كيف تتشكل الانزيمات في الجسم. مرحباً أيها الطالب. تاريخ تطور علم الإنزيمات

الإنزيمات هي نوع خاص من البروتين تخصصه الطبيعة لدور المحفزات في العمليات الكيميائية المختلفة.

يُسمع هذا المصطلح باستمرار ، ومع ذلك ، لا يفهم الجميع ماهية الإنزيم أو الإنزيم ، والوظائف التي تؤديها هذه المادة ، وكذلك كيف تختلف الإنزيمات عن الإنزيمات وما إذا كانت تختلف على الإطلاق. سنكتشف كل هذا الآن.

بدون هذه المواد ، لن يتمكن الإنسان ولا الحيوانات من هضم الطعام. ولأول مرة لاستخدام الإنزيمات في الحياة اليومية ، لجأ الجنس البشري إلى أكثر من 5 آلاف عام ، عندما تعلم أسلافنا تخزين الحليب في "وعاء" من معدة الحيوانات. في مثل هذه الظروف ، تحت تأثير المنفحة ، تم تحويل الحليب إلى جبن. وهذا مجرد مثال واحد على عمل الإنزيم كمحفز يسرع العمليات البيولوجية. تعد الإنزيمات اليوم لا غنى عنها في الصناعة ، فهي مهمة لإنتاج السكر والسمن والزبادي والبيرة والجلود والمنسوجات والكحول وحتى الخرسانة. هذه المواد المفيدة موجودة أيضًا في المنظفات ومساحيق الغسيل - فهي تساعد على إزالة البقع في درجات الحرارة المنخفضة.

تاريخ الاكتشاف

الإنزيم المترجم من اليونانية يعني "الخميرة". ويعود الفضل في اكتشاف هذه المادة إلى الهولندي يان بابتيست فان هيلمونت ، الذي عاش في القرن السادس عشر. في وقت من الأوقات ، أصبح مهتمًا جدًا بالتخمير الكحولي وفي أثناء البحث وجد مادة غير معروفة تسرع هذه العملية. أطلق عليها الهولندي اسم الخميرة ، والتي تعني "التخمير". بعد ذلك ، بعد ثلاثة قرون تقريبًا ، توصل الفرنسي لويس باستور ، الذي راقب أيضًا عمليات التخمير ، إلى استنتاج مفاده أن الإنزيمات ليست أكثر من مواد لخلية حية. وبعد فترة استخرج الألماني إدوارد بوكنر إنزيمًا من الخميرة وقرر أن هذه المادة ليست كائنًا حيًا. كما أطلق عليه اسمه - "زيمازة". بعد بضع سنوات ، اقترح ألماني آخر ، ويلي كوهني ، تقسيم جميع محفزات البروتين إلى مجموعتين: الإنزيمات والإنزيمات. علاوة على ذلك ، اقترح المصطلح الثاني تسمية "الخميرة" ، والتي تنتشر أفعالها خارج الكائنات الحية. وفقط عام 1897 وضع حدًا لجميع الخلافات العلمية: فقد تقرر استخدام كلا المصطلحين (الإنزيم والإنزيم) كمرادفين مطلقين.

الهيكل: سلسلة من آلاف الأحماض الأمينية

جميع الإنزيمات عبارة عن بروتينات ، لكن ليست كل البروتينات عبارة عن إنزيمات. مثل البروتينات الأخرى ، تتكون الإنزيمات من. ومن المثير للاهتمام أن كل إنزيم يأخذ من مائة إلى مليون من الأحماض الأمينية المتشابكة مثل اللآلئ على خيط ليصنعها. لكن هذا الخيط ليس مستقيمًا أبدًا - وعادة ما ينثني مئات المرات. وبالتالي ، يتم إنشاء هيكل ثلاثي الأبعاد فريد لكل إنزيم. وفي الوقت نفسه ، فإن جزيء الإنزيم هو تكوين كبير نسبيًا ، ولا يشارك إلا جزء صغير من هيكله ، ما يسمى بالمركز النشط ، في التفاعلات الكيميائية الحيوية.

يرتبط كل حمض أميني بنوع محدد آخر من الروابط الكيميائية ، ولكل إنزيم تسلسل الأحماض الأمينية الفريد الخاص به. لإنشاء معظمها ، يتم استخدام حوالي 20 نوعًا من المواد الأمينية. حتى التغييرات الطفيفة في تسلسل الأحماض الأمينية يمكن أن تغير بشكل جذري مظهر و "مواهب" الإنزيم.

الخصائص البيوكيميائية

على الرغم من حدوث عدد كبير من التفاعلات بمشاركة الإنزيمات في الطبيعة ، إلا أنه يمكن تصنيفها جميعًا في 6 فئات. وفقًا لذلك ، يستمر كل من هذه التفاعلات الستة تحت تأثير نوع معين من الإنزيمات.

التفاعلات التي تنطوي على الإنزيمات:

1. الأكسدة والاختزال.

تسمى الإنزيمات المشاركة في هذه التفاعلات أوكسيدوروكتازات. كمثال ، يمكننا أن نتذكر كيف تحول نازعات الهيدروجين الكحول الكحوليات الأولية إلى الألدهيدات.

1. رد فعل نقل المجموعة.

تسمى الإنزيمات التي تحدث من خلالها هذه التفاعلات ترانسالات. لديهم القدرة على نقل المجموعات الوظيفية من جزيء إلى آخر. يحدث هذا ، على سبيل المثال ، عندما تنقل alanine aminotransferases مجموعات alpha-amino بين alanine و aspartate. أيضًا ، تنقل الترانسالات مجموعات الفوسفات بين ATP والمركبات الأخرى ، وتنتج سكريات ثنائية من بقايا الجلوكوز.

1. التحلل المائي.

إن الإنزيمات المائية المشاركة في التفاعل قادرة على كسر الروابط المفردة عن طريق إضافة عناصر مائية.

1. قم بإنشاء أو إزالة رابطة مزدوجة.

يحدث هذا النوع من التفاعل بطريقة غير مائية بمشاركة لياز.

1. ايزومرة المجموعات الوظيفية.

في العديد من التفاعلات الكيميائية ، يتغير موضع المجموعة الوظيفية داخل الجزيء ، لكن الجزيء نفسه يتكون من نفس عدد وأنواع الذرات التي كانت قبل بدء التفاعل. وبعبارة أخرى ، فإن الركيزة ومنتج التفاعل عبارة عن أيزومرات. هذا النوع من التحول ممكن تحت تأثير إنزيمات الأيزوميراز.

1. تكوين رابطة واحدة مع التخلص من عنصر الماء.

تكسر الهيدرولازات الرابطة عن طريق إضافة عناصر مائية إلى الجزيء. يعكس Lyases التفاعل عن طريق إزالة الجزء المائي من المجموعات الوظيفية. وبالتالي ، يتم إنشاء اتصال بسيط.

كيف تعمل في الجسم

تعمل الإنزيمات على تسريع جميع التفاعلات الكيميائية تقريبًا في الخلايا. فهي ذات أهمية حيوية للإنسان ، وتسهل عملية الهضم وتسريع عملية التمثيل الغذائي.

تساعد بعض هذه المواد في تكسير الجزيئات كبيرة الحجم إلى "كتل" أصغر يستطيع الجسم هضمها. البعض الآخر ، على العكس من ذلك ، يربط الجزيئات الصغيرة. لكن الإنزيمات ، من الناحية العلمية ، انتقائية للغاية. هذا يعني أن كل مادة من هذه المواد قادرة على تسريع تفاعل معين فقط. تسمى الجزيئات التي تعمل معها الإنزيمات ركائز. الركائز ، بدورها ، تخلق رابطة مع جزء من الإنزيم يسمى المركز النشط.

