الجزء الرئيسي من الأحماض الأمينية التي تتشكل في الأمعاء من البروتينات يدخل الدم (95٪) وجزء صغير - إلى الليمفاوية. من خلال الوريد البابي، تدخل الأحماض الأمينية إلى الكبد، حيث يتم إنفاقها على التخليق الحيوي لبروتينات محددة مختلفة (الزلال، الجلوبيولين، الفيبرينوجين). يتم نقل الأحماض الأمينية الأخرى عن طريق مجرى الدم إلى جميع الأعضاء والأنسجة ويتم نقلها داخل الخلايا، حيث يتم استخدامها في التخليق الحيوي للبروتينات.

تتم أكسدة الأحماض الأمينية غير المستخدمة إلى المنتجات الأيضية النهائية. يتم تحفيز عملية تحلل بروتينات الأنسجة بواسطة إنزيمات الأنسجة - البروتينات - الكاثيبسين (غالبًا ما تسمى بروتياز الأنسجة).

تختلف النسبة بين الأحماض الأمينية في البروتينات التي يتم تكسيرها وتصنيعها، لذلك يجب تحويل بعض الأحماض الأمينية الحرة إلى أحماض أمينية أخرى أو أكسدتها إلى مركبات بسيطة وإخراجها من الجسم.

لذلك، يوجد في الجسم احتياطي من الأحماض الأمينية داخل الخلايا، والذي يتم تجديده إلى حد كبير بسبب عمليات التحويل البيني للأحماض الأمينية، والتحلل المائي للبروتين، وتوليف الأحماض الأمينية واستهلاكها من السائل خارج الخلية. في الوقت نفسه، بسبب تخليق البروتين والتفاعلات الأخرى (تكوين اليوريا، البيورينات، وما إلى ذلك)، تتم إزالة الأحماض الأمينية الحرة باستمرار من السائل خارج الخلية.

مسارات استقلاب الأحماض الأمينية في الأنسجة.

تعتمد المسارات المختلفة لاستقلاب الأحماض الأمينية على ثلاثة أنواع من التفاعلات: عند مجموعات الأمين والكربوكسيل وفي السلسلة الجانبية. التفاعلات التي تنطوي على مجموعة الأمين تشمل العمليات تمييع، نقل، أمينبواسطة مجموعة الكربوكسيل - نزع الكربوكسيل.يخضع الجزء الخالي من النيتروجين من الهيكل الكربوني للأحماض الأمينية لتحولات مختلفة لتكوين مركبات، والتي يمكن بعد ذلك إدراجها في دورة كريبس لمزيد من الأكسدة.

إن مسارات التحول داخل الخلايا للأحماض الأمينية معقدة وتتقاطع مع العديد من التفاعلات الأيضية الأخرى، ونتيجة لذلك يمكن أن تكون المنتجات الوسيطة لاستقلاب الأحماض الأمينية بمثابة سلائف ضرورية لتخليق مكونات الخلية المختلفة وتكون مواد نشطة بيولوجيًا.

يحدث تقويض الأحماض الأمينية في الثدييات (والبشر) بشكل رئيسي في الكبد وبدرجة أقل قليلاً في الكلى.

تمييع الأحماض الأمينية.

جوهر التبليل هو تحلل الأحماض الأمينية تحت تأثير الإنزيمات إلى الأمونيا وبقايا خالية من النيتروجين (الأحماض الدهنية، أحماض الهيدروكسي، أحماض الكيتو). يمكن أن يحدث التبليل في شكل عمليات اختزالية ومتحللة ومؤكسدة وداخل الجزيئات. النوعان الأخيران يسودان في البشر والحيوانات.

ينقسم التمييع التأكسدي إلى مرحلتين. المرحلة الأولى إنزيمية وتنتهي بتكوين منتج وسيط غير مستقر - حمض الإمينو ( الأحماض الكربوكسيليةتحتوي على مجموعة إيمينو (=NH)، والتي تتحلل في المرحلة الثانية تلقائيًا في وجود الماء إلى أمونيا وحمض ألفا كيتو. تحتوي الإنزيمات التي تحفز هذه العملية على ( مركب عضويطبيعة غير بروتينية) NAD (ثنائي نوكليوتيد النيكوتيناميد الأدينين) أو FAD (ثنائي نوكليوتيد فلافين الأدينين).

العملية الأكثر نشاطا في جسم الإنسان هي تمييعحمض الجلوتاميك تحت تأثير الانزيم نازعة هيدروجين الغلوتاماتالذي يقع في الميتوكوندريا في خلايا جميع الأنسجة. ونتيجة لهذه العملية، يتم تشكيل حمض ألفا كيتوجلوتاريك، الذي يشارك في العديد من العمليات الأيضية.

نقل (نقل) الأحماض الأمينية.

الشرط الأساسي للنقل هو مشاركة الأحماض الأمينية ثنائية الكربوكسيل (الجلوتاميك والأسبارتيك)، والتي في شكل أحماض الكيتو المقابلة لها - أحماض ألفا كيتوجلوتاريك وأكسالوسيتيك - يمكن أن تتفاعل مع جميع الأحماض الأمينية، باستثناء الليسين والثريونين والأرجينين. .

