Pjesa kryesore e aminoacideve që formohen në zorrët nga proteinat hyn në gjak (95%) dhe një pjesë e vogël - në limfë. Nëpërmjet venës porta, aminoacidet hyjnë në mëlçi, ku shpenzohen për biosintezën e proteinave të ndryshme specifike (albumina, globulina, fibrinogjen). Aminoacidet e tjera barten nga qarkullimi i gjakut në të gjitha organet dhe indet dhe transportohen brenda qelizave, ku përdoren për biosintezën e proteinave.

Aminoacidet e papërdorura oksidohen në produktet përfundimtare metabolike. Procesi i zbërthimit të proteinave të indeve katalizohet nga enzimat e indeve - proteinazat - katepsina (shpesh të quajtura proteaza indore).

Raporti ndërmjet aminoacideve në proteinat që zbërthehen dhe sintetizohen është i ndryshëm, kështu që disa nga aminoacidet e lira duhet të shndërrohen në aminoacide të tjera ose të oksidohen në komponime të thjeshta dhe të ekskretohen nga trupi.

Pra, në trup ekziston një rezervë ndërqelizore e aminoacideve, e cila plotësohet kryesisht për shkak të proceseve të ndërthurjes së aminoacideve, hidrolizës së proteinave, sintezës së aminoacideve dhe marrjes së tyre nga lëngu jashtëqelizor. Në të njëjtën kohë, për shkak të sintezës së proteinave dhe reaksioneve të tjera (formimi i uresë, purinave, etj.), aminoacidet e lira hiqen vazhdimisht nga lëngu jashtëqelizor.

Rrugët e metabolizmit të aminoacideve në inde.

Rrugët e ndryshme të metabolizmit të aminoacideve bazohen në tre lloje reaksionesh: në grupet amine dhe karboksil dhe në zinxhirin anësor. Reaksionet që përfshijnë grupin amin përfshijnë procese deaminim, transaminim, aminim, sipas grupit karboksil - dekarboksilimi. Pjesa pa azot e skeletit të karbonit të aminoacideve pëson transformime të ndryshme për të formuar komponime, të cilat më pas mund të përfshihen në ciklin e Krebsit për oksidim të mëtejshëm.

Rrugët e transformimit ndërqelizor të aminoacideve janë komplekse dhe kryqëzohen me shumë reaksione të tjera metabolike, si rezultat i të cilave produktet e ndërmjetme të metabolizmit të aminoacideve mund të shërbejnë si pararendës të nevojshëm për sintezën e përbërësve të ndryshëm qelizor dhe të jenë substanca biologjikisht aktive.

Katabolizmi i aminoacideve tek gjitarët (dhe njerëzit) ndodh kryesisht në mëlçi dhe pak më pak në veshka.

Deaminimi i aminoacideve.

Thelbi i deaminimit është zbërthimi i aminoacideve nën veprimin e enzimave në amoniak dhe një mbetje pa azot (acidet yndyrore, acidet hidroksi, acidet keto). Deaminimi mund të ndodhë në formën e proceseve reduktuese, hidrolitike, oksidative dhe intramolekulare. Dy llojet e fundit mbizotërojnë te njerëzit dhe kafshët.

Deaminimi oksidativ ndahet në dy faza. Faza e parë është enzimatike, përfundon me formimin e një produkti të ndërmjetëm të paqëndrueshëm - imino acid ( acidet karboksilike që përmban një grup imino (=NH), i cili në fazën e dytë shpërbëhet spontanisht në prani të ujit në amoniak dhe acid alfa-keto. Enzimat që katalizojnë këtë proces përmbajnë ( përbërje organike natyra jo proteinike) NAD (nikotinamid adenine dinukleotidi) ose FAD (dinukleotidi i adeninës së flavinës).

Procesi më aktiv në trupin e njeriut është deaminimi acidi glutamik nën veprimin e enzimës glutamat dehidrogjenaza, e cila ndodhet në mitokondritë e qelizave të të gjitha indeve. Si rezultat i këtij procesi, formohet acidi alfa-ketoglutarik, i cili është i përfshirë në shumë procese metabolike.

Transaminimi (transaminimi) i aminoacideve.

Një parakusht për transaminimin është pjesëmarrja e aminoacideve dikarboksilike (glutamike dhe aspartike), të cilat në formën e acideve keto përkatëse të tyre - acidet alfa-ketoglutarike dhe oksaloacetike - mund të ndërveprojnë me të gjitha aminoacidet, me përjashtim të lizinës, treoninës dhe argininës. .

