålla och använda enzymer

Enzymer finns i alla vävnader hos djur och växter. Mängden av samma enzym i olika vävnader och styrkan i bindningen av enzymet till vävnaden är dock inte desamma. Därför är mottagandet i praktiken inte alltid motiverat.

Källan för att erhålla enzymer kan vara matsmältningsjuicerna från människor och djur. Det finns relativt få främmande föroreningar, cellelement och andra komponenter i juicer som måste kasseras när man skaffar ett rent preparat. Dessa är nästan rena enzymlösningar.

Det är svårare att få ett enzym från vävnader. För att göra detta krossas vävnaden, cellstrukturer förstörs genom att gnugga den krossade vävnaden med sand eller behandlas med ultraljud. I det här fallet "faller enzymer ut" från celler och membranstrukturer. De renas nu och separeras från varandra. För rening används enzymernas olika förmåga att separeras på kromatografiska kolonner, deras ojämna rörlighet i ett elektriskt fält, deras utfällning med alkohol, salter, aceton och andra metoder. Eftersom de flesta enzymer är associerade med kärnan, mitokondrierna, ribosomerna eller andra subcellulära strukturer, isoleras denna fraktion först genom centrifugering, och sedan extraheras enzymet från den

Utvecklingen av nya reningsmetoder har gjort det möjligt att erhålla ett antal kristallina enzymer i mycket ren form, som kan lagras i åratal.

Nu går det inte längre att fastställa när människor använde enzymet för första gången, men man kan med stor säkerhet säga att det var ett växthärlett enzym. Människor har länge uppmärksammat nyttan av en växt, inte bara som livsmedelsprodukt. Till exempel har de infödda på Antillerna länge använt saften från melonträdet för att behandla sår och andra hudåkommor.

Låt oss överväga mer i detalj särdragen med att erhålla och tillämpningsgrenen av enzymer med hjälp av exemplet på en av de nu välkända växtbiokatalysatorerna - papain. Detta enzym finns i mjölkjuice i alla delar av det tropiska fruktträdet papaya, en jättelik trädliknande ört som växer upp till 10 m. Dess frukter liknar melon till form och smak och innehåller en stor mängd av enzymet papain. I början av 1500-talet. Spanska sjömän upptäckte denna växt naturligt i Centralamerika. Sedan fördes han till Indien och därifrån till alla tropiska länder. Vasco da Gama, som såg papaya i Indien, kallade det livets gyllene träd, och Marco Polo sa att papaya är "en melon som klättrade i ett träd". Sjömännen visste att trädets frukt räddade från skörbjugg och dysenteri.

I vårt land växer papaya vid Svarta havets kust i Kaukasus, i den botaniska trädgården i den ryska vetenskapsakademin i speciella växthus. Råmaterialet till enzymet - mjölkjuice - erhålls från snitt i fruktens skal. Sedan torkas juicen i laboratoriet i vakuumtorkugnar vid låga temperaturer (högst 80 ° C). Den torkade produkten mals och förvaras i en steril förpackning fylld med paraffin. Detta är redan ett ganska aktivt läkemedel. Dess enzymatiska aktivitet kan uppskattas genom mängden kaseinprotein som spjälkas per tidsenhet. För en biologisk enhet av papainaktivitet tas en sådan mängd av enzymet, vilket, när det introduceras i blodet, är tillräckligt för uppkomsten av symptomet på "hängande öron" hos en kanin som väger 1 kg. Detta fenomen uppstår eftersom papain börjar verka på kollagenproteinfilamenten i kaninens öron.