أثناء النقل، يتم نقل المجموعة الأمينية مباشرة من الحمض الأميني إلى حمض الكيتو، ويتم نقل مجموعة الكيتو من حمض الكيتو إلى الحمض الأميني دون إطلاق الأمونيا. تحدث هذه العملية على عدة مراحل. يتم تحفيز التفاعل بواسطة إنزيمات تنتمي إلى فئة الترانسفيرازات؛ ومجموعتها الاصطناعية هي إستر الفسفور الفوسفوري لفيتامين ب6. عملية النقل منتشرة على نطاق واسع في الطبيعة الحية. ميزتها هي سهولة الرجوع.

تلعب تفاعلات النقل دورًا مهمًا في عملية التمثيل الغذائي. تعتمد عليها عمليات مهمة مثل التخليق الحيوي للعديد من الأحماض الأمينية غير الأساسية من أحماض الكيتو المقابلة لها، وتكسير الأحماض الأمينية، ودمج مسارات استقلاب الكربوهيدرات والأحماض الأمينية، عندما يمكن تكوين الحمض الأميني ألانين من منتجات التحلل من الجلوكوز، على سبيل المثال، حمض البيروفيك، والعكس.

أمينة مخفضة.

هذه العملية هي عكس عملية التخفيف. فهو يضمن ربط الأمونيا بأحماض الكيتو لتكوين الأحماض الأمينية المقابلة. يتم تحفيز الأمين الاختزالي بواسطة نظام إنزيم يعمل بشكل جيد والذي يقوم بحمض ألفا كيتوجلوتاريك أو حمض الأكسالوسيتيك لتكوين حمض الجلوتاميك أو الأسبارتيك.

عندما يتم تحييد الأمونيا مع الأحماض العضوية وغير العضوية، يتم تشكيل أملاح الأمونيوم. تتم هذه العملية في الكلى. تفرز أملاح الأمونيوم الناتجة من الجسم عن طريق البول والعرق.

نزع الكربوكسيل من الأحماض الأمينية.

يتم تحفيز عملية نزع الكربوكسيل بواسطة إنزيمات نزع الكربوكسيل الخاصة بكل حمض أميني، والمجموعة الاصطناعية منها هي فوسفات البيريدوكسال. تنتمي هذه الإنزيمات إلى فئة اللياز. يمكن توضيح عملية نزع الكربوكسيل، والتي تتكون من إزالة ثاني أكسيد الكربون من الأحماض الأمينية لتكوين الأمينات، في الرسم البياني التالي:

آلية تفاعل نزع الكربوكسيل من الأحماض الأمينية ، وفقًا للنظرية العامة لتحفيز البيريدوكسال ، تتلخص في تكوين مركب فوسفات البيريدوكسال في المركز النشط للإنزيم.

وبهذه الطريقة يتكون التربتامين من التريبتوفان، ويتكون السيروتونين من الهيدروكسي تريبتوفان. يتكون الهستامين من الحمض الأميني الهيستيدين. ينتج نزع الكربوكسيل من حمض الجلوتاميك حمض جاما أمينوبوتيريك (GABA).

تسمى الأمينات المتكونة من الأحماض الأمينية بالأمينات الحيوية، لما لها من تأثير بيولوجي قوي على الجسم. تظهر الأمينات الحيوية تأثيرات فسيولوجية بتركيزات منخفضة جدًا. وهكذا فإن إدخال الهستامين إلى الجسم يؤدي إلى توسع الشعيرات الدموية وزيادة نفاذيتها، وتضييق الأوعية الدموية الكبيرة، وانقباض العضلات الملساء للأعضاء والأنسجة المختلفة، وزيادة الإفراز. من حمض الهيدروكلوريكفي المعدة. بالإضافة إلى ذلك، يشارك الهستامين في نقل الإثارة العصبية.

يزيد السيروتونين من ضغط الدم ويضيق القصبات الهوائية. جرعاته الصغيرة تثبط نشاط الجهاز المركزي الجهاز العصبي، بجرعات كبيرة هذه المادة لها تأثير محفز. في مختلف أنسجة الجسم كميات كبيرةالهيستامين والسيروتونين موجودان في شكل غير نشط. أنها تظهر تأثيرات بيولوجية فقط في شكل حر.

يتراكم حمض جاما أمينوبوتيريك (GABA) في أنسجة المخ وهو مثبط عصبي هرموني لتثبيط الجهاز العصبي المركزي.

يمكن أن تشكل التركيزات الكبيرة من هذه المركبات تهديدًا للأداء الطبيعي للجسم. ومع ذلك، يوجد في الأنسجة الحيوانية أمين أوكسيديز، الذي يكسر الأمينات إلى الألدهيدات المقابلة، والتي يتم تحويلها بعد ذلك إلى أحماض دهنية وتقسيمها إلى منتجات نهائية.

"استقلاب الأحماض الأمينية في الأنسجة" هو المقال الثالث في سلسلة "استقلاب البروتينات في جسم الإنسان". المقال الأول هو " انهيار البروتينات في الجهاز الهضمي" المقال الثاني "

في البشر، الطريقة الرئيسية للتبليل هي تمييع الأكسدة. هناك خياران للتمييع التأكسدي: مباشرو غير مباشر.

