शरीर में एंजाइम कैसे बनते हैं। नमस्कार छात्र। एंजाइमों के विज्ञान के विकास का इतिहास

एंजाइम एक विशेष प्रकार का प्रोटीन है जिसे प्रकृति ने विभिन्न रासायनिक प्रक्रियाओं के लिए उत्प्रेरक की भूमिका सौंपी है।

यह शब्द लगातार सुना जाता है, हालांकि, हर कोई यह नहीं समझता है कि एक एंजाइम या एंजाइम क्या है, यह पदार्थ क्या कार्य करता है, और यह भी कि एंजाइम एंजाइम से कैसे भिन्न होते हैं और क्या वे बिल्कुल भिन्न होते हैं। यह सब हम अभी पता लगाएंगे।

इन पदार्थों के बिना न तो मनुष्य और न ही जानवर भोजन को पचा पाएंगे। और पहली बार रोजमर्रा की जिंदगी में एंजाइमों के उपयोग के लिए, मानव जाति ने 5 हजार साल से अधिक समय पहले सहारा लिया था, जब हमारे पूर्वजों ने जानवरों के पेट से "कटोरे" में दूध जमा करना सीखा था। ऐसे में रेनेट के प्रभाव में दूध पनीर में बदल गया। और यह उत्प्रेरक के रूप में एंजाइम के काम का सिर्फ एक उदाहरण है जो जैविक प्रक्रियाओं को तेज करता है। आज एंजाइम उद्योग में अपरिहार्य हैं, वे चीनी, मार्जरीन, योगहर्ट्स, बीयर, चमड़ा, कपड़ा, शराब और यहां तक ​​कि कंक्रीट के उत्पादन के लिए महत्वपूर्ण हैं। ये लाभकारी पदार्थ डिटर्जेंट और वाशिंग पाउडर में भी मौजूद होते हैं - ये कम तापमान पर दाग हटाने में मदद करते हैं।

डिस्कवरी इतिहास

ग्रीक से अनुवादित एंजाइम का अर्थ है "खमीर"। और मानव जाति इस पदार्थ की खोज का श्रेय डचमैन जान बैपटिस्ट वैन हेलमोंट को देती है, जो 16वीं शताब्दी में रहते थे। एक समय में, उन्हें अल्कोहलिक किण्वन में बहुत दिलचस्पी हो गई और शोध के दौरान एक अज्ञात पदार्थ मिला जो इस प्रक्रिया को तेज करता है। डचमैन ने इसे फेरमेंटम कहा, जिसका अर्थ है "किण्वन"। फिर, लगभग तीन शताब्दियों के बाद, फ्रांसीसी लुई पाश्चर, किण्वन प्रक्रियाओं का अवलोकन करते हुए, इस निष्कर्ष पर पहुंचे कि एंजाइम एक जीवित कोशिका के पदार्थों से ज्यादा कुछ नहीं हैं। और थोड़ी देर बाद जर्मन एडुआर्ड बुचनर ने यीस्ट से एक एंजाइम निकाला और निर्धारित किया कि यह पदार्थ कोई जीवित जीव नहीं है। उसने उसे अपना नाम भी दिया - "ज़ाइमाज़ा"। कुछ साल बाद, एक और जर्मन, विली कुहेन ने सभी प्रोटीन उत्प्रेरक को दो समूहों में विभाजित करने का प्रस्ताव रखा: एंजाइम और एंजाइम। इसके अलावा, उन्होंने दूसरे कार्यकाल को "खमीर" कहने का प्रस्ताव रखा, जिसके कार्य जीवित जीवों के बाहर फैले हुए हैं। और केवल 1897 ने सभी वैज्ञानिक विवादों को समाप्त कर दिया: दोनों शब्दों (एंजाइम और एंजाइम) को पूर्ण पर्यायवाची के रूप में उपयोग करने का निर्णय लिया गया।

संरचना: हजारों अमीनो एसिड की एक श्रृंखला

सभी एंजाइम प्रोटीन होते हैं, लेकिन सभी प्रोटीन एंजाइम नहीं होते हैं। अन्य प्रोटीनों की तरह, एंजाइमों का निर्माण होता है। और दिलचस्प रूप से पर्याप्त, प्रत्येक एंजाइम बनाने के लिए एक सौ से एक मिलियन अमीनो एसिड बनाता है जो मोतियों की तरह एक स्ट्रिंग पर बंधे होते हैं। लेकिन यह धागा कभी सीधा नहीं होता - यह आमतौर पर सैकड़ों बार मुड़ा होता है। इस प्रकार, प्रत्येक एंजाइम के लिए अद्वितीय त्रि-आयामी संरचना बनाई जाती है। इस बीच, एंजाइम अणु एक अपेक्षाकृत बड़ा गठन है, और इसकी संरचना का केवल एक छोटा सा हिस्सा, तथाकथित सक्रिय केंद्र, जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं में शामिल है।

प्रत्येक अमीनो एसिड एक अन्य विशिष्ट प्रकार के रासायनिक बंधन से बंधा होता है, और प्रत्येक एंजाइम का अपना विशिष्ट अमीनो एसिड अनुक्रम होता है। उनमें से अधिकांश को बनाने के लिए लगभग 20 प्रकार के अमीनो पदार्थों का उपयोग किया जाता है। अमीनो एसिड अनुक्रम में मामूली बदलाव भी एक एंजाइम की उपस्थिति और "प्रतिभा" को काफी बदल सकते हैं।

जैव रासायनिक गुण

यद्यपि प्रकृति में एंजाइमों की भागीदारी के साथ बड़ी संख्या में प्रतिक्रियाएं होती हैं, इन सभी को 6 श्रेणियों में बांटा जा सकता है। तदनुसार, इन छह प्रतिक्रियाओं में से प्रत्येक एक निश्चित प्रकार के एंजाइमों के प्रभाव में आगे बढ़ती है।

एंजाइम शामिल प्रतिक्रियाएं:

1. ऑक्सीकरण और कमी।

इन प्रतिक्रियाओं में शामिल एंजाइमों को ऑक्सीडोरेक्टेसेस कहा जाता है। एक उदाहरण के रूप में, हम याद कर सकते हैं कि अल्कोहल डिहाइड्रोजनेज प्राथमिक अल्कोहल को एल्डिहाइड में कैसे परिवर्तित करता है।

1. समूह स्थानांतरण प्रतिक्रिया।

जिन एंजाइमों के माध्यम से ये प्रतिक्रियाएं होती हैं उन्हें ट्रांसफरेज कहा जाता है। उनके पास कार्यात्मक समूहों को एक अणु से दूसरे अणु में स्थानांतरित करने की क्षमता है। ऐसा होता है, उदाहरण के लिए, जब ऐलेनिन एमिनोट्रांस्फरेज़ ऐलेनिन और एस्पार्टेट के बीच अल्फा-एमिनो समूहों को स्थानांतरित करते हैं। इसके अलावा, ट्रांसफरेज एटीपी और अन्य यौगिकों के बीच फॉस्फेट समूहों को स्थानांतरित करते हैं, और ग्लूकोज अवशेषों से डिसाकार्इड्स बनाते हैं।

1. हाइड्रोलिसिस।

प्रतिक्रिया में भाग लेने वाले हाइड्रोलिसिस जल तत्वों को जोड़कर एकल बंधनों को तोड़ने में सक्षम हैं।

1. डबल बॉन्ड बनाएं या हटाएं।

गैर-हाइड्रोलाइटिक तरीके से इस प्रकार की प्रतिक्रिया एक लाइज़ की भागीदारी के साथ होती है।

1. कार्यात्मक समूहों का आइसोमेराइजेशन।

कई रासायनिक प्रतिक्रियाओं में, अणु के भीतर कार्यात्मक समूह की स्थिति बदल जाती है, लेकिन अणु में वही संख्या और प्रकार के परमाणु होते हैं जो प्रतिक्रिया की शुरुआत से पहले थे। दूसरे शब्दों में, सब्सट्रेट और प्रतिक्रिया उत्पाद आइसोमर हैं। इस प्रकार का परिवर्तन आइसोमेरेज़ एंजाइम के प्रभाव में संभव है।

1. पानी के तत्व के उन्मूलन के साथ एकल बंधन का निर्माण।

हाइड्रॉलिस अणु में जल तत्व जोड़कर बंधन को तोड़ते हैं। Lyases क्रियात्मक समूहों से जलीय अंश को हटाकर प्रतिक्रिया को उलट देता है। इस प्रकार, एक साधारण कनेक्शन बनाया जाता है।

वे शरीर में कैसे काम करते हैं

एंजाइम कोशिकाओं में लगभग सभी रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं। वे मनुष्यों के लिए महत्वपूर्ण महत्व के हैं, पाचन की सुविधा प्रदान करते हैं और चयापचय को गति देते हैं।

इनमें से कुछ पदार्थ बड़े आकार के अणुओं को छोटे "टुकड़ों" में तोड़ने में मदद करते हैं जिन्हें शरीर पचा सकता है। अन्य, इसके विपरीत, छोटे अणुओं को बांधते हैं। लेकिन वैज्ञानिक रूप से कहें तो एंजाइम अत्यधिक चयनात्मक होते हैं। इसका मतलब है कि इनमें से प्रत्येक पदार्थ केवल एक निश्चित प्रतिक्रिया को तेज करने में सक्षम है। जिन अणुओं के साथ एंजाइम "काम करते हैं" उन्हें सबस्ट्रेट्स कहा जाता है। सब्सट्रेट, बदले में, सक्रिय केंद्र नामक एंजाइम के एक हिस्से के साथ एक बंधन बनाते हैं।

दो सिद्धांत हैं जो एंजाइमों और सबस्ट्रेट्स की बातचीत की बारीकियों की व्याख्या करते हैं। तथाकथित "की-लॉक" मॉडल में, एंजाइम का सक्रिय केंद्र सब्सट्रेट में कड़ाई से परिभाषित कॉन्फ़िगरेशन का स्थान लेता है। एक अन्य मॉडल के अनुसार, प्रतिक्रिया में भाग लेने वाले, सक्रिय केंद्र और सब्सट्रेट दोनों, जुड़ने के लिए अपने रूप बदलते हैं।

जिस भी सिद्धांत से बातचीत होती है, उसका परिणाम हमेशा एक जैसा होता है - एंजाइम के प्रभाव में प्रतिक्रिया कई गुना तेज होती है। इस बातचीत के परिणामस्वरूप, नए अणु "जन्म" होते हैं, जो तब एंजाइम से अलग हो जाते हैं। और उत्प्रेरक पदार्थ अपना काम करना जारी रखता है, लेकिन अन्य कणों की भागीदारी के साथ।

हाइपर- और हाइपोएक्टिविटी

ऐसे समय होते हैं जब एंजाइम गलत तीव्रता से अपना कार्य करते हैं। अत्यधिक गतिविधि प्रतिक्रिया उत्पाद के अत्यधिक गठन और सब्सट्रेट की कमी का कारण बनती है। परिणाम स्वास्थ्य में गिरावट और गंभीर बीमारी है। एंजाइम अतिसक्रियता का कारण या तो एक आनुवंशिक विकार हो सकता है या विटामिन की अधिकता या प्रतिक्रिया में उपयोग किया जा सकता है।

एंजाइम हाइपोएक्टिविटी मृत्यु का कारण भी बन सकती है, उदाहरण के लिए, एंजाइम शरीर से विषाक्त पदार्थों को नहीं निकालते हैं या एटीपी की कमी होती है। इस स्थिति का कारण उत्परिवर्तित जीन या, इसके विपरीत, हाइपोविटामिनोसिस और अन्य पोषक तत्वों की कमी भी हो सकता है। इसके अलावा, शरीर का कम तापमान भी एंजाइमों के कामकाज को धीमा कर देता है।

उत्प्रेरक और अधिक

आज आपने एंजाइमों के लाभों के बारे में बहुत कुछ सुना है। लेकिन वे कौन से पदार्थ हैं जिन पर हमारे शरीर का प्रदर्शन निर्भर करता है?

एंजाइम जैविक अणु होते हैं जिनका जीवन चक्र जन्म और मृत्यु के ढांचे से निर्धारित नहीं होता है। वे शरीर में तब तक काम करते हैं जब तक वे घुल नहीं जाते। एक नियम के रूप में, यह अन्य एंजाइमों के प्रभाव में होता है।

जैव रासायनिक प्रतिक्रिया के दौरान, वे अंतिम उत्पाद का हिस्सा नहीं बनते हैं। जब प्रतिक्रिया पूरी हो जाती है, तो एंजाइम सब्सट्रेट छोड़ देता है। उसके बाद, पदार्थ फिर से काम करना शुरू करने के लिए तैयार है, लेकिन एक अलग अणु पर। और यह तब तक जारी रहता है जब तक शरीर को जरूरत होती है।

एंजाइमों की विशिष्टता यह है कि उनमें से प्रत्येक इसे सौंपे गए केवल एक कार्य करता है। एक जैविक प्रतिक्रिया तभी होती है जब एंजाइम इसके लिए सही सब्सट्रेट ढूंढता है। इस इंटरैक्शन की तुलना कुंजी और लॉक के संचालन के सिद्धांत से की जा सकती है - केवल सही ढंग से चयनित तत्व ही "काम" कर सकते हैं। एक और विशेषता: वे कम तापमान और मध्यम पीएच पर काम कर सकते हैं, और उत्प्रेरक के रूप में, वे किसी भी अन्य रसायन की तुलना में अधिक स्थिर होते हैं।

उत्प्रेरक के रूप में एंजाइम चयापचय प्रक्रियाओं और अन्य प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं।

आमतौर पर, इन प्रक्रियाओं में विशिष्ट चरण होते हैं, जिनमें से प्रत्येक को काम करने के लिए एक विशिष्ट एंजाइम की आवश्यकता होती है। इसके बिना परिवर्तन या त्वरण चक्र पूरा नहीं हो सकता।

शायद एंजाइमों के सभी कार्यों में सबसे अच्छी तरह से ज्ञात उत्प्रेरक का कार्य है। इसका मतलब यह है कि एंजाइम रासायनिक अभिकर्मकों को इस तरह से मिलाते हैं कि तेजी से उत्पाद बनाने के लिए आवश्यक ऊर्जा लागत को कम किया जा सके। इन पदार्थों के बिना, रासायनिक प्रतिक्रियाएं सैकड़ों गुना धीमी गति से आगे बढ़तीं। लेकिन एंजाइमों की क्षमताएं यहीं तक सीमित नहीं हैं। सभी जीवित जीवों में जीवन को जारी रखने के लिए आवश्यक ऊर्जा होती है। एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट, या एटीपी, एक प्रकार की चार्ज बैटरी है जो ऊर्जा के साथ कोशिकाओं की आपूर्ति करती है। लेकिन एंजाइमों के बिना एटीपी का कार्य असंभव है। और एटीपी पैदा करने वाला मुख्य एंजाइम सिंथेज़ है। प्रत्येक ग्लूकोज अणु के लिए जो ऊर्जा में परिवर्तित होता है, सिंथेज़ लगभग 32-34 एटीपी अणुओं का उत्पादन करता है।

इसके अलावा, दवा में एंजाइम (लाइपेज, एमाइलेज, प्रोटीज) का सक्रिय रूप से उपयोग किया जाता है। विशेष रूप से, वे "फेस्टल", "मेज़िम", "पैन्ज़िनोर्म", "पैनक्रिएटिन" जैसे एंजाइमेटिक तैयारी के एक घटक के रूप में काम करते हैं, जो अपचन का इलाज करते थे। लेकिन कुछ एंजाइम संचार प्रणाली (रक्त के थक्कों को भंग) को भी प्रभावित कर सकते हैं, शुद्ध घावों के उपचार में तेजी ला सकते हैं। और यहां तक ​​कि कैंसर रोधी चिकित्सा में भी एंजाइम का उपयोग किया जाता है।

एंजाइम गतिविधि का निर्धारण करने वाले कारक

चूंकि एक एंजाइम कई बार प्रतिक्रियाओं को तेज करने में सक्षम है, इसलिए इसकी गतिविधि तथाकथित क्रांतियों की संख्या से निर्धारित होती है। यह शब्द सब्सट्रेट (अभिकारक) अणुओं की संख्या को दर्शाता है जो 1 एंजाइम अणु 1 मिनट में बदल सकता है। हालांकि, कई कारक हैं जो प्रतिक्रिया दर निर्धारित करते हैं:

1. सब्सट्रेट एकाग्रता।

सब्सट्रेट की एकाग्रता में वृद्धि से प्रतिक्रिया का त्वरण होता है। सक्रिय पदार्थ के जितने अधिक अणु होते हैं, उतनी ही तेजी से प्रतिक्रिया होती है, क्योंकि अधिक सक्रिय केंद्र शामिल होते हैं। हालांकि, त्वरण केवल तब तक संभव है जब तक कि सभी एंजाइम अणु शामिल न हों। उसके बाद, सब्सट्रेट की एकाग्रता में वृद्धि से भी प्रतिक्रिया में तेजी नहीं आएगी।

1. तापमान।

आमतौर पर, तापमान में वृद्धि से प्रतिक्रियाओं में तेजी आती है। यह नियम अधिकांश एंजाइमी प्रतिक्रियाओं के लिए काम करता है, लेकिन केवल तब तक जब तक तापमान 40 डिग्री सेल्सियस से ऊपर न हो जाए। इस निशान के बाद, प्रतिक्रिया दर, इसके विपरीत, तेजी से घटने लगती है। यदि तापमान महत्वपूर्ण निशान से नीचे चला जाता है, तो एंजाइमी प्रतिक्रियाओं की दर फिर से बढ़ जाएगी। यदि तापमान में वृद्धि जारी रहती है, तो सहसंयोजक बंधन टूट जाते हैं और एंजाइम की उत्प्रेरक गतिविधि हमेशा के लिए खो जाती है।

1. पेट की गैस।

एंजाइमी प्रतिक्रियाओं की दर भी पीएच मान से प्रभावित होती है। प्रत्येक एंजाइम का अपना इष्टतम अम्लता स्तर होता है, जिस पर प्रतिक्रिया पर्याप्त रूप से आगे बढ़ती है। पीएच स्तर में परिवर्तन एंजाइम की गतिविधि को प्रभावित करता है, और इसलिए प्रतिक्रिया की गति। यदि परिवर्तन बहुत अधिक हैं, तो सब्सट्रेट सक्रिय नाभिक से बांधने की क्षमता खो देता है, और एंजाइम अब प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित नहीं कर सकता है। आवश्यक पीएच स्तर की बहाली के साथ, एंजाइम की गतिविधि भी बहाल हो जाती है।

मानव शरीर में मौजूद एंजाइमों को 2 समूहों में विभाजित किया जा सकता है:

• चयापचय;
• पाचक

विषाक्त पदार्थों को बेअसर करने के साथ-साथ ऊर्जा और प्रोटीन के उत्पादन को बढ़ावा देने के लिए मेटाबोलिक "काम"। और, ज़ाहिर है, वे शरीर में जैव रासायनिक प्रक्रियाओं को तेज करते हैं।

पाचन तंत्र किसके लिए जिम्मेदार है यह नाम से ही स्पष्ट है। लेकिन यहां भी, चयनात्मकता का सिद्धांत काम करता है: एक निश्चित प्रकार का एंजाइम केवल एक प्रकार के भोजन को प्रभावित करता है। इसलिए पाचन क्रिया को बेहतर बनाने के लिए आप एक छोटी सी ट्रिक का सहारा ले सकते हैं। यदि शरीर भोजन से कुछ भी अच्छी तरह से नहीं पचा पाता है, तो आहार को ऐसे एंजाइम युक्त उत्पाद के साथ पूरक करना आवश्यक है जो मुश्किल से पचने वाले भोजन को तोड़ने में सक्षम हो।

खाद्य एंजाइम उत्प्रेरक होते हैं जो भोजन को उस अवस्था में तोड़ते हैं जिसमें शरीर उनसे उपयोगी पदार्थों को अवशोषित करने में सक्षम होता है। पाचन एंजाइम कई प्रकार के होते हैं। मानव शरीर में पाचन तंत्र के विभिन्न भागों में विभिन्न प्रकार के एंजाइम पाए जाते हैं।

मुंह

इस स्तर पर, अल्फा-एमाइलेज भोजन पर कार्य करता है। यह आलू, फलों, सब्जियों और अन्य खाद्य पदार्थों में पाए जाने वाले कार्बोहाइड्रेट, स्टार्च और ग्लूकोज को तोड़ता है।

पेट

यहां पेप्सिन प्रोटीन को पेप्टाइड्स में तोड़ता है, और जिलेटिनेज मांस में पाए जाने वाले जिलेटिन और कोलेजन को तोड़ता है।

अग्न्याशय

इस स्तर पर, "काम":

• ट्रिप्सिन - प्रोटीन के टूटने के लिए जिम्मेदार है;
• अल्फा काइमोट्रिप्सिन - प्रोटीन अवशोषण में सहायता करता है;
• इलास्टेसिस - कुछ प्रकार के प्रोटीन को तोड़ते हैं;
• न्यूक्लीज - न्यूक्लिक एसिड को तोड़ने में मदद करते हैं;
• स्टेप्सिन - वसायुक्त खाद्य पदार्थों के अवशोषण को बढ़ावा देता है;
• एमाइलेज - स्टार्च को आत्मसात करने के लिए जिम्मेदार है;
• लाइपेज - डेयरी उत्पादों, नट्स, तेल और मांस में पाए जाने वाले वसा (लिपिड) को तोड़ता है।

छोटी आंत

वे खाद्य कणों पर "संलग्न" करते हैं:

• पेप्टिडेस - अमीनो एसिड के स्तर पर पेप्टाइड यौगिकों को साफ करें;
• सुक्रेज़ - जटिल शर्करा और स्टार्च को अवशोषित करने में मदद करता है;
• माल्टेज़ - मोनोसेकेराइड (माल्ट शुगर) की स्थिति में डिसाकार्इड्स को तोड़ता है;
• लैक्टेज - लैक्टोज को तोड़ता है (डेयरी उत्पादों में पाया जाने वाला ग्लूकोज);
• लाइपेस - ट्राइग्लिसराइड्स, फैटी एसिड के अवशोषण को बढ़ावा देता है;
• इरेप्सिन - प्रोटीन को प्रभावित करता है;
• आइसोमाल्टेज़ - माल्टोज़ और आइसोमाल्टोज़ के साथ "काम करता है"।

पेट

यहाँ, एंजाइमों के कार्य किसके द्वारा किए जाते हैं:

• एस्चेरिचिया कोलाई - लैक्टोज के पाचन के लिए जिम्मेदार है;
• लैक्टोबैसिली - लैक्टोज और कुछ अन्य कार्बोहाइड्रेट को प्रभावित करता है।

इन एंजाइमों के अलावा, ये भी हैं:

• डायस्टेसिस - पौधे के स्टार्च को पचाता है;
• इनवर्टेज - सुक्रोज (टेबल शुगर) को तोड़ता है;
• ग्लूकोमाइलेज - स्टार्च को ग्लूकोज में परिवर्तित करता है;
• अल्फा-गैलेक्टोसिडेज़ - सेम, बीज, सोया उत्पादों, जड़ वाली सब्जियों और पत्तेदार सब्जियों के पाचन में सहायता करता है;
• ब्रोमेलैन - से प्राप्त एक एंजाइम, विभिन्न प्रकार के प्रोटीन के टूटने को बढ़ावा देता है, पर्यावरण की अम्लता के विभिन्न स्तरों पर प्रभावी होता है, इसमें विरोधी भड़काऊ गुण होते हैं;
• पपैन - कच्चे पपीते से पृथक एक एंजाइम, छोटे और बड़े प्रोटीन के टूटने को बढ़ावा देता है, सब्सट्रेट और अम्लता की एक विस्तृत श्रृंखला में प्रभावी है।
• सेल्युलेस - सेल्यूलोज, पौधों के तंतुओं को तोड़ता है (मानव शरीर में नहीं पाया जाता है);
• एंडोप्रोटीज - ​​पेप्टाइड बॉन्ड को साफ करता है;
• गोजातीय पित्त का अर्क - पशु मूल का एक एंजाइम, आंतों की गतिशीलता को उत्तेजित करता है;
और अन्य खनिज;
• जाइलानेज - अनाज से ग्लूकोज को तोड़ता है।

उत्पादों में उत्प्रेरक

एंजाइम स्वास्थ्य के लिए महत्वपूर्ण हैं क्योंकि वे शरीर को पोषक तत्वों के उपयोग के लिए उपयुक्त अवस्था में खाद्य घटकों को तोड़ने में मदद करते हैं। आंतों और अग्न्याशय एंजाइमों की एक विस्तृत विविधता का उत्पादन करते हैं। लेकिन इसके अलावा, उनके कई पोषक तत्व जो पाचन में सहायता करते हैं, कुछ खाद्य पदार्थों में भी पाए जाते हैं।

किण्वित खाद्य पदार्थ उचित पाचन के लिए आवश्यक लाभकारी जीवाणुओं का लगभग आदर्श स्रोत हैं। और ऐसे समय में जब फार्मास्युटिकल प्रोबायोटिक्स केवल पाचन तंत्र के ऊपरी हिस्से में "काम" करते हैं और अक्सर आंतों तक नहीं पहुंचते हैं, एंजाइमेटिक उत्पादों का प्रभाव पूरे जठरांत्र संबंधी मार्ग में महसूस होता है।

उदाहरण के लिए, खुबानी में इनवर्टेज सहित लाभकारी एंजाइमों का मिश्रण होता है, जो ग्लूकोज के टूटने के लिए जिम्मेदार होता है और ऊर्जा के तेजी से रिलीज को बढ़ावा देता है।

एवोकैडो लाइपेस का एक प्राकृतिक स्रोत हो सकता है (तेजी से लिपिड पाचन को बढ़ावा देता है)। शरीर में यह पदार्थ अग्न्याशय द्वारा निर्मित होता है। लेकिन इस अंग के लिए जीवन को आसान बनाने के लिए, आप अपने आप को लाड़ प्यार कर सकते हैं, उदाहरण के लिए, एक एवोकैडो सलाद के साथ - स्वादिष्ट और स्वस्थ।

शायद पोटेशियम का सबसे प्रसिद्ध स्रोत होने के अलावा, केला शरीर को एमाइलेज और माल्टेज की आपूर्ति भी करता है। एमाइलेज ब्रेड, आलू और अनाज में भी पाया जाता है। माल्टेज़ माल्टोज़, तथाकथित माल्ट चीनी को तोड़ने में मदद करता है, जो बीयर और कॉर्न सिरप में प्रचुर मात्रा में होता है।

एक अन्य विदेशी फल, अनानास में ब्रोमेलैन सहित विभिन्न प्रकार के एंजाइम होते हैं। और वह, कुछ अध्ययनों के अनुसार, कैंसर विरोधी और विरोधी भड़काऊ गुण भी हैं।

चरमपंथी और उद्योग

एक्स्ट्रीमोफाइल ऐसे पदार्थ हैं जो चरम स्थितियों में महत्वपूर्ण गतिविधि को बनाए रखने में सक्षम हैं।

जीवित जीव, साथ ही एंजाइम जो उन्हें कार्य करने की अनुमति देते हैं, गीजर में पाए गए हैं, जहां तापमान क्वथनांक के करीब है, और बर्फ में गहरा है, साथ ही अत्यधिक लवणता (संयुक्त राज्य अमेरिका में डेथ वैली) की स्थिति में है। इसके अलावा, वैज्ञानिकों ने ऐसे एंजाइम पाए हैं जिनके लिए पीएच स्तर, जैसा कि यह निकला, प्रभावी कार्य के लिए एक मूलभूत आवश्यकता भी नहीं है। शोधकर्ता विशेष रूप से रुचि के साथ चरमपंथी एंजाइमों का अध्ययन कर रहे हैं जिनका उद्योग में व्यापक रूप से उपयोग किया जा सकता है। यद्यपि आज एंजाइमों ने उद्योग में जैविक और पर्यावरण के अनुकूल पदार्थों के रूप में अपना आवेदन पाया है। खाद्य उद्योग, कॉस्मेटोलॉजी और घरेलू रसायनों के उत्पादन में एंजाइमों का उपयोग किया जाता है।

इसके अलावा, ऐसे मामलों में एंजाइमों की "सेवाएं" सिंथेटिक एनालॉग्स की तुलना में सस्ती हैं। इसके अलावा, प्राकृतिक पदार्थ बायोडिग्रेडेबल होते हैं, जो उनके उपयोग को पर्यावरण के अनुकूल बनाते हैं। प्रकृति में, सूक्ष्मजीव होते हैं जो एंजाइमों को अलग-अलग अमीनो एसिड में तोड़ने में सक्षम होते हैं, जो तब एक नई जैविक श्रृंखला के घटक बन जाते हैं। लेकिन, जैसा कि वे कहते हैं, एक पूरी तरह से अलग कहानी है।

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एंजाइमों की गतिविधि उनकी त्रि-आयामी संरचना से निर्धारित होती है।

सभी प्रोटीनों की तरह, एंजाइमों को अमीनो एसिड की एक रैखिक श्रृंखला के रूप में संश्लेषित किया जाता है जो एक निश्चित तरीके से मुड़ता है। प्रत्येक अमीनो एसिड अनुक्रम को एक विशेष तरीके से मोड़ा जाता है, और परिणामी अणु (प्रोटीन ग्लोब्यूल) में अद्वितीय गुण होते हैं। प्रोटीन कॉम्प्लेक्स बनाने के लिए कई प्रोटीन श्रृंखलाओं को जोड़ा जा सकता है। प्रोटीन की तृतीयक संरचना गर्मी या कुछ रसायनों के संपर्क में आने से नष्ट हो जाती है।

एंजाइमों का सक्रिय केंद्र

एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित रासायनिक प्रतिक्रिया के तंत्र का अध्ययन, प्रतिक्रिया के विभिन्न चरणों में मध्यवर्ती और अंतिम उत्पादों के निर्धारण के साथ, एंजाइम की तृतीयक संरचना की ज्यामिति का सटीक ज्ञान, कार्यात्मक की प्रकृति का तात्पर्य है। इसके अणु के समूह, जो इस सब्सट्रेट पर कार्रवाई की विशिष्टता और उच्च उत्प्रेरक गतिविधि प्रदान करते हैं, और इसके अलावा, एंजाइम अणु की साइट (साइट) की रासायनिक प्रकृति जो उत्प्रेरक प्रतिक्रिया की उच्च दर प्रदान करती है। आमतौर पर, एंजाइमी प्रतिक्रियाओं में शामिल सब्सट्रेट अणु एंजाइम अणुओं की तुलना में अपेक्षाकृत छोटे होते हैं। इस प्रकार, एंजाइम-सब्सट्रेट परिसरों के निर्माण के दौरान, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के अमीनो एसिड अनुक्रम के केवल सीमित टुकड़े प्रत्यक्ष रासायनिक संपर्क में प्रवेश करते हैं - "सक्रिय केंद्र" - एंजाइम अणु में अमीनो एसिड अवशेषों का एक अनूठा संयोजन जो प्रत्यक्ष बातचीत प्रदान करता है सब्सट्रेट अणु और कटैलिसीस के कार्य में प्रत्यक्ष भागीदारी के साथ।

सक्रिय केंद्र पारंपरिक रूप से प्रतिष्ठित है:

• उत्प्रेरक केंद्र - सब्सट्रेट के साथ सीधे रासायनिक रूप से बातचीत;
• बाइंडिंग सेंटर (संपर्क या "एंकर" साइट) - सब्सट्रेट के लिए एक विशिष्ट आत्मीयता प्रदान करना और एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स का निर्माण।

एक प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने के लिए, एक एंजाइम को एक या अधिक सबस्ट्रेट्स से बांधना चाहिए। एंजाइम की प्रोटीन श्रृंखला इस तरह से मुड़ी होती है कि ग्लोब्यूल की सतह पर एक गैप या कैविटी बन जाती है, जहां सब्सट्रेट बांधते हैं। इस क्षेत्र को सब्सट्रेट बाइंडिंग साइट कहा जाता है। आमतौर पर यह एंजाइम के सक्रिय केंद्र के साथ मेल खाता है या इसके पास स्थित है। कुछ एंजाइमों में सहकारकों या धातु आयनों के लिए बंधन स्थल भी होते हैं।

सब्सट्रेट से जुड़ने वाला एंजाइम:

• पानी "कोट" से सब्सट्रेट को साफ करता है
• प्रतिक्रिया करने वाले सब्सट्रेट अणुओं को अंतरिक्ष में उस तरीके से रखता है जिस तरह से प्रतिक्रिया आगे बढ़ने के लिए आवश्यक होती है
• प्रतिक्रिया के लिए तैयार करता है (उदाहरण के लिए, ध्रुवीकरण) सब्सट्रेट अणु।

