Reklaam portaalis

Kuidas ensüümid kehas tekivad. Tere üliõpilane. Ensüümide teaduse arengulugu

Ensüümid on teatud tüüpi valk, mille loodus on määranud erinevate keemiliste protsesside katalüsaatoriteks.

Seda terminit kuuleb pidevalt, kuid mitte kõik ei saa aru, mis on ensüüm või ensüüm, milliseid funktsioone see aine täidab ja ka seda, kuidas ensüümid ensüümidest erinevad ja kas nad üldse erinevad. Seda kõike saame nüüd teada.

Ilma nende aineteta ei suudaks ei inimesed ega loomad toitu seedida. Ja esimest korda kasutas inimkond ensüüme igapäevaelus rohkem kui 5 tuhat aastat tagasi, kui meie esivanemad õppisid loomade maost piima "kausis" hoidma. Sellistes tingimustes muudeti laabi mõjul piim juustuks. Ja see on vaid üks näide ensüümi tööst bioloogilisi protsesse kiirendava katalüsaatorina. Tänapäeval on ensüümid tööstuses asendamatud, need on olulised suhkru, margariinide, jogurtite, õlle, naha, tekstiili, alkoholi ja isegi betooni tootmisel. Neid kasulikke aineid leidub ka pesuvahendites ja pesupulbrites – need aitavad madalal temperatuuril eemaldada plekke.

Avastamise ajalugu

Kreeka keelest tõlgitud ensüüm tähendab "juuretist". Ja inimkond võlgneb selle aine avastamise hollandlasele Jan Baptist Van Helmontile, kes elas 16. sajandil. Omal ajal tekkis tal suur huvi alkohoolse kääritamise vastu ja uurimistöö käigus leidis ta tundmatu aine, mis seda protsessi kiirendab. Hollandlane nimetas seda fermentumiks, mis tähendab "käärimist". Siis, peaaegu kolm sajandit hiljem, jõudis ka prantslane Louis Pasteur käärimisprotsesse jälgides järeldusele, et ensüümid pole midagi muud kui elusraku ained. Ja mõne aja pärast ekstraheeris sakslane Eduard Buchner pärmist ensüümi ja tegi kindlaks, et see aine pole elusorganism. Ta andis talle ka oma nime - "zymaza". Mõni aasta hiljem tegi teine ​​sakslane Willy Kuehne ettepaneku jagada kõik valgukatalüsaatorid kahte rühma: ensüümid ja ensüümid. Veelgi enam, teist terminit soovitas ta nimetada "juuretiseks", mille toimed levivad väljaspool elusorganisme. Ja alles 1897. aastal tegi lõpu kõikidele teadusvaidlustele: mõlemat mõistet (ensüüm ja ensüüm) otsustati kasutada absoluutsete sünonüümidena.

Struktuur: tuhandetest aminohapetest koosnev ahel

Kõik ensüümid on valgud, kuid mitte kõik valgud pole ensüümid. Nagu teisedki valgud, koosnevad ensüümid. Ja huvitaval kombel kulub iga ensüümi loomiseks sada kuni miljon aminohapet, mis on nöörile keerutatud nagu pärlid. Kuid see niit pole kunagi sirge – tavaliselt on see sadu kordi painutatud. Nii luuakse iga ensüümi jaoks ainulaadne kolmemõõtmeline struktuur. Samal ajal on ensüümi molekul suhteliselt suur moodustis ja ainult väike osa selle struktuurist, nn aktiivne keskus, osaleb biokeemilistes reaktsioonides.

Iga aminohape on seotud teist tüüpi keemilise sidemega ja igal ensüümil on oma ainulaadne aminohappejärjestus. Enamiku nende loomiseks kasutatakse umbes 20 tüüpi aminoaineid. Isegi väikesed muudatused aminohappejärjestuses võivad drastiliselt muuta ensüümi välimust ja "andeid".

Biokeemilised omadused

Kuigi looduses ensüümide osalusel toimub tohutul hulgal reaktsioone, saab need kõik rühmitada 6 kategooriasse. Seega kulgevad kõik need kuus reaktsiooni teatud tüüpi ensüümide mõjul.

Ensüümidega seotud reaktsioonid:

  1. Oksüdeerimine ja redutseerimine.

Nendes reaktsioonides osalevaid ensüüme nimetatakse oksidoreduktaasideks. Näitena võime meenutada, kuidas alkoholdehüdrogenaasid muudavad primaarsed alkoholid aldehüüdideks.

  1. Grupiülekande reaktsioon.

Ensüüme, mille kaudu need reaktsioonid toimuvad, nimetatakse transferaasideks. Neil on võime viia funktsionaalrühmi ühest molekulist teise. See juhtub näiteks siis, kui alaniini aminotransferaasid viivad alfa-aminorühmi alaniini ja aspartaadi vahel. Samuti liigutavad transferaasid fosfaatrühmi ATP ja teiste ühendite vahel ning loovad glükoosijääkidest disahhariide.

  1. Hüdrolüüs.

Reaktsioonis osalevad hüdrolaasid on võimelised lõhkuma üksiksidemeid, lisades veeelemente.

  1. Looge või eemaldage kaksikside.

Seda tüüpi reaktsioon mittehüdrolüütilisel viisil toimub lüaasi osalusel.

  1. Funktsionaalrühmade isomerisatsioon.

Paljudes keemilistes reaktsioonides muutub funktsionaalrühma asukoht molekulis, kuid molekul ise koosneb sama arvu ja sama tüüpi aatomitest, mis olid enne reaktsiooni algust. Teisisõnu, substraat ja reaktsiooniprodukt on isomeerid. Seda tüüpi transformatsioon on võimalik isomeraasi ensüümide mõjul.

  1. Üksiksideme moodustumine vee elemendi elimineerimisega.

Hüdrolaasid lõhuvad sideme, lisades molekulile veeelemente. Lüaasid pööravad reaktsiooni ümber, eemaldades funktsionaalrühmadest vesiosa. Seega luuakse lihtne ühendus.

Kuidas nad kehas töötavad

Ensüümid kiirendavad praktiliselt kõiki keemilisi reaktsioone rakkudes. Need on inimesele elulise tähtsusega, hõlbustavad seedimist ja kiirendavad ainevahetust.

Mõned neist ainetest aitavad lagundada liiga suuri molekule väiksemateks "tükkideks", mida keha suudab seedida. Teised, vastupidi, seovad väikeseid molekule. Kuid teaduslikult öeldes on ensüümid väga selektiivsed. See tähendab, et igaüks neist ainetest on võimeline kiirendama ainult teatud reaktsiooni. Molekule, millega ensüümid "töötavad", nimetatakse substraatideks. Substraadid loovad omakorda sideme ensüümi osaga, mida nimetatakse aktiivseks keskuseks.

Ensüümide ja substraatide interaktsiooni spetsiifikat selgitavad kaks põhimõtet. Niinimetatud "klahviluku" mudelis asendab ensüümi aktiivne kese substraadis rangelt määratletud konfiguratsiooni. Teise mudeli järgi muudavad mõlemad reaktsioonis osalejad, aktiivne keskus ja substraat, oma vorme, et ühenduda.

Ükskõik, mis põhimõttel interaktsioon toimub, on tulemus alati sama – ensüümi mõjul kulgeb reaktsioon kordades kiiremini. Selle interaktsiooni tulemusena "sünnivad" uued molekulid, mis seejärel ensüümist eraldatakse. Ja katalüsaator jätkab oma töö tegemist, kuid teiste osakeste osalusel.

Hüper- ja hüpoaktiivsus

On aegu, mil ensüümid täidavad oma ülesandeid vale intensiivsusega. Liigne aktiivsus põhjustab reaktsiooniprodukti liigset moodustumist ja substraadi puudujääki. Tulemuseks on tervise halvenemine ja tõsine haigus. Ensüümide hüperaktiivsuse põhjuseks võib olla kas geneetiline häire või vitamiinide liig või seda kasutatakse reaktsioonis.

Ensüümide alaaktiivsus võib põhjustada isegi surma, kui näiteks ensüümid ei vii organismist mürke välja või tekib ATP defitsiit. Selle seisundi põhjuseks võivad olla ka muteerunud geenid või vastupidi hüpovitaminoos ja teiste toitainete puudus. Lisaks aeglustab madalam kehatemperatuur ka ensüümide tööd.

Katalüsaator ja palju muud

Täna kuulete palju ensüümide kasulikkusest. Mis on aga need ained, millest sõltub meie keha töövõime?

Ensüümid on bioloogilised molekulid, mille elutsükkel ei ole määratud sünni ja surma raamistikuga. Nad lihtsalt töötavad kehas kuni lahustumiseni. Reeglina toimub see teiste ensüümide mõjul.

Biokeemilise reaktsiooni käigus ei muutu need lõpptoote osaks. Kui reaktsioon on lõppenud, lahkub ensüüm substraadist. Pärast seda on aine valmis uuesti tööle hakkama, kuid teisel molekulil. Ja see kestab nii kaua, kuni keha vajab.

Ensüümide ainulaadsus seisneb selles, et igaüks neist täidab ainult ühte talle määratud funktsiooni. Bioloogiline reaktsioon toimub ainult siis, kui ensüüm leiab selle jaoks õige substraadi. Seda koostoimet võib võrrelda võtme ja luku tööpõhimõttega – ainult õigesti valitud elemendid saavad "töötada". Veel üks omadus: need võivad töötada madalatel temperatuuridel ja mõõduka pH juures ning katalüsaatoritena on need stabiilsemad kui ükski teine ​​kemikaal.

Ensüümid kui katalüsaatorid kiirendavad ainevahetusprotsesse ja muid reaktsioone.

Tavaliselt koosnevad need protsessid kindlatest etappidest, millest igaüks vajab töötamiseks spetsiifilist ensüümi. Ilma selleta ei saa teisendus- või kiirendustsükkel lõpule viia.

Ensüümide kõigist funktsioonidest on ehk kõige tuntum katalüsaator. See tähendab, et ensüümid kombineerivad keemilisi reaktiive nii, et vähenevad toote kiiremaks moodustamiseks vajalikud energiakulud. Ilma nende aineteta oleksid keemilised reaktsioonid kulgenud sadu kordi aeglasemalt. Kuid ensüümide võimed ei piirdu sellega. Kõik elusorganismid sisaldavad energiat, mida nad vajavad elu jätkamiseks. Adenosiintrifosfaat ehk ATP on laetud aku, mis varustab rakke energiaga. Kuid ATP toimimine on ilma ensüümideta võimatu. Ja peamine ensüüm, mis toodab ATP-d, on süntaas. Iga energiaks muudetava glükoosi molekuli kohta toodab süntaas umbes 32–34 ATP molekuli.

Lisaks kasutatakse meditsiinis aktiivselt ensüüme (lipaas, amülaas, proteaas). Eelkõige toimivad need seedehäirete raviks kasutatavate ensümaatiliste preparaatide, nagu "Festal", "Mezim", "Panzinorm", "Pankreatiin" komponendina. Kuid mõned ensüümid võivad mõjutada ka vereringesüsteemi (lahutada trombe), kiirendada mädaste haavade paranemist. Ja isegi vähivastases ravis kasutatakse ka ensüüme.

Ensüümi aktiivsust määravad tegurid

Kuna ensüüm on võimeline reaktsioone mitmekordselt kiirendama, määrab tema aktiivsuse nn pöörete arv. See termin tähistab substraadi (reagendi) molekulide arvu, mida 1 ensüümi molekul suudab 1 minuti jooksul muundada. Siiski on reaktsioonikiirust määravad mitmed tegurid:

  1. Substraadi kontsentratsioon.

Substraadi kontsentratsiooni suurenemine põhjustab reaktsiooni kiirenemist. Mida rohkem on toimeaine molekule, seda kiiremini reaktsioon kulgeb, kuna kaasatud on rohkem aktiivseid keskusi. Kuid kiirendamine on võimalik ainult seni, kuni kõik ensüümi molekulid on kaasatud. Pärast seda ei põhjusta isegi substraadi kontsentratsiooni suurenemine reaktsiooni kiirenemist.