التمييع التأكسدي المباشر

يتم تحفيز عملية التبليل المباشر بواسطة إنزيم واحد، مما يؤدي إلى تكوين NH 3 وحمض الكيتو. يمكن أن يحدث التمييع التأكسدي المباشر في وجود الأكسجين (الهوائي) ودون الحاجة إلى الأكسجين (اللاهوائي).

1. تمييع الأكسدة المباشرة الهوائيةمحفز بواسطة أكاسيداز الأحماض الأمينية D ( د-أكسيداز) باستخدام بمثابة أنزيم موضة عابرة، وأكسيداز الأحماض الأمينية L ( أكاسيداز L) مع أنزيم FMN. هذه الإنزيمات موجودة في جسم الإنسان، ولكنها غير نشطة عمليا.

التفاعل محفز بواسطة أكاسيداز الأحماض الأمينية D- وL

2. تمييع الأكسدة المباشرة اللاهوائيةموجود فقط لحمض الجلوتاميك، المحفز فقط نازعة هيدروجين الغلوتامات، تحويل الغلوتامات إلى ألفا-كيتوجلوتارات. يوجد إنزيم هيدروجيناز الغلوتامات في الميتوكوندريا في جميع خلايا الجسم (باستثناء خلايا العضلات). يرتبط هذا النوع من التمييع ارتباطًا وثيقًا بالأحماض الأمينية ويشكل عملية معها انتقال العدوى(انظر أدناه).

تفاعل التأكسد المباشر
حمض الجلوتاميك

تمييع الأكسدة غير المباشرة (transdeamation)

يشمل التبليل التأكسدي غير المباشر 2 مراحلوينشط في جميع خلايا الجسم.

تتكون المرحلة الأولى من النقل العكسي لمجموعة NH 2 من حمض أميني إلى حمض كيتو مع تكوين حمض أميني جديد وحمض كيتو جديد بمشاركة الإنزيمات أمينوترانسفيراز. يسمى هذا النقل وآليته معقدة للغاية.

يستخدم عادةً كمستقبل للحمض الكيتوني ("الحمض الكيتوني 2") في الجسم. حمض ألفا كيتوجلوتاريك، والذي يتحول إلى الغلوتامات("الأحماض الأمينية 2").

مخطط رد فعل النقل

نتيجة لعملية النقل، تفقد الأحماض الأمينية الحرة مجموعات α-NH 2 ويتم تحويلها إلى أحماض الكيتو المقابلة. بعد ذلك، يتم تقويض هيكلها الكيتوني بطرق محددة ويشارك في دورة حمض ثلاثي الكربوكسيل وتنفس الأنسجة، حيث يحترق إلى ثاني أكسيد الكربون وH2O.

عند الحاجة (مثل الصيام)، يمكن استخدام الهيكل الكربوني للأحماض الأمينية الجلوكوجينية في الكبد لتخليق الجلوكوز في تكوين السكر. في هذه الحالة، يزداد عدد ناقلات الأمين في خلايا الكبد تحت تأثير الجلايكورتيكويدات.

المرحلة الثانية وتتكون من إزالة المجموعة الأمينية من الحمض الأميني 2 - تمييع.

لأن يوجد في الجسم جامع جميع المجموعات الأمينية من الأحماض الأمينية حمض الجلوتاميك ، عندها فقط يخضع للتأكسد مع تكوين الأمونيا وحمض ألفا كيتوجلوتاريك. يتم تنفيذ هذه المرحلة نازعة هيدروجين الغلوتاماتوالتي توجد في الميتوكوندريا في جميع خلايا الجسم باستثناء الخلايا العضلية.

وبالنظر إلى الارتباط الوثيق بين كلتا المرحلتين، يسمى التمييع التأكسدي غير المباشر انتقال العدوى.

مخطط كلا مرحلتي transdeamation

إذا حدث تفاعل التبليل المباشر في ميتوكوندريا الكبد، يتم استخدام الأمونيا لتصنيع اليوريا، والتي يتم إزالتها لاحقًا في البول. في الظهارة الأنبوبية الكلوية، يكون التفاعل ضروريًا لإزالة الأمونيا من خلال عملية تكوين الأمونيا.

منذ NADH يستخدم في السلسلة التنفسيةويشارك α-كيتوجلوتارات في تفاعل دورة TCA، ويتم تنشيط التفاعل بسبب نقص الطاقة وتثبيطه فائض ATPو ناد.

دور النقل و transdeamation

تفاعلات نقل:

• يتم تنشيطها في الكبد والعضلات والأعضاء الأخرى عندما تدخل كمية زائدة من بعض الأحماض الأمينية إلى الخلية - من أجل تحسين نسبتها،
• ضمان تخليق الأحماض الأمينية غير الأساسية في الخلية في وجود هيكلها الكربوني (نظير الكيتو)،
• تبدأ عند توقف استخدام الأحماض الأمينية لتخليق المركبات المحتوية على النيتروجين (البروتينات، الكرياتين، الدهون الفوسفاتية، قواعد البيورين والبيريميدين) - بهدف مواصلة تقويض بقاياها الخالية من النيتروجين وإنتاج الطاقة،
• ضروري أثناء المجاعة داخل الخلايا، على سبيل المثال، أثناء نقص السكر في الدم من أصول مختلفة - لاستخدام بقايا الأحماض الأمينية الخالية من النيتروجين في الكبدل

يتلقى الجسم معظم طاقته من أكسدة الكربوهيدرات والدهون المحايدة (حتى 90٪). والباقي ~ 10٪ يرجع إلى أكسدة الأحماض الأمينية. تستخدم الأحماض الأمينية في المقام الأول لتخليق البروتين. يحدث أكسدةهم:

1) إذا لم يتم استخدام الأحماض الأمينية المتكونة أثناء تجديد البروتين لتخليق بروتينات جديدة؛

2) إذا دخل البروتين الزائد إلى الجسم.