आमतौर पर, एंजाइम का सब्सट्रेट से जुड़ाव आयनिक या हाइड्रोजन बॉन्ड के कारण होता है, शायद ही कभी सहसंयोजक बंधों के कारण होता है। प्रतिक्रिया के अंत में, इसके उत्पाद (या उत्पाद) एंजाइम से अलग हो जाते हैं।

नतीजतन, एंजाइम प्रतिक्रिया की सक्रियता ऊर्जा को कम कर देता है। ऐसा इसलिए है क्योंकि एक एंजाइम की उपस्थिति में, प्रतिक्रिया एक अलग पथ के साथ आगे बढ़ती है (वास्तव में, एक अलग प्रतिक्रिया होती है), उदाहरण के लिए:

एंजाइम की अनुपस्थिति में:

• ए + बी = एबी

एक एंजाइम की उपस्थिति में:

• ए + एफ = एएफ
• एएफ + बी = एवीएफ
• एवीएफ = एवी + एफ

जहां ए, बी सब्सट्रेट हैं, एबी एक प्रतिक्रिया उत्पाद है, एफ एक एंजाइम है।

एन्जाइम स्वतंत्र रूप से अंतर्जात प्रतिक्रियाओं (जिसके लिए ऊर्जा की आवश्यकता होती है) को ऊर्जा प्रदान नहीं कर सकते हैं। इसलिए, ऐसी प्रतिक्रियाओं को अंजाम देने वाले एंजाइम उन्हें एक्सर्जोनिक प्रतिक्रियाओं के साथ जोड़ते हैं जो अधिक ऊर्जा छोड़ते हैं। उदाहरण के लिए, बायोपॉलिमर के संश्लेषण के लिए प्रतिक्रियाओं को अक्सर एटीपी हाइड्रोलिसिस की प्रतिक्रिया के साथ जोड़ा जाता है।

कुछ एंजाइमों के सक्रिय केंद्रों को सहकारिता की घटना की विशेषता है।

विशेषता

एंजाइम आमतौर पर अपने सबस्ट्रेट्स (सब्सट्रेट विशिष्टता) के लिए उच्च विशिष्टता प्रदर्शित करते हैं। यह आकार की आंशिक संपूरकता, सब्सट्रेट अणु पर आवेशों और हाइड्रोफोबिक क्षेत्रों के वितरण और एंजाइम पर सब्सट्रेट के बंधन स्थल में प्राप्त किया जाता है। एंजाइम आमतौर पर उच्च स्तर की स्टीरियोस्पेसिफिकिटी प्रदर्शित करते हैं (वे उत्पाद के रूप में संभावित स्टीरियोइसोमर्स में से केवल एक बनाते हैं या केवल एक स्टीरियोइसोमर को सब्सट्रेट के रूप में उपयोग किया जाता है), रेजियोसेक्लेक्टिविटी (वे संभावित स्थितियों में से केवल एक में एक रासायनिक बंधन बनाते हैं या तोड़ते हैं) सब्सट्रेट) और केमोसेलेक्टिविटी (वे दी गई स्थितियों के लिए कई संभव में से केवल एक रासायनिक प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं)। सामान्य उच्च स्तर की विशिष्टता के बावजूद, एंजाइम की सब्सट्रेट और प्रतिक्रिया विशिष्टता की डिग्री भिन्न हो सकती है। उदाहरण के लिए, ट्रिप्सिन एंडोपेप्टिडेज़ पेप्टाइड बॉन्ड को केवल आर्गिनिन या लाइसिन के बाद तोड़ता है, अगर उनका प्रोलाइन द्वारा पालन नहीं किया जाता है, और पेप्सिन बहुत कम विशिष्ट है और कई अमीनो एसिड के बाद पेप्टाइड बॉन्ड को तोड़ सकता है।

की-लॉक मॉडल

1890 में, एमिल फिशर ने सुझाव दिया कि एंजाइम की विशिष्टता एंजाइम के आकार और सब्सट्रेट के बीच सटीक पत्राचार द्वारा निर्धारित की जाती है। इस धारणा को की-लॉक मॉडल कहा जाता है। एंजाइम सब्सट्रेट के साथ मिलकर एक अल्पकालिक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स बनाता है। उसी समय, इस तथ्य के बावजूद कि यह मॉडल एंजाइमों की उच्च विशिष्टता की व्याख्या करता है, यह संक्रमण राज्य के स्थिरीकरण की घटना की व्याख्या नहीं करता है, जो व्यवहार में मनाया जाता है।

प्रेरित मिलान मॉडल

1958 में, डैनियल कोशलैंड ने की-लॉक मॉडल में संशोधन का प्रस्ताव रखा। एंजाइम आमतौर पर कठोर नहीं बल्कि लचीले अणु होते हैं। एंजाइम की सक्रिय साइट सब्सट्रेट के बंधन के बाद इसकी संरचना को बदल सकती है। सक्रिय केंद्र के अमीनो एसिड के पार्श्व समूह एक ऐसी स्थिति ग्रहण करते हैं जो एंजाइम को अपना उत्प्रेरक कार्य करने में सक्षम बनाता है। कुछ मामलों में, सब्सट्रेट अणु भी सक्रिय साइट पर बंधन के बाद संरचना को बदल देता है। की-लॉक मॉडल के विपरीत, प्रेरित फिट मॉडल न केवल एंजाइमों की विशिष्टता की व्याख्या करता है, बल्कि संक्रमण अवस्था के स्थिरीकरण को भी बताता है। इस मॉडल को "दस्ताने हाथ" कहा जाता है।

संशोधनों

प्रोटीन श्रृंखला के संश्लेषण के बाद, कई एंजाइम संशोधनों से गुजरते हैं, जिसके बिना एंजाइम अपनी गतिविधि को पूरी तरह से प्रकट नहीं करता है। इस तरह के संशोधनों को पोस्ट-ट्रांसलेशनल मॉडिफिकेशन (प्रोसेसिंग) कहा जाता है। सबसे आम प्रकार के संशोधनों में से एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के पार्श्व अवशेषों के लिए रासायनिक समूहों का लगाव है। उदाहरण के लिए, एक फॉस्फोरिक एसिड अवशेष को जोड़ने को फास्फारिलीकरण कहा जाता है, और यह एंजाइम किनेज द्वारा उत्प्रेरित होता है। कई यूकेरियोटिक एंजाइम ग्लाइकोसिलेटेड होते हैं, जो कि कार्बोहाइड्रेट प्रकृति के ओलिगोमर्स द्वारा संशोधित होते हैं।

एक अन्य सामान्य प्रकार का पोस्ट-ट्रांसलेशनल मॉडिफिकेशन पॉलीपेप्टाइड चेन क्लीवेज है। उदाहरण के लिए, काइमोट्रिप्सिन (पाचन में शामिल एक प्रोटीज) काइमोट्रिप्सिनोजेन से एक पॉलीपेप्टाइड साइट के दरार द्वारा निर्मित होता है। काइमोट्रिप्सिनोजेन काइमोट्रिप्सिन का एक निष्क्रिय अग्रदूत है और अग्न्याशय में संश्लेषित होता है। निष्क्रिय रूप को पेट में ले जाया जाता है जहां इसे काइमोट्रिप्सिन में बदल दिया जाता है। एंजाइम के पेट में प्रवेश करने से पहले अग्न्याशय और अन्य ऊतकों के टूटने से बचने के लिए ऐसा तंत्र आवश्यक है। एक एंजाइम के एक निष्क्रिय अग्रदूत को "ज़ाइमोजेन" भी कहा जाता है।

एंजाइम सहकारक

कुछ एंजाइम बिना किसी अतिरिक्त घटक के अपने आप एक उत्प्रेरक कार्य करते हैं। हालांकि, ऐसे एंजाइम होते हैं जिन्हें उत्प्रेरण करने के लिए गैर-प्रोटीन घटकों की आवश्यकता होती है। सहकारक अकार्बनिक अणु (धातु आयन, लौह-सल्फर समूह, आदि) और कार्बनिक (उदाहरण के लिए, फ्लेविन या हीम) दोनों हो सकते हैं। कार्बनिक सहकारक जो एंजाइम से कसकर बंधे होते हैं उन्हें प्रोस्थेटिक समूह भी कहा जाता है। कार्बनिक सहकारक जिन्हें एंजाइम से अलग किया जा सकता है, कोएंजाइम कहा जाता है।

एक एंजाइम जिसे उत्प्रेरक गतिविधि के लिए एक सहसंयोजक की आवश्यकता होती है, लेकिन वह संबद्ध नहीं होता है उसे एपो-एंजाइम कहा जाता है। एपो-एंजाइम एक सहकारक के साथ संयोजन में होलो-एंजाइम कहलाता है। अधिकांश सहकारक एंजाइम के साथ गैर-सहसंयोजक, बल्कि मजबूत अंतःक्रियाओं से जुड़े होते हैं। ऐसे कृत्रिम समूह भी हैं जो सहसंयोजक रूप से एंजाइम से जुड़े होते हैं, उदाहरण के लिए, पाइरूवेट डिहाइड्रोजनेज में थायमिन पाइरोफॉस्फेट।

एंजाइमों का विनियमन

कुछ एंजाइमों में छोटे अणु बंधन स्थल होते हैं; वे उपापचयी मार्ग के सब्सट्रेट या उत्पाद हो सकते हैं जिसमें एंजाइम प्रवेश करता है। वे एंजाइम की गतिविधि को कम या बढ़ाते हैं, जिससे प्रतिक्रिया का अवसर पैदा होता है।

अंतिम उत्पाद निषेध

चयापचय मार्ग अनुक्रमिक एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की एक श्रृंखला है। अक्सर, एक चयापचय मार्ग का अंतिम उत्पाद एक एंजाइम का अवरोधक होता है जो किसी दिए गए चयापचय पथ की पहली प्रतिक्रियाओं को तेज करता है। यदि अंतिम उत्पाद बहुत अधिक है, तो यह पहले एंजाइम के लिए अवरोधक के रूप में कार्य करता है, और यदि इस अंतिम उत्पाद के बाद बहुत कम है, तो पहला एंजाइम फिर से सक्रिय होता है। इस प्रकार, नकारात्मक प्रतिक्रिया के सिद्धांत के अनुसार अंतिम उत्पाद द्वारा निषेध होमोस्टैसिस (शरीर के आंतरिक वातावरण की स्थितियों की सापेक्ष स्थिरता) को बनाए रखने का एक महत्वपूर्ण तरीका है।

एंजाइम गतिविधि पर पर्यावरणीय परिस्थितियों का प्रभाव

एंजाइमों की गतिविधि कोशिका या शरीर की स्थितियों पर निर्भर करती है - दबाव, पर्यावरण की अम्लता, तापमान, घुलित लवणों की सांद्रता (समाधान की आयनिक शक्ति), आदि।

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एंजाइमों के विज्ञान के विकास का इतिहास

सभी जीवन प्रक्रियाएं हजारों रासायनिक प्रतिक्रियाओं पर आधारित होती हैं। वे उच्च तापमान और दबाव के उपयोग के बिना, यानी हल्के परिस्थितियों में शरीर में चले जाते हैं। पदार्थ जो मानव और पशु कोशिकाओं में ऑक्सीकृत होते हैं, वे जल्दी और कुशलता से जलते हैं, शरीर को ऊर्जा और निर्माण सामग्री से समृद्ध करते हैं। लेकिन एक ही पदार्थ को वर्षों तक डिब्बाबंद (हवा से पृथक) रूप में और हवा में ऑक्सीजन की उपस्थिति में संग्रहीत किया जा सकता है। उदाहरण के लिए, डिब्बाबंद मांस और मछली, पाश्चुरीकृत दूध, चीनी, अनाज काफी लंबे समय तक संग्रहीत होने पर विघटित नहीं होते हैं। एक जीवित जीव में उत्पादों को जल्दी से पचाने की क्षमता कोशिकाओं - एंजाइमों में विशेष जैविक उत्प्रेरक की उपस्थिति के कारण होती है।

एंजाइम विशिष्ट प्रोटीन होते हैं जो जीवित जीवों के सभी कोशिकाओं और ऊतकों का हिस्सा होते हैं, जो जैविक उत्प्रेरक की भूमिका निभाते हैं। लोगों ने लंबे समय से एंजाइमों के बारे में सीखा है। सेंट पीटर्सबर्ग में पिछली शताब्दी की शुरुआत में, के.एस. किरचॉफ ने पाया कि अंकुरित जौ पॉलीसेकेराइड स्टार्च को डिसैकराइड माल्टोस में परिवर्तित करने में सक्षम है, और खमीर निकालने से बीट चीनी को मोनोसेकेराइड - ग्लूकोज और फ्रुक्टोज में विभाजित किया जाता है। किण्वन विज्ञान में ये पहले अध्ययन थे। और एंजाइमी प्रक्रियाओं के व्यावहारिक अनुप्रयोग को प्राचीन काल से जाना जाता है। यह अंगूर का किण्वन है, और रोटी बनाते समय खमीर, और पनीर बनाना, और भी बहुत कुछ।

अब विभिन्न पाठ्यपुस्तकों, मैनुअल और वैज्ञानिक साहित्य में, दो अवधारणाओं का उपयोग किया जाता है: "एंजाइम" और "एंजाइम"। ये नाम समान हैं। उनका मतलब एक ही है - जैविक उत्प्रेरक। पहला शब्द "खमीर" के रूप में अनुवादित है, दूसरा - "खमीर में"।

लंबे समय तक उन्होंने कल्पना नहीं की थी कि खमीर में क्या होता है, इसमें कौन सा बल होता है, जिससे पदार्थ टूट जाते हैं और सरल हो जाते हैं। सूक्ष्मदर्शी के आविष्कार के बाद ही यह पाया गया कि खमीर बड़ी संख्या में सूक्ष्मजीवों का एक संचय है जो चीनी को अपने मुख्य पोषक तत्व के रूप में उपयोग करते हैं। दूसरे शब्दों में, प्रत्येक खमीर कोशिका एंजाइमों से "भरवां" होती है जो चीनी को तोड़ सकती है। लेकिन साथ ही, अन्य जैविक उत्प्रेरक ज्ञात थे, जो एक जीवित कोशिका में संलग्न नहीं थे, बल्कि इसके बाहर स्वतंत्र रूप से "जीवित" थे। उदाहरण के लिए, वे गैस्ट्रिक जूस, सेल अर्क की संरचना में पाए गए थे। इस संबंध में, अतीत में, दो प्रकार के उत्प्रेरक प्रतिष्ठित थे: यह माना जाता था कि एंजाइम स्वयं कोशिका से अविभाज्य थे और इसके बाहर कार्य नहीं कर सकते थे, अर्थात वे "संगठित" थे। और "असंगठित" उत्प्रेरक जो कोशिका के बाहर काम कर सकते हैं उन्हें एंजाइम कहा जाता है। "जीवित" एंजाइमों और "निर्जीव" एंजाइमों के इस विरोध को जीवनवादियों के प्रभाव, प्राकृतिक विज्ञान में भौतिकवाद और आदर्शवाद के बीच संघर्ष द्वारा समझाया गया था। वैज्ञानिकों के दृष्टिकोण विभाजित थे। सूक्ष्म जीव विज्ञान के संस्थापक एल पाश्चर ने तर्क दिया कि एंजाइम की गतिविधि कोशिका के जीवन से निर्धारित होती है। यदि कोशिका नष्ट हो जाती है, तो एंजाइम की क्रिया भी रुक जाएगी। जे. लिबिग के नेतृत्व में रसायनज्ञों ने किण्वन का एक विशुद्ध रूप से रासायनिक सिद्धांत विकसित किया, जिससे यह साबित होता है कि एंजाइम की गतिविधि कोशिका के अस्तित्व पर निर्भर नहीं करती है।

1871 में, रूसी चिकित्सक एमएम मनसेना ने खमीर कोशिकाओं को नदी की रेत से रगड़कर नष्ट कर दिया। सेल के मलबे से अलग सेल सैप, चीनी को किण्वित करने की अपनी क्षमता को बरकरार रखता है। रूसी चिकित्सक के इस सरल और ठोस अनुभव की tsarist रूस में उपेक्षा की गई थी। एक चौथाई सदी बाद, जर्मन वैज्ञानिक ई. बुचनर ने 5 · 10 6 Pa तक के दबाव में जीवित खमीर को दबाकर एक सेल-मुक्त रस प्राप्त किया। यह रस, जीवित खमीर की तरह, शराब बनाने के लिए किण्वित चीनी और कार्बन मोनोऑक्साइड (IV):

खमीर कोशिकाओं के अध्ययन और अन्य वैज्ञानिकों के कार्यों पर ए.एन. लेबेदेव के कार्यों ने जैविक कटैलिसीस के सिद्धांत में जीवनवादी अवधारणाओं को समाप्त कर दिया, और "एंजाइम" और "एंजाइम" शब्दों का परस्पर उपयोग किया जाने लगा।

आज किण्वक विज्ञान एक स्वतंत्र विज्ञान है। लगभग 2000 एंजाइमों को पृथक और अध्ययन किया। इस विज्ञान में योगदान सोवियत वैज्ञानिकों द्वारा किया गया था - हमारे समकालीन ए.ई.ब्रौनस्टीन, वी.एन. ओरेखोविच, वी.ए.एंगेलगार्ड, ए.ए.