  1. Temperatuur.

Tavaliselt põhjustab temperatuuri tõus reaktsioonide kiirenemist. See reegel töötab enamiku ensümaatiliste reaktsioonide puhul, kuid ainult seni, kuni temperatuur tõuseb üle 40 kraadi Celsiuse järgi. Pärast seda märki hakkab reaktsioonikiirus järsult langema. Kui temperatuur langeb alla kriitilise piiri, suureneb ensümaatiliste reaktsioonide kiirus uuesti. Kui temperatuur jätkab tõusmist, lagunevad kovalentsed sidemed ja ensüümi katalüütiline aktiivsus kaob igaveseks.

  1. Happelisus.

Ensümaatiliste reaktsioonide kiirust mõjutab ka pH väärtus. Igal ensüümil on oma optimaalne happesuse tase, mille juures reaktsioon kulgeb kõige adekvaatsemalt. PH taseme muutus mõjutab ensüümi aktiivsust ja seega ka reaktsiooni kiirust. Kui muutused on liiga suured, kaotab substraat võime aktiivse tuumaga seonduda ja ensüüm ei saa enam reaktsiooni katalüüsida. Nõutava pH taseme taastamisega taastub ka ensüümi aktiivsus.

Inimkehas esinevad ensüümid võib jagada kahte rühma:

  • metaboolne;
  • seedimist soodustav.

Metaboolne “töö” toksiliste ainete neutraliseerimiseks, samuti energia ja valkude tootmise soodustamiseks. Ja loomulikult kiirendavad need kehas biokeemilisi protsesse.

Mille eest seedesüsteem vastutab, selgub nimest. Kuid ka siin töötab selektiivsuse põhimõte: teatud tüüpi ensüüm mõjutab ainult ühte tüüpi toitu. Seetõttu võite seedimise parandamiseks kasutada väikest nippi. Kui organism ei seedi toidust midagi hästi, siis tuleb toidukorda täiendada ensüümi sisaldava tootega, mis on võimeline raskesti seeditavat toitu lagundama.

Toiduensüümid on katalüsaatorid, mis lagundavad toidu olekusse, kus organism suudab neist kasulikke aineid omastada. Seedeensüüme on mitut tüüpi. Inimkehas leidub seedetrakti erinevates osades erinevat tüüpi ensüüme.

Suuõõs

Selles etapis mõjutab alfa-amülaas toitu. See lagundab kartulites, puuviljades, köögiviljades ja muudes toiduainetes leiduvaid süsivesikuid, tärklist ja glükoosi.

Kõht

Siin lagundab pepsiin valgud peptiidideks ja želatinaas lihas leiduva želatiini ja kollageeni.

Pankreas

Selles etapis "töötage":

  • trüpsiin - vastutab valkude lagunemise eest;
  • alfa kümotrüpsiin – aitab kaasa valkude imendumisele;
  • elastaasid - lagundavad teatud tüüpi valke;
  • nukleaasid – aitavad lagundada nukleiinhappeid;
  • steapsiin – soodustab rasvaste toitude imendumist;
  • amülaas - vastutab tärkliste assimilatsiooni eest;
  • lipaas – lagundab piimatoodetes, pähklites, õlides ja lihas leiduvaid rasvu (lipiide).

Peensoolde

Nad "lummavad" üle toiduosakesi:

  • peptidaasid - lõikavad peptiidühendid aminohapete tasemele;
  • sahharaas – aitab omastada keerulisi suhkruid ja tärklisi;
  • maltaas – lagundab disahhariidid monosahhariidideks (linnasesuhkur);
  • laktaas – lagundab laktoosi (piimatoodetes leiduv glükoos);
  • lipaas - soodustab triglütseriidide, rasvhapete imendumist;
  • erepsiin - mõjutab valke;
  • isomaltaas - "töötab" maltoosi ja isomaltoosiga.

Käärsool

Siin täidavad ensüümide funktsioone:

  • Escherichia coli - vastutab laktoosi seedimise eest;
  • laktobatsillid – mõjutab laktoosi ja mõningaid teisi süsivesikuid.

Lisaks nendele ensüümidele on olemas ka:

  • diastaas - seedib taimset tärklist;
  • invertaas – lagundab sahharoosi (lauasuhkur);
  • glükoamülaas - muudab tärklise glükoosiks;
  • alfa-galaktosidaas – aitab kaasa ubade, seemnete, sojatoodete, juurviljade ja lehtköögiviljade seedimisele;
  • bromelain – ensüüm, mis saadakse, soodustab erinevat tüüpi valkude lagunemist, on efektiivne erinevatel keskkonna happesuse tasemetel, on põletikuvastase toimega;
  • papaiin – toorest papaiast eraldatud ensüüm, soodustab väikeste ja suurte valkude lagunemist, on efektiivne paljude substraatide ja happesuse korral.
  • tsellulaas – lagundab tselluloosi, taimseid kiude (inimorganismis ei leidu);
  • endoproteaas – lõhustab peptiidsidemeid;
  • veise sapi ekstrakt – loomset päritolu ensüüm, stimuleerib soolemotoorikat;
    • ja muud mineraalid;
  • ksülanaas – lagundab teraviljast saadava glükoosi.

Katalüsaatorid toodetes

Ensüümid on tervisele üliolulised, kuna aitavad organismil lagundada toidukomponendid toitainete kasutamiseks sobivasse olekusse. Soolestik ja kõhunääre toodavad mitmesuguseid ensüüme. Kuid peale selle leidub paljusid nende seedimist soodustavaid toitaineid ka mõnes toidus.

Fermenteeritud toidud on peaaegu ideaalne kasulike bakterite allikas, mis on vajalik õigeks seedimiseks. Ja ajal, mil farmatseutilised probiootikumid "töötavad" ainult seedesüsteemi ülemises osas ja sageli ei jõua soolestikku, on ensümaatiliste toodete mõju tunda kogu seedetraktis.

Näiteks sisaldavad aprikoosid kasulike ensüümide segu, sealhulgas invertaasi, mis vastutab glükoosi lagundamise eest ja soodustab kiiret energia vabanemist.

Avokaadod võib olla loomulik lipaasi allikas (soodustab kiiremat lipiidide seedimist). Organismis toodab seda ainet kõhunääre. Aga selleks, et selle oreli elu lihtsamaks teha, võib end hellitada näiteks avokaadosalatiga - maitsev ja tervislik.

Lisaks sellele, et banaan on ehk kõige tuntum kaaliumiallikas, varustab banaan organismi ka amülaasi ja maltaasi. Amülaasi leidub ka leivas, kartulis ja teraviljas. Maltaas aitab lagundada maltoosi ehk nn linnasesuhkrut, mida õlles ja maisisiirupis leidub ohtralt.

Teine eksootiline puuvili, ananass, sisaldab mitmesuguseid ensüüme, sealhulgas bromelaiini. Ja mõnede uuringute kohaselt on tal ka vähi- ja põletikuvastased omadused.

Ekstremofiilid ja tööstus

Ekstremofiilid on ained, mis suudavad säilitada elutähtsat aktiivsust ekstreemsetes tingimustes.

Elusorganisme, aga ka nende toimimist võimaldavaid ensüüme, on leitud keemispunktilähedase temperatuuriga geisritest ja sügavalt jääst, aga ka äärmusliku soolsusega tingimustes (USA-s Death Valley). Lisaks on teadlased leidnud ensüüme, mille pH tase, nagu selgus, ei ole samuti tõhusa töö põhinõue. Teadlased uurivad erilise huviga ekstremofiilseid ensüüme kui aineid, mida saab tööstuses laialdaselt kasutada. Kuigi tänapäeval on ensüümid juba leidnud oma kasutust tööstuses bioloogiliselt ja keskkonnasõbralike ainetena. Ensüüme kasutatakse toiduainetööstuses, kosmetoloogias ja kodukeemia tootmisel.

Pealegi on ensüümide "teenused" sellistel juhtudel odavamad kui sünteetilised analoogid. Lisaks on looduslikud ained biolagunevad, mis muudab nende kasutamise keskkonnasõbralikuks. Looduses leidub mikroorganisme, mis on võimelised ensüüme lagundama üksikuteks aminohapeteks, millest saavad seejärel uue bioloogilise ahela komponendid. Aga see, nagu öeldakse, on hoopis teine ​​lugu.

· Ensüümide struktuur ja toimemehhanism · Ensüümide mitu vormi · Meditsiiniline tähtsus · Praktiline kasutamine · Märkmed · Kirjandus ja keskpunkt

Ensüümide aktiivsuse määrab nende kolmemõõtmeline struktuur.

Nagu kõik valgud, sünteesitakse ensüümid lineaarse aminohapete ahelana, mis volditakse teatud viisil. Iga aminohappejärjestus on volditud erilisel viisil ja saadud molekulil (valgugloobulil) on ainulaadsed omadused. Valgukompleksi moodustamiseks saab kombineerida mitut valguahelat. Valkude tertsiaarne struktuur hävib kuumuse või teatud kemikaalidega kokkupuutel.

Ensüümide aktiivne keskus

Ensüümi poolt katalüüsitava keemilise reaktsiooni mehhanismi uurimine koos vahe- ja lõppsaaduste määramisega reaktsiooni erinevates etappides eeldab täpseid teadmisi ensüümi tertsiaarse struktuuri geomeetriast ja funktsionaalsest olemusest. selle molekuli rühmad, mis tagavad sellel substraadil toime spetsiifilisuse ja kõrge katalüütilise aktiivsuse ning lisaks ensüümmolekuli saidi (kohtade) keemilise olemuse, mis tagab suure katalüütilise reaktsiooni kiiruse. Tavaliselt on ensümaatilistes reaktsioonides osalevad substraadi molekulid ensüümi molekulidega võrreldes suhteliselt väikesed. Seega sisenevad ensüümi-substraadi komplekside moodustumisel otsesesse keemilisse interaktsiooni ainult polüpeptiidahela aminohappejärjestuse piiratud fragmendid - "aktiivne keskus" - ainulaadne aminohappejääkide kombinatsioon ensüümi molekulis, mis tagab otsese interaktsiooni. substraadi molekuliga ja otsene osalemine katalüüsiaktis.

Tavapäraselt eristatakse aktiivset keskust:

  • katalüütiline keskus - vahetult keemiliselt interakteeruv substraadiga;
  • sidumiskeskus (kontakt- või "ankurduskoht") - substraadi suhtes spetsiifilise afiinsuse tagamine ja ensüümi-substraadi kompleksi moodustumine.

Reaktsiooni katalüüsimiseks peab ensüüm seonduma ühe või mitme substraadiga. Ensüümi valguahel voldib kokku nii, et kerakese pinnale tekib tühimik või õõnsus, kus substraadid seonduvad. Seda piirkonda nimetatakse substraadi sidumissaidiks. Tavaliselt langeb see kokku ensüümi aktiivse keskusega või asub selle lähedal. Mõned ensüümid sisaldavad ka kofaktorite või metalliioonide sidumissaite.

Substraadiga ühenduv ensüüm:

  • puhastab aluspinna veekihist
  • asetab reageerivad substraadi molekulid ruumi viisil, mis on vajalik reaktsiooni kulgemiseks
  • valmistab reaktsiooniks ette (näiteks polariseerib) substraadi molekule.

Tavaliselt toimub ensüümi kinnitumine substraadiga ioon- või vesiniksidemete, harva kovalentsete sidemete tõttu. Reaktsiooni lõpus eraldatakse selle saadus (või tooted) ensüümist.