Gjatë transaminimit, grupi amino transferohet drejtpërdrejt nga aminoacidi në acid keto, dhe grupi keto transferohet nga ketoacidi në aminoacid pa lëshuar amoniak. Ky proces ndodh në disa faza. Reaksioni katalizohet nga enzimat që i përkasin klasës së transferazave, grupi i tyre protetik është ester fosfor fosforidoksal i vitaminës B 6. Procesi i transaminimit është i përhapur në natyrën e gjallë. Karakteristika e tij është kthyeshmëria e lehtë.

Reaksionet e transaminimit luajnë një rol të rëndësishëm në metabolizëm. Procese të tilla të rëndësishme si biosinteza e shumë aminoacideve jo thelbësore nga ketoacidet e tyre përkatëse, zbërthimi i aminoacideve dhe kombinimi i rrugëve të metabolizmit të karbohidrateve dhe aminoacideve varen prej tyre, kur aminoacidi alaninë mund të formohet nga zbërthimi. produktet e glukozës, për shembull, acidi piruvik dhe anasjelltas.

Aminimi reduktues.

Ky proces është e kundërta e deaminimit. Siguron lidhjen e amoniakut me keto acidet për të formuar aminoacidet përkatëse. Aminimi reduktues katalizohet nga një sistem enzimë që funksionon mirë që aminon acidin alfa-ketoglutarik ose oksaloacetik për të formuar acidin glutamik ose aspartik.

Kur amoniaku neutralizohet me acide inorganike dhe organike, formohen kripërat e amonit. Ky proces ndodh në veshkat. Kripërat e amonit që rezultojnë ekskretohen nga trupi përmes urinës dhe djersës.

Dekarboksilimi i aminoacideve.

Procesi i dekarboksilimit katalizohet nga dekarboksilaza specifike për çdo aminoacid, grupi protetik i të cilit është piridoksal fosfati. Këto enzima i përkasin klasës së liazave. Procesi i dekarboksilimit, i cili konsiston në heqjen e CO 2 nga aminoacidet për të formuar amina, mund të tregohet në diagramin e mëposhtëm:

Mekanizmi i reaksionit të dekarboksilimit të aminoacideve, sipas teorisë së përgjithshme të katalizimit të piridoksalit, reduktohet në formimin e një kompleksi piridoksal fosfat-substrat në qendrën aktive të enzimës.

Në këtë mënyrë, triptamina formohet nga triptofani, dhe serotonina formohet nga hidroksitriptofani. Histamina formohet nga aminoacidi histidina. Acidi glutamik dekarboksilohet për t'u formuar acid gama-aminobutirik (GABA).

Aminat e formuara nga aminoacidet quhen amina biogjene, pasi ato kanë një efekt të fuqishëm biologjik në trup. Aminat biogjene shfaqin efekte fiziologjike në përqendrime shumë të ulëta. Kështu, futja e histaminës në trup çon në zgjerimin e kapilarëve dhe rritjen e përshkueshmërisë së tyre, ngushtimin e enëve të mëdha, tkurrjen e muskujve të lëmuar të organeve dhe indeve të ndryshme, rritjen e sekretimit. të acidit klorhidrik në stomak. Përveç kësaj, histamina është e përfshirë në transmetimin e ngacmimit nervor.

Serotonina rrit presionin e gjakut dhe ngushton bronket; dozat e tij të vogla e shtypin aktivitetin e qendrës sistemi nervor, në doza të mëdha kjo substancë ka një efekt stimulues. Në inde të ndryshme të trupit sasi të mëdha histamina dhe serotonina janë në formë të lidhur, joaktive. Ato shfaqin efekte biologjike vetëm në formë të lirë.

Acidi gama-aminobutirik (GABA) grumbullohet në indet e trurit dhe është një frenues neurohumoral-ndërmjetës i frenimit të sistemit nervor qendror.

Përqendrimet e mëdha të këtyre komponimeve mund të përbëjnë një kërcënim për funksionimin normal të trupit. Megjithatë, në indet e kafshëve ekziston një amin oksidazë, e cila zbërthen aminet në aldehidet përkatëse, të cilat më pas shndërrohen në acide yndyrore dhe zbërthehen në produkte përfundimtare.

"Metabolizmi i aminoacideve në inde" është artikulli i tretë në serinë "Metabolizmi i proteinave në trupin e njeriut". Artikulli i parë është " Ndarja e proteinave në traktin tretës" Artikulli i dytë "

Tek njerëzit, metoda kryesore e deaminimit është deaminimi oksidativ. Ekzistojnë dy mundësi për deaminimin oksidativ: e drejtpërdrejtë Dhe indirekte.