Papain har ett helt spektrum av egenskaper: proteolytisk, antiinflammatorisk, antikoagulerande (förhindrar blodpropp), uttorkning, smärtstillande och bakteriedödande. Det bryter ner proteiner till polypeptider och aminosyror. Dessutom går denna klyvning djupare än med verkan av andra enzymer av animaliskt och bakteriellt ursprung. En egenskap hos papain är dess förmåga att vara aktiv i ett brett pH-område och vid stora temperaturfluktuationer, vilket är särskilt viktigt och bekvämt för den utbredda användningen av detta enzym. Och om vi också tar med i beräkningen att blod, lever, muskler eller andra djurvävnader krävs för att få enzymer som liknar papain (pepsin, trypsin, lidas), så är fördelen och den ekonomiska effektiviteten av växtenzymet papain utom tvivel.

Applikationerna för papain är mycket olika. Inom medicinen används det för att behandla sår, där det främjar nedbrytningen av proteiner i skadade vävnader och rengör sårytan. Papain är oumbärligt vid behandling av olika ögonsjukdomar. Det orsakar resorption av de grumlade strukturerna i synorganet, vilket gör dem transparenta. Den positiva effekten av enzymet vid sjukdomar i matsmältningssystemet är känd. Goda resultat har erhållits med användning av papain för behandling av hudsjukdomar, brännskador, såväl som inom neuropatologi, urologi och andra grenar av medicin.

Förutom medicin konsumeras en stor mängd av detta enzym vid vinframställning och bryggning. Papain ökar hållbarheten på drycker. När det bearbetas med papain blir köttet mjukt och snabbt smältbart, produkternas hållbarhet ökar dramatiskt. Ull som går till textilindustrin krullar eller krymper inte efter att ha behandlats med papain. Nyligen har papain börjat användas i läderindustrin. Efter enzymbehandlingen blir läderprodukterna mjuka, elastiska, starkare och mer hållbara.

En grundlig studie av några tidigare obotliga sjukdomar har lett till behovet av att introducera de saknade enzymerna i kroppen för att ersätta dem vars aktivitet är nedsatt. Det skulle vara möjligt att införa i kroppen den nödvändiga mängden saknade enzymer eller "lägga till" molekylerna av de enzymer som i ett organ eller vävnad har minskat sin katalytiska aktivitet. Men kroppen reagerar på dessa enzymer vad gäller främmande proteiner, avvisar dem, utvecklar antikroppar mot dem, vilket i slutändan leder till ett snabbt sönderfall av de introducerade proteinerna. Det kommer inte att finnas någon förväntad terapeutisk effekt. Det är också omöjligt att introducera enzymer med mat, eftersom matsmältningsjuicerna kommer att "smälta" dem och de kommer att förlora sin aktivitet, sönderdelas till aminosyror utan att nå cellerna och vävnaderna. Införandet av enzymer direkt i blodomloppet leder till att de förstörs av vävnadsproteaser. Det är möjligt att eliminera dessa svårigheter genom att använda immobiliserade enzymer. Principen för immobilisering är baserad på enzymers förmåga att "binda" till en stabil bärare av organisk eller oorganisk natur. Ett exempel på kemisk bindning av ett enzym till en matris (bärare) är bildningen av starka kovalenta bindningar mellan deras funktionella grupper. Matrisen kan till exempel vara ett poröst glas innehållande funktionella aminogrupper, till vilka enzymet är kemiskt "bundet".

När man använder enzymer är det ofta nödvändigt att jämföra deras aktiviteter. Hur vet man vilket enzym som är mer aktivt? Hur beräknar man aktiviteten hos olika renade preparat? Vi kom överens om att aktiviteten av enzymet skulle ta mängden substrat, som på en minut kan omvandla 1 g vävnad som innehåller detta enzym vid 25 ° C. Ju mer substrat enzymet har bearbetat, desto mer aktivt är det. Aktiviteten hos samma enzym varierar med ålder, kön, tid på dygnet, kroppens tillstånd och beror också på de endokrina körtlarna som producerar hormoner.

