Portalda reklam

Bədəndə fermentlərin necə əmələ gəldiyi. salam tələbə. Fermentlər elminin inkişaf tarixi

Fermentlər təbiətin müxtəlif kimyəvi proseslər üçün katalizator rolunu təyin etdiyi xüsusi bir zülal növüdür.

Bu termin daim eşidilir, lakin hər kəs bir fermentin və ya fermentin nə olduğunu, bu maddənin hansı funksiyaları yerinə yetirdiyini, həmçinin fermentlərin fermentlərdən necə fərqləndiyini və ümumiyyətlə fərqlənib-fərqlənmədiyini başa düşmür. Bütün bunları indi öyrənəcəyik.

Bu maddələr olmasaydı, nə insanlar, nə də heyvanlar qidaları həzm edə bilməzdilər. Gündəlik həyatda fermentlərin istifadəsinə ilk dəfə olaraq, bəşəriyyət 5 min ildən çox əvvəl, əcdadlarımızın südü heyvanların mədələrindən "qabda" saxlamağı öyrəndiyi vaxta müraciət etdi. Belə şəraitdə şirənin təsiri ilə süd pendirə çevrilirdi. Bu, fermentin bioloji prosesləri sürətləndirən katalizator kimi işinin yalnız bir nümunəsidir. Bu gün fermentlər sənayedə əvəzolunmazdır, şəkər, marqarin, yoqurt, pivə, dəri, tekstil, spirt və hətta beton istehsalı üçün vacibdir. Bu faydalı maddələr yuyucu və yuyucu tozların tərkibində də var - aşağı temperaturda ləkələri çıxarmağa kömək edir.

Kəşf tarixi

Yunan dilindən tərcümədə ferment "maya" deməkdir. Bəşəriyyət isə bu maddənin kəşfinə görə 16-cı əsrdə yaşamış hollandiyalı Yan Baptist Van Helmonta borcludur. Bir vaxtlar o, spirtli fermentasiya ilə çox maraqlandı və tədqiqatlar zamanı bu prosesi sürətləndirən naməlum bir maddə tapdı. Hollandiyalı bunu fermentum adlandırdı, yəni "fermentasiya". Sonra, təxminən üç əsr sonra, fransız Lui Paster də fermentasiya proseslərini müşahidə edərək, fermentlərin canlı hüceyrənin maddələrindən başqa bir şey olmadığı qənaətinə gəldi. Və bir müddət sonra alman Eduard Buxner mayadan ferment çıxararaq bu maddənin canlı orqanizm olmadığını müəyyən etdi. O, ona öz adını da qoyub - "zymaza". Bir neçə il sonra başqa bir alman olan Willy Kuehne bütün protein katalizatorlarını iki qrupa bölməyi təklif etdi: fermentlər və fermentlər. Üstəlik, hərəkətləri canlı orqanizmlərdən kənarda yayılan "maya" adlandırmağı təklif edən ikinci müddət. Və yalnız 1897-ci ildə bütün elmi mübahisələrə son qoyuldu: hər iki termini (ferment və ferment) mütləq sinonim kimi istifadə etmək qərara alındı.

Struktur: minlərlə amin turşusu zənciri

Bütün fermentlər zülaldır, lakin bütün zülallar ferment deyil. Digər zülallar kimi fermentlər də ibarətdir. Və maraqlısı odur ki, hər bir ferment yaratmaq üçün ipə mirvari kimi bükülmüş yüzdən milyona qədər amin turşusu alır. Ancaq bu ip heç vaxt düz deyil - adətən yüzlərlə dəfə bükülür. Beləliklə, hər bir ferment üçün unikal üçölçülü struktur yaradılır. Bu arada, ferment molekulu nisbətən böyük bir formasiyadır və onun strukturunun yalnız kiçik bir hissəsi, sözdə aktiv mərkəz biokimyəvi reaksiyalarda iştirak edir.

Hər bir amin turşusu başqa bir xüsusi kimyəvi bağ növünə bağlanır və hər bir fermentin özünəməxsus amin turşusu ardıcıllığı var. Onların əksəriyyətini yaratmaq üçün təxminən 20 növ amin maddələrindən istifadə olunur. Amin turşusu ardıcıllığında baş verən kiçik dəyişikliklər belə fermentin görünüşünü və "istedadlarını" kəskin şəkildə dəyişə bilər.

Biokimyəvi xassələri

Təbiətdə fermentlərin iştirakı ilə çoxlu sayda reaksiyalar baş versə də, onların hamısını 6 kateqoriyaya bölmək olar. Müvafiq olaraq, bu altı reaksiyanın hər biri müəyyən bir növ fermentin təsiri altında davam edir.

Fermentlərin iştirak etdiyi reaksiyalar:

  1. Oksidləşmə və reduksiya.

Bu reaksiyalarda iştirak edən fermentlərə oksidoreduktazalar deyilir. Nümunə olaraq, spirt dehidrogenazların ilkin spirtləri aldehidlərə necə çevirdiyini xatırlaya bilərik.

  1. Qrup köçürmə reaksiyası.

Bu reaksiyaların baş verdiyi fermentlərə transferazlar deyilir. Onlar funksional qrupları bir molekuldan digərinə köçürmək qabiliyyətinə malikdirlər. Bu, məsələn, alanin aminotransferazaları alfa-amino qruplarını alanin və aspartat arasında hərəkət etdirdikdə baş verir. Həmçinin, transferazlar fosfat qruplarını ATP və digər birləşmələr arasında hərəkət etdirir və qlükoza qalıqlarından disakaridlər yaradır.

  1. Hidroliz.

Reaksiyada iştirak edən hidrolazlar su elementləri əlavə edərək tək bağları qıra bilirlər.

  1. İkiqat bağ yaradın və ya çıxarın.

Qeyri-hidrolitik şəkildə bu tip reaksiya liyazın iştirakı ilə baş verir.

  1. Funksional qrupların izomerləşdirilməsi.

Bir çox kimyəvi reaksiyalarda funksional qrupun mövqeyi molekul daxilində dəyişir, lakin molekulun özü reaksiya başlamazdan əvvəl olan eyni sayda və tip atomlardan ibarətdir. Başqa sözlə, substrat və reaksiya məhsulu izomerlərdir. Bu növ transformasiya izomeraza fermentlərinin təsiri altında mümkündür.

  1. Su elementinin aradan qaldırılması ilə vahid bağın formalaşması.

Hidrolazalar molekula su elementləri əlavə edərək bağı qırırlar. Liazlar, funksional qruplardan sulu hissəni çıxararaq reaksiyanı tərsinə çevirir. Beləliklə, sadə bir əlaqə yaradılır.

Bədəndə necə işləyirlər

Fermentlər hüceyrələrdə faktiki olaraq bütün kimyəvi reaksiyaları sürətləndirir. Onlar insanlar üçün həyati əhəmiyyət kəsb edir, həzmi asanlaşdırır və maddələr mübadiləsini sürətləndirir.

Bu maddələrdən bəziləri böyük ölçülü molekulları bədənin həzm edə biləcəyi daha kiçik "hissələrə" parçalamağa kömək edir. Digərləri, əksinə, kiçik molekulları bağlayır. Lakin fermentlər, elmi desək, yüksək seçicidir. Bu o deməkdir ki, bu maddələrin hər biri yalnız müəyyən bir reaksiyanı sürətləndirməyə qadirdir. Fermentlərin "işlədiyi" molekullara substrat deyilir. Substratlar, öz növbəsində, aktiv mərkəz adlanan fermentin bir hissəsi ilə bir əlaqə yaradır.

Fermentlərin və substratların qarşılıqlı təsirinin xüsusiyyətlərini izah edən iki prinsip var. "Açar kilidi" adlanan modeldə fermentin aktiv mərkəzi substratda ciddi şəkildə müəyyən edilmiş konfiqurasiyanın yerini tutur. Başqa bir modelə görə, reaksiyanın hər iki iştirakçısı, aktiv mərkəz və substrat birləşmək üçün formalarını dəyişir.

Qarşılıqlı təsir hansı prinsiplə baş verirsə, nəticə həmişə eyni olur - fermentin təsiri altında reaksiya dəfələrlə daha sürətli gedir. Bu qarşılıqlı təsir nəticəsində daha sonra fermentdən ayrılan yeni molekullar "doğulur". Və katalizator maddəsi öz işini görməyə davam edir, lakin digər hissəciklərin iştirakı ilə.

Hiper və hipoaktivlik

Fermentlərin öz funksiyalarını yanlış intensivlikdə yerinə yetirdiyi vaxtlar olur. Həddindən artıq aktivlik reaksiya məhsulunun həddindən artıq formalaşmasına və substratın çatışmazlığına səbəb olur. Nəticə sağlamlığın pisləşməsi və ciddi xəstəlikdir. Ferment hiperaktivliyinin səbəbi ya genetik pozğunluq, ya da vitaminlərin çoxluğu ola bilər və ya reaksiyada istifadə olunur.

Fermentlərin hipoaktivliyi hətta, məsələn, fermentlər bədəndən toksinləri çıxarmadıqda və ya ATP çatışmazlığı olduqda ölümə səbəb ola bilər. Bu vəziyyətin səbəbi də mutasiyaya uğramış genlər və ya əksinə, hipovitaminoz və digər qida maddələrinin çatışmazlığı ola bilər. Bundan əlavə, aşağı bədən istiliyi də fermentlərin fəaliyyətini yavaşlatır.

Katalizator və daha çox

Bu gün fermentlərin faydaları haqqında çox eşidirsiniz. Bəs bədənimizin fəaliyyətinin asılı olduğu bu maddələr hansılardır?

Fermentlər həyat dövrü doğum və ölüm çərçivəsi ilə müəyyən edilməyən bioloji molekullardır. Onlar yalnız həll olunana qədər bədəndə işləyirlər. Bir qayda olaraq, bu, digər fermentlərin təsiri altında baş verir.

Biyokimyəvi reaksiya zamanı onlar son məhsulun bir hissəsinə çevrilmirlər. Reaksiya başa çatdıqdan sonra ferment substratı tərk edir. Bundan sonra maddə yenidən işə başlamağa hazırdır, lakin fərqli bir molekulda. Və bu, bədənin ehtiyac duyduğu müddətcə davam edir.

Fermentlərin unikallığı ondan ibarətdir ki, onların hər biri ona verilmiş yalnız bir funksiyanı yerinə yetirir. Bioloji reaksiya yalnız ferment onun üçün düzgün substrat tapdıqda baş verir. Bu qarşılıqlı əlaqə açarın və kilidin işləmə prinsipi ilə müqayisə edilə bilər - yalnız düzgün seçilmiş elementlər "işləyə" bilər. Başqa bir xüsusiyyət: onlar aşağı temperaturda və orta pH-da işləyə bilirlər və katalizator kimi digər kimyəvi maddələrdən daha sabitdirlər.

Fermentlər katalizator kimi metabolik prosesləri və digər reaksiyaları sürətləndirir.

Tipik olaraq, bu proseslər hər birinin işləməsi üçün xüsusi bir ferment tələb edən xüsusi mərhələlərdən ibarətdir. Bu olmadan transformasiya və ya sürətlənmə dövrü tamamlana bilməz.

Fermentlərin bütün funksiyalarından bəlkə də ən yaxşısı katalizator funksiyasıdır. Bu o deməkdir ki, fermentlər kimyəvi reagentləri elə birləşdirir ki, məhsulun daha sürətli formalaşması üçün tələb olunan enerji xərcləri azalsın. Bu maddələr olmasaydı, kimyəvi reaksiyalar yüzlərlə dəfə yavaş gedərdi. Lakin fermentlərin qabiliyyətləri bununla məhdudlaşmır. Bütün canlı orqanizmlər həyatı davam etdirmək üçün lazım olan enerjini ehtiva edir. Adenozin trifosfat və ya ATP, hüceyrələri enerji ilə təmin edən bir növ doldurulmuş batareyadır. Ancaq fermentlər olmadan ATP-nin işləməsi mümkün deyil. ATP istehsal edən əsas ferment sintazadır. Enerjiyə çevrilən hər bir qlükoza molekulu üçün sintaza təxminən 32-34 ATP molekulu istehsal edir.

Bundan əlavə, fermentlər (lipaz, amilaza, proteaz) tibbdə fəal şəkildə istifadə olunur. Xüsusilə, onlar həzmsizliyin müalicəsində istifadə olunan "Festal", "Mezim", "Panzinorm", "Pankreatin" kimi fermentativ preparatların tərkib hissəsi kimi xidmət edir. Ancaq bəzi fermentlər qan dövranı sisteminə də təsir edə bilər (qan laxtalarını həll edir), irinli yaraların sağalmasını sürətləndirir. Və hətta antikanser terapiyasında fermentlər də istifadə olunur.