هناك مبدآن يشرحان خصائص تفاعل الإنزيمات والركائز. في ما يسمى بنموذج "قفل المفتاح" ، يحل المركز النشط للإنزيم محل التكوين المحدد بدقة في الركيزة. وفقًا لنموذج آخر ، يقوم كل من المشاركين في التفاعل ، المركز النشط والركيزة ، بتغيير أشكالهم من أجل الاتصال.

مهما كان مبدأ حدوث التفاعل ، فإن النتيجة هي نفسها دائمًا - التفاعل تحت تأثير الإنزيم يستمر عدة مرات أسرع. نتيجة لهذا التفاعل ، "تولد" جزيئات جديدة ، ثم يتم فصلها عن الإنزيم. وتستمر المادة الحفازة في أداء وظيفتها ، ولكن بمشاركة الجسيمات الأخرى.

فرط ونقص النشاط

هناك أوقات تؤدي فيها الإنزيمات وظائفها بكثافة خاطئة. يؤدي النشاط المفرط إلى تكوين مفرط لمنتج التفاعل ونقص في الركيزة. والنتيجة تدهور في الصحة ومرض خطير. يمكن أن يكون سبب فرط نشاط الإنزيم إما اضطرابًا وراثيًا أو زيادة في الفيتامينات أو يستخدم في التفاعل.

يمكن أن يتسبب نقص نشاط الإنزيم في الوفاة ، على سبيل المثال ، عندما لا تزيل الإنزيمات السموم من الجسم أو يحدث نقص ATP. يمكن أيضًا أن يكون سبب هذه الحالة هو الجينات الطافرة أو ، على العكس من ذلك ، نقص الفيتامين ونقص المغذيات الأخرى. بالإضافة إلى ذلك ، يؤدي انخفاض درجة حرارة الجسم أيضًا إلى إبطاء عمل الإنزيمات.

محفز وأكثر

اليوم تسمع الكثير عن فوائد الإنزيمات. ولكن ما هي هذه المواد التي يعتمد عليها أداء أجسامنا؟

الإنزيمات هي جزيئات بيولوجية لا تحدد دورة حياتها إطار الولادة والموت. هم فقط يعملون في الجسم حتى يذوبوا. كقاعدة عامة ، يحدث هذا تحت تأثير الإنزيمات الأخرى.

في سياق تفاعل كيميائي حيوي ، لا تصبح جزءًا من المنتج النهائي. عندما يكتمل التفاعل ، يترك الإنزيم الركيزة. بعد ذلك ، تكون المادة جاهزة لبدء العمل مرة أخرى ، ولكن على جزيء مختلف. ويستمر هذا طالما يحتاج الجسم.

تفرد الإنزيمات هو أن كل منها يؤدي وظيفة واحدة فقط مخصصة لها. يحدث التفاعل البيولوجي فقط عندما يجد الإنزيم الركيزة الصحيحة له. يمكن مقارنة هذا التفاعل بمبدأ تشغيل المفتاح والقفل - فقط العناصر المحددة بشكل صحيح يمكنها "العمل". ميزة أخرى: يمكن أن تعمل في درجات حرارة منخفضة ودرجة حموضة معتدلة ، وكمحفزات ، فهي أكثر استقرارًا من أي مادة كيميائية أخرى.

تعمل الإنزيمات كمحفزات على تسريع عمليات التمثيل الغذائي والتفاعلات الأخرى.

عادة ، تتكون هذه العمليات من مراحل محددة ، تتطلب كل منها إنزيمًا محددًا للعمل. بدون هذا ، لا يمكن أن تكتمل دورة التحول أو التسريع.

ولعل أشهر وظائف الإنزيمات هي وظيفة المحفز. هذا يعني أن الإنزيمات تجمع بين الكواشف الكيميائية بطريقة تقلل من تكاليف الطاقة اللازمة لتشكيل المنتج بشكل أسرع. بدون هذه المواد ، كانت التفاعلات الكيميائية ستسير أبطأ مئات المرات. لكن قدرات الإنزيمات لا تقتصر على هذا. تحتوي جميع الكائنات الحية على الطاقة التي تحتاجها لمواصلة الحياة. أدينوسين ثلاثي الفوسفات ، أو ATP ، هو نوع من البطاريات المشحونة التي تزود الخلايا بالطاقة. لكن عمل ATP مستحيل بدون الإنزيمات. والإنزيم الرئيسي الذي ينتج ATP هو synthase. لكل جزيء جلوكوز يتم تحويله إلى طاقة ، ينتج synthase حوالي 32-34 جزيء ATP.

بالإضافة إلى ذلك ، تستخدم الإنزيمات (الليباز ، الأميليز ، البروتياز) بنشاط في الطب. على وجه الخصوص ، تعمل كعنصر من مكونات المستحضرات الأنزيمية مثل "Festal" و "Mezim" و "Panzinorm" و "Pancreatin" المستخدمة لعلاج عسر الهضم. لكن بعض الإنزيمات يمكن أن تؤثر أيضًا على الدورة الدموية (إذابة جلطات الدم) ، وتسريع التئام الجروح القيحية. وحتى في العلاج المضاد للسرطان ، تستخدم الإنزيمات أيضًا.

العوامل التي تحدد نشاط الانزيم

نظرًا لأن الإنزيم قادر على تسريع التفاعلات عدة مرات ، يتم تحديد نشاطه من خلال ما يسمى بعدد الثورات. يشير هذا المصطلح إلى عدد جزيئات الركيزة (المتفاعلة) التي يمكن أن يحولها جزيء إنزيم واحد في دقيقة واحدة. ومع ذلك ، هناك عدد من العوامل التي تحدد معدل التفاعل:

1. تركيز الركيزة.

تؤدي زيادة تركيز الركيزة إلى تسريع التفاعل. كلما زاد عدد جزيئات المادة الفعالة ، زادت سرعة التفاعل ، حيث يتم إشراك المزيد من المراكز النشطة. ومع ذلك ، فإن التسارع ممكن فقط حتى يتم إشراك جميع جزيئات الإنزيم. بعد ذلك ، حتى زيادة تركيز الركيزة لن تؤدي إلى تسريع التفاعل.

1. درجة حرارة.

عادة ، تؤدي زيادة درجة الحرارة إلى تسريع التفاعلات. تعمل هذه القاعدة مع معظم التفاعلات الأنزيمية ، ولكن فقط حتى ترتفع درجة الحرارة عن 40 درجة مئوية. بعد هذه العلامة ، يبدأ معدل التفاعل ، على العكس من ذلك ، في الانخفاض بشكل حاد. إذا انخفضت درجة الحرارة عن العلامة الحرجة ، سيزداد معدل التفاعلات الأنزيمية مرة أخرى. إذا استمرت درجة الحرارة في الارتفاع ، تتفكك الروابط التساهمية ويفقد النشاط التحفيزي للإنزيم إلى الأبد.

1. حموضة.

يتأثر معدل التفاعلات الأنزيمية أيضًا بقيمة الأس الهيدروجيني. كل إنزيم له مستوى الحموضة الأمثل الخاص به ، والذي عنده يستمر التفاعل بشكل ملائم. يؤثر التغيير في مستوى الأس الهيدروجيني على نشاط الإنزيم ، وبالتالي على سرعة التفاعل. إذا كانت التغييرات كبيرة جدًا ، فإن الركيزة تفقد قدرتها على الارتباط بالنواة النشطة ، ولم يعد الإنزيم قادرًا على تحفيز التفاعل. مع استعادة مستوى الأس الهيدروجيني المطلوب ، يتم أيضًا استعادة نشاط الإنزيم.

يمكن تقسيم الإنزيمات الموجودة في جسم الإنسان إلى مجموعتين:

• الأيض؛
• الجهاز الهضمي.

"العمل" الأيضي لتحييد المواد السامة ، وكذلك تعزيز إنتاج الطاقة والبروتينات. وهي بالطبع تسرع العمليات الكيميائية الحيوية في الجسم.