Selle tulemusena vähendab ensüüm reaktsiooni aktiveerimisenergiat. Seda seetõttu, et ensüümi juuresolekul kulgeb reaktsioon erinevat rada pidi (tegelikult toimub erinev reaktsioon), näiteks:

Ensüümi puudumisel:

  • A + B = AB

Ensüümi juuresolekul:

  • A + F = AF
  • AF + B = AVF
  • AVF = AV + F

kus A, B on substraadid, AB on reaktsiooniprodukt, F on ensüüm.

Ensüümid ei suuda iseseisvalt anda energiat endergoonilistele reaktsioonidele (mille jaoks on vaja energiat). Seetõttu ühendavad selliseid reaktsioone läbi viivad ensüümid need eksergooniliste reaktsioonidega, mis vabastavad rohkem energiat. Näiteks biopolümeeride sünteesireaktsioonid on sageli seotud ATP hüdrolüüsi reaktsiooniga.

Mõnede ensüümide aktiivseid keskusi iseloomustab kooperatiivsuse nähtus.

Spetsiifilisus

Ensüümid on tavaliselt oma substraatide suhtes kõrge spetsiifilisusega (substraadi spetsiifilisus). See saavutatakse substraadi molekuli ja ensüümi substraadi sidumissaidi kuju, laengute jaotuse ja hüdrofoobsete piirkondade osalise komplementaarsuse kaudu. Ensüümid näitavad tavaliselt ka kõrget stereospetsiifilisust (nad moodustavad tootena ainult ühe võimalikest stereoisomeeridest või substraadina kasutatakse ainult ühte stereoisomeeri), regioselektiivsust (moodustavad või katkestavad keemilise sideme ainult ühes võimalikus asendis). substraat) ja kemoselektiivsus (nad katalüüsivad ainult ühte keemilist reaktsiooni mitmest antud tingimustes võimalikust). Vaatamata üldisele kõrgele spetsiifilisuse tasemele võib ensüümide substraadi ja reaktsiooni spetsiifilisus olla erinev. Näiteks trüpsiini endopeptidaas katkestab peptiidsideme alles pärast arginiini või lüsiini, kui sellele ei järgne proliini, ja pepsiin on palju vähem spetsiifiline ja võib lõhkuda peptiidsideme pärast paljusid aminohappeid.

Võtmeluku mudel

1890. aastal tegi Emil Fischer ettepaneku, et ensüümide spetsiifilisuse määrab ensüümi kuju ja substraadi täpne vastavus. Seda eeldust nimetatakse võtmeluku mudeliks. Ensüüm ühineb substraadiga, moodustades lühiajalise ensüümi-substraadi kompleksi. Samal ajal, hoolimata asjaolust, et see mudel selgitab ensüümide kõrget spetsiifilisust, ei selgita see praktikas täheldatavat üleminekuoleku stabiliseerumise nähtust.

Indutseeritud sobitusmudel

1958. aastal pakkus Daniel Koshland välja võtmeluku mudeli modifikatsiooni. Ensüümid ei ole üldiselt jäigad, vaid paindlikud molekulid. Ensüümi aktiivne sait võib pärast substraadi sidumist muuta oma konformatsiooni. Aktiivse tsentri aminohapete kõrvalrühmad võtavad positsiooni, mis võimaldab ensüümil täita oma katalüütilist funktsiooni. Mõnel juhul muudab substraadi molekul konformatsiooni ka pärast aktiivse saidiga seondumist. Erinevalt klahviluku mudelist selgitab indutseeritud sobivusmudel mitte ainult ensüümide spetsiifilisust, vaid ka üleminekuoleku stabiliseerumist. Seda mudelit nimetatakse "kindakäeks".

Modifikatsioonid

Pärast valguahela sünteesi läbivad paljud ensüümid modifikatsioone, ilma milleta ei avalda ensüüm täielikult oma aktiivsust. Selliseid modifikatsioone nimetatakse translatsioonijärgseteks modifikatsioonideks (töötluseks). Üks levinumaid modifikatsioonitüüpe on keemiliste rühmade kinnitamine polüpeptiidahela külgjääkidele. Näiteks fosforhappejäägi lisamist nimetatakse fosforüülimiseks ja seda katalüüsib ensüüm kinaas. Paljud eukarüootsed ensüümid on glükosüülitud, st modifitseeritud süsivesikute iseloomuga oligomeeridega.

Teine levinud translatsioonijärgse modifikatsiooni tüüp on polüpeptiidahela lõhustamine. Näiteks kümotrüpsiini (proteaas, mis osaleb seedimises) toodetakse polüpeptiidi saidi lõhustamise teel kümotrüpsinogeenist. Kümotrüpsinogeen on kümotrüpsiini inaktiivne eelkäija ja sünteesitakse kõhunäärmes. Mitteaktiivne vorm transporditakse makku, kus see muundatakse kümotrüpsiiniks. Selline mehhanism on vajalik selleks, et vältida kõhunäärme ja teiste kudede lagunemist enne ensüümi makku sisenemist. Ensüümi mitteaktiivset prekursorit nimetatakse ka "zymogeeniks".

Ensüümi kofaktorid

Mõned ensüümid täidavad katalüütilist funktsiooni iseseisvalt, ilma lisakomponentideta. Siiski on ensüüme, mis vajavad katalüüsi läbiviimiseks mittevalgulisi komponente. Kofaktoriteks võivad olla nii anorgaanilised molekulid (metalliioonid, raua-väävli klastrid jne) kui ka orgaanilised (näiteks flaviin või heem). Ensüümiga tihedalt seotud orgaanilisi kofaktoreid nimetatakse ka proteesrühmadeks. Orgaanilisi kofaktoreid, mida saab ensüümist eraldada, nimetatakse koensüümideks.

Ensüümi, mis vajab katalüütiliseks aktiivsuseks kofaktorit, kuid ei ole sellega seotud, nimetatakse apoensüümiks. Apo-ensüümi koos kofaktoriga nimetatakse holoensüümiks. Enamik kofaktoreid on ensüümiga seotud mittekovalentsete, kuid üsna tugevate interaktsioonide kaudu. On ka selliseid proteesrühmi, mis on ensüümiga kovalentselt seotud, näiteks tiamiinpürofosfaat püruvaatdehüdrogenaasis.

Ensüümide reguleerimine

Mõnel ensüümil on väikesed molekulide sidumissaidid; need võivad olla substraadid või ensüümi siseneva metaboolse raja tooted. Need vähendavad või suurendavad ensüümi aktiivsust, mis loob võimaluse tagasiside saamiseks.

Lõpptoote inhibeerimine

Metaboolne rada on järjestikuste ensümaatiliste reaktsioonide ahel. Sageli on ainevahetusraja lõpp-produktiks ensüümi inhibiitor, mis kiirendab antud metaboolse raja esimestest reaktsioonidest. Kui lõppsaadust on liiga palju, toimib see esimese ensüümi inhibiitorina ja kui pärast seda lõppsaadust on liiga vähe, aktiveeritakse uuesti esimene ensüüm. Seega on lõpptoote pärssimine negatiivse tagasiside põhimõttel oluline viis homöostaasi (keha sisekeskkonna tingimuste suhteline püsivus) säilitamiseks.

Keskkonnatingimuste mõju ensüümi aktiivsusele

Ensüümide aktiivsus sõltub tingimustest rakus või organismis - rõhk, keskkonna happesus, temperatuur, lahustunud soolade kontsentratsioon (lahuse ioontugevus) jne.

0

Ensüümide teaduse arengulugu

Kõik eluprotsessid põhinevad tuhandetel keemilistel reaktsioonidel. Nad lähevad kehasse ilma kõrget temperatuuri ja rõhku kasutamata, see tähendab kergetes tingimustes. Inimese ja loomarakkudes oksüdeerunud ained põlevad kiiresti ja tõhusalt, rikastades organismi energia ja ehitusmaterjalidega. Kuid samu aineid saab säilitada aastaid nii konserveeritud (õhust eraldatud) kujul kui ka õhus hapniku juuresolekul. Näiteks liha- ja kalakonservid, pastöriseeritud piim, suhkur, teraviljad ei lagune päris pikal säilitamisel. Võimalus elusorganismis tooteid kiiresti seedida on tingitud spetsiaalsete bioloogiliste katalüsaatorite - ensüümide - olemasolust rakkudes.

Ensüümid on spetsiifilised valgud, mis on osa elusorganismide kõigist rakkudest ja kudedest ning mis täidavad bioloogiliste katalüsaatorite rolli. Inimesed on ensüüme tundma õppinud juba pikka aega. Möödunud sajandi alguses Peterburis sai K.S.Kirchhoff teada, et idandatud oder on võimeline muutma polüsahhariidtärklise disahhariidiks maltoosiks ning pärmiekstrakt lõhestas peedisuhkru monosahhariidideks – glükoosiks ja fruktoosiks. Need olid esimesed fermentoloogia uuringud. Ja ensümaatiliste protsesside praktiline rakendamine on tuntud juba ammusest ajast. See on viinamarjade kääritamine ja leiva valmistamisel juuretis, juustu valmistamine ja palju muud.

Nüüd kasutatakse erinevates õpikutes, käsiraamatutes ja teaduskirjanduses kahte mõistet: "ensüümid" ja "ensüümid". Need nimed on identsed. Need tähendavad sama asja – bioloogilisi katalüsaatoreid. Esimene sõna tõlgitakse kui "juuretis", teine ​​- "pärmis".

Nad ei kujutanud pikka aega ette, mis pärmis toimub, milline jõud selles on, mis paneb ained lagunema ja lihtsamaks muutuma. Alles pärast mikroskoobi leiutamist leiti, et pärm on suure hulga mikroorganismide kogum, mis kasutab suhkrut peamise toitainena. Teisisõnu, iga pärmirakk on "täidetud" ensüümidega, mis võivad suhkrut lagundada. Kuid samal ajal oli teada ka teisi bioloogilisi katalüsaatoreid, mis ei olnud suletud elavasse rakku, vaid elasid vabalt väljaspool seda. Näiteks leiti neid maomahlade koostises, rakuekstraktides. Sellega seoses eristati minevikus kahte tüüpi katalüsaatoreid: usuti, et ensüümid ise on rakust lahutamatud ega saa sellest väljaspool toimida, see tähendab, et nad olid "organiseeritud". Ja "desorganiseeritud" katalüsaatoreid, mis võivad töötada väljaspool rakku, nimetati ensüümideks. Seda "elusate" ensüümide ja "elutute" ensüümide vastandumist seletati vitalistide mõjuga, materialismi ja idealismi võitlusega loodusteadustes. Teadlaste seisukohad jagunesid kaheks. Mikrobioloogia rajaja L. Pasteur väitis, et ensüümide aktiivsuse määrab raku eluiga. Kui rakk hävib, peatub ka ensüümi toime. Keemikud eesotsas J. Liebigiga töötasid välja puhtkeemilise fermentatsiooniteooria, tõestades, et ensüümide aktiivsus ei sõltu raku olemasolust.

1871. aastal hävitas vene arst MM Manasseina pärmirakud, hõõrudes neid jõeliivaga. Rakujäätmetest eraldatud rakumahl säilitas suhkru kääritamise võime. See vene arsti lihtne ja veenev kogemus jäeti tsaari-Venemaal tähelepanuta. Veerand sajandit hiljem sai saksa teadlane E. Buchner eluspärmi pressimisel rõhu all kuni 5 · 10 6 Pa rakuvaba mahla. See mahl, nagu eluspärm, kääritab suhkrut, moodustades alkoholi ja süsinikmonooksiidi (IV):

A. N. Lebedevi tööd pärmirakkude uurimisel ja teiste teadlaste tööd tegid bioloogilise katalüüsi teoorias lõpu vitalistlikele mõistetele ning mõisteid "ensüüm" ja "ensüüm" hakati kasutama vaheldumisi.

