Krijim

Si formohen enzimat në trup? Përshëndetje student. Historia e shkencës së enzimës

Enzimat janë një lloj i veçantë i proteinave që natyra i ka caktuar rolin e katalizatorëve për procese të ndryshme kimike.

Ky term dëgjohet vazhdimisht, megjithatë, jo të gjithë e kuptojnë se çfarë është një enzimë ose enzimë, cilat funksione kryen kjo substancë, dhe gjithashtu se si ndryshojnë enzimat nga enzimat dhe nëse ato ndryshojnë fare. Të gjitha këto do t'i zbulojmë tani.

Pa këto substanca, as njerëzit dhe as kafshët nuk do të ishin në gjendje të tresin ushqimin. Dhe për herë të parë, njerëzimi iu drejtua përdorimit të enzimave në jetën e përditshme më shumë se 5 mijë vjet më parë, kur paraardhësit tanë mësuan të ruanin qumështin në "enë" nga stomaku i kafshëve. Në kushte të tilla, nën ndikimin e mullëzit, qumështi shndërrohej në djathë. Dhe ky është vetëm një shembull se si një enzimë funksionon si një katalizator që përshpejton proceset biologjike. Sot enzimat janë të domosdoshme në industri, ato janë të rëndësishme për prodhimin e sheqerit, margarinës, kosit, birrës, lëkurës, tekstileve, alkoolit dhe madje edhe betonit. Këto substanca të dobishme janë gjithashtu të pranishme në detergjentët dhe pluhurat larës - ato ndihmojnë në heqjen e njollave në temperatura të ulëta.

Historia e zbulimit

Enzima në përkthim nga greqishtja do të thotë "brumë e thartë". Dhe njerëzimi ia detyron zbulimin e kësaj substance holandezit Jan Baptist Van Helmont, i cili jetoi në shekullin e 16-të. Në një kohë ai u interesua shumë për fermentimin alkoolik dhe gjatë studimit gjeti një substancë të panjohur që e përshpejton këtë proces. Holandezi e quajti fermentum, që do të thotë fermentim. Më pas, gati tre shekuj më vonë, francezi Louis Pasteur, duke vëzhguar gjithashtu proceset e fermentimit, arriti në përfundimin se enzimat nuk janë gjë tjetër veçse substanca të një qelize të gjallë. Dhe pas ca kohësh, gjermani Eduard Buchner nxori enzimën nga majaja dhe përcaktoi se kjo substancë nuk është një organizëm i gjallë. Ai ia vuri edhe emrin – “zimaza”. Disa vjet më vonë, një gjerman tjetër, Willy Kuehne, propozoi të ndante të gjithë katalizatorët e proteinave në dy grupe: enzimat dhe enzimat. Për më tepër, ai propozoi që termi i dytë të quhej "brumë i thartë", veprimet e të cilit shtrihen jashtë organizmave të gjallë. Dhe vetëm 1897 u dha fund të gjitha mosmarrëveshjeve shkencore: u vendos që të përdoren të dy termat (enzimë dhe enzimë) si sinonime absolute.

Struktura: një zinxhir me mijëra aminoacide

Të gjitha enzimat janë proteina, por jo të gjitha proteinat janë enzima. Ashtu si proteinat e tjera, enzimat përbëhen nga. Dhe është interesante, krijimi i secilës enzimë kërkon nga njëqind deri në një milion aminoacide të lidhura si perlat në një varg. Por kjo fije nuk është e barabartë - zakonisht përkulet qindra herë. Kështu, krijohet një strukturë tre-dimensionale unike për secilën enzimë. Ndërkohë, molekula e enzimës është një formacion relativisht i madh dhe vetëm një pjesë e vogël e strukturës së saj, e ashtuquajtura qendra aktive, është e përfshirë në reaksionet biokimike.

Çdo aminoacid është i lidhur me një lloj të caktuar lidhjesh kimike dhe secila enzimë ka sekuencën e saj unike të aminoacideve. Për krijimin e shumicës së tyre përdoren rreth 20 lloje amino substancash. Edhe ndryshimet e vogla në sekuencën e aminoacideve mund të ndryshojnë në mënyrë dramatike pamjen dhe ndjesinë e një enzime.

Vetitë biokimike

Megjithëse një numër i madh i reaksioneve ndodhin në natyrë me pjesëmarrjen e enzimave, të gjitha ato mund të grupohen në 6 kategori. Prandaj, secili prej këtyre gjashtë reaksioneve zhvillohet nën ndikimin e një lloji të caktuar enzime.

Reaksionet që përfshijnë enzimat:

Oksidimi dhe reduktimi.

Enzimat e përfshira në këto reaksione quhen oksidoreduktaza. Si shembull, mbani mend se si dehidrogjenazat e alkoolit shndërrojnë alkoolet primare në aldehid.

Reagimi i transferimit në grup.

Enzimat përgjegjëse për këto reaksione quhen transferaza. Ata kanë aftësinë për të lëvizur grupet funksionale nga një molekulë në tjetrën. Kjo ndodh, për shembull, kur aminotransferazat e alaninës lëvizin grupet alfa-amino midis alaninës dhe aspartatit. Transferazat gjithashtu lëvizin grupet e fosfatit midis ATP dhe komponimeve të tjera dhe krijojnë disakaride nga mbetjet e glukozës.

Hidroliza.

Hidrolazat e përfshira në reaksion janë në gjendje të thyejnë lidhjet e vetme duke shtuar elementë uji.

Krijoni ose hiqni një lidhje të dyfishtë.

Ky lloj reaksioni ndodh në mënyrë jo hidrolitike me pjesëmarrjen e liazës.

Izomerizimi i grupeve funksionale.

Në shumë reaksione kimike, pozicioni i grupit funksional ndryshon brenda molekulës, por vetë molekula përbëhet nga i njëjti numër dhe lloje atomesh siç ishte para fillimit të reaksionit. Me fjalë të tjera, substrati dhe produkti i reaksionit janë izomerë. Ky lloj transformimi është i mundur nën ndikimin e enzimave të izomerazës.

Formimi i një lidhjeje të vetme me eliminimin e elementit ujë.

Hidrolazat thyejnë lidhjet duke shtuar elementë uji në molekulë. Liazat kryejnë reaksionin e kundërt, duke hequr pjesën ujore nga grupet funksionale. Kështu, krijohet një lidhje e thjeshtë.

Si funksionojnë në trup

Enzimat shpejtojnë pothuajse të gjitha reaksionet kimike që ndodhin në qeliza. Ato janë të një rëndësie jetike për njerëzit, lehtësojnë tretjen dhe përshpejtojnë metabolizmin.

Disa nga këto substanca ndihmojnë në zbërthimin e molekulave që janë shumë të mëdha në "copa" më të vogla që trupi mund t'i tresë. Të tjerët, përkundrazi, lidhin molekula të vogla. Por enzimat, duke folur gjuha shkencore kanë selektivitet të lartë. Kjo do të thotë se secila prej këtyre substancave është në gjendje të përshpejtojë vetëm një reagim të caktuar. Molekulat me të cilat punojnë enzimat quhen substrate. Nënshtresat, nga ana tjetër, formojnë një lidhje me një pjesë të enzimës që quhet zona aktive.

Ekzistojnë dy parime që shpjegojnë specifikat e ndërveprimit të enzimave dhe substrateve. Në të ashtuquajturin model "kyçe-kyç", vendi aktiv i enzimës zë vendin e një konfigurimi të përcaktuar rreptësisht në substrat. Sipas një modeli tjetër, të dy pjesëmarrësit në reaksion, zona aktive dhe substrati, ndryshojnë format e tyre për t'u lidhur.

Cilido qoftë parimi i ndërveprimit, rezultati është gjithmonë i njëjtë - reagimi nën ndikimin e enzimës vazhdon shumë herë më shpejt. Si rezultat i këtij ndërveprimi, "lindin" molekula të reja, të cilat më pas ndahen nga enzima. Dhe substanca katalizatore vazhdon të bëjë punën e saj, por me pjesëmarrjen e grimcave të tjera.

Hiper- dhe hipoaktivitet

Ka raste kur enzimat kryejnë funksionet e tyre me intensitet të gabuar. Aktiviteti i tepërt shkakton formimin e tepërt të produktit të reagimit dhe mungesën e substratit. Rezultati është shëndet i dobët dhe sëmundje serioze. Shkaku i hiperaktivitetit të enzimës mund të jetë ose një çrregullim gjenetik ose një tepricë e vitaminave ose përdoret në reagim.

Hipoaktiviteti i enzimës madje mund të shkaktojë vdekjen kur, për shembull, enzimat nuk largojnë toksinat nga trupi ose kur shfaqet mungesa e ATP. Shkaku i kësaj gjendje mund të jenë gjithashtu gjenet e mutuara ose, anasjelltas, hipovitaminoza dhe mungesa e lëndëve të tjera ushqyese. Përveç kësaj, temperatura e ulët e trupit në mënyrë të ngjashme ngadalëson funksionimin e enzimave.

Katalizator dhe më shumë

Sot mund të dëgjoni shpesh për përfitimet e enzimave. Por cilat janë këto substanca nga të cilat varet performanca e trupit tonë?

Enzimat janë molekula biologjike cikli jetësor i të cilave nuk përcaktohet nga kufijtë e lindjes dhe vdekjes. Ata thjesht punojnë në trup derisa të treten. Si rregull, kjo ndodh nën ndikimin e enzimave të tjera.

Gjatë një reaksioni biokimik, ato nuk bëhen pjesë e produktit përfundimtar. Kur reaksioni përfundon, enzima largohet nga substrati. Pas kësaj, substanca është gati të fillojë të punojë përsëri, por në një molekulë tjetër. Dhe kështu vazhdon për aq kohë sa trupi ka nevojë.

E veçanta e enzimave është se secila prej tyre kryen vetëm një funksion të caktuar. Një reaksion biologjik ndodh vetëm kur enzima gjen substratin e duhur për të. Ky ndërveprim mund të krahasohet me parimin e funksionimit të një çelësi dhe një bllokimi - vetëm elementët e zgjedhur saktë mund të punojnë së bashku. Një veçori tjetër: ata mund të punojnë në temperatura të ulëta dhe pH të moderuar, dhe si katalizatorë janë më të qëndrueshëm se çdo kimikat tjetër.

Enzimat si katalizatorë përshpejtojnë proceset metabolike dhe reaksionet e tjera.

Si rregull, këto procese përbëhen nga faza të caktuara, secila prej të cilave kërkon punën e një enzime të caktuar. Pa këtë, cikli i transformimit ose i nxitimit nuk mund të përfundojë.

Ndoshta më i njohuri nga të gjitha funksionet e enzimave është roli i një katalizatori. Kjo do të thotë që enzimat kombinojnë reagentët kimikë në mënyrë të tillë që të zvogëlojnë kostot e energjisë të nevojshme për të formuar një produkt më shpejt. Pa këto substanca, reaksionet kimike do të vazhdonin qindra herë më ngadalë. Por aftësitë e enzimave nuk mbarojnë këtu. Të gjithë organizmat e gjallë përmbajnë energjinë që u nevojitet për të vazhduar jetën. Adenozina trifosfati, ose ATP, është një lloj baterie e ngarkuar që furnizon me energji qelizat. Por funksionimi i ATP është i pamundur pa enzima. Dhe enzima kryesore që prodhon ATP është sintaza. Për çdo molekulë glukoze që shndërrohet në energji, sintaza prodhon rreth 32-34 molekula ATP.

Përveç kësaj, enzimat (lipaza, amilaza, proteaza) përdoren në mënyrë aktive në mjekësi. Në veçanti, ato shërbejnë si përbërës të preparateve enzimatike, si Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatin, që përdoren për trajtimin e dispepsisë. Por disa enzima mund të ndikojnë edhe në sistemin e qarkullimit të gjakut (të shpërndajnë mpiksjen e gjakut), të përshpejtojnë shërimin e plagëve purulente. Dhe madje edhe në terapinë kundër kancerit, ata gjithashtu përdorin ndihmën e enzimave.

Faktorët që përcaktojnë aktivitetin e enzimave

Meqenëse enzima është në gjendje të përshpejtojë reagimet shumë herë, aktiviteti i saj përcaktohet nga i ashtuquajturi numri i qarkullimit. Ky term i referohet numrit të molekulave të substratit (substancave reaktive) që 1 molekulë enzimë mund të transformojë në 1 minutë. Megjithatë, ka një sërë faktorësh që përcaktojnë shpejtësinë e një reagimi:

përqendrimi i substratit.