ما هو المسؤول عن الجهاز الهضمي واضح من الاسم. ولكن هنا أيضًا ، يعمل مبدأ الانتقائية: يؤثر نوع معين من الإنزيم على نوع واحد فقط من الطعام. لذلك ، لتحسين عملية الهضم ، يمكنك اللجوء إلى القليل من الحيلة. إذا كان الجسم لا يهضم شيئًا من الطعام جيدًا ، فمن الضروري تكملة النظام الغذائي بمنتج يحتوي على إنزيم قادر على تكسير الطعام الذي يصعب هضمه.

إنزيمات الطعام عبارة عن محفزات تعمل على تكسير الطعام إلى حالة يكون فيها الجسم قادرًا على امتصاص المواد المفيدة منها. إنزيمات الجهاز الهضمي من عدة أنواع. في جسم الإنسان ، توجد أنواع مختلفة من الإنزيمات في أجزاء مختلفة من الجهاز الهضمي.

تجويف الفم

في هذه المرحلة ، يعمل alpha-amylase على الطعام. يعمل على تكسير الكربوهيدرات والنشويات والجلوكوز الموجود في البطاطس والفواكه والخضروات والأطعمة الأخرى.

معدة

هنا يكسر البيبسين البروتينات إلى ببتيدات ، ويفكك الجيلاتيناز الجيلاتين والكولاجين الموجودان في اللحوم.

البنكرياس

في هذه المرحلة "العمل":

• التربسين - مسؤول عن تكسير البروتينات.
• ألفا كيموتربسين - يساعد في امتصاص البروتين ؛
• اللدائن - تكسر بعض أنواع البروتينات ؛
• نوكليازات - تساعد على تكسير الأحماض النووية ؛
• steapsin - يعزز امتصاص الأطعمة الدهنية ؛
• الأميليز - مسؤول عن امتصاص النشويات.
• الليباز - يكسر الدهون (الدهون) الموجودة في منتجات الألبان والمكسرات والزيوت واللحوم.

الأمعاء الدقيقة

إنهم "يستحضرون" على جزيئات الطعام:

• الببتيدات - تشق مركبات الببتيد إلى مستوى الأحماض الأمينية ؛
• السكراز - يساعد على امتصاص السكريات والنشويات المعقدة ؛
• مالتاز - يكسر السكاريد إلى حالة السكريات الأحادية (سكر الشعير) ؛
• اللاكتاز - يكسر اللاكتوز (الجلوكوز الموجود في منتجات الألبان) ؛
• الليباز - يعزز امتصاص الدهون الثلاثية والأحماض الدهنية.
• erepsin - يؤثر على البروتينات.
• إيزومالتاز - "يعمل" مع المالتوز والأيزومالتوز.

القولون

هنا ، يتم تنفيذ وظائف الإنزيمات بواسطة:

• الإشريكية القولونية - مسؤولة عن هضم اللاكتوز.
• العصيات اللبنية - تؤثر على اللاكتوز وبعض الكربوهيدرات الأخرى.

بالإضافة إلى هذه الإنزيمات ، هناك أيضًا:

• الانبساط - يهضم نشا النبات.
• إنفرتيز - يكسر السكروز (سكر المائدة) ؛
• جلوكواميلاز - يحول النشا إلى جلوكوز.
• alpha-galactosidase - يساعد في هضم الفاصوليا والبذور ومنتجات الصويا والخضروات الجذرية والخضروات الورقية ؛
• البروميلين - إنزيم تم الحصول عليه من ، يعزز تفكك أنواع مختلفة من البروتينات ، وهو فعال في مستويات مختلفة من حموضة البيئة ، وله خصائص مضادة للالتهابات ؛
• غراء - إنزيم معزول من البابايا الخام ، يعزز تكسير البروتينات الصغيرة والكبيرة ، وهو فعال في مجموعة واسعة من الركائز والحموضة.
• السليلوز - يكسر السليلوز والألياف النباتية (غير الموجودة في جسم الإنسان) ؛
• endoprotease - يشق روابط الببتيد ؛
• مستخلص الصفراء البقري - إنزيم من أصل حيواني ، يحفز حركية الأمعاء ؛
وغيرها من المعادن
• زيلانيز - يكسر الجلوكوز من الحبوب.

المحفزات في المنتجات

تعتبر الإنزيمات ضرورية للصحة لأنها تساعد الجسم على تكسير مكونات الطعام إلى حالة مناسبة لاستخدام المغذيات. تنتج الأمعاء والبنكرياس مجموعة متنوعة من الإنزيمات. ولكن إلى جانب ذلك ، توجد أيضًا العديد من العناصر الغذائية التي تساعد على الهضم في بعض الأطعمة.

تعتبر الأطعمة المخمرة مصدرًا مثاليًا تقريبًا للبكتيريا المفيدة اللازمة لعملية الهضم السليمة. وفي الوقت الذي "تعمل" فيه البروبيوتيك الدوائية فقط في الجزء العلوي من الجهاز الهضمي وغالبًا لا تصل إلى الأمعاء ، يكون تأثير المنتجات الأنزيمية محسوسًا في جميع أنحاء الجهاز الهضمي.

على سبيل المثال ، يحتوي المشمش على مزيج من الإنزيمات المفيدة ، بما في ذلك الإنفرتيز ، المسؤول عن تكسير الجلوكوز وتعزيز الإطلاق السريع للطاقة.

يمكن أن يكون الأفوكادو مصدرًا طبيعيًا للليباز (يعزز هضم الدهون بشكل أسرع). في الجسم ، ينتج البنكرياس هذه المادة. ولكن من أجل جعل الحياة أسهل لهذا العضو ، يمكنك تدليل نفسك ، على سبيل المثال ، مع سلطة الأفوكادو - لذيذة وصحية.

بالإضافة إلى كونه المصدر الأكثر شهرة للبوتاسيوم ، فإن الموز يمد الجسم بالأميلاز والمالتاز. تم العثور على الأميليز أيضًا في الخبز والبطاطس والحبوب. يساعد Maltase في تكسير المالتوز ، وهو ما يسمى بسكر الشعير ، المتوفر بكثرة في البيرة وشراب الذرة.

تحتوي فاكهة غريبة أخرى ، الأناناس ، على مجموعة متنوعة من الإنزيمات ، بما في ذلك البروميلين. ووفقًا لبعض الدراسات ، فإن له أيضًا خصائص مضادة للسرطان ومضادة للالتهابات.

المتطرفون والصناعة

الكائنات المتطرفة هي مواد قادرة على الحفاظ على النشاط الحيوي في الظروف القاسية.

تم العثور على الكائنات الحية ، وكذلك الإنزيمات التي تسمح لها بالعمل ، في السخانات ، حيث تقترب درجات الحرارة من نقطة الغليان ، وفي أعماق الجليد ، وكذلك في ظروف الملوحة الشديدة (وادي الموت في الولايات المتحدة الأمريكية). بالإضافة إلى ذلك ، وجد العلماء أنزيمات لا يعتبر مستوى الأس الهيدروجيني لها ، كما اتضح فيما بعد ، شرطًا أساسيًا للعمل الفعال. يدرس الباحثون الإنزيمات المتطرفة مع اهتمام خاص كمواد يمكن استخدامها على نطاق واسع في الصناعة. على الرغم من أن الإنزيمات اليوم قد وجدت بالفعل تطبيقها في الصناعة كمواد بيولوجية وصديقة للبيئة. تستخدم الإنزيمات في صناعة الأغذية ، ومستحضرات التجميل ، وإنتاج المواد الكيميائية المنزلية.

