Портал дээр сурталчилгаа хийх

Уургийн унаган шинж чанарыг түүний бүтцээр тодорхойлдог. Гуравдагч бүтэц. Хичээлийн онолын үндэс

Уургийн молекулын бүтцийн зохион байгуулалтын 4 түвшин байдаг нь батлагдсан.

Анхдагч уургийн бүтэц- полипептидийн гинжин хэлхээний амин хүчлийн үлдэгдэл байршлын дараалал. Уургийн хувьд бие даасан амин хүчлүүд хоорондоо холбоотой байдаг пептидийн бонд a-карбоксил ба a-амин бүлгийн амин хүчлүүдийн харилцан үйлчлэлээс үүдэлтэй.

Одоогийн байдлаар хэдэн арван мянган өөр өөр уургийн үндсэн бүтцийг тайлсан байна. Уургийн анхдагч бүтцийг тодорхойлохын тулд амин хүчлийн найрлагыг гидролизийн аргаар тодорхойлно. Дараа нь эцсийн амин хүчлүүдийн химийн шинж чанарыг тодорхойлно. Дараагийн алхам бол полипептидийн гинжин хэлхээний амин хүчлүүдийн дарааллыг тодорхойлох явдал юм. Үүний тулд сонгомол хэсэгчилсэн (химийн болон ферментийн) гидролизыг ашигладаг. Рентген туяаны бүтцийн шинжилгээ, ДНХ-ийн нэмэлт нуклеотидын дарааллын талаархи өгөгдлийг ашиглах боломжтой.

Хоёрдогч уургийн бүтэц- полипептидийн гинжин хэлхээний тохиргоо, өөрөөр хэлбэл. полипептидийн гинжийг тодорхой хэлбэрт оруулах. Энэ үйл явц эмх замбараагүй явагдахгүй, харин үндсэн бүтцэд тусгагдсан хөтөлбөрийн дагуу явагдана.

Хоёрдогч бүтцийн тогтвортой байдлыг ихэвчлэн устөрөгчийн бондоор хангадаг боловч ковалент бонд - пептид ба дисульфид тодорхой хувь нэмэр оруулдаг.

Бөмбөрцөг хэлбэрийн уургийн бүтцийн хамгийн магадлалтай хэлбэрийг авч үзнэ спираль... Полипептидийн гинж нь цагийн зүүний дагуу эргэдэг. Уураг бүр тодорхой хэмжээгээр спирализацаар тодорхойлогддог. Хэрэв гемоглобины гинж 75%-иар эргэлддэг бол пепсин ердөө 30%байдаг.

Үс, торго, булчингийн уурагнаас олддог полипептидийн гинжний хэлбэрийг нэрлэдэг б бүтэц... Пептидийн гинжин хэлхээний хэсгүүдийг нэг давхаргад байрлуулж, баян хуурын нугалсан навчтай төстэй дүрс үүсгэдэг. Давхаргыг хоёр эсвэл хоёр хэлбэрээр үүсгэж болно их хэмжээнийпептидийн гинж.

Байгалийн хувьд бүтэц нь β- эсвэл а бүтэцтэй тохирохгүй уургууд байдаг, жишээлбэл, хүн ба амьтны холбогч эдийн ихэнх хэсгийг бүрдүүлдэг фибрилляр уураг болох коллаген.

Уургийн гуравдагч бүтэц- полипептидийн спиралын орон зайн чиг хандлага эсвэл полипептидийн гинжийг тодорхой хэмжээгээр нугалах арга. Гуравдагч бүтэц нь рентген дифракцийн шинжилгээгээр тодруулсан анхны уураг бол эр бэлгийн халимны миоглобин юм (Зураг 2).

Уургийн орон зайн бүтцийг тогтворжуулахад ковалент бондоос гадна ковалент бус бонд гол үүрэг гүйцэтгэдэг (устөрөгч, цэнэгтэй бүлгүүдийн цахилгаан статик харилцан үйлчлэл, молекул хоорондын ван дер Ваальсийн хүч, гидрофобийн харилцан үйлчлэл гэх мэт).

Орчин үеийн үзэл баримтлалын дагуу уургийн нийлэгжилт дууссаны дараа гуравдагч бүтэц нь аяндаа үүсдэг. Үндсэн хөдөлгөгч хүчЭнэ нь амин хүчлийн радикалуудын усны молекултай харилцан үйлчлэл юм. Энэ тохиолдолд туйлын бус гидрофоб амин хүчлийн радикалуудыг уургийн молекул дотор дүрж, туйлын радикалууд ус руу чиглэсэн байдаг. Полипептидийн гинжин хэлхээний орон зайн бүтцийг бүрдүүлэх үйл явц гэж нэрлэдэг нугалах... Уургууд нь эсүүдээс тусгаарлагдсан байдаг шаперонууд.Тэд нугалахад оролцдог. Хүний удамшлын хэд хэдэн өвчнийг тайлбарласан бөгөөд түүний хөгжил нь нугалах процессын мутаци (пигментоз, фиброз гэх мэт) -тэй холбоотой зөрчилтэй холбоотой юм.

Хоёрдогч ба гуравдагч бүтэц хоорондын завсрын уургийн молекулын бүтцийн зохион байгуулалтын түвшин байгаа нь рентген туяаны дифракцийн шинжилгээний аргаар нотлогдсон. Домэйнавсаархан бөмбөрцөг хэлбэртэй бүтцийн нэгжполипептидийн гинж дотор (Зураг 3). Өөр өөр генээр кодлогдсон өөр өөр бүтэц, үйл ажиллагааны домайнуудаас бүрдсэн олон уураг (жишээлбэл, иммуноглобулинууд) нээгдсэн.

Уургийн бүх биологийн шинж чанарууд нь тэдний гуравдагч бүтцийг хадгалахтай холбоотой байдаг уугуул... Уургийн бөмбөрцөг нь туйлын хатуу бүтэц биш юм: пептидийн гинжин хэлхээний зарим хэсгийг буцаах хөдөлгөөн хийх боломжтой. Эдгээр өөрчлөлтүүд нь молекулын ерөнхий бүтцийг зөрчихгүй. Уургийн молекулын бүтцэд орчны рН, уусмалын ионы бат бэх, бусад бодисуудтай харилцан үйлчлэл нөлөөлдөг. Молекулын төрөлхийн бүтцийг зөрчихөд хүргэдэг аливаа нөлөө нь уургийн биологийн шинж чанарыг хэсэгчлэн эсвэл бүрмөсөн алдахад хүргэдэг.

Дөрөвдөгчийн уургийн бүтэц- ижил эсвэл өөр өөр анхдагч, хоёрдогч эсвэл гуравдагч бүтэцтэй бие даасан полипептидийн гинжийг орон зайд байрлуулах, бүтэц, үйл ажиллагааны хувьд нэг макромолекулын формацийг бүрдүүлэх арга.