Rritja e përqendrimit të substratit çon në një përshpejtim të reaksionit. Sa më shumë molekula të substancës aktive, aq më shpejt zhvillohet reagimi, pasi përfshihen më shumë qendra aktive. Sidoqoftë, përshpejtimi është i mundur vetëm derisa të përfshihen të gjitha molekulat e enzimës. Pas kësaj, edhe rritja e përqendrimit të substratit nuk do të përshpejtojë reagimin.

Temperatura.

Zakonisht, rritja e temperaturës çon në një përshpejtim të reaksioneve. Ky rregull funksionon për shumicën e reaksioneve enzimatike, por vetëm për sa kohë që temperatura nuk rritet mbi 40 gradë Celsius. Pas kësaj shenje, shkalla e reagimit, përkundrazi, fillon të ulet ndjeshëm. Nëse temperatura bie nën një pikë kritike, shkalla e reaksioneve enzimatike do të rritet përsëri. Nëse temperatura vazhdon të rritet, lidhjet kovalente prishen dhe aktiviteti katalitik i enzimës humbet përgjithmonë.

Aciditeti.

Shpejtësia e reaksioneve enzimatike ndikohet edhe nga vlera e pH. Çdo enzimë ka nivelin e vet optimal të aciditetit, në të cilin reaksioni vazhdon në mënyrë më adekuate. Ndryshimi i nivelit të pH ndikon në aktivitetin e enzimës dhe rrjedhimisht në shpejtësinë e reaksionit. Nëse ndryshimi është shumë i madh, substrati humbet aftësinë e tij për t'u lidhur me bërthamën aktive dhe enzima nuk mund të katalizojë më reaksionin. Me rivendosjen e nivelit të kërkuar të pH-së, rikthehet edhe aktiviteti i enzimës.

Enzimat e pranishme në trupin e njeriut mund të ndahen në 2 grupe:

metabolike;
tretës.

"Puna" metabolike për të neutralizuar substancat toksike, dhe gjithashtu kontribuon në prodhimin e energjisë dhe proteinave. Dhe, sigurisht, ato përshpejtojnë proceset biokimike në trup.

Për çfarë janë përgjegjës organet e tretjes është e qartë nga emri. Por edhe këtu funksionon parimi i selektivitetit: një lloj i caktuar enzime prek vetëm një lloj ushqimi. Prandaj, për të përmirësuar tretjen, mund të drejtoheni në një mashtrim të vogël. Nëse trupi nuk tret mirë diçka nga ushqimi, atëherë është e nevojshme të plotësoni dietën me një produkt që përmban një enzimë që mund të shpërbëjë ushqimin e vështirë për t'u tretur.

Enzimat e ushqimit janë katalizatorë që shpërbëjnë ushqimin në një gjendje në të cilën trupi është në gjendje të thithë substanca të dobishme prej tyre. Enzimat e tretjes vijnë në disa lloje. Në trupin e njeriut, lloje të ndryshme enzimash gjenden në pjesë të ndryshme të traktit tretës.

Kaviteti oral

Në këtë fazë, alfa-amilaza vepron në ushqim. Ai zbërthen karbohidratet, niseshtenë dhe glukozën që gjenden në patate, fruta, perime dhe ushqime të tjera.

Stomaku

Këtu, pepsina zbërthen proteinat në peptide, dhe xhelatinaza zbërthen xhelatinën dhe kolagjenin që gjenden në mish.

Pankreasi

Në këtë fazë, "punoni":

tripsina - përgjegjëse për ndarjen e proteinave;
alfa-kimotripsina - ndihmon në përthithjen e proteinave;
elastase - zbërthen disa lloje të proteinave;
nukleazat ndihmojnë në zbërthimin acidet nukleike;
steapsin - nxit përthithjen e ushqimeve yndyrore;
amilaza - përgjegjëse për thithjen e niseshtesë;
lipaza - zbërthen yndyrat (lipidet) që gjenden në produktet e qumështit, arrat, vajrat dhe mishrat.

Zorrë e hollë

Mbi grimcat e ushqimit "ngjallin":

peptidazat - zbërthejnë përbërjet peptide deri në nivelin e aminoacideve;
saharaza - ndihmon në thithjen e sheqernave komplekse dhe niseshtesë;
maltaza - zbërthen disakaridet në gjendjen e monosakarideve (sheqeri i maltit);
laktaza - zbërthen laktozën (glukoza që gjendet në produktet e qumështit);
lipaza - nxit thithjen e triglicerideve, acideve yndyrore;
erepsina - ndikon në proteinat;
izomaltaza - "punon" me maltozë dhe izomaltozë.

Zorrë e trashë

Këtu kryhen funksionet e enzimave:

coli - përgjegjës për tretjen e laktozës;
lactobacilli - ndikojnë në laktozën dhe disa karbohidrate të tjera.

Përveç këtyre enzimave, ekzistojnë edhe:

diastaza - tret niseshtenë e perimeve;
invertaza - zbërthen saharozën (sheqerin e tryezës);
glukoamilaza - shndërron niseshtën në glukozë;
alfa-galaktozidaza - nxit tretjen e fasuleve, farave, produkteve të sojës, perimeve me rrënjë dhe perimeve me gjethe;
bromelain - një enzimë që rrjedh nga, nxit ndarjen e llojeve të ndryshme të proteinave, është efektive në nivele të ndryshme të aciditetit të mjedisit dhe ka veti anti-inflamatore;
papaina, një enzimë e izoluar nga papaja e papërpunuar, nxit ndarjen e proteinave të vogla dhe të mëdha dhe është efektive në një gamë të gjerë substratesh dhe aciditeti.
celulaza - zbërthen celulozën, fibrat bimore (që nuk gjenden në trupin e njeriut);
endoproteaza - shkëput lidhjet peptide;
ekstrakt biliare kau - një enzimë me origjinë shtazore, stimulon lëvizshmërinë e zorrëve;
ksilanaza - zbërthen glukozën nga drithërat.

Katalizatorët në produkte

Enzimat janë kritike për shëndetin, sepse ato ndihmojnë trupin të zbërthejë përbërësit e ushqimit në një gjendje të përshtatshme për përdorim të lëndëve ushqyese. Zorrët dhe pankreasi prodhojnë një gamë të gjerë enzimash. Por përveç kësaj, shumë nga substancat e tyre të dobishme që nxisin tretjen gjenden gjithashtu në disa produkte.

Ushqimet e fermentuara janë një burim pothuajse i përsosur i baktereve të dobishme të nevojshme për tretjen e duhur. E ndërsa probiotikët e farmacisë “funksionojnë” vetëm në sistemin e sipërm të tretjes dhe shpesh nuk arrijnë në zorrë, efekti i produkteve enzimatike ndihet në të gjithë traktin gastrointestinal.

Për shembull, kajsitë përmbajnë një përzierje enzimash të dobishme, duke përfshirë invertazën, e cila është përgjegjëse për zbërthimin e glukozës dhe nxit çlirimin e shpejtë të energjisë.

Avokado mund të shërbejë si një burim natyral i lipazës (promovon tretjen më të shpejtë të lipideve). Në trup, kjo substancë prodhohet nga pankreasi. Por për ta bërë jetën më të lehtë për këtë trup, mund ta trajtoni veten, për shembull, me një sallatë me avokado - të shijshme dhe të shëndetshme.

Përveç që është ndoshta burimi më i njohur i kaliumit, banania gjithashtu furnizon trupin me amilazë dhe maltazë. Amylase gjendet gjithashtu në bukë, patate, drithëra. Maltaza ndihmon në zbërthimin e maltozës, i ashtuquajturi sheqer i maltit, i cili është i bollshëm në birrën dhe shurupin e misrit.

Një tjetër frut ekzotik - ananasi përmban një gamë të tërë enzimash, duke përfshirë bromelainën. Dhe, sipas disa studimeve, ka edhe veti antikancerogjene dhe anti-inflamatore.

Ekstremofilët dhe industria

Ekstremofilët janë substanca që mund të mbijetojnë në kushte ekstreme.

Organizmat e gjallë, si dhe enzimat që mundësojnë funksionimin e tyre, janë gjetur në gejzerë ku temperatura është afër pikës së vlimit, dhe thellë në akull, si dhe në kushtet e kripës ekstreme (Lugina e Vdekjes në SHBA). Për më tepër, shkencëtarët kanë gjetur enzima për të cilat niveli i pH, siç doli, nuk është gjithashtu një kërkesë themelore për punë efektive. Studiuesit po studiojnë me interes të veçantë enzimat ekstremofile si substanca që mund të përdoren gjerësisht në industri. Edhe pse edhe sot enzimat kanë gjetur tashmë aplikimin e tyre në industri si substanca biologjike dhe miqësore me mjedisin. Përdorimi i enzimave përdoret në industrinë ushqimore, kozmetologji dhe prodhimin e kimikateve shtëpiake.

Për më tepër, "shërbimet" e enzimave në raste të tilla janë më të lira se analogët sintetikë. Përveç kësaj, substancat natyrore janë të biodegradueshme, gjë që e bën përdorimin e tyre të sigurt për mjedisin. Në natyrë, ekzistojnë mikroorganizma që mund të zbërthejnë enzimat në aminoacide individuale, të cilat më pas bëhen përbërës të një zinxhiri të ri biologjik. Por kjo, siç thonë ata, është një histori krejtësisht tjetër.

Struktura dhe mekanizmi i veprimit të enzimave Forma të shumta enzimash Rëndësia mjekësore Përdorimi praktik Shënime Literatura ·

Aktiviteti i enzimave përcaktohet nga struktura e tyre tredimensionale.

Ashtu si të gjitha proteinat, enzimat sintetizohen si një zinxhir linear i aminoacideve që paloset në një mënyrë specifike. Çdo sekuencë aminoacide paloset në një mënyrë specifike, dhe molekula që rezulton (globula proteinike) ka veti unike. Disa zinxhirë proteinash mund të kombinohen në një kompleks proteinash. Struktura terciare e proteinave shkatërrohet kur nxehet ose ekspozohet ndaj kimikateve të caktuara.

Vendi aktiv i enzimave

Studimi i mekanizmit të një reaksioni kimik të katalizuar nga një enzimë, së bashku me përcaktimin e produkteve të ndërmjetme dhe përfundimtare në faza të ndryshme të reaksionit, nënkupton një njohje të saktë të gjeometrisë së strukturës terciare të enzimës, natyrës së funksionit. grupet e molekulës së saj, të cilat sigurojnë specifikën e veprimit dhe aktivitetin e lartë katalitik në këtë substrat, si dhe natyra kimike vendi(et) e molekulës së enzimës, e cila siguron një shpejtësi të lartë të reaksionit katalitik. Në mënyrë tipike, molekulat e substratit të përfshira në reaksionet enzimatike janë relativisht të vogla në krahasim me molekulat e enzimës. Kështu, gjatë formimit të komplekseve enzimë-substrat, vetëm fragmente të kufizuara të sekuencës aminoacide të zinxhirit polipeptid hyjnë në ndërveprim të drejtpërdrejtë kimik - "qendra aktive" - një kombinim unik i mbetjeve të aminoacideve në molekulën e enzimës, duke siguruar ndërveprim të drejtpërdrejtë. me molekulën e substratit dhe pjesëmarrjen e drejtpërdrejtë në aktin e katalizimit.

Në qendrën aktive ndani me kusht:

qendra katalitike - që ndërvepron drejtpërdrejt kimikisht me substratin;
qendra lidhëse (vend kontakti ose "ankorimi") - siguron afinitet specifik për substratin dhe formimin e kompleksit enzimë-substrat.

Për të katalizuar një reaksion, një enzimë duhet të lidhet me një ose më shumë substrate. Zinxhiri proteinik i enzimës është i palosur në atë mënyrë që në sipërfaqen e rruzullit, ku lidhen substratet, krijohet një hendek, ose depresion. Ky rajon quhet vendi i lidhjes së substratit. Zakonisht ajo përkon me vendin aktiv të enzimës ose ndodhet afër saj. Disa enzima përmbajnë gjithashtu vende lidhëse për kofaktorët ose jonet metalike.

Enzima lidhet me substratin:

pastron substratin nga uji "pallto leshi"
rregullon molekulat e substratit që reagojnë në hapësirë në mënyrën e nevojshme që reaksioni të vazhdojë
përgatit për reaksionin (për shembull, polarizon) molekulat e substratit.

