Organizmda fermentlar qanday hosil bo'ladi. Salom talaba. Fermentlar fanining rivojlanish tarixi

Fermentlar tabiatan turli kimyoviy jarayonlar uchun katalizator rolini belgilagan oqsilning maxsus turidir.

Bu atama doimo eshitiladi, ammo hamma ham ferment yoki ferment nima ekanligini, bu modda qanday funktsiyalarni bajarishini, shuningdek, fermentlar fermentlardan qanday farq qilishini va ular umuman farq qiladimi yoki yo'qligini tushunmaydi. Bularning barchasini hozir bilib olamiz.

Bu moddalarsiz odamlar ham, hayvonlar ham ovqat hazm qila olmaydi. Va birinchi marta fermentlarni kundalik hayotda qo'llash uchun insoniyat 5 ming yil oldin, ota-bobolarimiz sutni hayvonlarning oshqozonidan "piyola" da saqlashni o'rgangan paytga murojaat qildi. Bunday sharoitda shirdon ta'sirida sut pishloqga aylantirildi. Va bu fermentning biologik jarayonlarni tezlashtiradigan katalizator sifatida ishlashiga misoldir. Bugungi kunda fermentlar sanoatda ajralmas bo'lib, ular shakar, margarin, yogurt, pivo, teri, to'qimachilik, spirt va hatto beton ishlab chiqarish uchun muhim ahamiyatga ega. Bu foydali moddalar yuvish vositalari va kir yuvish kukunlarida ham mavjud - ular past haroratlarda dog'larni olib tashlashga yordam beradi.

Kashfiyot tarixi

Yunon tilidan tarjima qilingan ferment "xamirturush" degan ma'noni anglatadi. Insoniyat esa bu moddaning kashf etilishi uchun 16-asrda yashagan gollandiyalik Yan Baptist Van Helmontga qarzdor. Bir vaqtlar u spirtli fermentatsiyaga juda qiziqib qoldi va tadqiqot jarayonida bu jarayonni tezlashtiradigan noma'lum moddani topdi. Gollandiyalik uni fermentum deb atagan, bu "fermentatsiya" degan ma'noni anglatadi. Keyin, deyarli uch asr o'tgach, frantsuz Lui Paster fermentatsiya jarayonlarini ham kuzatib, fermentlar tirik hujayraning moddalaridan boshqa narsa emas degan xulosaga keldi. Va bir muncha vaqt o'tgach, nemis Eduard Buchner xamirturushdan ferment chiqarib, bu moddaning tirik organizm emasligini aniqladi. Unga o'z ismini ham qo'ygan - "zymaza". Bir necha yil o'tgach, boshqa nemis Villi Kuehne barcha protein katalizatorlarini ikki guruhga bo'lishni taklif qildi: fermentlar va fermentlar. Bundan tashqari, u ikkinchi muddatni "xamirturush" deb atashni taklif qildi, uning harakatlari tirik organizmlardan tashqarida tarqaladi. Va faqat 1897 yilda barcha ilmiy tortishuvlarga chek qo'yildi: ikkala atama (ferment va ferment) mutlaq sinonim sifatida foydalanishga qaror qilindi.

Tuzilishi: minglab aminokislotalardan iborat zanjir

Barcha fermentlar oqsillardir, ammo barcha oqsillar fermentlar emas. Boshqa oqsillar singari, fermentlar ham tarkibiga kiradi. Qizig'i shundaki, har bir ferment yaratish uchun ipga marvarid kabi bog'langan yuzdan milliongacha aminokislotalarni oladi. Ammo bu ip hech qachon tekis bo'lmaydi - u odatda yuzlab marta egiladi. Shunday qilib, har bir ferment uchun noyob uch o'lchovli struktura yaratiladi. Ayni paytda, ferment molekulasi nisbatan katta shakllanish bo'lib, uning tuzilishining faqat kichik bir qismi, faol markaz deb ataladigan biokimyoviy reaktsiyalarda ishtirok etadi.

Har bir aminokislota boshqa turdagi kimyoviy bog'lanish bilan bog'langan va har bir ferment o'ziga xos aminokislotalar ketma-ketligiga ega. Ularning ko'pchiligini yaratish uchun 20 ga yaqin turdagi aminokislotalar ishlatiladi. Aminokislotalar ketma-ketligidagi kichik o'zgarishlar ham fermentning ko'rinishini va "talantlarini" keskin o'zgartirishi mumkin.

Biokimyoviy xossalari

Tabiatda fermentlar ishtirokida juda ko'p miqdordagi reaktsiyalar sodir bo'lsa-da, ularning barchasini 6 toifaga birlashtirish mumkin. Shunga ko'ra, ushbu oltita reaktsiyaning har biri ma'lum turdagi fermentlar ta'sirida boradi.

Fermentlar ishtirokidagi reaksiyalar:

1. Oksidlanish va qaytarilish.

Bu reaksiyalarda ishtirok etuvchi fermentlar oksidoreduktazalar deb ataladi. Misol tariqasida alkogol dehidrogenazlar birlamchi spirtlarni aldegidlarga qanday aylantirishini eslashimiz mumkin.

1. Guruh o'tkazish reaktsiyasi.

Bu reaksiyalar sodir bo'ladigan fermentlar transferazalar deyiladi. Ular funktsional guruhlarni bir molekuladan ikkinchisiga o'tkazish qobiliyatiga ega. Bu, masalan, alanin aminotransferazalari alfa-amino guruhlarini alanin va aspartat o'rtasida harakatlantirganda sodir bo'ladi. Shuningdek, transferazlar ATP va boshqa birikmalar o'rtasida fosfat guruhlarini harakatga keltiradi va glyukoza qoldiqlaridan disaxaridlarni hosil qiladi.

1. Gidroliz.

Reaksiyada ishtirok etuvchi gidrolazalar suv elementlarini qo'shish orqali bitta bog'lanishni buzishga qodir.

1. Ikki tomonlama aloqani yarating yoki olib tashlang.

Gidrolitik bo'lmagan usulda reaktsiyaning bu turi liyaza ishtirokida sodir bo'ladi.

1. Funktsional guruhlarning izomerizatsiyasi.

Ko'pgina kimyoviy reaktsiyalarda funktsional guruhning pozitsiyasi molekula ichida o'zgaradi, ammo molekulaning o'zi reaksiya boshlanishidan oldin bo'lgan atomlarning bir xil soni va turlaridan iborat. Boshqacha qilib aytganda, substrat va reaksiya mahsuloti izomerlardir. Ushbu turdagi transformatsiya izomeraza fermentlari ta'sirida mumkin.

1. Suv elementini yo'q qilish bilan yagona bog'lanish hosil bo'lishi.

Gidrolazalar molekulaga suv elementlarini qo'shish orqali aloqani buzadi. Liazlar funksional guruhlardan suvli qismni olib tashlash orqali reaksiyani qaytaradi. Shunday qilib, oddiy aloqa yaratiladi.

Ular tanada qanday ishlaydi

Fermentlar hujayralardagi deyarli barcha kimyoviy reaksiyalarni tezlashtiradi. Ular inson uchun juda muhim, ovqat hazm qilishni osonlashtiradi va metabolizmni tezlashtiradi.

Ushbu moddalarning ba'zilari katta hajmli molekulalarni tana hazm qila oladigan kichikroq "bo'laklarga" ajratishga yordam beradi. Boshqalar, aksincha, kichik molekulalarni bog'laydi. Ammo fermentlar, ilmiy nuqtai nazardan, juda selektivdir. Bu shuni anglatadiki, ushbu moddalarning har biri faqat ma'lum bir reaktsiyani tezlashtirishga qodir. Fermentlar "ishlaydigan" molekulalar substratlar deb ataladi. Substratlar, o'z navbatida, faol markaz deb ataladigan fermentning bir qismi bilan aloqa hosil qiladi.

Fermentlar va substratlarning o'zaro ta'sirining o'ziga xos xususiyatlarini tushuntiruvchi ikkita tamoyil mavjud. "Klaviatura qulfi" deb ataladigan modelda fermentning faol markazi substratdagi qat'iy belgilangan konfiguratsiya o'rnini egallaydi. Boshqa bir modelga ko'ra, reaktsiyaning ikkala ishtirokchisi, faol markaz va substrat ulanish uchun o'z shakllarini o'zgartiradi.

Qaysi printsip bo'yicha o'zaro ta'sir sodir bo'lishidan qat'i nazar, natija har doim bir xil bo'ladi - ferment ta'sirida reaktsiya ko'p marta tezroq davom etadi. Ushbu o'zaro ta'sir natijasida yangi molekulalar "tug'iladi", ular keyinchalik fermentdan ajralib chiqadi. Va katalizator moddasi o'z ishini bajarishda davom etmoqda, ammo boshqa zarralar ishtirokida.

Giper va gipoaktivlik

Fermentlar o'z funktsiyalarini noto'g'ri intensivlikda bajaradigan holatlar mavjud. Haddan tashqari faollik reaktsiya mahsulotining haddan tashqari shakllanishiga va substratning etishmasligiga olib keladi. Natijada sog'lig'ining yomonlashishi va jiddiy kasallik. Fermentning giperaktivligining sababi genetik kasallik yoki vitaminlarning ko'pligi yoki reaktsiyada ishlatilishi mumkin.

Fermentlarning hipoaktivligi hatto o'limga olib kelishi mumkin, masalan, fermentlar organizmdan toksinlarni olib tashlamasa yoki ATP etishmovchiligi yuzaga keladi. Ushbu holatning sababi ham mutatsiyaga uchragan genlar yoki aksincha, gipovitaminoz va boshqa oziq moddalarning etishmasligi bo'lishi mumkin. Bundan tashqari, tana haroratining pasayishi fermentlarning ishlashini sekinlashtiradi.

Katalizator va boshqalar

Bugun siz fermentlarning foydalari haqida ko'p eshitasiz. Ammo tanamizning ishlashi bog'liq bo'lgan bu moddalar nima?

Fermentlar biologik molekulalar bo'lib, ularning hayot aylanishi tug'ilish va o'lim doirasi bilan belgilanmagan. Ular faqat erimaguncha tanada ishlaydi. Qoida tariqasida, bu boshqa fermentlar ta'siri ostida sodir bo'ladi.

Biokimyoviy reaksiya jarayonida ular yakuniy mahsulotning bir qismiga aylanmaydi. Reaksiya tugagach, ferment substratni tark etadi. Shundan so'ng, modda yana ishlashga tayyor, ammo boshqa molekulada. Va bu tanaga kerak bo'lgan vaqtgacha davom etadi.

Fermentlarning o'ziga xosligi shundaki, ularning har biri o'ziga yuklangan faqat bitta funktsiyani bajaradi. Biologik reaksiya faqat ferment uning uchun to'g'ri substratni topganida sodir bo'ladi. Ushbu shovqinni kalit va qulfning ishlash printsipi bilan taqqoslash mumkin - faqat to'g'ri tanlangan elementlar "ishlashi" mumkin. Yana bir xususiyat: ular past haroratlarda va o'rtacha pHda ishlashi mumkin va katalizator sifatida ular boshqa kimyoviy moddalarga qaraganda ancha barqaror.

Fermentlar katalizator sifatida metabolik jarayonlarni va boshqa reaktsiyalarni tezlashtiradi.

Odatda, bu jarayonlar muayyan bosqichlardan iborat bo'lib, ularning har biri ishlashi uchun ma'lum bir ferment kerak. Busiz transformatsiya yoki tezlashtirish sikli tugamaydi.

Ehtimol, fermentlarning barcha funktsiyalaridan eng mashhuri katalizatordir. Bu shuni anglatadiki, fermentlar kimyoviy reagentlarni tezroq mahsulot shakllanishi uchun zarur bo'lgan energiya xarajatlarini kamaytiradigan tarzda birlashtiradi. Ushbu moddalarsiz kimyoviy reaktsiyalar yuzlab marta sekinroq kechgan bo'lar edi. Ammo fermentlarning qobiliyatlari bu bilan cheklanmaydi. Barcha tirik organizmlar hayotni davom ettirish uchun zarur bo'lgan energiyani o'z ichiga oladi. Adenozin trifosfat yoki ATP - hujayralarni energiya bilan ta'minlaydigan zaryadlangan batareyaning bir turi. Ammo fermentlarsiz ATP ning ishlashi mumkin emas. Va ATP ishlab chiqaradigan asosiy ferment sintazadir. Energiyaga aylanadigan har bir glyukoza molekulasi uchun sintaza taxminan 32-34 ATP molekulasini hosil qiladi.

Bundan tashqari, tibbiyotda fermentlar (lipaz, amilaza, proteaz) faol qo'llaniladi. Xususan, ular hazmsizlikni davolashda ishlatiladigan "Festal", "Mezim", "Panzinorm", "Pankreatin" kabi fermentativ preparatlarning tarkibiy qismi bo'lib xizmat qiladi. Ammo ba'zi fermentlar qon aylanish tizimiga ham ta'sir qilishi mumkin (qon pıhtılarını eritib yuboradi), yiringli yaralarni davolashni tezlashtiradi. Va hatto saratonga qarshi terapiyada ham fermentlar qo'llaniladi.

Ferment faolligini belgilovchi omillar

Ferment reaktsiyalarni ko'p marta tezlashtirishga qodir bo'lganligi sababli, uning faolligi aylanishlar soni bilan belgilanadi. Bu atama 1 ferment molekulasi 1 daqiqada aylantira oladigan substrat (reaktiv) molekulalar sonini bildiradi. Biroq, reaktsiya tezligini belgilaydigan bir qator omillar mavjud:

1. Substrat kontsentratsiyasi.

Substrat kontsentratsiyasining oshishi reaktsiyaning tezlashishiga olib keladi. Faol moddaning molekulalari qancha ko'p bo'lsa, reaktsiya shunchalik tez boradi, chunki faol markazlar ishtirok etadi. Biroq, tezlashuv faqat barcha ferment molekulalari ishtirok etmaguncha mumkin. Shundan so'ng, hatto substrat kontsentratsiyasining oshishi ham reaktsiyaning tezlashishiga olib kelmaydi.