Naturen misstar sig nästan inte, den producerar samma proteiner under en organisms liv och överför denna strikta information om produktionen av samma proteiner från generation till generation. Men ibland uppstår ett förändrat protein i kroppen, som innehåller en eller flera "extra" aminosyror, eller omvänt, de går förlorade. Många sådana molekylära fel är kända idag. De kan tillskrivas olika orsaker och kan orsaka smärtsamma förändringar i kroppen. Sådana sjukdomar, i vilkas utseende onormala proteinmolekyler är skyldiga, kallas molekylära inom medicinen. Till exempel skiljer sig hemoglobinet hos en frisk person, som består av två polypeptidkedjor (a och b), och hemoglobinet hos en patient med sicklecellanemi (erytrocyten har formen av en skära) endast genom att hos patienter i β -kedja, glutaminsyra ersätts av valin. Sicklecellanemi är en ärftlig sjukdom. Förändringar i hemoglobin överförs från förälder till avkomma.

Sjukdomar som härrör från förändringar i enzymers aktivitet kallas fermentopatier. De är vanligtvis ärvda, överförs från föräldrar till barn. Till exempel, vid medfödd fenylketonuri, störs följande transformation:

Vid brist på enzymet fenylalaninhydroxylas omvandlas fenylalanin inte till tyrosin, utan ackumuleras, vilket orsakar en störning i den normala funktionen hos ett antal organ, främst en störning i det centrala nervsystemets funktion. Sjukdomen utvecklas från de första dagarna av ett barns liv, och dess första symtom uppträder efter sex till sju månader av livet. I blodet och urinen hos sådana patienter kan enorma mängder fenylalanin hittas i jämförelse med normen. Tidig upptäckt av en sådan patologi och en minskning av intaget av den maten, som innehåller mycket fenylalanin, har en positiv terapeutisk effekt.

Ett annat exempel: frånvaron hos barn av enzymet som omvandlar galaktos till glukos leder till ackumulering av galaktos i kroppen, som ackumuleras i stora mängder i vävnader och påverkar levern, njurarna och ögonen. Om frånvaron av enzymet upptäcks i tid, överförs barnet till en galaktosfri diet. Detta leder till att tecknen på sjukdomen försvinner.

På grund av förekomsten av enzympreparat dechiffreras strukturen av proteiner och nukleinsyror. Utan dem är produktionen av antibiotika, vinframställning, bakning och syntesen av vitaminer omöjlig. Inom jordbruket används tillväxtstimulerande medel som har effekt på aktiveringen av enzymatiska processer. Samma egenskap innehas av många läkemedel som undertrycker eller aktiverar aktiviteten av enzymer i kroppen.

Utan enzymer är det omöjligt att föreställa sig utvecklingen av sådana lovande områden som reproduktion av kemiska processer som förekommer i cellen, och skapandet på denna grund av modern industriell bioteknik. Hittills kan inte en enda modern kemisk växt konkurrera med ett vanligt blad av en växt, i vars celler ett stort antal olika komplexa organiska ämnen syntetiseras med deltagande av enzymer och solljus från vatten och koldioxid. Samtidigt släpps syre, som är så nödvändigt för oss för livet, ut i atmosfären.

Fermentologi är en ung och lovande vetenskap, skild från biologi och kemi och lovar många fantastiska upptäckter till alla som bestämmer sig för att ta den på allvar.

Ladda ner abstrakt: Du har inte tillgång till att ladda ner filer från vår server.

Matsmältnings enzymer– Det är ämnen av proteinkaraktär, som produceras i mag-tarmkanalen. De tillhandahåller processen för matsmältning och stimulerar dess absorption.

Huvudfunktionen hos matsmältningsenzymer är nedbrytningen av komplexa ämnen till enklare, som lätt absorberas i den mänskliga tarmen.

Verkan av proteinmolekyler är inriktad på följande grupper av ämnen:

  • proteiner och peptider;
  • oligo- och polysackarider;
  • fetter, lipider;
  • nukleotider.