Zakonisht, lidhja e një enzime në një substrat ndodh për shkak të lidhjeve jonike ose hidrogjenit, rrallë për shkak të lidhjeve kovalente. Në fund të reaksionit, produkti (ose produktet) e tij ndahet nga enzima.

Si rezultat, enzima ul energjinë e aktivizimit të reaksionit. Kjo është për shkak se në prani të enzimës, reagimi merr një rrugë të ndryshme (në fakt, ndodh një reagim tjetër), për shembull:

Në mungesë të një enzime:

A+B = AB

Në prani të një enzime:

A+F = AF
AF+V = AVF
AVF \u003d AV + F

ku A, B - substrate, AB - produkt reaksioni, F - enzimë.

Enzimat nuk mund të sigurojnë më vete energji për reaksionet endergonike (që kërkojnë energji). Prandaj, enzimat që kryejnë reaksione të tilla i bashkojnë ato me reaksione ekzergonike që vazhdojnë me çlirimin e më shumë energjisë. Për shembull, reaksionet e sintezës së biopolimerit shpesh shoqërohen me reaksionin e hidrolizës ATP.

Qendrat aktive të disa enzimave karakterizohen nga fenomeni i kooperativitetit.

Specifikimi

Enzimat zakonisht shfaqin specifikë të lartë për substratet e tyre (specifiteti i substratit). Kjo arrihet nga komplementariteti i pjesshëm i formës, shpërndarjes së ngarkesës dhe rajoneve hidrofobike në molekulën e substratit dhe në vendin e lidhjes së substratit në enzimë. Enzimat gjithashtu zakonisht shfaqin nivele të larta stereospecifiteti (formojnë vetëm një nga stereoizomerët e mundshëm si produkt ose përdorin vetëm një stereoizomer si substrat), regioselektive (formojnë ose thyejnë një lidhje kimike vetëm në një nga pozicionet e mundshme të substratit) dhe kimioselektiviteti (katalizon vetëm një reaksion kimik). e disa kushteve të mundshme për këto kushte). Pavarësisht nga niveli i përgjithshëm i lartë i specifikës, shkalla e substratit dhe specifika e reagimit të enzimave mund të jenë të ndryshme. Për shembull, tripsina endopeptidase thyen një lidhje peptide vetëm pas argininës ose lizinës, përveç nëse ato ndiqen nga një prolinë, dhe pepsina është shumë më pak specifike dhe mund të thyejë një lidhje peptide pas shumë aminoacideve.

Modeli i kyçjes me çelës

Në 1890, Emil Fischer sugjeroi që specifika e enzimave përcaktohet nga korrespondenca e saktë midis formës së enzimës dhe substratit. Ky supozim quhet modeli lock-and-key. Enzima lidhet me substratin për të formuar një kompleks enzimë-substrat jetëshkurtër. Në të njëjtën kohë, pavarësisht se ky model shpjegon specifikën e lartë të enzimave, ai nuk shpjegon fenomenin e stabilizimit të gjendjes së tranzicionit që vërehet në praktikë.

Modeli i përshtatjes së induktuar

Në vitin 1958, Daniel Koshland propozoi një modifikim të modelit të kyçjes. Enzimat në përgjithësi nuk janë molekula të ngurtë, por fleksibël. Vendi aktiv i një enzime mund të ndryshojë konformimin pas lidhjes së substratit. Grupet anësore të aminoacideve të zonës aktive marrin një pozicion që lejon enzimën të kryejë funksionin e saj katalitik. Në disa raste, molekula e substratit gjithashtu ndryshon konformimin pas lidhjes me zonën aktive. Në ndryshim nga modeli i kyçjes së çelësit, modeli i përshtatjes së induktuar shpjegon jo vetëm specifikën e enzimave, por edhe stabilizimin e gjendjes së tranzicionit. Ky model u quajt "dorashka".

Modifikimet

Shumë enzima pësojnë modifikime pas sintezës së zinxhirit proteinik, pa të cilin enzima nuk e shfaq aktivitetin e saj në masën e plotë. Modifikime të tilla quhen modifikime post-përkthimore (përpunim). Një nga llojet më të zakonshme të modifikimit është shtimi i grupeve kimike në mbetjet anësore të zinxhirit polipeptid. Për shembull, shtimi i një mbetjeje të acidit fosforik quhet fosforilim dhe katalizohet nga enzima kinazë. Shumë enzima eukariote janë të glikoziluara, pra të modifikuara me oligomere karbohidrate.

Një lloj tjetër i zakonshëm i modifikimeve pas përkthimit është ndarja e zinxhirit polipeptid. Për shembull, kimotripsina (një proteazë e përfshirë në tretje) përftohet duke shkëputur një rajon polipeptid nga kimotripsinogjeni. Kimotripsinogjeni është një pararendës joaktiv i kimotripsinës dhe sintetizohet në pankreas. Forma joaktive transportohet në stomak, ku shndërrohet në kimotripsinë. Ky mekanizëm është i nevojshëm për të shmangur ndarjen e pankreasit dhe indeve të tjera përpara se enzima të hyjë në stomak. Një pararendës i enzimës joaktive quhet gjithashtu "zymogen".

Kofaktorët enzimë

Disa enzima kryejnë funksionin katalitik më vete, pa asnjë përbërës shtesë. Megjithatë, ka enzima që kërkojnë përbërës jo proteinikë për katalizë. Kofaktorët mund të jenë ose molekula inorganike (jonet metalike, grupe hekur-squfuri, etj.) ose organikë (për shembull, flavina ose hem). Kofaktorët organikë që lidhen fort me enzimën quhen gjithashtu grupe protetike. Kofaktorët organikë që mund të ndahen nga enzima quhen koenzima.

Një enzimë që kërkon një kofaktor për të shfaqur aktivitet katalitik, por nuk është i lidhur me të, quhet apo-enzimë. Një apo-enzimë në kombinim me një kofaktor quhet holo-enzimë. Shumica e kofaktorëve janë të lidhur me enzimën nga ndërveprime jo kovalente, por mjaft të forta. Ekzistojnë gjithashtu grupe protetike që janë të lidhura në mënyrë kovalente me enzimën, siç është pirofosfati tiaminë në piruvat dehidrogjenazën.

Rregullimi i enzimës

Disa enzima kanë vende të vogla lidhëse të molekulave dhe mund të jenë substrate ose produkte të rrugës metabolike në të cilën hyn enzima. Ato ulin ose rrisin aktivitetin e enzimës, gjë që krijon një mundësi për reagime.

Frenimi i produktit përfundimtar

Rruga metabolike - një zinxhir reaksionesh enzimatike të njëpasnjëshme. Shpesh produkti përfundimtar i rrugës metabolike është një frenues i enzimës që përshpejton reaksionet e para të kësaj rruge metabolike. Nëse produkti përfundimtar është shumë, atëherë ai vepron si një frenues për enzimën e parë, dhe nëse pas kësaj produkti përfundimtar bëhet shumë i vogël, atëherë enzima e parë aktivizohet përsëri. Kështu, frenimi nga produkti përfundimtar sipas parimit të reagimit negativ është një mënyrë e rëndësishme për të ruajtur homeostazën (qëndrueshmëria relative e kushteve të mjedisit të brendshëm të trupit).

Ndikimi i kushteve mjedisore në aktivitetin e enzimës

Aktiviteti i enzimave varet nga kushtet në qelizë ose organizëm - presioni, aciditeti i mjedisit, temperatura, përqendrimi i kripërave të tretura (forca jonike e tretësirës) etj.

Historia e shkencës së enzimës

Të gjitha proceset e jetës bazohen në mijëra reaksione kimike. Ata hyjnë në trup pa përdorimin e temperaturës dhe presionit të lartë, domethënë në kushte të buta. Substancat që oksidohen në qelizat njerëzore dhe shtazore digjen shpejt dhe me efikasitet, duke pasuruar trupin me energji dhe materiale ndërtimi. Por të njëjtat substanca mund të ruhen me vite si në formë të konservuar (të izoluar nga ajri) ashtu edhe në ajër në prani të oksigjenit. Për shembull, mishi dhe peshku i konservuar, qumështi i pasterizuar, sheqeri, drithërat nuk dekompozohen gjatë ruajtjes mjaft të gjatë. Aftësia për të tretur shpejt ushqimet në një organizëm të gjallë është për shkak të pranisë në qelizat e katalizatorëve të veçantë biologjikë - enzimave.

Enzimat janë proteina specifike që janë pjesë e të gjitha qelizave dhe indeve të organizmave të gjallë, duke luajtur rolin e katalizatorëve biologjikë. Njerëzit kanë njohur për enzimat për një kohë të gjatë. Në fillim të shekullit të kaluar në Shën Petersburg, K.S. Kirchhoff zbuloi se elbi i mbirë është në gjendje të shndërrojë polisaharidin e niseshtës në disakarid maltozë, dhe ekstrakti i majave e zbërthen sheqerin e panxharit në monosakaride - glukozë dhe fruktozë. Këto ishin studimet e para në fermentologji. Dhe aplikimi praktik i proceseve enzimatike ka qenë i njohur që nga kohra të lashta. Ky është fermentimi i rrushit, dhe brumit të thartë në përgatitjen e bukës, bërjen e djathit dhe shumë më tepër.

Tani në tekste të ndryshme, manuale dhe në literaturën shkencore përdoren dy koncepte: “enzima” dhe “enzima”. Këta emra janë të njëjtë. Ata nënkuptojnë të njëjtën gjë - katalizatorë biologjikë. Fjala e parë përkthehet si "brumë e thartë", e dyta - "në maja".

Për një kohë të gjatë, ata nuk e imagjinonin se çfarë ndodh në maja, çfarë force është e pranishme në to që bën që substancat të prishen dhe të kthehen në më të thjeshta. Vetëm me shpikjen e mikroskopit u zbulua se majaja është një grumbullim i një numri të madh mikroorganizmash që përdorin sheqerin si lëndë ushqyese kryesore. Me fjalë të tjera, çdo qelizë maja është e "mbushur" me enzima të afta për të zbërthyer sheqerin. Por në të njëjtën kohë, njiheshin edhe katalizatorë të tjerë biologjikë, jo të mbyllur në një qelizë të gjallë, por që "jetonin" lirisht jashtë saj. Për shembull, ato u gjetën në përbërjen e lëngjeve gastrike, ekstrakteve të qelizave. Në këtë drejtim, në të kaluarën dalloheshin dy lloje katalizatorësh: besohej se vetë enzimat janë të pandashme nga qeliza dhe nuk mund të funksionojnë jashtë saj, domethënë janë të "organizuara". Dhe katalizatorët "të çorganizuar" që mund të punojnë jashtë qelizës u quajtën enzima. Ky kundërshtim i enzimave "të gjalla" dhe enzimave "jo të gjalla" shpjegohej me ndikimin e vitalistëve, luftën midis materializmit dhe idealizmit në shkencën natyrore. Pikëpamjet e studiuesve janë të ndara. Themeluesi i mikrobiologjisë, L. Pasteur, argumentoi se aktiviteti i enzimave përcaktohet nga jeta e qelizës. Nëse qeliza shkatërrohet, atëherë edhe veprimi i enzimës do të ndalet. Kimistët e udhëhequr nga J. Liebig zhvilluan një teori thjesht kimike të fermentimit, duke vërtetuar se aktiviteti i enzimave nuk varet nga ekzistenca e një qelize.

Në 1871, mjeku rus M. M. Manasseina shkatërroi qelizat e majave duke i fërkuar me rërë lumi. Lëngu i qelizave, i ndarë nga mbetjet e qelizave, ruajti aftësinë e tij për të fermentuar sheqerin. Kjo përvojë e thjeshtë dhe bindëse e një mjeku rus mbeti pa vëmendjen e duhur në Rusinë cariste. Një çerek shekulli më vonë, shkencëtari gjerman E. Buchner mori lëng pa qeliza duke shtypur majanë e gjallë nën presion deri në 5·10 6 Pa. Ky lëng, si maja e gjallë, fermentoi sheqerin për të formuar alkool dhe monoksid karboni (IV):

Punimet e A. N. Lebedev për studimin e qelizave të majave dhe veprat e shkencëtarëve të tjerë i dhanë fund ideve vitaliste në teorinë e katalizës biologjike, dhe termat "enzimë" dhe "enzimë" filluan të përdoren si ekuivalente.