Fermentin aktivliyini təyin edən amillər

Bir ferment reaksiyaları dəfələrlə sürətləndirməyə qadir olduğundan, onun fəaliyyəti inqilabların sayı ilə müəyyən edilir. Bu termin 1 ferment molekulunun 1 dəqiqə ərzində çevrilə bildiyi substrat (reaktiv) molekulların sayını ifadə edir. Bununla belə, reaksiya sürətini təyin edən bir sıra amillər var:

  1. Substrat konsentrasiyası.

Substratın konsentrasiyasının artması reaksiyanın sürətlənməsinə səbəb olur. Aktiv maddənin molekulları nə qədər çox olarsa, reaksiya bir o qədər sürətlə gedir, çünki daha aktiv mərkəzlər iştirak edir. Ancaq sürətlənmə yalnız bütün ferment molekulları iştirak edənə qədər mümkündür. Bundan sonra, hətta substratın konsentrasiyasının artması reaksiyanın sürətlənməsinə səbəb olmayacaqdır.

  1. Temperatur.

Adətən temperaturun artması reaksiyaların sürətlənməsinə səbəb olur. Bu qayda əksər enzimatik reaksiyalar üçün işləyir, ancaq temperatur 40 dərəcədən yuxarı qalxana qədər. Bu işarədən sonra reaksiya sürəti, əksinə, kəskin şəkildə azalmağa başlayır. Temperatur kritik işarədən aşağı düşərsə, enzimatik reaksiyaların sürəti yenidən artacaq. Temperatur yüksəlməyə davam edərsə, kovalent bağlar pozulur və fermentin katalitik fəaliyyəti həmişəlik itirilir.

  1. Turşuluq.

Enzimatik reaksiyaların sürəti də pH dəyərindən təsirlənir. Hər bir fermentin öz optimal turşuluq səviyyəsi var, bu zaman reaksiya ən adekvat şəkildə gedir. PH səviyyəsində dəyişiklik fermentin fəaliyyətinə və buna görə də reaksiyanın sürətinə təsir göstərir. Dəyişikliklər çox böyük olarsa, substrat aktiv nüvəyə bağlanma qabiliyyətini itirir və ferment artıq reaksiyanı kataliz edə bilməz. Lazım olan pH səviyyəsinin bərpası ilə fermentin fəaliyyəti də bərpa olunur.

İnsan orqanizmində olan fermentləri 2 qrupa bölmək olar:

  • metabolik;
  • həzm.

Zəhərli maddələri zərərsizləşdirmək, həmçinin enerji və zülalların istehsalını təşviq etmək üçün metabolik "iş". Və təbii ki, bədəndəki biokimyəvi prosesləri sürətləndirirlər.

Həzm sisteminin nədən məsul olduğu adından aydın olur. Ancaq burada da selektivlik prinsipi işləyir: müəyyən bir növ ferment yalnız bir növ qidaya təsir göstərir. Buna görə də, həzmi yaxşılaşdırmaq üçün bir az hiyləyə müraciət edə bilərsiniz. Əgər orqanizm qidadan nəyisə yaxşı həzm etmirsə, o zaman pəhrizi çətin həzm olunan qidaları parçalamağa qadir olan fermenti olan məhsulla əlavə etmək lazımdır.

Qida fermentləri qidanı orqanizmin onlardan faydalı maddələri qəbul edə bildiyi vəziyyətə gətirən katalizatorlardır. Həzm fermentləri bir neçə növə malikdir. İnsan orqanizmində müxtəlif növ fermentlər həzm sisteminin müxtəlif hissələrində olur.

Ağız boşluğu

Bu mərhələdə alfa-amilaza qidaya təsir göstərir. O, kartof, meyvə, tərəvəz və digər qidalarda olan karbohidratları, nişastaları və qlükozanı parçalayır.

Mədə

Burada pepsin zülalları peptidlərə, jelatinaz isə ətdə olan jelatini və kollageni parçalayır.

Mədəaltı vəzi

Bu mərhələdə "iş":

  • tripsin - zülalların parçalanmasından məsuldur;
  • alfa kimotripsin - zülalın udulmasına kömək edir;
  • elastazlar - bəzi növ zülalları parçalayır;
  • nukleazlar - nuklein turşularının parçalanmasına kömək edir;
  • steapsin - yağlı qidaların udulmasını təşviq edir;
  • amilaza - nişastaların assimilyasiyasına cavabdehdir;
  • lipaz - süd məhsulları, qoz-fındıq, yağlar və ətdə olan yağları (lipidləri) parçalayır.

Nazik bağırsaq

Qida hissəcikləri üzərində "zənn edirlər":

  • peptidazlar - peptid birləşmələrini amin turşusu səviyyəsinə qədər parçalayır;
  • sucrase - mürəkkəb şəkər və nişastaların udulmasına kömək edir;
  • maltaza - disakaridləri monosaxaridlər (səməni şəkəri) vəziyyətinə qədər parçalayır;
  • laktaza - laktozu (süd məhsullarında olan qlükoza) parçalayır;
  • lipaz - trigliseridlərin, yağ turşularının udulmasını təşviq edir;
  • erepsin - zülalları təsir edir;
  • izomaltaz - maltoza və izomaltoza ilə "işləyir".

Kolon

Burada fermentlərin funksiyalarını yerinə yetirirlər:

  • Escherichia coli - laktoza həzmindən məsuldur;
  • laktobacilli - laktoza və bəzi digər karbohidratlara təsir göstərir.

Bu fermentlərə əlavə olaraq, bunlar da var:

  • diastaz - bitki nişastasını həzm edir;
  • invertaz - saxaroza (süfrə şəkəri) parçalayır;
  • qlükoamylaza - nişastanı qlükozaya çevirir;
  • alfa-qalaktosidaza - lobya, toxum, soya məhsulları, kök tərəvəzlər və yarpaqlı tərəvəzlərin həzminə kömək edir;
  • bromelain - əldə edilən bir ferment, müxtəlif növ zülalların parçalanmasını təşviq edir, ətraf mühitin müxtəlif turşuluq səviyyələrində təsirli olur, antiinflamatuar xüsusiyyətlərə malikdir;
  • papain - xam papayadan təcrid olunmuş ferment, kiçik və böyük zülalların parçalanmasını təşviq edir, geniş substratlarda və turşuluqda təsirli olur.
  • sellülaz - sellülozu, bitki liflərini (insan orqanizmində tapılmır) parçalayır;
  • endoproteaz - peptid bağlarını parçalayır;
  • iribuynuzlu öd ekstraktı - heyvan mənşəli bir ferment, bağırsaq hərəkətliliyini stimullaşdırır;
    • və digər faydalı qazıntılar;
  • ksilanaz - taxıllardan qlükozanı parçalayır.

Məhsullarda katalizatorlar

Fermentlər sağlamlıq üçün çox vacibdir, çünki onlar orqanizmə qida komponentlərini qida maddələrindən istifadə üçün uyğun bir vəziyyətə salmağa kömək edir. Bağırsaqlar və mədəaltı vəzi müxtəlif fermentlər istehsal edir. Bununla yanaşı, onların həzmə kömək edən bir çox qida maddəsi bəzi qidalarda da olur.

Fermentasiya edilmiş qidalar düzgün həzm üçün lazım olan faydalı bakteriyaların demək olar ki, ideal mənbəyidir. Və əczaçılıq probiotiklərinin yalnız həzm sisteminin yuxarı hissəsində "işlədiyi" və çox vaxt bağırsaqlara çatmadığı bir vaxtda fermentativ məhsulların təsiri bütün mədə-bağırsaq traktında hiss olunur.

Məsələn, ərikdə qlükozanın parçalanmasından məsul olan və enerjinin sürətlə sərbəst buraxılmasına kömək edən invertaz da daxil olmaqla faydalı fermentlərin qarışığı var.

Avokado lipazın təbii mənbəyi ola bilər (lipidlərin daha sürətli həzmini təşviq edir). Bədəndə bu maddə mədəaltı vəzi tərəfindən istehsal olunur. Ancaq bu orqanın həyatını asanlaşdırmaq üçün özünüzü, məsələn, avokado salatı ilə əzizləyə bilərsiniz - dadlı və sağlam.

Banan bəlkə də ən məşhur kalium mənbəyi olmaqla yanaşı, bədəni amilaza və maltaza ilə də təmin edir. Amilaza çörək, kartof və dənli bitkilərdə də olur. Maltaza pivə və qarğıdalı siropunda bol olan səməni şəkəri adlanan maltozun parçalanmasına kömək edir.

Başqa bir ekzotik meyvə olan ananasın tərkibində bromelain də daxil olmaqla müxtəlif fermentlər var. Və o, bəzi araşdırmalara görə, həm də xərçəng əleyhinə və iltihab əleyhinə xüsusiyyətlərə malikdir.

Ekstremofillər və sənaye

Ekstremofillər ekstremal şəraitdə həyat fəaliyyətini davam etdirə bilən maddələrdir.

Canlı orqanizmlər, eləcə də onların fəaliyyətinə imkan verən fermentlər temperaturun qaynama nöqtəsinə yaxın və buzun dərinliklərində, həmçinin həddindən artıq duzluluq şəraitində (ABŞ-da Ölüm Vadisi) olan geyzerlərdə tapılıb. Bundan əlavə, elm adamları pH səviyyəsinin də effektiv iş üçün əsas tələb olmadığı fermentləri tapdılar. Tədqiqatçılar sənayedə geniş istifadə oluna bilən maddələr kimi ekstremofil fermentləri xüsusi maraqla öyrənirlər. Baxmayaraq ki, bu gün fermentlər bioloji və ekoloji cəhətdən təmiz maddələr kimi sənayedə tətbiqini artıq tapmışdır. Fermentlər qida sənayesində, kosmetologiyada və məişət kimyası istehsalında istifadə olunur.

Üstəlik, belə hallarda fermentlərin "xidmətləri" sintetik analoqlardan daha ucuzdur. Bundan əlavə, təbii maddələr bioloji parçalanır, bu da onların istifadəsini ekoloji cəhətdən təmiz edir. Təbiətdə fermentləri fərdi amin turşularına parçalamağa qadir mikroorqanizmlər var ki, onlar daha sonra yeni bioloji zəncirin tərkib hissələrinə çevrilirlər. Amma bu, necə deyərlər, tamam başqa bir hekayədir.

· Fermentlərin quruluşu və təsir mexanizmi · Fermentlərin çoxlu formaları · Tibbi əhəmiyyəti · Praktik istifadə · Qeydlər · Ədəbiyyat və middot

Fermentlərin fəaliyyəti onların üçölçülü quruluşu ilə müəyyən edilir.

Bütün zülallar kimi fermentlər də müəyyən bir şəkildə qatlanan amin turşularının xətti zənciri kimi sintez olunurlar. Hər bir amin turşusu ardıcıllığı xüsusi bir şəkildə bükülür və nəticədə meydana gələn molekul (protein qlobulu) unikal xüsusiyyətlərə malikdir. Bir neçə protein zənciri birləşərək zülal kompleksi yarada bilər. Zülalların üçüncü strukturu istilik və ya müəyyən kimyəvi maddələrin təsiri ilə məhv edilir.

Fermentlərin aktiv mərkəzi

Fermentin kataliz etdiyi kimyəvi reaksiyanın mexanizminin tədqiqi reaksiyanın müxtəlif mərhələlərində aralıq və son məhsulların təyini ilə yanaşı, fermentin üçüncü strukturunun həndəsəsini, funksional funksiyasının təbiətini dəqiq bilməyi nəzərdə tutur. bu substratda təsirin spesifikliyini və yüksək katalitik aktivliyini təmin edən molekulunun qrupları və əlavə olaraq, katalitik reaksiyanın yüksək sürətini təmin edən bir ferment molekulunun yerinin (saytlarının) kimyəvi təbiəti. Tipik olaraq, enzimatik reaksiyalarda iştirak edən substrat molekulları ferment molekulları ilə müqayisədə nisbətən kiçikdir. Beləliklə, ferment-substrat komplekslərinin formalaşması zamanı polipeptid zəncirinin amin turşusu ardıcıllığının yalnız məhdud fraqmentləri birbaşa kimyəvi qarşılıqlı təsirə - "aktiv mərkəzə" - birbaşa qarşılıqlı əlaqəni təmin edən ferment molekulunda amin turşusu qalıqlarının unikal birləşməsinə daxil olur. substrat molekulu ilə və kataliz aktında birbaşa iştirak edir.

Aktiv mərkəz şərti olaraq fərqlənir:

  • katalitik mərkəz - substrat ilə birbaşa kimyəvi qarşılıqlı əlaqə;
  • bağlayıcı mərkəz (əlaqə və ya "lövbər" yeri) - substrat üçün xüsusi yaxınlığı və ferment-substrat kompleksinin formalaşmasını təmin edir.

Reaksiyanı kataliz etmək üçün ferment bir və ya bir neçə substrata bağlanmalıdır. Fermentin zülal zənciri elə qatlanır ki, qlobulun səthində substratların birləşdiyi boşluq və ya boşluq əmələ gəlir. Bu sahə substratın bağlanma yeri adlanır. Adətən o, fermentin aktiv mərkəzi ilə üst-üstə düşür və ya onun yaxınlığında yerləşir. Bəzi fermentlərin tərkibində kofaktorlar və ya metal ionları üçün bağlanma yerləri də var.

Substrat ilə əlaqə quran ferment:

  • substratı su "paltosundan" təmizləyir
  • reaksiyaya girən substrat molekullarını reaksiyanın davam etməsi üçün lazım olan şəkildə kosmosa yerləşdirir
  • substrat molekullarını reaksiyaya hazırlayır (məsələn, qütbləşdirir).