एंजाइमों की रासायनिक प्रकृति

पिछली शताब्दी के अंत में, यह सुझाव दिया गया था कि एंजाइम प्रोटीन या कुछ पदार्थ होते हैं जो प्रोटीन के समान होते हैं। गर्म करने पर एंजाइम गतिविधि का नुकसान एक प्रोटीन के गर्मी विकृतीकरण के समान है। विकृतीकरण और निष्क्रियता के लिए तापमान सीमा समान है। जैसा कि आप जानते हैं, प्रोटीन विकृतीकरण न केवल हीटिंग के कारण हो सकता है, बल्कि एसिड, भारी धातुओं के लवण, क्षार, पराबैंगनी किरणों के लंबे समय तक संपर्क के कारण भी हो सकता है। यही रासायनिक और भौतिक कारक एंजाइम गतिविधि के नुकसान की ओर ले जाते हैं।

समाधान में, एंजाइम, प्रोटीन की तरह, विद्युत प्रवाह की क्रिया के तहत एक समान व्यवहार करते हैं: अणु कैथोड या एनोड में चले जाते हैं। प्रोटीन या एंजाइम के घोल में हाइड्रोजन आयनों की सांद्रता में परिवर्तन से उनके द्वारा धनात्मक या ऋणात्मक आवेश का संचय होता है। यह एंजाइमों की उभयचर प्रकृति को साबित करता है और उनकी प्रोटीन प्रकृति की भी पुष्टि करता है। एंजाइमों की प्रोटीन प्रकृति का एक अन्य प्रमाण यह है कि वे अर्ध-पारगम्य झिल्लियों से नहीं गुजरते हैं। यह उनके उच्च आणविक भार को भी साबित करता है। लेकिन अगर एंजाइम प्रोटीन हैं, तो निर्जलीकरण के दौरान उनकी गतिविधि कम नहीं होनी चाहिए। प्रयोग इस धारणा की शुद्धता की पुष्टि करते हैं।

I.P. Pavlov की प्रयोगशाला में एक दिलचस्प प्रयोग किया गया। कुत्तों में फिस्टुला के माध्यम से गैस्ट्रिक जूस प्राप्त करने पर, कर्मचारियों ने पाया कि रस में जितना अधिक प्रोटीन होगा, उसकी गतिविधि उतनी ही अधिक होगी, अर्थात पता चला प्रोटीन गैस्ट्रिक जूस का एंजाइम है।

इस प्रकार, विद्युत क्षेत्र में विकृतीकरण और गतिशीलता की घटनाएं, अणुओं की उभयचरता, उच्च-आणविक प्रकृति, निर्जलीकरण एजेंटों (एसीटोन या अल्कोहल) की कार्रवाई के तहत समाधान से निकलने की क्षमता एंजाइमों की प्रोटीन प्रकृति को साबित करती है।

आज तक, इस तथ्य को कई, और भी अधिक सूक्ष्म भौतिक, रासायनिक या जैविक विधियों द्वारा स्थापित किया गया है।

हम पहले से ही जानते हैं कि प्रोटीन संरचना में बहुत भिन्न होते हैं और सबसे बढ़कर, वे सरल या जटिल हो सकते हैं। वर्तमान में ज्ञात एंजाइम कौन से प्रोटीन हैं?

विभिन्न देशों के वैज्ञानिकों ने स्थापित किया है कि कई एंजाइम सरल प्रोटीन होते हैं। इसका मतलब है कि हाइड्रोलिसिस के दौरान, इन एंजाइमों के अणु केवल अमीनो एसिड में टूटते हैं। ऐसे प्रोटीन-एंजाइमों के हाइड्रोलाइजेट में अमीनो एसिड के अलावा कुछ भी नहीं पाया जा सकता है। सरल एंजाइमों में पेप्सिन शामिल है - एक एंजाइम जो पेट में प्रोटीन को पचाता है और गैस्ट्रिक जूस में निहित होता है, ट्रिप्सिन - अग्नाशयी रस का एक एंजाइम, पपैन - एक पौधे एंजाइम, यूरेस, आदि।

जटिल एंजाइमों में अमीनो एसिड के अलावा, गैर-प्रोटीन प्रकृति के पदार्थ शामिल हैं। उदाहरण के लिए, माइटोकॉन्ड्रिया में निर्मित रेडॉक्स एंजाइम में प्रोटीन भाग के अलावा, लोहे, तांबे और अन्य थर्मोस्टेबल समूहों के परमाणु होते हैं। एंजाइम का गैर-प्रोटीन भाग अधिक जटिल पदार्थ भी हो सकता है: विटामिन, न्यूक्लियोटाइड्स (न्यूक्लिक एसिड के मोनोमर्स), फॉस्फोरस के तीन अवशेषों के साथ न्यूक्लियोटाइड, आदि। हम ऐसे जटिल प्रोटीन में गैर-प्रोटीन भाग को कॉल करने के लिए सहमत हुए - कोएंजाइम, और प्रोटीन भाग - एपोएंजाइम।

गैर-जैविक उत्प्रेरकों से एंजाइमों का अंतर

रसायन विज्ञान पर स्कूली पाठ्यपुस्तकों और पाठ्यपुस्तकों में, उत्प्रेरक की क्रिया का विस्तार से विश्लेषण किया जाता है, ऊर्जा अवरोध, सक्रियण ऊर्जा का एक विचार दिया जाता है। हमें केवल यह याद रखना चाहिए कि उत्प्रेरक की भूमिका प्रतिक्रिया में प्रवेश करने वाले पदार्थों के अणुओं को सक्रिय करने की उनकी क्षमता में निहित है। इससे सक्रियण ऊर्जा में कमी आती है। प्रतिक्रिया एक में नहीं, बल्कि मध्यवर्ती यौगिकों के निर्माण के साथ कई चरणों में होती है। उत्प्रेरक प्रतिक्रिया की दिशा नहीं बदलते हैं, लेकिन केवल उस दर को प्रभावित करते हैं जिस पर रासायनिक संतुलन की स्थिति पहुंच जाती है। एक उत्प्रेरित प्रतिक्रिया में, एक गैर-उत्प्रेरित प्रतिक्रिया की तुलना में हमेशा कम ऊर्जा खर्च होती है। प्रतिक्रिया के दौरान, एंजाइम अपनी पैकेजिंग, "स्ट्रेन" को बदल देता है और प्रतिक्रिया के अंत में अपनी मूल संरचना लेता है, अपने मूल रूप में वापस आ जाता है।

एंजाइम एक ही उत्प्रेरक हैं। कटैलिसीस के सभी नियम उनमें निहित हैं। लेकिन एंजाइम प्रोटीन होते हैं, और इससे उन्हें विशेष गुण मिलते हैं। एंजाइमों में उत्प्रेरक के साथ क्या समानता है जो हमारे परिचित हैं, उदाहरण के लिए, प्लैटिनम, वैनेडियम (वी) ऑक्साइड और प्रतिक्रियाओं के अन्य अकार्बनिक त्वरक, और उन्हें क्या अलग करता है?

विभिन्न उद्योगों में एक ही अकार्बनिक उत्प्रेरक का उपयोग किया जा सकता है। और एक एंजाइम केवल एक प्रतिक्रिया या एक प्रकार की प्रतिक्रिया उत्प्रेरित करता है, अर्थात यह एक अकार्बनिक उत्प्रेरक से अधिक विशिष्ट है।

तापमान हमेशा रासायनिक प्रतिक्रियाओं की दर को प्रभावित करता है। अकार्बनिक उत्प्रेरक के साथ अधिकांश प्रतिक्रियाएं बहुत अधिक तापमान पर होती हैं। जैसे-जैसे तापमान बढ़ता है, प्रतिक्रिया दर, एक नियम के रूप में, बढ़ जाती है (चित्र 1)। एंजाइमी प्रतिक्रियाओं के लिए, यह वृद्धि एक निश्चित तापमान (इष्टतम तापमान) तक सीमित है। तापमान में और वृद्धि से एंजाइम अणु में परिवर्तन होता है, जिससे प्रतिक्रिया दर में कमी आती है (चित्र 1)। लेकिन कुछ एंजाइम, उदाहरण के लिए, गर्म प्राकृतिक झरनों के पानी में पाए जाने वाले सूक्ष्मजीवों के एंजाइम, न केवल पानी के क्वथनांक के करीब तापमान का सामना करते हैं, बल्कि अपनी अधिकतम गतिविधि भी दिखाते हैं। अधिकांश एंजाइमों के लिए, इष्टतम तापमान 35-45 डिग्री सेल्सियस के करीब है। उच्च तापमान पर, उनकी गतिविधि कम हो जाती है, और फिर पूर्ण थर्मल विकृतीकरण होता है।

चावल। 1. एंजाइम गतिविधि पर तापमान का प्रभाव: 1 - प्रतिक्रिया दर में वृद्धि, 2 - प्रतिक्रिया दर में कमी।

कई अकार्बनिक उत्प्रेरक अत्यधिक अम्लीय या अत्यधिक क्षारीय वातावरण में सबसे प्रभावी होते हैं। उनके विपरीत, एंजाइम केवल समाधान की अम्लता के शारीरिक मूल्यों पर सक्रिय होते हैं, केवल हाइड्रोजन आयनों की ऐसी एकाग्रता पर जो कोशिका, अंग या प्रणाली के जीवन और सामान्य कामकाज के अनुकूल होते हैं।

अकार्बनिक उत्प्रेरक की भागीदारी के साथ प्रतिक्रियाएं, एक नियम के रूप में, उच्च दबाव पर आगे बढ़ती हैं, और एंजाइम सामान्य (वायुमंडलीय) दबाव पर काम करते हैं।

और एक एंजाइम और अन्य उत्प्रेरकों के बीच सबसे आश्चर्यजनक अंतर यह है कि एंजाइमों द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं की दर हजारों में होती है, और कभी-कभी अकार्बनिक उत्प्रेरक की भागीदारी से प्राप्त की जा सकने वाली तुलना में लाखों गुना अधिक होती है।

प्रसिद्ध हाइड्रोजन पेरोक्साइड, दैनिक जीवन में एक विरंजन और कीटाणुनाशक पदार्थ के रूप में उपयोग किया जाता है, उत्प्रेरक के बिना धीरे-धीरे विघटित होता है:

एक अकार्बनिक उत्प्रेरक (लौह लवण) की उपस्थिति में, यह प्रतिक्रिया कुछ तेजी से आगे बढ़ती है। और कैटेलेज (लगभग सभी कोशिकाओं में मौजूद एक एंजाइम) हाइड्रोजन पेरोक्साइड को एक अकल्पनीय दर से नष्ट कर देता है: एक उत्प्रेरक अणु एक मिनट में 5 मिलियन से अधिक H2O2 अणुओं को तोड़ देता है।

एरोबिक जीवों के सभी अंगों की कोशिकाओं में उत्प्रेरक का सार्वभौमिक वितरण और इस एंजाइम की उच्च गतिविधि को इस तथ्य से समझाया गया है कि हाइड्रोजन पेरोक्साइड एक शक्तिशाली सेलुलर जहर है। यह कई प्रतिक्रियाओं के उप-उत्पाद के रूप में कोशिकाओं में उत्पन्न होता है, लेकिन एंजाइम कैटलस सुरक्षित है, जो अब हाइड्रोजन पेरोक्साइड को हानिरहित ऑक्सीजन और पानी में तोड़ देता है।

एंजाइम का सक्रिय केंद्र

उत्प्रेरित प्रतिक्रिया में एक अनिवार्य चरण पदार्थ के साथ एंजाइम की बातचीत है, जिसके परिवर्तन को यह उत्प्रेरित करता है - सब्सट्रेट के साथ: एक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स बनता है। ऊपर के उदाहरण में, हाइड्रोजन पेरोक्साइड, उत्प्रेरित की क्रिया के लिए सब्सट्रेट है।

यह पता चला है कि एंजाइमी प्रतिक्रियाओं में सब्सट्रेट अणु एंजाइम प्रोटीन अणु से कई गुना छोटा होता है। नतीजतन, सब्सट्रेट पूरे विशाल एंजाइम अणु से संपर्क नहीं कर सकता है, लेकिन केवल इसके कुछ छोटे हिस्से या यहां तक ​​कि एक अलग समूह, एक परमाणु के साथ। इस धारणा की पुष्टि करने के लिए, वैज्ञानिकों ने एंजाइम से एक या एक से अधिक अमीनो एसिड को अलग किया, और यह उत्प्रेरित प्रतिक्रिया की दर को प्रभावित नहीं करता था या लगभग प्रभावित नहीं करता था। लेकिन कुछ विशिष्ट अमीनो एसिड या एक समूह के टूटने से एंजाइम के उत्प्रेरक गुणों का पूर्ण नुकसान हुआ। इस तरह एंजाइम के सक्रिय केंद्र का विचार बना।

एक सक्रिय केंद्र एक प्रोटीन अणु का एक हिस्सा है जो सब्सट्रेट के साथ एंजाइम का कनेक्शन प्रदान करता है और सब्सट्रेट के आगे के परिवर्तनों के लिए संभव बनाता है। विभिन्न एंजाइमों के कई सक्रिय केंद्रों का अध्ययन किया गया है। यह या तो एक कार्यात्मक समूह है (उदाहरण के लिए, सेरीन का ओएच समूह), या एक एकल अमीनो एसिड। कभी-कभी एक विशिष्ट क्रम में उत्प्रेरक क्रिया प्रदान करने के लिए कई अमीनो एसिड की आवश्यकता होती है।

सक्रिय केंद्र के हिस्से के रूप में, उनके कार्यों में भिन्न क्षेत्रों को प्रतिष्ठित किया जाता है। सक्रिय केंद्र के कुछ क्षेत्र सब्सट्रेट को आसंजन प्रदान करते हैं, इसके साथ मजबूत संपर्क। इसलिए, उन्हें लंगर या संपर्क क्षेत्र कहा जाता है। अन्य अपने स्वयं के उत्प्रेरक कार्य करते हैं, सब्सट्रेट - उत्प्रेरक साइटों को सक्रिय करते हैं। सक्रिय साइट का यह सशर्त विभाजन उत्प्रेरक प्रतिक्रिया के तंत्र का अधिक सटीक रूप से प्रतिनिधित्व करने में मदद करता है।

एंजाइम-सब्सट्रेट परिसरों में रासायनिक बंधन के प्रकार का भी अध्ययन किया गया है। पदार्थ (सब्सट्रेट) को विभिन्न प्रकार के बंधों की भागीदारी के साथ एंजाइम पर रखा जाता है: हाइड्रोजन ब्रिज, आयनिक, सहसंयोजक, दाता-स्वीकर्ता बांड, वैन डेर वाल्स आसंजन बल।

समाधान में एंजाइम अणुओं के विरूपण से इसके आइसोमर्स की उपस्थिति होती है, जो तृतीयक संरचना में भिन्न होते हैं। दूसरे शब्दों में, एंजाइम सक्रिय केंद्र में शामिल अपने कार्यात्मक समूहों को उन्मुख करता है ताकि सबसे बड़ी उत्प्रेरक गतिविधि प्रकट हो। लेकिन सब्सट्रेट अणु एंजाइम के साथ बातचीत करते समय "तनाव" भी विकृत कर सकते हैं। एंजाइम-सब्सट्रेट इंटरैक्शन की ये आधुनिक अवधारणाएं ई. फिशर के पहले के प्रमुख सिद्धांत से भिन्न हैं, जो मानते थे कि सब्सट्रेट अणु एंजाइम के सक्रिय केंद्र से बिल्कुल मेल खाता है और इसे लॉक की कुंजी की तरह फिट करता है।

एंजाइम गुण

एंजाइमों की सबसे महत्वपूर्ण संपत्ति कई सैद्धांतिक रूप से संभव प्रतिक्रियाओं में से एक का अधिमान्य त्वरण है। यह सबस्ट्रेट्स को कई संभावित मार्गों से जीव के लिए परिवर्तनों की सबसे फायदेमंद श्रृंखला चुनने की अनुमति देता है।