علاوة على ذلك ، فإن "خدمات" الإنزيمات في مثل هذه الحالات أرخص من نظائرها الاصطناعية. بالإضافة إلى ذلك ، المواد الطبيعية قابلة للتحلل ، مما يجعل استخدامها صديقًا للبيئة. في الطبيعة ، توجد كائنات دقيقة قادرة على تكسير الإنزيمات إلى أحماض أمينية فردية ، والتي تصبح بعد ذلك مكونات لسلسلة بيولوجية جديدة. لكن هذه ، كما يقولون ، قصة مختلفة تمامًا.

· بنية وآلية عمل الإنزيمات. · أشكال متعددة من الإنزيمات · أهمية طبية · استخدام عملي · ملاحظات · أدبيات و middot

يتم تحديد نشاط الإنزيمات من خلال هيكلها ثلاثي الأبعاد.

مثل جميع البروتينات ، يتم تصنيع الإنزيمات كسلسلة خطية من الأحماض الأمينية التي تطوي بطريقة معينة. يتم طي كل تسلسل من الأحماض الأمينية بطريقة خاصة ، والجزيء الناتج (الكريات البروتينية) له خصائص فريدة. يمكن دمج العديد من سلاسل البروتين لتكوين مركب بروتيني. يتم تدمير البنية الثلاثية للبروتينات عن طريق الحرارة أو التعرض لمواد كيميائية معينة.

المركز النشط للإنزيمات

إن دراسة آلية التفاعل الكيميائي المحفز بواسطة الإنزيم ، جنبًا إلى جنب مع تحديد المنتجات الوسيطة والنهائية في مراحل مختلفة من التفاعل ، تعني معرفة دقيقة بهندسة البنية الثلاثية للإنزيم ، وطبيعة الوظيفة الوظيفية. مجموعات من جزيئه ، والتي توفر خصوصية العمل والنشاط التحفيزي العالي على هذه الركيزة ، بالإضافة إلى الطبيعة الكيميائية لموقع (مواقع) جزيء الإنزيم الذي يوفر معدل مرتفع من التفاعل التحفيزي. عادةً ما تكون جزيئات الركيزة المشاركة في التفاعلات الأنزيمية صغيرة نسبيًا مقارنة بجزيئات الإنزيم. وهكذا ، أثناء تكوين معقدات الركيزة الإنزيمية ، تدخل أجزاء محدودة فقط من تسلسل الأحماض الأمينية لسلسلة البولي ببتيد في تفاعل كيميائي مباشر - "المركز النشط" - مزيج فريد من بقايا الأحماض الأمينية في جزيء الإنزيم الذي يوفر تفاعلًا مباشرًا مع جزيء الركيزة والمشاركة المباشرة في فعل التحفيز.

يتميز المركز النشط تقليديًا:

• مركز تحفيزي - يتفاعل كيميائياً بشكل مباشر مع الركيزة ؛
• مركز الربط (موقع التلامس أو "المرساة") - يوفر تقاربًا محددًا للركيزة وتشكيل مركب الركيزة الإنزيمية.

لتحفيز التفاعل ، يجب أن يرتبط الإنزيم بواحدة أو أكثر من الركائز. تطوى سلسلة بروتين الإنزيم بطريقة تتشكل فجوة أو تجويف على سطح الكريات ، حيث ترتبط الركائز. تسمى هذه المنطقة موقع ربط الركيزة. عادة ما يتزامن مع المركز النشط للإنزيم أو يقع بالقرب منه. تحتوي بعض الإنزيمات أيضًا على مواقع ربط للعوامل المساعدة أو أيونات المعادن.

الإنزيم المتصل بالركيزة:

• ينظف الركيزة من "معطف" الماء
• يضع جزيئات الركيزة المتفاعلة في الفضاء بالطريقة اللازمة لمواصلة التفاعل
• يستعد للتفاعل (على سبيل المثال ، يستقطب) جزيئات الركيزة.

عادة ، يحدث ارتباط الإنزيم بالركيزة بسبب الروابط الأيونية أو الهيدروجينية ، ونادرًا ما يكون ذلك بسبب الروابط التساهمية. في نهاية التفاعل ، يتم فصل منتجه (أو منتجاته) عن الإنزيم.

نتيجة لذلك ، يقلل الإنزيم من طاقة تنشيط التفاعل. هذا لأنه في وجود إنزيم ، يستمر التفاعل على طول مسار مختلف (في الواقع ، يحدث تفاعل مختلف) ، على سبيل المثال:

في حالة عدم وجود إنزيم:

• أ + ب = أب

في وجود انزيم:

• أ + F = AF
• AF + B = AVF
• AVF = AV + F

حيث A ، B ركائز ، AB منتج تفاعل ، F إنزيم.

لا تستطيع الإنزيمات توفير الطاقة بشكل مستقل للتفاعلات العصبية (التي تتطلب الطاقة). لذلك ، فإن الإنزيمات التي تنفذ مثل هذه التفاعلات تجمعها مع تفاعلات مفرطة الطاقة تطلق المزيد من الطاقة. على سبيل المثال ، غالبًا ما تقترن تفاعلات تخليق البوليمرات الحيوية بتفاعل التحلل المائي لـ ATP.

تتميز المراكز النشطة لبعض الإنزيمات بظاهرة التعاون.

النوعية

تظهر الإنزيمات عادةً خصوصية عالية لركائزها (خصوصية الركيزة). يتم تحقيق ذلك من خلال التكامل الجزئي للشكل وتوزيع الشحنات والمناطق الكارهة للماء على جزيء الركيزة وفي موقع الارتباط الخاص بالركيزة على الإنزيم. عادةً ما تُظهر الإنزيمات أيضًا مستوى عالٍ من الخصوصية الفراغية (فهي تشكل واحدًا فقط من الأيزومرات الفراغية المحتملة كمنتج أو يتم استخدام واحد فقط من الأيزومرات الفراغية كركيزة) ، والانتقائية (أنها تشكل أو تكسر رابطة كيميائية في واحد فقط من المواضع الممكنة لل الركيزة) والانتقائية الكيميائية (تحفز تفاعل كيميائي واحد فقط من عدة تفاعلات ممكنة لظروف معينة). على الرغم من المستوى العام العالي للخصوصية ، يمكن أن تكون درجة الركيزة وخصوصية تفاعل الإنزيمات مختلفة. على سبيل المثال ، يكسر التربسين إندوبيبتيداز رابطة الببتيد فقط بعد الأرجينين أو ليسين ، إذا لم يتبعه البرولين ، والبيبسين أقل تحديدًا ويمكن أن يكسر رابطة الببتيد بعد العديد من الأحماض الأمينية.

نموذج مفتاح القفل

في عام 1890 ، اقترح إميل فيشر أن خصوصية الإنزيمات يتم تحديدها من خلال التطابق الدقيق بين شكل الإنزيم والركيزة. هذا الافتراض يسمى نموذج قفل المفاتيح. يتحد الإنزيم مع الركيزة لتكوين مركب ركيزة إنزيم قصير العمر. في الوقت نفسه ، على الرغم من حقيقة أن هذا النموذج يشرح الخصوصية العالية للإنزيمات ، إلا أنه لا يفسر ظاهرة استقرار الحالة الانتقالية ، والتي يتم ملاحظتها في الممارسة العملية.

نموذج المطابقة المستحث

في عام 1958 ، اقترح دانيال كوشلاند تعديل نموذج قفل المفاتيح. عادة ما تكون الإنزيمات ليست جامدة ولكنها جزيئات مرنة. يمكن أن يغير الموقع النشط للإنزيم شكله بعد ربط الركيزة. تتخذ المجموعات الجانبية للأحماض الأمينية للمركز النشط موقعًا يمكّن الإنزيم من أداء وظيفته التحفيزية. في بعض الحالات ، يغير جزيء الركيزة أيضًا الشكل بعد الارتباط في الموقع النشط. على عكس نموذج قفل المفاتيح ، لا يشرح نموذج الملاءمة المستحث خصوصية الإنزيمات فحسب ، بل يشرح أيضًا استقرار حالة الانتقال. هذا النموذج يسمى "يد القفاز".