Adətən, fermentin substrata bağlanması ion və ya hidrogen bağları, nadir hallarda isə kovalent bağlar hesabına baş verir. Reaksiyanın sonunda onun məhsulu (və ya məhsulları) fermentdən ayrılır.

Nəticədə ferment reaksiyanın aktivləşmə enerjisini azaldır. Bunun səbəbi, bir fermentin iştirakı ilə reaksiyanın fərqli bir yolda davam etməsidir (əslində, fərqli reaksiya baş verir), məsələn:

Bir ferment olmadıqda:

  • A + B = AB

Bir fermentin iştirakı ilə:

  • A + F = AF
  • AF + B = AVF
  • AVF = AV + F

burada A, B substratdır, AB reaksiya məhsuludur, F fermentdir.

Fermentlər müstəqil olaraq enderqonik reaksiyalara enerji verə bilməzlər (bunun üçün enerji tələb olunur). Buna görə də, belə reaksiyaları həyata keçirən fermentlər onları daha çox enerji buraxan ekzerqonik reaksiyalarla birləşdirir. Məsələn, biopolimerlərin sintezi üçün reaksiyalar çox vaxt ATP hidroliz reaksiyası ilə birləşdirilir.

Bəzi fermentlərin aktiv mərkəzləri kooperativlik fenomeni ilə xarakterizə olunur.

Spesifiklik

Fermentlər adətən öz substratları üçün yüksək spesifiklik nümayiş etdirirlər (substrat spesifikliyi). Bu, substrat molekulunda və substratın ferment üzərində bağlanma yerində formanın, yüklərin və hidrofobik bölgələrin paylanmasının qismən tamamlanması ilə əldə edilir. Fermentlər adətən yüksək səviyyəli stereospesifiklik nümayiş etdirirlər (onlar məhsul kimi mümkün stereoizomerlərdən yalnız birini təşkil edirlər və ya substrat kimi yalnız bir stereoizomer istifadə olunur), regioselektivlik (onlar kimyəvi bağın mümkün mövqelərindən yalnız birində əmələ gəlir və ya qırırlar). substrat) və kimyoselektivlik (onlar verilmiş şərtlər üçün bir neçə mümkün olan yalnız bir kimyəvi reaksiyanı katalizləyirlər). Ümumi yüksək spesifiklik səviyyəsinə baxmayaraq, substratın dərəcəsi və fermentlərin reaksiya spesifikliyi fərqli ola bilər. Məsələn, tripsin endopeptidaza peptid bağını yalnız arginin və ya lizindən sonra pozur, əgər ardınca prolin gəlmirsə və pepsin daha az spesifikdir və bir çox amin turşularından sonra peptid bağını poza bilər.

Açar kilidi modeli

1890-cı ildə Emil Fişer təklif etdi ki, fermentlərin spesifikliyi fermentin forması ilə substrat arasındakı dəqiq uyğunluqla müəyyən edilir. Bu fərziyyə açar kilidi modeli adlanır. Ferment substratla birləşərək qısamüddətli ferment-substrat kompleksi əmələ gətirir. Eyni zamanda, bu model fermentlərin yüksək spesifikliyini izah etməsinə baxmayaraq, praktikada müşahidə olunan keçid vəziyyətinin sabitləşməsi fenomenini izah etmir.

İnduksiya edilmiş uyğunluq modeli

1958-ci ildə Daniel Koshland açar kilidi modelinin modifikasiyasını təklif etdi. Fermentlər ümumiyyətlə sərt deyil, çevik molekullardır. Fermentin aktiv yeri substratla bağlandıqdan sonra onun konformasiyasını dəyişə bilər. Aktiv mərkəzin amin turşularının yan qrupları fermentin katalitik funksiyasını yerinə yetirməsini təmin edən bir mövqe tutur. Bəzi hallarda substrat molekulu da aktiv yerdə bağlandıqdan sonra konformasiyasını dəyişir. Açar kilidi modelindən fərqli olaraq, induksiya edilmiş uyğunluq modeli yalnız fermentlərin spesifikliyini deyil, həm də keçid vəziyyətinin sabitləşməsini izah edir. Bu model "əlcək əli" adlanır.

Dəyişikliklər

Zülal zəncirinin sintezindən sonra bir çox fermentlər modifikasiyaya məruz qalır, onsuz ferment öz fəaliyyətini tam şəkildə göstərmir. Belə modifikasiyalara post-translational modifikasiyalar (processing) deyilir. Ən çox yayılmış modifikasiya növlərindən biri kimyəvi qrupların polipeptid zəncirinin yan qalıqlarına yapışdırılmasıdır. Məsələn, fosfor turşusu qalığının əlavə edilməsinə fosforlaşma deyilir və o, kinaz fermenti tərəfindən katalizlənir. Bir çox eukaryotik fermentlər qlikosilləşir, yəni karbohidrat xarakterli oliqomerlər tərəfindən dəyişdirilir.

Post-translational modifikasiyanın başqa bir ümumi növü polipeptid zəncirinin parçalanmasıdır. Məsələn, ximotripsin (həzmdə iştirak edən proteaz) polipeptid sahəsinin kimotripsinogendən ayrılması nəticəsində əmələ gəlir. Ximotripsinogen ximotripsinin qeyri-aktiv xəbərçisidir və mədəaltı vəzidə sintez olunur. Aktiv olmayan forma mədəyə daşınır və burada kimotripsinə çevrilir. Fermentin mədəyə daxil olmasından əvvəl mədəaltı vəzi və digər toxumaların parçalanmasının qarşısını almaq üçün belə bir mexanizm lazımdır. Bir fermentin qeyri-aktiv prekursoruna "zimogen" də deyilir.

Ferment kofaktorları

Bəzi fermentlər heç bir əlavə komponent olmadan özbaşına katalitik funksiyanı yerinə yetirirlər. Bununla belə, kataliz aparmaq üçün zülal olmayan komponentlər tələb edən fermentlər var. Kofaktorlar həm qeyri-üzvi molekullar (metal ionları, dəmir-kükürd qrupları və s.), həm də üzvi (məsələn, flavin və ya hem) ola bilər. Fermentlə sıx bağlı olan üzvi kofaktorlara protez qruplar da deyilir. Fermentdən ayrıla bilən üzvi kofaktorlara kofermentlər deyilir.

Katalitik fəaliyyət üçün kofaktor tələb edən, lakin onunla əlaqəli olmayan fermentə apo-ferment deyilir. Kofaktorla birlikdə apo-fermentə holoferment deyilir. Kofaktorların əksəriyyəti fermentlə kovalent olmayan, lakin güclü qarşılıqlı təsirlərlə əlaqələndirilir. Fermentlə kovalent bağlı olan belə protez qrupları da var, məsələn, piruvat dehidrogenazda tiamin pirofosfat.

Fermentlərin tənzimlənməsi

Bəzi fermentlərin kiçik molekulları bağlayan yerləri var; onlar substrat və ya fermentin daxil olduğu metabolik yolun məhsulları ola bilər. Onlar fermentin aktivliyini azaldır və ya artırır, bu da əks əlaqə imkanı yaradır.

Son məhsulun inhibisyonu

Metabolik yol ardıcıl fermentativ reaksiyalar zənciridir. Çox vaxt metabolik yolun son məhsulu müəyyən bir metabolik yolun ilk reaksiyalarını sürətləndirən bir fermentin inhibitorudur. Əgər son məhsul çox olarsa, o, ilk ferment üçün inhibitor rolunu oynayır və bu son məhsuldan sonra çox azdırsa, birinci ferment yenidən aktivləşir. Beləliklə, mənfi rəy prinsipinə uyğun olaraq son məhsulun inhibe edilməsi homeostazı (orqanizmin daxili mühitinin şərtlərinin nisbi sabitliyi) qorumaq üçün vacib bir yoldur.

Ətraf mühit şəraitinin ferment aktivliyinə təsiri

Fermentlərin aktivliyi hüceyrədə və ya orqanizmdə olan şəraitdən - təzyiqdən, ətraf mühitin turşuluğundan, temperaturdan, həll olunmuş duzların konsentrasiyasından (məhlulun ion gücü) və s.

0

Fermentlər elminin inkişaf tarixi

Bütün həyat prosesləri minlərlə kimyəvi reaksiyaya əsaslanır. Yüksək temperatur və təzyiqdən istifadə etmədən, yəni mülayim şəraitdə bədənə daxil olurlar. İnsan və heyvan hüceyrələrində oksidləşən maddələr tez və effektiv yanaraq orqanizmi enerji və tikinti materialları ilə zənginləşdirir. Ancaq eyni maddələr həm konservləşdirilmiş (havadan təcrid olunmuş), həm də oksigenin iştirakı ilə havada illərlə saxlanıla bilər. Məsələn, ət və balıq konservləri, pasterizə edilmiş süd, şəkər, dənli bitkilər kifayət qədər uzun müddət saxlandıqda parçalanmır. Canlı orqanizmdə məhsulları tez həzm etmək qabiliyyəti hüceyrələrdə xüsusi bioloji katalizatorların - fermentlərin olması səbəbindən həyata keçirilir.

Fermentlər canlı orqanizmlərin bütün hüceyrə və toxumalarının tərkib hissəsi olan, bioloji katalizator rolunu oynayan spesifik zülallardır. İnsanlar fermentlər haqqında çoxdan öyrəndilər. Keçən əsrin əvvəllərində Sankt-Peterburqda K.S.Kirxhoff müəyyən etdi ki, cücərmiş arpa polisaxarid nişastasını disaxarid maltozaya, maya ekstraktı isə çuğundur şəkərini monosaxaridlərə - qlükoza və fruktozaya ayırmağa qadirdir. Bunlar fermentologiyada ilk tədqiqatlar idi. Və fermentativ proseslərin praktiki tətbiqi qədim zamanlardan məlumdur. Bu, üzümün qıcqırdılması, çörək bişirərkən maya, pendir hazırlamaq və daha çox şeydir.

İndi müxtəlif dərsliklərdə, dərsliklərdə və elmi ədəbiyyatda iki anlayışdan istifadə olunur: “fermentlər” və “fermentlər”. Bu adlar eynidir. Onlar eyni şeyi nəzərdə tuturlar - bioloji katalizatorlar. Birinci söz "maya", ikincisi - "mayada" kimi tərcümə olunur.

Uzun müddət mayada nə baş verdiyini, maddələrin parçalanmasına və daha sadə olanlara çevrilməsinə səbəb olan hansı qüvvənin olduğunu təsəvvür etmirdilər. Yalnız mikroskopun ixtirasından sonra məlum oldu ki, maya əsas qida maddəsi kimi şəkərdən istifadə edən çoxlu sayda mikroorqanizmlərin yığılmasıdır. Başqa sözlə, hər bir maya hüceyrəsi şəkəri parçalaya bilən fermentlərlə "doldurulur". Ancaq eyni zamanda, canlı hüceyrəyə daxil olmayan, lakin ondan kənarda sərbəst "yaşayan" digər bioloji katalizatorlar da məlum idi. Məsələn, mədə şirələrinin, hüceyrə ekstraktlarının tərkibində tapıldı. Bu baxımdan, keçmişdə iki növ katalizator fərqləndirilirdi: fermentlərin özləri hüceyrədən ayrılmaz olduğuna və ondan kənarda fəaliyyət göstərə bilməyəcəyinə, yəni "mütəşəkkil" olduğuna inanılırdı. Hüceyrənin xaricində də işləyə bilən “mütəşəkkil olmayan” katalizatorlara fermentlər deyilirdi. “Canlı” fermentlərlə “cansız” fermentlərin bu qarşıdurması təbiətşünaslıqda vitalistlərin təsiri, materializmlə idealizm arasındakı mübarizə ilə izah olunurdu. Alimlərin fikirləri bölündü. Mikrobiologiyanın banisi L.Paster fermentlərin fəaliyyətinin hüceyrənin həyatı ilə müəyyən olunduğunu müdafiə edirdi. Hüceyrə məhv olarsa, o zaman fermentin fəaliyyəti də dayanacaq. C.Libiqin rəhbərlik etdiyi kimyaçılar fermentlərin fəaliyyətinin hüceyrənin mövcudluğundan asılı olmadığını sübut edərək sırf kimyəvi fermentasiya nəzəriyyəsini işləyib hazırladılar.

1871-ci ildə rus həkimi M.M.Manaseina maya hüceyrələrini çay qumu ilə sürtərək məhv etdi. Hüceyrə zibilindən ayrılan hüceyrə şirəsi şəkəri mayalandırmaq qabiliyyətini saxladı. Rus həkiminin bu sadə və inandırıcı təcrübəsi çar Rusiyasında diqqətdən kənarda qalmışdı. Dörddə bir əsr sonra alman alimi E. Buchner canlı mayanı 5 · 10 6 Pa-a qədər təzyiq altında sıxaraq hüceyrəsiz şirə əldə etdi. Bu şirə, canlı maya, fermentləşdirilmiş şəkər kimi spirt və karbonmonoksit (IV) əmələ gətirir:

A. N. Lebedevin maya hüceyrələrinin tədqiqinə dair əsərləri və digər alimlərin əsərləri bioloji kataliz nəzəriyyəsində vitalistik anlayışlara son qoydu və "ferment" və "ferment" terminləri bir-birini əvəz etməyə başladı.