3) خلال فترات الصيام أو مرض السكري، عندما لا يكون هناك كربوهيدرات أو يكون امتصاصها ضعيفا، يتم استخدام الأحماض الأمينية كمصدر للطاقة.

في كل هذه الحالات، تفقد الأحماض الأمينية مجموعاتها الأمينية وتتحول إلى أحماض ألفا كيتو المقابلة، والتي تتم أكسدتها بعد ذلك إلى ثاني أكسيد الكربون وحمض الهيدروكلوريك. ويحدث جزء من هذه الأكسدة من خلال دورة حمض ثلاثي الكربوكسيل. نتيجة للتبليل والأكسدة، يتم تشكيل حمض البيروفيك، أسيتيل CoA، أسيتو أسيتيل CoA، حمض ألفا كيتوجلوتاريك، سوكسينيل CoA، وحمض الفوماريك. يمكن تحويل بعض الأحماض الأمينية إلى جلوكوز، بينما يمكن تحويل البعض الآخر إلى أجسام كيتونية.

طرق تحييد الأمونيا في الأنسجة الحيوانية

الأمونيا سامة وتراكمها في الجسم يمكن أن يسبب الوفاة. هناك الطرق التالية لتحييد الأمونيا:

1. تركيب أملاح الأمونيوم.

2. تخليق أميدات الأحماض الأمينية ثنائية الكربوكسيل.

3. تخليق اليوريا.

يتم تصنيع أملاح الأمونيوم بدرجة محدودة في الكلى، كجهاز حماية إضافي للجسم أثناء الحماض. تستخدم أحماض الأمونيا والكيتو جزئيًا لإعادة تركيب الأحماض الأمينية وتخليق المواد النيتروجينية الأخرى. بالإضافة إلى ذلك، تشارك الأمونيا في أنسجة الكلى في عملية تحييد الأحماض العضوية وغير العضوية، وتكوين أملاح محايدة وحمضية معها:

R – COOH + NH 3 → R – COONH 4 ;

ح 2 SO 4 + 2 NH 3 → (NH 4) 2 SO 4؛

ح 3 ص 4 + نه 3 → نه 4 ح 2 ص 4

بهذه الطريقة، يحمي الجسم نفسه من فقدان كمية كبيرة من الكاتيونات (Na، K، وجزئيًا Ca، Mg) في البول أثناء إفراز الأحماض، مما قد يؤدي إلى انخفاض حاد في احتياطي القلوية في الدم. . تزداد كمية أملاح الأمونيوم التي تفرز في البول بشكل ملحوظ مع الحماض، حيث تستخدم الأمونيا لتحييد الحمض. إحدى طرق ربط وتحييد الأمونيا هي استخدامها لتكوين رابطة أميد من الجلوتامين والأسباراجين. في هذه الحالة، يتم تصنيع الجلوتامين من حمض الجلوتاميك تحت تأثير إنزيم إنزيم الجلوتامين، ويتم تصنيع الأسباراجين من حمض الأسبارتيك بمشاركة إنزيم الأسباراجين:

بهذه الطريقة يتم التخلص من الأمونيا في العديد من الأعضاء (الدماغ، شبكية العين، الكلى، الكبد، العضلات). يمكن أيضًا أن تتشكل أميدات الأحماض الجلوتاميك والأسبارتيك عندما تكون هذه الأحماض الأمينية في بنية البروتين، أي ليس فقط الأحماض الأمينية الحرة، ولكن أيضًا البروتينات التي تحتوي عليها يمكن أن تعمل كمستقبل للأمونيا. يتم توصيل الأسباراجين والجلوتامين إلى الكبد ويستخدمان في تخليق اليوريا. يتم نقل الأمونيا إلى الكبد عن طريق ألانين (دورة الجلوكوز ألانين). تضمن هذه الدورة نقل المجموعات الأمينية من العضلات الهيكلية إلى الكبد، حيث يتم تحويلها إلى يوريا، وتتلقى العضلات العاملة الجلوكوز. في الكبد، يتم تصنيع الجلوكوز من الهيكل العظمي الكربوني للألانين. في العضلات العاملة، يتكون حمض الجلوتاميك من حمض ألفا كيتوجلوتاريك، والذي ينقل بعد ذلك المجموعة الأمينية - NH 2 إلى حمض البيروفيك، مما يؤدي إلى تخليق ألانين - وهو حمض أميني محايد. من الناحية التخطيطية، تبدو الدورة المشار إليها كما يلي:

حمض الجلوتاميك + حمض البيروفيك ↔

↔ حمض ألفا كيتوجلوتاريك + ألانين

أرز. 10.1. دورة الجلوكوز ألانين.