1. Harorat.

Odatda, haroratning oshishi reaktsiyalarning tezlashishiga olib keladi. Bu qoida ko'pchilik fermentativ reaktsiyalar uchun ishlaydi, lekin faqat harorat 40 darajadan oshguncha ishlaydi. Ushbu belgidan keyin reaktsiya tezligi, aksincha, keskin pasayishni boshlaydi. Agar harorat kritik belgidan pastga tushsa, fermentativ reaktsiyalar tezligi yana ortadi. Agar harorat ko'tarilishda davom etsa, kovalent bog'lanishlar buziladi va fermentning katalitik faolligi abadiy yo'qoladi.

1. Kislotalik.

Enzimatik reaktsiyalar tezligiga pH qiymati ham ta'sir qiladi. Har bir ferment o'zining optimal kislotalilik darajasiga ega, bunda reaksiya eng adekvat davom etadi. PH darajasining o'zgarishi fermentning faolligiga va shuning uchun reaktsiya tezligiga ta'sir qiladi. Agar o'zgarishlar juda katta bo'lsa, substrat faol yadro bilan bog'lanish qobiliyatini yo'qotadi va ferment endi reaktsiyani katalizlay olmaydi. Kerakli pH darajasining tiklanishi bilan fermentning faolligi ham tiklanadi.

Inson tanasida mavjud bo'lgan fermentlarni 2 guruhga bo'lish mumkin:

• metabolik;
• ovqat hazm qilish.

Zaharli moddalarni zararsizlantirish uchun metabolik "ish", shuningdek, energiya va oqsillarni ishlab chiqarishni rag'batlantirish. Va, albatta, ular organizmdagi biokimyoviy jarayonlarni tezlashtiradi.

Ovqat hazm qilish tizimi nima uchun mas'ul ekanligi nomdan aniq. Ammo bu erda ham selektivlik printsipi ishlaydi: ma'lum turdagi ferment faqat bitta turdagi oziq-ovqatga ta'sir qiladi. Shuning uchun, ovqat hazm qilishni yaxshilash uchun siz ozgina hiyla-nayrangga murojaat qilishingiz mumkin. Agar organizm ovqatdan biror narsani yaxshi hazm qilmasa, unda dietani hazm qilish qiyin bo'lgan ovqatni parchalashga qodir bo'lgan fermenti bo'lgan mahsulot bilan to'ldirish kerak.

Oziq-ovqat fermentlari oziq-ovqatni tanadan foydali moddalarni o'zlashtira oladigan holatga keltiradigan katalizatorlardir. Ovqat hazm qilish fermentlari bir necha turga bo'linadi. Inson tanasida ovqat hazm qilish traktining turli qismlarida turli xil fermentlar mavjud.

Og'iz bo'shlig'i

Ushbu bosqichda alfa-amilaza ovqatga ta'sir qiladi. U kartoshka, meva, sabzavotlar va boshqa oziq-ovqatlarda mavjud bo'lgan uglevodlar, kraxmallar va glyukozani parchalaydi.

Oshqozon

Bu erda pepsin oqsillarni peptidlarga, jelatinaza esa go'sht tarkibidagi jelatin va kollagenni parchalaydi.

Oshqozon osti bezi

Ushbu bosqichda "ish":

• tripsin - oqsillarning parchalanishi uchun javobgardir;
• alfa ximotripsin - oqsilni so'rilishiga yordam beradi;
• elastazlar - ba'zi turdagi oqsillarni parchalaydi;
• nukleazlar - nuklein kislotalarni parchalashga yordam beradi;
• steapsin - yog'li ovqatlarning so'rilishiga yordam beradi;
• amilaza - kraxmallarni assimilyatsiya qilish uchun javobgardir;
• lipaz - sut mahsulotlari, yong'oqlar, yog'lar va go'shtda mavjud bo'lgan yog'larni (lipidlarni) parchalaydi.

Ingichka ichak

Ular oziq-ovqat zarralari ustida "sehrgarlik qiladilar":

• peptidazalar - peptid birikmalarini aminokislotalar darajasiga qadar parchalaydi;
• saxaroza - murakkab shakar va kraxmallarni o'zlashtirishga yordam beradi;
• maltaz - disaxaridlarni monosaxaridlar (solod shakar) holatiga parchalaydi;
• laktaza - laktoza (sut mahsulotlarida bo'lgan glyukoza) parchalanadi;
• lipaz - triglitseridlar, yog 'kislotalari so'rilishini rag'batlantiradi;
• erepsin - oqsillarga ta'sir qiladi;
• izomaltaz - maltoza va izomaltoza bilan "ishlaydi".

Yo'g'on ichak

Bu erda fermentlarning funktsiyalari quyidagilar tomonidan amalga oshiriladi:

• Escherichia coli - laktoza hazm qilish uchun javobgardir;
• laktobakteriyalar - laktoza va boshqa ba'zi uglevodlarga ta'sir qiladi.

Ushbu fermentlarga qo'shimcha ravishda quyidagilar ham mavjud:

• diastaz - o'simlik kraxmalini hazm qiladi;
• invertaz - sukrozni (stol shakarini) parchalaydi;
• glyukoamilaza - kraxmalni glyukozaga aylantiradi;
• alfa-galaktosidaza - loviya, urug'lar, soya mahsulotlari, ildiz sabzavotlari va bargli sabzavotlarni hazm qilishda yordam beradi;
• bromelin - olingan ferment, har xil turdagi oqsillarning parchalanishiga yordam beradi, atrof-muhitning turli darajadagi kislotalilik darajasida samarali bo'ladi, yallig'lanishga qarshi xususiyatlarga ega;
• papain - xom papayyadan ajratilgan ferment, kichik va katta oqsillarning parchalanishiga yordam beradi, keng doiradagi substratlar va kislotalilikda samarali bo'ladi.
• tsellyuloza - tsellyuloza, o'simlik tolalarini parchalaydi (inson organizmida topilmaydi);
• endoproteaza - peptid bog'larini ajratadi;
• qoramol o't ekstrakti - hayvon kelib chiqishi fermenti, ichak motorikasini rag'batlantiradi;
va boshqa foydali qazilmalar;
• ksilanaz - glyukozani dondan parchalaydi.

Mahsulotlardagi katalizatorlar

Fermentlar sog'liq uchun juda muhimdir, chunki ular organizmga oziq-ovqat tarkibiy qismlarini ozuqaviy moddalardan foydalanish uchun mos bo'lgan holatga aylantirishga yordam beradi. Ichaklar va oshqozon osti bezi turli xil fermentlarni ishlab chiqaradi. Ammo bundan tashqari, ularning hazm qilishga yordam beradigan ko'plab oziq moddalari ham ba'zi oziq-ovqatlarda mavjud.

Fermentlangan ovqatlar to'g'ri hazm qilish uchun zarur bo'lgan foydali bakteriyalarning deyarli ideal manbaidir. Va farmatsevtik probiyotiklar faqat ovqat hazm qilish tizimining yuqori qismida "ishlaydigan" va ko'pincha ichaklarga etib bormaydigan bir vaqtda, fermentativ mahsulotlarning ta'siri butun oshqozon-ichak traktida seziladi.

Misol uchun, o'rik tarkibida glyukoza parchalanishi uchun mas'ul bo'lgan va energiyaning tez tarqalishiga yordam beruvchi invertazni o'z ichiga olgan foydali fermentlar aralashmasi mavjud.

Avakado lipazning tabiiy manbai bo'lishi mumkin (lipidlarning tezroq hazm bo'lishiga yordam beradi). Organizmda bu modda oshqozon osti bezi tomonidan ishlab chiqariladi. Ammo bu organning hayotini osonlashtirish uchun siz o'zingizni erkalashingiz mumkin, masalan, avakado salatasi - mazali va sog'lom.

Kaliyning eng mashhur manbai bo'lishidan tashqari, banan tanani amilaza va maltaza bilan ham ta'minlaydi. Amilaza non, kartoshka va don tarkibida ham mavjud. Maltaza pivo va makkajo'xori siropida ko'p bo'lgan malt shakar deb ataladigan maltozani parchalashga yordam beradi.

Yana bir ekzotik meva ananasda turli fermentlar, jumladan, bromelin mavjud. Va u, ba'zi tadqiqotlarga ko'ra, saratonga qarshi va yallig'lanishga qarshi xususiyatlarga ega.

Ekstremofillar va sanoat

Ekstremofillar ekstremal sharoitlarda hayotiy faollikni saqlab turishga qodir bo'lgan moddalardir.

Tirik organizmlar, shuningdek, ularning ishlashini ta'minlovchi fermentlar harorat qaynash nuqtasiga yaqin bo'lgan geyzerlarda va muzning chuqurligida, shuningdek, haddan tashqari sho'rlanish sharoitida (AQShdagi O'lim vodiysi) topilgan. Bundan tashqari, olimlar fermentlarni topdilar, ular uchun pH darajasi ham samarali ish uchun asosiy talab emas. Tadqiqotchilar sanoatda keng qo'llanilishi mumkin bo'lgan moddalar sifatida ekstremofil fermentlarni alohida qiziqish bilan o'rganmoqdalar. Garchi bugungi kunda fermentlar biologik va ekologik toza moddalar sifatida sanoatda o'z qo'llanilishini topdi. Fermentlar oziq-ovqat sanoati, kosmetologiya va maishiy kimyo ishlab chiqarishda qo'llaniladi.

Bundan tashqari, bunday hollarda fermentlarning "xizmatlari" sintetik analoglardan arzonroqdir. Bundan tashqari, tabiiy moddalar biologik parchalanadi, bu esa ulardan foydalanishni ekologik jihatdan qulay qiladi. Tabiatda fermentlarni alohida aminokislotalarga parchalashga qodir mikroorganizmlar mavjud bo'lib, ular keyinchalik yangi biologik zanjirning tarkibiy qismlariga aylanadi. Ammo bu, ular aytganidek, butunlay boshqacha hikoya.

· Fermentlarning tuzilishi va ta'sir mexanizmi · Fermentlarning ko'p shakllari · Tibbiy ahamiyati · Amaliy qo'llanilishi · Eslatmalar · Adabiyot va middot

Fermentlarning faolligi ularning uch o'lchovli tuzilishi bilan belgilanadi.

Barcha oqsillar singari, fermentlar ham ma'lum bir tarzda katlanadigan aminokislotalarning chiziqli zanjiri sifatida sintezlanadi. Har bir aminokislotalar ketma-ketligi maxsus tarzda katlanır va hosil bo'lgan molekula (oqsil globulasi) o'ziga xos xususiyatlarga ega. Protein kompleksini hosil qilish uchun bir nechta protein zanjirlari birlashtirilishi mumkin. Proteinlarning uchinchi darajali tuzilishi issiqlik yoki ma'lum kimyoviy moddalar ta'sirida buziladi.

Fermentlarning faol markazi

Ferment tomonidan katalizlanadigan kimyoviy reaksiya mexanizmini o'rganish, reaksiyaning turli bosqichlarida oraliq va yakuniy mahsulotlarni aniqlash bilan bir qatorda, fermentning uchinchi darajali tuzilishi geometriyasini, funktsional tabiatini aniq bilishni nazarda tutadi. uning molekulasining ushbu substratga ta'sir qilishning o'ziga xosligini va yuqori katalitik faolligini ta'minlaydigan guruhlari va qo'shimcha ravishda katalitik reaktsiyaning yuqori tezligini ta'minlaydigan ferment molekulasi saytining (joylarining) kimyoviy tabiati. Odatda, enzimatik reaktsiyalarda ishtirok etadigan substrat molekulalari ferment molekulalariga nisbatan nisbatan kichikdir. Shunday qilib, ferment-substrat komplekslarini hosil qilish jarayonida polipeptid zanjirining aminokislotalar ketma-ketligining faqat cheklangan qismlari to'g'ridan-to'g'ri kimyoviy o'zaro ta'sirga kirishadi - "faol markaz" - ferment molekulasidagi aminokislotalar qoldiqlarining o'ziga xos birikmasi, bu to'g'ridan-to'g'ri o'zaro ta'sirni ta'minlaydi. substrat molekulasi bilan va kataliz aktida bevosita ishtirok etadi.

Faol markaz an'anaviy ravishda ajralib turadi:

• katalitik markaz - substrat bilan bevosita kimyoviy ta'sir o'tkazish;
• bog'lash markazi (aloqa yoki "langar" joyi) - substrat uchun o'ziga xos yaqinlikni ta'minlaydi va ferment-substrat kompleksini hosil qiladi.

Reaksiyani katalizlash uchun ferment bir yoki bir nechta substrat bilan bog'lanishi kerak. Fermentning oqsil zanjiri shunday buklanadiki, globulaning yuzasida bo'shliq yoki bo'shliq hosil bo'ladi, bu erda substratlar bog'lanadi. Bu maydon substratni bog'lash joyi deb ataladi. Odatda u fermentning faol markaziga to'g'ri keladi yoki uning yonida joylashgan. Ba'zi fermentlar kofaktorlar yoki metall ionlari uchun bog'lanish joylarini ham o'z ichiga oladi.