Bu gün fermentologiya müstəqil bir elmdir. 2000-ə yaxın ferment təcrid olunmuş və tədqiq edilmişdir. Bu elmə töhfəni sovet alimləri - müasirlərimiz A.E.Braunşteyn, V.N.Orexoviç, V.A.Engelqard, A.A.

Fermentlərin kimyəvi təbiəti

Keçən əsrin sonlarında fermentlərin zülallar və ya zülallara çox oxşar olan bəzi maddələr olduğu irəli sürüldü. Qızdırma zamanı ferment aktivliyinin itirilməsi zülalın istilik denatürasiyasına çox oxşardır. Denaturasiya və inaktivasiya üçün temperatur diapazonu eynidir. Bildiyiniz kimi, zülalın denaturasiyası təkcə qızdırma ilə deyil, həm də turşuların, ağır metalların duzlarının, qələvilərin təsiri, ultrabənövşəyi şüalara uzun müddət məruz qalma nəticəsində baş verə bilər. Eyni kimyəvi və fiziki amillər ferment fəaliyyətinin itirilməsinə səbəb olur.

Məhlullarda, fermentlər, zülallar kimi, elektrik cərəyanının təsiri altında oxşar şəkildə davranırlar: molekullar katoda və ya anoda keçir. Zülalların və ya fermentlərin məhlullarında hidrogen ionlarının konsentrasiyasının dəyişməsi onlar tərəfindən müsbət və ya mənfi yükün yığılmasına səbəb olur. Bu, fermentlərin amfoter təbiətini sübut edir və həm də onların zülal təbiətini təsdiqləyir. Fermentlərin zülal təbiətinin başqa bir sübutu onların yarıkeçirici membranlardan keçməməsidir. Bu da onların yüksək molekulyar çəkisini sübut edir. Ancaq fermentlər zülaldırsa, dehidrasyon zamanı onların fəaliyyəti azalmamalıdır. Təcrübələr bu fərziyyənin doğruluğunu təsdiqləyir.

İ.P.Pavlovun laboratoriyasında maraqlı təcrübə aparılıb. İtlərdə fistula vasitəsilə mədə şirəsini əldə edən işçilər müəyyən ediblər ki, şirədə nə qədər çox zülal varsa, onun aktivliyi bir o qədər çox olur, yəni aşkar edilən zülal mədə şirəsinin fermentidir.

Beləliklə, elektrik sahəsində denaturasiya və hərəkətlilik hadisələri, molekulların amfoterliyi, yüksək molekulyarlığı, susuzlaşdırıcı maddələrin (aseton və ya spirt) təsiri altında məhluldan çökmə qabiliyyəti fermentlərin zülal təbiətini sübut edir.

Bu günə qədər bu həqiqət bir çox, daha da incə fiziki, kimyəvi və ya bioloji üsullarla müəyyən edilmişdir.

Biz artıq bilirik ki, zülallar tərkibində çox fərqlidir və hər şeydən əvvəl onlar sadə və ya mürəkkəb ola bilər. Hazırda məlum olan fermentlər hansı zülallardır?

Müxtəlif ölkələrin alimləri müəyyən ediblər ki, bir çox fermentlər sadə zülallardır. Bu o deməkdir ki, hidroliz zamanı bu fermentlərin molekulları yalnız amin turşularına qədər parçalanır. Belə zülal-fermentlərin hidrolizatında amin turşularından başqa heç nə tapıla bilməz. Sadə fermentlərə pepsin - mədədə zülalları həzm edən və mədə şirəsində olan ferment, tripsin - mədəaltı vəzi şirəsinin fermenti, papain - bitki fermenti, ureaza və s.

Kompleks fermentlərə amin turşularına əlavə olaraq zülal olmayan təbiətli maddələr də daxildir. Məsələn, mitoxondriyaya daxil olan redoks fermentləri zülal hissəsi ilə yanaşı, dəmir, mis və digər termostabil qrupların atomlarını ehtiva edir. Fermentin zülal olmayan hissəsi də daha mürəkkəb maddələr ola bilər: vitaminlər, nukleotidlər (nuklein turşularının monomerləri), üç fosfor qalığı olan nukleotidlər və s. və protein hissəsi - apoenzim.

Fermentlərin qeyri-bioloji katalizatorlardan fərqi

Məktəb dərsliklərində və kimya dərsliklərində katalizatorların fəaliyyəti ətraflı təhlil edilir, enerji maneəsi, aktivləşmə enerjisi haqqında fikir verilir. Yalnız xatırladaq ki, katalizatorların rolu onların reaksiyaya girən maddələrin molekullarını aktivləşdirmək qabiliyyətindən ibarətdir. Bu, aktivləşdirmə enerjisinin azalmasına səbəb olur. Reaksiya bir deyil, ara birləşmələrin əmələ gəlməsi ilə bir neçə mərhələdə gedir. Katalizatorlar reaksiyanın istiqamətini dəyişmir, yalnız kimyəvi tarazlıq vəziyyətinə çatma sürətinə təsir göstərirlər. Katalizləşdirilmiş reaksiyada, katalizlənməmiş reaksiya ilə müqayisədə həmişə daha az enerji sərf olunur. Reaksiya zamanı ferment qablaşdırmasını dəyişir, “ştamm” alır və reaksiyanın sonunda ilkin quruluşunu alır, ilkin formasına qayıdır.

Fermentlər eyni katalizatorlardır. Bütün kataliz qanunları onlara xasdır. Lakin fermentlər zülallardır və bu onlara xüsusi xüsusiyyətlər verir. Fermentlərin bizə tanış olan katalizatorlarla, məsələn, platin, vanadium (V) oksidi və reaksiyaların digər qeyri-üzvi sürətləndiriciləri ilə nə ortaqlığı var və onları nə ilə fərqləndirir?

Eyni qeyri-üzvi katalizator müxtəlif sənaye sahələrində istifadə edilə bilər. Ferment isə yalnız bir reaksiya və ya bir növ reaksiyanı kataliz edir, yəni qeyri-üzvi katalizatordan daha spesifikdir.

Temperatur həmişə kimyəvi reaksiyaların sürətinə təsir göstərir. Qeyri-üzvi katalizatorlarla reaksiyaların əksəriyyəti çox yüksək temperaturda baş verir. Temperatur yüksəldikcə reaksiya sürəti, bir qayda olaraq, artır (şək. 1). Enzimatik reaksiyalar üçün bu artım müəyyən bir temperaturla məhdudlaşır (temperatur optimaldır). Temperaturun daha da artması ferment molekulunda dəyişikliklərə səbəb olur və reaksiya sürətinin azalmasına səbəb olur (şək. 1). Amma bəzi fermentlər, məsələn, isti təbii bulaqların suyunda olan mikroorqanizmlərin fermentləri nəinki suyun qaynama nöqtəsinə yaxın temperaturlara dözür, hətta maksimum aktivlik nümayiş etdirir. Əksər fermentlər üçün optimal temperatur 35-45 ° C-ə yaxındır. Daha yüksək temperaturda onların aktivliyi azalır və sonra tam istilik denatürasiyası baş verir.

düyü. 1. Temperaturun fermentin aktivliyinə təsiri: 1 - reaksiya sürətinin artması, 2 - reaksiya sürətinin azalması.

Bir çox qeyri-üzvi katalizatorlar güclü asidik və ya güclü qələvi mühitlərdə ən təsirli olur. Onlardan fərqli olaraq, fermentlər yalnız məhlulun turşuluğunun fizioloji dəyərlərində, yalnız hüceyrənin, orqanın və ya sistemin həyatı və normal fəaliyyəti ilə uyğun gələn hidrogen ionlarının belə bir konsentrasiyasında aktivdirlər.

Qeyri-üzvi katalizatorların iştirakı ilə reaksiyalar, bir qayda olaraq, yüksək təzyiqdə, fermentlər isə normal (atmosfer) təzyiqdə işləyir.

Fermentin digər katalizatorlardan ən təəccüblü fərqi odur ki, fermentlərin kataliz etdiyi reaksiyaların sürəti qeyri-üzvi katalizatorların iştirakı ilə əldə edilə biləndən on minlərlə, hətta bəzən milyonlarla dəfə yüksəkdir.

Gündəlik həyatda ağardıcı və dezinfeksiyaedici maddə kimi istifadə edilən məşhur hidrogen peroksid katalizatorlar olmadan yavaş-yavaş parçalanır:

Qeyri-üzvi katalizatorun (dəmir duzlarının) iştirakı ilə bu reaksiya bir qədər daha sürətli gedir. Və katalaza (demək olar ki, bütün hüceyrələrdə olan ferment) hidrogen peroksidi ağlasığmaz sürətlə məhv edir: bir katalaza molekulu bir dəqiqə ərzində 5 milyon H2O2 molekulunu parçalayır.

Aerob orqanizmlərin bütün orqanlarının hüceyrələrində katalazanın universal paylanması və bu fermentin yüksək aktivliyi hidrogen peroksidin güclü hüceyrə zəhəri olması ilə izah olunur. Hüceyrələrdə bir çox reaksiyaların əlavə məhsulu kimi istehsal olunur, lakin katalaza fermenti qorunur və bu, hazırda hidrogen peroksidi zərərsiz oksigen və suya parçalayır.

Fermentin aktiv mərkəzi

Katalizləşdirilmiş reaksiyada məcburi bir mərhələ fermentin kataliz etdiyi maddə ilə qarşılıqlı əlaqəsidir - substrat ilə: ferment-substrat kompleksi əmələ gəlir. Yuxarıdakı nümunədə hidrogen peroksid katalazanın hərəkəti üçün substratdır.

Məlum olur ki, enzimatik reaksiyalarda substrat molekulu ferment zülal molekulundan dəfələrlə kiçik olur. Nəticə etibarilə, substrat bütün nəhəng ferment molekulu ilə təmasda ola bilməz, ancaq onun kiçik hissələrinin bəziləri və ya hətta ayrı bir qrup atomla təmasda olur. Bu fərziyyəni təsdiqləmək üçün alimlər fermentdən bir və ya bir neçə amin turşusunu ayırdılar və bu, katalizləşdirilmiş reaksiyanın sürətinə təsir etmədi və ya demək olar ki, təsir etmədi. Ancaq müəyyən spesifik amin turşularının və ya bir qrupun parçalanması fermentin katalitik xüsusiyyətlərinin tamamilə itirilməsinə səbəb oldu. Fermentin aktiv mərkəzi ideyası belə yarandı.

Aktiv mərkəz, fermentin substratla əlaqəsini təmin edən və substratın sonrakı transformasiyasını mümkün edən bir protein molekulunun bir hissəsidir. Müxtəlif fermentlərin bir neçə aktiv mərkəzləri tədqiq edilmişdir. O, ya funksional qrupdur (məsələn, serinin OH qrupu), ya da tək amin turşusudur. Bəzən müəyyən bir ardıcıllıqla katalitik təsiri təmin etmək üçün bir neçə amin turşusu lazımdır.

Fəal mərkəzin tərkib hissəsi kimi funksiyalarına görə fərqli olan sahələr seçilir. Aktiv mərkəzin bəzi sahələri substratın yapışmasını, onunla güclü təması təmin edir. Buna görə də onlara lövbər və ya təmas sahələri deyilir. Digərləri öz katalitik funksiyasını yerinə yetirir, substratı - katalitik saytları aktivləşdirir. Aktiv sahənin bu şərti bölünməsi katalitik reaksiyanın mexanizmini daha dəqiq ifadə etməyə kömək edir.

Ferment-substrat komplekslərində kimyəvi əlaqənin növü də tədqiq edilmişdir. Maddə (substrat) müxtəlif növ bağların iştirakı ilə fermentdə saxlanılır: hidrogen körpüləri, ion, kovalent, donor-akseptor bağları, van der Waals yapışma qüvvələri.

Məhlulda ferment molekullarının deformasiyası onun üçüncü quruluşu ilə fərqlənən izomerlərinin yaranmasına səbəb olur. Başqa sözlə, ferment aktiv mərkəzə daxil olan funksional qruplarını ən böyük katalitik aktivliyin özünü göstərməsi üçün istiqamətləndirir. Lakin substrat molekulları da fermentlə qarşılıqlı əlaqədə olduqda deformasiyaya, "gərginliyə" məruz qala bilər. Ferment-substrat qarşılıqlı təsirinin bu müasir konsepsiyaları, substrat molekulunun fermentin aktiv mərkəzinə tam uyğun gəldiyinə və kilidin açarı kimi ona uyğun olduğuna inanan E. Fişerin əvvəllər dominant olan nəzəriyyəsindən fərqlənir.

Ferment xassələri

Fermentlərin ən mühüm xüsusiyyəti nəzəri cəhətdən mümkün olan bir neçə reaksiyadan birinin üstünlüklü sürətləndirilməsidir. Bu, substratlara bir sıra mümkün yollardan orqanizm üçün ən faydalı çevrilmə zəncirini seçməyə imkan verir.