تؤدي هذه الدورة وظيفتين: 1) نقل المجموعات الأمينية من العضلات الهيكلية إلى الكبد، حيث يتم تحويلها إلى اليوريا.

2) يزود العضلات العاملة بالجلوكوز الذي يزود به الدم من الكبد، حيث يستخدم في تكوينه الهيكل الكربوني للألانين.

تكوين اليوريا– الطريق الرئيسي لتحييد الأمونيا. تمت دراسة هذه العملية في مختبر آي بي بافلوف. وقد تبين أن اليوريا يتم تصنيعها في الكبد من الأمونيا وثاني أكسيد الكربون والماء.

تفرز اليوريا في البول باعتبارها المنتج النهائي الرئيسي لاستقلاب البروتين والأحماض الأمينية. تمثل اليوريا ما يصل إلى 80-85٪ من إجمالي نيتروجين البول. الموقع الرئيسي لتخليق اليوريا في الجسم هو الكبد. لقد ثبت الآن أن تخليق اليوريا يحدث على عدة مراحل.

المرحلة 1 - يحدث تكوين فوسفات الكاربامويل في الميتوكوندريا تحت تأثير إنزيم إنزيم كاربامويل فوسفات:

في المرحلة التالية، يتم تصنيع السيترولين بمشاركة الأورنيثين:

ينتقل السيترولين من الميتوكوندريا إلى العصارة الخلوية لخلايا الكبد. بعد ذلك، يتم إدخال مجموعة أمينية ثانية في الدورة على شكل حمض الأسبارتيك. يحدث تكثيف جزيئات حمض السيترولين والأسبارتيك لتكوين حمض الأرجينين السكسينيك.

سيترولين الأسبارتيك أرجينين السكسينيك

حمض حمض

يتم تقسيم حمض الأرجينين السكسينيك إلى حمض الأرجينين والفوماريك.

تحت تأثير الأرجيناز، يتحلل الأرجينين مائيًا ليشكل اليوريا والأورنيثين. بعد ذلك، يدخل الأورنيثين إلى الميتوكوندريا ويمكن إدراجه في دورة جديدة من تحييد الأمونيا، وتفرز اليوريا في البول.

وهكذا، في تخليق جزيء واحد من اليوريا، يتم تحييد جزيئين من NH 3 وCO 2 (HCO 3)، والذي يلعب أيضًا دورًا في الحفاظ على الرقم الهيدروجيني. لتخليق جزيء واحد من اليوريا، يتم استهلاك 3 جزيئات ATP، بما في ذلك اثنتين في تخليق فوسفات الكاربامويل، وواحد لتكوين حمض الأرجينين السكسينيك؛ يمكن تحويل حمض الفوماريك إلى أحماض الماليك وأوكسالأسيتيك (دورة كريبس)، ويمكن تحويل الأخير، نتيجة لعملية النقل أو الأمين الاختزالي، إلى حمض الأسبارتيك. يتم إخراج جزء من النيتروجين من الأحماض الأمينية من الجسم على شكل كرياتينين، والذي يتكون من الكرياتين وفوسفات الكرياتين.

من إجمالي نيتروجين البول، تمثل اليوريا ما يصل إلى 80-90٪، وأملاح الأمونيوم - 6٪. ومع التغذية الزائدة بالبروتين تزيد نسبة نيتروجين اليوريا، ومع التغذية غير الكافية بالبروتين تنخفض إلى 60%.

في الطيور والزواحف، يتم تحييد الأمونيا عن طريق تكوين حمض البوليك. يعتبر روث الدواجن في مزارع الدواجن مصدرًا للأسمدة المحتوية على النيتروجين (حمض البوليك).

عمليات الأكسدة والاختزال التي تنطوي على الأحماض الأمينية.

تحدث هذه العمليات في الكائنات الحية من النباتات والحيوانات. هناك مركبات قادرة على إطلاق الهيدروجين أو امتصاصه (ربطه). أثناء الأكسدة البيولوجية، تتم إزالة ذرتين من الهيدروجين، وأثناء الاختزال البيولوجي، تتم إضافة حجمين من الهيدروجين. دعونا نلقي نظرة على هذا باستخدام السيستين والسيستين كمثال.

H S NH 2 أوه -2 H S NH 2 أوه

H S NH 2 أوه +2 H S NH 2 أوه

CH 2 - CH - C = O CH 2 - CH - C = O

السيستين السيستين

انخفاض شكل شكل مؤكسد

جزيئين من السيستين، بعد فقدان ذرتين من الهيدروجين، يشكلان شكلًا مؤكسدًا - السيستين. هذه العملية قابلة للعكس؛ فعند إضافة ذرتي هيدروجين إلى السيستين، يتكون السيستين - وهو الشكل المخفض. تتم عملية الأكسدة والاختزال بشكل مشابه في مثال الجلوتاثيون ثلاثي الببتيد، والذي يتكون من ثلاثة أحماض أمينية: الجلوتاميك والجليسين والسيستين.