स्थितियों के आधार पर, एंजाइम प्रत्यक्ष और विपरीत दोनों प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करने में सक्षम हैं। उदाहरण के लिए, पाइरुविक एसिड, एंजाइम लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज के प्रभाव में, किण्वन के अंतिम उत्पाद - लैक्टिक एसिड में परिवर्तित हो जाता है। वही एंजाइम रिवर्स रिएक्शन को उत्प्रेरित करता है, और इसका नाम डायरेक्ट से नहीं, बल्कि रिवर्स रिएक्शन से मिला है। दोनों प्रतिक्रियाएं शरीर में अलग-अलग परिस्थितियों में होती हैं:

एंजाइमों की यह संपत्ति बहुत व्यावहारिक महत्व की है।

एंजाइमों की एक अन्य महत्वपूर्ण संपत्ति थर्मल लायबिलिटी है, यानी तापमान परिवर्तन के लिए उच्च संवेदनशीलता। हम पहले ही कह चुके हैं कि एंजाइम प्रोटीन होते हैं। उनमें से अधिकांश के लिए, 70 डिग्री सेल्सियस से ऊपर का तापमान विकृतीकरण और गतिविधि के नुकसान का कारण बनता है। रसायन विज्ञान के पाठ्यक्रम से यह ज्ञात होता है कि तापमान में 10 डिग्री सेल्सियस की वृद्धि से प्रतिक्रिया दर में 2-3 गुना वृद्धि होती है, जो एंजाइमी प्रतिक्रियाओं के लिए विशिष्ट है, लेकिन एक निश्चित सीमा तक। 0 डिग्री सेल्सियस के करीब तापमान पर, एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाओं की दर धीमी हो जाती है। इस संपत्ति का व्यापक रूप से राष्ट्रीय अर्थव्यवस्था के विभिन्न क्षेत्रों में उपयोग किया जाता है, विशेष रूप से कृषि और चिकित्सा में। उदाहरण के लिए, किसी मरीज को किडनी ट्रांसप्लांट करने से पहले किडनी को संरक्षित करने के सभी मौजूदा तरीकों में जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं की तीव्रता को कम करने और किसी व्यक्ति को ट्रांसप्लांट करने से पहले किडनी के जीवन को बढ़ाने के लिए इस अंग को ठंडा करना शामिल है। इस तकनीक ने दुनिया में हजारों लोगों के स्वास्थ्य और जीवन को बचाया।

चावल। 2. एंजाइम गतिविधि पर पीएच का प्रभाव।

एंजाइम प्रोटीन के सबसे महत्वपूर्ण गुणों में से एक माध्यम की प्रतिक्रिया, हाइड्रोजन आयनों या हाइड्रॉक्साइड आयनों की एकाग्रता के प्रति उनकी संवेदनशीलता है। एंजाइम केवल मध्यम (पीएच) की अम्लता या क्षारीयता की एक संकीर्ण सीमा में सक्रिय होते हैं। उदाहरण के लिए, गैस्ट्रिक गुहा में पेप्सिन की गतिविधि लगभग 1-1.5 के पीएच पर अधिकतम होती है। अम्लता में कमी से पाचन क्रिया में गहरी गड़बड़ी, भोजन का अपच और गंभीर जटिलताएं होती हैं। जीव विज्ञान के पाठ्यक्रम से, आप जानते हैं कि पाचन पहले से ही मौखिक गुहा में शुरू होता है, जहां लार एमाइलेज मौजूद होता है। इसके लिए इष्टतम पीएच मान 6.8-7.4 है। पाचन तंत्र के विभिन्न एंजाइमों को पीएच इष्टतम (चित्र 2) में बड़े अंतर की विशेषता है। पर्यावरण की प्रतिक्रिया में परिवर्तन से एंजाइम अणु या यहां तक ​​कि इसके सक्रिय केंद्र पर आवेशों में परिवर्तन होता है, जिससे गतिविधि में कमी या पूर्ण हानि होती है।

अगली महत्वपूर्ण संपत्ति एंजाइम क्रिया की विशिष्टता है। कैटालेज केवल हाइड्रोजन पेरोक्साइड को तोड़ता है, यूरिया केवल यूरिया एच 2 एन-सीओ-एनएच 2 को तोड़ता है, यानी एंजाइम केवल एक सब्सट्रेट के परिवर्तन को उत्प्रेरित करता है, केवल इसका अणु इसे "पहचानता है"। इस विशिष्टता को निरपेक्ष माना जाता है। यदि एक एंजाइम एक ही कार्यात्मक समूह के साथ कई सबस्ट्रेट्स के रूपांतरण को उत्प्रेरित करता है, तो इस विशिष्टता को समूह विशिष्ट कहा जाता है। उदाहरण के लिए, फॉस्फेट फॉस्फोरिक एसिड अवशेषों के उन्मूलन को उत्प्रेरित करता है:

एक प्रकार की विशिष्टता केवल एक आइसोमर - स्टीरियो-रासायनिक विशिष्टता के लिए एंजाइम की संवेदनशीलता है।

एंजाइम विभिन्न पदार्थों की रूपांतरण दर को प्रभावित करते हैं। लेकिन कुछ पदार्थ एंजाइमों को भी प्रभावित करते हैं, नाटकीय रूप से उनकी गतिविधि को बदलते हैं। वे पदार्थ जो एन्जाइमों की क्रियाशीलता को बढ़ाते हैं, उन्हें सक्रिय करते हैं, उत्प्रेरक कहलाते हैं, और जो उन्हें रोकते हैं, अवरोधक कहलाते हैं। अवरोधक एंजाइम को अपरिवर्तनीय रूप से प्रभावित कर सकते हैं। उनकी क्रिया के बाद, एंजाइम कभी भी अपनी प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित नहीं कर सकता, क्योंकि इसकी संरचना में काफी बदलाव आएगा। इस प्रकार भारी धातुओं, अम्लों, क्षारों के लवण एंजाइम पर कार्य करते हैं। प्रतिवर्ती अवरोधक को घोल से हटाया जा सकता है और एंजाइम पुनः सक्रिय हो जाता है। इस तरह के प्रतिवर्ती निषेध अक्सर प्रतिस्पर्धी तरीके से आगे बढ़ते हैं, अर्थात, सब्सट्रेट और एक समान अवरोधक सक्रिय केंद्र के लिए लड़ते हैं। सब्सट्रेट की एकाग्रता को बढ़ाकर और सब्सट्रेट द्वारा सक्रिय केंद्र से अवरोधक को विस्थापित करके इस अवरोध को हटाया जा सकता है।

कई एंजाइमों का एक महत्वपूर्ण गुण यह है कि वे ऊतकों और कोशिकाओं में निष्क्रिय रूप में होते हैं (चित्र 3)। एंजाइमों के निष्क्रिय रूप को प्रोएंजाइम कहा जाता है। क्लासिक उदाहरण पेप्सिन या ट्रिप्सिन के निष्क्रिय रूप हैं। एंजाइमों के निष्क्रिय रूपों का अस्तित्व महान जैविक महत्व का है। यदि पेप्सिन या ट्रिप्सिन को तुरंत एक सक्रिय रूप में उत्पादित किया गया था, तो यह इस तथ्य को जन्म देगा कि, उदाहरण के लिए, पेप्सिन पेट की दीवार को "पचा" जाता है, अर्थात पेट स्वयं "पचा" जाता है। ऐसा इसलिए नहीं होता क्योंकि पेप्सिन या ट्रिप्सिन पेट की गुहा में या छोटी आंत में प्रवेश करने के बाद ही सक्रिय हो जाते हैं: गैस्ट्रिक जूस में निहित हाइड्रोक्लोरिक एसिड की क्रिया के तहत पेप्सिन से कई अमीनो एसिड निकल जाते हैं, और यह प्रोटीन को तोड़ने की क्षमता हासिल कर लेता है। और पेट स्वयं अब अपनी गुहा को अस्तर करने वाली श्लेष्मा झिल्ली द्वारा पाचक एंजाइमों की क्रिया से सुरक्षित रहता है।

चावल। 3 ट्रिप्सिनोजेन को सक्रिय ट्रिप्सिन में बदलने की योजना: ए - ट्रिप्सिनोजेन; बी - ट्रिप्सिन; 1 - पेप्टाइड टुकड़ी का स्थान; 2 - हाइड्रोजन बांड; 3 - डाइसल्फ़ाइड ब्रिज; 4 - सक्रियण के दौरान पेप्टाइड साफ हो गया।

एंजाइम सक्रियण की प्रक्रिया आमतौर पर चार तरीकों में से एक में आगे बढ़ती है, जैसा कि चित्र 4 में दिखाया गया है। पहले मामले में, एक निष्क्रिय एंजाइम से पेप्टाइड की दरार सक्रिय केंद्र को "खोलती है" और एंजाइम को सक्रिय बनाती है।

चावल। एंजाइम सक्रियण के 4 तरीके (सब्सट्रेट अणु छायांकन के साथ चिह्नित है):

1 - प्रोएंजाइम से एक छोटे से क्षेत्र (पेप्टाइड) की दरार और एक निष्क्रिय प्रोएंजाइम का एक सक्रिय एंजाइम में रूपांतरण; 2 - एसएच-समूहों से डाइसल्फ़ाइड बांडों का निर्माण, सक्रिय केंद्र को मुक्त करना; 3 - धातुओं के साथ प्रोटीन के एक कॉम्प्लेक्स का निर्माण, एंजाइम को सक्रिय करना: 4 किसी पदार्थ के साथ एंजाइम के एक कॉम्प्लेक्स का निर्माण (यह सक्रिय केंद्र तक पहुंच को मुक्त करता है)।

दूसरा रास्ता एस-एस डाइसल्फ़ाइड पुलों का निर्माण है, जो सक्रिय साइट को सुलभ बनाता है। तीसरे मामले में, एक धातु की उपस्थिति एक एंजाइम को सक्रिय करती है जो केवल इस धातु के संयोजन में काम कर सकता है। चौथा तरीका किसी पदार्थ द्वारा सक्रियण को दर्शाता है जो प्रोटीन अणु के परिधीय क्षेत्र से जुड़ता है और एंजाइम को इस तरह से विकृत करता है कि सब्सट्रेट को सक्रिय केंद्र तक पहुंच की सुविधा प्रदान करता है।

हाल के वर्षों में, एंजाइमों की गतिविधि को विनियमित करने का एक और तरीका खोजा गया था। यह पता चला कि एक एंजाइम, उदाहरण के लिए, लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज, कई आणविक रूपों में हो सकता है जो एक दूसरे से भिन्न होते हैं, हालांकि वे सभी एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं। संरचना में ऐसे विभिन्न एंजाइम अणु, जो एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं, एक ही कोशिका के अंदर भी पाए जाते हैं। उन्हें आइसोनाइजेस कहा जाता है, यानी एंजाइम आइसोमर्स। पहले से ही नामित लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज में, पांच अलग-अलग आइसोनिजाइम पाए गए हैं। एक ही एंजाइम के कई रूपों की क्या भूमिका है? जाहिरा तौर पर, शरीर कुछ विशेष रूप से महत्वपूर्ण प्रतिक्रियाओं का "बीमा" करता है, जब, जब सेल में स्थितियां बदलती हैं, तो आइसोनिजाइम का एक या दूसरा रूप काम करता है, और प्रक्रिया की आवश्यक गति और दिशा प्रदान करता है।

और एंजाइमों की एक और महत्वपूर्ण संपत्ति। वे अक्सर सेल में एक दूसरे से अलग नहीं कार्य करते हैं, लेकिन कॉम्प्लेक्स के रूप में व्यवस्थित होते हैं - एंजाइम सिस्टम (चित्र 5): पिछली प्रतिक्रिया का उत्पाद अगले के लिए सब्सट्रेट है। ये सिस्टम कोशिका झिल्ली में निर्मित होते हैं और पदार्थ का तेजी से लक्षित ऑक्सीकरण प्रदान करते हैं, इसे एंजाइम से एंजाइम में "स्थानांतरित" करते हैं। कोशिका में सिंथेटिक प्रक्रियाएं समान एंजाइम सिस्टम में होती हैं।

एंजाइम वर्गीकरण

किण्वन विज्ञान द्वारा अध्ययन किए गए प्रश्नों की सीमा विस्तृत है। स्वास्थ्य देखभाल, कृषि, सूक्ष्म जीव विज्ञान और विज्ञान और अभ्यास की अन्य शाखाओं में उपयोग किए जाने वाले एंजाइमों की संख्या बड़ी है। इसने एंजाइमी प्रतिक्रियाओं को चिह्नित करने में कठिनाइयां पैदा की, क्योंकि एक और एक ही एंजाइम को या तो सब्सट्रेट द्वारा, या उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं के प्रकार से, या एक पुराने शब्द द्वारा नामित किया जा सकता है जो साहित्य में मजबूती से स्थापित हो गया है: उदाहरण के लिए, पेप्सिन, ट्रिप्सिन , उत्प्रेरित।

चावल। 5. एक बहुएंजाइम परिसर की प्रस्तावित संरचना जो फैटी एसिड को संश्लेषित करती है (सात एंजाइम सबयूनिट सात रासायनिक प्रतिक्रियाओं के लिए जिम्मेदार हैं)।

इसलिए, 1961 में, मास्को में अंतर्राष्ट्रीय जैव रासायनिक कांग्रेस ने एंजाइमों के वर्गीकरण को मंजूरी दी, जो इस एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया के प्रकार पर आधारित है। एंजाइम के नाम में आवश्यक रूप से सब्सट्रेट का नाम होता है, अर्थात, इस एंजाइम से प्रभावित यौगिक और एंडिंग -एज़। उदाहरण के लिए, arginase arginine के हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करता है।

इस सिद्धांत के अनुसार, सभी एंजाइमों को छह वर्गों में विभाजित किया गया था।

1. ऑक्सीडोरक्टेज एंजाइम जो रेडॉक्स प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं, उदाहरण के लिए उत्प्रेरित:

2. ट्रांसफरेज - एंजाइम जो परमाणुओं या रेडिकल के हस्तांतरण को उत्प्रेरित करते हैं, उदाहरण के लिए मिथाइलट्रांसफेरेज़, एक सीएच 3 समूह को स्थानांतरित करना:

3. हाइड्रोलेस - एंजाइम जो पानी के अणुओं को जोड़कर इंट्रामोल्युलर बॉन्ड को तोड़ते हैं, जैसे फॉस्फेट:

4. Lyases - एंजाइम जो पानी के अतिरिक्त बिना सब्सट्रेट से एक या दूसरे समूह को एक गैर-हाइड्रोलाइटिक तरीके से अलग करते हैं, उदाहरण के लिए, डिकार्बोक्सिलेज द्वारा कार्बोक्सिल समूह की दरार:

5. आइसोमेरेस - एंजाइम जो एक आइसोमर के दूसरे में रूपांतरण को उत्प्रेरित करते हैं:

ग्लूकोज-6-फॉस्फेट-> ग्लूकोज-1-फॉस्फेट

6. एंजाइम जो संश्लेषण प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं, उदाहरण के लिए, अमीनो एसिड से पेप्टाइड्स का संश्लेषण। एंजाइमों के इस वर्ग को सिंथेटेस कहा जाता है।

प्रत्येक एंजाइम को चार अंकों के सिफर के साथ एन्कोड करने का प्रस्ताव दिया गया था, जहां उनमें से पहला वर्ग संख्या को दर्शाता है, और अन्य तीन एंजाइम के गुणों, इसके उपवर्ग और व्यक्तिगत कैटलॉग संख्या को अधिक विस्तार से दर्शाते हैं।

एंजाइमों के वर्गीकरण के एक उदाहरण के रूप में, हम पेप्सिन को सौंपा गया चार अंकों का कोड देते हैं - 3.4.4L। नंबर 3 एंजाइम के वर्ग को दर्शाता है - हाइड्रोलेस। पेप्टाइड हाइड्रोलिसिस के एक उपवर्ग के लिए अगला नंबर 4 कोड, यानी वे एंजाइम जो बिल्कुल पेप्टाइड बॉन्ड को हाइड्रोलाइज करते हैं। एक और संख्या 4 एक उप-उपवर्ग को दर्शाती है जिसे पेप्टिडाइल पेप्टाइड हाइड्रॉलिस कहा जाता है। इस उप-वर्ग में पहले से ही व्यक्तिगत एंजाइम शामिल हैं, और इसमें पहला पेप्सिन है, जिसे क्रमांक 1 सौंपा गया है।