Substrat bilan bog'langan ferment:

• substratni suv "palto" dan tozalaydi
• reaksiyaga kirishuvchi substrat molekulalarini reaksiya davom etishi uchun zarur bo'lgan tarzda kosmosga joylashtiradi
• substrat molekulalarini reaksiyaga tayyorlaydi (masalan, qutblanadi).

Odatda, fermentning substratga biriktirilishi ion yoki vodorod aloqalari tufayli, kamdan-kam hollarda kovalent aloqalar tufayli sodir bo'ladi. Reaksiya oxirida uning mahsuloti (yoki mahsulotlari) fermentdan ajratiladi.

Natijada, ferment reaksiyaning faollashuv energiyasini kamaytiradi. Buning sababi shundaki, ferment ishtirokida reaktsiya boshqa yo'l bo'ylab boradi (aslida boshqa reaktsiya sodir bo'ladi), masalan:

Ferment yo'q bo'lganda:

• A + B = AB

Ferment borligida:

• A + F = AF
• AF + B = AVF
• AVF = AV + F

bu yerda A, B - substrat, AB - reaksiya mahsuloti, F - ferment.

Fermentlar endergonik reaktsiyalarni mustaqil ravishda energiya bilan ta'minlay olmaydi (buning uchun energiya talab qilinadi). Shuning uchun bunday reaktsiyalarni amalga oshiradigan fermentlar ularni ko'proq energiya chiqaradigan ekzergonik reaktsiyalar bilan birlashtiradi. Masalan, biopolimerlarning sintezi uchun reaktsiyalar ko'pincha ATP gidroliz reaktsiyasi bilan bog'liq.

Ayrim fermentlarning faol markazlari kooperativlik hodisasi bilan tavsiflanadi.

O'ziga xoslik

Fermentlar odatda o'z substratlari uchun yuqori o'ziga xoslik (substrat o'ziga xosligi) ko'rsatadi. Bunga shaklning qisman to'ldirilishi, zaryadlarning taqsimlanishi va hidrofobik hududlar substrat molekulasida va substratning fermentdagi bog'lanish joyida erishiladi. Fermentlar odatda yuqori darajadagi stereospesifiklikni (ular mahsulot sifatida mumkin bo'lgan stereoizomerlardan faqat bittasini hosil qiladi yoki faqat bitta stereoizomer substrat sifatida ishlatiladi), regioselektivlikni (ular kimyoviy bog'lanishni faqat bitta mumkin bo'lgan pozitsiyada hosil qiladi yoki buzadi) namoyon qiladi. substrat) va kimyoselektivlik (ular berilgan shartlar uchun bir nechta mumkin bo'lgan faqat bitta kimyoviy reaktsiyani katalizlaydi). O'ziga xoslikning umumiy yuqori darajasiga qaramasdan, fermentlarning substrat darajasi va reaktsiya o'ziga xosligi har xil bo'lishi mumkin. Misol uchun, tripsin endopeptidaza peptid bog'lanishni faqat arginin yoki lizindan keyin buzadi, agar ular prolindan keyin bo'lmasa, va pepsin juda kam o'ziga xosdir va ko'plab aminokislotalardan keyin peptid bog'lanishini buzishi mumkin.

Tugmachani qulflash modeli

1890 yilda Emil Fisher fermentlarning o'ziga xosligi ferment shakli va substrat o'rtasidagi aniq muvofiqlik bilan belgilanadi, deb taklif qildi. Ushbu taxmin kalitni qulflash modeli deb ataladi. Ferment substrat bilan birikib, qisqa muddatli ferment-substrat kompleksini hosil qiladi. Shu bilan birga, ushbu model fermentlarning yuqori o'ziga xosligini tushuntirishiga qaramay, amaliyotda kuzatiladigan o'tish holatining barqarorlashuvi hodisasini tushuntirmaydi.

Induktsiyalangan mos keladigan model

1958 yilda Daniel Koshland kalit qulfi modelini o'zgartirishni taklif qildi. Fermentlar odatda qattiq emas, balki moslashuvchan molekulalardir. Fermentning faol joyi substrat bilan bog'langandan keyin uning konformatsiyasini o'zgartirishi mumkin. Faol markazning aminokislotalarining yon guruhlari fermentning katalitik funktsiyasini bajarishga imkon beradigan pozitsiyani egallaydi. Ba'zi hollarda substrat molekulasi faol joyda bog'langandan keyin ham konformatsiyani o'zgartiradi. Key-lock modelidan farqli o'laroq, induktsiyalangan moslik modeli nafaqat fermentlarning o'ziga xosligini, balki o'tish holatining barqarorligini ham tushuntiradi. Ushbu model "qo'lqop qo'li" deb ataladi.

O'zgartirishlar

Protein zanjiri sintez qilingandan so'ng, ko'plab fermentlar modifikatsiyaga uchraydi, ularsiz ferment o'z faoliyatini to'liq namoyon qilmaydi. Bunday o'zgartirishlar post-translational modifikatsiyalar (qayta ishlash) deb ataladi. Modifikatsiyaning eng keng tarqalgan turlaridan biri kimyoviy guruhlarning polipeptid zanjirining yon qoldiqlariga biriktirilishidir. Masalan, fosfor kislotasi qoldig'ining qo'shilishi fosforlanish deb ataladi va u kinaz fermenti tomonidan katalizlanadi. Ko'pgina eukaryotik fermentlar glikozillanadi, ya'ni uglevod tabiatining oligomerlari tomonidan o'zgartiriladi.

Translatsiyadan keyingi modifikatsiyaning yana bir keng tarqalgan turi - bu polipeptid zanjirining parchalanishi. Masalan, ximotripsin (hazm qilishda ishtirok etuvchi proteaza) polipeptid joyini ximotripsinogendan ajratish natijasida hosil bo'ladi. Ximotripsinogen ximotripsinning faol bo'lmagan kashshofi bo'lib, oshqozon osti bezida sintezlanadi. Faol bo'lmagan shakl oshqozonga olib boriladi, u erda u ximotripsinga aylanadi. Bunday mexanizm fermentning oshqozonga kirishidan oldin oshqozon osti bezi va boshqa to'qimalarning parchalanishiga yo'l qo'ymaslik uchun kerak. Fermentning faol bo'lmagan prekursori "zimogen" deb ham ataladi.

Ferment kofaktorlari

Ba'zi fermentlar hech qanday qo'shimcha komponentlarsiz o'z-o'zidan katalitik funktsiyani bajaradi. Biroq, katalizni amalga oshirish uchun oqsil bo'lmagan komponentlarni talab qiladigan fermentlar mavjud. Kofaktorlar ham noorganik molekulalar (metall ionlari, temir-oltingugurt klasterlari va boshqalar) va organik (masalan, flavin yoki gem) bo'lishi mumkin. Ferment bilan chambarchas bog'langan organik kofaktorlar protez guruhlari deb ham ataladi. Fermentdan ajraladigan organik kofaktorlarga kofermentlar deyiladi.

Katalitik faollik uchun kofaktor kerak bo'lgan, lekin u bilan bog'lanmagan ferment apo-ferment deb ataladi. Kofaktor bilan birgalikda apo-ferment holoferment deyiladi. Kofaktorlarning aksariyati ferment bilan kovalent bo'lmagan, ammo kuchli o'zaro ta'sirlar bilan bog'langan. Bundan tashqari, ferment bilan kovalent bog'langan bunday protez guruhlar mavjud, masalan, piruvat dehidrogenazdagi tiamin pirofosfat.

Fermentlarni tartibga solish

Ba'zi fermentlar kichik molekulalarni bog'lash joylariga ega; ular fermentlar kiradigan metabolik yo'lning substratlari yoki mahsulotlari bo'lishi mumkin. Ular ferment faolligini kamaytiradi yoki oshiradi, bu esa fikr-mulohaza uchun imkoniyat yaratadi.

Yakuniy mahsulotni inhibe qilish

Metabolik yo'l - bu ketma-ket fermentativ reaktsiyalar zanjiri. Ko'pincha metabolik yo'lning yakuniy mahsuloti ma'lum bir metabolik yo'lning birinchi reaktsiyasini tezlashtiradigan fermentning inhibitori hisoblanadi. Agar yakuniy mahsulot juda ko'p bo'lsa, u birinchi ferment uchun inhibitor vazifasini bajaradi va agar bu yakuniy mahsulotdan keyin juda oz bo'lsa, birinchi ferment yana faollashadi. Shunday qilib, salbiy teskari aloqa printsipi bo'yicha yakuniy mahsulot tomonidan inhibe qilish gomeostazni (tananing ichki muhiti sharoitlarining nisbiy barqarorligi) saqlashning muhim usuli hisoblanadi.

Atrof-muhit sharoitlarining ferment faolligiga ta'siri

Fermentlarning faolligi hujayra yoki organizmdagi sharoitlarga - bosimga, muhitning kislotaligiga, haroratga, erigan tuzlarning konsentratsiyasiga (eritmaning ion kuchi) va boshqalarga bog'liq.

0

Fermentlar fanining rivojlanish tarixi

Barcha hayotiy jarayonlar minglab kimyoviy reaktsiyalarga asoslanadi. Ular tanaga yuqori harorat va bosimdan foydalanmasdan, ya'ni engil sharoitda kiradilar. Inson va hayvon hujayralarida oksidlangan moddalar tez va samarali yonib, tanani energiya va qurilish materiallari bilan boyitadi. Ammo bir xil moddalar yillar davomida konservalangan (havodan ajratilgan) shaklda ham, havoda kislorod borligida ham saqlanishi mumkin. Misol uchun, go'sht va baliq konservalari, pasterizatsiya qilingan sut, shakar, donlar uzoq vaqt saqlanganda parchalanmaydi. Tirik organizmda mahsulotlarni tez hazm qilish qobiliyati hujayralardagi maxsus biologik katalizatorlar - fermentlar mavjudligi tufayli amalga oshiriladi.

Fermentlar tirik organizmlarning barcha hujayralari va to'qimalarining bir qismi bo'lgan, biologik katalizator rolini o'ynaydigan o'ziga xos oqsillardir. Odamlar fermentlar haqida uzoq vaqtdan beri bilishgan. O'tgan asrning boshlarida Sankt-Peterburgda K.S.Kirxxof unib chiqqan arpa polisaxarid kraxmalini disaxarid maltozaga, xamirturush ekstrakti esa lavlagi shakarini monosaxaridlarga - glyukoza va fruktozaga ajratishga qodir ekanligini aniqladi. Bu fermentologiyadagi birinchi tadqiqotlar edi. Va fermentativ jarayonlarning amaliy qo'llanilishi qadim zamonlardan beri ma'lum. Bu uzumni fermentatsiyalash, non tayyorlashda xamirturush, pishloq tayyorlash va boshqalar.

Hozir turli darsliklarda, o'quv qo'llanmalarida va ilmiy adabiyotlarda ikkita tushuncha qo'llaniladi: "fermentlar" va "fermentlar". Bu nomlar bir xil. Ular bir xil narsani anglatadi - biologik katalizatorlar. Birinchi so'z "xamirturush", ikkinchisi - "xamirturushda" deb tarjima qilingan.

Uzoq vaqt davomida ular xamirturushda nima sodir bo'lishini, unda qanday kuch mavjudligini tasavvur qilishmadi, bu moddalarni parchalanib, oddiyroqlarga aylantiradi. Mikroskop ixtiro qilingandan keyingina xamirturush shakarni asosiy oziq moddasi sifatida ishlatadigan ko'p miqdordagi mikroorganizmlarning to'planishi ekanligi aniqlandi. Boshqacha qilib aytganda, har bir xamirturush hujayrasi shakarni parchalashi mumkin bo'lgan fermentlar bilan "to'ldirilgan". Ammo shu bilan birga, boshqa biologik katalizatorlar ham ma'lum edi, ular tirik hujayra ichiga o'ralgan emas, balki uning tashqarisida erkin "yashovchi" edi. Masalan, ular me'da shirasi, hujayra ekstrakti tarkibida topilgan. Shu munosabat bilan o'tmishda ikki xil katalizatorlar ajratilgan: fermentlarning o'zi hujayradan ajralmas va undan tashqarida ishlay olmaydi, ya'ni ular "uyushgan" deb hisoblangan. Hujayradan tashqarida ham ishlashi mumkin bo'lgan "tartibsiz" katalizatorlar fermentlar deb ataldi. «Tirik» fermentlar va «jonsiz» fermentlarning bunday qarama-qarshiligi vitalistlarning ta'siri, tabiatshunoslikdagi materializm va idealizm o'rtasidagi kurash bilan izohlandi. Olimlarning qarashlari ikkiga bo'lingan. Mikrobiologiya asoschisi L.Paster fermentlarning faolligi hujayra hayoti bilan belgilanadi, deb ta’kidlagan. Agar hujayra vayron bo'lsa, u holda fermentning ta'siri ham to'xtaydi. J.Libig boshchiligidagi kimyogarlar fermentlarning faolligi hujayra mavjudligiga bog‘liq emasligini isbotlab, fermentatsiyaning sof kimyoviy nazariyasini ishlab chiqdilar.

1871 yilda rus shifokori M.M.Manasseina achitqi hujayralarini daryo qumi bilan ishqalab yo'q qildi. Hujayra qoldiqlaridan ajratilgan hujayra sharbati shakarni fermentatsiya qilish qobiliyatini saqlab qoldi. Rus tabibining bu oddiy va ishonarli tajribasi chor Rossiyasida e'tibordan chetda qoldi. Chorak asrdan keyin nemis olimi E. Buxner jonli xamirturushni 5 · 10 6 Pa gacha bosim ostida bosib, hujayrasiz sharbat oldi. Bu sharbat, jonli xamirturush, fermentlangan shakar kabi alkogol va uglerod oksidi (IV) hosil qiladi:

A. N. Lebedevning xamirturush hujayralarini oʻrganishga oid ishlari va boshqa olimlarning ishlari biologik kataliz nazariyasidagi vitalistik tushunchalarga chek qoʻydi, “ferment” va “ferment” atamalari bir-birining oʻrnida ishlatila boshlandi.