Deaminimi i drejtpërdrejtë oksidativ

Deaminimi i drejtpërdrejtë katalizohet nga një enzimë e vetme, duke rezultuar në formimin e NH 3 dhe një acid keto. Deaminimi i drejtpërdrejtë oksidativ mund të ndodhë në prani të oksigjenit (aerobik) dhe pa nevojën për oksigjen (anaerobik).

1. Deaminimi oksidativ i drejtpërdrejtë aerobik i katalizuar nga oksidazat D-aminoacide ( D-oksidazat) duke përdorur si koenzimë FAD dhe L-aminoacidet oksidaza ( L-oksidazat) me koenzimë FMN. Këto enzima janë të pranishme në trupin e njeriut, por janë praktikisht joaktive.

Reaksioni i katalizuar nga oksidazat D- dhe L-aminoacidet

2. Deaminimi oksidativ i drejtpërdrejtë anaerobik ekziston vetëm për acidin glutamik, vetëm i katalizuar glutamat dehidrogjenaza, duke e kthyer glutamatin në α-ketoglutarat. Enzima glutamat dehidrogjenaza është e pranishme në mitokondritë e të gjitha qelizave të trupit (përveç qelizave të muskujve). Ky lloj deaminimi është i lidhur ngushtë me aminoacidet dhe formon një proces me të transdeaminimi(Shikoni më poshtë).

Reagimi i drejtpërdrejtë oksidativ i deaminimit
acid glutamik

Deaminimi oksidativ indirekt (transdeaminimi)

Deaminimi oksidativ indirekt përfshin 2 faza dhe është aktiv në të gjitha qelizat e trupit.

Faza e parë konsiston në transferimin e kthyeshëm të një grupi NH 2 nga një aminoacid në një keto acid me formimin e një aminoacidi të ri dhe një keto acidi të ri me pjesëmarrjen e enzimave. aminotransferazat. Ky transferim quhet dhe mekanizmi i tij është mjaft kompleks.

Përdoret në mënyrë tipike si një pranues ketoacid ("ketoacidi 2") në trup. acid α-ketoglutarik, e cila kthehet në glutamat("aminoacidi 2").

Skema e reagimit të transaminimit

Si rezultat i transaminimit, aminoacidet e lira humbasin grupet α-NH 2 dhe shndërrohen në keto acidet përkatëse. Më pas, ketoskeleti i tyre katabolizohet në mënyra specifike dhe përfshihet në ciklin e acidit trikarboksilik dhe frymëmarrjen e indeve, ku digjet në CO 2 dhe H 2 O.

Kur nevojitet (si agjërimi), skeleti i karbonit i aminoacideve glukogjenike mund të përdoret në mëlçi për të sintetizuar glukozën në glukoneogjenezë. Në këtë rast, numri i aminotransferazave në hepatocit rritet nën ndikimin e glukokortikoideve.

Faza e dytë konsiston në eliminimin e grupit amino nga aminoacidi 2 - deaminimi.

Sepse në trup është mbledhësi i të gjitha grupeve aminoacide acid glutamik , atëherë vetëm ajo i nënshtrohet deaminimit oksidativ me formimin e amoniakut dhe acidit α-ketoglutarik. Kjo fazë kryhet glutamat dehidrogjenaza, e cila gjendet në mitokondritë e të gjitha qelizave të trupit përveç qelizave të muskujve.

Duke marrë parasysh lidhjen e ngushtë midis të dy fazave, quhet deaminim oksidativ indirekt transdeaminimi.

Skema e të dy fazave të transdeaminimit

Nëse reaksioni i drejtpërdrejtë i deaminimit ndodh në mitokondritë e mëlçisë, amoniaku përdoret për të sintetizuar ure, e cila më pas hiqet në urinë. Në epitelin tubular të veshkave, reagimi është i nevojshëm për të hequr amoniakun përmes procesit të amoniagjenezës.

Meqenëse NADH përdoret në zinxhir respirator dhe α-ketoglutarati është i përfshirë në reagimin e ciklit TCA, reagimi aktivizohet gjatë mungesës së energjisë dhe frenohet ATP e tepërt Dhe NADH.