Typer av enzymer

  1. Pepsin. Ett enzym är ett ämne som produceras i magen. Det verkar på proteinmolekyler i mat och sönderdelar dem till deras elementära beståndsdelar - aminosyror.
  2. Trypsin och kymotrypsin. Dessa ämnen ingår i en grupp bukspottkörtelenzymer som produceras av bukspottkörteln och levereras till tolvfingertarmen. Här verkar de även på proteinmolekyler.
  3. Amylas. Ett enzym avser ämnen som bryter ner sockerarter (kolhydrater). Amylas produceras i munnen och tunntarmen. Det bryter ner en av de viktigaste polysackariderna - stärkelse. Resultatet är en liten kolhydrat som kallas maltos.
  4. maltasiska. Enzymet verkar även på kolhydrater. Dess specifika substrat är maltos. Det bryts ner i 2 glukosmolekyler, som absorberas av tarmväggen.
  5. Suharase. Protein påverkar en annan vanlig disackarid, sackaros, som finns i all kolhydratrik mat. Kolhydraten bryts ner till fruktos och glukos, som lätt tas upp av kroppen.
  6. Laktas. Ett specifikt enzym som verkar på kolhydraterna från mjölk är laktos. Under dess nedbrytning erhålls andra produkter - glukos och galaktos.
  7. Nukleaser. Enzymer från denna grupp verkar på nukleinsyror - DNA och RNA, som finns i maten. Efter exponeringen bryts ämnena ner i separata komponenter - nukleotider.
  8. Nukleotidaser. Den andra gruppen av enzymer som verkar på nukleinsyror kallas nukleotidaser. De bryter ner nukleotider för att erhålla mindre beståndsdelar - nukleosider.
  9. Karboxipeptidas. Enzymet verkar på små proteinmolekyler - peptider. Som ett resultat av denna process erhålls individuella aminosyror.
  10. Lipas.Ämnet bryter ner fetter och lipider som kommer in i matsmältningssystemet. I det här fallet bildas deras beståndsdelar - alkohol, glycerin och fettsyror.

Brist på matsmältningsenzymer

Otillräcklig produktion av matsmältningsenzymer är ett allvarligt problem som kräver läkarvård. Med en liten mängd endogena enzymer kommer mat inte att kunna smältas normalt i den mänskliga tarmen.

Om ämnen inte smälts kan de inte tas upp i tarmarna. Matsmältningssystemet kan bara assimilera små fragment av organiska molekyler. Stora komponenter som ingår i maten kommer inte att kunna gynna människor. Som ett resultat kan kroppen utveckla en brist på vissa ämnen.

Brist på kolhydrater eller fett kommer att leda till att kroppen kommer att förlora "bränsle" för kraftig aktivitet. Brist på proteiner berövar människokroppen byggnadsmaterialet, som är aminosyror. Dessutom leder matsmältningsbesvär till en förändring av avföringens karaktär, vilket kan påverka karaktären negativt.

Orsaker

  • inflammatoriska processer i tarmarna och magen;
  • ätstörningar (överätande, otillräcklig värmebehandling);
  • metabola sjukdomar;
  • pankreatit och andra sjukdomar i bukspottkörteln;
  • skada på levern och gallvägarna;
  • medfödda patologier i enzymsystemet;
  • postoperativa konsekvenser (enzymbrist på grund av avlägsnande av en del av matsmältningssystemet);
  • medicinska effekter på mage och tarmar;
  • graviditet;

Symtom

Långvarigt bevarande av otillräcklig matsmältning åtföljs av uppkomsten av allmänna symtom förknippade med ett minskat intag av näringsämnen i kroppen. Denna grupp inkluderar följande kliniska manifestationer:

  • generell svaghet;
  • minskad prestanda;
  • huvudvärk;
  • sömnstörningar;
  • ökad irritabilitet;
  • i svåra fall, symtom på anemi på grund av otillräcklig absorption av järn.