Në ditët e sotme fermentologjia është një shkencë e pavarur. Janë izoluar dhe studiuar rreth 2000 enzima. Një kontribut në këtë shkencë u dha nga shkencëtarët sovjetikë - bashkëkohësit tanë A. E. Braunshtein, V. N. Orekhovich, V. A. Engelgard, A. A. Pokrovsky dhe të tjerë.

Natyra kimike e enzimave

Në fund të shekullit të kaluar, u sugjerua se enzimat janë proteina ose disa substanca shumë të ngjashme me proteinat. Humbja e aktivitetit të enzimës pas ngrohjes është shumë e ngjashme me denatyrimin termik të proteinave. Gama e temperaturës gjatë denatyrimit dhe inaktivizimit është e njëjtë. Siç dihet, denatyrimi i proteinave mund të shkaktohet jo vetëm nga ngrohja, por edhe nga veprimi i acideve, kripërave të metaleve të rënda, alkaleve dhe ekspozimi i zgjatur ndaj rrezeve ultravjollcë. Të njëjtët faktorë kimikë dhe fizikë çojnë në humbjen e aktivitetit të enzimës.

Në tretësirat, enzimat, si proteinat, sillen në mënyrë të ngjashme nën ndikimin e një rryme elektrike: molekulat lëvizin drejt katodës ose anodës. Një ndryshim në përqendrimin e joneve të hidrogjenit në tretësirat e proteinave ose enzimave çon në akumulimin e një ngarkese pozitive ose negative prej tyre. Kjo vërteton natyrën amfoterike të enzimave dhe gjithashtu konfirmon natyrën e tyre proteinike. Një tjetër dëshmi e natyrës proteinike të enzimave është se ato nuk kalojnë nëpër membrana gjysmë të përshkueshme. Kjo dëshmon edhe peshën e tyre të madhe molekulare. Por nëse enzimat janë proteina, atëherë aktiviteti i tyre nuk duhet të ulet gjatë dehidrimit. Eksperimentet konfirmojnë saktësinë e këtij supozimi.

Një eksperiment interesant u krye në laboratorin e IP Pavlov. Gjatë marrjes së lëngut gastrik nëpërmjet një fistula te qentë, stafi zbuloi se sa më shumë proteina në lëng, aq më i madh është aktiviteti i tij, pra proteina që zbulohet është enzima e lëngut gastrik.

Kështu, dukuritë e denatyrimit dhe lëvizshmërisë në një fushë elektrike, natyra amfoterike e molekulave, natyra e tyre e lartë molekulare dhe aftësia për të precipituar nga tretësira nën veprimin e agjentëve që largojnë ujin (aceton ose alkool) vërtetojnë natyrën proteinike të enzimave. .

Deri më sot, ky fakt është vërtetuar me shumë metoda fizike, kimike apo biologjike edhe më delikate.

Ne tashmë e dimë se proteinat janë shumë të ndryshme në përbërje dhe, mbi të gjitha, ato mund të jenë të thjeshta ose komplekse. Çfarë lloj proteinash janë enzimat e njohura aktualisht?

Shkencëtarët nga vende të ndryshme kanë zbuluar se shumë enzima janë proteina të thjeshta. Kjo do të thotë se gjatë hidrolizës, molekulat e këtyre enzimave dekompozohen vetëm në aminoacide. Asgjë përveç aminoacideve nuk mund të gjendet në hidrolizat e proteinave të tilla enzimë. Enzimat e thjeshta përfshijnë pepsinën - një enzimë që tret proteinat në stomak dhe përmbahet në lëngun e stomakut, tripsinë - një enzimë në lëngun e pankreasit, papain - një enzimë bimore, ureazë, etj.

Enzimat komplekse përfshijnë, përveç aminoacideve, substanca që kanë një natyrë jo proteinike. Për shembull, enzimat redoks të ndërtuara në mitokondri përmbajnë, përveç pjesës së proteinave, hekur, bakër dhe grupe të tjera të qëndrueshme termike. Pjesa jo-proteinike e enzimës mund të jetë edhe substanca më komplekse: vitaminat, nukleotidet (monomeret e acidit nukleik), nukleotidet me tre mbetje fosfori, etj. Ne ramë dakord që pjesën joproteinike në proteinat e tilla komplekse ta quajmë koenzimë, dhe pjesë proteinike apoenzim.

Dallimi midis enzimave dhe katalizatorëve jobiologjikë

Në tekstet shkollore dhe manualet e kimisë analizohet në detaje veprimi i katalizatorëve, jepet një ide për pengesën e energjisë, energjinë e aktivizimit. Kujtojmë vetëm se roli i katalizatorëve qëndron në aftësinë e tyre për të aktivizuar molekulat e substancave që hyjnë në reaksion. Kjo çon në një ulje të energjisë së aktivizimit. Reagimi vazhdon jo në një, por në disa faza me formimin e komponimeve të ndërmjetme. Katalizatorët nuk e ndryshojnë drejtimin e reaksionit, por ndikojnë vetëm në shpejtësinë me të cilën arrihet gjendja e ekuilibrit kimik. Një reaksion i katalizuar përdor gjithmonë më pak energji se një reaksion jo i katalizuar. Gjatë reaksionit, enzima ndryshon paketimin e saj, "tensionohet" dhe, në fund të reaksionit, merr strukturën e saj origjinale dhe kthehet në formën e saj origjinale.

Enzimat janë të njëjtët katalizatorë. Ato karakterizohen nga të gjitha ligjet e katalizës. Por enzimat janë proteina dhe kjo u jep atyre veti të veçanta. Çfarë kanë të përbashkët enzimat me katalizatorët e njohur për ne, për shembull, oksidi i platinit, vanadiumit (V) dhe përshpejtuesit e tjerë të reaksionit inorganik, dhe çfarë i dallon ata?

I njëjti katalizator inorganik mund të përdoret në industri të ndryshme. Dhe enzima katalizon vetëm një reaksion ose një lloj reaksioni, d.m.th., është më specifik se një katalizator inorganik.

Temperatura gjithmonë ndikon në shpejtësinë e reaksioneve kimike. Shumica e reaksioneve me katalizatorët inorganik ndodhin në temperatura shumë të larta. Me rritjen e temperaturës, shpejtësia e reagimit, si rregull, rritet (Fig. 1). Për reaksionet enzimatike, kjo rritje kufizohet në një temperaturë të caktuar (temperaturë optimale). Një rritje e mëtejshme e temperaturës shkakton ndryshime në molekulën e enzimës, duke çuar në një ulje të shpejtësisë së reagimit (Fig. 1). Por disa enzima, si ato të mikroorganizmave që gjenden në ujin e burimeve të nxehta natyrore, jo vetëm i rezistojnë temperaturave afër pikës së vlimit të ujit, por edhe tregojnë aktivitetin e tyre maksimal. Për shumicën e enzimave, temperatura optimale është afër 35-45 °C. Në temperatura më të larta, aktiviteti i tyre zvogëlohet, dhe më pas ndodh denatyrimi i plotë termik.

Oriz. 1. Efekti i temperaturës në aktivitetin e enzimave: 1 - rritje e shpejtësisë së reaksionit, 2 - ulje e shpejtësisë së reaksionit.

Shumë katalizatorë inorganë tregojnë efikasitetin e tyre maksimal në një mjedis shumë acid ose fort alkalik. Në të kundërt, enzimat janë aktive vetëm në vlerat fiziologjike të aciditetit të tretësirës, vetëm në një përqendrim të tillë të joneve të hidrogjenit që është në përputhje me jetën dhe funksionimin normal të një qelize, organi ose sistemi.

Reaksionet që përfshijnë katalizatorët inorganik vazhdojnë, si rregull, në presione të larta, ndërsa enzimat veprojnë në presion normal (atmosferik).

Dhe ndryshimi më befasues midis një enzime dhe katalizatorëve të tjerë është se shkalla e reaksioneve të katalizuara nga enzimat është dhjetëra mijëra, dhe ndonjëherë miliona herë më e lartë se ajo që mund të arrihet me pjesëmarrjen e katalizatorëve inorganë.

Peroksidi i hidrogjenit, i njohur për të gjithë, i përdorur në jetën e përditshme si zbardhues dhe dezinfektues, dekompozohet ngadalë pa katalizatorë:

Në prani të një katalizatori inorganik (kripërat e hekurit), ky reagim vazhdon disi më shpejt. Dhe katalaza (një enzimë e pranishme pothuajse në të gjitha qelizat) shkatërron peroksidin e hidrogjenit me një shpejtësi të paimagjinueshme: një molekulë katalazë shpërndan më shumë se 5 milionë molekula H 2 O 2 në një minutë.

Shpërndarja universale e katalazës në qelizat e të gjitha organeve të organizmave aerobikë dhe aktiviteti i lartë i kësaj enzime shpjegohen me faktin se peroksidi i hidrogjenit është një helm i fuqishëm qelizor. Prodhohet në qeliza si nënprodukt i shumë reaksioneve, por enzima katalazë është në mbrojtje, e cila zbërthen menjëherë peroksidin e hidrogjenit në oksigjen dhe ujë të padëmshëm.

Vendi aktiv i enzimës

Një hap i detyrueshëm në reaksionin e katalizuar është bashkëveprimi i enzimës me substancën transformimin e së cilës ajo katalizon - me substratin: formohet një kompleks enzimë-substrat. Në shembullin e mësipërm, peroksidi i hidrogjenit është substrati për veprimin e katalazës.

Është interesante se në reaksionet enzimatike molekula e substratit është shumë herë më e vogël se molekula protein-enzimë. Rrjedhimisht, substrati nuk mund të hyjë në kontakt me të gjithë molekulën e madhe të enzimës, por vetëm me një pjesë të zonës së saj të vogël ose edhe me një grup të veçantë, një atom. Për të konfirmuar këtë supozim, shkencëtarët ndanë një ose më shumë aminoacide nga enzima, dhe kjo kishte pak ose aspak efekt në shpejtësinë e reaksionit të katalizuar. Por ndarja e disa aminoacideve ose grupeve specifike çoi në një humbje të plotë të vetive katalitike të enzimës. Kështu, u formua koncepti i qendrës aktive të enzimës.

Qendra aktive është një zonë e tillë e molekulës së proteinës që siguron lidhjen e enzimës me substratin dhe bën të mundur transformimet e mëtejshme të substratit. Janë studiuar disa qendra aktive të enzimave të ndryshme. Ky është ose një grup funksional (për shembull, grupi OH i serinës), ose një aminoacid i vetëm. Ndonjëherë nevojiten disa aminoacide në një renditje të caktuar për të siguruar veprim katalitik.

Si pjesë e qendrës aktive, dallohen seksione të ndryshme në funksionet e tyre. Disa seksione të qendrës aktive sigurojnë ngjitje në substrat, kontakt të fortë me të. Prandaj, ato quhen zona të ankorimit ose kontaktit. Të tjerët kryejnë funksionin e tyre katalitik, aktivizojnë substratin - vendet katalitike. Një ndarje e tillë e kushtëzuar e qendrës aktive ndihmon për të paraqitur më saktë mekanizmin e reaksionit katalitik.

Është studiuar edhe lloji i lidhjes kimike në komplekset enzimë-substrat. Substanca (substrati) mbahet në enzimë me pjesëmarrjen e shumicës lloje të ndryshme lidhjet: ura hidrogjenore, lidhje jonike, kovalente, dhurues-pranues, forcat e kohezionit van der Waals.

Deformimi i molekulave të enzimës në tretësirë çon në shfaqjen e izomerëve të saj që ndryshojnë në strukturën terciare. Me fjalë të tjera, enzima i orienton grupet e saj funksionale të përfshira në qendrën aktive në atë mënyrë që të manifestohet aktiviteti më i madh katalitik. Por molekulat e substratit gjithashtu mund të deformohen, "sforcohen" kur ndërveprojnë me enzimën. Këto ide moderne rreth ndërveprimit enzimë-substrat ndryshojnë nga teoria më parë dominuese e E. Fischer, i cili besonte se molekula e substratit korrespondon saktësisht me vendin aktiv të enzimës dhe i afrohet asaj si një çelës për një bllokues.

Vetitë e enzimës

Vetia më e rëndësishme e enzimave është përshpejtimi preferencial i një prej disa reaksioneve teorikisht të mundshme. Kjo lejon që nënshtresat të zgjedhin zinxhirët e transformimeve që janë më të dobishme për organizmin nga një sërë rrugësh të mundshme.