Roli i transaminimit dhe transdeaminimit

Reagimet transaminimi:

• aktivizohen në mëlçi, muskuj dhe organe të tjera kur një sasi e tepërt e aminoacideve të caktuara hyn në qelizë - në mënyrë që të optimizohet raporti i tyre,
• të sigurojë sintezën e aminoacideve jo esenciale në qelizë në prani të skeletit të tyre të karbonit (keto analog),
• të fillojë kur ndërpritet përdorimi i aminoacideve për sintezën e përbërjeve që përmbajnë azot (proteina, kreatinë, fosfolipide, baza purine dhe pirimidine) - me qëllim të katabolizmit të mëtejshëm të mbetjeve të tyre pa azot dhe prodhimit të energjisë,
• e nevojshme gjatë urisë ndërqelizore, për shembull, gjatë hipoglikemisë me origjinë të ndryshme - për përdorimin e mbetjeve të aminoacideve pa azot në mëlçisë Për

Trupi e merr pjesën më të madhe të energjisë nga oksidimi i karbohidrateve dhe yndyrave neutrale (deri në 90%). Pjesa tjetër ~ 10% është për shkak të oksidimit të aminoacideve. Aminoacidet përdoren kryesisht për sintezën e proteinave. Oksidimi i tyre ndodh:

1) nëse aminoacidet e formuara gjatë rinovimit të proteinave nuk përdoren për sintezën e proteinave të reja;

2) nëse proteina e tepërt hyn në trup;

3) gjatë periudhave të agjërimit ose diabetit, kur nuk ka karbohidrate ose përthithja e tyre është e dëmtuar, aminoacidet përdoren si burim energjie.

Në të gjitha këto situata, aminoacidet humbasin grupet e tyre amino dhe shndërrohen në acidet α-keto përkatëse, të cilat më pas oksidohen në CO 2 dhe H 2 O. Një pjesë e këtij oksidimi ndodh përmes ciklit të acidit trikarboksilik. Si rezultat i deaminimit dhe oksidimit, formohen acidi piruvik, acetil-CoA, acetoacetil-CoA, acid α-ketoglutarik, succinil-CoA dhe acid fumarik. Disa aminoacide mund të shndërrohen në glukozë, ndërsa të tjerët mund të shndërrohen në trupa ketonikë.

Mënyrat për të neutralizuar amoniakun në indet e kafshëve

Amoniaku është toksik dhe grumbullimi i tij në trup mund të shkaktojë vdekjen. Ka mënyrat e mëposhtme për të neutralizuar amoniakun:

1. Sinteza e kripërave të amonit.

2. Sinteza e amideve të aminoacideve dikarboksilike.

3. Sinteza e uresë.

Sinteza e kripërave të amonit ndodh në një masë të kufizuar në veshka, si një pajisje shtesë mbrojtëse për trupin gjatë acidozës. Amoniaku dhe keto acidet përdoren pjesërisht për risintezën e aminoacideve dhe për sintezën e substancave të tjera azotike. Përveç kësaj, në indet e veshkave, amoniaku merr pjesë në procesin e neutralizimit të acideve organike dhe inorganike, duke formuar kripëra neutrale dhe acide me to:

R – COOH + NH 3 → R – COONH 4 ;

H2SO4 + 2 NH3 → (NH4) 2SO4;

H 3 PO 4 + NH 3 → NH 4 H 2 PO 4

Në këtë mënyrë, trupi mbrohet nga humbja e një sasie të konsiderueshme të kationeve (Na, K, pjesërisht Ca, Mg) në urinë gjatë sekretimit të acideve, gjë që mund të çojë në një ulje të mprehtë të rezervës alkaline të gjakut. . Sasia e kripërave të amonit të ekskretuar në urinë rritet ndjeshëm me acidozën, pasi amoniaku përdoret për të neutralizuar acidin. Një nga mënyrat për të lidhur dhe neutralizuar amoniakun është përdorimi i tij për të formuar lidhjen amide të glutaminës dhe asparaginës. Në këtë rast, glutamina sintetizohet nga acidi glutamik nën veprimin e enzimës glutamine sintetazë, dhe asparagina sintetizohet nga acidi aspartik me pjesëmarrjen e sintetazës së asparaginës:

Në këtë mënyrë, amoniaku eliminohet në shumë organe (truri, retina, veshkat, mëlçia, muskujt). Amidet e acideve glutamike dhe aspartike mund të formohen gjithashtu kur këto aminoacide janë në strukturën e proteinave, domethënë jo vetëm aminoacidi i lirë, por edhe proteinat në të cilat ato bëjnë pjesë, mund të jenë një pranues i amoniakut. Asparagina dhe glutamina shpërndahen në mëlçi dhe përdoren në sintezën e uresë. Amoniaku transportohet në mëlçi nëpërmjet alaninës (cikli glukozë-alaninë). Ky cikël siguron transferimin e amino grupeve nga muskujt skeletorë në mëlçi, ku ato shndërrohen në ure dhe muskujt që punojnë marrin glukozë. Në mëlçi, glukoza sintetizohet nga skeleti i karbonit i alaninës. Në muskujt e punës, acidi glutamik formohet nga acidi α-ketoglutarik, i cili më pas transferon grupin amine - NH 2 në acidin piruvik, duke rezultuar në sintezën e alaninës - një aminoacid neutral. Skematikisht, cikli i treguar duket kështu:

Acid glutamik + acid piruvik ↔

↔ acid α-ketoglutarik + alaninë

Oriz. 10.1. Cikli i glukozës-alaninës.