Överskott av matsmältningsenzymer

Ett överskott av matsmältningsenzymer observeras oftast i en sjukdom som pankreatit. Tillståndet är förknippat med överproduktion av dessa ämnen av cellerna i bukspottkörteln och en kränkning av deras utsöndring i tarmen. I detta avseende utvecklas aktiv inflammation i organets vävnad, orsakad av verkan av enzymer.

Tecken på pankreatit kan inkludera:

  • svår smärta i buken;
  • illamående;
  • uppblåsthet;
  • kränkning av stolens karaktär.

Allmän försämring av patientens tillstånd utvecklas ofta. Allmän svaghet, irritabilitet uppträder, kroppsvikten minskar, normal sömn störs.

Hur identifierar man abnormiteter i syntesen av matsmältningsenzymer?

Grundläggande principer för terapi för enzymrubbningar

En förändring i produktionen av matsmältningsenzymer är en anledning till att söka läkarvård. Efter en omfattande undersökning kommer läkaren att fastställa orsaken till störningen och ordinera lämplig behandling. Det rekommenderas inte att bekämpa patologin på egen hand.

Rätt kost är en viktig del av behandlingen. Patienten tilldelas en lämplig diet, som syftar till att underlätta matsmältningen. Att äta för mycket bör undvikas, eftersom detta provocerar tarmbesvär. Patienter ordineras läkemedelsbehandling, inklusive substitutionsbehandling.

Specifika medel och deras doser väljs av läkaren.

organiska ämnen av proteinkaraktär, som syntetiseras i celler och många gånger påskyndar de reaktioner som sker i dem, utan att genomgå kemiska omvandlingar. Ämnen som har en liknande effekt finns i den livlösa naturen och kallas katalysatorer. Enzymer (från lat. fermentum - jäsning, surdeg) kallas ibland enzymer (från grekiskan. sv - inuti, zyme - surdeg). Alla levande celler innehåller en mycket stor uppsättning enzymer, på vars katalytiska aktivitet cellernas funktion beror. Nästan var och en av de många olika reaktionerna som äger rum i cellen kräver deltagande av ett specifikt enzym. Studiet av enzymers kemiska egenskaper och de reaktioner som katalyseras av dem är engagerad i ett speciellt, mycket viktigt område inom biokemi - enzymologi.

Många enzymer är i en cell i ett fritt tillstånd, och är helt enkelt lösta i cytoplasman; andra är förknippade med komplexa, välorganiserade strukturer. Det finns också enzymer som normalt befinner sig utanför cellen; sålunda utsöndras enzymer som katalyserar nedbrytningen av stärkelse och proteiner av bukspottkörteln i tarmarna. Enzymer och många mikroorganismer utsöndras.

De första uppgifterna om enzymer erhölls i studien av processerna för jäsning och matsmältning. L. Pasteur gjorde ett stort bidrag till studiet av fermentering, men han trodde att endast levande celler kunde utföra motsvarande reaktioner. I början av 1900-talet. E. Buchner visade att jäsningen av sackaros med bildning av koldioxid och etylalkohol kan katalyseras av ett cellfritt jästextrakt. Denna viktiga upptäckt stimulerade isoleringen och studien av cellulära enzymer. År 1926 isolerade J. Samner från Cornell University (USA) ureas; det var det första enzymet som erhölls i nästan ren form. Sedan dess har mer än 700 enzymer upptäckts och isolerats, men det finns många fler av dem i levande organismer. Identifiering, isolering och studie av egenskaperna hos enskilda enzymer är centrala för modern enzymologi.