Bugungi kunda fermentologiya mustaqil fan hisoblanadi. 2000 ga yaqin fermentlar ajratilgan va o'rganilgan. Bu fanga sovet olimlari - zamondoshlarimiz A.E.Braunshteyn, V.N.Orexovich, V.A.Engelgard, A.A.

Fermentlarning kimyoviy tabiati

O'tgan asrning oxirida fermentlar oqsillar yoki oqsillarga juda o'xshash ba'zi moddalar ekanligi taklif qilindi. Isitish paytida ferment faolligini yo'qotish oqsilning issiqlik denaturatsiyasiga juda o'xshaydi. Denaturatsiya va inaktivatsiya uchun harorat oralig'i bir xil. Ma'lumki, oqsil denaturatsiyasi nafaqat qizdirish, balki kislotalar, og'ir metallar tuzlari, ishqorlar, ultrabinafsha nurlar ta'sirida uzoq vaqt ta'sir qilish natijasida ham bo'lishi mumkin. Xuddi shu kimyoviy va fizik omillar ferment faolligini yo'qotishiga olib keladi.

Eritmalarda, oqsillar kabi fermentlar elektr toki ta'sirida xuddi shunday yo'l tutadi: molekulalar katod yoki anodga o'tadi. Oqsillar yoki fermentlar eritmalarida vodorod ionlari kontsentratsiyasining o'zgarishi ular tomonidan ijobiy yoki manfiy zaryadning to'planishiga olib keladi. Bu fermentlarning amfoter xususiyatini isbotlaydi va ularning oqsil tabiatini ham tasdiqlaydi. Fermentlarning oqsil tabiatining yana bir dalili shundaki, ular yarim o'tkazuvchan membranalardan o'tmaydi. Bu ham ularning yuqori molekulyar og'irligini isbotlaydi. Ammo agar fermentlar oqsil bo'lsa, unda suvsizlanish paytida ularning faolligi pasaymasligi kerak. Tajribalar bu taxminning to'g'riligini tasdiqlaydi.

I.P.Pavlov laboratoriyasida qiziqarli tajriba o'tkazildi. Itlardagi oqma orqali me'da shirasini olgan xodimlar sharbatdagi oqsil qancha ko'p bo'lsa, uning faolligi shunchalik ko'p bo'lishini, ya'ni aniqlangan oqsil me'da shirasining fermenti ekanligini aniqladi.

Shunday qilib, elektr maydonidagi denaturatsiya va harakatchanlik hodisalari, molekulalarning amfoterligi, yuqori molekulyarligi, suvsizlantiruvchi moddalar (aseton yoki spirt) ta'sirida eritmadan cho'kma hosil qilish qobiliyati fermentlarning oqsil xususiyatini isbotlaydi.

Bugungi kunga kelib, bu haqiqat ko'plab, hatto nozikroq jismoniy, kimyoviy yoki biologik usullar bilan aniqlangan.

Biz allaqachon bilamizki, oqsillar tarkibida juda farq qiladi va birinchi navbatda, ular oddiy yoki murakkab bo'lishi mumkin. Hozirgi vaqtda ma'lum bo'lgan fermentlar qaysi oqsillar?

Turli mamlakatlar olimlari ko'plab fermentlar oddiy oqsillar ekanligini aniqladilar. Demak, gidroliz jarayonida bu fermentlarning molekulalari faqat aminokislotalarga parchalanadi. Bunday oqsil-fermentlarning gidrolizatida aminokislotalardan boshqa hech narsa topilmaydi. Oddiy fermentlarga pepsin - oshqozonda oqsillarni hazm qiladigan va me'da shirasi tarkibidagi ferment, tripsin - oshqozon osti bezi shirasining fermenti, papain - o'simlik fermenti, ureaza va boshqalar kiradi.

Murakkab fermentlarga aminokislotalardan tashqari, oqsil bo'lmagan tabiatdagi moddalar kiradi. Masalan, mitoxondriyaga kiritilgan oksidlanish-qaytarilish fermentlari tarkibida oqsil qismidan tashqari temir, mis va boshqa termostabil guruhlar atomlari mavjud. Fermentning oqsil bo'lmagan qismi ham murakkabroq moddalar bo'lishi mumkin: vitaminlar, nukleotidlar (nuklein kislotalarning monomerlari), uchta fosfor qoldig'i bo'lgan nukleotidlar va boshqalar. Biz bunday murakkab oqsillardagi oqsil bo'lmagan qismni - koenzim, va oqsil qismi - apoenzim.

Fermentlarning biologik bo'lmagan katalizatorlardan farqi

Kimyo fanidan maktab darsliklari va darsliklarida katalizatorlarning ta'siri batafsil tahlil qilinadi, energiya to'sig'i, aktivlanish energiyasi haqida tushuncha beriladi. Eslatib o'tamiz, katalizatorlarning roli ularning reaktsiyaga kiradigan moddalar molekulalarini faollashtirish qobiliyatidadir. Bu faollashuv energiyasining pasayishiga olib keladi. Reaktsiya bir emas, balki oraliq birikmalar hosil bo'lishi bilan bir necha bosqichda boradi. Katalizatorlar reaksiya yo'nalishini o'zgartirmaydi, faqat kimyoviy muvozanat holatiga erishish tezligiga ta'sir qiladi. Katalizlangan reaksiyada har doim katalizlanmaganga nisbatan kamroq energiya sarflanadi. Reaktsiya jarayonida ferment o'zining qadoqlanishini o'zgartiradi, "shtammlarni" o'zgartiradi va reaktsiya oxirida o'zining dastlabki tuzilishini oladi, dastlabki shakliga qaytadi.

Fermentlar bir xil katalizatorlardir. Katalizning barcha qonunlari ularga xosdir. Ammo fermentlar oqsillardir va bu ularga o'ziga xos xususiyatlarni beradi. Fermentlarning bizga tanish katalizatorlar, masalan, platina, vanadiy (V) oksidi va reaksiyalarning boshqa noorganik tezlatgichlari bilan qanday umumiyligi bor va ularni nimasi bilan ajratib turadi?

Xuddi shu noorganik katalizator turli sohalarda qo'llanilishi mumkin. Ferment esa faqat bitta reaksiya yoki bir turdagi reaksiyani katalizlaydi, ya'ni u noorganik katalizatorga qaraganda o'ziga xosdir.

Harorat har doim kimyoviy reaktsiyalar tezligiga ta'sir qiladi. Noorganik katalizatorlar bilan ko'p reaksiyalar juda yuqori haroratlarda sodir bo'ladi. Harorat ko'tarilgach, reaksiya tezligi, qoida tariqasida, ortadi (1-rasm). Enzimatik reaktsiyalar uchun bu o'sish ma'lum bir harorat bilan chegaralanadi (harorat optimal). Haroratning yanada oshishi ferment molekulasida o'zgarishlarga olib keladi, bu reaktsiya tezligining pasayishiga olib keladi (1-rasm). Ammo ba'zi fermentlar, masalan, issiq tabiiy buloqlar suvida topilgan mikroorganizmlarning fermentlari nafaqat suvning qaynash nuqtasiga yaqin haroratga bardosh beradi, balki ularning maksimal faolligini ham ko'rsatadi. Ko'pgina fermentlar uchun optimal harorat 35-45 ° S ga yaqin. Yuqori haroratlarda ularning faolligi pasayadi, keyin esa to'liq termal denatürasyon sodir bo'ladi.

Guruch. 1. Haroratning ferment faolligiga ta'siri: 1 - reaksiya tezligining oshishi, 2 - reaktsiya tezligining pasayishi.

Ko'pgina noorganik katalizatorlar kuchli kislotali yoki kuchli gidroksidi muhitda eng samarali hisoblanadi. Ulardan farqli o'laroq, fermentlar faqat eritma kislotaligining fiziologik qiymatlarida faol bo'ladi, faqat hujayra, organ yoki tizimning hayoti va normal faoliyatiga mos keladigan vodorod ionlarining kontsentratsiyasida.

Noorganik katalizatorlar ishtirokidagi reaksiyalar, qoida tariqasida, yuqori bosimlarda, fermentlar esa normal (atmosfera) bosimda ishlaydi.

Fermentning boshqa katalizatorlardan eng hayratlanarli farqi shundaki, fermentlar tomonidan katalizlanadigan reaksiyalar tezligi noorganik katalizatorlar ishtirokida erishilishi mumkin boʻlganidan oʻn minglab, baʼzan esa millionlab marta yuqori boʻladi.

Kundalik hayotda oqartiruvchi va dezinfektsiyalovchi modda sifatida ishlatiladigan taniqli vodorod periks katalizatorlarsiz sekin parchalanadi:

Noorganik katalizator (temir tuzlari) ishtirokida bu reaksiya biroz tezroq boradi. Va katalaza (deyarli barcha hujayralarda mavjud bo'lgan ferment) vodorod periksni tasavvur qilib bo'lmaydigan tezlikda yo'q qiladi: bitta katalaza molekulasi bir daqiqada 5 milliondan ortiq H2O2 molekulalarini parchalaydi.

Aerob organizmlarning barcha organlari hujayralarida katalazaning universal taqsimlanishi va bu fermentning yuqori faolligi vodorod periksning kuchli hujayrali zahar ekanligi bilan izohlanadi. U hujayralarda ko'plab reaktsiyalarning qo'shimcha mahsuloti sifatida ishlab chiqariladi, ammo katalaza fermenti himoyada bo'lib, endi u vodorod periksni zararsiz kislorod va suvga ajratadi.

Fermentning faol markazi

Katalizatsiyalangan reaktsiyaning majburiy bosqichi fermentning modda bilan o'zaro ta'siri bo'lib, uning o'zgarishi - substrat bilan: ferment-substrat kompleksi hosil bo'ladi. Yuqoridagi misolda vodorod periks katalaza ta'siri uchun substratdir.

Ma’lum bo‘lishicha, fermentativ reaksiyalarda substrat molekulasi ferment oqsil molekulasidan ko‘p marta kichik bo‘ladi. Binobarin, substrat butun katta ferment molekulasi bilan aloqa qila olmaydi, faqat uning ba'zi kichik qismlari yoki hatto alohida guruh, atom bilan. Ushbu taxminni tasdiqlash uchun olimlar fermentdan bir yoki bir nechta aminokislotalarni ajratib olishdi va bu katalizlangan reaktsiya tezligiga ta'sir qilmadi yoki deyarli ta'sir qilmadi. Ammo ma'lum bir o'ziga xos aminokislotalar yoki guruhning bo'linishi fermentning katalitik xususiyatlarini to'liq yo'qotishiga olib keldi. Fermentning faol markazi haqidagi g'oya shunday shakllangan.

Faol markaz - bu fermentning substrat bilan bog'lanishini ta'minlaydigan va substratning keyingi o'zgarishiga imkon beradigan oqsil molekulasining bir qismi. Turli fermentlarning bir qancha faol markazlari o'rganilgan. Bu funktsional guruh (masalan, serinning OH guruhi) yoki bitta aminokislotadir. Ba'zida ma'lum bir tartibda katalitik ta'sir ko'rsatish uchun bir nechta aminokislotalar kerak bo'ladi.

Faol markazning bir qismi sifatida o'z funktsiyalari bo'yicha farq qiluvchi sohalar ajralib turadi. Faol markazning ba'zi joylari substratga yopishishni, u bilan kuchli aloqa qilishni ta'minlaydi. Shuning uchun ular langar yoki aloqa joylari deb ataladi. Boshqalar o'zlarining katalitik funktsiyasini bajaradilar, substratni - katalitik saytlarni faollashtiradilar. Faol maydonning bu shartli bo'linishi katalitik reaksiya mexanizmini aniqroq ko'rsatishga yordam beradi.

Ferment-substrat komplekslarida kimyoviy bog'lanish turi ham o'rganilgan. Modda (substrat) fermentda har xil turdagi bog'lanishlar ishtirokida ushlab turiladi: vodorod ko'prigi, ion, kovalent, donor-akseptor bog'lari, van der Vaals yopishish kuchlari.

Eritmadagi ferment molekulalarining deformatsiyasi uning uchinchi darajali tuzilishi bilan farq qiluvchi izomerlarining paydo bo'lishiga olib keladi. Boshqacha qilib aytganda, ferment faol markazga kiritilgan o'zining funktsional guruhlarini eng katta katalitik faollik namoyon bo'lishi uchun yo'naltiradi. Ammo substrat molekulalari ham ferment bilan o'zaro ta'sirlashganda deformatsiyalanishi, "zorlanishi" mumkin. Ferment-substrat o'zaro ta'sirining ushbu zamonaviy tushunchalari E. Fisherning ilgari hukmron bo'lgan nazariyasidan farq qiladi, u substrat molekulasi fermentning faol markaziga to'liq mos keladi va uni qulfning kaliti kabi moslaydi.

Fermentlarning xossalari

Fermentlarning eng muhim xususiyati nazariy jihatdan mumkin bo'lgan bir nechta reaktsiyalardan birini afzal tezlashtirishdir. Bu substratlarga bir qator mumkin bo'lgan yo'llar ichidan organizm uchun eng foydali transformatsiyalar zanjirini tanlash imkonini beradi.