Şərtlərdən asılı olaraq fermentlər həm birbaşa, həm də əks reaksiyaları kataliz etmək qabiliyyətinə malikdirlər. Məsələn, piruvik turşu, laktat dehidrogenaz fermentinin təsiri altında fermentasiyanın son məhsuluna - laktik turşuya çevrilir. Eyni ferment əks reaksiyanı kataliz edir və o, adını birbaşa deyil, əks reaksiyadan almışdır. Hər iki reaksiya orqanizmdə müxtəlif şəraitdə baş verir:

Fermentlərin bu xüsusiyyəti böyük praktik əhəmiyyətə malikdir.

Fermentlərin başqa bir mühüm xüsusiyyəti istilik labilliyi, yəni temperaturun dəyişməsinə yüksək həssaslıqdır. Artıq fermentlərin zülal olduğunu söylədik. Onların əksəriyyəti üçün 70 ° C-dən yuxarı temperatur denatürasiyaya və aktivliyin itirilməsinə səbəb olur. Kimya kursundan məlumdur ki, temperaturun 10°C artması reaksiya sürətinin 2-3 dəfə artmasına gətirib çıxarır ki, bu da fermentativ reaksiyalar üçün xarakterikdir, lakin müəyyən həddə qədər. 0 ° C-yə yaxın temperaturda enzimatik reaksiyaların sürəti minimuma enir. Bu əmlak xalq təsərrüfatının müxtəlif sahələrində, xüsusən də kənd təsərrüfatında və tibbdə geniş istifadə olunur. Məsələn, böyrəyi xəstəyə köçürməzdən əvvəl onu qorumaq üçün bütün mövcud üsullara biokimyəvi reaksiyaların intensivliyini azaltmaq və böyrəyin insana köçürülməzdən əvvəl ömrünü uzatmaq üçün bu orqanın soyudulması daxildir. Bu texnika dünyada on minlərlə insanın sağlamlığını və həyatını xilas etdi.

düyü. 2. Fermentin aktivliyinə pH-ın təsiri.

Ferment zülallarının ən mühüm xüsusiyyətlərindən biri onların mühitin reaksiyasına, hidrogen ionlarının və ya hidroksid ionlarının konsentrasiyasına həssaslığıdır. Fermentlər yalnız mühitin (pH) dar bir turşuluq və ya qələvilik diapazonunda aktivdir. Məsələn, mədə boşluğunda pepsinin fəaliyyəti təxminən 1 -1,5 pH-da maksimumdur. Turşuluğun azalması həzm aktının dərin pozulmasına, yeməyin həzm olunmamasına və ağır fəsadlara səbəb olur. Biologiya kursundan bilirsiniz ki, həzm artıq tüpürcək amilazanın mövcud olduğu ağız boşluğunda başlayır. Onun üçün optimal pH dəyəri 6,8-7,4-dür. Həzm traktının müxtəlif fermentləri pH optimumunda böyük fərqlərlə xarakterizə olunur (Şəkil 2). Ətraf mühitin reaksiyasında dəyişiklik ferment molekulunda və ya hətta onun aktiv mərkəzində yüklərin dəyişməsinə gətirib çıxarır, aktivliyin azalmasına və ya tam itkisinə səbəb olur.

Növbəti mühüm xüsusiyyət fermentin təsirinin spesifikliyidir. Katalaz yalnız hidrogen peroksidi parçalayır, ureaza yalnız karbamid H 2 N-CO-NH 2-ni parçalayır, yəni ferment yalnız bir substratın çevrilməsini katalizləyir, yalnız onun molekulunu "tanıyır". Bu spesifiklik mütləq hesab olunur. Əgər ferment eyni funksional qrupa malik bir neçə substratın çevrilməsini kataliz edirsə, onda bu spesifiklik qrupa xas adlanır. Məsələn, fosfataza fosfor turşusu qalıqlarının aradan qaldırılmasını kataliz edir:

Bir növ spesifiklik fermentin yalnız bir izomerə - stereokimyəvi spesifikliyə həssaslığıdır.

Fermentlər müxtəlif maddələrin çevrilmə sürətinə təsir göstərir. Ancaq bəzi maddələr də fermentlərə təsir edərək, onların fəaliyyətini kəskin şəkildə dəyişdirir. Fermentlərin aktivliyini artıran, onları aktivləşdirən maddələrə aktivator, tormozlayanlara isə inhibitorlar deyilir. İnhibitorlar fermentə dönməz şəkildə təsir göstərə bilər. Onların hərəkətindən sonra ferment heç vaxt reaksiyasını kataliz edə bilməz, çünki onun quruluşu çox dəyişəcəkdir. Ağır metalların, turşuların, qələvilərin duzları fermentə belə təsir edir. Geri dönən inhibitor məhluldan çıxarıla bilər və ferment yenidən aktivləşir. Bu cür geri dönən inhibə tez-tez rəqabətli şəkildə davam edir, yəni substrat və oxşar inhibitor aktiv mərkəz üçün mübarizə aparır. Bu inhibe substratın konsentrasiyasını artırmaq və inhibitoru substrat tərəfindən aktiv mərkəzdən sıxışdırmaqla aradan qaldırıla bilər.

Bir çox fermentlərin mühüm xüsusiyyəti onların toxumalarda və hüceyrələrdə qeyri-aktiv formada olmasıdır (şək. 3). Fermentlərin qeyri-aktiv formasına proferment deyilir. Klassik nümunələr pepsin və ya tripsinin təsirsiz formalarıdır. Fermentlərin qeyri-aktiv formalarının mövcudluğu böyük bioloji əhəmiyyətə malikdir. Əgər pepsin və ya tripsin dərhal aktiv formada istehsal olunarsa, bu, məsələn, pepsinin mədənin divarını "həzm etməsinə", yəni mədənin özünü "həzm etməsinə" səbəb olardı. Bu baş vermir, çünki pepsin və ya tripsin yalnız mədə boşluğuna və ya nazik bağırsağa daxil olduqdan sonra aktivləşir: mədə şirəsində olan xlorid turşusunun təsiri altında bir neçə amin turşusu pepsindən ayrılır və o, zülalları parçalamaq qabiliyyətinə sahib olur. Mədənin özü də boşluğunu əhatə edən selikli qişa tərəfindən həzm fermentlərinin təsirindən qorunur.

düyü. 3 Tripsinogenin aktiv tripsinə çevrilməsi sxemi: A - tripsinogen; B - tripsin; 1 - peptidlərin ayrıldığı yer; 2 - hidrogen bağları; 3 - disulfid körpüsü; 4 - aktivləşdirmə zamanı parçalanan peptid.

Fermentin aktivləşməsi prosesi adətən Şəkil 4-də göstərilən dörd yoldan biri ilə gedir. Birinci halda, peptidin qeyri-aktiv fermentdən ayrılması aktiv mərkəzi “açır” və fermenti aktivləşdirir.

düyü. 4 fermenti aktivləşdirmə yolu (substrat molekulu kölgə ilə qeyd olunur):

1 - kiçik sahənin (peptidin) profermentdən ayrılması və aktiv olmayan profermentin aktiv fermentə çevrilməsi; 2 - aktiv mərkəzi azad edən SH-qruplarından disulfid bağlarının formalaşması; 3 - fermenti aktivləşdirən metallarla zülal kompleksinin əmələ gəlməsi: 4 hansısa maddə ilə ferment kompleksinin əmələ gəlməsi (bu, aktiv mərkəzə çıxışı azad edir).

İkinci yol, aktiv sahəni əlçatan edən S-S disulfid körpülərinin formalaşmasıdır. Üçüncü halda, metalın olması yalnız bu metal ilə birlikdə işləyə bilən bir fermenti aktivləşdirir. Dördüncü yol, zülal molekulunun periferik bölgəsinə bağlanan və substratın aktiv mərkəzə çıxışını asanlaşdıracaq şəkildə fermenti deformasiya edən bəzi maddənin aktivləşməsini göstərir.

Son illərdə fermentlərin fəaliyyətini tənzimləmənin başqa bir yolu kəşf edildi.Məlum oldu ki, bir ferment, məsələn, laktat dehidrogenaz, hamısı eyni reaksiyanı katalizləsə də, bir-birindən fərqlənən bir neçə molekulyar formada ola bilər. Eyni reaksiyanı kataliz edən bu cür müxtəlif ferment molekullarına hətta eyni hüceyrənin daxilində də rast gəlinir. Onlara izofermentlər, yəni ferment izomerləri deyilir. Artıq adı verilmiş laktat dehidrogenazda beş müxtəlif izoenzim aşkar edilmişdir. Eyni fermentin çoxlu formasının rolu nədir? Göründüyü kimi, orqanizm hüceyrədə şərait dəyişdikdə, bu və ya digər formada izoenzim işləyərkən, prosesin lazımi sürətini və istiqamətini təmin edən bəzi xüsusilə vacib reaksiyaları "sığortalayır".

Fermentlərin daha bir mühüm xüsusiyyəti. Onlar çox vaxt hüceyrədə bir-birindən ayrı deyil, komplekslər - ferment sistemləri şəklində təşkil olunurlar (şəkil 5): əvvəlki reaksiyanın məhsulu növbəti üçün substratdır. Bu sistemlər hüceyrə membranlarına qurulur və maddənin sürətli hədəflənmiş oksidləşməsini təmin edir, onu fermentdən fermentə "köçürür". Hüceyrədə sintetik proseslər oxşar ferment sistemlərində baş verir.

Fermentlərin təsnifatı

Fermentologiyanın öyrəndiyi sualların dairəsi genişdir. Səhiyyədə, kənd təsərrüfatında, mikrobiologiyada və elm və təcrübənin digər sahələrində istifadə olunan fermentlərin sayı çoxdur. Bu, fermentativ reaksiyaları xarakterizə etməkdə çətinliklər yaratdı, çünki bir və eyni ferment ya substratla, ya da katalizləşdirilmiş reaksiyaların növü ilə və ya ədəbiyyatda möhkəm şəkildə qurulmuş köhnə bir terminlə adlandırıla bilər: məsələn, pepsin, tripsin , katalaza.

düyü. 5. Yağ turşularını sintez edən multiferment kompleksinin təklif edilən strukturu (yeddi ferment alt bölməsi yeddi kimyəvi reaksiyaya cavabdehdir).

Buna görə də 1961-ci ildə Moskvada keçirilən Beynəlxalq Biokimya Konqresi fermentlərin təsnifatını təsdiqlədi ki, bu da bu fermentin kataliz etdiyi reaksiya növünə əsaslanır. Fermentin adı mütləq olaraq substratın adını, yəni bu fermentin təsir etdiyi birləşməni və -ase sonunu ehtiva edir. Məsələn, arginaza arginin hidrolizini kataliz edir.

Bu prinsipə görə bütün fermentlər altı sinfə bölünürdü.

1. Redoks reaksiyalarını kataliz edən oksidoreduktaza fermentləri, məsələn katalaza:

2. Transferazlar - atomların və ya radikalların transferini kataliz edən fermentlər, məsələn, CH3 qrupunu köçürən metiltransferazalar:

3. Hidrolazalar - fosfataz kimi su molekullarını birləşdirərək molekuldaxili bağları qıran fermentlər:

4. Liazalar - hidrolitik olmayan üsulla, məsələn, dekarboksilaza ilə karboksil qrupunun parçalanması ilə bu və ya digər qrupu substratdan su əlavə etmədən ayıran fermentlər:

5. İzomerazalar - bir izomerin digərinə çevrilməsini kataliz edən fermentlər:

Qlükoza-6-fosfat-> qlükoza-1-fosfat

6. Sintez reaksiyalarını kataliz edən fermentlər, məsələn, amin turşularından peptidlərin sintezi. Bu sinif fermentlərə sintetazalar deyilir.

Hər bir fermentin dörd rəqəmdən ibarət bir şifrə ilə kodlaşdırılması təklif edildi, burada birincisi sinif nömrəsini, digər üçü isə fermentin xüsusiyyətlərini, onun alt sinifini və fərdi kataloq nömrəsini daha ətraflı xarakterizə edir.

Fermentlərin təsnifatına misal olaraq, pepsinə təyin edilmiş dörd rəqəmli kodu veririk - 3.4.4L. 3 nömrə fermentin sinfini - hidrolazanı bildirir. Növbəti 4 nömrə peptid hidrolazaların alt sinfini, yəni tam olaraq peptid bağlarını hidroliz edən fermentləri kodlayır. Başqa bir rəqəm 4 peptidil peptid hidrolazlar adlanan alt alt sinifi ifadə edir. Bu alt sinifə artıq fərdi fermentlər daxildir və birincisi, seriya nömrəsi 1 təyin olunan pepsindir.

Beləliklə, onun kodu çıxır - 3.4.4.1. Hidrolazalar sinfinə aid fermentlərin təsirinin tətbiqi nöqtələri Şəkil 6-da göstərilmişdir.

düyü. 6. Peptid bağlarının müxtəlif proteolitik fermentlər tərəfindən parçalanması.