O = C - NH - CH - CH 2 - SH O = C - NH - CH - CH 2 - S - S -CH 2 - CH - NH - C = O

CH 2 C = O -2H CH 2 C = O C = O CH 2

CH 2 NH +2H CH 2 NH NH CH 2

CH - NH 2 CH 2 جليكاين CH - NH 2 CH 2 CH 2 CH - NH 2

C=O C=O C=O C=O C=O C=O

أوه أوه أوه أوه أوه

(2 جزيئات)

ثلاثي الببتيد مخفض الشكل سداسي الببتيد - شكل مؤكسد

أثناء الأكسدة، تنفصل ذرتان هيدروجين ويتم دمج جزيئين من الجلوتاثيون ويتحول ثلاثي الببتيد إلى سداسي الببتيد، أي أنه يتأكسد.

الجميع التفاعلات الكيميائيةيمكن تقسيمها إلى نوعين. أولها يشمل التفاعلات التي تحدث دون تغيير حالة أكسدة الذرات التي تتكون منها المواد المتفاعلة، على سبيل المثال: = = كما ترون...

أنواع التفاعلات الكيميائية واستخدامها في الصناعة

من الصعب المبالغة في تقدير أهمية المعادن للاقتصاد الوطني، كما يعتمد إنتاج المعادن من الخامات على تفاعلات الأكسدة والاختزال. وتتكون الخامات عادة من مركبات الأكسجين أو الكبريت ...

حركية التفاعلات الكيميائية الضوئية

عادة ما تدخل جزيئات المادة المتفاعلة تحت تأثير الضوء في حالة مثارة إلكترونيا...

حركية التفاعلات الكيميائية

تعد عمليات الأكسدة والاختزال من بين التفاعلات الكيميائية الأكثر شيوعًا ولها أهمية كبيرة من الناحية النظرية والتطبيقية. تعد عملية الأكسدة والاختزال واحدة من أهم العمليات في الطبيعة. يتنفس...

التفاعلات الكيميائية التذبذبية

هناك معايير عديدة لتصنيف التفاعلات الكيميائية. واحدة من أهمها هي علامة على التغيرات في حالات أكسدة العناصر. اعتمادا على ما إذا كانت حالات الأكسدة للعناصر تتغير أو تبقى ...

عالم الأملاح

بما أن الأملاح تتكون من أيونات معدنية وبقايا حمضية، فيمكن تقسيم تفاعلات الأكسدة والاختزال الخاصة بها إلى مجموعتين: تفاعلات بسبب أيون المعدن وتفاعلات بسبب البقايا الحمضية...

رد فعل الأكسدة

تفاعلات الأكسدة والاختزال، تفاعلات كيميائية يصاحبها تغير في أعداد الأكسدة للذرات. في البداية (منذ إدخال نظرية الأكسجين في الاحتراق في الكيمياء على يد أ. لافوازييه، نهاية القرن الثامن عشر...

التجربة 1. إذا لمست كومة من بلورات برتقالية حمراء من ثنائي كرومات الأمونيوم (NH4)2Cr2O7 بعود كبريت مشتعل، سيحدث شيء رائع: سوف "ينفجر" "بركان" صغير...

تفاعلات الأكسدة والاختزال

التجربة 1. عند إضافة محلول برمنجنات البوتاسيوم المحمض بحمض الكبريتيك إلى الجلوكوز...

تفاعلات الأكسدة والاختزال

جميع العمليات في الطبيعة الحية يصاحبها تحول الطاقة وانتقالها من شكل إلى آخر. خلال يوم واحد، يستهلك الشخص البالغ ما يقرب من 10 ملايين جول من الطاقة...

تحديد محتوى النيتروجين في الصلب

تصف هذه الفقرة العمليات التي تحدث في الوحدة الهوائية أثناء عملية القياس. تدفق القياس. بعد ذلك...

أساسيات الكيمياء

1. الغرض من العمل: تكوين المهارات في رسم معادلات تفاعلات الأكسدة والاختزال، وحساب الكتل المكافئة لعامل مؤكسد وعامل اختزال، وتحديد اتجاه تدفق تفاعلات الأكسدة والاختزال. 2...

حساب مؤشرات الاستخلاص الرئيسية في النظام السائل السائل

يعتمد فصل المواد أثناء عملية الاستخلاص على الاختلاف في التوزيع بين سائلين غير قابلين للامتزاج. في أبسط الحالات...

الخواص الكيميائيةالقصدير ومركباته

مقياس قدرة الأكسدة والاختزال للمواد هو الأكسدة المحتملة (القطب) (س) …

كيمياء كارين

تحدث عمليات إعادة ترتيب جذرية لمونوتربينويدات سلسلة كاران، كقاعدة عامة، أثناء التفاعلات الكيميائية الضوئية. تم وصف التحولات الكيميائية الضوئية لهذه المركبات بتفاصيل كافية في المراجعة 12...

معظم الطاقة الأيضية المنتجة في الأنسجة تأتي من أكسدة الكربوهيدرات وثلاثي الجلسرين. في الذكور البالغين، يتم تلبية ما يصل إلى 90٪ من جميع احتياجات الطاقة من هذين المصدرين. أما باقي الطاقة (حسب النظام الغذائي من 10 إلى 15٪) فتأتي من أكسدة الأحماض الأمينية.