तो इसका कोड निकला - 3.4.4.1। हाइड्रोलिसिस वर्ग के एंजाइमों की क्रिया के आवेदन के बिंदु चित्र 6 में दिखाए गए हैं।

चावल। 6. विभिन्न प्रोटियोलिटिक एंजाइमों द्वारा पेप्टाइड बांडों की दरार।

एंजाइम क्रिया

आमतौर पर, एंजाइम जानवरों, पौधे या सूक्ष्मजीव मूल की विभिन्न वस्तुओं से पृथक होते हैं और कोशिका और जीव के बाहर उनकी क्रिया का अध्ययन किया जाता है। एंजाइमों की क्रिया के तंत्र को समझने, उनकी संरचना का अध्ययन करने और उनके द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं की विशेषताओं को समझने के लिए ये अध्ययन बहुत महत्वपूर्ण हैं। लेकिन इस तरह से प्राप्त जानकारी को जीवित कोशिका में एंजाइमों की गतिविधि में यांत्रिक रूप से सीधे स्थानांतरित नहीं किया जा सकता है। कोशिका के बाहर, उन स्थितियों को पुन: उत्पन्न करना मुश्किल है जिनमें एंजाइम काम करता है, उदाहरण के लिए, माइटोकॉन्ड्रिया या लाइसोसोम में। इसके अलावा, यह हमेशा ज्ञात नहीं होता है कि प्रतिक्रिया में कितने उपलब्ध एंजाइम अणु शामिल हैं - सभी या केवल उनमें से कुछ।

यह लगभग हमेशा पता चलता है कि कोशिका में एक या कोई अन्य एंजाइम होता है, सामग्री सामान्य चयापचय के लिए आवश्यक मात्रा से कई गुना अधिक होती है। कोशिका के जीवन की विभिन्न अवधियों में चयापचय तीव्रता में भिन्न होता है, हालांकि, इसमें चयापचय के अधिकतम स्तर की आवश्यकता से कहीं अधिक एंजाइम होते हैं। उदाहरण के लिए, हृदय की मांसपेशियों की कोशिकाओं की संरचना में इतना साइटोक्रोम c होता है जो ऑक्सीकरण कर सकता है, हृदय की मांसपेशी द्वारा अधिकतम ऑक्सीजन खपत से 20 गुना अधिक। बाद में, ऐसे पदार्थों की खोज की गई जो कुछ एंजाइम अणुओं को "बंद" कर सकते हैं। ये तथाकथित अवरोधक कारक हैं। एंजाइमों की क्रिया के तंत्र को समझने के लिए, यह भी महत्वपूर्ण है कि कोशिका में वे न केवल घोल में हों, बल्कि कोशिका की संरचना में निर्मित हों। अब यह ज्ञात है कि कौन से एंजाइम माइटोकॉन्ड्रिया के बाहरी झिल्ली में एम्बेडेड होते हैं, कौन से आंतरिक झिल्ली में एम्बेडेड होते हैं, जो नाभिक, लाइसोसोम और अन्य उप-कोशिकीय संरचनाओं से जुड़े होते हैं।

एंजाइम का निकट "क्षेत्रीय" स्थान जो एंजाइमों की पहली प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है जो दूसरी, तीसरी और बाद की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करता है, उनकी कार्रवाई के समग्र परिणाम को दृढ़ता से प्रभावित करता है। उदाहरण के लिए, एंजाइमों की एक श्रृंखला जो इलेक्ट्रॉनों को ऑक्सीजन में स्थानांतरित करती है, माइटोकॉन्ड्रिया में निर्मित होती है - साइटोक्रोम सिस्टम। यह सब्सट्रेट के ऑक्सीकरण को ऊर्जा बनाने के लिए उत्प्रेरित करता है, जिसे एटीपी में संग्रहित किया जाता है।

जब कोशिका से एंजाइम निकाले जाते हैं, तो उनके संयुक्त कार्य का समन्वय बाधित होता है। इसलिए, वे उन संरचनाओं को नष्ट किए बिना एंजाइमों के काम का अध्ययन करने की कोशिश करते हैं जिनमें उनके अणु बने होते हैं। उदाहरण के लिए, यदि एक ऊतक खंड एक सब्सट्रेट समाधान में आयोजित किया जाता है, और फिर एक अभिकर्मक के साथ इलाज किया जाता है जो प्रतिक्रिया उत्पादों के साथ एक रंगीन परिसर देगा, तो कोशिका के दाग वाले क्षेत्र माइक्रोस्कोप में स्पष्ट रूप से दिखाई देंगे: एक एंजाइम जो cleaved इन क्षेत्रों में सब्सट्रेट स्थानीयकृत (स्थित) था। तो यह स्थापित किया गया था कि पेट पेप्सिनोजेन की कौन सी कोशिकाएं निहित हैं, जिससे एंजाइम पेप्सिन प्राप्त होता है।

अब, एक और विधि का व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है जो एंजाइमों के स्थानीयकरण को स्थापित करना संभव बनाता है - पृथक्करण सेंट्रीफ्यूजेशन। ऐसा करने के लिए, अध्ययन के तहत ऊतक (उदाहरण के लिए, प्रयोगशाला जानवरों के जिगर के टुकड़े) को कुचल दिया जाता है, और फिर सूक्रोज के समाधान में इसका एक घोल तैयार किया जाता है। मिश्रण को टेस्ट ट्यूब में स्थानांतरित किया जाता है और सेंट्रीफ्यूज में उच्च गति से काता जाता है। विभिन्न सेलुलर तत्व, उनके द्रव्यमान और आकार के आधार पर, घूर्णन के दौरान घने सुक्रोज समाधान में लगभग निम्नलिखित तरीके से वितरित किए जाते हैं:

भारी नाभिक प्राप्त करने के लिए अपेक्षाकृत कम त्वरण (कम क्रांतियों की संख्या) की आवश्यकता होती है। नाभिक के अलग होने के बाद, क्रांतियों की संख्या में वृद्धि, माइटोकॉन्ड्रिया और माइक्रोसोम क्रमिक रूप से अवक्षेपित होते हैं, और साइटोप्लाज्म प्राप्त होता है। अब प्रत्येक पृथक अंश में एंजाइम गतिविधि का अध्ययन किया जा सकता है। यह पता चला है कि अधिकांश ज्ञात एंजाइम मुख्य रूप से एक अंश या किसी अन्य में स्थानीयकृत होते हैं। उदाहरण के लिए, एंजाइम एल्डोलेस को साइटोप्लाज्म में स्थानीयकृत किया जाता है, और कैप्रोइक एसिड को ऑक्सीकरण करने वाला एंजाइम मुख्य रूप से माइटोकॉन्ड्रिया में होता है।

यदि झिल्ली, जिसमें एंजाइम एम्बेडेड होते हैं, क्षतिग्रस्त हो जाती है, तो जटिल परस्पर संबंधित प्रक्रियाएं आगे नहीं बढ़ती हैं, अर्थात प्रत्येक एंजाइम केवल स्वयं ही कार्य कर सकता है।

पौधों और सूक्ष्मजीवों की कोशिकाओं में, पशु कोशिकाओं की तरह, बहुत समान सेलुलर अंश होते हैं। उदाहरण के लिए, पादप प्लास्टिड अपने एंजाइमी सेट में माइटोकॉन्ड्रिया के समान होते हैं। सूक्ष्मजीवों में ऐसे अनाज पाए गए जो राइबोसोम से मिलते जुलते होते हैं और इनमें बड़ी मात्रा में राइबोन्यूक्लिक एसिड भी होता है। जानवरों, पौधों और माइक्रोबियल कोशिकाओं को बनाने वाले एंजाइमों का एक समान प्रभाव होता है। उदाहरण के लिए, हयालूरोनिडेस रोगाणुओं के लिए शरीर में प्रवेश करना आसान बनाता है, जिससे कोशिका भित्ति नष्ट हो जाती है। एक ही एंजाइम पशु जीवों के विभिन्न ऊतकों में पाया जाता है।

एंजाइम प्राप्त करना और उपयोग करना

एंजाइम जानवरों और पौधों के सभी ऊतकों में पाए जाते हैं। हालांकि, विभिन्न ऊतकों में एक ही एंजाइम की मात्रा और ऊतक के लिए एंजाइम के बंधन की ताकत समान नहीं होती है। इसलिए, व्यवहार में, इसकी प्राप्ति हमेशा उचित नहीं होती है।

एंजाइम प्राप्त करने का स्रोत मनुष्यों और जानवरों के पाचक रस हो सकते हैं। रस में अपेक्षाकृत कम विदेशी अशुद्धियाँ, कोशिकीय तत्व और अन्य घटक होते हैं, जिन्हें शुद्ध तैयारी प्राप्त करते समय निपटाया जाना चाहिए। ये लगभग शुद्ध एंजाइम समाधान हैं।

ऊतकों से एंजाइम प्राप्त करना अधिक कठिन होता है। ऐसा करने के लिए, ऊतक को कुचल दिया जाता है, कुचल ऊतक को रेत से रगड़कर कोशिका संरचनाओं को नष्ट कर दिया जाता है, या अल्ट्रासाउंड के साथ इलाज किया जाता है। इस मामले में, एंजाइम कोशिकाओं और झिल्ली संरचनाओं से "गिर जाते हैं"। उन्हें अब शुद्ध किया जा रहा है और एक दूसरे से अलग किया जा रहा है। शुद्धिकरण के लिए, क्रोमैटोग्राफिक कॉलम पर एंजाइमों को अलग करने की विभिन्न क्षमता, विद्युत क्षेत्र में उनकी असमान गतिशीलता, अल्कोहल, लवण, एसीटोन और अन्य विधियों के साथ उनकी वर्षा का उपयोग किया जाता है। चूंकि अधिकांश एंजाइम नाभिक, माइटोकॉन्ड्रिया, राइबोसोम या अन्य उपकोशिकीय संरचनाओं से जुड़े होते हैं, इसलिए इस अंश को पहले सेंट्रीफ्यूजेशन द्वारा अलग किया जाता है, और फिर इससे एंजाइम निकाला जाता है।

नई शुद्धि विधियों के विकास ने बहुत ही शुद्ध रूप में कई क्रिस्टलीय एंजाइम प्राप्त करना संभव बना दिया है, जिन्हें वर्षों तक संग्रहीत किया जा सकता है।

अब यह स्थापित करना संभव नहीं है कि लोगों ने पहली बार एंजाइम का उपयोग कब किया था, लेकिन यह निश्चित रूप से कहा जा सकता है कि यह एक पौधे से प्राप्त एंजाइम था। लोगों ने लंबे समय से न केवल खाद्य उत्पाद के रूप में, बल्कि पौधे की उपयोगिता पर ध्यान दिया है। उदाहरण के लिए, एंटीलिज के मूल निवासी लंबे समय से अल्सर और अन्य त्वचा की स्थिति के इलाज के लिए तरबूज के पेड़ के रस का उपयोग करते हैं।

आइए हम अब जाने-माने प्लांट बायोकैटालिस्ट्स - पपैन में से एक के उदाहरण का उपयोग करके एंजाइमों के आवेदन की शाखा और प्राप्त करने की ख़ासियत पर अधिक विस्तार से विचार करें। यह एंजाइम उष्णकटिबंधीय फलों के पेड़ पपीता के सभी भागों में दूधिया रस में पाया जाता है, एक विशाल पेड़ की तरह जड़ी बूटी जो 10 मीटर तक बढ़ती है। इसके फल खरबूजे के आकार और स्वाद में समान होते हैं और इसमें बड़ी मात्रा में एंजाइम पपैन होता है . 16 वीं शताब्दी की शुरुआत में। स्पेन के नाविकों ने इस पौधे को प्राकृतिक रूप से मध्य अमेरिका में खोजा था। फिर उसे भारत लाया गया, और वहाँ से सभी उष्णकटिबंधीय देशों में। भारत में पपीते को देखने वाले वास्को डी गामा ने इसे जीवन का स्वर्ण वृक्ष कहा और मार्को पोलो ने कहा कि पपीता "एक तरबूज है जो एक पेड़ पर चढ़ गया।" नाविकों को पता था कि पेड़ का फल स्कर्वी और पेचिश से बचाता है।

हमारे देश में, पपीता काकेशस के काला सागर तट पर, रूसी विज्ञान अकादमी के वनस्पति उद्यान में विशेष ग्रीनहाउस में बढ़ता है। एंजाइम के लिए कच्चा माल - दूध का रस - फल की त्वचा में चीरों से प्राप्त किया जाता है। फिर रस को कम तापमान (80 डिग्री सेल्सियस से अधिक नहीं) पर वैक्यूम सुखाने वाले ओवन में एक प्रयोगशाला में सुखाया जाता है। सूखे उत्पाद को जमीन पर रखा जाता है और पैराफिन से भरे एक बाँझ पैकेज में संग्रहीत किया जाता है। यह पहले से ही काफी सक्रिय दवा है। इसकी एंजाइमेटिक गतिविधि का अनुमान प्रति यूनिट समय में कैसिइन प्रोटीन की मात्रा से लगाया जा सकता है। पपैन गतिविधि की एक जैविक इकाई के लिए, एंजाइम की इतनी मात्रा ली जाती है, जो रक्त में पेश किए जाने पर, 1 किलो वजन वाले खरगोश में "डूपिंग कान" के लक्षण की उपस्थिति के लिए पर्याप्त है। यह घटना इसलिए होती है क्योंकि पपैन खरगोश के कानों में कोलेजन प्रोटीन फिलामेंट्स पर कार्य करना शुरू कर देता है।

पपैन में गुणों का एक पूरा स्पेक्ट्रम है: प्रोटीयोलाइटिक, विरोधी भड़काऊ, थक्कारोधी (रक्त के थक्के को रोकना), निर्जलीकरण, एनाल्जेसिक और जीवाणुनाशक। यह प्रोटीन को पॉलीपेप्टाइड्स और अमीनो एसिड में तोड़ देता है। इसके अलावा, यह दरार पशु और जीवाणु मूल के अन्य एंजाइमों की कार्रवाई की तुलना में अधिक गहरी होती है। पैपेन की एक विशेषता इसकी व्यापक पीएच रेंज में और बड़े तापमान में उतार-चढ़ाव में सक्रिय होने की क्षमता है, जो इस एंजाइम के व्यापक उपयोग के लिए विशेष रूप से महत्वपूर्ण और सुविधाजनक है। और अगर हम यह भी ध्यान में रखते हैं कि रक्त, यकृत, मांसपेशियों या अन्य जानवरों के ऊतकों को पपैन (पेप्सिन, ट्रिप्सिन, लिडेज) के समान एंजाइम प्राप्त करने की आवश्यकता होती है, तो पौधे एंजाइम पपैन की लाभ और आर्थिक दक्षता संदेह से परे है।

पपैन के लिए आवेदन बहुत विविध हैं। दवा में, इसका उपयोग घावों के इलाज के लिए किया जाता है, जहां यह क्षतिग्रस्त ऊतकों में प्रोटीन के टूटने को बढ़ावा देता है और घाव की सतह को साफ करता है। विभिन्न नेत्र रोगों के उपचार में पपैन अपरिहार्य है। यह दृष्टि के अंग के बादल संरचनाओं के पुनर्जीवन का कारण बनता है, जिससे वे पारदर्शी हो जाते हैं। पाचन तंत्र के रोगों में एंजाइम के सकारात्मक प्रभाव को जाना जाता है। त्वचा रोगों, जलन, साथ ही न्यूरोपैथोलॉजी, मूत्रविज्ञान और चिकित्सा की अन्य शाखाओं के उपचार के लिए पपैन के उपयोग से अच्छे परिणाम प्राप्त हुए हैं।

दवा के अलावा, इस एंजाइम की एक बड़ी मात्रा का सेवन वाइनमेकिंग और ब्रूइंग में किया जाता है। पपैन पेय की शेल्फ लाइफ को बढ़ाता है। जब पपैन के साथ संसाधित किया जाता है, तो मांस नरम और जल्दी पचने योग्य हो जाता है, उत्पादों का शेल्फ जीवन नाटकीय रूप से बढ़ जाता है। कपड़ा उद्योग में जाने वाली ऊन पपैन से उपचारित होने के बाद मुड़ी या सिकुड़ती नहीं है। हाल ही में, चमड़ा उद्योग में पपैन का उपयोग किया जाने लगा है। एंजाइम उपचार के बाद, चमड़े के उत्पाद नरम, लोचदार, मजबूत और अधिक टिकाऊ हो जाते हैं।