Хэд хэдэн полипептидийн гинжээс бүрдсэн уургийн молекулыг нэрлэдэг олигомер, үүнд багтсан гинж бүр - протометр... Олигомерик уургууд нь ихэвчлэн олон тооны протомеруудаас бүрддэг, жишээлбэл, гемоглобины молекул нь хоёр а- ба хоёр полипептидийн гинжээс бүрдэнэ (Зураг 4).

Гемоглобин, иммуноглобулин зэрэг уургийн 5% орчим нь дөрөвдөгчийн бүтэцтэй байдаг. Дэд нэгжийн бүтэц нь олон ферментийн онцлог шинж чанартай байдаг.

Дөрөвдөгчийн бүтэцтэй уургийг бүрдүүлдэг уургийн молекулууд рибосом дээр тус тусдаа үүсдэг ба зөвхөн синтез дууссаны дараа нийтлэг supramolecular бүтцийг бүрдүүлдэг. Уураг нь түүний протомерууд нэгдэх үед л биологийн идэвхийг олж авдаг. Дөрөвдөгчийн бүтцийг тогтворжуулахад гуравдагч үеийг тогтворжуулахтай ижил төрлийн харилцан үйлчлэл оролцдог.

Зарим судлаачид уургийн бүтцийн зохион байгуулалтын тав дахь түвшин байдгийг хүлээн зөвшөөрдөг. энэ метаболонууд -субстрат хувиргах бүх замыг хурдасгадаг янз бүрийн ферментүүдийн олон үйлдэлт макромолекулын цогцолборууд (өөх тосны хүчил синтетазууд, пируват дегидрогеназын цогцолбор, амьсгалын гинж).

Пептидийн холбоо нь уургийн молекулын үндсэн бүтцийн нуруу (нуруу) -ийг тодорхойлж, хатуу байдлыг өгдөг.

Хичээлийн онолын үндэс

Уургийн молекулын бүтэц

Хичээлийн зорилго:уургийн молекулуудын макромолекулын зохион байгуулалтын төрлийг судлах.

Уургийн анхдагч бүтэц- полипептидийн гинж (эсвэл гинж) дэх амин хүчлүүдийн дараалал, дисульфидын бондын байрлал (хэрэв байгаа бол).

Анхан шатны бүтцийг ковалент бондоор тогтворжуулдаг: пептид, зарим нь пептид ба дисульфид.

Анхан шатны бүтцийн ковалент холбоог устгах - гидролиз: 1) хүчиллэг - 6 Н. HCl, 100-110 0 С, 24 цаг; 2) ферментатив - ходоодны рН 1.5-5.0 үед протеолитик ферментийн тусламжтайгаар - пепсин; трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаз - арван хоёр хуруу гэдсэнд; дипептидаза, трипептидаза ба аминопептидаза - жижиг гэдсэнд, рН 8.6.

Пептидийн бондын шинж чанар... Пептидийн холбоо нь хавтгай хэлбэртэй байдаг. C-N бонд p, π - коньюгаци (атомын чөлөөт хос электроны хос холболтын = -электронтой C = O -ийн холболт) -ийн улмаас давхар бондтой төстэй (эргэх боломжгүй).

Уургийн анхдагч бүтэц дэх амин хүчлүүдийн дараалал нь Энэ уургийн өвөрмөц онцлог шинж чанарууд.

Уургийн анхдагч бүтэц генетикийн хувьд тодорхойлж, хуулбарлах, орчуулах явцад хуулбарладаг.

Уургийн үндсэн бүтэц нь дараагийн уургийн бүтцийг бий болгох үндсэнполипептидийн гинжин хэлхээний амин хүчлийн үлдэгдэл радикалуудын харилцан үйлчлэлийн улмаас.

L серийн амин хүчлийг D серийн амин хүчлээр солих эсвэл бүр нэг L амин хүчлийг нөгөөгөөр солих нь бүрмөсөн алга болоход хүргэдэг. биологийн идэвхпептид.

Физиологийн идэвхит пептидүүд 3 -аас 100 амин хүчлийн үлдэгдэл агуулдаг (MW 6000 Да -аас доош). Уургаас ялгаатай нь полипептид нь протеиноген бус эсвэл өөрчлөгдсөн уураг үүсгэгч амин хүчлийг агуулж болно. Жишээ:

1. Брадикинин ба каллидин нь гөлгөр булчинг сулруулдаг бөгөөд сийвэн дэх тусгай 2 -глобулины протеолизийн бүтээгдэхүүн тул эдгээр пептидүүд нь зөвхөн протеиноген амин хүчлийг агуулдаг.

брадикинин: арг-про-про-гли-фен-сер-про-фен-арг;

каллидин: Лиз-арг-про-про-гли-фен-сер-про-фен-арг.

2. Глутатион (γ-glu-cis-gly) нь бүх эсэд байдаг. Энэ нь амин хүчлийг мембранаар дамжуулж, олон тооны ферментийн ажилд шаардлагатай байдаг. Глутамат нь α-амин бүлгээр дамжин цистеинтэй холбогдоогүй тохиолдолд дисульфидын бондыг хадгалж, атипик пептид бонд агуулдаг.

Уургийн полиморфизм- энэ бол үндсэн бүтэц, физик байдлаар ялгаатай хэд хэдэн молекул хэлбэрээр ижил уураг байдаг химийн шинж чанарба биологийн идэвхжилийн илрэл.



Уургийн полиморфизмын шалтгаан нь генийн рекомбинаци ба мутаци юм. Изопротейнууд нь ижил төрлийн организмд байдаг уургийн олон молекул хэлбэр юм биологийн төрөл зүйлзүйлийн генийн санд нэгээс олон бүтцийн ген байдагтай холбоотой. Олон генийг олон аллель эсвэл олон генийн байршлаар төлөөлүүлж болно.

Уургийн полиморфизмын жишээ.

1. Филогенез дэх уургийн полиморфизм - өөр өөр төрөл зүйлийн гомолог уургууд байдаг. Эдгээр уургуудад үндсэн бүтцийн функцийг хариуцдаг бүсүүд хадгалагдан үлддэг (өөрчлөгдөөгүй). Хүний биед алдагдсан уургийг орлуулахын тулд амьтдын гомолог уургийг ашигладаг бөгөөд тэдгээрийн үндсэн бүтцэд ялгаа багатай байдаг (үхэр, гахай, эр бэлгийн халимаас инсулин).

2. Онтогенез дэх уургийн полиморфизм - организмын амьдралын мөчлөгийн янз бүрийн хэсэгт гомолог уургууд байдаг. Ураг нь гемоглобин F -тэй (ургийн гемоглобин, α 2 γ 2, хүчилтөрөгчтэй маш их холбоотой байдаг). Төрсний дараа гемоглобин A1 (a 2 b 2) -ээр солигддог.