Enzymer involverade i grundläggande energiomvandlingsprocesser, såsom nedbrytning av sockerarter, bildning och hydrolys av högenergiföreningen adenosintrifosfat (ATP), finns i alla typer av celler - djur, växter, bakterier. Det finns dock enzymer som endast produceras i vissa organismers vävnader. Således finns enzymer involverade i syntesen av cellulosa i växter, men inte i djurceller. Därför är det viktigt att skilja mellan "universella" enzymer och enzymer specifika för vissa typer av celler. Generellt sett gäller att ju mer specialiserad en cell är, desto mer sannolikt är det att syntetisera den uppsättning enzymer som krävs för att utföra en viss cellulär funktion.

Enzymer och matsmältning. Enzymer är viktiga deltagare i matsmältningsprocessen. Endast föreningar med låg molekylvikt kan passera genom tarmväggen och komma in i blodomloppet, därför måste livsmedelskomponenter i förväg brytas ned till små molekyler. Detta sker under enzymatisk hydrolys (nedbrytning) av proteiner till aminosyror, stärkelse till sockerarter, fetter till fettsyror och glycerol. Proteinhydrolys katalyseras av enzymet pepsin som finns i magen. Ett antal mycket effektiva matsmältningsenzymer utsöndras i tarmarna av bukspottkörteln. Dessa är trypsin och chymotrypsin, som hydrolyserar proteiner; lipas som bryter ner fetter; amylas, som katalyserar nedbrytningen av stärkelse. Pepsin, trypsin och chymotrypsin utsöndras i en inaktiv form, i form av den sk. zymogener (enzymer), och blir endast aktiva i magen och tarmarna. Detta förklarar varför dessa enzymer inte förstör celler i bukspottkörteln och magen. Väggarna i magen och tarmarna är skyddade från matsmältningsenzymer och ett lager av slem. Flera viktiga matsmältningsenzymer utsöndras av celler i tunntarmen.

Det mesta av energin som lagras i vegetabilisk mat som gräs eller hö är koncentrerad i cellulosa, som bryts ned av enzymet cellulas. I växtätares kropp syntetiseras inte detta enzym, och idisslare, såsom nötkreatur och får, kan äta mat som innehåller cellulosa endast för att cellulas produceras av mikroorganismer som befolkar den första delen av magen - vommen. Med hjälp av mikroorganismer smälts maten även i termiter.

Enzymer används inom livsmedels-, läkemedels-, kemi- och textilindustrin. Ett exempel är ett växtbaserat enzym som kommer från papaya och används för att möra kött. Enzymer tillsätts även i tvättpulver.

Enzymer inom medicin och jordbruk. Medvetenhet om enzymers nyckelroll i alla cellulära processer har lett till att de används i stor utsträckning inom medicin och jordbruk. Den normala funktionen hos alla växt- och djurorganismer beror på enzymernas effektiva arbete. Verkan av många giftiga ämnen (gifter) är baserad på deras förmåga att hämma enzymer; ett antal läkemedel har samma effekt. Ofta kan effekten av ett läkemedel eller giftigt ämne spåras genom dess selektiva effekt på ett visst enzyms arbete i kroppen som helhet eller i en viss vävnad. Till exempel har kraftfulla organofosfat-insekticider och nervgaser, utvecklade för militära ändamål, sin destruktiva effekt genom att blockera enzymernas arbete - främst kolinesteras, som spelar en viktig roll i överföringen av nervimpulser.

För att bättre förstå hur läkemedel verkar på enzymsystem är det bra att titta på hur vissa enzymhämmare fungerar. Många inhibitorer binder till enzymets aktiva plats - just den som substratet interagerar med. I sådana inhibitorer ligger de viktigaste strukturella egenskaperna nära de strukturella egenskaperna hos substratet, och om både substratet och inhibitorn finns i reaktionsmediet, finns det konkurrens mellan dem om bindning till enzymet; ju högre koncentrationen av substratet är, desto mer framgångsrikt konkurrerar det med inhibitorn. Inhibitorer av en annan typ inducerar konformationsförändringar i enzymmolekylen, i vilka funktionellt viktiga kemiska grupper är involverade. Att studera verkningsmekanismen för inhibitorer hjälper kemister att skapa nya läkemedel.