Ky cikël kryen dy funksione: 1) transferon amino grupet nga muskujt skeletorë në mëlçi, ku shndërrohen në ure;

2) siguron muskujt e punës me glukozë të furnizuar me gjak nga mëlçia, ku skeleti i karbonit i alaninës përdoret për formimin e tij.

Formimi i uresë- rruga kryesore e neutralizimit të amoniakut. Ky proces u studiua në laboratorin e I.P. Është treguar se ureja sintetizohet në mëlçi nga amoniaku, CO 2 dhe uji.

Ureja ekskretohet në urinë si produkti përfundimtar kryesor i metabolizmit të proteinave dhe aminoacideve. Ureja përbën deri në 80-85% të azotit total të urinës. Vendi kryesor i sintezës së uresë në trup është mëlçia. Tani është vërtetuar se sinteza e uresë ndodh në disa faza.

Faza 1 - formimi i karbamoil fosfatit ndodh në mitokondri nën veprimin e enzimës karbamoil fosfat sintetazë:

Në fazën tjetër, citrulina sintetizohet me pjesëmarrjen e ornitinës:

Citrullina lëviz nga mitokondria në citosolin e qelizave të mëlçisë. Pas kësaj, një grup i dytë amino futet në cikël në formën e acidit aspartik. Kondensimi i molekulave të citrulinës dhe acidit aspartik ndodh për të formuar acidin argininë-sukcinik.

Citrulline aspartik arginine-succinic

acid acid

Acidi argininë-sukcinik ndahet në argininë dhe acid fumarik.

Nën veprimin e arginazës, arginina hidrolizohet për të formuar ure dhe ornitinë. Më pas, ornitina hyn në mitokondri dhe mund të përfshihet në një cikël të ri të neutralizimit të amoniakut, dhe ureja ekskretohet në urinë.

Kështu, në sintezën e një molekule ure neutralizohen dy molekula NH 3 dhe CO 2 (HCO 3), e cila gjithashtu luan një rol në ruajtjen e pH. Për sintezën e një molekule ure, konsumohen 3 molekula ATP, duke përfshirë dy në sintezën e karbamoil fosfatit, një për formimin e acidit arginine-sukcinik; acidi fumarik mund të shndërrohet në acid malik dhe oksaloacetik (cikli Krebs), dhe ky i fundit, si rezultat i transaminimit ose aminimit reduktiv, mund të shndërrohet në acid aspartik. Një pjesë e azotit të aminoacideve ekskretohet nga trupi si kreatininë, e cila formohet nga kreatina dhe fosfati i kreatinës.

Nga azoti total i urinës, ure përbën deri në 80-90%, kripërat e amonit - 6%. Me ushqim të tepërt me proteina, përqindja e azotit të ure rritet, dhe me ushqim të pamjaftueshëm me proteina zvogëlohet në 60%.

Tek zogjtë dhe zvarranikët, amoniaku neutralizohet nga formimi i acidit urik. Plehu i shpendëve në fermat e shpendëve është një burim i plehrave që përmbajnë azot (acidi urik).

Proceset redoks që përfshijnë aminoacide.

Këto procese ndodhin në organizmat e bimëve dhe kafshëve. Ka komponime që janë të afta ose të çlirojnë hidrogjen ose ta thithin atë (ta bashkojnë atë). Gjatë oksidimit biologjik hiqen dy atome hidrogjeni dhe gjatë reduktimit biologjik shtohen dy vëllime hidrogjeni. Le ta shohim këtë duke përdorur cisteinë dhe cistinë si shembull.

HS NH 2 OH -2H S NH 2 OH

HS NH 2 OH +2H S NH 2 OH

CH 2 - CH - C = O CH 2 - CH - C = O

cisteinë - cistinë

forma e reduktuar forma e oksiduar

Dy molekula të cistinës, duke humbur dy atome hidrogjeni, formojnë një formë të oksiduar - cisteinë. Ky proces është i kthyeshëm kur dy atome hidrogjeni i shtohen cistinës, formohet cisteina - forma e reduktuar. Procesi redoks vazhdon në mënyrë të ngjashme në shembullin e tripeptidit glutathione, i cili përbëhet nga tre aminoacide: glutamik, glicinë dhe cisteinë.