3. Уургийн эдийн полиморфизм. Янз бүрийн эсийн нэг фермент нь ижил урвалыг өдөөдөг боловч үндсэн бүтцэд ялгаатай байдаг - изозим. Цусан дахь изоферментийг тодорхойлох нь тодорхой эд эсийн гэмтлийг оношлоход тусалдаг.

4. Эмгэг судлалын үед уургийн полиморфизм. Удамшлын мутацийн олон хэлбэрийн жишээг авч үзье. Энэ тохиолдолд хүчиллэг амин хүчлийг үндсэн эсвэл төвийг сахисан хүчилээр солих нь ихэвчлэн тохиолддог.

HbC-ийн хувьд β-гинжин дэх глю 6-ийг лизисээр солих;

HbE-д β-гинжин хэлхээний Glu 26-ийг лизисээр солих;

HbI-д β-гинжин хэлхээний 16-р хэсгийг асп-аар солих;

HbS-д β-гинжин хэлхээний glo 6-ийг босоо амаар солих.

Сүүлчийн тохиолдолд хадуур эсийн цус багадалт гэх мэт өвчин үүсдэг. Хэвийн бус гемоглобин нь цэнэгийн хэмжээ, электрофоретик хөдөлгөөнөөрөө ялгаатай байдаг. Гемоглобины физик -химийн өөрчлөлт нь хүчилтөрөгчийн тээвэрлэлт буурдаг.

Хоёрдогч уургийн бүтэц- устөрөгчийн бондоор тогтворжсон полипептидийн гинжийг тогтмол зохион байгуулах. Устөрөгчийн холбоо нь пептидийн бондын NH ба CO бүлгийн хооронд үүсдэг. A-мушгиа, b-бүтэц, эмх замбараагүй бүтэц (ороомог) -ыг ялгах.

а-спираль. Полипептидийн гинжийг эргүүлэх нь цагийн зүүний дагуу (баруун гар спираль) бөгөөд энэ нь L-амин хүчлүүдийн бүтэцтэй холбоотой юм. Мушгийн эргэлт (алхам) бүрт 3.6 амин хүчлийн үлдэгдэл байдаг. Мушгиа давирхай нь 0.54 нм бөгөөд амин хүчлийн үлдэгдэл тутамд 0.15 нм байна. Спиралын дээш өргөгдсөн өнцөг нь 26 0 байна. мушгиа (18 амин хүчлийн үлдэгдэл) -ийн 5 эргэлт тутамд полипептидийн гинжин хэлхээний бүтэц давтагддаг. Устөрөгчийн холбоо нь спираль тэнхлэгтэй параллель бөгөөд амин хүчлийн үлдэгдэл бүрийн тав, тавны хооронд үүсдэг. A-спираль үүсэхээс их хэмжээний, цэнэгтэй радикалууд агуулсан пролин ба амин хүчлүүдээс сэргийлдэг.

Β Бүтэц. Фибрилляр уургийн хувьд хоёр ба түүнээс дээш шугаман полипептидийн гинж нь молекулын тэнхлэгт (атираат b-давхарга) перпендикуляр устөрөгчийн бондоор нягт холбогддог. Хэрэв N- C төгсгөл хүртэл нэг чиглэлд ажилладаг хоёр полипептидийн гинжийг гинж хоорондын устөрөгчийн бондоор холбосон бол энэ нь параллель β-бүтэц юм. Хэрэв гинжний N ба C төгсгөлүүд эсрэг байвал энэ нь параллелийн эсрэг b-бүтэц юм. Хэрэв нэг полипептидийн гинж нугалж, өөртэйгээ зэрэгцэн гүйж байвал энэ нь эсрэг параллель β-хөндлөн бүтэц юм. Гинжний гулзайлтын цэгүүдийг pro, gli, asn-b-bend-ээр тодорхойлно.

Эмх замбараагүй бүтэц. Уургийн молекулын мушгиа, атираат бүтцэд хамааралгүй хэсгийг эмх замбараагүй гэж нэрлэдэг. График дүрслэлд спираль хэсгүүдийг цилиндр, атираат бүтцийг сумаар дүрсэлсэн болно. Хоёрдогч хоёрдогч бүтэц гэсэн ойлголтыг ялгаж үздэг бөгөөд энэ нь спираль хэлбэртэй хэсэг ба b бүтцийг тогтмол сольж байдаг.

Гуравдагч бүтэц- полипептидийн гинжин хэлхээний бүтцийг бүхэлд нь (өөрөөр хэлбэл гурван хэмжээст орон зайд байрлуулах). Гуравдагч бүтэц нь полипептидийн гинжин хэлхээний амин хүчлийн үлдэгдэл радикалуудын хоорондын холбоо ба харилцан үйлчлэлээр тогтворждог: ковалент - дисульфидын холбоо, түүнчлэн устөрөгч, ионы холбоо ба гидрофобийн харилцан үйлчлэл. Гуравдагч бүтэцтэй уургийн төрлүүд:

мушгирсан хэсгүүд давамгайлдаг уургууд нь бөмбөрцөг хэлбэртэй (бөмбөрцөг хэлбэртэй уургууд) бөгөөд үүргээ гүйцэтгэдэг. динамик функцууд;

атираат b давхаргын бүтэц давамгайлдаг уурагууд нь судалтай (фибиляр уураг) хэлбэртэй бөгөөд бүтцийн функцийг гүйцэтгэдэг;

Коллаген бол амьтны ертөнцөд хамгийн их агуулагддаг уураг (биеийн бүх уургийн 25% хүртэл), тусгай бүтэцтэй. Коллаген (тропоколлаген) молекул нь гурван полипептидийн сүлжээгээр бүтээгдсэн. Полипептидийн гинж бүр 1000 орчим амин хүчлийн үлдэгдэл агуулдаг (35% глицин, 21% пролин ба гидроксипролин, 11% аланин). Полипептидийн гинж бүр нь мушгиа хэлбэрийн нягт бүтэцтэй байдаг (нэг ээлжинд 3 амин хүчлийн үлдэгдэл). Тропоколлаген молекулд бүх гурван спираль нь хоорондоо ороомог болж, багц үүсгэдэг. Пептидийн бүлгүүдийн улмаас спираль хооронд устөрөгчийн холбоо үүсдэг. Энэхүү бүтэц нь коллагены ширхэгийн бат бэхийг хангадаг.

Төрөлхийн уургийн бүтэц.

Гуравдагч бүтэц дэх олон уураг нь ороомог, атираат, эмх замбараагүй сегментүүдтэй байдаг. Үүний зэрэгцээ функциональ болон бүтцийн хувьд энэ нь чухал юм харилцан зохицуулалтамин хүчлийн радикалууд. Дараахь нэр томъёог ашигладаг.