Enzimat mund të katalizojnë si reagimet e përparme ashtu edhe ato të kundërta në varësi të kushteve. Për shembull, acidi piruvik, nën ndikimin e enzimës laktat dehidrogjenazë, shndërrohet në produktin përfundimtar të fermentimit - acid laktik. E njëjta enzimë katalizon gjithashtu reaksionin e kundërt dhe e mori emrin jo nga reagimi i drejtpërdrejtë, por nga reagimi i kundërt. Të dy reagimet ndodhin në trup në kushte të ndryshme:

Kjo veti e enzimave ka një rëndësi të madhe praktike.

Një veçori tjetër e rëndësishme e enzimave është termolueshmëria, d.m.th., ndjeshmëria e lartë ndaj ndryshimeve të temperaturës. Ne kemi thënë tashmë se enzimat janë proteina. Për shumicën e tyre, temperaturat mbi 70°C rezultojnë në denatyrim dhe humbje të aktivitetit. Nga kursi i kimisë dihet se një rritje e temperaturës me 10 ° C çon në një rritje të shkallës së reagimit me 2-3 herë, gjë që është gjithashtu karakteristike për reaksionet enzimatike, por deri në një kufi të caktuar. Në temperaturat afër 0 °C, shpejtësia e reaksioneve enzimatike ngadalësohet në minimum. Kjo pronë përdoret gjerësisht në sektorë të ndryshëm të ekonomisë, veçanërisht në bujqësi dhe mjekësi. Për shembull, të gjitha metodat ekzistuese të ruajtjes së veshkës përpara transplantimit të saj te një pacient përfshijnë ftohjen e këtij organi në mënyrë që të zvogëlohet intensiteti i reaksioneve biokimike dhe të zgjasë jetëgjatësia e veshkës përpara se t'i transplantohet një personi. Kjo teknikë ka ruajtur shëndetin dhe ka shpëtuar jetën e dhjetëra mijëra njerëzve në botë.

Oriz. 2. Efekti i pH në aktivitetin e enzimës.

Një nga vetitë më të rëndësishme të proteinave enzimë është ndjeshmëria e tyre ndaj reagimit të mjedisit, përqendrimit të joneve të hidrogjenit ose joneve hidroksid. Enzimat janë aktive vetëm në një gamë të ngushtë aciditeti ose alkaliniteti (pH). Për shembull, aktiviteti i pepsinës në zgavrën e stomakut është maksimal në një pH prej rreth 1-1,5. Një rënie e aciditetit çon në një shkelje të thellë të veprimit të tretjes, tretje të dobët të ushqimit dhe komplikime të rënda. Nga një kurs biologjie, ju e dini se tretja fillon tashmë në zgavrën me gojë, ku është e pranishme amilaza e pështymës. Vlera optimale e pH për të është 6.8-7.4. Enzimat e ndryshme të traktit tretës karakterizohen nga ndryshime të mëdha në pH optimale (Fig. 2). Një ndryshim në reagimin e mjedisit çon në një ndryshim të ngarkesave në molekulën e enzimës apo edhe në qendrën e saj aktive, duke shkaktuar një ulje ose humbje të plotë të aktivitetit.

Vetia tjetër e rëndësishme është specifika e veprimit të enzimës. Katalaza ndan vetëm peroksid hidrogjeni, ureaza - vetëm ure H 2 N-CO-NH 2, d.m.th. enzima katalizon shndërrimin e vetëm një substrati, "njeh" vetëm molekulën e tij. Kjo specifikë konsiderohet absolute. Nëse një enzimë katalizon shndërrimin e disa substrateve që kanë të njëjtin grup funksional, atëherë kjo specifikë quhet specifikë grupi. Për shembull, fosfataza katalizon eliminimin e një mbetjeje të acidit fosforik:

Një lloj specifikiteti është ndjeshmëria e enzimës ndaj vetëm një izomeri - specifika stereo-kimike.

Enzimat ndikojnë në shpejtësinë e transformimit të substancave të ndryshme. Por disa substanca ndikojnë gjithashtu në enzimat, duke ndryshuar në mënyrë dramatike aktivitetin e tyre. Substancat që rrisin aktivitetin e enzimave, i aktivizojnë ato quhen aktivizues dhe ato që i pengojnë quhen frenues. Frenuesit mund të ndikojnë në enzimë në mënyrë të pakthyeshme. Pas veprimit të tyre, enzima nuk mund të katalizojë kurrë reagimin e saj, pasi struktura e saj do të ndryshojë shumë. Kështu veprojnë në enzimë kripërat e metaleve të rënda, acidet, alkalet. Frenuesi i kthyeshëm mund të hiqet nga tretësira dhe enzima rifiton aktivitetin. Një frenim i tillë i kthyeshëm shpesh zhvillohet në një mënyrë konkurruese, d.m.th., një substrat dhe një frenues i ngjashëm me të konkurrojnë për vendin aktiv. Ky frenim mund të hiqet duke rritur përqendrimin e substratit dhe duke zhvendosur inhibitorin nga zona aktive me substratin.

Një veti e rëndësishme e shumë enzimave është se ato gjenden në inde dhe qeliza në një formë joaktive (Fig. 3). Forma joaktive e enzimave quhet proenzimë. Shembujt klasikë janë format joaktive të pepsinës ose tripsinës. Ekzistenca e formave joaktive të enzimave është e një rëndësie të madhe. rëndësia biologjike. Nëse pepsina ose tripsina do të prodhoheshin menjëherë në një formë aktive, atëherë kjo do të çonte në faktin se, për shembull, pepsina "treti" murin e stomakut, d.m.th., stomaku "tretej" vetë. Kjo nuk ndodh sepse pepsina ose tripsina bëhen aktive vetëm pasi hyjnë në zgavrën e stomakut ose në zorrën e hollë: disa aminoacide shkëputen nga pepsina nën veprimin e acidit klorhidrik që përmbahet në lëngun e stomakut dhe fiton aftësinë për të zbërthyer proteinat. Dhe vetë stomaku tani është i mbrojtur nga veprimi i enzimave tretëse nga membrana mukoze që mbulon zgavrën e tij.

Oriz. 3 Skema e shndërrimit të tripsinogenit në tripsinë aktive: A - tripsinogen; B - tripsinë; 1 - vendi i shkëputjes së peptideve; 2 - lidhje hidrogjenore; 3 - ura disulfide; 4 - peptid i copëtuar gjatë aktivizimit.

Procesi i aktivizimit të enzimës zakonisht ndjek një nga katër rrugët e paraqitura në figurën 4. Në rastin e parë, ndarja e peptidit nga enzima joaktive "hap" qendrën aktive dhe e bën enzimën aktive.

Oriz. 4 Rrugët e aktivizimit të enzimës (molekula e substratit është e hijezuar):

1 - ndarja nga proenzima e një zone të vogël (peptid) dhe shndërrimi i një proenzime joaktive në një enzimë aktive; 2 - formimi i lidhjeve disulfide nga grupet SH, duke çliruar qendrën aktive; 3 - formimi i një kompleksi proteinash me metale, duke aktivizuar enzimën; 4 formimi i një kompleksi enzimë me disa substanca (kjo çliron hyrjen në qendrën aktive).

Mënyra e dytë është formimi i urave disulfide S-S, duke e bërë vendin aktiv të aksesueshëm. Në rastin e tretë, prania e një metali aktivizon një enzimë që mund të funksionojë vetëm në kombinim me këtë metal. Rruga e katërt ilustron aktivizimin nga një substancë që lidhet me rajonin periferik të molekulës së proteinës dhe deformon enzimën në atë mënyrë që të lehtësojë aksesin e substratit në zonën aktive.

Vitet e fundit është zbuluar një mënyrë tjetër për të rregulluar aktivitetin e enzimave, ku doli se një enzimë, si p.sh. laktat dehidrogjenaza, mund të jetë në disa forma molekulare që ndryshojnë nga njëra-tjetra, megjithëse të gjitha ato katalizojnë të njëjtin reaksion. Molekula të tilla të ndryshme enzimash që katalizojnë të njëjtin reaksion gjenden edhe brenda së njëjtës qelizë. Ato quhen izoenzima, pra izomere enzimatike. Laktat dehidrogjenaza e quajtur tashmë ka pesë izoenzima të ndryshme. Cili është roli i disa formave të një enzime? Me sa duket, trupi "fut" disa reagime veçanërisht të rëndësishme, kur, kur kushtet ndryshojnë në qelizë, funksionon një ose një formë tjetër e izoenzimës dhe siguron shpejtësinë dhe drejtimin e nevojshëm të procesit.

Dhe një veçori më e rëndësishme e enzimave. Shpesh ato funksionojnë në qelizë jo të ndara nga njëra-tjetra, por organizohen në formën e komplekseve - sistemeve enzimatike (Fig. 5): produkti i reaksionit të mëparshëm është substrati për reaksionin tjetër. Këto sisteme janë të ndërtuara në membranat qelizore dhe sigurojnë oksidim të shpejtë të drejtuar të një substance, duke e "transferuar" atë nga enzima në enzimë. Proceset sintetike në qelizë zhvillohen në sisteme të ngjashme enzimatike.

Klasifikimi i enzimave

Gama e pyetjeve të studiuara nga fermentologjia është e gjerë. Numri i enzimave të përdorura në kujdesin shëndetësor, bujqësi, mikrobiologji dhe degë të tjera të shkencës dhe praktikës është i madh. Kjo krijoi një vështirësi në karakterizimin e reaksioneve enzimatike, pasi një dhe e njëjta enzimë mund të emërtohet ose nga substrati, ose nga lloji i reaksioneve të katalizuara, ose nga një term i vjetër që është vendosur fort në literaturë: për shembull, pepsina, tripsinë, katalazë.

Oriz. 5. Struktura e propozuar e një kompleksi multienzimik që sintetizon acidet yndyrore (shtatë nënnjësi enzimash janë përgjegjëse për shtatë reaksione kimike).

Prandaj, në vitin 1961, Kongresi Ndërkombëtar Biokimik në Moskë miratoi klasifikimin e enzimave, i cili bazohet në llojin e reaksionit të katalizuar nga një enzimë e caktuar. Emri i enzimës duhet të përmbajë emrin e substratit, d.m.th., përbërjen mbi të cilën vepron kjo enzimë dhe mbaresën -ase. Për shembull, arginaza katalizon hidrolizën e argininës.

Sipas këtij parimi, të gjitha enzimat u ndanë në gjashtë klasa.

1. Enzimat e oksidoreduktazës që katalizojnë reaksionet redoks, të tilla si katalaza:

2. Transferazat - enzimat që katalizojnë transferimin e atomeve ose radikaleve, për shembull, metiltransferazat që transferojnë një grup CH3:

3. Hidrolaza - enzima që thyejnë lidhjet intramolekulare duke bashkuar molekulat e ujit, si fosfataza:

4. Liazat - enzimat që shkëputin një ose një grup tjetër nga substrati pa shtuar ujë, në mënyrë jo hidrolitike, për shembull, ndarje e grupit karboksil nga dekarboksilaza:

5. Izomerazat - enzimat që katalizojnë shndërrimin e një izomeri në një tjetër:

Glukozë-6-fosfat->glukozë-1-fosfat

6. Enzimat që katalizojnë reaksionet e sintezës, siç është sinteza e peptideve nga aminoacidet. Kjo klasë e enzimave quhet sintetaza.

Çdo enzimë u propozua të kodohej me një kod prej katër shifrash, ku i pari prej tyre tregon numrin e klasës, dhe tre të tjerët karakterizojnë më në detaje vetitë e enzimës, nënklasën e saj dhe numrin individual të katalogut.

Si shembull i klasifikimit të enzimave, ne japim një kod katërshifror të caktuar për pepsin - 3.4.4L. Numri 3 tregon klasën e enzimës - hidrolazë. Numri tjetër 4 kodon një nënklasë hidrolazash peptide, d.m.th., ato enzima që hidrolizojnë saktësisht lidhjet peptide. Një tjetër 4 tregon një nënklasë të quajtur hidrolaza peptidile peptidike. Kjo nënklasë tashmë përfshin enzima individuale, dhe e para në të është pepsina, së cilës i është caktuar numri serial 1.

Kështu rezulton kodi i tij - 3.4.4.1. Pikat e aplikimit të veprimit të enzimave të klasës së hidrolazës janë paraqitur në figurën 6.

Oriz. 6. Prishja e lidhjeve peptide nga enzima të ndryshme proteolitike.