Tänapäeval on fermentoloogia iseseisev teadus. Isoleeriti ja uuriti umbes 2000 ensüümi. Sellesse teadusesse andsid oma panuse nõukogude teadlased - meie kaasaegsed A.E.Braunstein, V.N. Orekhovitš, V.A.Engelgard, A.A.

Ensüümide keemiline olemus

Eelmise sajandi lõpus pakuti välja, et ensüümid on valgud või mingid ained, mis on valkudele väga sarnased. Ensüümide aktiivsuse kadu kuumutamisel on väga sarnane valgu kuumdenatureerimisega. Denatureerimise ja inaktiveerimise temperatuurivahemik on sama. Nagu teate, võib valkude denaturatsiooni põhjustada mitte ainult kuumutamine, vaid ka hapete, raskmetallide soolade, leeliste toime, pikaajaline kokkupuude ultraviolettkiirgusega. Need samad keemilised ja füüsikalised tegurid põhjustavad ensüümi aktiivsuse kadu.

Lahustes käituvad ensüümid, nagu ka valgud, elektrivoolu toimel sarnaselt: molekulid liiguvad katoodile või anoodile. Vesinikuioonide kontsentratsiooni muutus valkude või ensüümide lahustes põhjustab nende poolt positiivse või negatiivse laengu akumuleerumist. See tõestab ensüümide amfoteerset olemust ja kinnitab ka nende valgulist olemust. Teine tõend ensüümide valgulise olemuse kohta on see, et nad ei läbi poolläbilaskvaid membraane. See tõestab ka nende suurt molekulmassi. Aga kui ensüümid on valgud, siis dehüdratsiooni ajal ei tohiks nende aktiivsus väheneda. Eksperimendid kinnitavad selle oletuse õigsust.

I. P. Pavlovi laboris viidi läbi huvitav katse. Koertel fistuli kaudu maomahla saamisel leidsid töötajad, et mida rohkem on mahlas valku, seda suurem on selle aktiivsus, st tuvastatud valk on maomahla ensüüm.

Seega tõendavad denaturatsiooni ja liikuvuse nähtused elektriväljas, molekulide amfoteersus, kõrgmolekulaarne olemus, võime lahusest sadestuda dehüdreerivate ainete (atsetoon või alkohol) toimel ensüümide valgulist olemust.

Tänaseks on see fakt kindlaks tehtud paljude, veelgi peenemate füüsikaliste, keemiliste või bioloogiliste meetoditega.

Teame juba, et valgud on koostiselt väga erinevad ja ennekõike võivad need olla lihtsad või keerulised. Millised valgud on praegu teadaolevad ensüümid?

Erinevate riikide teadlased on kindlaks teinud, et paljud ensüümid on lihtsad valgud. See tähendab, et hüdrolüüsi käigus lagunevad nende ensüümide molekulid ainult aminohapeteks. Selliste valkude-ensüümide hüdrolüsaadis ei leidu midagi peale aminohapete. Lihtsate ensüümide hulka kuuluvad pepsiin - ensüüm, mis seedib maos valke ja sisaldub maomahlas, trüpsiin - pankrease mahla ensüüm, papaiin - taimne ensüüm, ureaas jne.

Komplekssete ensüümide hulka kuuluvad lisaks aminohapetele ka mittevalgulised ained. Näiteks mitokondritesse ehitatud redoksensüümid sisaldavad lisaks valguosale raua, vase ja teiste termostabiilsete rühmade aatomeid. Ensüümi mittevalguline osa võib olla ka keerulisemad ained: vitamiinid, nukleotiidid (nukleiinhapete monomeerid), kolme fosforijäägiga nukleotiidid jne. Leppisime kokku, et nimetame sellistes kompleksvalkudes mittevalgulist osa – koensüümiks, ja valgu osa – apoensüüm.

Ensüümide erinevus mittebioloogilistest katalüsaatoritest

Kooliõpikutes ja keemiaõpikutes analüüsitakse üksikasjalikult katalüsaatorite toimet, antakse ettekujutus energiabarjäärist, aktiveerimisenergiast. Tuletagem vaid meelde, et katalüsaatorite roll seisneb nende võimes aktiveerida reaktsioonis osalevate ainete molekule. See viib aktiveerimisenergia vähenemiseni. Reaktsioon kulgeb vaheühendite moodustumisega mitte ühes, vaid mitmes etapis. Katalüsaatorid ei muuda reaktsiooni suunda, vaid mõjutavad ainult keemilise tasakaaluseisundi saavutamise kiirust. Katalüüsitud reaktsioonis kulutatakse alati vähem energiat kui katalüüsimata reaktsioonis. Reaktsiooni käigus muudab ensüüm pakendit, "pingutab" ja reaktsiooni lõppedes omandab algse struktuuri, naaseb algsele kujule.

Ensüümid on samad katalüsaatorid. Kõik katalüüsi seadused on neile omased. Ensüümid on aga valgud ja see annab neile erilised omadused. Mis on ensüümidel ühist meile tuttavate katalüsaatoritega, näiteks plaatina, vanaadium(V)oksiidi ja teiste anorgaaniliste reaktsioonide kiirendajatega ning mis neid eristab?

Sama anorgaanilist katalüsaatorit saab kasutada erinevates tööstusharudes. Ja ensüüm katalüüsib ainult ühte reaktsiooni või ühte tüüpi reaktsiooni, see tähendab, et see on spetsiifilisem kui anorgaaniline katalüsaator.

Temperatuur mõjutab alati keemiliste reaktsioonide kiirust. Enamik reaktsioone anorgaaniliste katalüsaatoritega toimub väga kõrgetel temperatuuridel. Temperatuuri tõustes reaktsioonikiirus reeglina suureneb (joonis 1). Ensümaatiliste reaktsioonide puhul on see tõus piiratud teatud temperatuuriga (temperatuuri optimum). Temperatuuri edasine tõus põhjustab muutusi ensüümi molekulis, mis viib reaktsioonikiiruse vähenemiseni (joonis 1). Kuid mõned ensüümid, näiteks kuumade looduslike allikate vees leiduvad mikroorganismide ensüümid, mitte ainult ei talu vee keemistemperatuurile lähedasi temperatuure, vaid näitavad isegi oma maksimaalset aktiivsust. Enamiku ensüümide jaoks on optimaalne temperatuur 35–45 ° C lähedal. Kõrgematel temperatuuridel nende aktiivsus väheneb ja seejärel toimub täielik termiline denaturatsioon.

Riis. 1. Temperatuuri mõju ensüümi aktiivsusele: 1 - reaktsioonikiiruse tõus, 2 - reaktsioonikiiruse langus.

Paljud anorgaanilised katalüsaatorid on kõige tõhusamad tugevalt happelises või tugevalt aluselises keskkonnas. Erinevalt neist on ensüümid aktiivsed ainult lahuse happesuse füsioloogilistel väärtustel, ainult sellisel vesinikioonide kontsentratsioonil, mis on kooskõlas raku, elundi või süsteemi elu ja normaalse toimimisega.

Reaktsioonid anorgaaniliste katalüsaatorite osalusel kulgevad reeglina kõrgel rõhul ja ensüümid töötavad normaalsel (atmosfäärirõhul).

Ja kõige üllatavam erinevus ensüümi ja teiste katalüsaatorite vahel on see, et ensüümide poolt katalüüsitavate reaktsioonide kiirus on kümneid tuhandeid ja mõnikord isegi miljoneid kordi suurem kui see, mida on võimalik saavutada anorgaaniliste katalüsaatorite osalusel.

Tuntud vesinikperoksiid, mida kasutatakse igapäevaelus pleegitava ja desinfitseeriva ainena, laguneb aeglaselt ilma katalüsaatoriteta:

Anorgaanilise katalüsaatori (rauasoolade) juuresolekul kulgeb see reaktsioon mõnevõrra kiiremini. Ja katalaas (peaaegu kõigis rakkudes esinev ensüüm) hävitab vesinikperoksiidi kujuteldamatu kiirusega: üks katalaasi molekul lagundab ühe minuti jooksul rohkem kui 5 miljonit H2O2 molekuli.

Katalaasi universaalne jaotumine aeroobsete organismide kõigi organite rakkudes ja selle ensüümi kõrge aktiivsus on seletatav asjaoluga, et vesinikperoksiid on võimas raku mürk. Seda toodetakse rakkudes paljude reaktsioonide kõrvalsaadusena, kuid valvel on ensüüm katalaas, mis nüüd lagundab vesinikperoksiidi kahjutuks hapnikuks ja veeks.

Ensüümi aktiivne keskus

Katalüüsitud reaktsiooni kohustuslik etapp on ensüümi interaktsioon ainega, mille muundumist see katalüüsib - substraadiga: moodustub ensüümi-substraadi kompleks. Ülaltoodud näites on vesinikperoksiid katalaasi toime substraat.

Selgub, et ensümaatilistes reaktsioonides on substraadi molekul kordades väiksem kui ensüümvalgu molekul. Järelikult ei saa substraat kontakteeruda kogu tohutu ensüümi molekuliga, vaid ainult mõne selle väikese osaga või isegi eraldi rühmaga, aatomiga. Selle oletuse kinnitamiseks lõikasid teadlased ensüümist välja ühe või mitu aminohapet ja see ei mõjutanud või peaaegu ei mõjutanud katalüüsitud reaktsiooni kiirust. Kuid teatud spetsiifiliste aminohapete või rühma lõhustamine viis ensüümi katalüütiliste omaduste täieliku kadumiseni. Nii tekkis idee ensüümi aktiivsest keskusest.

Aktiivne keskus on valgu molekuli osa, mis tagab ensüümi ühenduse substraadiga ja võimaldab substraadi edasisi transformatsioone. Uuritud on mitmeid erinevate ensüümide aktiivseid keskusi. See on kas funktsionaalne rühm (näiteks seriini OH-rühm) või üks aminohape. Mõnikord on teatud järjekorras katalüütilise toime saavutamiseks vaja mitut aminohapet.

Aktiivse keskuse osana eristatakse valdkondi, mis on oma funktsioonide poolest erinevad. Mõned aktiivse keskuse alad tagavad nakkumise aluspinnaga, tugeva kontakti sellega. Seetõttu nimetatakse neid ankur- või kontaktaladeks. Teised täidavad oma katalüütilist funktsiooni, aktiveerivad substraadi - katalüütilised saidid. See aktiivse saidi tingimuslik jaotus aitab täpsemalt kujutada katalüütilise reaktsiooni mehhanismi.

Samuti on uuritud keemilise sideme tüüpi ensüümi-substraadi kompleksides. Aine (substraat) hoitakse ensüümil kinni erinevat tüüpi sidemete osalusel: vesiniksillad, ioonsed, kovalentsed, doonor-aktseptor sidemed, van der Waalsi adhesioonijõud.

Ensüümide molekulide deformatsioon lahuses põhjustab selle isomeeride ilmumist, mis erinevad tertsiaarse struktuuri poolest. Teisisõnu orienteerib ensüüm oma aktiivses keskuses sisalduvaid funktsionaalrühmi nii, et avaldub suurim katalüütiline aktiivsus. Kuid substraadi molekulid võivad ka ensüümiga suhtlemisel deformeeruda, "tüveneda". Need kaasaegsed ensüümi-substraadi interaktsiooni kontseptsioonid erinevad varem domineerinud E. Fischeri teooriast, kes uskus, et substraadi molekul vastab täpselt ensüümi aktiivsele keskusele ja sobib sellega nagu luku võti.

Ensüümi omadused

Ensüümide kõige olulisem omadus on ühe mitmest teoreetiliselt võimalikust reaktsioonist eelistatud kiirendus. See võimaldab substraatidel valida mitmete võimalike radade hulgast organismile kõige kasulikuma transformatsiooniahela.