домэйнууд – уургийн тодорхой үүргийг гүйцэтгэх үүрэгтэй уургийн гуравдагч бүтцийн анатомийн хувьд ялгаатай хэсгүүд;

гидрофобик халаас – гидрофоб амин хүчлүүдийн радикалуудаар бүрсэн гуравдагч бүтэц дэх хөндий; гидрофобик лигандуудыг уургийн молекулд дүрэх;

гидрофобик кластерууд – гидрофоб амин хүчлүүдийн радикалууд төвлөрсөн уургийн гадаргуугийн хэсэг; бусад молекулуудын гидрофоб кластеруудтай харилцан үйлчлэхэд тусалдаг.

Функцийг гүйцэтгэхийн тулд уураг нь тодорхой бүтэцтэй, ихэвчлэн зөвхөн гуравдагч бүтэцтэй байх ёстой.

Энэ нь шугаман дарааллаар бие биенээсээ хол зайд оршдог амин хүчлүүдийн үлдэгдлүүдийн харилцан үйлчлэлээс үүдэлтэй юм. Засвар үйлчилгээний хүчин зүйлүүд:

    устөрөгчийн холбоо

    гидрофобик харилцан үйлчлэл (уургийн бүтэц, биологийн үйл ажиллагаанд шаардлагатай)

    дисульфид ба давсны гүүр

    ион ба ван дер Ваалсын бонд.

Ихэнх уургуудад молекулын гадаргуу нь гидрофилик шинж чанартай амин хүчлийн радикалуудын үлдэгдлийг агуулдаг. HC - гидрофобик ба молекулуудын дотор байрладаг радикалууд. Энэхүү тархалт нь уургийн унаган бүтэц, шинж чанарыг бүрдүүлэхэд чухал ач холбогдолтой юм.

Үүний үр дүнд уургууд нь чийгшүүлэх бүрхүүлтэй бөгөөд гуравдагч бүтцийн тогтворжилт нь гидрофобик харилцан үйлчлэлээс ихээхэн шалтгаалдаг. Жишээлбэл, глобулин молекул дахь амин хүчлийн үлдэгдлийн 25-30% нь гидрофобик радикалуудтай, 45-50% нь ион ба туйлын радикал бүлгийг агуулдаг.

Уургийн бүтцийг хариуцдаг амин хүчлийн үлдэгдлүүдийн хажуугийн гинжийг хэмжээ, хэлбэр, цэнэг, устөрөгчийн холбоо үүсгэх чадвар, химийн урвалаар ялгадаг.

    алифатын хажуугийн гинжүүд, жишээлбэл, валин, аланин. Эдгээр үлдэгдэл нь гидрофобик харилцан үйлчлэл үүсгэдэг.

    гидроксилжүүлсэн алифатик (цуврал, треонин). Эдгээр амин хүчлүүдийн үлдэгдэл нь устөрөгчийн холбоо, түүнчлэн эфир, жишээлбэл, хүхрийн хүчил үүсэхэд оролцдог.

    үнэрт - эдгээр нь фенилаланин, тирозин, триптофан үлдэгдэл юм.

    үндсэн шинж чанар бүхий амин хүчлүүдийн үлдэгдэл (лизин, аргинин, гистидин). Полипептидийн гинжин хэлхээнд ийм амин хүчлүүд давамгайлах нь уурагуудад үндсэн шинж чанарыг өгдөг.

    хүчиллэг шинж чанартай үлдэгдэл (аспартик ба глутамин хүчил)

    амид (аспарагин, глутамин)

Хэд хэдэн полипептидийн гинж агуулсан уураг нь дөрөвдөгчийн бүтэцтэй байдаг. Энэ нь гинжийг бие биетэйгээ харьцуулах аргыг хэлнэ. Эдгээр ферментүүдийг дэд нэгж гэж нэрлэдэг. Одоогийн байдлаар уургийн молекулын авсаархан бөмбөрцөг нэгжийг илэрхийлдэг "домэйн" гэсэн нэр томъёог ашиглах нь заншил болжээ. Олон уураг нь 10-20 кДа масстай хэд хэдэн ийм нэгжээс бүрддэг. Өндөр молекул жинтэй уургийн хувьд хувь хүний ​​домэйныг PCP -ийн харьцангуй уян хатан хэсгүүдээр холбодог. Амьтан, хүний ​​биед уургийн бүрэлдхүүн бүтэцтэй байгууллагууд байдаг бөгөөд үүний нэг жишээ нь олон ферментийн систем, ялангуяа пируватын декарбоксилазын цогцолбор байж болно.

Уугуул уургийн тухай ойлголт

РН ба температурын тодорхой утгын хувьд PCP нь дүрмээр бол уугуул гэж нэрлэгддэг бөгөөд бие махбод дахь уураг нь тодорхой үүргийг гүйцэтгэдэг ганц хэлбэртэй байдаг. Бараг үргэлж энэ ганц тохиргоо нь бусад хэлбэрийн хэдэн арван, хэдэн зуун хувилбараас илүү эрч хүчтэй давамгайлдаг.

Ангилал. Уургийн биологийн болон химийн шинж чанар

Уургийн сэтгэл ханамжтай ангилал байдаггүй бөгөөд тэдгээрийг орон зайн бүтэц, уусах чадвар, биологийн үйл ажиллагаа, физик -химийн шинж чанар болон бусад шинж чанараар нь ангилдаг.

1. Молекулуудын бүтэц, хэлбэрийн хувьд уургийг дараахь байдлаар хуваана.

    бөмбөрцөг (бөмбөрцөг хэлбэртэй)

    фибрилляр (судалтай)

2. химийн найрлагыг дараахь байдлаар хуваана.

Зөвхөн амин хүчлийн үлдэгдлээс бүрдэх энгийн зүйлүүд

Цогцолбор, молекулуудад уургийн бус нэгдлүүд байдаг. Нарийн төвөгтэй уургийн ангилал нь уургийн бус бүрэлдэхүүн хэсгүүдийн химийн шинж чанарт суурилдаг.

Ангиллын үндсэн төрлүүдийн нэг:

Гүйцэтгэсэн биологийн чиг үүргийн дагуу:

Ферментийн катализ. Биологийн системд бүх химийн урвалыг тодорхой уураг, ферментээр идэвхжүүлдэг. 2000 гаруй мэддэг

ферментүүд. Фермент бол урвалыг дор хаяж 1 сая удаа хурдасгадаг хүчирхэг биокатализатор юм.

Тээвэрлэлт ба хуримтлал

Олон жижиг молекулууд болон янз бүрийн ионуудыг шилжүүлэх ажлыг ихэвчлэн хүчилтөрөгч тээвэрлэдэг гемоглобин, миоглобин гэх мэт тодорхой уургууд гүйцэтгэдэг. Хуримтлалын жишээ: Ферритин элгэнд хуримтлагддаг.

зохицуулсан хөдөлгөөн. Уураг нь агшилтын булчингийн гол бүрэлдэхүүн хэсэг юм (актин ба миозин утас). Микроскопийн түвшинд хийх хөдөлгөөн бол митозын үед хромосомыг салгах, тугны улмаас эр бэлгийн эсийн хөдөлгөөн юм.