Enzim hərəkəti

Adətən fermentlər müxtəlif heyvan, bitki və ya mikrob mənşəli obyektlərdən təcrid olunur və onların hüceyrə və orqanizmdən kənarda fəaliyyəti öyrənilir. Bu tədqiqatlar fermentlərin təsir mexanizmini başa düşmək, onların tərkibini və kataliz etdiyi reaksiyaların xüsusiyyətlərini öyrənmək üçün çox vacibdir. Amma bu yolla əldə edilən məlumat canlı hüceyrədəki fermentlərin fəaliyyətinə mexaniki olaraq birbaşa ötürülə bilməz. Hüceyrədən kənarda fermentin işlədiyi şəraiti, məsələn, mitoxondriya və ya lizosomda çoxaltmaq çətindir. Bundan əlavə, mövcud ferment molekullarından neçəsinin reaksiyada iştirak etdiyi həmişə məlum deyil - hamısı və ya yalnız bəziləri.

Demək olar ki, həmişə hüceyrədə normal metabolizm üçün tələb olunan miqdardan bir neçə on dəfə çox olan bir və ya digər fermentin olduğu ortaya çıxır. Hüceyrə həyatının müxtəlif dövrlərində maddələr mübadiləsi intensivliyə görə fərqlidir, lakin onun tərkibində maddələr mübadiləsinin maksimum səviyyəsinin tələb etdiyindən daha çox ferment var. Məsələn, ürək əzələsinin hüceyrələrinin tərkibində oksidləşməni həyata keçirə bilən o qədər sitoxrom c var ki, bu da ürək əzələsinin maksimum oksigen istehlakından 20 dəfə çoxdur. Daha sonra ferment molekullarının bəzilərini “söndürə” bilən maddələr kəşf edildi. Bunlar sözdə maneə törədən amillərdir. Fermentlərin təsir mexanizmini başa düşmək üçün hüceyrədə onların yalnız məhlulda deyil, hüceyrənin strukturunda qurulmuş olması da vacibdir. İndi məlum olur ki, hansı fermentlər mitoxondriyanın xarici membranına daxil olur, hansı fermentlər daxili membrana daxil olur, hansı fermentlər nüvə, lizosomlar və digər hüceyrəaltı strukturlarla əlaqələndirilir.

İkinci, üçüncü və sonrakı reaksiyaları kataliz edən fermentlərə birinci reaksiyanı kataliz edən fermentin yaxın "ərazi" yeri onların fəaliyyətinin ümumi nəticəsinə güclü təsir göstərir. Məsələn, elektronları oksigenə ötürən fermentlər zənciri mitoxondriyada - sitoxrom sistemində qurulur. O, ATP-də saxlanılan enerji yaratmaq üçün substratların oksidləşməsini katalizləyir.

Fermentlər hüceyrədən çıxarıldıqda, onların birgə işinin uyğunluğu pozulur. Buna görə də molekullarının qurulduğu strukturları məhv etmədən fermentlərin işini öyrənməyə çalışırlar. Məsələn, bir toxuma bölməsi substrat məhlulunda saxlanılırsa və sonra reaksiya məhsulları ilə rəngli kompleks verəcək bir reagent ilə müalicə olunursa, mikroskopda hüceyrənin ləkələnmiş sahələri aydın görünəcəkdir: parçalanmış bir ferment. substrat bu ərazilərdə lokallaşdırılmış (yerləşmişdir). Beləliklə, pepsin fermentinin alındığı mədədə pepsinogenin hansı hüceyrələrində olduğu müəyyən edildi.

İndi fermentlərin lokalizasiyasını təyin etməyə imkan verən başqa bir üsul geniş istifadə olunur - ayırma sentrifuqası. Bunun üçün tədqiq olunan toxuma (məsələn, laboratoriya heyvanlarının qaraciyər parçaları) əzilir, sonra isə ondan saxaroza məhlulunda gruel hazırlanır. Qarışıq sınaq borularına köçürülür və sentrifuqalarda yüksək sürətlə fırlanır. Kütləsindən və ölçüsündən asılı olaraq müxtəlif hüceyrə elementləri fırlanma zamanı sıx saxaroza məhlulunda təxminən aşağıdakı şəkildə paylanır:

Ağır nüvələri əldə etmək üçün nisbətən kiçik bir sürətləndirmə (daha az sayda inqilab) tələb olunur. Nüvələrin ayrılmasından sonra, çevrilmələrin sayı artır, mitoxondriya və mikrosomlar ardıcıl olaraq çökür və sitoplazma əldə edilir. İndi fermentin fəaliyyəti təcrid olunmuş fraksiyaların hər birində öyrənilə bilər. Məlum olub ki, məlum fermentlərin əksəriyyəti əsasən bu və ya digər fraksiyada lokallaşdırılmışdır. Məsələn, aldolaza fermenti sitoplazmada lokallaşdırılmışdır və kaproik turşusunu oksidləşdirən ferment əsasən mitoxondrilərdədir.

Fermentlərin yerləşdiyi membran zədələnirsə, bir-biri ilə əlaqəli mürəkkəb proseslər getmir, yəni hər bir ferment yalnız öz-özünə hərəkət edə bilər.

Bitki və mikroorqanizmlərin hüceyrələri, heyvan hüceyrələri kimi, çox oxşar hüceyrə fraksiyalarını ehtiva edir. Məsələn, bitki plastidləri fermentativ dəstində mitoxondriyaya bənzəyir. Mikroorqanizmlərdə ribosomlara bənzəyən və həmçinin çoxlu miqdarda ribonuklein turşusu olan taxıllar aşkar edilmişdir. Heyvanları, bitkiləri və mikrob hüceyrələrini təşkil edən fermentlər də oxşar təsir göstərir. Məsələn, hialuronidaza mikrobların bədənə daxil olmasını asanlaşdırır, hüceyrə divarının məhvinə kömək edir. Eyni ferment heyvan orqanizmlərinin müxtəlif toxumalarında olur.

Fermentlərin alınması və istifadəsi

Fermentlər heyvan və bitkilərin bütün toxumalarında olur. Ancaq eyni fermentin müxtəlif toxumalarda miqdarı və fermentin toxumaya bağlanma gücü eyni deyil. Buna görə də, praktikada onun alınması həmişə əsaslandırılmır.

Fermentlərin alınması mənbəyi insan və heyvanların həzm şirələri ola bilər. Şirələrdə nisbətən az miqdarda xarici çirklər, hüceyrə elementləri və digər komponentlər var ki, onlar təmiz preparat əldə edərkən atılmalıdır. Bunlar demək olar ki, təmiz ferment məhlullarıdır.

Dokulardan ferment əldə etmək daha çətindir. Bunun üçün toxuma əzilir, əzilmiş toxuma qumla sürtülərək hüceyrə strukturları məhv edilir və ya ultrasəs ilə müalicə olunur. Bu vəziyyətdə fermentlər hüceyrələrdən və membran strukturlarından "düşür". İndi onlar təmizlənir və bir-birindən ayrılırlar. Təmizləmə üçün fermentlərin xromatoqrafik sütunlarda fərqli ayrılma qabiliyyəti, elektrik sahəsində qeyri-bərabər hərəkətliliyi, spirt, duzlar, aseton ilə çökdürülməsi və digər üsullardan istifadə olunur. Əksər fermentlər nüvə, mitoxondriya, ribosomlar və ya digər hüceyrəaltı strukturlarla əlaqəli olduğundan, bu fraksiya əvvəlcə sentrifuqa ilə təcrid olunur, sonra ferment ondan çıxarılır.

Yeni təmizləmə üsullarının inkişafı illərlə saxlanıla bilən çox saf formada bir sıra kristal fermentləri əldə etməyə imkan verdi.

İndi insanların ilk dəfə fermentdən nə vaxt istifadə etdiyini müəyyən etmək artıq mümkün deyil, lakin bunun bitki mənşəli bir ferment olduğunu böyük əminliklə söyləmək olar. İnsanlar uzun müddət bitkinin təkcə qida məhsulu kimi deyil, faydalılığına diqqət yetirmişlər. Məsələn, Antil adalarının yerliləri uzun müddət qovun ağacının şirəsindən xora və digər dəri xəstəliklərini müalicə etmək üçün istifadə etmişlər.

İndi tanınmış bitki biokatalizatorlarından biri - papain nümunəsindən istifadə edərək fermentlərin əldə edilməsinin xüsusiyyətlərini və tətbiq sahəsini daha ətraflı nəzərdən keçirək. Bu ferment 10 m-ə qədər böyüyən nəhəng ağaca bənzəyən tropik meyvə ağacı papayanın bütün hissələrinin südlü şirəsində olur.Onun meyvələri forma və dad baxımından bostana bənzəyir və çoxlu miqdarda papain fermenti ehtiva edir. . 16-cı əsrin əvvəllərində. İspan dənizçiləri bu bitkini təbii olaraq Mərkəzi Amerikada kəşf etdilər. Sonra Hindistana, oradan isə bütün tropik ölkələrə gətirildi. Hindistanda papayanı görən Vasko da Qama onu həyatın qızıl ağacı adlandırıb, Marko Polo isə papayanın “ağaca dırmaşan qovun” olduğunu bildirib. Dənizçilər ağacın meyvəsinin sinqa və dizenteriyadan xilas olduğunu bilirdilər.

Ölkəmizdə papaya Qafqazın Qara dəniz sahillərində, Rusiya Elmlər Akademiyasının botanika bağında xüsusi istixanalarda bitir. Ferment üçün xammal - süd şirəsi meyvənin qabığındakı kəsiklərdən əldə edilir. Sonra suyu laboratoriyada vakuum qurutma sobalarında aşağı temperaturda (80 ° C-dən çox olmayan) qurudulur. Qurudulmuş məhsul üyüdülür və parafinlə doldurulmuş steril bağlamada saxlanılır. Bu, artıq kifayət qədər aktiv bir dərmandır. Onun fermentativ fəaliyyəti vahid vaxtda parçalanan kazein zülalının miqdarı ilə qiymətləndirilə bilər. Papain fəaliyyətinin bir bioloji vahidi üçün qana daxil edildikdə, 1 kq ağırlığında bir dovşanda "qulaqların salınması" simptomunun görünməsi üçün kifayət qədər miqdarda ferment alınır. Bu fenomen, papainin dovşanın qulaqlarındakı kollagen zülal filamentləri üzərində hərəkət etməyə başlaması səbəbindən baş verir.

Papain bütün xüsusiyyətlərə malikdir: proteolitik, iltihab əleyhinə, antikoaqulyant (qan laxtalanmasının qarşısını alan), susuzlaşdırma, analjezik və bakterisid. Zülalları polipeptidlərə və amin turşularına parçalayır. Üstəlik, bu parçalanma digər heyvan və bakteriya mənşəli fermentlərin təsirindən daha dərinə gedir. Papainin bir xüsusiyyəti geniş pH diapazonunda və böyük temperatur dalğalanmalarında aktiv olmaq qabiliyyətidir ki, bu da bu fermentin geniş istifadəsi üçün xüsusilə vacib və əlverişlidir. Və onu da nəzərə alsaq ki, papain (pepsin, tripsin, lidaza) kimi fəaliyyət göstərən fermentləri əldə etmək üçün qan, qaraciyər, əzələ və ya digər heyvan toxumaları tələb olunur, onda papain bitki fermentinin üstünlüyü və iqtisadi səmərəliliyi şübhəsizdir.

Papain üçün tətbiqlər çox müxtəlifdir. Tibbdə yaraları müalicə etmək üçün istifadə olunur, burada zədələnmiş toxumalarda zülalların parçalanmasını təşviq edir və yara səthini təmizləyir. Papain müxtəlif göz xəstəliklərinin müalicəsində əvəzolunmazdır. Görmə orqanının buludlu strukturlarının rezorbsiyasına səbəb olur, onları şəffaf edir. Həzm sistemi xəstəliklərində fermentin müsbət təsiri məlumdur. Papanın dəri xəstəliklərinin, yanıqların müalicəsində, həmçinin nevropatologiya, urologiya və təbabətin digər sahələrində istifadəsi ilə yaxşı nəticələr əldə edilmişdir.

Təbabətdən əlavə, bu fermentin böyük bir miqdarı şərabçılıq və pivəbişirmədə istehlak olunur. Papain içkilərin saxlama müddətini artırır. Papain ilə emal edildikdə, ət yumşaq və tez həzm olunan olur, məhsulların saxlama müddəti kəskin şəkildə artır. Tekstil sənayesinə gedən yun papain ilə müalicə olunduqdan sonra bükülmür və büzülmür. Son zamanlarda papain dəri sənayesində istifadə edilməyə başlandı. Fermentlərlə müalicədən sonra dəri məmulatları yumşaq, elastik, möhkəm və davamlı olur.