Sõltuvalt tingimustest on ensüümid võimelised katalüüsima nii otseseid kui ka pöördreaktsioone. Näiteks püroviinamarihape muundatakse ensüümi laktaatdehüdrogenaasi mõjul käärimise lõpp-produktiks - piimhappeks. Sama ensüüm katalüüsib pöördreaktsiooni ja see sai oma nime mitte otsese, vaid pöördreaktsiooni järgi. Mõlemad reaktsioonid esinevad kehas erinevatel tingimustel:

Sellel ensüümide omadusel on suur praktiline tähtsus.

Teine oluline ensüümide omadus on termiline labiilsus ehk kõrge tundlikkus temperatuurimuutuste suhtes. Oleme juba öelnud, et ensüümid on valgud. Enamiku neist põhjustab temperatuur üle 70 ° C denatureerumist ja aktiivsuse kaotust. Keemia käigust on teada, et temperatuuri tõus 10 °C võrra toob kaasa reaktsioonikiiruse tõusu 2-3 korda, mis on tüüpiline ensümaatiliste reaktsioonide puhul, kuid teatud piirini. Temperatuuridel 0 ° C lähedal aeglustub ensümaatiliste reaktsioonide kiirus miinimumini. Seda omadust kasutatakse laialdaselt erinevates rahvamajanduse sektorites, eriti põllumajanduses ja meditsiinis. Näiteks kõik praegu olemasolevad meetodid neeru säilitamiseks enne patsiendile siirdamist hõlmavad selle organi jahutamist, et vähendada biokeemiliste reaktsioonide intensiivsust ja pikendada neeru eluiga enne selle siirdamist inimesele. See tehnika päästis kümnete tuhandete inimeste tervise ja elu maailmas.

Riis. 2. pH mõju ensüümi aktiivsusele.

Ensüümvalkude üks olulisemaid omadusi on nende tundlikkus keskkonna reaktsioonile, vesinikioonide või hüdroksiidioonide kontsentratsioon. Ensüümid on aktiivsed ainult söötme kitsas happesuse või aluselisuse vahemikus (pH). Näiteks pepsiini aktiivsus maoõõnes on maksimaalne pH väärtusel umbes 1-1,5. Happesuse vähenemine põhjustab seedetegevuse sügavaid häireid, toidu seedimatust ja tõsiseid tüsistusi. Bioloogia kursuselt teate, et seedimine algab juba suuõõnes, kus esineb sülje amülaas. Selle optimaalne pH väärtus on 6,8-7,4. Seedetrakti erinevatele ensüümidele on iseloomulikud suured erinevused pH optimumis (joonis 2). Keskkonna reaktsiooni muutumine toob kaasa ensüümi molekuli või isegi selle aktiivse tsentri laengute muutumise, põhjustades aktiivsuse vähenemise või täieliku kadumise.

Järgmine oluline omadus on ensüümi toime spetsiifilisus. Katalaas lagundab ainult vesinikperoksiidi, ureaas ainult uureat H 2 N-CO-NH 2, see tähendab, et ensüüm katalüüsib ainult ühe substraadi transformatsiooni, ainult selle molekuli tunneb ära. Seda spetsiifilisust peetakse absoluutseks. Kui ensüüm katalüüsib mitme sama funktsionaalrühmaga substraadi konversiooni, nimetatakse seda spetsiifilisust rühmaspetsiifiliseks. Näiteks fosfataas katalüüsib fosforhappe jäägi eemaldamist:

Omamoodi spetsiifilisus on ensüümi tundlikkus ainult ühe isomeeri suhtes - stereokeemiline spetsiifilisus.

Ensüümid mõjutavad erinevate ainete konversioonikiirust. Kuid mõned ained mõjutavad ka ensüüme, muutes dramaatiliselt nende aktiivsust. Ained, mis suurendavad ensüümide aktiivsust, aktiveerivad neid, nimetatakse aktivaatoriteks ja neid inhibeerivaid aineid nimetatakse inhibiitoriteks. Inhibiitorid võivad ensüümi pöördumatult mõjutada. Pärast nende toimet ei saa ensüüm kunagi oma reaktsiooni katalüüsida, kuna selle struktuur muutub oluliselt. Nii mõjuvad ensüümile raskmetallide soolad, happed, leelised. Pöörduva inhibiitori saab lahusest eemaldada ja ensüüm aktiveerub uuesti. Selline pöörduv inhibeerimine kulgeb sageli konkureerivalt, st substraat ja sarnane inhibiitor võitlevad aktiivse tsentri pärast. Seda inhibeerimist saab eemaldada, suurendades substraadi kontsentratsiooni ja tõrjudes välja inhibiitori aktiivsest keskusest substraadi poolt.

Paljude ensüümide oluline omadus on see, et nad on kudedes ja rakkudes inaktiivsel kujul (joonis 3). Ensüümide mitteaktiivset vormi nimetatakse proensüümiks. Klassikalised näited on pepsiini või trüpsiini mitteaktiivsed vormid. Ensüümide mitteaktiivsete vormide olemasolul on suur bioloogiline tähtsus. Kui pepsiini või trüpsiini toodetaks kohe aktiivsel kujul, siis see tooks kaasa asjaolu, et näiteks pepsiin "seedis" mao seina, see tähendab, et magu "seedis" ennast. Seda ei juhtu, sest pepsiin või trüpsiin aktiveeruvad alles pärast maoõõnde või peensoolde sattumist: maomahlas sisalduva soolhappe toimel lõhustatakse pepsiinist mitu aminohapet ja see omandab võime valke lagundada. Ja magu ennast kaitseb nüüd seedeensüümide toime eest selle õõnsust vooderdav limaskest.

Riis. 3 Trüpsinogeeni aktiivseks trüpsiiniks muutmise skeem: A - trüpsinogeen; B - trüpsiin; 1 - peptiidide eraldumise koht; 2 - vesiniksidemed; 3 - disulfiidsild; 4 - aktiveerimise käigus lõhustatud peptiid.

Ensüümi aktiveerimise protsess kulgeb tavaliselt ühel neljast viisist, mis on näidatud joonisel 4. Esimesel juhul "avab" peptiidi lõhustamine inaktiivsest ensüümist aktiivse tsentri ja muudab ensüümi aktiivseks.

Riis. 4 ensüümi aktiveerimise viisi (substraadi molekul on tähistatud varjutusega):

1 - väikese ala (peptiidi) lõhustamine proensüümist ja inaktiivse proensüümi muundamine aktiivseks ensüümiks; 2 - disulfiidsidemete moodustumine SH-rühmadest, vabastades aktiivse tsentri; 3 - valgu kompleksi moodustamine metallidega, ensüümi aktiveerimine: 4 ensüümi kompleksi moodustumine mõne ainega (see vabastab juurdepääsu aktiivsele keskusele).

Teine tee on S-S disulfiidsildade moodustumine, mis muudab aktiivse saidi juurdepääsetavaks. Kolmandal juhul aktiveerib metalli olemasolu ensüümi, mis saab töötada ainult koos selle metalliga. Neljas viis illustreerib aktiveerimist mõne aine poolt, mis seondub valgumolekuli perifeerse piirkonnaga ja deformeerib ensüümi nii, et see hõlbustab substraadi juurdepääsu aktiivsele keskusele.

Viimastel aastatel avastati veel üks ensüümide aktiivsuse reguleerimise viis, selgus, et üks ensüüm, näiteks laktaatdehüdrogenaas, võib olla mitmes üksteisest erinevas molekulaarses vormis, kuigi need kõik katalüüsivad sama reaktsiooni. Selliseid koostiselt erinevaid ensüümimolekule, mis katalüüsivad sama reaktsiooni, leidub isegi samas rakus. Neid nimetatakse isoensüümideks, st ensüümi isomeerideks. Juba nimetatud laktaatdehüdrogenaasis on leitud viis erinevat isoensüümi. Milline on sama ensüümi mitme vormi roll? Ilmselt "kindlustab" keha mõningaid eriti olulisi reaktsioone, kui rakus tingimuste muutumisel töötab üks või teine ​​isoensüümi vorm, mis annab protsessile vajaliku kiiruse ja suuna.

Ja veel üks oluline ensüümide omadus. Need toimivad rakus sageli mitte üksteisest eraldi, vaid on organiseeritud kompleksidena – ensüümsüsteemidena (joonis 5): eelmise reaktsiooni saadus on substraadiks järgmisele. Need süsteemid on ehitatud rakumembraanidesse ja tagavad aine kiire sihipärase oksüdatsiooni, "kandes" selle ensüümilt ensüümile. Sünteetilised protsessid rakus toimuvad sarnastes ensüümsüsteemides.

Ensüümide klassifikatsioon

Fermentoloogia uuritavate küsimuste ring on lai. Tervishoius, põllumajanduses, mikrobioloogias ning teistes teaduse ja praktikas kasutatavate ensüümide hulk on suur. See tekitas raskusi ensümaatiliste reaktsioonide iseloomustamisel, kuna ühte ja sama ensüümi saab nimetada kas substraadi või katalüüsitud reaktsioonide tüübi või vana, kirjanduses kindlalt kinnistunud termini järgi: näiteks pepsiin, trüpsiin. , katalaas.

Riis. 5. Rasvhappeid sünteesiva multiensüümikompleksi kavandatav struktuur (seitse ensüümi subühikut vastutavad seitsme keemilise reaktsiooni eest).

Seetõttu kinnitas 1961. aastal Moskvas toimunud rahvusvahelisel biokeemiakongressil ensüümide klassifikatsioon, mis põhineb selle ensüümi poolt katalüüsitava reaktsiooni tüübil. Ensüümi nimi sisaldab tingimata substraadi nime, see tähendab selle ensüümi poolt mõjutatud ühendi nime ja lõppu -ase. Näiteks arginaas katalüüsib arginiini hüdrolüüsi.

Selle põhimõtte kohaselt jagati kõik ensüümid kuueks klassiks.

1. Oksüdoreduktaasi ensüümid, mis katalüüsivad redoksreaktsioone, näiteks katalaas:

2. Transferaasid – ensüümid, mis katalüüsivad aatomite või radikaalide ülekannet, näiteks metüültransferaasid, kandes üle CH3 rühma:

3. Hüdrolaasid – ensüümid, mis lõhuvad molekulisiseseid sidemeid, kinnitades veemolekule, näiteks fosfataas:

4. Lüaasid - ensüümid, mis lõhustavad substraadist üht või teist rühma ilma vett lisamata, mittehüdrolüütilisel viisil, näiteks karboksüülrühma lõhustamine dekarboksülaasi toimel:

5. Isomeraasid – ensüümid, mis katalüüsivad ühe isomeeri konversiooni teiseks:

Glükoos-6-fosfaat-> glükoos-1-fosfaat

6. Ensüümid, mis katalüüsivad sünteesireaktsioone, näiteks peptiidide sünteesi aminohapetest. Seda ensüümide klassi nimetatakse süntetaasideks.

Iga ensüümi pakuti kodeerida neljakohalise šifriga, kus esimene neist tähistab klassinumbrit ja ülejäänud kolm iseloomustavad täpsemalt ensüümi omadusi, selle alamklassi ja individuaalset katalooginumbrit.

Näitena ensüümide klassifikatsioonist anname pepsiinile määratud neljakohalise koodi - 3,4,4L. Number 3 tähistab ensüümi klassi – hüdrolaasi. Järgmine number 4 kodeerib peptiidhüdrolaaside alamklassi, st neid ensüüme, mis hüdrolüüsivad täpselt peptiidsidemeid. Teine number 4 tähistab alamklassi, mida nimetatakse peptidüülpeptiidi hüdrolaasideks. See alamklass sisaldab juba üksikuid ensüüme ja esimene selles on pepsiin, millele on antud seerianumber 1.