Veprimi i enzimave

Në mënyrë tipike, enzimat izolohen nga objekte të ndryshme me origjinë shtazore, bimore ose mikrobike dhe studiohet veprimi i tyre jashtë qelizës dhe trupit. Këto studime janë shumë të rëndësishme për të kuptuar mekanizmin e veprimit të enzimave, studimin e përbërjes së tyre dhe karakteristikat e reaksioneve që ato katalizojnë. Por informacioni i marrë në këtë mënyrë nuk mund të transferohet mekanikisht drejtpërdrejt në aktivitetin e enzimave në një qelizë të gjallë. Jashtë qelizës, është e vështirë të riprodhohen kushtet në të cilat funksionon enzima, për shembull, në mitokondri ose lizozome. Përveç kësaj, nuk dihet gjithmonë se sa nga molekulat e disponueshme të enzimës janë të përfshira në reagim - të gjitha ose vetëm disa prej tyre.

Pothuajse gjithmonë rezulton se qeliza përmban një ose një tjetër enzimë, përmbajtja e së cilës është disa dhjetëra herë më e madhe se sasia e nevojshme për metabolizmin normal. Metabolizmi ndryshon në intensitet në periudha të ndryshme të jetës së një qelize, por ka shumë më tepër enzima në të sesa do të kërkohej nga niveli më i lartë i metabolizmit. Për shembull, përbërja e qelizave të muskulit të zemrës përmban aq shumë citokrom c që mund të kryejë oksidim, 20 herë më shumë se konsumi maksimal i oksigjenit i muskujve të zemrës. Më vonë, u zbuluan substanca që mund të "fikin" disa nga molekulat e enzimës. Këta janë të ashtuquajturit faktorë frenues. Për të kuptuar mekanizmin e veprimit të enzimave, është gjithashtu e rëndësishme që në qelizë ato të mos jenë vetëm në tretësirë, por të jenë të integruara në strukturën e qelizës. Tani dihet se në cilat enzima janë ndërtuar membrana e jashtme mitokondri, të cilat janë të ndërtuara në të brendshme, të cilat shoqërohen me bërthamën, lizozomet dhe strukturat e tjera nënqelizore.

Vendndodhja e ngushtë "territoriale" e enzimës që katalizon reaksionin e parë ndaj enzimave që katalizojnë reaksionin e dytë, të tretë dhe të mëpasshëm, ndikon fuqishëm në rezultatin e përgjithshëm të veprimit të tyre. Për shembull, një zinxhir enzimash që transferojnë elektronet në oksigjen është ndërtuar në mitokondri - sistemi i citokromit. Katalizon oksidimin e substrateve me formimin e energjisë, e cila ruhet në ATP.

Gjatë nxjerrjes së enzimave nga qeliza, koherenca e punës së tyre të përbashkët është e shqetësuar. Prandaj, ata përpiqen të studiojnë punën e enzimave pa shkatërruar strukturat në të cilat janë ndërtuar molekulat e tyre. Për shembull, nëse një seksion indi mbahet në një solucion substrati dhe më pas trajtohet me një reagent që jep një kompleks me ngjyra me produktet e reaksionit, atëherë zonat e njollosura të qelizës do të jenë qartë të dukshme në mikroskop: në këto zona, një enzimë ishte lokalizuar (vendosur) që çante nënshtresën. Pra, u vërtetua se cilat qeliza të stomakut përmbajnë pepsinogjen, nga i cili përftohet enzima pepsina.

Tani përdoret gjerësisht një metodë tjetër që ju lejon të vendosni lokalizimin e enzimave - centrifugimi i ndarjes. Për ta bërë këtë, indet e studiuara (për shembull, copa të mëlçisë së kafshëve laboratorike) grimcohen, dhe më pas përgatitet një lëng prej tij në një zgjidhje saharoze. Përzierja transferohet në epruveta dhe rrotullohet me shpejtësi të lartë në centrifuga. Elementë të ndryshëm qelizorë, në varësi të masës dhe madhësisë së tyre, shpërndahen në një zgjidhje të dendur saharoze gjatë rrotullimit afërsisht si më poshtë:

Për të marrë bërthama të rënda, kërkohet një nxitim relativisht i vogël (numër më i vogël rrotullimesh). Pas ndarjes së bërthamave, duke rritur numrin e rrotullimeve, në mënyrë të njëpasnjëshme precipitohen mitokondritë dhe mikrozomet dhe fitohet citoplazma. Tani aktiviteti i enzimave mund të studiohet në secilën prej fraksioneve të izoluara. Rezulton se shumica e enzimave të njohura janë të lokalizuara kryesisht në një ose një fraksion tjetër. Për shembull, enzima aldolaza është e lokalizuar në citoplazmë, dhe enzima që oksidon acidin kaproik ndodhet kryesisht në mitokondri.

Nëse membrana në të cilën janë futur enzimat dëmtohet, nuk ndodhin procese komplekse të ndërlidhura, d.m.th., çdo enzimë mund të veprojë vetëm më vete.

Qelizat bimore dhe mikroorganizmave, si qelizat shtazore, përmbajnë fraksione qelizore shumë të ngjashme. Për shembull, plastidet bimore i ngjajnë mitokondrive për sa i përket grupit të enzimave. Mikroorganizmat përmbajnë kokrra që ngjajnë me ribozomet dhe gjithashtu përmbajnë sasi të mëdha të acidit ribonukleik. Enzimat që janë pjesë e qelizave shtazore, bimore dhe mikrobike kanë një efekt të ngjashëm. Për shembull, hialuronidaza e bën më të lehtë hyrjen e mikrobeve në trup, duke kontribuar në shkatërrimin e murit qelizor. E njëjta enzimë gjendet në inde të ndryshme të organizmave shtazorë.

Marrja dhe përdorimi i enzimave

Enzimat gjenden në të gjitha indet e kafshëve dhe bimëve. Megjithatë, sasia e së njëjtës enzimë në inde të ndryshme dhe forca e lidhjes enzimë-ind nuk janë të njëjta. Prandaj, në praktikë, marrja e tij nuk është gjithmonë e justifikuar.

Lëngjet tretëse të njerëzve dhe kafshëve mund të jenë burim enzimash. Ka relativisht pak papastërti të huaja, elemente qelizore dhe përbërës të tjerë në lëngje, të cilat duhet të asgjësohen kur merret një ilaç i pastër. Këto janë zgjidhje pothuajse të pastra të enzimave.

Është më e vështirë të merret enzima nga indet. Për ta bërë këtë, indi shtypet, strukturat qelizore shkatërrohen duke fërkuar indin e grimcuar me rërë, ose trajtohen me ultratinguj. Në të njëjtën kohë, enzimat "bien" nga qelizat dhe strukturat e membranës. Ata tani janë pastruar dhe të ndarë nga njëri-tjetri. Për pastrim, përdoren aftësia e ndryshme e enzimave për t'u ndarë në kolonat kromatografike, lëvizshmëria e tyre e pabarabartë në një fushë elektrike, precipitimi i tyre me alkool, kripëra, aceton dhe metoda të tjera. Meqenëse shumica e enzimave janë të lidhura me bërthamën, mitokondritë, ribozomet ose struktura të tjera nënqelizore, ky fraksion fillimisht izolohet me centrifugim dhe më pas enzima nxirret prej tij.

Zhvillimi i metodave të reja të pastrimit ka bërë të mundur marrjen e një numri enzimash kristalore në formë shumë të pastër, të cilat mund të ruhen me vite.

Nuk është më e mundur të përcaktohet se kur njerëzit e përdorën për herë të parë enzimën, por mund të thuhet me siguri të madhe se ishte një enzimë me bazë bimore. Njerëzit kanë kohë që i kushtojnë vëmendje dobisë së një bime të veçantë, jo vetëm si produkt ushqimor. Për shembull, vendasit e Antileve kanë përdorur prej kohësh lëngun e pemës së pjeprit për të trajtuar ulcerat dhe sëmundjet e tjera të lëkurës.

Le të shqyrtojmë në mënyrë më të detajuar tiparet e prodhimit dhe aplikimit të enzimave duke përdorur shembullin e një prej biokatalizatorëve tashmë të njohur bimor - papain. Kjo enzimë gjendet në lëngun e qumështit në të gjitha pjesët e pemës frutore tropikale të papajas - një bar gjigant i ngjashëm me pemën që arrin 10 m. Frutat e tij janë të ngjashëm në formë dhe shije me pjeprin dhe përmbajnë një sasi të madhe të enzimës papain. Qysh në fillim të shekullit të 16-të. Lundruesit spanjollë e zbuluan këtë bimë në kushte natyrore në Amerikën Qendrore. Pastaj ai u soll në Indi, dhe prej andej në të gjitha vendet tropikale. Vasco da Gama, i cili pa papaja në Indi, e quajti atë pema e artë e jetës, dhe Marco Polo tha se papaja është "një pjepër që ngjitet në pemë". Detarët e dinin se frutat e pemës shpëtonin nga skorbuti dhe dizenteria.

Në vendin tonë, papaja rritet në bregun e Detit të Zi të Kaukazit, në kopshtin botanik të Akademisë Ruse të Shkencave në serra të veçanta. Lënda e parë për enzimën - lëngu qumështor - merret nga prerjet në lëkurën e frutave. Më pas lëngu thahet në laborator në furra me vakum në temperatura të ulëta (jo më shumë se 80 °C). Produkti i tharë triturohet dhe ruhet në një paketë sterile të mbushur me parafinë. Ky është tashmë një ilaç mjaft aktiv. Aktiviteti i tij enzimatik mund të vlerësohet nga sasia e proteinës së kazeinës së ndarë për njësi të kohës. Për një njësi biologjike të aktivitetit të papainës, merret një sasi e tillë enzime që, kur futet në gjak, mjafton për të shkaktuar shfaqjen e simptomave të "veshëve të varur" te një lepur që peshon 1 kg. Ky fenomen ndodh sepse papaina fillon të veprojë në filamentet e proteinës së kolagjenit në veshët e lepurit.

Papaina ka një gamë të tërë vetive: proteolitike, anti-inflamatore, antikoagulante (që parandalon koagulimin e gjakut), dehidratim, analgjezik dhe baktericid. Ai zbërthen proteinat në polipeptide dhe aminoacide. Për më tepër, kjo ndarje shkon më thellë sesa nën veprimin e enzimave të tjera me origjinë shtazore dhe bakteriale. Një tipar i papainës është aftësia e saj për të qenë aktive në një gamë të gjerë pH dhe në luhatje të mëdha të temperaturës, gjë që është veçanërisht e rëndësishme dhe e përshtatshme për përdorimin e gjerë të kësaj enzime. Dhe nëse marrim parasysh se për të marrë enzima të ngjashme në veprim me papainën (pepsina, tripsina, lidaza), kërkohet gjak, mëlçi, muskuj ose inde të tjera shtazore, atëherë përparësia dhe efikasiteti ekonomik i enzimës së papainës bimore janë e pamohueshme.

Fushat e aplikimit të papainës janë shumë të ndryshme. Në mjekësi, përdoret për trajtimin e plagëve, ku nxit zbërthimin e proteinave në indet e dëmtuara dhe pastron sipërfaqen e plagës. Papaina është e domosdoshme në trajtimin e sëmundjeve të ndryshme të syrit. Shkakton resorbimin e strukturave të turbullta të organit të shikimit, duke i bërë ato transparente. Efekti pozitiv i enzimës në sëmundjet e sistemit të tretjes është i njohur. Rezultate të mira janë marrë me përdorimin e papainës për trajtimin e sëmundjeve të lëkurës, djegieve, si dhe në neuropatologji, urologji dhe degë të tjera të mjekësisë.

Përveç mjekësisë, një sasi e madhe e kësaj enzime konsumohet në prodhimin e verës dhe birrës. Papaina rrit jetëgjatësinë e pijeve. Kur përpunohet me papainë, mishi bëhet i butë dhe shpejt i tretshëm, jetëgjatësia e produkteve rritet në mënyrë dramatike. Leshi që shkon në industrinë e tekstilit nuk dredhohet dhe nuk shoqërohet me tkurrje pas trajtimit me papain. Kohët e fundit, papaina është përdorur në industrinë e lëkurës. Produktet e lëkurës pas trajtimit me enzimë bëhen të buta, elastike, më të forta dhe më të qëndrueshme.