التعديلات

بعد تخليق سلسلة البروتين ، تخضع العديد من الإنزيمات لتعديلات ، وبدونها لا يظهر الإنزيم نشاطه بشكل كامل. تسمى هذه التعديلات التعديلات اللاحقة للترجمة (المعالجة). أحد أكثر أنواع التعديل شيوعًا هو ربط المجموعات الكيميائية بالبقايا الجانبية لسلسلة البولي ببتيد. على سبيل المثال ، تسمى إضافة بقايا حمض الفوسفوريك الفسفرة ، ويتم تحفيزها بواسطة إنزيم كيناز. يتم تعديل العديد من الإنزيمات حقيقية النواة بالجليكوزيلات ، أي يتم تعديلها بواسطة أوليغومرات ذات طبيعة كربوهيدراتية.

نوع آخر شائع من تعديل ما بعد الترجمة هو انقسام سلسلة البولي ببتيد. على سبيل المثال ، يتم إنتاج الكيموتريبسين (بروتياز يشارك في الهضم) عن طريق انقسام موقع متعدد الببتيد من كيموتربسينوجين. Chymotrypsinogen هو سلائف غير نشطة للكيموتريبسين ويتم تصنيعه في البنكرياس. يتم نقل الشكل الخامل إلى المعدة حيث يتم تحويله إلى كيموتربسين. هذه الآلية ضرورية لتجنب انهيار البنكرياس والأنسجة الأخرى قبل دخول الإنزيم إلى المعدة. يشار أيضًا إلى السلائف غير النشطة للإنزيم باسم "الزيموجين".

العوامل المساعدة للإنزيم

تؤدي بعض الإنزيمات وظيفة تحفيزية من تلقاء نفسها ، دون أي مكونات إضافية. ومع ذلك ، هناك إنزيمات تتطلب مكونات غير بروتينية لإجراء التحفيز. يمكن أن تكون العوامل المساعدة عبارة عن جزيئات غير عضوية (أيونات معدنية ، ومجموعات من الحديد والكبريت ، وما إلى ذلك) وعضوية (على سبيل المثال ، فلافين أو هيم). تسمى العوامل المساعدة العضوية التي ترتبط ارتباطًا وثيقًا بالإنزيم أيضًا بالمجموعات الاصطناعية. تسمى العوامل المساعدة العضوية التي يمكن فصلها عن الإنزيم بالإنزيمات المساعدة.

يسمى الإنزيم الذي يتطلب عاملاً مساعدًا للنشاط التحفيزي ولكنه لا يرتبط به باسم إنزيم apo-enzyme. يسمى إنزيم apo مع العامل المساعد holo-enzyme. ترتبط معظم العوامل المساعدة بالإنزيم عن طريق تفاعلات غير تساهمية ، ولكنها بالأحرى تفاعلات قوية. هناك أيضًا مجموعات صناعية مرتبطة تساهميًا بالإنزيم ، على سبيل المثال ، ثيامين بيروفوسفات في بيروفات ديهيدروجينيز.

تنظيم الانزيمات

تحتوي بعض الإنزيمات على مواقع ربط جزيئات صغيرة ؛ يمكن أن تكون ركائز أو منتجات من المسار الأيضي الذي يدخل فيه الإنزيم. إنها تقلل أو تزيد من نشاط الإنزيم ، مما يخلق فرصة للتغذية الراجعة.

تثبيط المنتج النهائي

المسار الأيضي هو سلسلة من التفاعلات الأنزيمية المتسلسلة. غالبًا ما يكون المنتج النهائي للمسار الأيضي مثبطًا للإنزيم الذي يسرع أول تفاعلات مسار أيضي معين. إذا كان هناك الكثير من المنتج النهائي ، فإنه يعمل كمثبط للإنزيم الأول ، وإذا كان هناك القليل جدًا بعد هذا المنتج النهائي ، فعندئذ يتم تنشيط الإنزيم الأول مرة أخرى. وبالتالي ، فإن تثبيط المنتج النهائي وفقًا لمبدأ التغذية الراجعة السلبية هو وسيلة مهمة للحفاظ على التوازن (الثبات النسبي لظروف البيئة الداخلية للجسم).

تأثير الظروف البيئية على نشاط الانزيم

يعتمد نشاط الإنزيمات على الظروف في الخلية أو الجسم - الضغط ، حموضة البيئة ، درجة الحرارة ، تركيز الأملاح الذائبة (القوة الأيونية للمحلول) ، إلخ.

0

تاريخ تطور علم الإنزيمات

تعتمد جميع عمليات الحياة على آلاف التفاعلات الكيميائية. يدخلون الجسم دون استخدام ارتفاع في درجة الحرارة والضغط ، أي في ظروف معتدلة. المواد التي تتأكسد في الخلايا البشرية والحيوانية تحترق بسرعة وكفاءة ، مما يثري الجسم بالطاقة ومواد البناء. ولكن يمكن تخزين نفس المواد لسنوات في شكل معلب (معزول عن الهواء) وفي الهواء في وجود الأكسجين. على سبيل المثال ، لا تتحلل اللحوم والأسماك المعلبة والحليب المبستر والسكر والحبوب عند تخزينها لفترة طويلة. يتم تنفيذ القدرة على هضم المنتجات بسرعة في الكائن الحي بسبب وجود محفزات بيولوجية خاصة في الخلايا - الإنزيمات.

الإنزيمات هي بروتينات محددة تشكل جزءًا من جميع خلايا وأنسجة الكائنات الحية ، والتي تلعب دور المحفزات البيولوجية. لقد تعلم الناس عن الإنزيمات لفترة طويلة. في بداية القرن الماضي في سانت بطرسبرغ ، اكتشف KS Kirchhoff أن الشعير المنبت قادر على تحويل نشا السكاريد إلى مالتوز ثنائي السكاريد ، وخلاصة الخميرة تقسم سكر البنجر إلى السكريات الأحادية - الجلوكوز والفركتوز. كانت هذه الدراسات الأولى في علم التخمير. وقد عُرف التطبيق العملي للعمليات الأنزيمية منذ زمن بعيد. هذا هو تخمير العنب ، والخميرة عند صنع الخبز ، وصنع الجبن ، وأكثر من ذلك بكثير.

الآن في الكتب المدرسية المختلفة والكتيبات والأدب العلمي ، يتم استخدام مفهومين: "الإنزيمات" و "الإنزيمات". هذه الأسماء متطابقة. إنهم يعنون نفس الشيء - المحفزات البيولوجية. تتم ترجمة الكلمة الأولى على أنها "خميرة" ، والثانية - "في الخميرة".

لفترة طويلة لم يتخيلوا ما يحدث في الخميرة ، وما هي القوة الموجودة فيها ، مما يجعل المواد تتحلل وتتحول إلى مواد أبسط. فقط بعد اختراع المجهر وجد أن الخميرة عبارة عن تراكم لعدد كبير من الكائنات الحية الدقيقة التي تستخدم السكر كمغذٍ رئيسي لها. بمعنى آخر ، كل خلية خميرة "محشوة" بالإنزيمات التي يمكنها تكسير السكر. لكن في الوقت نفسه ، كانت المحفزات البيولوجية الأخرى معروفة ، ليست محصورة في خلية حية ، ولكن "تعيش" بحرية خارجها. على سبيل المثال ، تم العثور عليها في تكوين عصائر المعدة ، مستخلصات الخلايا. في هذا الصدد ، في الماضي ، تم تمييز نوعين من المحفزات: كان يعتقد أن الإنزيمات نفسها لا تنفصل عن الخلية ولا يمكن أن تعمل خارجها ، أي أنها "منظمة". وكانت المحفزات "غير المنظمة" التي يمكن أن تعمل خارج الخلية تسمى الإنزيمات. تم تفسير هذا التعارض بين الإنزيمات "الحية" والإنزيمات "غير الحية" من خلال تأثير أنصار الحيوية ، والصراع بين المادية والمثالية في العلوم الطبيعية. انقسمت وجهات نظر العلماء. جادل مؤسس علم الأحياء الدقيقة L. Pasteur بأن نشاط الإنزيمات يتحدد من خلال عمر الخلية. إذا تم تدمير الخلية ، فسيتوقف أيضًا عمل الإنزيم. طور الكيميائيون برئاسة J. Liebig نظرية كيميائية بحتة للتخمير ، مما يثبت أن نشاط الإنزيمات لا يعتمد على وجود خلية.