O = C - NH - CH - CH 2 - SH O = C - NH - CH - CH 2 - S - S -CH 2 - CH - NH - C = O

CH 2 C = O -2H CH 2 C = O C = O CH 2

CH 2 NH + 2H CH 2 NH NH CH 2

CH - NH 2 CH 2 glicinë CH - NH 2 CH 2 CH 2 CH - NH 2

C=O C=O C=O C=O C=O C=O

OH OH OH OH OH OH

(2 molekula)

Tripeptide formë e reduktuar hexapeptid - formë e oksiduar

Gjatë oksidimit, 2 atome hidrogjeni ndahen dhe dy molekula glutatione kombinohen dhe tripeptidi shndërrohet në një hexapeptid, domethënë oksidohet.

Të gjitha reaksionet kimike mund të ndahet në dy lloje. E para prej tyre përfshin reaksione që ndodhin pa ndryshuar gjendjen e oksidimit të atomeve që përbëjnë substancat reaguese, për shembull: = = Siç mund ta shihni...

Llojet e reaksioneve kimike, përdorimi i tyre në industri

Është e vështirë të mbivlerësohet rëndësia e metaleve për ekonominë kombëtare, dhe prodhimi i metaleve nga xehet bazohet gjithashtu në reaksionet redoks. Xeherorët zakonisht përbëhen nga përbërje oksigjeni ose squfuri...

Kinetika e reaksioneve fotokimike

Molekulat e një lënde reaguese nën ndikimin e dritës zakonisht kalojnë në një gjendje të ngacmuar elektronikisht...

Kinetika e reaksioneve kimike

Proceset redoks janë ndër reaksionet kimike më të zakonshme dhe kanë një rëndësi të madhe në teori dhe praktikë. Oksidim-reduktimi është një nga proceset më të rëndësishme në natyrë. Frymë...

Reaksionet kimike oshiluese

Ka shumë kritere për klasifikimin e reaksioneve kimike. Një nga më të rëndësishmet është një shenjë e ndryshimeve në gjendjet e oksidimit të elementeve. Varësisht nëse gjendjet e oksidimit të elementeve ndryshojnë apo mbeten...

Bota e kripërave

Meqenëse kripërat përbëhen nga jonet metalike dhe një mbetje acidike, reaksionet e tyre redoks mund të ndahen në dy grupe: reaksione për shkak të jonit metalik dhe reaksione për shkak të mbetjes acidike.

Reaksioni redoks

Reaksionet redoks, reaksione kimike të shoqëruara nga një ndryshim në numrin e oksidimit të atomeve. Fillimisht (që nga koha e futjes së teorisë së djegies së oksigjenit në kimi nga A. Lavoisier, fundi i shekullit të 18-të...

Eksperimenti 1. Nëse prekni një grumbull kristalesh të kuq portokalli të dikromatit të amonit (NH4)2Cr2O7 me një shkrepës të ndezur, do të ndodhë diçka e jashtëzakonshme: do të "shpërthejë" një "vullkan" i vogël...

Reaksionet redoks

Eksperimenti 1. Kur një tretësirë ​​e permanganat kaliumit e acidifikuar me acid sulfurik i shtohet glukozës...

Reaksionet redoks

Të gjitha proceset në natyrën e gjallë shoqërohen me transformimin e energjisë dhe kalimet e saj nga një formë në tjetrën. Gjatë një dite, një i rritur konsumon afërsisht 10 milionë J energji...

Përcaktimi i përmbajtjes së azotit në çelik

Ky paragraf përshkruan proceset që ndodhin në njësinë pneumatike gjatë procesit të matjes. Rrjedha matëse. Pas kësaj...

Bazat e Kimisë

1. Qëllimi i punës: Formimi i aftësive në hartimin e ekuacioneve të reaksioneve redoks, llogaritja e masave ekuivalente të një agjenti oksidues dhe një agjenti reduktues, përcaktimi i drejtimit të rrjedhës së reaksioneve redoks. 2...

Llogaritja e treguesve kryesorë të nxjerrjes në sistemin lëng-lëng

Ndarja e substancave gjatë procesit të nxjerrjes bazohet në ndryshimin e shpërndarjes midis dy lëngjeve të papërziershme. Në rastin më të thjeshtë...

Vetitë kimike kallaji dhe përbërjet e tij

Një masë e aftësisë redoks të substancave është potenciali i tyre redoks (elektrod) (o)...

Kimia e Karenit

Rirregullimet radikale të monoterpenoideve të serisë carane ndodhin, si rregull, gjatë reaksioneve fotokimike. Transformimet fotokimike të komponimeve të tilla janë përshkruar në detaje të mjaftueshme në rishikimin 12...

Pjesa më e madhe e energjisë metabolike të prodhuar në inde vjen nga oksidimi i karbohidrateve dhe triacilgliceroleve; në një mashkull të rritur, deri në 90% të të gjitha nevojave për energji plotësohen nga këto dy burime. Pjesa tjetër e energjisë (në varësi të dietës nga 10 në 15%) vjen nga oksidimi i aminoacideve.