Studimi i kujdesshëm i disa sëmundjeve të pashërueshme më parë ka çuar në nevojën për të futur në trup enzimat që mungojnë për të zëvendësuar ato, aktiviteti i të cilave është zvogëluar. Do të ishte e mundur të futet në trup sasia e nevojshme e enzimave që mungojnë ose të "shtohen" molekulat e atyre enzimave që kanë ulur aktivitetin e tyre katalitik në organ ose ind. Por trupi reagon ndaj këtyre enzimave si ndaj proteinave të huaja, i refuzon ato, prodhon antitrupa kundër tyre, gjë që përfundimisht çon në shpërbërjen e shpejtë të proteinave të futura. Efekti i pritur terapeutik nuk do të jetë. Është gjithashtu e pamundur të futen enzimat me ushqimin, pasi lëngjet e tretjes do t'i "tretin" ato dhe do të humbasin aktivitetin e tyre, do të dekompozohen në aminoacide, përpara se të arrijnë në qeliza dhe inde. Futja e enzimave direkt në qarkullimin e gjakut çon në shkatërrimin e tyre nga proteazat e indeve. Këto vështirësi mund të eliminohen duke përdorur enzima të imobilizuara. Parimi i imobilizimit bazohet në aftësinë e enzimave për t'u "lidhur" me një bartës të qëndrueshëm të një natyre organike ose inorganike. Një shembull i lidhjes kimike të një enzime me një matricë (bartës) është formimi i lidhjeve të forta kovalente midis grupeve të tyre funksionale. Matrica mund të jetë, për shembull, një gotë poroze që përmban amino grupe funksionale, me të cilat enzima është "e lidhur" kimikisht.

Kur përdorni enzima, shpesh bëhet e nevojshme të krahasohen aktivitetet e tyre. Si të zbuloni një enzimë më aktive? Si të llogaritet aktiviteti i preparateve të ndryshme të pastruara? Ne ramë dakord që të marrim sasinë e substratit si aktivitet të enzimës, e cila në një minutë mund të konvertojë 1 g ind që përmban këtë enzimë në 25 °C. Sa më shumë substrat të përpunohet nga enzima, aq më aktiv është. Aktiviteti i së njëjtës enzimë ndryshon me moshën, gjininë, kohën e ditës, gjendjen e trupit dhe gjithashtu varet nga gjëndrat endokrine që prodhojnë hormone.

Natyra nuk është pothuajse e gabuar në prodhimin e të njëjtave proteina gjatë gjithë jetës së një organizmi dhe përcjelljen e këtij informacioni të rreptë për prodhimin e të njëjtave proteina nga brezi në brez. Sidoqoftë, ndonjëherë në trup shfaqet një proteinë e ndryshuar, në të cilën ndodhin një ose më shumë aminoacide "ekstra", ose, anasjelltas, ato humbasin. Aktualisht njihen shumë gabime të tilla molekulare. Ato janë për arsye të ndryshme dhe mund të shkaktojnë ndryshime të dhimbshme në trup. Sëmundje të tilla, të cilat shkaktohen nga molekula jonormale të proteinave, në mjekësi quhen sëmundje molekulare. Për shembull, hemoglobina e një personi të shëndetshëm, e përbërë nga dy zinxhirë polipeptidikë (a dhe b), dhe hemoglobina e një pacienti me anemi drapërocitare (eritrociti ka formën e një drapëri) ndryshojnë vetëm në atë në pacientët në β- zinxhir, acidi glutamik zëvendësohet nga valina. Anemia drapërocitare është një sëmundje e trashëguar. Ndryshimet në hemoglobinë kalojnë nga prindërit tek pasardhësit.

Sëmundjet që ndodhin kur aktiviteti i enzimave ndryshon quhen fermentopati. Zakonisht trashëgohen, kalojnë nga prindërit te fëmijët. Për shembull, në fenilketonurinë kongjenitale, transformimi i mëposhtëm është i shqetësuar:

Me mungesë të enzimës phenylalanine hydroxylase, fenilalanina nuk shndërrohet në tirozinë, por grumbullohet, gjë që shkakton një çrregullim në funksionin normal të një numri organesh, kryesisht një çrregullim në funksionin qendror. sistemi nervor. Sëmundja zhvillohet që në ditët e para të jetës së fëmijës dhe në gjashtë deri në shtatë muaj të jetës shfaqen simptomat e para. Në gjakun dhe urinën e pacientëve të tillë, mund të gjenden sasi të mëdha të fenilalaninës në krahasim me normën. Zbulimi në kohë i një patologjie të tillë dhe ulja e marrjes së ushqimit që përmban shumë fenilalaninë ka një efekt terapeutik pozitiv.

Një shembull tjetër: mungesa e një enzime tek fëmijët që konverton galaktozën në glukozë çon në akumulimin e galaktozës në trup, e cila grumbullohet në sasi të mëdha në inde dhe prek mëlçinë, veshkat dhe sytë. Nëse mungesa e enzimës zbulohet në kohën e duhur, atëherë fëmija transferohet në një dietë që nuk përmban galaktozë. Kjo çon në zhdukjen e shenjave të sëmundjes.

Për shkak të ekzistencës së preparateve enzimatike, struktura e proteinave dhe acideve nukleike deshifrohet. Pa to, prodhimi i antibiotikëve, prodhimi i verës, pjekja dhe sinteza e vitaminave janë të pamundura. Në bujqësi përdoren stimulues të rritjes, të cilët ndikojnë në aktivizimin e proceseve enzimatike. Shumë barna që shtypin ose aktivizojnë aktivitetin e enzimave në trup kanë të njëjtën veti.

Pa enzima, është e pamundur të imagjinohet zhvillimi i zonave të tilla premtuese si riprodhimi i proceseve kimike që ndodhin në qelizë dhe krijimi i bioteknologjisë moderne industriale mbi këtë bazë. Deri më tani, asnjë fabrikë e vetme kimike moderne nuk është në gjendje të konkurrojë me një gjethe të zakonshme bimore, në qelizat e së cilës, me pjesëmarrjen e enzimave dhe rrezet e diellit, një numër i madh i përbërjeve të ndryshme komplekse sintetizohen nga uji dhe dioksidi i karbonit. çështje organike. Në të njëjtën kohë, oksigjeni lëshohet në atmosferë në sasi të mëdha, gjë që është aq e nevojshme për ne për të jetuar.

Fermentologjia është një shkencë e re dhe premtuese që është ndarë nga biologjia dhe kimia dhe premton shumë zbulime të mahnitshme për këdo që vendos ta marrë seriozisht.

Shkarko abstraktin: Ju nuk keni akses për të shkarkuar skedarë nga serveri ynë.

Enzimat e tretjes- Këto janë substanca të natyrës proteinike që prodhohen në traktin gastrointestinal. Ato sigurojnë procesin e tretjes së ushqimit dhe stimulojnë asimilimin e tij.

Funksioni kryesor i enzimave të tretjes është zbërthimi i substancave komplekse në ato më të thjeshta që absorbohen lehtësisht në zorrën e njeriut.

Veprimi i molekulave të proteinave drejtohet në grupet e mëposhtme të substancave:

proteina dhe peptide;
oligo- dhe polisaharide;
yndyrna, lipide;
nukleotide.

Llojet e enzimave

Pepsina. Një enzimë është një substancë që prodhohet në stomak. Ai vepron në molekulat e proteinave në përbërjen e ushqimit, duke i zbërthyer ato në përbërës elementar - aminoacide.
Tripsina dhe kimotripsina. Këto substanca janë pjesë e grupit të enzimave pankreatike që prodhohen nga pankreasi dhe dërgohen në duoden. Këtu ato veprojnë edhe në molekulat e proteinave.
Amilaza. Enzima i referohet substancave që zbërthejnë sheqernat (karbohidratet). Amylase prodhohet në gojë dhe në zorrën e hollë. Ai dekompozon një nga polisaharidet kryesore - niseshten. Rezultati është një karbohidrat i vogël i quajtur maltozë.
Maltaza. Enzima gjithashtu vepron në karbohidratet. Substrati i tij specifik është maltoza. Ajo zbërthehet në 2 molekula glukoze, të cilat përthithen nga muri i zorrëve.
Sakarazë. Proteina vepron në një disaharid tjetër të zakonshëm, saharozën, e cila gjendet në çdo ushqim me karbohidrate të larta. Karbohidratet shpërbëhen në fruktozë dhe glukozë, të cilat absorbohen lehtësisht nga trupi.
Laktaza. Një enzimë specifike që vepron në karbohidratet nga qumështi është laktoza. Kur dekompozohet, fitohen produkte të tjera - glukozë dhe galaktozë.
Nukleazat. Enzimat nga ky grup veprojnë në acidet nukleike - ADN dhe ARN, të cilat gjenden në ushqim. Pas ndikimit të tyre, substancat ndahen në përbërës të veçantë - nukleotide.
Nukleotidaza. Grupi i dytë i enzimave që veprojnë në acidet nukleike quhen nukleotidaza. Ato i zbërthejnë nukleotidet në komponentë më të vegjël - nukleozide.
Karboksipeptidaza. Enzima vepron në molekula të vogla proteinike - peptide. Si rezultat i këtij procesi, fitohen aminoacide individuale.
Lipaza. Substanca dekompozon yndyrnat dhe lipidet që hyjnë në sistemin e tretjes. Në këtë rast, formohen pjesët përbërëse të tyre - alkooli, glicerina dhe acidet yndyrore.

Mungesa e enzimave të tretjes

Prodhimi i pamjaftueshëm i enzimave tretëse është një problem serioz që kërkon ndërhyrje mjekësore. Me një sasi të vogël enzimash endogjene, ushqimi nuk mund të tretet normalisht në zorrën e njeriut.

Nëse substancat nuk treten, atëherë ato nuk mund të përthithen në zorrët. Sistemi tretës është në gjendje të asimilojë vetëm fragmente të vogla të molekulave organike. Komponentët e mëdhenj që janë pjesë e ushqimit nuk do të jenë në gjendje të përfitojnë një person. Si rezultat, trupi mund të zhvillojë një mungesë të substancave të caktuara.

Mungesa e karbohidrateve ose yndyrave do të çojë në faktin se trupi do të humbasë "karburantin" për aktivitet të fuqishëm. Mungesa e proteinave e privon trupin e njeriut nga materiali ndërtimor, që janë aminoacide. Përveç kësaj, dispepsi çon në një ndryshim në natyrën e feces, gjë që mund të ndikojë negativisht në karakter.

Shkaqet

proceset inflamatore në zorrët dhe stomakun;
çrregullime të të ngrënit (ngrënia e tepërt, trajtimi i pamjaftueshëm i nxehtësisë);
sëmundjet metabolike;
pankreatiti dhe sëmundje të tjera të pankreasit;
dëmtimi i mëlçisë dhe traktit biliar;
patologjitë kongjenitale të sistemit enzimë;
pasojat postoperative (pamjaftueshmëria e enzimave për shkak të heqjes së një pjese të sistemit të tretjes);
efekte medicinale në stomak dhe zorrët;
shtatzënia;

Simptomat

Ruajtja afatgjatë e pamjaftueshmërisë së tretjes shoqërohet me shfaqjen e simptomave të përgjithshme të shoqëruara me një marrje të reduktuar të lëndëve ushqyese në trup. Ky grup përfshin manifestimet klinike të mëposhtme:

dobësi e përgjithshme;
ulje e kapacitetit të punës;
dhimbje koke;
çrregullime të gjumit;
nervozizëm i rritur;
në raste të rënda, simptoma të anemisë për shkak të përthithjes së pamjaftueshme të hekurit.

Enzimat e tepërta të tretjes

Një tepricë e enzimave të tretjes vërehet më së shpeshti në kushte të tilla si pankreatiti. Gjendja shoqërohet me hiperprodhimin e këtyre substancave nga qelizat e pankreasit dhe një shkelje të sekretimit të tyre në zorrë. Në këtë drejtim, në indin e organit zhvillohet inflamacion aktiv, i shkaktuar nga veprimi i enzimave.

Shenjat e pankreatitit mund të përfshijnë:

dhimbje të forta në bark;
nauze;
fryrje;
shkelje e natyrës së karriges.

Shpesh zhvillohet një përkeqësim i përgjithshëm i gjendjes së pacientit. Shfaqet dobësi e përgjithshme, nervozizëm, pesha e trupit zvogëlohet, gjumi normal është i shqetësuar.

Si të zbulohen shkeljet në sintezën e enzimave të tretjes?