على الرغم من أن دور الأحماض الأمينية في الجسم يتم تحديده في المقام الأول من خلال حقيقة أنها بمثابة لبنات بناء للتخليق الحيوي للبروتينات، إلا أنها في ظل ظروف معينة يمكن أن تخضع أيضًا للانهيار التأكسدي. وهذا ممكن في ثلاث حالات. 1) إذا لم يتم استخدام الأحماض الأمينية المنطلقة أثناء دوران البروتين الديناميكي الطبيعي لتخليق بروتينات جديدة، فإنها تخضع للانقسام التأكسدي. 2) إذا حصل الجسم على أحماض أمينية من الطعام أكثر مما يحتاجه لتخليق البروتين، فسيتم تكسير الكمية الزائدة لأن الأحماض الأمينية لا يتم تخزينها في الجسم. 3) أثناء الصيام أو مرض السكري، أي. عندما لا تكون هناك كربوهيدرات أو عندما يكون استخدامها ضعيفا، يتم استخدام البروتينات كوقود. في كل هذه الحالات، تفقد الأحماض الأمينية مجموعاتها الأمينية وتتحول إلى أحماض الكيتو المقابلة، والتي تتأكسد بعد ذلك إلى الماء؛ بعض هذه الأكسدة تحدث من خلال دورة حمض الستريك.

في هذا الفصل، سوف نتعرف على المسارات الأيضية التي يحدث من خلالها التحلل التأكسدي لعشرين من الأحماض الأمينية الشائعة التي تشكل البروتينات. نحن نتعلم ذلك أيضا أنواع مختلفةفي الحيوانات، تفرز الأمونيا المنقسمة من الأحماض الأمينية من الجسم في أشكال كيميائية مختلفة.

19.1. يتم تحفيز نقل المجموعات الأمينية بواسطة الترانساميناسات

يتم تقسيم المجموعات الأمينية المكونة من عشرين من الأحماض الأمينية ألفا الشائعة الموجودة في البروتينات خلال إحدى مراحل التحلل التأكسدي للأحماض الأمينية. إذا لم يتم إعادة استخدام هذه المجموعات الأمينية لتخليق الأحماض الأمينية الجديدة أو غيرها من المركبات المحتوية على النيتروجين، فسيتم جمعها في شكل واحد، وتحويلها في النهاية إلى منتج نهائي مشترك وفي هذا النموذج يتم إخراجها من الجسم. في البشر ومعظم الفقاريات الأرضية الأخرى، هذا المنتج النهائي هو اليوريا. يتم تحفيز التخلص من مجموعات ألفا الأمينية من معظم الأحماض الأمينية L بواسطة إنزيمات تسمى الترانساميناسات أو ناقلات الأمين. هذه التفاعلات الأنزيميةأثناء النقل، يتم نقل المجموعة -الأمينية من الحمض الأميني إلى ذرة الكربون في -كيتوجلوتارات، مما يؤدي إلى تكوين نظير -كيتو للحمض الأميني الأصلي و-الغلوتامات، وهو نتاج أمين -كيتوجلوتارات (الشكل 1). 19-1).

أرز. 19-1. رد فعل النقل. يتم تمييز المجموعة الأمينية المنقولة باللون الأحمر. في معظم تفاعلات نقل الأمين، يعمل α-كيتوجلوتارات كمستقبل للمجموعة الأمينية.

لاحظ أن التبليل الحقيقي، أي. لا يحدث فقدان المجموعات الأمينية في مثل هذه التفاعلات، حيث أن تمييع الحمض الأميني يصاحبه أمين الكيتوجلوتارات. معنى النقل هو وظيفته المجمعة، وبعبارة أخرى، حقيقة أن المجموعات الأمينية من العديد من الأحماض الأمينية المختلفة يتم جمعها في شكل واحد في شكل حمض الجلوتاميك. وبالتالي، فإن تقويض الأحماض الأمينية المختلفة يؤدي في النهاية إلى منتج واحد.

تُظهر معظم الترانساميناسات خصوصية متقبل المجموعة الأمينية: يعمل β-ketoglutarate كمستقبل في التفاعل أعلاه. تكون الترانساميناسات أقل تحديدًا بالنسبة لركيزة أخرى، مثلًا. الحمض الأميني الذي يلعب دور المتبرع بالمجموعات الأمينية. فيما يلي العديد من التفاعلات التي تشارك فيها أهم الترانساميناسات (يشير اسم الإنزيمات إلى الحمض الأميني الذي يلعب دور الجهة المانحة للمجموعات الأمينية):

لذا فإن المستقبل المشترك الذي يقبل المجموعة الأمينية من معظم الأحماض الأمينية هو -كيتوجلوتارات. يعمل الغلوتامات الناتج على توجيه المجموعات الأمينية إلى مسارات معينة للتخليق الحيوي (الفصل 22) وإلى التسلسل النهائي للتفاعلات التي من خلالها تتشكل منتجات استقلاب النيتروجين، والتي يتم بعد ذلك إخراجها من الجسم. يمكن عكس التفاعلات المحفزة بواسطة الترانساميناسات بسهولة لأن ثوابت توازنها قريبة من 1.0. وهذا يعني أن قيمة مثل هذه التفاعلات قريبة من الصفر (القسم 14.3).