Əvvəllər sağalmayan bəzi xəstəliklərin hərtərəfli tədqiqi, fəaliyyəti azalmış fermentləri əvəz etmək üçün orqanizmə çatışmayan fermentlərin daxil edilməsi zərurətinə səbəb olmuşdur. Orqanizmə lazımi miqdarda çatışmayan fermentləri daxil etmək və ya orqan və ya toxumada katalitik fəaliyyətini azaltmış bu fermentlərin molekullarını "əlavə etmək" mümkün olardı. Amma orqanizm bu fermentlərə yad zülallar kimi reaksiya verir, onları rədd edir, onlara qarşı antikorlar əmələ gətirir ki, bu da son nəticədə daxil olan zülalların sürətlə çürüməsinə gətirib çıxarır. Gözlənilən terapevtik effekt olmayacaq. Fermentləri qida ilə daxil etmək də mümkün deyil, çünki həzm şirələri onları "həzm edəcək" və hüceyrələrə və toxumalara çatmadan aktivliyini itirəcək, amin turşularına parçalanacaq. Fermentlərin birbaşa qan dövranına daxil olması onların toxuma proteazları tərəfindən məhv edilməsinə gətirib çıxarır. Bu çətinlikləri immobilizasiya olunmuş fermentlərdən istifadə etməklə aradan qaldırmaq mümkündür. İmmobilizasiya prinsipi fermentlərin üzvi və ya qeyri-üzvi təbiətin sabit daşıyıcısına “bağlanma” qabiliyyətinə əsaslanır. Fermentin matrisə (daşıyıcıya) kimyəvi bağlanmasına misal olaraq onların funksional qrupları arasında güclü kovalent bağların əmələ gəlməsini göstərmək olar. Matris, məsələn, fermentin kimyəvi cəhətdən "bağlandığı" funksional amin qruplarını ehtiva edən məsaməli şüşə ola bilər.

Fermentlərdən istifadə edərkən çox vaxt onların fəaliyyətini müqayisə etmək lazımdır. Hansı fermentin daha aktiv olduğunu necə bilirsiniz? Müxtəlif təmizlənmiş preparatların aktivliyini necə hesablamaq olar? Fermentin aktivliyi üçün bir dəqiqə ərzində 25 ° C-də bu fermenti ehtiva edən 1 q toxuma çevirə bilən substratın miqdarını qəbul etməyə razılaşdıq. Ferment nə qədər çox substrat emal etsə, bir o qədər aktivdir. Eyni fermentin fəaliyyəti yaşa, cinsə, günün vaxtına, bədənin vəziyyətinə görə dəyişir, həmçinin hormon istehsal edən endokrin bezlərdən asılıdır.

Təbiət demək olar ki, yanılmır, orqanizmin həyatı boyu eyni zülalları istehsal edir və eyni zülalların istehsalı ilə bağlı bu ciddi məlumatları nəsildən-nəslə ötürür. Ancaq bəzən bədəndə bir və ya daha çox "əlavə" amin turşusu olan dəyişdirilmiş bir protein görünür və ya əksinə, itirilir. Bu gün bir çox belə molekulyar səhvlər məlumdur. Onlar müxtəlif səbəblərə aid edilə bilər və bədəndə ağrılı dəyişikliklərə səbəb ola bilər. Görünüşündə anormal protein molekullarının günahkar olduğu bu cür xəstəliklərə tibbdə molekulyar deyilir. Məsələn, iki polipeptid zəncirindən (a və b) ibarət sağlam insanın hemoglobini ilə oraqvari hüceyrə anemiyası olan xəstənin hemoglobini (eritrosit oraq formasına malikdir) yalnız β-da olan xəstələrdə fərqlənir. -zəncirli, qlutamik turşu valinlə əvəz olunur. Oraq hüceyrəli anemiya irsi xəstəlikdir. Hemoqlobindəki dəyişikliklər valideyndən nəslə ötürülür.

Fermentlərin fəaliyyətinin dəyişməsi nəticəsində yaranan xəstəliklərə fermentopatiyalar deyilir. Onlar adətən miras qalır, valideynlərdən uşaqlara keçir. Məsələn, anadangəlmə fenilketonuriyada aşağıdakı transformasiya pozulur:

Fenilalanin hidroksilaz fermentinin çatışmazlığı ilə fenilalanin tirozinə çevrilmir, lakin yığılır ki, bu da bir sıra orqanların normal fəaliyyətində pozğunluğa, ilk növbədə mərkəzi sinir sisteminin funksiyasının pozulmasına səbəb olur. Xəstəlik uşağın həyatının ilk günlərindən inkişaf edir və onun ilk əlamətləri həyatının altı-yeddi ayında görünür. Belə xəstələrin qanında və sidikdə norma ilə müqayisədə çox miqdarda fenilalanin aşkar edilə bilər. Belə patologiyanın vaxtında aşkarlanması və tərkibində fenilalanin çox olan həmin qidanın qəbulunun azalması müsbət müalicəvi effekt verir.

Başqa bir misal: uşaqlarda qalaktozanı qlükozaya çevirən fermentin olmaması orqanizmdə qalaktozanın toplanmasına gətirib çıxarır ki, bu da toxumalarda çox miqdarda toplanır və qaraciyərə, böyrəklərə, gözlərə təsir edir. Fermentin olmaması vaxtında aşkar edilərsə, uşaq qalaktozsuz bir pəhrizə keçir. Bu, xəstəliyin əlamətlərinin yox olmasına gətirib çıxarır.

Ferment preparatlarının mövcudluğuna görə zülalların və nuklein turşularının strukturu deşifrə olunur. Onlarsız antibiotik istehsalı, şərabçılıq, çörək bişirmək, vitamin sintezi mümkün deyil. Kənd təsərrüfatında enzimatik proseslərin aktivləşməsinə təsir göstərən böyümə stimulyatorlarından istifadə olunur. Bədəndəki fermentlərin fəaliyyətini yatıran və ya aktivləşdirən bir çox dərman eyni xüsusiyyətə malikdir.

Fermentlərsiz hüceyrədə baş verən kimyəvi proseslərin təkrar istehsalı və bu əsasda müasir sənaye biotexnologiyasının yaradılması kimi perspektivli sahələrin inkişafını təsəvvür etmək mümkün deyil. İndiyə qədər heç bir müasir kimya zavodu, hüceyrələrində fermentlərin və su və karbon qazından günəş işığının iştirakı ilə çox sayda müxtəlif mürəkkəb üzvi maddələrin sintez edildiyi bir bitkinin adi bir yarpağı ilə rəqabət edə bilməz. Eyni zamanda həyatımız üçün çox zəruri olan oksigen də atmosferə buraxılır.

Fermentologiya gənc və perspektivli bir elmdir, biologiya və kimyadan ayrılır və ona ciddi yanaşmağa qərar verən hər kəsə çoxlu heyrətamiz kəşflər vəd edir.

Abstrakt yükləyin: Sizin serverimizdən faylları endirmək imkanınız yoxdur.

Həzm fermentləri- Bunlar mədə-bağırsaq traktında istehsal olunan zülal xarakterli maddələrdir. Onlar qida həzm prosesini təmin edir və onun udulmasını stimullaşdırır.

Həzm fermentlərinin əsas funksiyası mürəkkəb maddələrin insan bağırsağında asanlıqla sorulan daha sadə maddələrə parçalanmasıdır.

Zülal molekullarının fəaliyyəti aşağıdakı maddələr qruplarına yönəldilmişdir:

  • zülallar və peptidlər;
  • oliqo və polisaxaridlər;
  • yağlar, lipidlər;
  • nukleotidlər.

Fermentlərin növləri

  1. Pepsin. Bir ferment mədədə istehsal olunan bir maddədir. Qidada olan zülal molekullarına təsir edir, onları elementar tərkib hissələrinə - amin turşularına parçalayır.
  2. Tripsin və kimotripsin. Bu maddələr mədəaltı vəzi tərəfindən istehsal olunan və onikibarmaq bağırsağa çatdırılan pankreas fermentləri qrupunun bir hissəsidir. Burada onlar da zülal molekullarına təsir göstərirlər.
  3. Amilaza. Bir ferment şəkərləri (karbohidratları) parçalayan maddələrə aiddir. Amilaza ağızda və nazik bağırsaqda istehsal olunur. Əsas polisaxaridlərdən birini - nişastanı parçalayır. Nəticə maltoza adlanan kiçik bir karbohidratdır.
  4. maltaz. Ferment karbohidratlara da təsir edir. Onun xüsusi substratı maltozdur. Bağırsaq divarı tərəfindən udulan 2 qlükoza molekuluna parçalanır.
  5. Suharase. Protein hər hansı yüksək karbohidratlı qidada olan başqa bir ümumi disakarid, saxaroza təsir göstərir. Karbohidrat bədən tərəfindən asanlıqla mənimsənilən fruktoza və qlükozaya parçalanır.
  6. laktaza. Südün karbohidratına təsir edən xüsusi bir ferment laktozadır. Onun parçalanması zamanı digər məhsullar - qlükoza və qalaktoza əldə edilir.
  7. Nukleazlar. Bu qrupdan olan fermentlər qidanın tərkibində olan nuklein turşularına - DNT və RNT-yə təsir göstərir. Onlara məruz qaldıqdan sonra maddələr ayrı komponentlərə - nukleotidlərə parçalanır.
  8. Nukleotidazlar. Nuklein turşularına təsir edən ikinci qrup fermentlərə nukleotidazalar deyilir. Daha kiçik tərkib hissələri - nukleozidlər əldə etmək üçün nukleotidləri parçalayırlar.
  9. Karboksipeptidaza. Ferment kiçik protein molekullarına - peptidlərə təsir göstərir. Bu proses nəticəsində fərdi amin turşuları əldə edilir.
  10. Lipaza. Maddə həzm sisteminə daxil olan yağları və lipidləri parçalayır. Bu vəziyyətdə onların tərkib hissələri - spirt, qliserin və yağ turşuları əmələ gəlir.

Həzm fermentlərinin olmaması

Həzm fermentlərinin qeyri-kafi istehsalı tibbi diqqət tələb edən ciddi problemdir. Az miqdarda endogen fermentlərlə qida insan bağırsağında normal həzm oluna bilməyəcək.

Maddələr həzm olunmursa, bağırsaqlarda sorula bilməz. Həzm sistemi yalnız üzvi molekulların kiçik fraqmentlərini mənimsəməyə qadirdir. Yeməyin bir hissəsi olan böyük komponentlər insanlara fayda verə bilməyəcək. Nəticədə bədən müəyyən maddələrin çatışmazlığını inkişaf etdirə bilər.

Karbohidratların və ya yağların olmaması bədənin güclü fəaliyyət üçün "yanacaq" itirməsinə səbəb olacaqdır. Zülalların çatışmazlığı insan orqanizmini amin turşuları olan tikinti materialından məhrum edir. Bundan əlavə, həzmsizlik, xarakterə mənfi təsir göstərə bilən nəcisin xarakterinin dəyişməsinə gətirib çıxarır.

Səbəblər

  • bağırsaqlarda və mədədə iltihablı proseslər;
  • yemək pozğunluqları (həddindən artıq yemək, qeyri-kafi istilik müalicəsi);
  • metabolik xəstəliklər;
  • pankreatit və pankreasın digər xəstəlikləri;
  • qaraciyərin və safra yollarının zədələnməsi;
  • ferment sisteminin konjenital patologiyaları;
  • əməliyyatdan sonrakı nəticələr (həzm sisteminin bir hissəsinin çıxarılması səbəbindən ferment çatışmazlığı);
  • mədə və bağırsaqlara dərman təsiri;
  • hamiləlik;

Simptomlar

Qeyri-kafi həzmin uzun müddət saxlanılması, bədənə qida maddələrinin azaldılması ilə əlaqəli ümumi simptomların görünüşü ilə müşayiət olunur. Bu qrupa aşağıdakı klinik təzahürlər daxildir:

  • ümumi zəiflik;
  • performansın azalması;
  • Baş ağrısı;
  • yuxu pozğunluqları;
  • artan qıcıqlanma;
  • ağır hallarda, dəmirin kifayət qədər udulmaması səbəbindən anemiya əlamətləri.

Həddindən artıq həzm fermentləri

Həzm fermentlərinin həddindən artıq olması ən çox pankreatit kimi bir xəstəlikdə müşahidə olunur. Vəziyyət bu maddələrin mədəaltı vəzi hüceyrələri tərəfindən həddindən artıq istehsalı və onların bağırsağa ifrazının pozulması ilə əlaqələndirilir. Bu baxımdan, fermentlərin təsirindən yaranan orqanın toxumasında aktiv iltihab inkişaf edir.

Pankreatitin əlamətlərinə aşağıdakılar aid edilə bilər:

  • qarında şiddətli ağrı;
  • ürəkbulanma;
  • şişkinlik;
  • kafedranın təbiətinin pozulması.

Xəstənin vəziyyətinin ümumi pisləşməsi tez-tez inkişaf edir. Ümumi zəiflik, əsəbilik görünür, bədən çəkisi azalır, normal yuxu pozulur.

Həzm fermentlərinin sintezində anormallıqları necə müəyyən etmək olar?

Ferment pozğunluqlarının müalicəsinin əsas prinsipləri

Həzm fermentlərinin istehsalında dəyişiklik həkimə müraciət etmək üçün bir səbəbdir. Hərtərəfli müayinədən sonra həkim pozğunluğun səbəbini təyin edəcək və müvafiq müalicəni təyin edəcək. Patologiya ilə müstəqil mübarizə aparmaq tövsiyə edilmir.