कुछ पहले से लाइलाज बीमारियों के गहन अध्ययन से शरीर में लापता एंजाइमों को पेश करने की आवश्यकता हुई है, जिनकी गतिविधि कम हो गई है। शरीर में लापता एंजाइमों की आवश्यक मात्रा को पेश करना या उन एंजाइमों के अणुओं को "जोड़ना" संभव होगा जो किसी अंग या ऊतक में उनकी उत्प्रेरक गतिविधि को कम कर देते हैं। लेकिन शरीर इन एंजाइमों पर विदेशी प्रोटीन के रूप में प्रतिक्रिया करता है, उन्हें अस्वीकार करता है, उनके खिलाफ एंटीबॉडी विकसित करता है, जो अंततः पेश किए गए प्रोटीन के तेजी से क्षय की ओर जाता है। कोई अपेक्षित चिकित्सीय प्रभाव नहीं होगा। भोजन के साथ एंजाइमों को पेश करना भी असंभव है, क्योंकि पाचक रस उन्हें "पचा" देंगे और कोशिकाओं और ऊतकों तक पहुंचने के बिना, वे अपनी गतिविधि खो देंगे, अमीनो एसिड में विघटित हो जाएंगे। रक्तप्रवाह में सीधे एंजाइमों की शुरूआत से ऊतक प्रोटीज द्वारा उनका विनाश होता है। स्थिर एंजाइमों का उपयोग करके इन कठिनाइयों को समाप्त करना संभव है। स्थिरीकरण का सिद्धांत एंजाइमों की कार्बनिक या अकार्बनिक प्रकृति के एक स्थिर वाहक को "बांधने" की क्षमता पर आधारित है। एक मैट्रिक्स (वाहक) के लिए एक एंजाइम के रासायनिक बंधन का एक उदाहरण उनके कार्यात्मक समूहों के बीच मजबूत सहसंयोजक बंधनों का निर्माण है। उदाहरण के लिए, मैट्रिक्स कार्यात्मक अमीनो समूहों वाला एक झरझरा ग्लास हो सकता है, जिससे एंजाइम रासायनिक रूप से "बाध्य" होता है।

एंजाइमों का उपयोग करते समय, अक्सर उनकी गतिविधियों की तुलना करना आवश्यक होता है। आप कैसे जानते हैं कि कौन सा एंजाइम अधिक सक्रिय है? विभिन्न शुद्ध तैयारियों की गतिविधि की गणना कैसे करें? हम सब्सट्रेट की मात्रा लेने के लिए एंजाइम की गतिविधि के लिए सहमत हुए, जो एक मिनट में इस एंजाइम वाले 1 ग्राम ऊतक को 25 डिग्री सेल्सियस पर बदल सकता है। एंजाइम ने जितना अधिक सब्सट्रेट संसाधित किया है, उतना ही अधिक सक्रिय है। एक ही एंजाइम की गतिविधि उम्र, लिंग, दिन के समय, शरीर की स्थिति के साथ बदलती रहती है, और अंतःस्रावी ग्रंथियों पर भी निर्भर करती है जो हार्मोन का उत्पादन करती हैं।

प्रकृति लगभग गलत नहीं है, एक जीव के जीवन भर एक ही प्रोटीन का उत्पादन करती है और पीढ़ी से पीढ़ी तक एक ही प्रोटीन के उत्पादन के बारे में इस सख्त जानकारी को प्रसारित करती है। हालांकि, कभी-कभी शरीर में एक परिवर्तित प्रोटीन दिखाई देता है, जिसमें एक या अधिक "अतिरिक्त" अमीनो एसिड होते हैं, या, इसके विपरीत, वे खो जाते हैं। ऐसी कई आणविक त्रुटियां आज ज्ञात हैं। उन्हें विभिन्न कारणों से जिम्मेदार ठहराया जा सकता है और शरीर में दर्दनाक परिवर्तन हो सकते हैं। ऐसे रोग, जिनके प्रकट होने पर असामान्य प्रोटीन अणुओं को दोष देना पड़ता है, चिकित्सा में आण्विक कहलाते हैं। उदाहरण के लिए, एक स्वस्थ व्यक्ति का हीमोग्लोबिन, जिसमें दो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं (ए और बी) होती हैं, और सिकल सेल एनीमिया वाले रोगी का हीमोग्लोबिन (एरिथ्रोसाइट में सिकल का आकार होता है) केवल β के रोगियों में भिन्न होता है। -चेन, ग्लूटामिक एसिड को वेलिन द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है। सिकल सेल एनीमिया एक वंशानुगत बीमारी है। हीमोग्लोबिन में परिवर्तन माता-पिता से संतानों को पारित किया जाता है।

एंजाइमों की गतिविधि में परिवर्तन से उत्पन्न होने वाले रोगों को fermentopathies कहा जाता है। वे आमतौर पर विरासत में मिले हैं, माता-पिता से बच्चों को पारित किए जाते हैं। उदाहरण के लिए, जन्मजात फेनिलकेटोनुरिया में, निम्नलिखित परिवर्तन बाधित होता है:

एंजाइम फेनिलएलनिन हाइड्रॉक्सिलेज की कमी के साथ, फेनिलएलनिन टाइरोसिन में परिवर्तित नहीं होता है, लेकिन जमा हो जाता है, जो कई अंगों के सामान्य कार्य में विकार का कारण बनता है, मुख्य रूप से केंद्रीय तंत्रिका तंत्र के कार्य में एक विकार। रोग बच्चे के जीवन के पहले दिनों से विकसित होता है, और इसके पहले लक्षण जीवन के छह से सात महीने तक दिखाई देते हैं। ऐसे रोगियों के रक्त और मूत्र में सामान्य की तुलना में भारी मात्रा में फेनिलएलनिन पाया जा सकता है। इस तरह की विकृति का समय पर पता लगाने और उस भोजन के सेवन में कमी, जिसमें बहुत अधिक फेनिलएलनिन होता है, का सकारात्मक चिकित्सीय प्रभाव होता है।

एक अन्य उदाहरण: बच्चों में एक एंजाइम की कमी जो गैलेक्टोज को ग्लूकोज में परिवर्तित करता है, शरीर में गैलेक्टोज के संचय की ओर जाता है, जो ऊतकों में बड़ी मात्रा में जमा होता है और यकृत, गुर्दे और आंखों को प्रभावित करता है। यदि समय पर एंजाइम की अनुपस्थिति का पता लगाया जाता है, तो बच्चे को गैलेक्टोज मुक्त आहार में स्थानांतरित कर दिया जाता है। इससे रोग के लक्षण गायब हो जाते हैं।

एंजाइम की तैयारी के अस्तित्व के कारण, प्रोटीन और न्यूक्लिक एसिड की संरचना समझ में आती है। उनके बिना, एंटीबायोटिक्स, वाइनमेकिंग, बेकिंग और विटामिन के संश्लेषण का उत्पादन असंभव है। कृषि में, विकास उत्तेजक का उपयोग किया जाता है, जो एंजाइमी प्रक्रियाओं की सक्रियता को प्रभावित करते हैं। एक ही संपत्ति में कई दवाएं होती हैं जो शरीर में एंजाइमों की गतिविधि को दबाती या सक्रिय करती हैं।

एंजाइमों के बिना, सेल में होने वाली रासायनिक प्रक्रियाओं के प्रजनन और आधुनिक औद्योगिक जैव प्रौद्योगिकी के इस आधार पर निर्माण जैसे आशाजनक क्षेत्रों के विकास की कल्पना करना असंभव है। अब तक, एक भी आधुनिक रासायनिक संयंत्र एक पौधे के साधारण पत्ते के साथ प्रतिस्पर्धा करने में सक्षम नहीं है, जिसकी कोशिकाओं में पानी और कार्बन डाइऑक्साइड से एंजाइम और सूर्य के प्रकाश की भागीदारी के साथ बड़ी संख्या में विभिन्न जटिल कार्बनिक पदार्थ संश्लेषित होते हैं। साथ ही, ऑक्सीजन, जो हमारे लिए जीवन के लिए बहुत जरूरी है, वातावरण में छोड़ी जाती है।

किण्वन विज्ञान एक युवा और होनहार विज्ञान है, जो जीव विज्ञान और रसायन विज्ञान से अलग है और हर किसी के लिए कई अद्भुत खोजों का वादा करता है जो इसे गंभीरता से लेने का निर्णय लेते हैं।

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पाचक एंजाइम- ये एक प्रोटीन प्रकृति के पदार्थ हैं, जो जठरांत्र संबंधी मार्ग में उत्पन्न होते हैं। वे भोजन के पाचन की प्रक्रिया प्रदान करते हैं और इसके अवशोषण को उत्तेजित करते हैं।

पाचन एंजाइमों का मुख्य कार्य जटिल पदार्थों का सरल लोगों में अपघटन है, जो आसानी से मानव आंत में अवशोषित हो जाते हैं।

प्रोटीन अणुओं की क्रिया पदार्थों के निम्नलिखित समूहों के उद्देश्य से होती है:

• प्रोटीन और पेप्टाइड्स;
• ओलिगो- और पॉलीसेकेराइड;
• वसा, लिपिड;
• न्यूक्लियोटाइड्स।

एंजाइमों के प्रकार

1. पेप्सिन।एंजाइम एक पदार्थ है जो पेट में उत्पन्न होता है। यह भोजन में प्रोटीन अणुओं पर कार्य करता है, उन्हें उनके प्राथमिक घटकों - अमीनो एसिड में विघटित करता है।
2. ट्रिप्सिन और काइमोट्रिप्सिन।ये पदार्थ अग्नाशयी एंजाइमों के एक समूह का हिस्सा हैं जो अग्न्याशय द्वारा निर्मित होते हैं और ग्रहणी में पहुंचाए जाते हैं। यहां वे प्रोटीन अणुओं पर भी कार्य करते हैं।
3. एमाइलेज।एक एंजाइम उन पदार्थों को संदर्भित करता है जो शर्करा (कार्बोहाइड्रेट) को विघटित करते हैं। एमाइलेज का निर्माण मुंह और छोटी आंत में होता है। यह मुख्य पॉलीसेकेराइड - स्टार्च में से एक को विघटित करता है। परिणाम एक छोटा कार्बोहाइड्रेट है जिसे माल्टोस कहा जाता है।
4. माल्टेज़।एंजाइम कार्बोहाइड्रेट पर भी कार्य करता है। इसका विशिष्ट सब्सट्रेट माल्टोस है। यह 2 ग्लूकोज अणुओं में टूट जाता है, जो आंतों की दीवार द्वारा अवशोषित होते हैं।
5. सुहरासे।प्रोटीन एक अन्य सामान्य डिसैकराइड, सुक्रोज को प्रभावित करता है, जो किसी भी उच्च कार्बोहाइड्रेट वाले भोजन में पाया जाता है। कार्बोहाइड्रेट फ्रुक्टोज और ग्लूकोज में टूट जाता है, जिसे शरीर आसानी से अवशोषित कर लेता है।
6. लैक्टेज।दूध से कार्बोहाइड्रेट पर कार्य करने वाला एक विशिष्ट एंजाइम लैक्टोज है। इसके अपघटन के दौरान, अन्य उत्पाद प्राप्त होते हैं - ग्लूकोज और गैलेक्टोज।
7. न्यूक्लीज।इस समूह के एंजाइम न्यूक्लिक एसिड - डीएनए और आरएनए पर कार्य करते हैं, जो भोजन में निहित होते हैं। उनके संपर्क में आने के बाद, पदार्थ अलग-अलग घटकों - न्यूक्लियोटाइड्स में टूट जाते हैं।
8. न्यूक्लियोटाइड्स।एंजाइमों के दूसरे समूह जो न्यूक्लिक एसिड पर कार्य करते हैं उन्हें न्यूक्लियोटिडेस कहा जाता है। वे छोटे घटक - न्यूक्लियोसाइड प्राप्त करने के लिए न्यूक्लियोटाइड को विघटित करते हैं।
9. कार्बोक्सीपेप्टिडेज़।एंजाइम छोटे प्रोटीन अणुओं - पेप्टाइड्स पर कार्य करता है। इस प्रक्रिया के परिणामस्वरूप, व्यक्तिगत अमीनो एसिड प्राप्त होते हैं।
10. लाइपेज।पदार्थ पाचन तंत्र में प्रवेश करने वाले वसा और लिपिड को तोड़ता है। इस मामले में, उनके घटक भाग बनते हैं - शराब, ग्लिसरीन और फैटी एसिड।

पाचन एंजाइमों की कमी

पाचन एंजाइमों का अपर्याप्त उत्पादन एक गंभीर समस्या है जिसके लिए चिकित्सा ध्यान देने की आवश्यकता होती है। अंतर्जात एंजाइमों की एक छोटी मात्रा के साथ, मानव आंत में भोजन सामान्य रूप से पचने में सक्षम नहीं होगा।

यदि पदार्थ पच नहीं रहे हैं, तो वे आंतों में अवशोषित नहीं हो सकते हैं। पाचन तंत्र केवल कार्बनिक अणुओं के छोटे टुकड़ों को आत्मसात करने में सक्षम है। बड़े घटक जो भोजन का हिस्सा हैं, वे मनुष्यों को लाभ नहीं पहुंचा पाएंगे। नतीजतन, शरीर कुछ पदार्थों की कमी का विकास कर सकता है।

कार्बोहाइड्रेट या वसा की कमी इस तथ्य को जन्म देगी कि शरीर जोरदार गतिविधि के लिए "ईंधन" खो देगा। प्रोटीन की कमी से मानव शरीर निर्माण सामग्री से वंचित हो जाता है, जो अमीनो एसिड होते हैं। इसके अलावा, अपच से मल के चरित्र में परिवर्तन होता है, जो चरित्र पर प्रतिकूल प्रभाव डाल सकता है।

कारण

• आंतों और पेट में भड़काऊ प्रक्रियाएं;
• खाने के विकार (अधिक भोजन, अपर्याप्त गर्मी उपचार);
• चयापचय संबंधी रोग;
• अग्नाशयशोथ और अग्न्याशय के अन्य रोग;
• जिगर और पित्त पथ को नुकसान;
• एंजाइम प्रणाली के जन्मजात विकृति;
• पश्चात के परिणाम (पाचन तंत्र के हिस्से को हटाने के कारण एंजाइम की कमी);
• पेट और आंतों पर औषधीय प्रभाव;
• गर्भावस्था;

लक्षण

अपर्याप्त पाचन का दीर्घकालिक संरक्षण शरीर में पोषक तत्वों के कम सेवन से जुड़े सामान्य लक्षणों की उपस्थिति के साथ होता है। इस समूह में निम्नलिखित नैदानिक ​​​​अभिव्यक्तियाँ शामिल हैं:

• सामान्य कमज़ोरी;
• प्रदर्शन में कमी;
• सरदर्द;
• निद्रा संबंधी परेशानियां;
• बढ़ी हुई चिड़चिड़ापन;
• गंभीर मामलों में, लोहे के अपर्याप्त अवशोषण के कारण एनीमिया के लक्षण।

अतिरिक्त पाचक एंजाइम

अग्नाशयशोथ जैसी बीमारी में पाचक एंजाइमों की अधिकता अक्सर देखी जाती है। स्थिति अग्न्याशय की कोशिकाओं द्वारा इन पदार्थों के अतिउत्पादन और आंत में उनके उत्सर्जन के उल्लंघन से जुड़ी है। इस संबंध में, एंजाइम की कार्रवाई के कारण अंग के ऊतक में सक्रिय सूजन विकसित होती है।

अग्नाशयशोथ के लक्षणों में शामिल हो सकते हैं:

• पेट में गंभीर दर्द;
• जी मिचलाना;
• सूजन;
• कुर्सी की प्रकृति का उल्लंघन।

रोगी की स्थिति में सामान्य गिरावट अक्सर विकसित होती है। सामान्य कमजोरी, चिड़चिड़ापन दिखाई देता है, शरीर का वजन कम हो जाता है, सामान्य नींद बाधित हो जाती है।

पाचन एंजाइमों के संश्लेषण में असामान्यताओं की पहचान कैसे करें?