تحتوي جميع الترانساميناسات على مجموعة صناعية مرتبطة بإحكام، وآلية عملها واحدة. المجموعة الاصطناعية من الترانساميناسات هي فوسفات البيريدوكسال، أحد مشتقات البيريدوكسين، أو فيتامين (القسم 8.10). يعمل فوسفات البيريدوكسال كناقل وسيط للمجموعة الأمينية في الموقع النشط للترانساميناسات (الشكل 19-2).

أرز. 19-2. مجموعة اصطناعية من الترانساميناسات. فوسفات البيرودوكسال وشكله الأميني، فوسفات البيريدوكسامين (B)، عبارة عن أنزيمات ناقلة أميناز مرتبطة بإحكام. تظهر المجموعات الوظيفية التي يعتمد عليها عملها على خلفية حمراء. ب. يلعب فوسفات البيريدوكسال دور الناقل الوسيط للمجموعات الأمينية أثناء عمل الترانساميناسات. يرمز E إلى بروتين الإنزيم هنا، ويرمز A إلى فوسفات البيريدوكسال المرتبط بإحكام. تحفز الترانساميناسات التفاعلات الجزيئية التي تحدث عبر آلية بينج بونج. الركيزة الأولى، بعد أن تبرعت بمجموعتها الأمينية، تترك الإنزيم على شكل حمض كيتو قبل انضمام الركيزة الثانية إلى الإنزيم

خلال الدورة التحفيزية، يخضع لانتقالات عكسية بين شكل ألدهيد (فوسفات البيريدوكسال)، قادر على ربط المجموعات الأمينية، وشكل أميني (فوسفات البيريدوكسامين)، قادر على نقل المجموعات الأمينية إلى -كيتوجلوتارات. وبالتالي، تعمل هذه المجموعة الاصطناعية كناقل عكسي للمجموعات الأمينية من الحمض الأميني إلى كيتوجلوتارات (الشكل 19-2). تعد الترانساميناسات مثالًا كلاسيكيًا للإنزيمات التي تحفز التفاعلات الجزيئية التي تحدث عبر آلية "بينج بونج" (القسم 9.8). في مثل هذه التفاعلات، يجب أن تترك الركيزة الأولى الموقع النشط للإنزيم قبل أن تتمكن الركيزة الثانية من الارتباط به. أولاً، يرتبط الحمض الأميني الوارد بالمركز النشط للإنزيم، ويتبرع بمجموعته الأمينية إلى فوسفات البيريدوكسال ويترك المركز النشط على شكل حمض كيتو. ثم يرتبط حمض ألفا كيتو الوارد بالموقع النشط؛ فهو يقبل المجموعة الأمينية من فوسفات البيريدوكسامين ويتم فصله عن الموقع النشط، الآن على شكل حمض أميني.

في التين. يوضح الشكل 19-3 أن مجموعة الكربونيل من فوسفات البيريدوكسال المرتبطة بالإنزيم تتفاعل مع المجموعة الأمينية من الحمض الأميني الوارد، مما يؤدي إلى تكوين منتج وسيط، وهو مركب تساهمي - قاعدة شيف.

أرز. 19-3. مخطط يشرح عمل فوسفات البيريدوكسال في الترانساميناسات. تتفاعل المجموعة الأمينية للحمض الأميني ألفا الوارد (A) مع مجموعة الكربونيل من فوسفات البيريدوكسال، والتي ترتبط بإحكام بالإنزيم. في هذه الحالة، يتم تكوين قاعدة شيف (B) كمنتج وسيط، والذي يمر بعد ذلك إلى شكله التوتوميري (C). يتم تحلل الأخير ليشكل حمض ألفا كيتو المقابل، والذي تتم إزالته، بينما تظل المجموعة الأمينية مرتبطة تساهميًا بالناقل الأميني في شكل فوسفات البيريدوكسامين (D). نظرًا لأن هذه التفاعلات قابلة للعكس، فإن الشكل الأميني من الترانساميناز ينقل المجموعة الأمينية الخاصة به إلى المجموعة الواردة، مما يؤدي إلى تكوين حمض أميني جديد.

ثم يحدث تحول في الرابطة المزدوجة والتخلص المائي من الهيكل الكربوني للحمض الأميني؛ بينما تبقى مجموعتها الأمينية مرتبطة تساهمياً بالمجموعة الاصطناعية على شكل فوسفات البيريدوكسامين. يشكل فوسفات البيريدوكسامين الآن قاعدة شيف مع -كيتوجلوتارات الواردة، والتي يتم نقل المجموعة الأمينية إليها؛ يحدث النقل، في جوهره، عن طريق عكس تلك التفاعلات التي يتكون فيها فوسفات البيريدوكسامين.

في الطب، يعد تحديد ناقلة أمين الألانين وناقلة أمين الأسبارتات في مصل الدم طريقة مهمة لتشخيص وتقييم نتائج العلاج في احتشاء عضلة القلب. وتستخدم نفس الطريقة أيضًا للكشف عن التأثيرات السامة لبعض الكواشف الكيميائية (ملحق 19-1).