Düzgün qidalanma müalicənin vacib komponentidir. Xəstəyə yeməyin həzmini asanlaşdırmağa yönəlmiş uyğun bir pəhriz təyin olunur. Həddindən artıq yeməkdən qaçınmaq lazımdır, çünki bu, bağırsaq narahatlığına səbəb olur. Xəstələrə dərman müalicəsi, o cümlədən əvəzedici müalicə təyin edilir.

Xüsusi agentlər və onların dozaları həkim tərəfindən seçilir.

hüceyrələrdə sintez olunan və kimyəvi çevrilmələrə məruz qalmadan onlarda gedən reaksiyaları dəfələrlə sürətləndirən zülal xarakterli üzvi maddələr. Oxşar təsir göstərən maddələr cansız təbiətdə mövcuddur və katalizator adlanır. Fermentlər (lat. ferment - fermentasiya, maya) bəzən fermentlər adlanır (yunan dilindən. az - içəridə, zyme - maya). Bütün canlı hüceyrələr katalitik fəaliyyətindən hüceyrələrin işləməsindən asılı olan çox böyük bir ferment dəsti ehtiva edir. Hüceyrədə baş verən müxtəlif reaksiyaların demək olar ki, hər biri müəyyən bir fermentin iştirakını tələb edir. Fermentlərin kimyəvi xassələrinin və onların kataliz etdiyi reaksiyaların öyrənilməsi biokimyanın xüsusi, çox vacib sahəsi - enzimologiya ilə məşğul olur.

Bir çox ferment sərbəst vəziyyətdə hüceyrədədir, sadəcə sitoplazmada həll olunur; digərləri mürəkkəb, yüksək təşkil olunmuş strukturlarla əlaqələndirilir. Normal olaraq hüceyrənin xaricində olan fermentlər də var; beləliklə, nişasta və zülalların parçalanmasını kataliz edən fermentlər mədəaltı vəzi tərəfindən bağırsaqlara ifraz olunur. Fermentlər və bir çox mikroorqanizmlər ifraz olunur.

Fermentlər haqqında ilk məlumatlar fermentasiya və həzm proseslərinin öyrənilməsi zamanı əldə edilmişdir. L.Paster fermentasiyanın tədqiqinə böyük töhfə verdi, lakin o, yalnız canlı hüceyrələrin müvafiq reaksiyaları həyata keçirə biləcəyinə inanırdı. 20-ci əsrin əvvəllərində. E. Buchner göstərdi ki, karbon qazı və etil spirtinin əmələ gəlməsi ilə saxaroza fermentasiyası hüceyrəsiz maya ekstraktı ilə katalizləşdirilə bilər. Bu mühüm kəşf hüceyrə fermentlərinin təcrid olunmasını və öyrənilməsini stimullaşdırdı. 1926-cı ildə Cornell Universitetindən (ABŞ) J. Samner ureazanı təcrid etdi; demək olar ki, təmiz formada əldə edilən ilk ferment idi. O vaxtdan bəri 700-dən çox ferment kəşf edildi və təcrid olundu, lakin canlı orqanizmlərdə onlardan daha çoxu var. Fərdi fermentlərin xassələrinin identifikasiyası, təcrid edilməsi və öyrənilməsi müasir enzimologiyanın əsasını təşkil edir.

Şəkərlərin parçalanması, yüksək enerjili adenozin trifosfat (ATP) birləşməsinin əmələ gəlməsi və hidrolizi kimi enerji çevrilməsinin fundamental proseslərində iştirak edən fermentlər bütün hüceyrələrdə - heyvanlarda, bitkilərdə, bakteriyalarda mövcuddur. Bununla belə, yalnız müəyyən orqanizmlərin toxumalarında istehsal olunan fermentlər var. Beləliklə, sellülozun sintezində iştirak edən fermentlər heyvan hüceyrələrində deyil, bitkilərdə olur. Beləliklə, "universal" fermentləri və müəyyən hüceyrə növlərinə xas olan fermentləri ayırd etmək vacibdir. Ümumiyyətlə, hüceyrə nə qədər ixtisaslaşmışdırsa, müəyyən bir hüceyrə funksiyasını yerinə yetirmək üçün lazım olan fermentlər dəstini sintez etmək ehtimalı bir o qədər yüksəkdir.

Fermentlər və həzm. Fermentlər həzm prosesinin vacib iştirakçılarıdır. Yalnız aşağı molekulyar ağırlıqlı birləşmələr bağırsaq divarından keçə və qana daxil ola bilər, buna görə də qida komponentləri kiçik molekullara qədər əvvəlcədən parçalanmalıdır. Bu, zülalların amin turşularına, nişastanın şəkərə, yağların yağ turşularına və qliserinə fermentativ hidrolizi (parçalanması) zamanı baş verir. Protein hidrolizi mədədə olan pepsin fermenti tərəfindən kataliz edilir. Bir sıra yüksək təsirli həzm fermentləri mədəaltı vəzi tərəfindən bağırsaqlara ifraz olunur. Bunlar zülalları hidroliz edən tripsin və kimotripsindir; yağları parçalayan lipaz; nişastanın parçalanmasını kataliz edən amilaza. Pepsin, tripsin və ximotripsin sözdə aktiv olmayan formada ifraz olunur. zimogenlər (fermentlər) və yalnız mədə və bağırsaqlarda aktivləşir. Bu, bu fermentlərin mədəaltı vəzi və mədədəki hüceyrələri niyə məhv etmədiyini izah edir. Mədə və bağırsağın divarları həzm fermentlərindən və selikli təbəqədən qorunur. Bir neçə vacib həzm fermenti nazik bağırsaqdakı hüceyrələr tərəfindən ifraz olunur.

Ot və ya ot kimi bitki qidalarında saxlanılan enerjinin çox hissəsi sellüloza fermenti tərəfindən parçalanan sellülozada cəmləşir. Otyeyənlərin orqanizmində bu ferment sintez olunmur və iribuynuzlu mal-qara və qoyun kimi gövşəyənlər tərkibində sellüloza olan qidaları yeyə bilirlər, çünki sellülazanı mədənin birinci bölməsini – rumeni məskunlaşdıran mikroorqanizmlər istehsal edir. Mikroorqanizmlərin köməyi ilə qidalar da termitlərdə həzm olunur.

Fermentlər qida, əczaçılıq, kimya və tekstil sənayesində istifadə olunur. Buna misal olaraq papayadan əldə edilən və əti yumuşatmaq üçün istifadə edilən bitki əsaslı fermenti göstərmək olar. Yuyucu tozların tərkibinə fermentlər də əlavə olunur.

Tibbdə və kənd təsərrüfatında fermentlər. Fermentlərin bütün hüceyrə proseslərində əsas rolunun dərk edilməsi onların tibbdə və kənd təsərrüfatında geniş istifadəsinə səbəb olmuşdur. Hər hansı bir bitki və heyvan orqanizminin normal fəaliyyəti fermentlərin effektiv işindən asılıdır. Bir çox zəhərli maddələrin (zəhərlərin) fəaliyyəti onların fermentləri maneə törətmək qabiliyyətinə əsaslanır; bir sıra dərmanlar eyni təsirə malikdir. Çox vaxt bir dərmanın və ya zəhərli maddənin təsiri bütövlükdə bədəndə və ya müəyyən bir toxumada müəyyən bir fermentin işinə seçici təsiri ilə izlənilə bilər. Məsələn, hərbi məqsədlər üçün hazırlanmış güclü orqanofosfat insektisidləri və sinir qazları fermentlərin - ilk növbədə sinir impulslarının ötürülməsində mühüm rol oynayan xolinesterazın işini bloklamaqla öz dağıdıcı təsirini göstərir.

Dərmanların ferment sistemlərinə necə təsir etdiyini daha yaxşı başa düşmək üçün bəzi ferment inhibitorlarının necə işlədiyinə baxmaq faydalı olar. Bir çox inhibitor fermentin aktiv sahəsinə - substratın qarşılıqlı əlaqədə olduğu yerə bağlanır. Belə inhibitorlarda ən mühüm struktur xüsusiyyətləri substratın struktur xüsusiyyətlərinə yaxındır və əgər həm substrat, həm də inhibitor reaksiya mühitində olarsa, fermentə bağlanmaq üçün onlar arasında rəqabət yaranır; substratın konsentrasiyası nə qədər yüksək olarsa, inhibitorla bir o qədər uğurla rəqabət aparır. Başqa bir növ inhibitorlar, funksional əhəmiyyətli kimyəvi qrupların iştirak etdiyi ferment molekulunda konformasiya dəyişikliklərinə səbəb olur. İnhibitorların təsir mexanizminin öyrənilməsi kimyaçılara yeni dərmanlar yaratmağa kömək edir.

BƏZİ FERMENTLƏR VƏ ONLARIN KATALİZ REAKSİYALARI

Kimyəvi reaksiyanın növü

Ferment

Mənbə

Katalizləşdirilmiş reaksiya 1)

Hidroliz Tripsin Nazik bağırsaq Zülallar + H 2 O ® Müxtəlif polipeptidlər
Hidroliz b-Amilaza Buğda, arpa, şirin kartof və s. Nişasta + H 2 O ® Nişasta hidrolizat + maltoza
Hidroliz Trombin qan Fibrinogen + H 2 O ® Fibrin + 2 Polipeptidlər
Hidroliz Lipazlar Bağırsaqlar, yüksək yağlı toxumlar, mikroorqanizmlər Yağlar + H 2 O ® yağ turşuları + qliserin
Hidroliz Qələvi fosfataza Demək olar ki, bütün hüceyrələr Üzvi fosfatlar + H 2 O ® Defosforilləşdirilmiş məhsul + qeyri-üzvi fosfat
Hidroliz Ureaza Bəzi bitki hüceyrələri və mikroorqanizmlər Karbamid + H 2 O ® Ammonyak +Karbon qazı
Fosforoliz Fosforilaza Polisaxaridləri olan heyvan və bitki toxumaları Polisaxarid (nişasta və ya qlikogennqlükoza molekulları) + Qeyri-üzvi fosfat qlükoza-1-fosfat+ polisaxarid ( n – 1qlükoza vahidləri)
Dekarboksilləşmə Dekarboksilaza Maya, bəzi bitkilər və mikroorqanizmlər Pyruvic Acid ® Asetaldehid + Karbon dioksid
Kondensasiya Aldolaz 2 trioz fosfat Heksoza difosfat
Kondensasiya Oksaloasetat Transasetilaz çox Oksaloasetik turşu + Asetil koenzim ALimon turşusu+ koenzim A
İzomerləşmə Fosfoheksoza izomeraza Həmçinin qlükoza-6-fosfat Fruktoza-6-fosfat
Nəmləndirmə Fumaraza çox Fumar turşusu+ H 2 O Alma turşusu
Nəmləndirmə Karbonik anhidraz Müxtəlif heyvan toxumaları; yaşıl yarpaqlar Karbon qazı+ H 2 O Karbon turşusu
Fosforlaşma Piruvat kinaz Demək olar ki, bütün (və ya bütün) hüceyrələr ATP + Pyruvic turşusu Fosfoenolpiruvik turşu + ADP
Fosfat qrupunun ötürülməsi Fosfoqlükomaza Bütün heyvan hüceyrələri; çoxlu bitki və mikroorqanizmlər qlükoza-1-fosfat qlükoza-6-fosfat
Reaminasiya Transaminaza Əksər hüceyrələr Aspartik turşu + Piruvik turşusu Oksaloasetikturşu + Alanin
ATP hidrolizi ilə birlikdə sintez Qlutamin sintetaza çox Glutamik turşu + Ammonyak + ATP Qlutamin + ADP + Qeyri-üzvi fosfat
Oksidləşmə-reduksiya Sitokrom oksidaz Bütün heyvan hüceyrələri, bir çox bitki və mikroorqanizmlər O 2 + Azaldılmış sitokrom c ® Oksidləşmiş sitokrom c+ H 2 O
Oksidləşmə-reduksiya Askorbin turşusu oksidazı Çoxlu bitki hüceyrəsi Vitamin C+ O 2 ® Dehidroaskorbin turşusu + Hidrogen peroksid
Oksidləşmə-reduksiya Sitokrom c reduktaza Bütün heyvan hüceyrələri; çoxlu bitki və mikroorqanizmlər YUXARIDA · H (azaldılmış koenzim) + Oksidləşmiş sitokromc ® Azaldılmış sitokromc + NAD (oksidləşmiş koenzim)
Oksidləşmə-reduksiya Laktat dehidrogenaz Ən çox heyvanlar yapışqan - cari; bəzi bitkilər və mikroorqanizmlər Süd turşusu + NAD (oksidləşmiş koenzim) Pyruvic turşu + NAD · H (bərpa olundu koenzim)
1) Tək ox reaksiyanın əslində bir istiqamətdə getdiyini, qoşa oxlar isə deməkdir reaksiyanın geri dönə bilən olması.

ƏDƏBİYYAT

Förşt E. Fermentlərin quruluşu və təsir mexanizmi ... M., 1980
Strayer L. biokimya , 1-ci cild (səh. 104-131), 2-ci cild (səh. 23-94). M., 1984-1985
Murray R., Grenner D., Meyes P., Rodwell W.İnsan biokimyası , t. 1.M., 1993