Parimet themelore të terapisë për çrregullimet enzimatike

Një ndryshim në prodhimin e enzimave të tretjes është një arsye për të parë një mjek. Pas një ekzaminimi gjithëpërfshirës, mjeku do të përcaktojë shkakun e shkeljeve dhe do të përshkruajë trajtimin e duhur. Nuk rekomandohet të merreni vetë me patologjinë.

Një komponent i rëndësishëm i trajtimit është ushqimi i duhur. Pacientit i përshkruhet një dietë e përshtatshme, e cila ka për qëllim lehtësimin e tretjes së ushqimit. Ngrënia e tepërt duhet shmangur, pasi kjo provokon çrregullime të zorrëve. Pacientëve u përshkruhet terapi me ilaçe, duke përfshirë trajtimin zëvendësues.

Mjetet specifike dhe dozat e tyre zgjidhen nga mjeku.

substanca organike me natyrë proteinike, të cilat sintetizohen në qeliza dhe shumë herë përshpejtojnë reaksionet që ndodhin në to, pa pësuar transformime kimike. Substancat që kanë një efekt të ngjashëm ekzistojnë në natyrën e pajetë dhe quhen katalizatorë. Enzimat (nga lat. fermentum - fermentimi, kosi) quhen ndonjëherë enzima (nga greqishtja. en - brenda, zyme - maja). Të gjitha qelizat e gjalla përmbajnë një grup shumë të madh enzimash, nga aktiviteti katalitik i të cilave varet funksionimi i qelizave. Pothuajse secili nga shumë reaksionet e ndryshme që ndodhin në qelizë kërkon pjesëmarrjen e një enzime specifike. Studimi i vetive kimike të enzimave dhe reaksioneve që ato katalizojnë është një fushë e veçantë, shumë e rëndësishme e biokimisë - enzimologjisë.

Shumë enzima janë në qelizë në gjendje të lirë, duke u tretur thjesht në citoplazmë; të tjerat janë të lidhura me struktura komplekse shumë të organizuara. Ka edhe enzima që janë normalisht jashtë qelizës; kështu, enzimat që katalizojnë zbërthimin e niseshtës dhe proteinave sekretohen nga pankreasi në zorrët. Sekretojnë enzima dhe shumë mikroorganizma.

Të dhënat e para për enzimat u morën duke studiuar proceset e fermentimit dhe tretjes. L. Pasteur dha një kontribut të madh në studimin e fermentimit, por ai besonte se vetëm qelizat e gjalla mund të kryenin reaksionet përkatëse. Në fillim të shekullit të 20-të E. Buchner tregoi se fermentimi i saharozës me formimin e dioksidit të karbonit dhe alkoolit etilik mund të katalizohet nga një ekstrakt maja pa qeliza. Ky zbulim i rëndësishëm stimuloi izolimin dhe studimin e enzimave qelizore. Në vitin 1926, J. Sumner nga Universiteti Cornell (SHBA) izoloi ureazën; ishte enzima e parë e marrë në formë praktikisht të pastër. Që atëherë, më shumë se 700 enzima janë zbuluar dhe izoluar, por shumë të tjera ekzistojnë në organizmat e gjallë. Identifikimi, izolimi dhe studimi i vetive të enzimave individuale zënë një vend qendror në enzimologjinë moderne.

Enzimat e përfshira në proceset themelore të shndërrimit të energjisë, siç është zbërthimi i sheqernave, formimi dhe hidroliza e përbërjes me energji të lartë adenozinë trifosfat (ATP), janë të pranishme në të gjitha llojet e qelizave - shtazore, bimore, bakteriale. Megjithatë, ka enzima që prodhohen vetëm në indet e organizmave të caktuar. Kështu, enzimat e përfshira në sintezën e celulozës gjenden në qelizat bimore, por jo në qelizat shtazore. Kështu, është e rëndësishme të bëhet dallimi midis enzimave "universale" dhe enzimave specifike për disa lloje qelizash. Në përgjithësi, sa më e specializuar të jetë një qelizë, aq më shumë ka gjasa që të sintetizojë grupin e enzimave të nevojshme për të kryer një funksion të caktuar qelizor.

Enzimat dhe tretja. Enzimat janë pjesëmarrës thelbësorë në procesin e tretjes. Vetëm komponimet me peshë të ulët molekulare mund të kalojnë përmes murit të zorrëve dhe të hyjnë në qarkullimin e gjakut, kështu që përbërësit e ushqimit duhet së pari të ndahen në molekula të vogla. Kjo ndodh gjatë hidrolizës (zbërthimit) enzimatik të proteinave në aminoacide, niseshtesë në sheqerna, yndyrave në acide yndyrore dhe glicerinës. Hidroliza e proteinave katalizohet nga enzima pepsina që gjendet në stomak. Një numër i enzimave të tretjes shumë efektive sekretohen në zorrë nga pankreasi. Këto janë tripsina dhe kimotripsina, të cilat hidrolizojnë proteinat; lipaza, e cila zbërthen yndyrat; amilaza katalizon zbërthimin e niseshtës. Pepsina, tripsina dhe kimotripsina sekretohen në formë joaktive, në formën e të ashtuquajturës. zimogjenet (proenzima), dhe bëhen aktive vetëm në stomak dhe zorrë. Kjo shpjegon pse këto enzima nuk shkatërrojnë qelizat e pankreasit dhe stomakut. Muret e stomakut dhe të zorrëve mbrohen nga enzimat tretëse dhe një shtresë mukusi. Disa enzima të rëndësishme tretëse sekretohen nga qelizat në zorrën e hollë.

Pjesa më e madhe e energjisë së ruajtur në ushqimet bimore, si bari ose sanë, ruhet në celulozë, e cila zbërthehet nga enzima celulazë. Në trupin e barngrënësve, kjo enzimë nuk sintetizohet, dhe ripërtypësit, si bagëtia dhe delet, mund të hanë ushqim që përmban celulozë vetëm sepse celulaza prodhohet nga mikroorganizmat që banojnë në pjesën e parë të stomakut - mbresë. Termitet gjithashtu tresin ushqimin me ndihmën e mikroorganizmave.

Enzimat përdoren në industrinë ushqimore, farmaceutike, kimike dhe tekstile. Një shembull është një enzimë bimore që rrjedh nga papaja dhe përdoret për të zbutur mishin. Në pluhurat larës shtohen edhe enzimat.

Enzimat në mjekësi dhe bujqësi. Ndërgjegjësimi për rolin kyç të enzimave në të gjitha proceset qelizore ka çuar në përdorimin e tyre të gjerë në mjekësi dhe bujqësi. Funksionimi normal i çdo organizmi bimor dhe shtazor varet nga funksionimi efikas i enzimave. Veprimi i shumë substancave toksike (helmeve) bazohet në aftësinë e tyre për të frenuar enzimat; i njëjti efekt ka një seri barna. Shpesh efekti i një droge ose substanca toksike mund të gjurmohet nga efekti i tij selektiv në punën e një enzime të veçantë në trup në tërësi ose në një ind të veçantë. Për shembull, insekticidet e fuqishme organofosforike dhe agjentët nervorë të zhvilluar për qëllime ushtarake kanë efektin e tyre të dëmshëm duke bllokuar punën e enzimave - kryesisht kolinesterazës, e cila luan një rol të rëndësishëm në transmetimin e impulseve nervore.

Për të kuptuar më mirë mekanizmin e veprimit të barnave në sistemet enzimatike, është e dobishme të merret në konsideratë se si funksionojnë disa frenues enzimë. Shumë frenues lidhen me zonën aktive të enzimës, atë me të cilën substrati ndërvepron. Në inhibitorë të tillë, tiparet më të rëndësishme strukturore janë të afërta me ato të substratit dhe nëse si substrati ashtu edhe frenuesi janë të pranishëm në mjedisin e reagimit, ato konkurrojnë për t'u lidhur me enzimën; sa më i lartë të jetë përqendrimi i substratit, aq më me sukses konkurron me inhibitorin. Frenuesit e një lloji tjetër nxisin ndryshime konformacionale në molekulën e enzimës, të cilat përfshijnë grupe kimike funksionalisht të rëndësishme. Studimi i mekanizmit të veprimit të frenuesve i ndihmon kimistët të krijojnë barna të reja.

DISA ENZIMA DHE REAKSIONET E KATALIZUARA NGA TOTA
Lloji i reaksionit kimik	Enzimë	Një burim	reaksion i katalizuar 1)
Hidroliza	tripsinën	Zorrë e hollë	Proteinat + H 2 O ® Polipeptide të ndryshme
Hidroliza	b-Amilaza	Gruri, elbi, patatja e ëmbël etj.	Niseshte + H 2 O ® hidrolizat e niseshtës + Maltoza
Hidroliza	Trombinë	Gjak	Fibrinogjen + H2O ® Fibrinë + 2 polipeptide
Hidroliza	Lipazat	Zorrët, farat me yndyrë të lartë, mikroorganizmat	Yndyrna + H 2 O ® Acidet yndyrore + Glicerinë
Hidroliza	Fosfataza alkaline	Pothuajse të gjitha qelizat	Fosfatet organike + H 2 O ® Produkt i defosforiluar + Fosfat Inorganik
Hidroliza	Ureaza	Disa qeliza bimore dhe mikroorganizma	Ure + H 2 O ® Amoniak +Dioksid karboni
Fosforoliza	Fosforilaza	Indet e kafshëve dhe bimëve që përmbajnë polisaharide	Polisakaridi (niseshte ose glikogjen nganmolekulat e glukozës) + Inorganike fosfat Glukoza-1-fosfat+ Polisakaridi ( n – 1njësitë e glukozës)
Dekarboksilimi	Dekarboksilaza	Maja, disa bimë dhe mikroorganizma	Acidi piruvik ® Acetaldehid + Dioksid karboni
Kondensimi	Aldolaza		2 Trioz Fosfat Heksodifosfat
Kondensimi	Oxaloacetate transacetilaza	Gjithashtu	Acidi oksaloacetik + acetil koenzima AAcidi limoni+ Koenzima A
Izomerizimi	Izomeraza fosfoheksoze	Njësoj	Glukoza-6-fosfat Fruktoza 6-fosfat
Hidratimi	Fumaraza	Gjithashtu	Acidi fumarik+ H2O Acidi i mollës
Hidratimi	anhidraza karbonike	Inde të ndryshme shtazore; gjethe jeshile	Dioksid karboni+ H2O Acidi karbonik
Fosforilimi	piruvat kinaza	Pothuajse të gjitha (ose të gjitha) qelizat	ATP + acid piruvik Fosfoenolpiruvic acid + ADP
Transferimi i grupit të fosfatit	Fosfoglukomutaza	Të gjitha qelizat shtazore; shumë bimë dhe mikroorganizma	Glukoza-1-fosfat Glukoza-6-fosfat
Reamination	Transaminazave	Shumica e qelizave	Acidi Aspartik + Acidi Piruvik oksaloacetikacid + alaninë
Sinteza e shoqëruar me hidrolizën ATP	Glutamin sintetaza	Gjithashtu	Acid glutamik + Amoniak + ATP Glutamine + ADP + Fosfat inorganik
redoks	citokrom oksidaza	Të gjitha qelizat shtazore, shumë bimë dhe mikroorganizma	O2+ Citokromi i restauruar c ® citokromi i oksiduar c+ H2O
redoks	Oksidaza e acidit askorbik	Shumë qeliza bimore	Vitaminë C+O2 ® Acidi dehidroaskorbik + Peroksid hidrogjeni
redoks	Citokromi c reduktaza	Të gjitha qelizat shtazore; shumë bimë dhe mikroorganizma	SIPER · H (koenzimë e reduktuar) + Citokrom i oksiduarc ® Citokromi i restauruarc + NAD (koenzimë e oksiduar)
redoks	laktat dehidrogjenaza	Shumica e kafshëve ngjitës - aktuale; disa bimë dhe mikroorganizma	Acidi laktik + NAD (koenzimë e oksiduar) piruvik acid + NAD · H (restauruar koenzimë)
1) Një shigjetë e vetme do të thotë që reagimi në të vërtetë shkon në një drejtim, dhe shigjeta të dyfishta - se reaksioni është i kthyeshëm.

LITERATURA

Fursht E. Struktura dhe mekanizmi i veprimit të enzimave . M., 1980
Endacak L. Biokimia , vëll 1 (fq. 104-131), vëll 2 (fq. 23-94). M., 1984-1985
Murray R, Grenner D, Meyes P, Rodwell W.biokimia e njeriut , vëll 1. M., 1993