Sharoitlarga qarab, fermentlar ham to'g'ridan-to'g'ri, ham teskari reaktsiyalarni katalizlash qobiliyatiga ega. Masalan, piruvik kislota laktat dehidrogenaza fermenti ta'sirida fermentatsiyaning yakuniy mahsuloti - sut kislotasiga aylanadi. Xuddi shu ferment teskari reaktsiyani katalizlaydi va u o'z nomini to'g'ridan-to'g'ri emas, balki teskari reaktsiyadan oldi. Ikkala reaktsiya ham organizmda turli sharoitlarda sodir bo'ladi:

Fermentlarning bu xossasi katta amaliy ahamiyatga ega.

Fermentlarning yana bir muhim xususiyati termal labillik, ya'ni harorat o'zgarishiga yuqori sezuvchanlikdir. Biz allaqachon fermentlar oqsillar ekanligini aytdik. Ularning ko'pchiligi uchun 70 ° C dan yuqori harorat denatürasyona va faollikni yo'qotishga olib keladi. Kimyo kursidan ma'lumki, haroratning 10 ° C ga oshishi reaksiya tezligini 2-3 marta oshishiga olib keladi, bu fermentativ reaktsiyalar uchun ham xosdir, lekin ma'lum chegaragacha. 0 ° C ga yaqin haroratlarda fermentativ reaktsiyalar tezligi minimal darajaga tushadi. Bu xususiyat xalq xo'jaligining turli tarmoqlarida, ayniqsa, qishloq xo'jaligi va tibbiyotda keng qo'llaniladi. Masalan, buyrakni bemorga transplantatsiya qilishdan oldin uni saqlab qolishning barcha mavjud usullari biokimyoviy reaktsiyalarning intensivligini kamaytirish va buyrakni odamga ko'chirishdan oldin uning umrini uzaytirish uchun ushbu organni sovutishni o'z ichiga oladi. Ushbu texnika dunyodagi o'n minglab odamlarning salomatligi va hayotini saqlab qoldi.

Guruch. 2. PH ning ferment faolligiga ta'siri.

Ferment oqsillarining eng muhim xossalaridan biri ularning muhit reaksiyasiga, vodorod ionlari yoki gidroksid ionlarining konsentratsiyasiga sezgirligidir. Fermentlar faqat muhitning kislotaligi yoki ishqoriyligining tor diapazonida (pH) faoldir. Masalan, oshqozon bo'shlig'idagi pepsinning faolligi taxminan 1 -1,5 pHda maksimaldir. Kislotalikning pasayishi ovqat hazm qilish jarayonining chuqur buzilishiga, ovqat hazm bo'lmasligiga va og'ir asoratlarga olib keladi. Biologiya kursidan bilasizki, ovqat hazm qilish allaqachon og'iz bo'shlig'ida boshlanadi, bu erda tupurik amilaza mavjud. Uning uchun optimal pH qiymati 6,8-7,4 ni tashkil qiladi. Ovqat hazm qilish traktining turli fermentlari pH optimalidagi katta farqlar bilan tavsiflanadi (2-rasm). Atrof-muhit reaktsiyasining o'zgarishi ferment molekulasidagi yoki hatto uning faol markazidagi zaryadlarning o'zgarishiga olib keladi, bu esa faollikning pasayishiga yoki to'liq yo'qolishiga olib keladi.

Keyingi muhim xususiyat - ferment ta'sirining o'ziga xosligi. Katalaz faqat vodorod periksni parchalaydi, ureaza faqat karbamid H 2 N-CO-NH 2 ni parchalaydi, ya'ni ferment faqat bitta substratning o'zgarishini katalizlaydi, faqat uning molekulasini "tanadi". Bu o'ziga xoslik mutlaq deb hisoblanadi. Agar ferment bir xil funktsional guruhga ega bo'lgan bir nechta substratlarning aylanishini katalizlasa, u holda bu o'ziga xoslik guruhga xos deb ataladi. Masalan, fosfataza fosfor kislotasi qoldiqlarini yo'q qilishni katalizlaydi:

O'ziga xoslik - bu fermentning faqat bitta izomerga sezgirligi - stereokimyoviy o'ziga xoslik.

Fermentlar turli moddalarning konversiya tezligiga ta'sir qiladi. Ammo ba'zi moddalar fermentlarga ham ta'sir qiladi, ularning faoliyatini keskin o'zgartiradi. Fermentlarning faolligini oshiradigan, faollashtiradigan moddalarni faollashtiruvchi moddalar, ularni inhibe qiluvchi moddalar esa ingibitorlar deyiladi. Inhibitorlar fermentga qaytarilmas ta'sir ko'rsatishi mumkin. Ularning ta'siridan keyin ferment hech qachon uning reaktsiyasini katalizlay olmaydi, chunki uning tuzilishi sezilarli darajada o'zgaradi. Og'ir metallar, kislotalar, ishqorlar tuzlari fermentga shunday ta'sir qiladi. Qaytariladigan inhibitor eritmadan chiqarilishi mumkin va ferment qayta faollashadi. Bunday teskari inhibisyon ko'pincha raqobatbardosh tarzda davom etadi, ya'ni substrat va shunga o'xshash inhibitor faol markaz uchun kurashadi. Ushbu inhibisyon substratning konsentratsiyasini oshirish va inhibitorni substrat tomonidan faol markazdan siqib chiqarish orqali olib tashlanishi mumkin.

Ko'pgina fermentlarning muhim xususiyati shundaki, ular to'qimalar va hujayralarda faol bo'lmagan shaklda bo'ladi (3-rasm). Fermentlarning faol bo'lmagan shakli proferment deb ataladi. Klassik misollar - pepsin yoki tripsinning faol bo'lmagan shakllari. Fermentlarning faol bo'lmagan shakllarining mavjudligi katta biologik ahamiyatga ega. Agar pepsin yoki tripsin darhol faol shaklda ishlab chiqarilgan bo'lsa, bu, masalan, pepsin oshqozon devorini "hazm qilgan", ya'ni oshqozon o'zini "hazm qilgan". Bu sodir bo'lmaydi, chunki pepsin yoki tripsin faqat oshqozon bo'shlig'iga yoki ingichka ichakka kirgandan keyin faollashadi: me'da shirasi tarkibidagi xlorid kislota ta'sirida bir nechta aminokislotalar pepsindan ajralib chiqadi va u oqsillarni parchalash qobiliyatiga ega bo'ladi. Va oshqozonning o'zi endi ovqat hazm qilish fermentlarining ta'siridan uning bo'shlig'ini qoplaydigan shilliq qavat tomonidan himoyalangan.

Guruch. 3 Tripsinogenni faol tripsinga aylantirish sxemasi: A - tripsinogen; B - tripsin; 1 - peptidlar ajralish joyi; 2 - vodorod aloqalari; 3 - disulfid ko'prigi; 4 - faollashtirish jarayonida ajraladigan peptid.

Fermentni faollashtirish jarayoni odatda 4-rasmda ko'rsatilgan to'rtta usuldan birida davom etadi. Birinchi holda, faol bo'lmagan fermentdan peptidning ajralishi faol markazni "ochadi" va fermentni faol qiladi.

Guruch. 4 fermentni faollashtirish usullari (substrat molekulasi soya bilan belgilanadi):

1 - profermentdan kichik maydonning (peptid) ajralishi va faol bo'lmagan profermentning faol fermentga aylanishi; 2 - faol markazni bo'shatib, SH-guruhlaridan disulfid bog'larini hosil qilish; 3 - fermentni faollashtiruvchi metallar bilan oqsil kompleksining hosil bo'lishi: 4 qaysidir modda bilan ferment kompleksining hosil bo'lishi (bu faol markazga kirishni bo'shatadi).

Ikkinchi yo'l - S-S disulfid ko'priklarining shakllanishi, faol saytga kirish mumkin. Uchinchi holatda, metallning mavjudligi faqat ushbu metall bilan birgalikda ishlashi mumkin bo'lgan fermentni faollashtiradi. To'rtinchi usul oqsil molekulasining periferik mintaqasi bilan bog'langan va substratning faol markazga kirishini osonlashtiradigan tarzda fermentni deformatsiya qiluvchi ba'zi moddalar tomonidan faollashuvni ko'rsatadi.

Keyingi yillarda fermentlar faoliyatini tartibga solishning yana bir usuli topildi.Ma'lum bo'ldiki, bir ferment, masalan, laktat dehidrogenaza bir-biridan farq qiladigan bir necha molekulyar shakllarda bo'lishi mumkin, ammo ularning barchasi bir xil reaksiyani katalizlaydi. Tarkibida bir xil reaksiyani katalizlovchi turli xil ferment molekulalari hatto bir hujayra ichida ham uchraydi. Ular izofermentlar, ya'ni ferment izomerlari deb ataladi. Allaqachon nomlangan laktat dehidrogenazada besh xil izoenzim topilgan. Bitta fermentning bir nechta shakllari qanday rol o'ynaydi? Ko'rinib turibdiki, organizm hujayradagi sharoitlar o'zgarganda, izoenzimning u yoki bu shakli ishlaganda va jarayonning zarur tezligi va yo'nalishini ta'minlaydigan ba'zi muhim reaktsiyalarni "sug'urta qiladi".

Va fermentlarning yana bir muhim xususiyati. Ular ko'pincha hujayrada bir-biridan alohida emas, balki komplekslar - ferment tizimlari shaklida tashkil etilgan (5-rasm): oldingi reaktsiyaning mahsuloti keyingi uchun substratdir. Ushbu tizimlar hujayra membranalariga o'rnatilgan va moddaning tez maqsadli oksidlanishini ta'minlaydi, uni fermentdan fermentga "o'tkazadi". Hujayradagi sintetik jarayonlar shunga o'xshash ferment tizimlarida sodir bo'ladi.

Fermentlarning tasnifi

Fermentologiya tomonidan o'rganiladigan savollar doirasi kengdir. Sog'liqni saqlash, qishloq xo'jaligi, mikrobiologiya va fan va amaliyotning boshqa sohalarida qo'llaniladigan fermentlar soni ko'p. Bu fermentativ reaktsiyalarni tavsiflashda qiyinchiliklar tug'dirdi, chunki bitta fermentni substrat yoki katalizlangan reaktsiyalar turi bo'yicha yoki adabiyotda mustahkam o'rin egallagan eski atama bilan nomlash mumkin: masalan, pepsin, tripsin , katalaza.

Guruch. 5. Yog 'kislotalarini sintez qiluvchi ko'p fermentli kompleksning tavsiya etilgan tuzilishi (etti fermentning ettita bo'linmasi yettita kimyoviy reaksiya uchun javobgardir).

Shuning uchun 1961 yilda Moskvada bo'lib o'tgan Xalqaro biokimyoviy kongress fermentlar tasnifini tasdiqladi, bu esa ushbu ferment tomonidan katalizlanadigan reaktsiya turiga asoslanadi. Ferment nomi shartli ravishda substrat nomini, ya'ni ushbu ferment ta'sir qiladigan birikmani va -ase oxirini o'z ichiga oladi. Masalan, arginaza argininning gidrolizlanishini katalizlaydi.

Ushbu printsipga ko'ra, barcha fermentlar oltita sinfga bo'lingan.

1. Oksidoredduktaza fermentlari oksidlanish-qaytarilish reaksiyalarini katalizlaydi, masalan katalaza:

2. Transferazalar - atomlar yoki radikallarni ko'chirishni katalizlovchi fermentlar, masalan, CH3 guruhini o'tkazuvchi metiltransferazalar:

3. Gidrolazalar - suv molekulalarini biriktirish orqali molekula ichidagi bog'lanishni buzadigan fermentlar, masalan, fosfataza:

4. Lizalar - gidrolitik bo'lmagan usulda substratdan u yoki bu guruhni suv qo'shmasdan ajratadigan fermentlar, masalan, dekarboksilaza bilan karboksil guruhini parchalash:

5. Izomerazalar - bir izomerning ikkinchi izomerga aylanishini katalizlovchi fermentlar:

Glyukoza-6-fosfat-> glyukoza-1-fosfat

6. Sintez reaksiyalarini katalizlovchi fermentlar, masalan, aminokislotalardan peptidlar sintezi. Bu fermentlar sinfi sintetazalar deb ataladi.

Har bir fermentni to'rtta raqamdan iborat shifr bilan kodlash taklif qilindi, bu erda ularning birinchisi sinf raqamini, qolgan uchtasi esa fermentning xususiyatlarini, uning pastki sinfini va individual katalog raqamini batafsil tavsiflaydi.

Fermentlarning tasnifiga misol sifatida biz pepsinga tayinlangan to'rt xonali kodni beramiz - 3.4.4L. 3 raqami ferment sinfini bildiradi - gidrolaza. Keyingi 4 raqami peptid gidrolazalarning pastki sinfini, ya'ni aynan peptid bog'larini gidrolizlovchi fermentlarni belgilaydi. Boshqa 4 raqami peptidil peptid gidrolazalari deb ataladigan kichik kichik sinfni bildiradi. Ushbu kichik sinf allaqachon individual fermentlarni o'z ichiga oladi va undagi birinchisi pepsin bo'lib, unga 1 seriya raqami beriladi.

Shunday qilib, uning kodi chiqadi - 3.4.4.1. Gidrolazalar sinfi fermentlarining ta'sirini qo'llash nuqtalari 6-rasmda ko'rsatilgan.

Guruch. 6. Turli proteolitik fermentlar ta’sirida peptid bog’larning uzilishi.