Nii selgub selle kood - 3.4.4.1. Hüdrolaaside klassi kuuluvate ensüümide toimekohad on näidatud joonisel 6.

Riis. 6. Peptiidsidemete lõhustamine erinevate proteolüütiliste ensüümide toimel.

Ensüümi toime

Tavaliselt eraldatakse ensüümid erinevatest loomse, taimse või mikroobse päritoluga objektidest ning uuritakse nende toimet väljaspool rakku ja organismi. Need uuringud on väga olulised ensüümide toimemehhanismi mõistmiseks, nende koostise ja katalüüsitavate reaktsioonide omaduste uurimiseks. Kuid sel viisil saadud teavet ei saa mehaaniliselt otseselt üle kanda elusraku ensüümide aktiivsusele. Väljaspool rakku on raske taastoota tingimusi, milles ensüüm töötab, näiteks mitokondrites või lüsosoomides. Lisaks ei ole alati teada, kui palju olemasolevaid ensüümi molekule reaktsioonis osaleb – kas kõik või ainult osa neist.

Peaaegu alati selgub, et rakus on üks või teine ​​ensüüm, mille sisaldus ületab mitukümmend korda normaalseks ainevahetuseks vajaliku koguse. Ainevahetus on raku erinevatel eluperioodidel erineva intensiivsusega, kuid ensüüme on selles palju rohkem, kui seda vajaks ainevahetuse maksimaalne tase. Näiteks südamelihase rakkude koostis sisaldab nii palju tsütokroom c-d, mis võib läbi viia oksüdatsiooni, mis on 20 korda suurem kui südamelihase maksimaalne hapnikutarbimine. Hiljem avastati aineid, mis suudavad osa ensüümi molekule "välja lülitada". Need on nn pärssivad tegurid. Ensüümide toimemehhanismi mõistmiseks on oluline ka see, et rakus ei oleks need lihtsalt lahuses, vaid on sisse ehitatud raku struktuuri. Nüüdseks on teada, millised ensüümid on põimitud mitokondrite välismembraani, millised sisemembraani, millised on seotud tuuma, lüsosoomide ja muude subtsellulaarsete struktuuridega.

Esimest reaktsiooni katalüüsiva ensüümi lähedane "territoriaalne" asukoht ensüümidele, mis katalüüsivad teist, kolmandat ja järgnevaid reaktsioone, mõjutab tugevalt nende tegevuse üldist tulemust. Näiteks on mitokondritesse – tsütokroomi süsteemi – ehitatud ensüümide ahel, mis kannab elektrone üle hapnikule. See katalüüsib substraatide oksüdatsiooni, et moodustada energiat, mis salvestatakse ATP-s.

Ensüümide rakust ekstraheerimisel katkeb nende ühistöö sidusus. Seetõttu püüavad nad uurida ensüümide tööd, hävitamata struktuure, milles nende molekulid on ehitatud. Näiteks kui koeosa hoitakse substraadi lahuses ja töödeldakse seejärel reagendiga, mis annab reaktsiooniproduktidega värvilise kompleksi, on raku värvitud alad mikroskoobis selgelt nähtavad: ensüüm, mis lõhustub. substraat oli nendes piirkondades lokaliseeritud (asustatud). Nii tehti kindlaks, millised mao pepsinogeeni rakud sisalduvad, millest saadakse ensüüm pepsiini.

Nüüd kasutatakse laialdaselt teist meetodit, mis võimaldab kindlaks teha ensüümide lokaliseerimise - eraldustsentrifuugimine. Selleks purustatakse uuritav kude (näiteks laboriloomade maksatükid) ja seejärel valmistatakse sellest sahharoosilahuses puder. Segu viiakse katseklaasidesse ja tsentrifuugides tsentrifuugitakse suurel kiirusel. Erinevad rakulised elemendid, olenevalt nende massist ja suurusest, jaotuvad pöörlemise ajal tihedas sahharoosilahuses ligikaudu järgmiselt:

Raskete tuumade saamiseks on vaja suhteliselt väikest kiirendust (vähem pöörete arvu). Pärast tuumade eraldamist, suurendades pöörete arvu, sadestuvad järjestikku mitokondrid ja mikrosoomid ning saadakse tsütoplasma. Nüüd saab ensüümi aktiivsust uurida igas eraldatud fraktsioonis. Selgub, et enamik teadaolevaid ensüüme paiknevad valdavalt ühes või teises fraktsioonis. Näiteks ensüüm aldolaas paikneb tsütoplasmas ja kaproonhapet oksüdeeriv ensüüm on valdavalt mitokondrites.

Kui membraan, millesse ensüümid on sisestatud, on kahjustatud, ei toimu keerulised omavahel seotud protsessid, st iga ensüüm saab toimida ainult iseseisvalt.

Taimede ja mikroorganismide rakud, nagu ka loomarakud, sisaldavad väga sarnaseid rakufraktsioone. Näiteks taimeplastiidid meenutavad oma ensümaatiliselt mitokondreid. Mikroorganismides leiti terad, mis meenutavad ribosoome ja sisaldavad ka suures koguses ribonukleiinhapet. Ensüümid, mis moodustavad loomi, taimi ja mikroobirakke, omavad sarnast toimet. Näiteks hüaluronidaas hõlbustab mikroobide sisenemist organismi, aidates kaasa rakuseina hävimisele. Sama ensüümi leidub loomorganismide erinevates kudedes.

Ensüümide hankimine ja kasutamine

Ensüüme leidub kõigis loomade ja taimede kudedes. Samas ei ole sama ensüümi kogus erinevates kudedes ja ensüümi koega seondumise tugevus samad. Seetõttu ei ole praktikas selle kättesaamine alati õigustatud.

Ensüümide saamise allikaks võivad olla inimeste ja loomade seedemahlad. Mahlades on suhteliselt vähe võõrlisandeid, rakulisi elemente ja muid komponente, mis tuleb puhta preparaadi saamisel kõrvaldada. Need on peaaegu puhtad ensüümilahused.

Ensüümi on kudedest raskem kätte saada. Selleks kude purustatakse, purustatud kude liivaga hõõrudes hävitatakse rakustruktuurid või töödeldakse ultraheliga. Sel juhul "kukkuvad" ensüümid rakkudest ja membraanistruktuuridest välja. Nüüd neid puhastatakse ja eraldatakse üksteisest. Puhastamiseks kasutatakse ensüümide erinevat eraldumisvõimet kromatograafilistel kolonnidel, nende ebavõrdset liikuvust elektriväljas, sadestamist alkoholi, soolade, atsetooniga ja muid meetodeid. Kuna enamik ensüüme on seotud tuuma, mitokondrite, ribosoomide või muude subtsellulaarsete struktuuridega, eraldatakse see fraktsioon kõigepealt tsentrifuugimise teel ja seejärel ekstraheeritakse sellest ensüüm.

Uute puhastusmeetodite väljatöötamine on võimaldanud saada mitmeid väga puhtal kujul kristalseid ensüüme, mida saab säilitada aastaid.

Nüüd ei ole enam võimalik kindlaks teha, millal inimesed seda ensüümi esimest korda kasutasid, kuid võib üsna kindlalt väita, et tegemist oli taimse päritoluga ensüümiga. Inimesed on pikka aega pööranud tähelepanu taime kasulikkusele, mitte ainult toiduainena. Näiteks on Antillide põliselanikud melonipuu mahla pikka aega kasutanud haavandite ja muude nahahaiguste raviks.

Vaatleme üksikasjalikumalt ensüümide saamise iseärasusi ja rakendusharu ühe nüüdseks tuntud taimse biokatalüsaatori - papaiin - näitel. Seda ensüümi leidub piimjas mahlas troopilise viljapuu papaia – hiiglasliku puutaolise ürdi, mis kasvab kuni 10 m kõrguseks – kõikides osades, mille viljad on kuju ja maitse poolest sarnased meloniga ning sisaldavad suures koguses ensüümi papaiin. 16. sajandi alguses. Hispaania meremehed avastasid selle taime looduslikult Kesk-Ameerikas. Seejärel toodi ta Indiasse ja sealt edasi kõikidesse troopilistesse maadesse. Vasco da Gama, kes nägi papaiat Indias, nimetas seda kuldseks elupuuks ja Marco Polo ütles, et papaia on "melon, mis ronis puu otsa". Meremehed teadsid, et puu vili päästis skorbuudi ja düsenteeria eest.

Meie riigis kasvab papaia Kaukaasia Musta mere rannikul, Venemaa Teaduste Akadeemia botaanikaaias spetsiaalsetes kasvuhoonetes. Ensüümi tooraine – piimamahl – saadakse vilja koore sisselõigetest. Seejärel kuivatatakse mahl laboris vaakumkuivatusahjudes madalal temperatuuril (mitte üle 80 °C). Kuivatatud toode jahvatatakse ja säilitatakse parafiiniga täidetud steriilses pakendis. See on juba üsna aktiivne ravim. Selle ensümaatilist aktiivsust saab hinnata ajaühikus lõhustunud kaseiinivalgu koguse järgi. Ühe bioloogilise papaiini aktiivsusühiku jaoks võetakse selline kogus ensüümi, mis verre sattumisel on piisav "rippuvate kõrvade" sümptomi ilmnemiseks 1 kg kaaluval küülikul. See nähtus ilmneb seetõttu, et papaiin hakkab küüliku kõrvades toimima kollageenvalgu filamentidele.

Papaiinil on terve hulk omadusi: proteolüütiline, põletikuvastane, antikoagulant (takistab vere hüübimist), dehüdratsiooni, valuvaigistav ja bakteritsiidne. See lagundab valgud polüpeptiidideks ja aminohapeteks. Pealegi läheb see lõhustumine sügavamale kui teiste loomset ja bakteriaalset päritolu ensüümide toimel. Papaiini eripäraks on selle võime olla aktiivne laias pH-vahemikus ja suurte temperatuurikõikumiste korral, mis on selle ensüümi laialdaseks kasutamiseks eriti oluline ja mugav. Ja kui veel arvestada, et papaiiniga sarnase toimega ensüümide (pepsiin, trüpsiin, lidaas) saamiseks on vaja verd, maksa, lihaseid või muid loomseid kudesid, siis on taimse ensüümi papaiin eelis ja majanduslik efektiivsus väljaspool kahtlust.

Papaiini rakendused on väga mitmekesised. Meditsiinis kasutatakse seda haavade raviks, kus see soodustab valkude lagunemist kahjustatud kudedes ja puhastab haavapinda. Papaiin on asendamatu erinevate silmahaiguste ravis. See põhjustab nägemisorgani hägustunud struktuuride resorptsiooni, muutes need läbipaistvaks. Ensüümi positiivne mõju seedesüsteemi haiguste korral on teada. Häid tulemusi on saadud papaiini kasutamisel nahahaiguste, põletuste ravis, samuti neuropatoloogias, uroloogias ja teistes meditsiiniharudes.

Lisaks meditsiinile kulub suur kogus seda ensüümi veinivalmistamisel ja õllepruulimisel. Papaiin pikendab jookide säilivusaega. Papaiiniga töötlemisel muutub liha pehmeks ja kiiresti seeditavaks, toodete säilivusaeg pikeneb järsult. Tekstiilitööstusesse minev vill ei kõverdu ega tõmbu kokku pärast papaiiniga töötlemist. Viimasel ajal on papaiini hakatud kasutama nahatööstuses. Pärast ensüümitöötlust muutuvad nahktooted pehmeks, elastseks, tugevamaks ja vastupidavamaks.