    механик дэмжлэг. Арьс, ясны өндөр уян хатан чанар нь фибрилляр уураг - коллаген агуулдагтай холбоотой юм.

    дархлааны хамгаалалт. Эсрэг биетүүд нь бусад организмын вирус, бактери, эсийг таньж, холбож чаддаг маш өвөрмөц уургууд юм.

Импульс үүсгэх ба дамжуулах. Мэдрэлийн эсийн импульсийн хариу урвалыг рецептор уургаар дамжуулдаг

өсөлт ба ялгааг зохицуулах. Генетикийн мэдээллийг илэрхийлэх дарааллын хатуу зохицуулалт нь эсийн ялгаа нэмэгдэхэд зайлшгүй шаардлагатай байдаг. Организмын амьдралын аль ч үед эсийн геномын багахан хэсгийг л илэрхийлдэг. Жишээлбэл, тодорхой уургийн цогцолборын нөлөөн дор өндөр организмд нейроны сүлжээ үүсдэг.

Пептид ба уургийн бусад үүрэгт гормоны үүрэг орно. Хүмүүс дааврын пептидийг нэгтгэж сурсны дараа биоанагаахын хувьд маш чухал ач холбогдолтой болж эхлэв. Пептидүүд нь валиномицин, хорт хавдрын эсрэг эм гэх мэт төрөл бүрийн антибиотик юм. Нэмж дурдахад уураг нь механик хамгаалалтын үүргийг гүйцэтгэдэг (үсний кератин эсвэл ходоод гэдэсний зам эсвэл амны хөндийг бүрхсэн салст бүрхэвч).

Аливаа амьд организмын оршин тогтнох гол илрэл нь өөрийн төрөл зүйлийн нөхөн үржихүй юм. Эцсийн эцэст удамшлын мэдээлэл нь биеийн бүх уургийн амин хүчлүүдийн дарааллыг кодлох явдал юм. Уургийн хорт бодис хүний ​​эрүүл мэндэд сөргөөр нөлөөлдөг.

Уургийн молекулын жинг далтоноор (Да) хэмждэг - энэ нь устөрөгчийн масстай (-1,000) бараг тэнцүү массын нэгж юм. Далтон ба молекулын жин гэсэн нэр томъёог хооронд нь орлуулдаг. Ихэнх уургийн ноён 10-100,000 хооронд хэлбэлздэг.

Цагаан будаа. 3.9. Лактоглобулины гуравдагч бүтэц-ердийн a / p-уураг (PDB-200I-ийн дагуу) (Brownlow, S., Marais Cabral, JH, Cooper, R., Flower, DR, Yewdall, SJ, Polikarpov, I., North, AC, Sawyer, L.: Бүтэц, 5, хуудас 481.1997)

Орон зайн бүтэц нь полипептидийн гинжин хэлхээний уртаас хамаардаггүй, харин уураг бүрт хамаарах амин хүчлүүдийн үлдэгдэл, түүнчлэн харгалзах амин хүчлүүдийн онцлог шинж чанартай хажуугийн радикалуудаас хамаарна. Орон зайн гурван хэмжээст бүтэц буюу уургийн макромолекулуудын бүтэц нь үндсэндээ устөрөгчийн холбоо, түүнчлэн амин хүчлүүдийн туйлын бус хажуугийн радикалуудын хоорондох гидрофобик харилцан үйлчлэлээр үүсдэг. Устөрөгчийн холбоо нь уургийн макромолекулын орон зайн бүтцийг бүрдүүлэх, хадгалахад асар их үүрэг гүйцэтгэдэг. Устөрөгчийн холбоо нь эдгээр хоёр атомын хооронд ковалент холбосон устөрөгчийн протоноор дамжин хоёр электрон атомын хооронд үүсдэг. Устөрөгчийн атомын нэг электрон нь электрон хос үүсэхэд оролцдог бол протон хөрш зэргэлдээх атомаар татагдаж устөрөгчийн холбоо үүсгэдэг. Устөрөгчийн холбоо үүсэх урьдчилсан нөхцөл бол электрон сөрөг атомаас дор хаяж нэг чөлөөт хос электрон байх явдал юм. Гидрофобик харилцан үйлчлэлийн хувьд эдгээр нь уургийн бөмбөрцгийн гадаргуу дээр нүүлгэн шилжүүлсэн усны молекулуудын хооронд устөрөгчийн холбоог таслах чадваргүй туйлт бус радикалуудын хоорондох холбоосын үр дүнд үүсдэг. Уураг нийлэгжүүлдэг тул туйлын бус химийн бүлгүүдийг бөмбөрцөг дотор цуглуулж, туйлуудыг нь түүний гадаргуу дээр нүүлгэн шилжүүлдэг. Тиймээс уургийн молекул нь уусгагчийн рН ба уураг дахь ионоген бүлгүүдээс хамаарч төвийг сахисан, эерэг цэнэгтэй эсвэл сөрөг байж болно. Сул харилцан үйлчлэлд ионы холбоо ба ван дер Ваалсын харилцан үйлчлэл орно. Үүнээс гадна уургийн бүтцийг ковалентоор хадгалдаг S-S холбоосуудцистеины хоёр үлдэгдлийн хооронд үүсдэг. Гидрофобик ба гидрофилийн харилцан үйлчлэлийн үр дүнд уургийн молекул нь термодинамикийн хувьд хамгийн таатай тохиргоонуудын нэг буюу хэд хэдэн хэсгийг аяндаа авдаг бөгөөд хэрэв гадны аливаа нөлөөллийн үр дүнд уугуул бүтэц эвдэрвэл түүнийг бүрэн буюу бараг бүрэн сэргээх боломжтой байдаг. Үүнийг каталитик идэвхтэй уургийн рибонуклеазыг жишээ болгон К.Анфинсен анх удаа үзүүлэв. Мочевин эсвэл п-меркаптоэтанолын нөлөөн дор түүний бүтэц өөрчлөгдөж, улмаар катализаторын идэвхжил огцом буурсан нь тогтоогджээ. Мочевиныг зайлуулах нь уургийн бүтцийг анхны төлөвт шилжүүлэхэд хүргэдэг бөгөөд катализаторын идэвхжил сэргээгддэг.

Тиймээс уургийн бүтэц нь гурван хэмжээст бүтэц бөгөөд үүссэний үр дүнд полипептидийн гинжин хэлхээний алслагдсан хэсэгт байрладаг олон атомууд бие биендээ ойртож, бие биедээ нөлөөлж, бие даасан амин дэмд байдаггүй шинэ шинж чанарыг олж авдаг. хүчил эсвэл жижиг полипептид. Энэ бол гэж нэрлэгддэг зүйл юм гуравдагч бүтэц, полипептидийн гинжийг орон зайд чиглүүлэх замаар тодорхойлогддог (Зураг 3.9). Бөмбөрцөг ба фибрилляр уургийн гуравдагч бүтэц нь бие биенээсээ эрс ялгаатай байдаг. Уургийн молекулын батлагдсан хэлбэр нь тэгш бус байдлын зэрэг үзүүлэлтээр тодорхойлогддог (молекулын урт тэнхлэгийн богино тэнхлэгийн харьцаа). Бөмбөрцгийн уургийн хувьд тэгш бус байдлын зэрэг 3-5 байдаг, фибрилляр уургийн хувьд энэ утга хамаагүй өндөр байдаг (80-150 хүртэл).