Ferment ta'siri

Odatda, fermentlar hayvon, o'simlik yoki mikrobial kelib chiqadigan turli ob'ektlardan ajratib olinadi va ularning hujayra va organizmdan tashqaridagi ta'siri o'rganiladi. Bu tadqiqotlar fermentlarning ta'sir qilish mexanizmini tushunish, ularning tarkibi va ular katalizlaydigan reaktsiyalarning xususiyatlarini o'rganish uchun juda muhimdir. Ammo bu yo'l bilan olingan ma'lumotni tirik hujayradagi fermentlarning faolligiga mexanik ravishda to'g'ridan-to'g'ri o'tkazib bo'lmaydi. Hujayradan tashqarida ferment ishlaydigan sharoitlarni, masalan, mitoxondriya yoki lizosomada ko'paytirish qiyin. Bundan tashqari, har doim ham mavjud bo'lgan ferment molekulalarining qanchasi reaktsiyada ishtirok etishi ma'lum emas - ularning barchasi yoki faqat ba'zilari.

Deyarli har doim hujayra tarkibida normal metabolizm uchun zarur bo'lgan miqdordan bir necha o'n baravar ko'p bo'lgan bir yoki boshqa ferment borligi ma'lum bo'ladi. Hujayra hayotining turli davrlarida metabolizm intensivligi jihatidan farq qiladi, ammo uning tarkibida metabolizmning maksimal darajasi talab qilinadiganidan ko'ra ko'proq fermentlar mavjud. Masalan, yurak mushaklari hujayralarining tarkibida oksidlanishni amalga oshirishi mumkin bo'lgan juda ko'p sitoxrom c mavjud, bu yurak mushaklari tomonidan maksimal kislorod iste'molidan 20 baravar ko'p. Keyinchalik, ferment molekulalarining bir qismini "o'chirish" mumkin bo'lgan moddalar topildi. Bu inhibe qiluvchi omillar deb ataladi. Fermentlarning ta'sir qilish mexanizmini tushunish uchun ular hujayrada faqat eritmada emas, balki hujayra tuzilishiga kiritilganligi ham muhimdir. Hozirda mitoxondriyalarning tashqi membranasiga qaysi fermentlar, qaysilari ichki membranaga singib ketganligi, qaysilari yadro, lizosomalar va boshqa hujayra osti tuzilmalari bilan bog‘langanligi ma’lum.

Ikkinchi, uchinchi va keyingi reaksiyalarni katalizlovchi fermentlarga birinchi reaksiyani katalizlovchi fermentning yaqin "hududiy" joylashuvi ularning ta'sirining umumiy natijasiga kuchli ta'sir qiladi. Masalan, mitoxondriya - sitoxrom tizimida elektronlarni kislorodga o'tkazuvchi fermentlar zanjiri qurilgan. U ATPda saqlanadigan energiya hosil qilish uchun substratlarning oksidlanishini katalizlaydi.

Hujayradan fermentlar ajratilganda, ularning birgalikdagi ishining uyg'unligi buziladi. Shuning uchun ular molekulalari qurilgan tuzilmalarni buzmasdan fermentlarning ishini o'rganishga harakat qilishadi. Misol uchun, agar to'qima bo'lagi substrat eritmasida ushlab turilsa va keyin reaksiya mahsulotlari bilan rangli kompleks beradigan reagent bilan ishlov berilsa, mikroskopda hujayraning bo'yalgan joylari aniq ko'rinadi: parchalangan ferment. substrat bu joylarda lokalizatsiya qilingan (joylashgan). Shunday qilib, oshqozonning qaysi hujayralarida pepsinogen borligi aniqlandi, undan pepsin fermenti olinadi.

Endi fermentlarning lokalizatsiyasini o'rnatishga imkon beradigan yana bir usul keng qo'llaniladi - ajratish sentrifugasi. Buning uchun o'rganilayotgan to'qima (masalan, laboratoriya hayvonlari jigarining bo'laklari) maydalanadi, so'ngra undan saxaroza eritmasida gruel tayyorlanadi. Aralash probirkalarga o'tkaziladi va sentrifugalarda yuqori tezlikda aylantiriladi. Har xil hujayra elementlari, ularning massasi va o'lchamiga qarab, aylanish jarayonida zich sukroz eritmasida taxminan quyidagicha taqsimlanadi:

Og'ir yadrolarni olish uchun nisbatan kichik tezlashtirish (kamroq aylanishlar soni) talab qilinadi. Yadrolar ajratilgandan so'ng, aylanishlar soni ko'payib, mitoxondriyalar va mikrosomalar ketma-ket cho'kadi va sitoplazma olinadi. Endi ajratilgan fraktsiyalarning har birida ferment faolligini o'rganish mumkin. Ma'lum bo'lgan fermentlarning aksariyati asosan u yoki bu fraktsiyada lokalizatsiya qilinganligi ma'lum bo'ldi. Masalan, aldolaza fermenti sitoplazmada lokalizatsiya qilingan, kaproik kislotani oksidlovchi ferment esa asosan mitoxondriyalarda joylashgan.

Agar fermentlar o'rnatilgan membrana shikastlangan bo'lsa, o'zaro bog'liq bo'lgan murakkab jarayonlar davom etmaydi, ya'ni har bir ferment faqat o'zi harakat qilishi mumkin.

O'simliklar va mikroorganizmlarning hujayralari, xuddi hayvon hujayralari kabi, juda o'xshash hujayra fraktsiyalarini o'z ichiga oladi. Masalan, o'simlik plastidalari fermentativ to'plamida mitoxondriyalarga o'xshaydi. Mikroorganizmlarda ribosomalarga o'xshab ketadigan va ko'p miqdorda ribonuklein kislotasi ham bo'lgan donalar topildi. Hayvonlar, o'simliklar va mikrob hujayralarini tashkil etuvchi fermentlar ham xuddi shunday ta'sirga ega. Misol uchun, gialuronidaza mikroblarning tanaga kirishini osonlashtiradi, hujayra devorini yo'q qilishga yordam beradi. Xuddi shu ferment hayvon organizmlarining turli to'qimalarida mavjud.

Fermentlarni olish va ulardan foydalanish

Fermentlar hayvonlar va o'simliklarning barcha to'qimalarida mavjud. Biroq, turli to'qimalarda bir xil fermentning miqdori va fermentning to'qimalarga bog'lanish kuchi bir xil emas. Shuning uchun, amalda, uni olish har doim ham oqlanmaydi.

Fermentlarni olish manbai odamlar va hayvonlarning ovqat hazm qilish sharbatlari bo'lishi mumkin. Sharbatlarda nisbatan kam miqdordagi begona aralashmalar, hujayra elementlari va boshqa komponentlar mavjud bo'lib, ular toza preparatni olishda yo'q qilinishi kerak. Bu deyarli sof ferment eritmalari.

To'qimalardan ferment olish qiyinroq. Buning uchun to'qima maydalanadi, ezilgan to'qimalarni qum bilan ishqalash orqali hujayra tuzilmalari yo'q qilinadi yoki ultratovush bilan ishlov beriladi. Bunday holda, fermentlar hujayralar va membrana tuzilmalaridan "tushadi". Endi ular bir-biridan tozalanib, ajratilmoqda. Tozalash uchun fermentlarning xromatografik kolonkalarda boʻlinish qobiliyatining har xilligi, elektr maydonida teng boʻlmagan harakatchanligi, spirt, tuzlar, aseton bilan choʻktirish va boshqa usullar qoʻllaniladi. Aksariyat fermentlar yadro, mitoxondriya, ribosomalar yoki boshqa hujayra osti tuzilmalari bilan bog'langanligi sababli, bu fraktsiya birinchi navbatda sentrifugalash orqali ajratiladi, so'ngra ferment undan olinadi.

Yangi tozalash usullarini ishlab chiqish yillar davomida saqlanishi mumkin bo'lgan juda sof shaklda bir qator kristalli fermentlarni olish imkonini berdi.

Endi odamlar fermentni qachon birinchi marta qo'llaganliklarini aniqlashning iloji yo'q, lekin bu o'simlikdan olingan ferment ekanligini aniq aytish mumkin. Odamlar uzoq vaqtdan beri o'simlikning nafaqat oziq-ovqat mahsuloti sifatida foydaliligiga e'tibor berishgan. Misol uchun, Antil orollari aholisi uzoq vaqt davomida qovun daraxti sharbatidan oshqozon yarasi va boshqa teri kasalliklarini davolash uchun foydalangan.

Keling, hozirda taniqli o'simlik biokatalizatorlaridan biri - papain misolida fermentlarni olishning o'ziga xos xususiyatlarini va qo'llash sohasini batafsil ko'rib chiqaylik. Bu ferment tropik mevali daraxt papayyaning barcha qismlarida sutli sharbatida, balandligi 10 m gacha boʻlgan ulkan daraxtga oʻxshash oʻtda uchraydi.Uning mevalari shakli va taʼmi jihatidan qovunga oʻxshab ketadi va tarkibida papain fermenti koʻp. 16-asr boshlarida. Ispaniyalik dengizchilar bu o'simlikni tabiiy ravishda Markaziy Amerikada topdilar. Keyin u Hindistonga, u erdan esa barcha tropik mamlakatlarga olib kelingan. Hindistonda papayani ko‘rgan Vasko da Gama uni hayotning oltin daraxti deb atagan, Marko Polo esa papayya “daraxtga chiqadigan qovun” ekanligini aytgan. Dengizchilar daraxtning mevasi iskorbit va dizenteriyadan qutqarishini bilishardi.

Mamlakatimizda papayya Kavkazning Qora dengiz qirg'og'ida, Rossiya Fanlar akademiyasining botanika bog'ida maxsus issiqxonalarda o'sadi. Ferment uchun xom ashyo - sut sharbati - meva po'stlog'idagi kesiklardan olinadi. Keyin sharbat laboratoriyada vakuumli quritish pechlarida past haroratlarda (80 ° C dan yuqori bo'lmagan) quritiladi. Quritilgan mahsulot maydalanadi va kerosin bilan to'ldirilgan steril paketda saqlanadi. Bu allaqachon juda faol dori. Uning fermentativ faolligini vaqt birligida parchalanadigan kazein oqsili miqdori bilan baholash mumkin. Papa faolligining bir biologik birligi uchun qonga kiritilganda, 1 kg og'irlikdagi quyonda "quloqlarning cho'kishi" alomati paydo bo'lishi uchun etarli bo'lgan fermentning bunday miqdori olinadi. Bu hodisa papain quyonning quloqlaridagi kollagen oqsil filamentlariga ta'sir qila boshlaganligi sababli yuzaga keladi.

Papain bir qator xususiyatlarga ega: proteolitik, yallig'lanishga qarshi, antikoagulyant (qon ivishining oldini olish), suvsizlanish, analjezik va bakteritsid. U oqsillarni polipeptidlar va aminokislotalarga parchalaydi. Bundan tashqari, bu bo'linish hayvon va bakterial kelib chiqadigan boshqa fermentlarning ta'siriga qaraganda chuqurroqdir. Papaning o'ziga xos xususiyati uning keng pH diapazonida va katta harorat tebranishlarida faol bo'lish qobiliyatidir, bu ayniqsa ushbu fermentni keng qo'llash uchun muhim va qulaydir. Va agar papain (pepsin, tripsin, lidaza) ga o'xshash fermentlarni olish uchun qon, jigar, mushak yoki boshqa hayvon to'qimalari talab qilinishini ham hisobga olsak, u holda papain o'simlik fermentining afzalligi va iqtisodiy samaradorligi shubhasizdir.

Papain uchun ilovalar juda xilma-xildir. Tibbiyotda u yaralarni davolash uchun ishlatiladi, bu erda zararlangan to'qimalarda oqsillarning parchalanishiga yordam beradi va yara yuzasini tozalaydi. Papain turli xil ko'z kasalliklarini davolashda ajralmas hisoblanadi. Bu ko'rish organining bulutli tuzilmalarining rezorbsiyasiga olib keladi va ularni shaffof qiladi. Ovqat hazm qilish tizimi kasalliklarida fermentning ijobiy ta'siri ma'lum. Teri kasalliklari, kuyishlar, shuningdek, nevropatologiya, urologiya va tibbiyotning boshqa sohalarida papani qo'llash bilan yaxshi natijalarga erishildi.

Tibbiyotdan tashqari, bu fermentning katta miqdori vinochilik va pivo tayyorlashda iste'mol qilinadi. Papain ichimliklarni saqlash muddatini oshiradi. Papa bilan ishlov berilganda, go'sht yumshoq va tez hazm bo'ladigan bo'ladi, mahsulotlarning saqlash muddati keskin oshadi. To'qimachilik sanoatiga ketadigan jun papa bilan ishlov berilgandan keyin burishmaydi yoki qisqarmaydi. So'nggi paytlarda papain teri sanoatida qo'llanila boshlandi. Ferment bilan davolashdan so'ng teri mahsulotlari yumshoq, elastik, kuchli va bardoshli bo'ladi.