Megjithëse roli i aminoacideve në trup përcaktohet kryesisht nga fakti se ato shërbejnë si blloqe ndërtuese për biosintezën e proteinave, në kushte të caktuara ato mund të pësojnë edhe zbërthim oksidativ. Kjo është e mundur në tre raste. 1) Nëse aminoacidet e çliruara gjatë qarkullimit normal dinamik të proteinave nuk përdoren për sintezën e proteinave të reja, atëherë ato i nënshtrohen ndarjes oksiduese. 2) Nëse trupi merr më shumë aminoacide nga ushqimi sesa i nevojiten për sintezën e proteinave, atëherë sasia e tepërt zbërthehet sepse aminoacidet nuk ruhen në trup. 3) Gjatë agjërimit ose diabetit mellitus, d.m.th. kur nuk ka karbohidrate ose kur përdorimi i tyre është i dëmtuar, proteinat përdoren si lëndë djegëse. Në të gjitha këto situata, aminoacidet humbasin grupet e tyre amino dhe shndërrohen në -keto acidet përkatëse, të cilat më pas oksidohen në ujë; Një pjesë e këtij oksidimi ndodh përmes ciklit të acidit citrik.

Në këtë kapitull, do të njihemi me rrugët metabolike përmes të cilave ndodh zbërthimi oksidativ i njëzet aminoacideve të zakonshme që përbëjnë proteinat. Këtë mësojmë edhe ne tipe te ndryshme Tek kafshët, amoniaku i ndarë nga aminoacidet ekskretohet nga trupi në forma të ndryshme kimike.

19.1. Transferimi i grupeve a-amino katalizohet nga transaminazat

Grupet amino të njëzet α-aminoacideve të zakonshme që gjenden në proteina shkëputen gjatë një prej fazave të zbërthimit oksidativ të aminoacideve. Nëse këto amino grupe nuk ripërdoren për sintezën e aminoacideve të reja ose komponimeve të tjera që përmbajnë azot, atëherë ato mblidhen në një formë, shndërrohen përfundimisht në një produkt përfundimtar të përbashkët dhe në këtë formë ekskretohen nga trupi. Tek njerëzit dhe shumica e vertebrorëve të tjerë tokësorë, ky produkt përfundimtar është ure. Eliminimi i grupeve α-amino nga shumica e L-aminoacideve katalizohet nga enzimat e quajtura transaminaza ose aminotransferaza. Të tillë reaksionet enzimatike transaminimi, grupi -amino transferohet nga aminoacidi në atomin e karbonit të -ketoglutaratit, duke rezultuar në formimin e një analoge -keto të aminoacidit origjinal dhe -glutamatit, i cili është produkti i aminimit të -ketoglutaratit (Fig. 19-1).

Oriz. 19-1. Reaksioni i transaminimit. Grupi amino i transferuar është theksuar me të kuqe. Në shumicën e reaksioneve të transaminimit, α-ketoglutarati shërben si një pranues i grupit amino.

Vini re se deaminimi i vërtetë, d.m.th. humbja e amino grupeve nuk ndodh në reaksione të tilla, pasi deaminimi i -aminoacidit shoqërohet me aminimin e -ketoglutaratit. Kuptimi i transaminimit është funksioni i tij kolektor, me fjalë të tjera, fakti që grupet amino nga shumë aminoacide të ndryshme mblidhen në një formë në formën e acidit -glutamik. Kështu, katabolizmi i aminoacideve të ndryshme përfundimisht çon në një produkt të vetëm.

Shumica e transaminazave tregojnë specifikë për pranuesin e grupit amino: β-ketoglutarati shërben si një pranues i tillë në reagimin e mësipërm. Transaminazat janë më pak specifike për një substrat tjetër, d.m.th. aminoacidi që luan rolin e dhuruesit të amino grupeve. Më poshtë janë disa reagime në të cilat përfshihen transaminazat më të rëndësishme (emri i enzimave tregon aminoacidin që luan rolin e dhuruesit të amino grupeve):

Pra, pranuesi i zakonshëm që pranon grupin amino nga shumica e aminoacideve është -ketoglutarati. Glutamati që rezulton shërben për të drejtuar amino grupet në rrugë të caktuara biosintetike (Kapitulli 22) dhe në sekuencën përfundimtare të reaksioneve përmes të cilave formohen produktet e metabolizmit të azotit, të cilat më pas ekskretohen nga trupi. Reaksionet e katalizuara nga transaminazat janë lehtësisht të kthyeshme sepse konstantet e tyre të ekuilibrit janë afër 1.0. Kjo do të thotë se vlera për reagime të tilla është afër zeros (Seksioni 14.3).