في عام 1871 ، دمر الطبيب الروسي إم إم ماناسينا خلايا الخميرة عن طريق فركها برمل النهر. احتفظت عصارة الخلايا ، المنفصلة عن حطام الخلية ، بقدرتها على تخمير السكر. تم إهمال هذه التجربة البسيطة والمقنعة للطبيب الروسي في روسيا القيصرية. بعد ربع قرن ، حصل العالم الألماني إي بوكنر على عصير خالٍ من الخلايا عن طريق ضغط الخميرة الحية تحت ضغط يصل إلى 5-10 6 باسكال. هذا العصير مثل الخميرة الحية والسكر المخمر لتكوين الكحول وأول أكسيد الكربون (IV):

وضعت أعمال A.N.Lebedev حول دراسة خلايا الخميرة وأعمال علماء آخرين حداً للمفاهيم الحيوية في نظرية التحفيز البيولوجي ، وبدأ استخدام المصطلحين "إنزيم" و "إنزيم" بالتبادل.

علم التخمير اليوم هو علم مستقل. عزل ودرس حوالي 2000 إنزيم. تم تقديم مساهمة في هذا العلم من قبل العلماء السوفييت - معاصرينا أ.إ.براونشتاين ، في إن أوريخوفيتش ، في أيه إنجلجارد ، أ.

الطبيعة الكيميائية للإنزيمات

في نهاية القرن الماضي ، اقترح أن الإنزيمات هي بروتينات أو بعض المواد التي تشبه إلى حد بعيد البروتينات. إن فقدان نشاط الإنزيم عند التسخين يشبه إلى حد بعيد التمسخ الحراري للبروتين. نطاق درجة الحرارة للتمسخ والتعطيل هو نفسه. كما تعلم ، يمكن أن يحدث تمسخ البروتين ليس فقط عن طريق التسخين ، ولكن أيضًا بسبب عمل الأحماض وأملاح المعادن الثقيلة والقلويات والتعرض المطول للأشعة فوق البنفسجية. تؤدي هذه العوامل الكيميائية والفيزيائية نفسها إلى فقدان نشاط الإنزيم.

في المحاليل ، تتصرف الإنزيمات ، مثل البروتينات ، بطريقة مماثلة تحت تأثير التيار الكهربائي: تنتقل الجزيئات إلى القطب السالب أو الأنود. يؤدي التغيير في تركيز أيونات الهيدروجين في محاليل البروتينات أو الإنزيمات إلى تراكم شحنة موجبة أو سالبة بواسطتها. هذا يثبت الطبيعة المتذبذبة للأنزيمات ويؤكد أيضًا طبيعتها البروتينية. دليل آخر على طبيعة البروتين للأنزيمات هو أنها لا تمر عبر أغشية شبه نفاذة. وهذا يثبت أيضًا ارتفاع وزنها الجزيئي. ولكن إذا كانت الإنزيمات عبارة عن بروتينات ، فلا ينبغي أن ينخفض ​​نشاطها أثناء الجفاف. تؤكد التجارب صحة هذا الافتراض.

تم إجراء تجربة مثيرة للاهتمام في مختبر I.P. Pavlov. الحصول على عصير معدي من خلال الناسور في الكلاب ، وجد الموظفون أنه كلما زاد البروتين في العصير ، زاد نشاطه ، أي أن البروتين المكتشف هو إنزيم عصير المعدة.

وهكذا ، فإن ظاهرة التمسخ والحركة في المجال الكهربائي ، وتذبذب الجزيئات ، والطبيعة الجزيئية العالية ، والقدرة على التعجيل من المحلول تحت تأثير عوامل التجفيف (الأسيتون أو الكحول) تثبت طبيعة البروتين للأنزيمات.

حتى الآن ، تم إثبات هذه الحقيقة من خلال طرق فيزيائية أو كيميائية أو بيولوجية أكثر دقة.

نحن نعلم بالفعل أن البروتينات مختلفة جدًا في التركيب ، وقبل كل شيء ، يمكن أن تكون بسيطة أو معقدة. ما هي البروتينات الانزيمات المعروفة حاليا؟

لقد أثبت علماء من دول مختلفة أن العديد من الإنزيمات عبارة عن بروتينات بسيطة. هذا يعني أنه أثناء التحلل المائي ، تتحلل جزيئات هذه الإنزيمات إلى الأحماض الأمينية فقط. لا شيء سوى الأحماض الأمينية يمكن العثور عليها في تحلل هذه الإنزيمات البروتينية. تشمل الإنزيمات البسيطة البيبسين - إنزيم يهضم البروتينات في المعدة وموجود في عصير المعدة ، التربسين - إنزيم من عصير البنكرياس ، غراء - إنزيم نباتي ، يورياز ، إلخ.

تشمل الإنزيمات المعقدة ، بالإضافة إلى الأحماض الأمينية ، مواد ذات طبيعة غير بروتينية. على سبيل المثال ، تحتوي إنزيمات الأكسدة والاختزال الموجودة في الميتوكوندريا ، بالإضافة إلى جزء البروتين ، على ذرات من الحديد والنحاس ومجموعات أخرى قابلة للحرارة. يمكن أيضًا أن يكون الجزء غير البروتيني من الإنزيم مواد أكثر تعقيدًا: الفيتامينات ، والنيوكليوتيدات (مونومرات الأحماض النووية) ، والنيوكليوتيدات التي تحتوي على ثلاث بقايا من الفوسفور ، وما إلى ذلك. واتفقنا على تسمية الجزء غير البروتيني في مثل هذه البروتينات المعقدة - الإنزيم ، وجزء البروتين - إنزيم.

اختلاف الإنزيمات عن المحفزات غير البيولوجية

في الكتب المدرسية والكتب المدرسية عن الكيمياء ، يتم تحليل عمل المحفزات بالتفصيل ، ويتم إعطاء فكرة عن حاجز الطاقة ، وطاقة التنشيط. لنتذكر فقط أن دور المحفزات يكمن في قدرتها على تنشيط جزيئات المواد التي تدخل في التفاعل. هذا يؤدي إلى انخفاض في طاقة التنشيط. لا يستمر التفاعل في مرحلة واحدة ، ولكن في عدة مراحل مع تكوين مركبات وسيطة. لا تغير المحفزات اتجاه التفاعل ، ولكنها تؤثر فقط على المعدل الذي يتم فيه الوصول إلى حالة التوازن الكيميائي. في تفاعل محفز ، يتم دائمًا إنفاق طاقة أقل مقارنةً بالتفاعل غير المحفز. أثناء التفاعل ، يغير الإنزيم عبوته ، "سلالات" وفي نهاية التفاعل يأخذ هيكله الأصلي ، ويعود إلى شكله الأصلي.

الإنزيمات هي نفس المحفزات. جميع قوانين الحفز متأصلة فيها. لكن الإنزيمات بروتينات ، وهذا يعطيها خصائص خاصة. ما الذي تشترك فيه الإنزيمات مع المحفزات المألوفة لدينا ، على سبيل المثال ، البلاتين ، وأكسيد الفاناديوم (V) ومسرعات التفاعلات غير العضوية الأخرى ، وما الذي يميزها؟

يمكن استخدام نفس المحفز غير العضوي في صناعات مختلفة. ويحفز الإنزيم تفاعلًا واحدًا فقط أو نوعًا واحدًا من التفاعل ، أي أنه أكثر تحديدًا من المحفز غير العضوي.