Ilgari davolab bo'lmaydigan ba'zi kasalliklarni to'liq o'rganish faolligi pasayganlarni almashtirish uchun organizmga etishmayotgan fermentlarni kiritish zarurligiga olib keldi. Organizmga kerakli miqdordagi etishmayotgan fermentlarni kiritish yoki organ yoki to'qimalarda katalitik faollikni pasaytirgan fermentlarning molekulalarini "qo'shish" mumkin edi. Ammo organizm bu fermentlarga begona oqsillar kabi reaksiyaga kirishadi, ularni rad etadi, ularga qarshi antikorlarni ishlab chiqadi, bu esa pirovardida kiritilgan oqsillarning tez parchalanishiga olib keladi. Kutilgan terapevtik ta'sir bo'lmaydi. Oziq-ovqat bilan fermentlarni kiritish ham mumkin emas, chunki ovqat hazm qilish sharbatlari ularni "hazm qiladi" va ular hujayralar va to'qimalarga etib bormasdan, faolligini yo'qotadi, aminokislotalarga parchalanadi. Fermentlarning to'g'ridan-to'g'ri qon oqimiga kiritilishi ularning to'qimalar proteazlari tomonidan yo'q qilinishiga olib keladi. Immobilizatsiyalangan fermentlar yordamida bu qiyinchiliklarni bartaraf etish mumkin. Immobilizatsiya printsipi fermentlarning organik yoki noorganik tabiatning barqaror tashuvchisi bilan "bog'lanish" qobiliyatiga asoslanadi. Fermentning matritsa (tashuvchi) bilan kimyoviy bog'lanishiga misol qilib, ularning funktsional guruhlari o'rtasida kuchli kovalent bog'lanish hosil bo'lishi mumkin. Matritsa, masalan, funktsional aminokislotalarni o'z ichiga olgan, ferment kimyoviy jihatdan "bog'langan" gözenekli shisha bo'lishi mumkin.

Fermentlarni qo'llashda ko'pincha ularning faoliyatini taqqoslash kerak. Qaysi ferment faolroq ekanligini qanday bilasiz? Turli xil tozalangan preparatlarning faolligini qanday hisoblash mumkin? Biz bir daqiqada 25 ° C da ushbu fermentni o'z ichiga olgan 1 g to'qimalarni o'zgartirishi mumkin bo'lgan substrat miqdorini olish uchun ferment faolligiga kelishib oldik. Ferment qancha ko'p substratni qayta ishlagan bo'lsa, u shunchalik faol bo'ladi. Xuddi shu fermentning faolligi yoshga, jinsga, kunning vaqtiga, tananing holatiga qarab o'zgaradi, shuningdek, gormonlar ishlab chiqaradigan endokrin bezlarga bog'liq.

Tabiat deyarli yanglishmaydi, organizmning butun hayoti davomida bir xil oqsillarni ishlab chiqaradi va bir xil oqsillarni ishlab chiqarish haqidagi bu qat'iy ma'lumotni avloddan-avlodga uzatadi. Biroq, ba'zida tanada bir yoki bir nechta "qo'shimcha" aminokislotalarni o'z ichiga olgan o'zgartirilgan oqsil paydo bo'ladi yoki aksincha, ular yo'qoladi. Bugungi kunda bunday molekulyar xatolar ko'p. Ular turli sabablarga ko'ra yuzaga kelishi mumkin va tanadagi og'riqli o'zgarishlarga olib kelishi mumkin. Ko'rinishida g'ayritabiiy oqsil molekulalari aybdor bo'lgan bunday kasalliklar tibbiyotda molekulyar deb ataladi. Masalan, ikkita polipeptid zanjiridan (a va b) tashkil topgan sog'lom odamning gemoglobini va o'roqsimon hujayrali anemiya bilan og'rigan bemorning gemoglobini (eritrotsit o'roq shakliga ega) faqat b guruhidagi bemorlarda farqlanadi. -zanjirli, glutamik kislota valin bilan almashtiriladi. O'roqsimon hujayrali anemiya irsiy kasallikdir. Gemoglobindagi o'zgarishlar ota-onadan avlodga o'tadi.

Fermentlar faolligining o'zgarishi natijasida kelib chiqadigan kasalliklarga fermentopatiyalar deyiladi. Ular odatda meros bo'lib, ota-onadan bolalarga o'tadi. Masalan, konjenital fenilketonuriyada quyidagi transformatsiya buziladi:

Fenilalanin gidroksilaza fermenti etishmasligi bilan fenilalanin tirozinga aylanmaydi, balki to'planadi, bu bir qator organlarning normal faoliyatining buzilishiga, birinchi navbatda markaziy asab tizimining buzilishiga olib keladi. Kasallik bolaning hayotining birinchi kunlaridan boshlab rivojlanadi va uning birinchi alomatlari olti oydan etti oygacha paydo bo'ladi. Bunday bemorlarning qonida va siydikida me'yorga nisbatan juda ko'p miqdorda fenilalanin topilishi mumkin. Bunday patologiyani o'z vaqtida aniqlash va ko'p miqdorda fenilalaninni o'z ichiga olgan o'sha ovqatni iste'mol qilishni kamaytirish ijobiy terapevtik ta'sir ko'rsatadi.

Yana bir misol: bolalarda galaktozani glyukozaga aylantiruvchi fermentning etishmasligi organizmda galaktozaning to'planishiga olib keladi, u to'qimalarda ko'p miqdorda to'planadi va jigar, buyraklar va ko'zlarga ta'sir qiladi. Agar fermentning yo'qligi o'z vaqtida aniqlansa, u holda bola galaktozsiz dietaga o'tkaziladi. Bu kasallik belgilarining yo'qolishiga olib keladi.

Ferment preparatlari mavjudligi tufayli oqsillar va nuklein kislotalarning tuzilishi ochiladi. Ularsiz antibiotiklar ishlab chiqarish, vinochilik, pishirish va vitaminlar sintezi mumkin emas. Qishloq xo'jaligida fermentativ jarayonlarni faollashtirishga ta'sir qiluvchi o'sish stimulyatorlari qo'llaniladi. Xuddi shu xususiyat tanadagi fermentlarning faolligini bostiradigan yoki faollashtiradigan ko'plab dorilarga ega.

Fermentlarsiz hujayrada sodir bo'ladigan kimyoviy jarayonlarni ko'paytirish va shu asosda zamonaviy sanoat biotexnologiyasini yaratish kabi istiqbolli yo'nalishlarning rivojlanishini tasavvur qilib bo'lmaydi. Hozirgacha biron bir zamonaviy kimyo zavodi o'simlikning oddiy bargi bilan raqobatlasha olmaydi, uning hujayralarida fermentlar va suv va karbonat angidriddan quyosh nurlari ishtirokida juda ko'p turli xil murakkab organik moddalar sintezlanadi. Shu bilan birga, atmosferaga hayotimiz uchun juda zarur bo'lgan kislorod chiqariladi.

Fermentologiya yosh va istiqbolli fan bo'lib, biologiya va kimyodan ajralib turadi va unga jiddiy qarashga qaror qilgan har bir kishi uchun ko'plab ajoyib kashfiyotlar va'da qiladi.

Annotatsiyani yuklab oling: Bizning serverimizdan fayllarni yuklab olish huquqiga ega emassiz.

Ovqat hazm qilish fermentlari- Bular oshqozon-ichak traktida ishlab chiqariladigan oqsil tabiatining moddalari. Ular oziq-ovqat hazm qilish jarayonini ta'minlaydi va uning so'rilishini rag'batlantiradi.

Ovqat hazm qilish fermentlarining asosiy vazifasi murakkab moddalarni oddiyroq moddalarga parchalashdir, ular inson ichaklarida oson so'riladi.

Protein molekulalarining ta'siri quyidagi moddalar guruhlariga qaratilgan:

• oqsillar va peptidlar;
• oligo- va polisaxaridlar;
• yog'lar, lipidlar;
• nukleotidlar.

Fermentlarning turlari

1. Pepsin. Ferment - bu oshqozonda ishlab chiqariladigan modda. U oziq-ovqatdagi oqsil molekulalariga ta'sir qiladi, ularni elementar tarkibiy qismlarga - aminokislotalarga parchalaydi.
2. Tripsin va ximotripsin. Ushbu moddalar oshqozon osti bezi tomonidan ishlab chiqariladigan va o'n ikki barmoqli ichakka etkazib beriladigan oshqozon osti bezi fermentlari guruhiga kiradi. Bu erda ular oqsil molekulalariga ham ta'sir qiladi.
3. Amilaza. Ferment shakarni (uglevodlarni) parchalaydigan moddalarni anglatadi. Amilaza og'iz va ingichka ichakda ishlab chiqariladi. U asosiy polisaxaridlardan biri - kraxmalni parchalaydi. Natijada maltoz deb ataladigan kichik uglevod hosil bo'ladi.
4. maltaza. Ferment uglevodlarga ham ta'sir qiladi. Uning o'ziga xos substrati maltozdir. U 2 ta glyukoza molekulasiga parchalanadi, ular ichak devori tomonidan so'riladi.
5. Suharase. Protein har qanday yuqori uglevodli oziq-ovqat tarkibida mavjud bo'lgan boshqa keng tarqalgan disaxarid, saxaroza ta'sir qiladi. Uglevod fruktoza va glyukozaga parchalanadi, ular organizm tomonidan oson so'riladi.
6. Laktaza. Sutdagi uglevodlarga ta'sir qiluvchi o'ziga xos ferment - bu laktoza. Uning parchalanishi paytida boshqa mahsulotlar - glyukoza va galaktoza olinadi.
7. Nukleazlar. Bu guruh fermentlari oziq-ovqat tarkibidagi nuklein kislotalarga - DNK va RNKga ta'sir qiladi. Ularning ta'siridan keyin moddalar alohida tarkibiy qismlarga - nukleotidlarga bo'linadi.
8. Nukleotidazalar. Nuklein kislotalarga ta'sir etuvchi fermentlarning ikkinchi guruhi nukleotidazalar deb ataladi. Ular kichikroq tarkibiy qismlar - nukleozidlarni olish uchun nukleotidlarni parchalaydi.
9. Karboksipeptidaza. Ferment kichik oqsil molekulalariga - peptidlarga ta'sir qiladi. Ushbu jarayon natijasida individual aminokislotalar olinadi.
10. Lipaza. Modda ovqat hazm qilish tizimiga kiradigan yog'lar va lipidlarni parchalaydi. Bunday holda, ularning tarkibiy qismlari - spirt, glitserin va yog 'kislotalari hosil bo'ladi.

Ovqat hazm qilish fermentlarining etishmasligi

Ovqat hazm qilish fermentlarining etarli darajada ishlab chiqarilishi tibbiy yordam talab qiladigan jiddiy muammodir. Kam miqdordagi endogen fermentlar bilan oziq-ovqat inson ichaklarida normal hazm bo'lolmaydi.

Agar moddalar hazm bo'lmasa, ular ichaklarda so'rilmaydi. Ovqat hazm qilish tizimi faqat organik molekulalarning kichik qismlarini assimilyatsiya qilishga qodir. Oziq-ovqatning bir qismi bo'lgan katta komponentlar odamlarga foyda keltira olmaydi. Natijada, tanada ba'zi moddalarning etishmasligi rivojlanishi mumkin.

Uglevodlar yoki yog'larning etishmasligi tananing kuchli faoliyat uchun "yoqilg'i" ni yo'qotishiga olib keladi. Proteinlarning etishmasligi inson tanasini aminokislotalar bo'lgan qurilish materialidan mahrum qiladi. Bundan tashqari, hazmsizlik najasning xarakterini o'zgartirishga olib keladi, bu esa xarakterga salbiy ta'sir ko'rsatishi mumkin.

Sabablari

• ichak va oshqozonda yallig'lanish jarayonlari;
• ovqatlanishning buzilishi (ortiqcha ovqatlanish, issiqlik bilan ishlov berishning etarli emasligi);
• metabolik kasalliklar;
• pankreatit va oshqozon osti bezining boshqa kasalliklari;
• jigar va o't yo'llarining shikastlanishi;
• ferment tizimining konjenital patologiyalari;
• operatsiyadan keyingi oqibatlar (ovqat hazm qilish tizimining bir qismini olib tashlash tufayli ferment etishmovchiligi);
• oshqozon va ichaklarga dorivor ta'sir;
• homiladorlik;

Alomatlar

Yetarli ovqat hazm qilishning uzoq muddatli saqlanishi organizmga ozuqa moddalarini iste'mol qilishning kamayishi bilan bog'liq umumiy simptomlarning paydo bo'lishi bilan birga keladi. Ushbu guruhga quyidagi klinik ko'rinishlar kiradi:

• umumiy zaiflik;
• ishlashning pasayishi;
• bosh og'rig'i;
• uyqu buzilishi;
• asabiylashishning kuchayishi;
• og'ir holatlarda, temirning etarli darajada so'rilmasligi tufayli anemiya belgilari.

Ortiqcha ovqat hazm qilish fermentlari

Ovqat hazm qilish fermentlarining ko'pligi ko'pincha pankreatit kabi kasallikda kuzatiladi. Vaziyat oshqozon osti bezi hujayralari tomonidan ushbu moddalarning ortiqcha ishlab chiqarilishi va ularning ichakka chiqarilishining buzilishi bilan bog'liq. Shu munosabat bilan, fermentlar ta'siridan kelib chiqqan holda, organ to'qimalarida faol yallig'lanish rivojlanadi.

Pankreatitning belgilari quyidagilardan iborat bo'lishi mumkin:

• qorin bo'shlig'ida kuchli og'riq;
• ko'ngil aynishi;
• shishiradi;
• kafedraning tabiatini buzish.

Bemorning ahvolining umumiy yomonlashuvi tez-tez rivojlanadi. Umumiy zaiflik, asabiylashish paydo bo'ladi, tana vazni kamayadi, normal uyqu buziladi.

Ovqat hazm qilish fermentlari sintezidagi buzilishlarni qanday aniqlash mumkin?

Ferment buzilishlarini davolashning asosiy tamoyillari

Ovqat hazm qilish fermentlarini ishlab chiqarishdagi o'zgarish shifokorga murojaat qilish uchun sababdir. Keng qamrovli tekshiruvdan so'ng shifokor buzilishning sababini aniqlaydi va tegishli davolanishni belgilaydi. Patologiya bilan mustaqil kurashish tavsiya etilmaydi.