Тэгвэл анхдагч болон хоёрдогч задраагүй бүтцийг хэрхэн нурсан, маш тогтвортой хэлбэр болгон хувиргах вэ? Тооцооллоос үзэхэд уургийн гурван хэмжээст бүтцийг бий болгох онолын хувьд боломжтой хослолуудын тоо нь байгальд байгаа бодитой харьцуулахад хэмжээлшгүй их юм. Хамгийн эрч хүчтэй таатай хэлбэрүүд нь тохирлын тогтвортой байдлын гол хүчин зүйл болдог бололтой.

Хайлсан бөмбөрцгийн таамаглал. Полипептидийн гинжийг гурван хэмжээст бүтэц болгон судлах аргуудын нэг бол уургийн молекулын денатураци ба дараа нь дахин дүүргэх явдал юм.

К.Афинсений рибонуклеазтай хийсэн туршилтууд нь денатурацийн үр дүнд эвдэрсэн орон зайн бүтцийг угсрах боломжийг хоёрдмол утгагүйгээр харуулдаг (Зураг 3.10).

Энэ тохиолдолд уугуул хэлбэрийг сэргээх нь нэмэлт бүтэц шаарддаггүй. Полипептидийн гинжийг харгалзах хэлбэрт нугалах ямар загварууд хамгийн их магадлалтай вэ? Уургийн өөрөө зохион байгуулалтын талаархи хамгийн түгээмэл таамаглалын нэг бол хайлсан бөмбөрцгийн таамаглал юм. Энэхүү үзэл баримтлалын хүрээнд уургийн өөрөө угсрах хэд хэдэн үе шатыг ялгаж үздэг.

  • 1. Нээгдээгүй полипептидийн гинжин хэлхээнд устөрөгчийн холбоо ба гидрофоб харилцан үйлчлэлийн тусламжтайгаар хоёрдогч бүтцийн салангид хэсгүүд үүсч, тэдгээр нь бүрэн хоёрдогч ба хоёрдогч бүтцийг бий болгох үр болж өгдөг.
  • 2. Эдгээр сайтуудын тоо тодорхой босго утгад хүрэхэд хажуугийн радикалуудын чиглэл дахин өөрчлөгдөж, полипептидийн гинжин хэлхээ шинэ, илүү нягт хэлбэрт шилжиж, ковалент бус бондын тоо гарч ирдэг.

Цагаан будаа. 3.10.

мэдэгдэхүйц нэмэгддэг. Энэ үе шатны онцлог шинж чанар нь полипептидийн гинжин хэлхээний алслагдсан хэсэгт байрладаг атомуудын хооронд тодорхой холбоо үүсэх боловч гуравдагч бүтэц үүссэний үр дүнд ойрхон байгааг олж тогтоох явдал юм.

3. Сүүлчийн шатанд дисульфидын холболтыг хааж, уургийн бүтцийг эцэслэн тогтворжуулахтай холбоотой уургийн молекулын унаган хэлбэр үүснэ. Мөн өвөрмөц бус нэгтгэлтийг хэсэгчлэн нугалж болно.

полипстидийн гинжийг уугуул уураг үүсэхэд алдаа гэж ангилж болно. Хэсэгчлэн нугалсан полипептидийн гинж (алхам 2) хайлсан бөмбөрцөг гэж нэрлэдэг бөгөөд тайз 3 боловсорч гүйцсэн уураг үүсэхэд хамгийн удаан байдаг.

Зураг дээр. 3.11 нь нэг генээр кодлогдсон уургийн макромолекул үүсэх хувилбарыг харуулав. Гэсэн хэдий ч домэйн бүхий хэд хэдэн уураг байдаг нь мэдэгдэж байна

Цагаан будаа. 3.11.

(Н.К.Наградовагийн хэлснээр) бүтэц нь генийн давхардлын үр дүнд бий болдог бөгөөд тусдаа домэйн хоорондын холбоо үүсэх нь нэмэлт хүчин чармайлт шаарддаг. Эсийн эсүүд шинээр нийлэгжсэн уургийн нугалалтыг зохицуулах тусгай механизмтай болох нь тогтоогджээ. Одоогийн байдлаар эдгээр механизмыг хэрэгжүүлэхэд оролцдог хоёр ферментийг илрүүлжээ. Полипептидийн гинжин нугалалтын гурав дахь шатны удаан урвалын нэг нь *

Цагаан будаа. 3.12.

Нэмж дурдахад эсүүд нь каталитик идэвхигүй уураг агуулдаг боловч уургийн орон зайн бүтцийг бий болгоход ихээхэн хувь нэмэр оруулдаг. Эдгээр нь chaperones болон chaperonins гэж нэрлэгддэг (Зураг 3.12). Молекулын шапероныг нээгчдийн нэг Л.Эллис тэднийг холбоогүй уургийн бүлгүүдийн функциональ анги гэж нэрлэдэг бөгөөд тэдгээр нь бусад полипептид агуулсан бүтцийг ковалент бус угсрахад тусалдаг боловч угсарсан бүтцийн нэг хэсэг биш бөгөөд үүнд оролцдоггүй. физиологийн хэвийн чиг үүргээ хэрэгжүүлэхэд.

Шаперонууд нь хэсэгчлэн нугалсан полипептидийн гинж бүхий эргэдэг ковалент бус цогцолбор үүсгэх замаар гурван хэмжээст уургийн бүтцийг зөв угсрахад тусалдаг бөгөөд нэгэн зэрэг үйл ажиллагааны идэвхгүй уургийн бүтэц үүсэхэд хүргэдэг буруу хэлбэрийн холбоог дарангуйлдаг. Чаперонуудад хамаарах функцүүдийн жагсаалтад хайлсан бөмбөрцгийг нэгтгэхээс хамгаалах, түүнчлэн шинээр нийлэгжсэн уургийг янз бүрийн эсийн локус руу шилжүүлэх зэрэг орно. Чаперонууд нь ихэвчлэн дулааны цочролын уургууд байдаг бөгөөд стрессийн нөлөөн дор синтез нь эрс нэмэгддэг тул тэдгээрийг бас hsp (дулааны цочролын уураг) гэж нэрлэдэг. Эдгээр уургийн бүлгүүд бичил биетэн, ургамал, амьтны эсэд байдаг. Шаперонуудын ангиллыг тэдгээрийн үндсэн дээр үндэслэв молекулын жин, энэ нь 10-90 кДа хооронд хэлбэлздэг. Үндсэндээ chaperones ба chaperonin-ийн үүрэг өөр өөр байдаг боловч хоёулаа уургийн гурван хэмжээст бүтцийг бий болгоход тусалдаг уураг юм. Шаперонууд нь шинээр нийлэгжсэн полипептидийн гинжийг задгай төлөвт байлгаж, уугуул хэлбэрээс нь өөр хэлбэрт оруулахаас сэргийлж, шаперонинууд нь цорын ганц зөв, уугуул уургийн бүтцийг бүрдүүлэх нөхцлийг бүрдүүлдэг (Зураг 3.13).