تؤثر درجة الحرارة دائمًا على معدل التفاعلات الكيميائية. تحدث معظم التفاعلات مع المحفزات غير العضوية في درجات حرارة عالية جدًا. مع ارتفاع درجة الحرارة ، يزداد معدل التفاعل ، كقاعدة عامة (الشكل 1). بالنسبة للتفاعلات الأنزيمية ، تقتصر هذه الزيادة على درجة حرارة معينة (درجة الحرارة المثلى). تؤدي الزيادة الإضافية في درجة الحرارة إلى تغيرات في جزيء الإنزيم ، مما يؤدي إلى انخفاض معدل التفاعل (الشكل 1). لكن بعض الإنزيمات ، على سبيل المثال ، إنزيمات الكائنات الحية الدقيقة الموجودة في مياه الينابيع الطبيعية الساخنة ، لا تتحمل درجات حرارة قريبة من نقطة غليان الماء فحسب ، بل تُظهر أيضًا أقصى نشاط لها. بالنسبة لمعظم الإنزيمات ، تكون درجة الحرارة المثلى قريبة من 35-45 درجة مئوية. في درجات حرارة أعلى ، ينخفض ​​نشاطهم ، ثم يحدث تمسخ حراري كامل.

أرز. 1. تأثير درجة الحرارة على نشاط الإنزيم: 1- زيادة معدل التفاعل ، 2- انخفاض معدل التفاعل.

العديد من المحفزات غير العضوية هي الأكثر فعالية في البيئات شديدة الحموضة أو شديدة القلوية. على عكسهم ، فإن الإنزيمات تنشط فقط عند القيم الفسيولوجية لحموضة المحلول ، فقط عند مثل هذا التركيز من أيونات الهيدروجين المتوافق مع الحياة والأداء الطبيعي لخلية أو عضو أو نظام.

التفاعلات بمشاركة محفزات غير عضوية ، كقاعدة عامة ، تستمر في ضغوط عالية ، وتعمل الإنزيمات عند الضغط العادي (الجوي).

والفرق الأكثر إثارة للدهشة بين الإنزيم والمحفزات الأخرى هو أن معدل التفاعلات المحفزة بواسطة الإنزيمات يبلغ عشرات الآلاف ، وأحيانًا أعلى بملايين المرات من ذلك الذي يمكن تحقيقه بمشاركة المحفزات غير العضوية.

يتحلل بيروكسيد الهيدروجين المعروف ، والذي يستخدم في الحياة اليومية كمادة مبيضة ومطهرة ، ببطء بدون محفزات:

في وجود محفز غير عضوي (أملاح الحديد) ، يستمر هذا التفاعل بشكل أسرع إلى حد ما. والكتلاز (إنزيم موجود في جميع الخلايا تقريبًا) يدمر بيروكسيد الهيدروجين بمعدل لا يمكن تصوره: جزيء كاتلاز واحد يكسر أكثر من 5 ملايين جزيء H2O2 في دقيقة واحدة.

يتم تفسير التوزيع العالمي للكاتلاز في خلايا جميع أعضاء الكائنات الهوائية والنشاط العالي لهذا الإنزيم من خلال حقيقة أن بيروكسيد الهيدروجين هو سم خلوي قوي. يتم إنتاجه في الخلايا كمنتج ثانوي للعديد من التفاعلات ، ولكن إنزيم الكاتلاز في حالة تأهب ، والذي يقوم الآن بتفكيك بيروكسيد الهيدروجين إلى أكسجين وماء غير ضارين.

المركز النشط للإنزيم

المرحلة الإلزامية في التفاعل المحفز هي تفاعل الإنزيم مع المادة ، والذي يحفز التحول منه - مع الركيزة: يتكون مركب الركيزة الإنزيمية. في المثال أعلاه ، بيروكسيد الهيدروجين هو الركيزة لعمل الكاتلاز.

اتضح أنه في التفاعلات الأنزيمية ، يكون جزيء الركيزة أصغر بعدة مرات من جزيء بروتين الإنزيم. وبالتالي ، لا يمكن للركيزة الاتصال بجزيء الإنزيم الضخم بأكمله ، ولكن فقط مع بعض أجزائه الصغيرة أو حتى مجموعة منفصلة ، وهي ذرة. لتأكيد هذا الافتراض ، قام العلماء بشق واحد أو أكثر من الأحماض الأمينية من الإنزيم ، وهذا لم يؤثر أو يكاد لا يؤثر على معدل التفاعل المحفز. لكن انقسام بعض الأحماض الأمينية المحددة أو مجموعة معينة أدى إلى فقدان كامل للخصائص التحفيزية للإنزيم. هذه هي الطريقة التي تشكلت بها فكرة المركز النشط للإنزيم.

المركز النشط هو جزء من جزيء البروتين الذي يوفر اتصال الإنزيم بالركيزة ويجعل من الممكن إجراء المزيد من التحولات في الركيزة. تمت دراسة العديد من المراكز النشطة للأنزيمات المختلفة. إنها إما مجموعة وظيفية (على سبيل المثال ، مجموعة OH من السيرين) ، أو حمض أميني واحد. في بعض الأحيان تكون هناك حاجة إلى العديد من الأحماض الأمينية لتوفير عمل تحفيزي بترتيب معين.

كجزء من المركز النشط ، يتم تمييز المناطق المختلفة في وظائفها. توفر بعض مناطق المركز النشط الالتصاق بالركيزة ، والاتصال القوي بها. لذلك ، يطلق عليهم مناطق الارتساء أو الاتصال. يؤدي البعض الآخر وظيفتهم التحفيزية ، وينشطون الركيزة - المواقع التحفيزية. يساعد هذا التقسيم الشرطي للموقع النشط على تمثيل آلية التفاعل التحفيزي بشكل أكثر دقة.

كما تمت دراسة نوع الرابطة الكيميائية في مجمعات الركيزة الإنزيمية. يتم الاحتفاظ بالمادة (الركيزة) على الإنزيم بمشاركة أنواع مختلفة من الروابط: جسور الهيدروجين ، الروابط الأيونية ، التساهمية ، المتبرع المتقبل ، قوى التصاق فان دير فال.

يؤدي تشوه جزيئات الإنزيم في المحلول إلى ظهور أيزومراته ، والتي تختلف في التركيب الثالث. بمعنى آخر ، يوجه الإنزيم مجموعاته الوظيفية المدرجة في المركز النشط بحيث يتجلى أكبر نشاط تحفيزي. لكن جزيئات الركيزة يمكن أيضًا أن تتشوه ، "توتر" عند التفاعل مع الإنزيم. تختلف هذه المفاهيم الحديثة لتفاعل الإنزيم مع الركيزة عن النظرية السائدة سابقًا لـ E. Fischer ، الذي اعتقد أن جزيء الركيزة يتوافق تمامًا مع المركز النشط للإنزيم ويناسبه مثل مفتاح القفل.

خصائص الانزيم

أهم خصائص الإنزيمات هي التسارع التفضيلي لواحد من عدة تفاعلات ممكنة نظريًا. يسمح هذا للركائز باختيار أكثر سلاسل التحولات فائدة للكائن الحي من عدد من المسارات الممكنة.

اعتمادًا على الظروف ، تكون الإنزيمات قادرة على تحفيز التفاعلات المباشرة والعكسية. على سبيل المثال ، يتم تحويل حمض البيروفيك ، تحت تأثير إنزيم نازعة هيدروجين اللاكتات ، إلى المنتج النهائي للتخمير - حمض اللاكتيك. يحفز نفس الإنزيم التفاعل العكسي ، ولم يحصل على اسمه من تفاعل مباشر ، ولكن من تفاعل عكسي. كلا التفاعلين يحدثان في الجسم تحت ظروف مختلفة:

هذه الخاصية من الإنزيمات لها أهمية عملية كبيرة.