To'g'ri ovqatlanish davolashning muhim tarkibiy qismidir. Bemorga oziq-ovqat hazm bo'lishini engillashtirishga qaratilgan tegishli parhez belgilanadi. Ortiqcha ovqatlanishdan qochish kerak, chunki bu ichak buzilishini qo'zg'atadi. Bemorlarga dori terapiyasi, shu jumladan almashtirish davolash buyuriladi.

Maxsus vositalar va ularning dozalari shifokor tomonidan tanlanadi.

oqsil tabiatining organik moddalari, ular hujayralarda sintezlanadi va ularda sodir bo'ladigan reaktsiyalarni ko'p marta tezlashtiradi, kimyoviy o'zgarishlarga duch kelmaydi. Xuddi shunday ta'sirga ega bo'lgan moddalar jonsiz tabiatda mavjud bo'lib, ular katalizatorlar deb ataladi. Fermentlar (lot. fermentlar - fermentatsiya, xamirturush) ba'zan fermentlar deb ataladi (yunonchadan. uz - ichkarida, zim - xamirturush). Barcha tirik hujayralar katalitik faolligi hujayralarning ishlashiga bog'liq bo'lgan juda katta fermentlarni o'z ichiga oladi. Hujayrada sodir bo'ladigan ko'p turli reaktsiyalarning deyarli har biri ma'lum bir fermentning ishtirokini talab qiladi. Fermentlarning kimyoviy xossalarini va ular tomonidan katalizlanadigan reaktsiyalarni o'rganish biokimyoning maxsus, juda muhim sohasi - enzimologiya bilan shug'ullanadi.

Ko'pgina fermentlar hujayrada erkin holatda bo'lib, sitoplazmada oddiygina eriydi; boshqalari murakkab, yuqori darajada tashkil etilgan tuzilmalar bilan bog'liq. Odatda hujayradan tashqarida bo'lgan fermentlar ham mavjud; shunday qilib, kraxmal va oqsillarning parchalanishini katalizlovchi fermentlar oshqozon osti bezi tomonidan ichaklarga chiqariladi. Fermentlar va ko'plab mikroorganizmlar ajralib chiqadi.

Fermentlar haqidagi birinchi ma'lumotlar fermentatsiya va hazm qilish jarayonlarini o'rganishda olingan. L.Paster fermentatsiyani o'rganishga katta hissa qo'shgan, ammo u faqat tirik hujayralar tegishli reaktsiyalarni amalga oshirishi mumkinligiga ishongan. 20-asr boshlarida. E. Buchner karbonat angidrid va etil spirtining hosil bo'lishi bilan saxaroza fermentatsiyasini hujayrasiz xamirturush ekstrakti bilan katalizlash mumkinligini ko'rsatdi. Ushbu muhim kashfiyot hujayra fermentlarini ajratish va o'rganishni rag'batlantirdi. 1926 yilda Kornel universitetidan (AQSh) J. Samner ureazni ajratib oldi; bu deyarli sof shaklda olingan birinchi ferment edi. O'shandan beri 700 dan ortiq fermentlar topildi va ajratildi, ammo tirik organizmlarda ularning ko'pi bor. Ayrim fermentlarning xossalarini aniqlash, ajratib olish va o‘rganish zamonaviy enzimologiyada markaziy o‘rin tutadi.

Shakarlarning parchalanishi, yuqori energiyali birikma adenozin trifosfat (ATP) hosil bo'lishi va gidrolizlanishi kabi energiya konversiyasining fundamental jarayonlarida ishtirok etadigan fermentlar barcha turdagi hujayralar - hayvonlar, o'simliklar, bakteriyalarda mavjud. Biroq, faqat ma'lum organizmlarning to'qimalarida ishlab chiqariladigan fermentlar mavjud. Shunday qilib, tsellyuloza sintezida ishtirok etuvchi fermentlar hayvonlar hujayralarida emas, balki o'simliklarda mavjud. Shunday qilib, "universal" fermentlar va hujayralarning ayrim turlariga xos bo'lgan fermentlarni farqlash muhimdir. Umuman olganda, hujayra qanchalik ixtisoslashgan bo'lsa, ma'lum bir hujayra funktsiyasini bajarish uchun zarur bo'lgan fermentlar to'plamini sintez qilish ehtimoli shunchalik yuqori bo'ladi.

Fermentlar va ovqat hazm qilish. Fermentlar ovqat hazm qilish jarayonining muhim ishtirokchilaridir. Faqat past molekulyar og'irlikdagi birikmalar ichak devoridan o'tib, qon oqimiga kirishi mumkin, shuning uchun oziq-ovqat komponentlari kichik molekulalarga oldindan parchalanishi kerak. Bu oqsillarni aminokislotalarga, kraxmaldan shakarga, yog'lardan yog' kislotalariga va glitseringa fermentativ gidroliz (parchalanish) jarayonida sodir bo'ladi. Protein gidrolizi oshqozonda topilgan pepsin fermenti tomonidan katalizlanadi. Oshqozon osti bezi tomonidan ichaklarga bir qator yuqori samarali ovqat hazm qilish fermentlari chiqariladi. Bular oqsillarni gidrolizlovchi tripsin va ximotripsin; yog'larni parchalaydigan lipaz; kraxmalning parchalanishini katalizlovchi amilaza. Pepsin, tripsin va ximotripsin faol bo'lmagan shaklda, deb ataladigan shaklda chiqariladi. zimogenlar (fermentlar) va faqat oshqozon va ichaklarda faollashadi. Bu nima uchun bu fermentlar oshqozon osti bezi va oshqozon hujayralarini yo'q qilmasligini tushuntiradi. Oshqozon va ichak devorlari ovqat hazm qilish fermentlari va shilliq qavatidan himoyalangan. Bir nechta muhim ovqat hazm qilish fermentlari ingichka ichakdagi hujayralar tomonidan chiqariladi.

O't yoki pichan kabi o'simlik ovqatlarida saqlanadigan energiyaning katta qismi tsellyulozada to'plangan bo'lib, u tsellyuloza fermenti tomonidan parchalanadi. O'txo'r hayvonlarning organizmida bu ferment sintez qilinmaydi va kavsh qaytaruvchi hayvonlar, masalan, qoramol va qo'ylar tsellyuloza bo'lgan ovqatni faqat oshqozonning birinchi bo'limi - qorin bo'shlig'ini to'ldiradigan mikroorganizmlar tomonidan ishlab chiqarilganligi sababli iste'mol qilishi mumkin. Mikroorganizmlar yordamida oziq-ovqat ham termitlarda hazm qilinadi.

Fermentlar oziq-ovqat, farmatsevtika, kimyo va to'qimachilik sanoatida qo'llaniladi. Masalan, papayyadan olingan va go'shtni yumshoq qilish uchun ishlatiladigan o'simlikka asoslangan ferment. Kir yuvish kukuniga fermentlar ham qo'shiladi.

Tibbiyot va qishloq xo'jaligidagi fermentlar. Barcha hujayra jarayonlarida fermentlarning asosiy rolini bilish ularning tibbiyot va qishloq xo'jaligida keng qo'llanilishiga olib keldi. Har qanday o'simlik va hayvon organizmining normal ishlashi fermentlarning samarali ishlashiga bog'liq. Ko'pgina zaharli moddalarning (zaharlarning) ta'siri ularning fermentlarni inhibe qilish qobiliyatiga asoslanadi; bir qator dorilar bir xil ta'sirga ega. Ko'pincha, dori yoki zaharli moddaning ta'siri uning butun organizmdagi yoki ma'lum bir to'qimadagi ma'lum bir fermentning ishiga selektiv ta'siri bilan kuzatilishi mumkin. Masalan, harbiy maqsadlarda ishlab chiqilgan kuchli organofosfat insektitsidlari va asab gazlari fermentlarning ishini blokirovka qilish orqali o'zlarining halokatli ta'siriga ega - birinchi navbatda nerv impulslarini uzatishda muhim rol o'ynaydigan xolinesteraza.

Dorilarning ferment tizimlariga qanday ta'sir qilishini yaxshiroq tushunish uchun ba'zi ferment ingibitorlari qanday ishlashini ko'rib chiqish foydali bo'ladi. Ko'pgina inhibitorlar fermentning faol joyiga - substrat o'zaro ta'sir qiladigan joyga bog'lanadi. Bunday ingibitorlarda eng muhim tuzilish belgilari substratning strukturaviy xususiyatlariga yaqin bo‘lib, reaksiya muhitida substrat ham, inhibitor ham mavjud bo‘lsa, ular o‘rtasida ferment bilan bog‘lanish uchun raqobat yuzaga keladi; substratning kontsentratsiyasi qanchalik yuqori bo'lsa, u inhibitor bilan qanchalik muvaffaqiyatli raqobatlashadi. Boshqa turdagi inhibitorlar ferment molekulasida konformatsion o'zgarishlarni keltirib chiqaradi, ularda funktsional muhim kimyoviy guruhlar ishtirok etadi. Inhibitorlarning ta'sir mexanizmini o'rganish kimyogarlarga yangi dorilarni yaratishga yordam beradi.

Ayrim fermentlar VA ULARNING KATALIZLANGAN REAKSIYALARI
Kimyoviy reaksiya turi	Ferment	Manba	Katalizlangan reaksiya 1)
Gidroliz	Tripsin	Ingichka ichak	Proteinlar + H 2 O ® Turli xil polipeptidlar
Gidroliz	b- amilaza	Bug'doy, arpa, shirin kartoshka va boshqalar.	Kraxmal + H 2 O ® Kraxmal gidrolizati + maltoza
Gidroliz	Trombin	Qon	Fibrinogen + H 2 O ® Fibrin + 2 polipeptid
Gidroliz	Lipazalar	Ichaklar, yuqori yog'li urug'lar, mikroorganizmlar	Yog'lar + H 2 O ® Yog 'kislotalari + Glitserin
Gidroliz	Ishqoriy fosfataza	Deyarli barcha hujayralar	Organik fosfatlar + H 2 O ® Defosforizatsiyalangan mahsulot + noorganik fosfat
Gidroliz	Ureaza	Ba'zi o'simlik hujayralari va mikroorganizmlar	Karbamid + H 2 O ® Ammiak +Karbonat angidrid
Fosforoliz	Fosforilaza	Polisaxaridlarni o'z ichiga olgan hayvon va o'simlik to'qimalari	Polisaxarid (kraxmal yoki glikogennglyukoza molekulalari) + Noorganik fosfat Glyukoza-1-fosfat+ polisaxarid ( n – 1glyukoza birliklari)
Dekarboksillanish	Dekarboksilaza	Xamirturush, ba'zi o'simliklar va mikroorganizmlar	Pirouzum kislotasi ® asetaldegid + karbonat angidrid
Kondensatsiya	Aldolaz		2 trioz fosfat Geksoza difosfat
Kondensatsiya	Oksaloatsetat transatsetilaz	ham	Oksaloasetik kislota + Asetil koenzim ALimon kislotasi+ koenzim A
Izomerlanish	Fosfogeksoza izomeraza	Shuningdek	Glyukoza-6-fosfat Fruktoza-6-fosfat
Hidratsiya	Fumaraza	ham	Fumar kislotasi+ H 2 O Olma kislotasi
Hidratsiya	Karbonat angidraz	Har xil hayvonlar to'qimalari; yashil barglar	Karbonat angidrid+ H 2 O Karbon kislotasi
Fosforlanish	Piruvat kinaz	Deyarli barcha (yoki barcha) hujayralar	ATP + Pirouzum kislotasi Fosfoenolpiruvik kislota + ADP
Fosfat guruhini uzatish	Fosfoglyukomutaza	Barcha hayvonlar hujayralari; ko'plab o'simliklar va mikroorganizmlar	Glyukoza-1-fosfat Glyukoza-6-fosfat
Reaminatsiya	Transaminaza	Aksariyat hujayralar	Aspartik kislota + Pirouzum kislotasi Oksaloasetikkislota + Alanin
ATP gidrolizi bilan birgalikda sintez	Glutamin sintetaza	ham	Glutamik kislota + ammiak + ATP Glutamin + ADP + Noorganik fosfat
Oksidlanish-qaytarilish	Sitokrom oksidaza	Barcha hayvonlar hujayralari, ko'plab o'simliklar va mikroorganizmlar	O 2 + Sitokromning kamayishi c ® Oksidlangan sitoxrom c+ H 2 O
Oksidlanish-qaytarilish	Askorbin kislota oksidazasi	Ko'p o'simlik hujayralari	S vitamini+ O 2 ® Dehidroaskorbin kislotasi + Vodorod peroksid
Oksidlanish-qaytarilish	Sitokrom c reduktaza	Barcha hayvonlar hujayralari; ko'plab o'simliklar va mikroorganizmlar	YUQORIDA · H (kamaytirilgan koenzim) + Oksidlangan sitoxromc ® Sitokromning kamayishic + NAD (oksidlangan koenzim)
Oksidlanish-qaytarilish	Laktat dehidrogenaza	Ko'pchilik hayvonlar elim - oqim; ba'zi o'simliklar va mikroorganizmlar	Sut kislotasi + NAD (oksidlangan koenzim) Pirouvik kislota + NAD · H (tiklangan koenzim)
1) Bitta o'q reaktsiyaning aslida bir yo'nalishda ketayotganini anglatadi va qo'shaloq o'qlar degani reaksiya teskari ekanligini.

ADABIYOT

Forsht E. Fermentlarning tuzilishi va ta'sir mexanizmi ... M., 1980 yil
Strayer L. Biokimyo , 1-jild (104-131-betlar), 2-tom (23-94-betlar). M., 1984-1985 yillar
Myurrey R., Grenner D., Meyes P., Rodwell V.Inson biokimyosi , t. 1.M., 1993 yil