Mõnede varem ravimatute haiguste põhjalik uurimine on viinud vajaduseni viia kehasse puuduvad ensüümid, et asendada need, mille aktiivsus on vähenenud. Oleks võimalik viia kehasse vajalik kogus puuduvaid ensüüme või "lisada" nende ensüümide molekule, mis elundis või koes on oma katalüütilist aktiivsust vähendanud. Kuid keha reageerib nendele ensüümidele nagu võõrastele valkudele, lükkab need tagasi, arendab nende vastu antikehi, mis lõpuks viib sissetoodud valkude kiirele lagunemisele. Oodatavat ravitoimet ei ole. Samuti on võimatu ensüüme toiduga sisse viia, kuna seedemahlad "seedivad" need ära ja nad kaotavad oma aktiivsuse, lagunevad aminohapeteks, jõudmata rakkudesse ja kudedesse. Ensüümide viimine otse vereringesse viib nende hävitamiseni kudede proteaaside poolt. Neid raskusi on võimalik kõrvaldada immobiliseeritud ensüümide abil. Immobiliseerimise põhimõte põhineb ensüümide võimel "seonduda" orgaanilise või anorgaanilise iseloomuga stabiilse kandjaga. Näide ensüümi keemilisest seondumisest maatriksiga (kandjaga) on tugevate kovalentsete sidemete moodustumine nende funktsionaalrühmade vahel. Maatriksiks võib olla näiteks funktsionaalseid aminorühmi sisaldav poorne klaas, millega ensüüm on keemiliselt "seotud".

Ensüüme kasutades on sageli vaja võrrelda nende tegevust. Kuidas teada saada, milline ensüüm on aktiivsem? Kuidas arvutada erinevate puhastatud preparaatide aktiivsust? Leppisime kokku, et ensüümi aktiivsus võtab substraadi koguse, mis ühe minuti jooksul suudab 25 ° C juures muuta 1 g seda ensüümi sisaldavat kude. Mida rohkem substraati on ensüüm töötlenud, seda aktiivsem see on. Sama ensüümi aktiivsus varieerub sõltuvalt vanusest, soost, kellaajast, keha seisundist ja sõltub ka hormoone tootvatest sisesekretsiooninäärmetest.

Loodus peaaegu ei eksi, kes toodab samu valke kogu organismi eluea jooksul ja edastab seda ranget teavet samade valkude tootmise kohta põlvest põlve. Kuid mõnikord ilmub kehasse muutunud valk, mis sisaldab üht või mitut "lisa" aminohapet, või vastupidi, need lähevad kaduma. Tänapäeval on teada palju selliseid molekulaarvigu. Neid võib seostada erinevatel põhjustel ja need võivad põhjustada valusaid muutusi kehas. Selliseid haigusi, mille väljanägemises on süüdi ebanormaalsed valgumolekulid, nimetatakse meditsiinis molekulaarseteks. Näiteks terve inimese hemoglobiin, mis koosneb kahest polüpeptiidahelast (a ja b), ja sirprakulise aneemiaga patsiendi hemoglobiin (erütrotsüüt on sirpraku kujuga) erinevad ainult β-ga patsientide hemoglobiinisisaldusest. -ahel, glutamiinhape asendatakse valiiniga. Sirprakuline aneemia on pärilik haigus. Hemoglobiinisisalduse muutused kanduvad vanematelt järglastele.

Ensüümide aktiivsuse muutustest tulenevaid haigusi nimetatakse fermentopaatiaks. Tavaliselt on need päritud, edasi antud vanematelt lastele. Näiteks kaasasündinud fenüülketonuuria korral on häiritud järgmine transformatsioon:

Ensüümi fenüülalaniini hüdroksülaasi puudumisel ei muutu fenüülalaniin türosiiniks, vaid akumuleerub, mis põhjustab mitmete elundite normaalse talitluse häireid, eelkõige kesknärvisüsteemi talitlushäireid. Haigus areneb lapse esimestest elupäevadest alates ja selle esimesed sümptomid ilmnevad kuue kuni seitsme elukuu jooksul. Selliste patsientide veres ja uriinis võib normiga võrreldes leida tohutul hulgal fenüülalaniini. Sellise patoloogia õigeaegne avastamine ja selle toidu tarbimise vähenemine, mis sisaldab palju fenüülalaniini, annab positiivse ravitoime.

Veel üks näide: galaktoosi glükoosiks muundava ensüümi puudumine lastel põhjustab galaktoosi kuhjumist organismis, mis koguneb suurtes kogustes kudedesse ja mõjutab maksa, neerusid ja silmi. Kui ensüümi puudumine tuvastatakse õigeaegselt, viiakse laps galaktoosivabale dieedile. See viib haiguse tunnuste kadumiseni.

Ensüümpreparaatide olemasolu tõttu dešifreeritakse valkude ja nukleiinhapete struktuur. Ilma nendeta on antibiootikumide tootmine, veinivalmistamine, küpsetamine ja vitamiinide süntees võimatu. Põllumajanduses kasutatakse kasvustimulaatoreid, millel on mõju ensümaatiliste protsesside aktiveerimisele. Sama omadus on paljudel ravimitel, mis pärsivad või aktiveerivad ensüümide aktiivsust organismis.

Ilma ensüümideta on võimatu ette kujutada selliste paljutõotavate valdkondade arengut nagu rakus toimuvate keemiliste protsesside taastootmine ja selle alusel moodsa tööstusliku biotehnoloogia loomine. Seni pole ükski kaasaegne keemiatehas võimeline konkureerima taime tavalise lehega, mille rakkudes sünteesitakse veest ja süsinikdioksiidist ensüümide ja päikesevalguse osalusel tohutul hulgal mitmesuguseid keerulisi orgaanilisi aineid. Samal ajal eraldub atmosfääri hapnik, mis on meile eluks nii vajalik.

Fermentoloogia on noor ja paljutõotav teadus, mis on eraldatud bioloogiast ja keemiast ning tõotab palju hämmastavaid avastusi kõigile, kes otsustavad seda tõsiselt võtta.

Laadige kokkuvõte alla: Teil pole juurdepääsu failide allalaadimiseks meie serverist.

Seedetrakti ensüümid- Need on valgulised ained, mida toodetakse seedetraktis. Nad tagavad toidu seedimise protsessi ja stimuleerivad selle imendumist.

Seedeensüümide põhiülesanne on keeruliste ainete lagundamine lihtsamateks, mis inimese soolestikus kergesti omastuvad.

Valgumolekulide toime on suunatud järgmistele ainerühmadele:

  • valgud ja peptiidid;
  • oligo- ja polüsahhariidid;
  • rasvad, lipiidid;
  • nukleotiidid.

Ensüümide tüübid

  1. Pepsiin. Ensüüm on aine, mida toodetakse maos. See toimib toidus leiduvatele valgu molekulidele, lagundades need nende elementaarseteks koostisosadeks – aminohapeteks.
  2. Trüpsiin ja kümotrüpsiin. Need ained on osa pankrease ensüümide rühmast, mida toodab pankreas ja viiakse kaksteistsõrmiksoolde. Siin mõjutavad nad ka valgu molekule.
  3. Amülaas. Ensüüm viitab ainetele, mis lagundavad suhkruid (süsivesikuid). Amülaasi toodetakse suus ja peensooles. See lagundab üht peamist polüsahhariidi – tärklist. Tulemuseks on väike süsivesik, mida nimetatakse maltoosiks.
  4. Maltaas. Ensüüm toimib ka süsivesikutele. Selle spetsiifiline substraat on maltoos. See laguneb kaheks glükoosimolekuliks, mis imenduvad sooleseina kaudu.
  5. Suharase. Valk mõjutab teist levinud disahhariidi, sahharoosi, mida leidub igas kõrge süsivesikusisaldusega toidus. Süsivesikud lagunevad fruktoosiks ja glükoosiks, mis on organismis kergesti omastatavad.
  6. Laktaas. Spetsiifiline ensüüm, mis toimib piimast saadavatele süsivesikutele, on laktoos. Selle lagunemisel saadakse muid tooteid - glükoosi ja galaktoos.
  7. Nukleaasid. Selle rühma ensüümid mõjutavad nukleiinhappeid - DNA-d ja RNA-d, mis sisalduvad toidus. Pärast nende kokkupuudet lagunevad ained eraldi komponentideks - nukleotiidideks.
  8. Nukleotidaasid. Teist rühma nukleiinhappeid mõjutavaid ensüüme nimetatakse nukleotidaasideks. Nad lagundavad nukleotiide, et saada väiksemaid koostisosi – nukleosiide.
  9. Karboksüpeptidaas. Ensüüm toimib väikestele valgu molekulidele – peptiididele. Selle protsessi tulemusena saadakse üksikud aminohapped.
  10. Lipaas. Aine lagundab seedesüsteemi sisenevaid rasvu ja lipiide. Sel juhul moodustuvad nende koostisosad - alkohol, glütseriin ja rasvhapped.

Seedeensüümide puudumine

Seedeensüümide ebapiisav tootmine on tõsine probleem, mis nõuab arstiabi. Väikese koguse endogeensete ensüümide korral ei saa toit inimese soolestikus normaalselt seedida.

Kui aineid ei seedita, ei saa need soolestikus imenduda. Seedesüsteem suudab omastada vaid väikseid orgaaniliste molekulide fragmente. Suured komponendid, mis on toidu osa, ei ole inimestele kasulikud. Selle tulemusena võib kehas tekkida teatud ainete puudus.

Süsivesikute või rasvade puudumine toob kaasa asjaolu, et keha kaotab jõulise tegevuse jaoks "kütust". Valkude puudus jätab inimkeha ilma ehitusmaterjalist, milleks on aminohapped. Lisaks põhjustab seedehäired väljaheite iseloomu muutust, mis võib iseloomu negatiivselt mõjutada.

Põhjused

  • põletikulised protsessid soolestikus ja maos;
  • söömishäired (ülesöömine, ebapiisav kuumtöötlus);
  • ainevahetushaigused;
  • pankreatiit ja muud kõhunäärmehaigused;
  • maksa ja sapiteede kahjustus;
  • ensüümsüsteemi kaasasündinud patoloogiad;
  • operatsioonijärgsed tagajärjed (ensüümi puudulikkus, mis on tingitud seedesüsteemi osa eemaldamisest);
  • meditsiiniline toime maole ja sooltele;
  • Rasedus;

Sümptomid

Ebapiisava seedimise pikaajalise säilimisega kaasneb üldiste sümptomite ilmnemine, mis on seotud toitainete vähenemisega organismis. Sellesse rühma kuuluvad järgmised kliinilised ilmingud:

  • üldine nõrkus;
  • vähenenud jõudlus;
  • peavalu;
  • unehäired;
  • suurenenud ärrituvus;
  • rasketel juhtudel aneemia sümptomid, mis on tingitud raua ebapiisavast imendumisest.

Seedeensüümide liig

Seedeensüümide liigset sisaldust täheldatakse kõige sagedamini sellise haiguse nagu pankreatiit korral. Seisund on seotud nende ainete ületootmisega kõhunäärme rakkude poolt ja nende soolestikku eritumise rikkumisega. Sellega seoses areneb elundi kudedes aktiivne põletik, mis on põhjustatud ensüümide toimest.

Pankreatiidi nähud võivad hõlmata järgmist:

  • tugev valu kõhus;
  • iiveldus;
  • puhitus;
  • tooli olemuse rikkumine.

Sageli areneb patsiendi seisundi üldine halvenemine. Ilmub üldine nõrkus, ärrituvus, kehakaal väheneb, normaalne uni on häiritud.

Kuidas tuvastada kõrvalekaldeid seedeensüümide sünteesis?

Ensüümihäirete ravi põhiprintsiibid

Seedeensüümide tootmise muutus on põhjus arsti poole pöördumiseks. Pärast põhjalikku uurimist määrab arst häire põhjuse ja määrab sobiva ravi. Patoloogiaga ei ole soovitatav iseseisvalt võidelda.