एंजाइम विकारों के लिए चिकित्सा के मूल सिद्धांत

पाचक एंजाइमों के उत्पादन में बदलाव चिकित्सकीय ध्यान देने का एक कारण है। एक व्यापक परीक्षा के बाद, डॉक्टर विकार का कारण निर्धारित करेगा और उचित उपचार निर्धारित करेगा। पैथोलॉजी से अपने आप से लड़ने की अनुशंसा नहीं की जाती है।

उचित पोषण उपचार का एक महत्वपूर्ण घटक है। रोगी को एक उपयुक्त आहार दिया जाता है, जिसका उद्देश्य भोजन के पाचन को सुगम बनाना है। अधिक खाने से बचना चाहिए, क्योंकि इससे आंतों में जलन होती है। प्रतिस्थापन उपचार सहित मरीजों को ड्रग थेरेपी निर्धारित की जाती है।

विशिष्ट एजेंट और उनकी खुराक का चयन डॉक्टर द्वारा किया जाता है।

एक प्रोटीन प्रकृति के कार्बनिक पदार्थ, जो कोशिकाओं में संश्लेषित होते हैं और कई बार रासायनिक परिवर्तनों से गुजरे बिना उनमें होने वाली प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं। वे पदार्थ जिनका एक समान प्रभाव होता है, निर्जीव प्रकृति में मौजूद होते हैं और उत्प्रेरक कहलाते हैं। एंजाइम (अक्षांश से।किण्वक - किण्वन, खमीर) को कभी-कभी एंजाइम कहा जाता है (ग्रीक से। hi - अंदर, ज़ाइम - खमीर)। सभी जीवित कोशिकाओं में एंजाइमों का एक बहुत बड़ा समूह होता है, जिसकी उत्प्रेरक गतिविधि पर कोशिकाओं की कार्यप्रणाली निर्भर करती है। कोशिका में होने वाली कई अलग-अलग प्रतिक्रियाओं में से लगभग हर एक को एक विशिष्ट एंजाइम की भागीदारी की आवश्यकता होती है। एंजाइमों के रासायनिक गुणों और उनके द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रियाओं का अध्ययन जैव रसायन - एंजाइमोलॉजी के एक विशेष, बहुत महत्वपूर्ण क्षेत्र में लगा हुआ है।

कई एंजाइम एक कोशिका में एक मुक्त अवस्था में होते हैं, जो केवल साइटोप्लाज्म में घुल जाते हैं; अन्य जटिल, उच्च संगठित संरचनाओं से जुड़े हैं। ऐसे एंजाइम भी होते हैं जो सामान्य रूप से कोशिका के बाहर होते हैं; इस प्रकार, एंजाइम जो स्टार्च और प्रोटीन के टूटने को उत्प्रेरित करते हैं, अग्न्याशय द्वारा आंतों में स्रावित होते हैं। एंजाइम और कई सूक्ष्मजीव स्रावित होते हैं।

एंजाइमों पर पहला डेटा किण्वन और पाचन की प्रक्रियाओं के अध्ययन में प्राप्त किया गया था। एल पाश्चर ने किण्वन के अध्ययन में एक महान योगदान दिया, लेकिन उनका मानना ​​​​था कि केवल जीवित कोशिकाएं ही संबंधित प्रतिक्रियाओं को अंजाम दे सकती हैं। 20 वीं सदी की शुरुआत में। ई। बुचनर ने दिखाया कि कार्बन डाइऑक्साइड और एथिल अल्कोहल के निर्माण के साथ सुक्रोज के किण्वन को सेल-फ्री यीस्ट एक्सट्रैक्ट द्वारा उत्प्रेरित किया जा सकता है। इस महत्वपूर्ण खोज ने सेलुलर एंजाइमों के अलगाव और अध्ययन को प्रेरित किया। 1926 में, कॉर्नेल विश्वविद्यालय (यूएसए) के जे. सैमनर ने यूरिया को अलग कर दिया; यह लगभग शुद्ध रूप में प्राप्त होने वाला पहला एंजाइम था। तब से, 700 से अधिक एंजाइमों की खोज की गई है और उन्हें अलग किया गया है, लेकिन जीवित जीवों में उनमें से कई अधिक हैं। अलग-अलग एंजाइमों के गुणों की पहचान, अलगाव और अध्ययन आधुनिक एंजाइमोलॉजी के केंद्र में हैं।

ऊर्जा रूपांतरण की मूलभूत प्रक्रियाओं में शामिल एंजाइम, जैसे कि शर्करा का टूटना, उच्च-ऊर्जा यौगिक एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट (एटीपी) का निर्माण और हाइड्रोलिसिस, सभी प्रकार की कोशिकाओं - जानवरों, पौधों, बैक्टीरिया में मौजूद होते हैं। हालांकि, ऐसे एंजाइम होते हैं जो केवल कुछ जीवों के ऊतकों में उत्पन्न होते हैं। इस प्रकार, सेल्युलोज के संश्लेषण में शामिल एंजाइम पौधे में पाए जाते हैं, लेकिन पशु कोशिकाओं में नहीं। इस प्रकार, कुछ प्रकार की कोशिकाओं के लिए विशिष्ट "सार्वभौमिक" एंजाइम और एंजाइम के बीच अंतर करना महत्वपूर्ण है। सामान्यतया, एक कोशिका जितनी अधिक विशिष्ट होती है, उतनी ही अधिक संभावना होती है कि वह किसी विशेष कोशिकीय कार्य को करने के लिए आवश्यक एंजाइमों के समूह को संश्लेषित करती है।

एंजाइम और पाचन. एंजाइम पाचन प्रक्रिया में आवश्यक भागीदार होते हैं। केवल कम आणविक भार यौगिक आंतों की दीवार से गुजर सकते हैं और रक्तप्रवाह में प्रवेश कर सकते हैं, इसलिए खाद्य घटकों को पहले से छोटे अणुओं में तोड़ दिया जाना चाहिए। यह प्रोटीन के अमीनो एसिड, स्टार्च से शर्करा, वसा से फैटी एसिड और ग्लिसरॉल के एंजाइमेटिक हाइड्रोलिसिस (ब्रेकडाउन) के दौरान होता है। प्रोटीन हाइड्रोलिसिस पेट में पाए जाने वाले एंजाइम पेप्सिन द्वारा उत्प्रेरित होता है। अग्न्याशय द्वारा कई अत्यधिक प्रभावी पाचन एंजाइम आंतों में स्रावित होते हैं। ये ट्रिप्सिन और काइमोट्रिप्सिन हैं, जो प्रोटीन को हाइड्रोलाइज करते हैं; लाइपेस जो वसा को तोड़ता है; एमाइलेज, जो स्टार्च के टूटने को उत्प्रेरित करता है। पेप्सिन, ट्रिप्सिन और काइमोट्रिप्सिन तथाकथित रूप में निष्क्रिय रूप में स्रावित होते हैं। ज़ाइमोजेन्स (एंजाइम), और केवल पेट और आंतों में सक्रिय हो जाते हैं। यह बताता है कि ये एंजाइम अग्न्याशय और पेट में कोशिकाओं को नष्ट क्यों नहीं करते हैं। पेट और आंतों की दीवारें पाचक एंजाइमों और बलगम की एक परत से सुरक्षित रहती हैं। कई महत्वपूर्ण पाचन एंजाइम छोटी आंत में कोशिकाओं द्वारा स्रावित होते हैं।

घास या घास जैसे पौधों के खाद्य पदार्थों में संग्रहीत अधिकांश ऊर्जा सेल्यूलोज में केंद्रित होती है, जो एंजाइम सेल्युलेस द्वारा टूट जाती है। शाकाहारियों के शरीर में, यह एंजाइम संश्लेषित नहीं होता है, और जुगाली करने वाले, जैसे मवेशी और भेड़, सेल्यूलोज युक्त भोजन केवल इसलिए खा सकते हैं क्योंकि सेल्युलेस सूक्ष्मजीवों द्वारा निर्मित होता है जो पेट के पहले भाग - रुमेन को आबाद करते हैं। सूक्ष्मजीवों की सहायता से दीमक में भोजन भी पचता है।

भोजन, दवा, रसायन और कपड़ा उद्योगों में एंजाइमों का उपयोग किया जाता है। एक उदाहरण पपीते से प्राप्त एक पौधे-आधारित एंजाइम है और मांस को कोमल बनाने के लिए उपयोग किया जाता है। वाशिंग पाउडर में एंजाइम भी मिलाए जाते हैं।

दवा और कृषि में एंजाइम. सभी सेलुलर प्रक्रियाओं में एंजाइमों की महत्वपूर्ण भूमिका के बारे में जागरूकता ने दवा और कृषि में उनके व्यापक उपयोग को जन्म दिया है। किसी भी पौधे और पशु जीव का सामान्य कामकाज एंजाइमों के प्रभावी कार्य पर निर्भर करता है। कई जहरीले पदार्थों (जहर) की क्रिया एंजाइमों को बाधित करने की उनकी क्षमता पर आधारित होती है; कई दवाओं का समान प्रभाव होता है। अक्सर, किसी दवा या जहरीले पदार्थ के प्रभाव का पता शरीर में एक निश्चित एंजाइम के काम पर या एक विशेष ऊतक में उसके चयनात्मक प्रभाव से लगाया जा सकता है। उदाहरण के लिए, सैन्य उद्देश्यों के लिए विकसित शक्तिशाली ऑर्गनोफॉस्फेट कीटनाशकों और तंत्रिका गैसों का एंजाइमों के काम को अवरुद्ध करके उनका विनाशकारी प्रभाव होता है - मुख्य रूप से कोलिनेस्टरेज़, जो तंत्रिका आवेगों के संचरण में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।

यह समझने के लिए कि दवाएं एंजाइम सिस्टम पर कैसे कार्य करती हैं, यह देखने में मददगार है कि कुछ एंजाइम अवरोधक कैसे काम करते हैं। कई अवरोधक एंजाइम की सक्रिय साइट से जुड़ते हैं - वही जिसके साथ सब्सट्रेट इंटरैक्ट करता है। ऐसे अवरोधकों में, सबसे महत्वपूर्ण संरचनात्मक विशेषताएं सब्सट्रेट की संरचनात्मक विशेषताओं के करीब होती हैं, और यदि सब्सट्रेट और अवरोधक दोनों प्रतिक्रिया माध्यम में मौजूद हैं, तो उनके बीच एंजाइम को बांधने के लिए प्रतिस्पर्धा होती है; सब्सट्रेट की सांद्रता जितनी अधिक होगी, उतनी ही सफलतापूर्वक यह अवरोधक के साथ प्रतिस्पर्धा करेगा। एक अन्य प्रकार के अवरोधक एंजाइम अणु में गठनात्मक परिवर्तन को प्रेरित करते हैं, जिसमें कार्यात्मक रूप से महत्वपूर्ण रासायनिक समूह शामिल होते हैं। अवरोधकों की क्रिया के तंत्र का अध्ययन करने से रसायनज्ञों को नई दवाएं बनाने में मदद मिलती है।

कुछ एंजाइम और उनकी उत्प्रेरित प्रतिक्रियाएं
रासायनिक प्रतिक्रिया का प्रकार	एनजाइम	एक स्रोत	उत्प्रेरित प्रतिक्रिया 1)
हाइड्रोलिसिस	ट्रिप्सिन	छोटी आंत	प्रोटीन + एच 2 ओ ® विभिन्न पॉलीपेप्टाइड्स
हाइड्रोलिसिस	बी-एमाइलेज	गेहूं, जौ, शकरकंद आदि।	स्टार्च + एच 2 ओ ® स्टार्च हाइड्रोलाइज़ेट + माल्टोस
हाइड्रोलिसिस	थ्रोम्बिन	खून	फाइब्रिनोजेन + एच 2 ओ ® फाइब्रिन + 2 पॉलीपेप्टाइड्स
हाइड्रोलिसिस	लाइपेस	आंतों, उच्च वसा वाले बीज, सूक्ष्मजीव	वसा + एच 2 ओ ® फैटी एसिड + ग्लिसरीन
हाइड्रोलिसिस	Alkaline फॉस्फेट	लगभग सभी सेल	कार्बनिक फॉस्फेट + एच 2 ओ ® डीफॉस्फोराइलेटेड उत्पाद + अकार्बनिक फॉस्फेट
हाइड्रोलिसिस	यूरियाज़ा	कुछ पादप कोशिकाएँ और सूक्ष्मजीव	यूरिया + एच 2 ओ ® अमोनिया +कार्बन डाईऑक्साइड
फॉस्फोरोलिसिस	phosphorylase	पॉलीसेकेराइड युक्त पशु और पौधे के ऊतक	पॉलीसेकेराइड (स्टार्च या ग्लाइकोजन सेएनग्लूकोज अणु) + अकार्बनिकफास्फेट ग्लूकोज-1-फॉस्फेट+ पॉलीसेकेराइड ( एन – 1ग्लूकोज इकाइयां)
डिकार्बोजाइलेशन	डीकार्बाक्सिलेज	खमीर, कुछ पौधे और सूक्ष्मजीव	पाइरुविक एसिड ® एसीटैल्डिहाइड + कार्बन डाइऑक्साइड
वाष्पीकरण	एल्डोलेस		2 ट्रायोज फॉस्फेट हेक्सोज डाइफॉस्फेट
वाष्पीकरण	ऑक्सालोसेटेट ट्रांससेटाइलेस	बहुत	ऑक्सैलोएसेटिक एसिड + एसिटाइल कोएंजाइम एनींबू एसिड+ कोएंजाइम ए
आइसोमराइज़ेशन	फॉस्फोहेक्सोज आइसोमेरेज़	भी	ग्लूकोज 6 फॉस्फेट फ्रुक्टोज-6-फॉस्फेट
हाइड्रेशन	फ़ुमराज़ा	बहुत	फ्युमेरिक अम्ल+ एच 2 ओ सेब का अम्ल
हाइड्रेशन	कार्बोनिक एनहाइड्रेज़	विभिन्न पशु ऊतक; हरी पत्तियां	कार्बन डाईऑक्साइड+ एच 2 ओ कार्बोनिक एसिड
फास्फारिलीकरण	पाइरूवेट किनेज	लगभग सभी (या सभी) सेल	एटीपी + पाइरुविक एसिड फ़ॉस्फ़ीनोलपाइरुविकएसिड + एडीपी
फॉस्फेट समूह स्थानांतरण	फॉस्फोग्लुकोम्यूटेज	सभी पशु कोशिकाएं; कई पौधे और सूक्ष्मजीव	ग्लूकोज-1-फॉस्फेट ग्लूकोज 6 फॉस्फेट
पुनर्मूल्यांकन	ट्रांज़ैमिनेज़	अधिकांश कोशिकाएं	एसपारटिक एसिड + पाइरुविक एसिड ओक्सैलोएसिटिकअम्ल + ऐलेनिन
संश्लेषण एटीपी हाइड्रोलिसिस के साथ युग्मित	ग्लूटामाइन सिंथेटेज़	बहुत	ग्लूटामिक एसिड + अमोनिया + एटीपी ग्लूटामाइन + एडीपी + अकार्बनिक फॉस्फेट
ऑक्सीकरण न्यूनीकरण	साइटोक्रोम ऑक्सीडेज	सभी पशु कोशिकाएं, कई पौधे और सूक्ष्मजीव	हे 2 + कम साइटोक्रोम सी ® ऑक्सीकृत साइटोक्रोम सी+ एच 2 ओ
ऑक्सीकरण न्यूनीकरण	एस्कॉर्बिक एसिड ऑक्सीडेज	कई पौधे कोशिकाएं	विटामिन सी+ हे 2 ® डीहाइड्रोस्कॉर्बिक एसिड + हाइड्रोजन पेरोक्साइड
ऑक्सीकरण न्यूनीकरण	साइटोक्रोम सीरिडक्टेस	सभी पशु कोशिकाएं; कई पौधे और सूक्ष्मजीव	के ऊपर · एच (कम कोएंजाइम) + ऑक्सीकृत साइटोक्रोमसी ® कम साइटोक्रोमसी + एनएडी (ऑक्सीडाइज्ड कोएंजाइम)
ऑक्सीकरण न्यूनीकरण	लैक्टेट डीहाइड्रोजिनेज	अधिकांश जानवरगोंद - वर्तमान; कुछ पौधे और सूक्ष्मजीव	लैक्टिक एसिड + एनएडी (ऑक्सीडाइज्ड कोएंजाइम) पाइरुविकअम्ल + NAD · एच (पुनर्प्राप्त .)कोएंजाइम)
1) एक तीर का मतलब है कि प्रतिक्रिया वास्तव में एक दिशा में जा रही है, और दोहरे तीर का मतलब है कि प्रतिक्रिया प्रतिवर्ती है।

साहित्य

फोर्स्ट ई. एंजाइमों की क्रिया की संरचना और तंत्र ... एम।, 1980
स्ट्रायर एल. जीव रसायन , वॉल्यूम 1 (पी। 104-131), वॉल्यूम 2 ​​(पी। 23-94)। एम., 1984-1985
मरे आर।, ग्रेनर डी।, मेयस पी।, रोडवेल डब्ल्यू।मानव जैव रसायन , टी। 1. एम।, 1993