Цагаан будаа. 3.13.

Чаперонууд / нь рибосомоос бууж ирэхгүй полипептидийн гинжтэй холбогддог. Полипептидийн гинж үүсч, рибосомоос гарсны дараа шаперонууд хоорондоо наалдаж, нэгдэхээс сэргийлдэг. 2. Цитоплазмд нугалсны дараа уургууд нь шапероноос тусгаарлагдаж, зохих шаперонин руу шилжин, гуравдагч бүтэц үүсч дуусдаг. 3. Цитосолик шапероны тусламжтайгаар уургууд нь митохондрийн гаднах мембран руу шилждэг бөгөөд энд митохондрийн чаперон тэднийг митохондри руу татаж, нугалж буй митохондрийн шаперонин руу "шилжүүлдэг". 4, 5 нь үүнтэй төстэй 4 , гэхдээ эндоплазмын торлог бүрхэвчтэй холбоотой.

Уургийн гуравдагч бүтэц нь полипептидийн гинжийг гурван хэмжээст орон зайд нугалах арга юм. Энэхүү бүтэц нь бие биенээсээ хол орших амин хүчлийн радикалуудын хооронд химийн холбоо үүссэнтэй холбоотой юм. Энэ процесс нь эсийн молекулын механизмын оролцоотойгоор хийгддэг бөгөөд уурагуудад функциональ үйл ажиллагааг дамжуулахад асар их үүрэг гүйцэтгэдэг.

Гуравдагч бүтцийн онцлог

Дараахь төрлийн химийн харилцан үйлчлэл нь уургийн гуравдагч бүтцийн онцлог шинж юм.

  • ион;
  • устөрөгч;
  • гидрофобик;
  • ван дер Ваалс;
  • дисульфид.

Эдгээр бүх бондууд (ковалент дисульфидын холбоосыг эс тооцвол) маш сул боловч хэмжээнээс шалтгаалан молекулын орон зайн хэлбэрийг тогтворжуулдаг.

Чухамдаа полипептидийн гинжний нугалах гурав дахь түвшин нь хажуугийн амин хүчлийн радикалуудын хоорондох химийн харилцан үйлчлэлээс үүдэн орон зайд чиглэсэн хоёрдогч бүтцийн янз бүрийн элементүүдийн хослол (α-спираль, β нугалсан давхарга ба гогцоо) юм. Уургийн гуравдагч бүтцийг бүдүүвчилэн тодорхойлохын тулд α-геликийг цилиндр буюу спираль эрчилсэн шугамаар, атираат давхаргыг сумаар, гогцоог энгийн шугамаар тэмдэглэнэ.

Гуравдагч хэлбэрийн хэлбэрийг гинж дэх амин хүчлүүдийн дарааллаар тодорхойлдог тул ижил нөхцөлд ижил үндсэн бүтэцтэй хоёр молекул нь орон зайн нугалах ижил хувилбартай тохирч байх болно. Энэхүү бүтэц нь уургийн функциональ үйл ажиллагааг хангадаг бөгөөд түүнийг уугуул гэж нэрлэдэг.

Уургийн молекулыг нугалах явцад идэвхтэй төвийн бүрэлдэхүүн хэсгүүд хоорондоо ойртдог бөгөөд энэ нь анхдагч бүтцэд бие биенээсээ мэдэгдэхүйц арилдаг.

Нэг судалтай уургийн хувьд гуравдагч бүтэц нь эцсийн функциональ хэлбэр юм. Олон дэд нэгжийн нарийн төвөгтэй уургууд нь дөрөвдөгчийн бүтцийг бүрдүүлдэг бөгөөд энэ нь бие биетэйгээ холбоотой хэд хэдэн гинжний зохион байгуулалтыг тодорхойлдог.

Уургийн гуравдагч бүтэц дэх химийн бондын шинж чанар

Полипептидийн гинжийг нугалах нь гидрофилик ба гидрофобик радикалуудын харьцаанаас ихээхэн хамаардаг. Эхнийх нь устөрөгч (усны бүрэлдэхүүн хэсэг) -тэй харьцах хандлагатай байдаг тул гадаргуу дээр байдаг бол гидрофобик хэсгүүд эсрэгээрээ молекулын төв рүү яардаг. Энэхүү бүтэц нь энергийн хувьд хамгийн таатай байдаг. Үүний үр дүнд гидрофобик цөм бүхий бөмбөрцөг үүсдэг.

Гэсэн хэдий ч молекулын төвд ордог гидрофилик радикалууд хоорондоо харилцан үйлчлэлцэж ионы буюу устөрөгчийн холбоо үүсгэдэг. Ион холбоо нь эсрэг цэнэгтэй амин хүчлийн радикалуудын хооронд үүсч болно.

  • аргинин, лизин эсвэл гистидины катион бүлэг (эерэг цэнэгтэй);
  • глутамин ба аспартины хүчил радикалуудын карбоксил бүлэг (сөрөг цэнэгтэй).

Устөрөгчийн холбоо нь цэнэггүй (OH, SH, CONH 2) ба цэнэглэгдсэн гидрофил бүлгүүдийн харилцан үйлчлэлээр үүсдэг. Ковалент бонд (гуравдагч хэлбэрийн хамгийн бат бөх) нь SH бүлгийн цистеины үлдэгдэл хооронд үүсч, дисульфид гүүр гэж нэрлэгддэг. Ихэвчлэн эдгээр бүлгүүд шугаман гинжин хэлхээнд бие биенээсээ хол байрладаг бөгөөд зөвхөн овоолох явцад л ойртдог. Дисульфидын холбоо нь ихэнх эсийн доторх уургийн хувьд ердийн зүйл биш юм.

Мэдээллийн чадваргүй байдал

Уургийн гуравдагч бүтцийг бүрдүүлдэг холбоо нь маш сул тул амин хүчлийн гинжин хэлхээнд орших атомын Браун хөдөлгөөн нь шинэ газруудад эвдэрч, үүсэхэд хүргэдэг. Энэ нь молекулын бие даасан хэсгүүдийн орон зайн хэлбэрийг бага зэрэг өөрчлөхөд хүргэдэг боловч уургийн төрөлхийн бүтцийг зөрчихгүй. Энэ үзэгдлийг тохирох чадваргүй байдал гэж нэрлэдэг. Сүүлийнх нь эсийн үйл явцын физиологид асар их үүрэг гүйцэтгэдэг.