Õige toitumine on ravi oluline komponent. Patsiendile määratakse sobiv dieet, mille eesmärk on hõlbustada toidu seedimist. Ülesöömist tuleks vältida, sest see kutsub esile soolestiku häireid. Patsientidele määratakse ravimteraapia, sealhulgas asendusravi.

Konkreetsed fondid ja nende annused valib arst.

valgulise iseloomuga orgaanilised ained, mis sünteesitakse rakkudes ja kiirendavad nendes toimuvaid reaktsioone kordades, ilma keemilisi muundumisi läbimata. Sarnase toimega ained eksisteerivad elutus looduses ja neid nimetatakse katalüsaatoriteks. Ensüümid (alates lat. fermentum - käärimine, juuretis) nimetatakse mõnikord ensüümideks (kreeka keelest. et - sees, tsüme - juuretis). Kõik elusrakud sisaldavad väga suurt hulka ensüüme, mille katalüütilisest aktiivsusest sõltub rakkude funktsioneerimine. Peaaegu igaüks paljudest erinevatest rakus toimuvatest reaktsioonidest nõuab konkreetse ensüümi osalemist. Ensüümide keemiliste omaduste ja nende poolt katalüüsitavate reaktsioonide uurimine on seotud erilise, väga olulise biokeemia valdkonnaga - ensümoloogiaga.

Paljud ensüümid on rakus vabas olekus, olles lihtsalt tsütoplasmas lahustunud; teised on seotud keerukate, hästi organiseeritud struktuuridega. On ka ensüüme, mis on tavaliselt väljaspool rakku; seega sekreteeritakse ensüümid, mis katalüüsivad tärklise ja valkude lagunemist, kõhunäärme poolt soolestikku. Sekreteeritakse ensüüme ja palju mikroorganisme.

Esimesed andmed ensüümide kohta saadi käärimis- ja seedimisprotsesside uurimisel. L. Pasteur andis suure panuse kääritamise uurimisse, kuid ta uskus, et ainult elusrakud suudavad vastavaid reaktsioone läbi viia. 20. sajandi alguses. E. Buchner näitas, et sahharoosi kääritamist süsihappegaasi ja etüülalkoholi moodustumisega saab katalüüsida rakuvaba pärmiekstraktiga. See oluline avastus stimuleeris rakuliste ensüümide eraldamist ja uurimist. 1926. aastal eraldas J. Samner Cornelli ülikoolist (USA) ureaasi; see oli esimene ensüüm, mis saadi peaaegu puhtal kujul. Sellest ajast alates on avastatud ja eraldatud üle 700 ensüümi, kuid elusorganismides on neid palju rohkem. Üksikute ensüümide identifitseerimine, eraldamine ja omaduste uurimine on kaasaegses ensümoloogias kesksel kohal.

Ensüüme, mis osalevad fundamentaalsetes energia muundamise protsessides, nagu suhkrute lagunemine, kõrge energiasisaldusega ühendi adenosiintrifosfaadi (ATP) moodustumine ja hüdrolüüs, leidub igat tüüpi rakkudes – loomades, taimedes, bakterites. Siiski on ensüüme, mida toodetakse ainult teatud organismide kudedes. Seega leidub tselluloosi sünteesis osalevaid ensüüme taimedes, kuid mitte loomarakkudes. Seega on oluline eristada "universaalseid" ensüüme ja teatud tüüpi rakkudele omaseid ensüüme. Üldiselt võib öelda, et mida spetsialiseeritum on rakk, seda tõenäolisem on, et see sünteesib teatud rakufunktsiooni täitmiseks vajalike ensüümide komplekti.

Ensüümid ja seedimine. Ensüümid on seedimisprotsessis olulised osalejad. Sooleseinast läbi pääsevad ja vereringesse pääsevad vaid madala molekulmassiga ühendid, seetõttu tuleb toidukomponendid eelnevalt väikesteks molekulideks lagundada. See toimub valkude ensümaatilisel hüdrolüüsil (lagunemisel) aminohapeteks, tärklisel suhkruteks, rasvade rasvhapeteks ja glütserooliks. Valkude hüdrolüüsi katalüüsib maos leiduv ensüüm pepsiin. Pankreas eritab soolestikku mitmeid väga tõhusaid seedeensüüme. Need on trüpsiin ja kümotrüpsiin, mis hüdrolüüsivad valke; lipaas, mis lagundab rasvu; amülaas, mis katalüüsib tärklise lagunemist. Pepsiin, trüpsiin ja kümotrüpsiin erituvad inaktiivsel kujul, nn. sümogeenid (ensüümid) ja muutuvad aktiivseks ainult maos ja sooltes. See seletab, miks need ensüümid ei hävita kõhunäärme ja mao rakke. Mao ja soolte seinad on kaitstud seedeensüümide ja limakihi eest. Peensoole rakud eritavad mitmeid olulisi seedeensüüme.

Suurem osa taimsetes toiduainetes, näiteks rohus või heinas, talletatavast energiast on koondunud tselluloosi, mida ensüüm tsellulaas lagundab. Taimtoiduliste organismis seda ensüümi ei sünteesita ning mäletsejalised, nagu veised ja lambad, saavad süüa tselluloosi sisaldavat toitu vaid seetõttu, et tsellulaasi toodavad mikroorganismid, mis asustavad mao esimest osa – vatsat. Mikroorganismide abil seeditakse toitu ka termiitidel.

Ensüüme kasutatakse toidu-, farmaatsia-, keemia- ja tekstiilitööstuses. Näiteks on papaiast saadud taimne ensüüm, mida kasutatakse liha pehmendamiseks. Ensüüme lisatakse ka pesupulbritele.

Ensüümid meditsiinis ja põllumajanduses. Teadlikkus ensüümide võtmerollist kõigis rakuprotsessides on viinud nende laialdase kasutamiseni meditsiinis ja põllumajanduses. Iga taime- ja loomaorganismi normaalne talitlus sõltub ensüümide tõhusast tööst. Paljude toksiliste ainete (mürkide) toime põhineb nende võimel inhibeerida ensüüme; paljudel ravimitel on sama toime. Sageli saab ravimi või toksilise aine toimet jälgida selle selektiivse mõju järgi teatud ensüümi tööle organismis tervikuna või konkreetses koes. Näiteks avaldavad sõjaliseks otstarbeks välja töötatud võimsad organofosfaat-insektitsiidid ja närvigaasid oma hävitavat toimet, blokeerides ensüümide tööd – eelkõige koliinesteraasi, millel on oluline roll närviimpulsside ülekandmisel.

Et paremini mõista, kuidas ravimid ensüümsüsteemidele mõjuvad, on kasulik uurida, kuidas mõned ensüümi inhibiitorid toimivad. Paljud inhibiitorid seonduvad ensüümi aktiivse saidiga – just sellega, millega substraat interakteerub. Sellistes inhibiitorites on kõige olulisemad struktuuriomadused lähedased substraadi struktuursetele tunnustele ja kui reaktsioonikeskkonnas on nii substraat kui ka inhibiitor, tekib nende vahel konkurents ensüümiga seondumise pärast; mida suurem on substraadi kontsentratsioon, seda edukamalt konkureerib see inhibiitoriga. Teist tüüpi inhibiitorid kutsuvad esile konformatsioonilisi muutusi ensüümi molekulis, milles osalevad funktsionaalselt olulised keemilised rühmad. Inhibiitorite toimemehhanismi uurimine aitab keemikutel luua uusi ravimeid.

MÕNED ENSÜÜMID JA NENDE KATALÜÜSID REAKTSIOONID

Keemilise reaktsiooni tüüp

Ensüüm

Allikas

Katalüüsitud reaktsioon 1)

Hüdrolüüs Trüpsiin Peensoolde Valgud + H2O ® Erinevad polüpeptiidid
Hüdrolüüs b- Amülaas Nisu, oder, bataat jne. Tärklis + H2O ® Tärklise hüdrolüsaat + Maltoos
Hüdrolüüs Trombiin Veri Fibrinogeen + H2O ® Fibriin + 2 polüpeptiidi
Hüdrolüüs Lipaasid Sooled, rasvarikkad seemned, mikroorganismid Rasvad + H2O ® Rasvhapped + glütseriin
Hüdrolüüs Leeliseline fosfataas Peaaegu kõik rakud Orgaanilised fosfaadid + H 2 O ® Defosforüülitud toode + anorgaaniline fosfaat
Hüdrolüüs Ureaza Mõned taimerakud ja mikroorganismid Uurea + H2O ® Ammoniaak +Süsinikdioksiid
Fosforolüüs Fosforülaas Polüsahhariide sisaldavad loomsed ja taimsed koed Polüsahhariid (tärklis või glükogeennglükoosi molekulid) + Anorgaanilised fosfaat Glükoos-1-fosfaat+ polüsahhariid ( n – 1glükoosiühikud)
Dekarboksüleerimine Dekarboksülaas Pärm, mõned taimed ja mikroorganismid Pyruvic Acid ® atseetaldehüüd + süsinikdioksiid
Kondensatsioon Aldolaas 2 Trioosfosfaat Heksoosdifosfaat
Kondensatsioon Oksaloatsetaat transatsetülaas Ka Oksaloäädikhape + atsetüülkoensüüm ASidrunihape+ koensüüm A
Isomerisatsioon Fosfoheksoosi isomeraas Samuti Glükoos-6-fosfaat Fruktoos-6-fosfaat
Niisutus Fumaraza Ka Fumaarhape+ H2O Õunahape
Niisutus Süsinikanhüdraas Erinevad loomsed koed; rohelised lehed Süsinikdioksiid+ H2O Süsinikhape
Fosforüülimine Püruvaadi kinaas Peaaegu kõik (või kõik) rakud ATP + püroviinhape Fosfenoolpüruvviin hape + ADP
Fosfaadirühma ülekandmine Fosfoglükomutaas Kõik loomarakud; palju taimi ja mikroorganisme Glükoos-1-fosfaat Glükoos-6-fosfaat
Reamineerimine Transaminaas Enamik rakke Asparagiinhape + püroviinhape Oksaloäädikhapehape + alaniin
Süntees koos ATP hüdrolüüsiga Glutamiini süntetaas Ka Glutamiinhape + ammoniaak + ATP Glutamiin + ADP + Anorgaaniline fosfaat
Oksüdatsioon-redutseerimine Tsütokroomoksüdaas Kõik loomarakud, paljud taimed ja mikroorganismid O2+ Vähendatud tsütokroom c ® Oksüdeeritud tsütokroom c+ H2O
Oksüdatsioon-redutseerimine Askorbiinhappe oksüdaas Paljud taimerakud C-vitamiin+ O 2 ® Dehüdroaskorbiinhape + Vesinikperoksiidi
Oksüdatsioon-redutseerimine Tsütokroom c reduktaas Kõik loomarakud; palju taimi ja mikroorganisme ÜLAL · H (vähendatud koensüüm) + Oksüdeeritud tsütokroomc ® Vähendatud tsütokroomc + NAD (oksüdeeritud koensüüm)
Oksüdatsioon-redutseerimine Laktaatdehüdrogenaas Enamik loomi liim - vool; mõned taimed ja mikroorganismid Piimhape + NAD (oksüdeeritud koensüüm) Pyruvic hape + NAD · H (taastunud koensüüm)
1) Üks nool tähendab, et reaktsioon toimub tegelikult ühes suunas ja topeltnool tähendab et reaktsioon on pöörduv.

KIRJANDUS

Försht E. Ensüümide struktuur ja toimemehhanism ... M., 1980
Hulkuv L. Biokeemia , kd 1 (lk 104-131), kd 2 (lk 23-94). M., 1984-1985
Murray R., Grenner D., Meyes P., Rodwell W.Inimese biokeemia , t. 1.M., 1993