VISSA ENZYMER OCH DERAS KATALYSERADE REAKTIONER

Typ av kemisk reaktion

Enzym

En källa

Katalyserad reaktion 1)

Hydrolys Trypsin Tunntarm Proteiner + H2O ® Olika polypeptider
Hydrolys b- Amylas Vete, korn, sötpotatis m.m. Stärkelse + H2O ® Stärkelsehydrolysat + Maltos
Hydrolys Trombin Blod Fibrinogen + H2O ® fibrin + 2 polypeptider
Hydrolys Lipaser Tarmar, fettrika frön, mikroorganismer Fetter + H2O ® Fettsyror + Glycerin
Hydrolys Alkaliskt fosfatas Nästan alla celler Organiska fosfater + H 2 O ® Defosforylerad produkt + oorganiskt fosfat
Hydrolys Ureaza Vissa växtceller och mikroorganismer Karbamid + H2O ® Ammoniak +Koldioxid
Fosforolys Fosforylas Djur- och växtvävnader som innehåller polysackarider Polysackarid (stärkelse eller glykogen frånnglukosmolekyler) + Oorganiska fosfat Glukos-1-fosfat+ Polysackarid ( n – 1glukosenheter)
Dekarboxylering Dekarboxylas Jäst, vissa växter och mikroorganismer Pyrodruvsyra ® Acetaldehyd + Koldioxid
Kondensation Aldolas 2 Triosfosfat Hexosdifosfat
Kondensation Oxaloacetat Transacetylas För Oxaloättiksyra + acetylkoenzym ACitronsyra+ Koenzym A
Isomerisering Fosfohexos-isomeras Också Glukos-6-fosfat Fruktos-6-fosfat
Hydrering Fumaraza För Fumarsyra+ H2O Äppelsyra
Hydrering Kolsyraanhydras Olika djurvävnader; gröna löv Koldioxid+ H2O Kolsyra
Fosforylering Pyruvatkinas Nästan alla (eller alla) celler ATP + Pyrodruvsyra Fosfoenolpyrodruv syra + ADP
Fosfatgruppöverföring Fosfoglukomutas Alla djurceller; många växter och mikroorganismer Glukos-1-fosfat Glukos-6-fosfat
Reamination Transaminas De flesta celler Asparaginsyra + Pyrodruvsyra Oxaloättiksyrasyra + alanin
Syntes kopplad med ATP-hydrolys Glutaminsyntetas För Glutaminsyra + Ammoniak + ATP Glutamin + ADP+ Oorganiskt fosfat
Oxidation reduktion Cytokromoxidas Alla djurceller, många växter och mikroorganismer O2+ Reducerat cytokrom c ® Oxiderat cytokrom c+ H2O
Oxidation reduktion Askorbinsyraoxidas Många växtceller C-vitamin+ O 2 ® Dehydroaskorbinsyra + Väteperoxid
Oxidation reduktion Cytokrom c reduktas Alla djurceller; många växter och mikroorganismer OVAN · H (reducerat koenzym) + Oxiderat cytokromc ® Reducerat cytokromc + NAD (oxiderat koenzym)
Oxidation reduktion Laktatdehydrogenas De flesta djur limma - nuvarande; vissa växter och mikroorganismer Mjölksyra + NAD (oxiderat koenzym) Pyruvic syra + NAD · H (återhämtad koenzym)
1) En enkel pil betyder att reaktionen faktiskt går i en riktning, och dubbla pilar betyder att reaktionen är reversibel.

LITTERATUR

Försht E. Enzyms struktur och verkningsmekanism ... M., 1980
Strayer L. Biokemi , volym 1 (sid 104-131), volym 2 (sid 23-94). M., 1984-1985
Murray R., Grenner D., Meyes P., Rodwell W.Människans biokemi , t. 1. M., 1993