Уургийн бүтцэд түүний бусад молекултай харилцан үйлчлэл эсвэл хүрээлэн буй орчны физик -химийн параметрүүдийн өөрчлөлт нөлөөлдөг.

Уургийн гуравдагч бүтэц хэрхэн үүсдэг

Уураг уугуул хэлбэрээр нь нугалах үйл явцыг нугалах гэж нэрлэдэг. Энэхүү үзэгдэл нь молекулын чөлөөт энергийн хамгийн бага утгатай тохиргоог хүлээн авах хүсэлд үндэслэсэн болно.

Гуравдагч бүтцийг тодорхойлохын тулд ямар ч уураг зааварлагч зуучлагч хэрэггүй. Эвхэх загварыг эхлээд амин хүчлийн дарааллаар "бичдэг".

Гэсэн хэдий ч ердийн нөхцөлд том уургийн молекул анхдагч бүтцийнхээ дагуу төрөлхийн хэлбэрээ олж авахад их наяд гаруй жил шаардагдана. Гэсэн хэдий ч амьд эсэд энэ үйл явц хэдхэн арван минут үргэлжилдэг. Цагийг мэдэгдэхүйц бууруулах нь тусгай туслах уураг, атираа, шапероныг нугалахад оролцдог.

Жижиг уургийн молекулууд (гинжин хэлхээнд 100 хүртэл амин хүчил) нугалах нь in vitro туршилтаар үзүүлсэн шиг зуучлагчдын оролцоогүйгээр маш хурдан явагддаг.

Эвхэх хүчин зүйлүүд

Эвхэх ажилд оролцдог туслах уургийг хоёр бүлэгт хуваана.

  • фолдазууд - катализаторын идэвхжилтэй, субстратуудын концентрациас хамаагүй бага хэмжээгээр шаардагддаг (бусад ферментүүдийн нэгэн адил);
  • шаперонууд - үйл ажиллагааны янз бүрийн механизмтай уургууд нь атираат субстраттай харьцуулж болохуйц концентрацид хэрэгтэй.

Хоёр төрлийн хүчин зүйл нь нугалахад оролцдог боловч эцсийн бүтээгдэхүүний нэг хэсэг биш юм.

Фолдазын бүлгийг 2 ферментээр төлөөлдөг.

  • Уураг дисульфидын изомераза (PDI) - олон тооны цистеины үлдэгдэл бүхий уураг дахь дисульфидын бондын зөв үүсэлтийг хянадаг. Энэ функц нь маш чухал бөгөөд учир нь ковалентын харилцан үйлчлэл нь маш хүчтэй бөгөөд буруу холболтын үед уураг бие даан өөрчилж, уугуул хэлбэрийг авч чадахгүй байв.
  • Пептидил-пролил-цис-транс-изомераз нь пролиний хажуу талд байрлах радикалуудын тохиргоонд өөрчлөлт оруулах боломжийг олгодог бөгөөд энэ нь полипептидийн гинжний нугалах шинж чанарыг өөрчилдөг.

Ийнхүү фолдаз нь уургийн молекулын гуравдагч бүтэц үүсэхэд залруулах үүрэг гүйцэтгэдэг.

Шаперонууд

Шапероныг өөрөөр нэрлэдэг буюу стресс гэж нэрлэдэг. Энэ нь эсэд сөрөг нөлөө үзүүлэх (температур, цацраг туяа, хүнд металл гэх мэт) тэдний шүүрэл мэдэгдэхүйц нэмэгдсэнтэй холбоотой юм.

Чаперонууд нь уургийн гурван бүлэгт хамаардаг: hsp60, hsp70, hsp90. Эдгээр уургууд нь олон үүргийг гүйцэтгэдэг, үүнд:

  • уургийг денатурациас хамгаалах;
  • бие биетэйгээ шинээр нийлэгжсэн уургийн харилцан үйлчлэлийг хасах;
  • радикалуудын хооронд буруу сул холбоо үүсэхээс урьдчилан сэргийлэх, тэдгээрийг лабиализаци хийх (залруулах).

Ийнхүү chaperones нь олон хувилбарыг санамсаргүй байдлаар тоолох, хараахан боловсроогүй байгаа уургийн молекулуудыг бие биетэйгээ шаардлагагүй харилцан үйлчлэлээс хамгаалахаас гадна энергийн хувьд зөв бүтцийг хурдан олж авахад хувь нэмэр оруулдаг. Нэмж дурдахад chaperones нь дараахь зүйлийг өгдөг.

  • уураг тээвэрлэх зарим төрөл;
  • дахин нугалах хяналт (гуравдагч бүтэц алдагдсаны дараа сэргээх);
  • дуусаагүй атираа байдлыг хадгалах (зарим уургийн хувьд).

Сүүлчийн тохиолдолд эвхэх процесс дууссаны дараа шаперон молекул уурагтай холбогдсон хэвээр үлдэнэ.

Денатураци

Аливаа хүчин зүйлийн нөлөөн дор уургийн гуравдагч бүтцийг зөрчихийг денатураци гэнэ. Молекулыг тогтворжуулдаг олон тооны сул холбоо устах үед төрөлхийн бүтэц алдагдах болно. Энэ тохиолдолд уураг нь тодорхой үүргээ алддаг боловч үндсэн бүтцээ хадгалдаг (денатурацийн явцад пептидийн холбоо устдаггүй).

Денатурацийн үед уургийн молекулын орон зайн өсөлт гарч, гидрофоб бүсүүд дахин гадаргуу дээр гарч ирдэг. Полипептидийн гинж нь эмх замбараагүй ороомгийн хэлбэрийг олж авдаг бөгөөд түүний хэлбэр нь уургийн гуравдагч бүтцийн ямар холбоо тасарснаас хамаарна. Энэ хэлбэрээр молекул нь протеолитик ферментийн үйлчлэлд илүү өртөмтгий байдаг.

Гуравдагч бүтцийг алдагдуулдаг хүчин зүйлүүд

Денатураци үүсгэж болох хэд хэдэн физик, химийн нөлөө байдаг. Үүнд:

  • 50 хэмээс дээш температур;
  • цацраг туяа;
  • хүрээлэн буй орчны рН -ийг өөрчлөх;
  • хүнд металлын давс;
  • зарим нь органик нэгдлүүд;
  • угаалгын нунтаг.

Денатурацийн нөлөө дууссаны дараа уураг нь гуравдагч бүтцийг сэргээж чадна. Энэ процессыг дахин төрөлт буюу дахин нугалах гэж нэрлэдэг. In vitro, энэ нь зөвхөн жижиг уургийн хувьд л боломжтой байдаг. Шаперонууд амьд эсэд дахин нугалж өгдөг.