Të gjitha transaminazat kanë një grup protetik të lidhur fort dhe mekanizmi i veprimit të tyre është i njëjtë. Grupi protetik i transaminazave është piridoksal fosfat, një derivat i piridoksinës ose vitaminës (seksioni 10.8). Fosfati piridoksal vepron si një transportues i ndërmjetëm i amino grupit në vendin aktiv të transaminazave (Fig. 19-2).

Oriz. 19-2. Grupi protetik i transaminazave. Fosfati pirodoksal dhe forma e tij e aminuar, piridoksamin fosfati (B), janë koenzima të transaminazave të lidhura ngushtë. Grupet funksionale nga të cilat varet veprimi i tyre tregohen në një sfond të kuq. B. Piridoksal fosfati luan rolin e një transportuesi të ndërmjetëm të amino grupeve gjatë veprimit të transaminazave. E qëndron për proteinën enzimë këtu, dhe a qëndron për piridoksal fosfat të lidhur fort. Transaminazat katalizojnë reaksionet bimolekulare që ndodhin nëpërmjet një mekanizmi ping-pong. Substrati i parë, pasi ka dhuruar grupin e tij amino, e lë enzimën në formën e një -keto acidi përpara se i dyti të bashkohet me enzimën.

Gjatë ciklit katalitik, ai pëson kalime të kthyeshme midis një forme aldehide (piridoksal fosfat), e aftë për të bashkuar grupet amino, dhe një forme të aminuar (piridoksamin fosfat), e aftë për të transferuar grupe amino në -ketoglutarat. Kështu, ky grup protetik vepron si një transferues i kthyeshëm i grupeve amino nga -aminoacidi në -ketoglutarat (Figura 19-2). Transaminazat janë një shembull klasik i enzimave që katalizojnë reaksionet bimolekulare që ndodhin nëpërmjet një mekanizmi ping-pong (Seksioni 9.8). Në reaksione të tilla, substrati i parë duhet të largohet nga vendi aktiv i enzimës përpara se substrati i dytë të mund të ngjitet në të. Së pari, një aminoacid në hyrje lidhet me qendrën aktive të enzimës, dhuron grupin e tij amino te piridoksal fosfati dhe largohet nga qendra aktive në formën e një acidi -keto. Pastaj acidi α-keto që hyn lidhet me vendin aktiv; pranon grupin amino nga piridoksamin fosfati dhe ndahet nga zona aktive, tashmë në formën e një aminoacidi.

Në Fig. 19-3 tregon se grupi karbonil i fosfatit piridoksal i lidhur me enzimën ndërvepron me grupin -amino të aminoacidit hyrës, duke rezultuar në formimin e një produkti të ndërmjetëm, i cili është një përbërës kovalent - një bazë Schiff.

Oriz. 19-3. Skema që shpjegon veprimin e piridoksal fosfatit në transaminazat. Grupi amino i α-aminoacidit në hyrje (A) ndërvepron me grupin karbonil të piridoksal fosfatit, i cili është i lidhur fort me enzimën. Në këtë rast, një bazë Schiff (B) formohet si një produkt i ndërmjetëm, i cili më pas kalon në formën e tij tautomerike (C). Ky i fundit hidrolizohet për të formuar α-keto acidin përkatës, i cili hiqet, ndërsa grupi amino mbetet i lidhur në mënyrë kovalente me transaminazën në formën e piridoksamin fosfatit (D). Meqenëse këto reaksione janë të kthyeshme, forma e aminuar e transaminazave më pas transferon grupin e saj amino në atë hyrës, duke rezultuar në formimin e një aminoacidi të ri.

Pastaj ndodh një zhvendosje e lidhjes së dyfishtë dhe eliminimi hidrolitik i skeletit të karbonit të aminoacidit; ndërsa grupi amino i tij mbetet i lidhur në mënyrë kovalente me grupin protetik në formë të piridoksamin fosfatit. Fosfati i piridoksaminës tani formon një bazë Schiff me -ketoglutaratin hyrës, tek i cili transferohet grupi amino; transferimi ndodh, në thelb, duke i kthyer ato reaksione në të cilat u formua piridoksamin fosfati.

Në mjekësi, përcaktimi i transaminazave alanine dhe aspartat transaminazave në serumin e gjakut është një metodë e rëndësishme për diagnostikimin dhe vlerësimin e rezultateve të trajtimit në infarkt miokardi. E njëjta metodë përdoret gjithashtu për të zbuluar efektet toksike të disa reagentëve kimikë (Shtojca 19-1).