خاصية أخرى مهمة للإنزيمات هي القابلية الحرارية ، أي الحساسية العالية للتغيرات في درجات الحرارة. لقد قلنا بالفعل أن الإنزيمات هي بروتينات. بالنسبة لمعظمهم ، تؤدي درجات الحرارة فوق 70 درجة مئوية إلى تمسخ وفقدان النشاط. من المعروف من مسار الكيمياء أن زيادة درجة الحرارة بمقدار 10 درجات مئوية تؤدي إلى زيادة معدل التفاعل بمقدار 2-3 مرات ، وهو أمر نموذجي أيضًا للتفاعلات الأنزيمية ، ولكن حتى حد معين. عند درجات حرارة قريبة من 0 درجة مئوية ، يتباطأ معدل التفاعلات الأنزيمية إلى الحد الأدنى. تستخدم هذه الخاصية على نطاق واسع في مختلف قطاعات الاقتصاد الوطني ، وخاصة في الزراعة والطب. على سبيل المثال ، تشمل جميع الطرق الحالية للحفاظ على الكلى قبل زرعها للمريض تبريد هذا العضو من أجل تقليل شدة التفاعلات الكيميائية الحيوية وإطالة عمر الكلى قبل زرعها لشخص ما. أنقذت هذه التقنية صحة وحياة عشرات الآلاف من الأشخاص في العالم.

أرز. 2. تأثير الأس الهيدروجيني على نشاط الإنزيم.

من أهم خصائص بروتينات الإنزيم حساسيتها لتفاعل الوسط أو تركيز أيونات الهيدروجين أو أيونات الهيدروكسيد. تنشط الإنزيمات فقط في نطاق ضيق من الحموضة أو القلوية للوسط (الرقم الهيدروجيني). على سبيل المثال ، يكون نشاط البيبسين في تجويف المعدة في أقصى درجاته عند درجة حموضة تبلغ حوالي 1 -1.5. يؤدي انخفاض الحموضة إلى اضطراب عميق في عمل الجهاز الهضمي وعسر هضم الطعام ومضاعفات خطيرة. من خلال الدورة في علم الأحياء ، أنت تعلم أن الهضم يبدأ بالفعل في تجويف الفم ، حيث يوجد الأميليز اللعابي. قيمة الأس الهيدروجيني المثلى لها هي 6.8-7.4. تتميز الإنزيمات المختلفة للجهاز الهضمي باختلافات كبيرة في درجة الحموضة المثلى (الشكل 2). يؤدي التغيير في تفاعل البيئة إلى تغيير في الشحنات على جزيء الإنزيم أو حتى في مركزه النشط ، مما يتسبب في انخفاض النشاط أو فقده بالكامل.

الخاصية المهمة التالية هي خصوصية عمل الإنزيم. يقوم الكاتلاز بتفكيك بيروكسيد الهيدروجين فقط ، ويقوم اليورياز فقط بتفكيك اليوريا H 2 N-CO-NH 2 ، أي أن الإنزيم يحفز تحول ركيزة واحدة فقط ، فقط جزيئها "يتعرف عليه". تعتبر هذه الخصوصية مطلقة. إذا كان الإنزيم يحفز تحويل عدة ركائز مع نفس المجموعة الوظيفية ، فإن هذه الخصوصية تسمى مجموعة محددة. على سبيل المثال ، يحفز الفوسفاتيز التخلص من بقايا حمض الفوسفوريك:

نوع من الخصوصية هو حساسية الإنزيم إلى أيزومر واحد فقط - الخصوصية الكيميائية المجسمة.

تؤثر الإنزيمات على معدل تحويل المواد المختلفة. لكن بعض المواد تؤثر أيضًا على الإنزيمات ، مما يغير نشاطها بشكل كبير. المواد التي تزيد من نشاط الإنزيمات وتنشطها تسمى المنشطات ، وتلك التي تثبطها تسمى مثبطات. يمكن أن تؤثر المثبطات على الإنزيم بشكل لا رجعة فيه. بعد تأثيرها ، لا يمكن للإنزيم أبدًا تحفيز تفاعله ، حيث سيتغير هيكله بشكل كبير. هذه هي الطريقة التي تعمل بها أملاح المعادن الثقيلة والأحماض والقلويات على الإنزيم. يمكن إزالة المانع العكسي من المحلول وإعادة تنشيط الإنزيم. غالبًا ما يستمر هذا التثبيط القابل للانعكاس بطريقة تنافسية ، أي أن الركيزة والمثبط المماثل يقاتلان من أجل المركز النشط. يمكن إزالة هذا التثبيط عن طريق زيادة تركيز الركيزة وإزاحة المانع من المركز النشط بواسطة الركيزة.

من الخصائص المهمة للعديد من الإنزيمات أنها تكون في شكل غير نشط في الأنسجة والخلايا (الشكل 3). يسمى الشكل غير النشط من الإنزيمات بـ proenzyme. الأمثلة الكلاسيكية هي أشكال غير نشطة من البيبسين أو التربسين. إن وجود أشكال غير نشطة من الإنزيمات له أهمية بيولوجية كبيرة. إذا تم إنتاج البيبسين أو التربسين على الفور في شكل نشط ، فسيؤدي ذلك إلى حقيقة أن الببسين ، على سبيل المثال ، "يهضم" جدار المعدة ، أي المعدة "تهضم" نفسها. لا يحدث هذا لأن البيبسين أو التربسين لا يصبحان نشطين إلا بعد دخولهما تجويف المعدة أو الأمعاء الدقيقة: تنقسم العديد من الأحماض الأمينية من البيبسين تحت تأثير حمض الهيدروكلوريك الموجود في عصير المعدة ، ويكتسب القدرة على تكسير البروتينات. والمعدة نفسها الآن محمية من عمل إنزيمات الجهاز الهضمي بواسطة الغشاء المخاطي الذي يبطن تجويفها.

أرز. 3 مخطط تحويل التربسينوجين إلى التربسين النشط: أ - التربسينوجين ؛ ب - التربسين 1 - مكان انفصال الببتيد ؛ 2 - روابط الهيدروجين. 3 - جسر ثنائي كبريتيد ؛ 4 - الببتيد المشقوق أثناء التنشيط.

تتم عملية تنشيط الإنزيم عادةً بإحدى الطرق الأربع الموضحة في الشكل 4. في الحالة الأولى ، "يفتح" انشقاق الببتيد من إنزيم غير نشط المركز النشط ويجعل الإنزيم نشطًا.

أرز. 4 طرق لتنشيط الإنزيم (يتم تمييز جزيء الركيزة بالتظليل):

1 - انشقاق منطقة صغيرة (ببتيد) من طليعة الإنزيم وتحويل إنزيم غير نشط إلى إنزيم نشط ؛ 2 - تكوين روابط ثنائي كبريتيد من مجموعات SH ، وتحرير المركز النشط ؛ 3 - تكوين مركب من البروتين بالمعادن تنشيط الانزيم: 4 تكوين مركب من الانزيم مع بعض المادة (هذا يحرر الوصول الى المركز النشط).

المسار الثاني هو تشكيل جسور ثاني كبريتيد S-S ، مما يجعل الموقع النشط يمكن الوصول إليه. في الحالة الثالثة ، يؤدي وجود المعدن إلى تنشيط إنزيم لا يمكن أن يعمل إلا مع هذا المعدن. توضح الطريقة الرابعة التنشيط بواسطة بعض المواد التي ترتبط بالمنطقة المحيطية لجزيء البروتين وتشوه الإنزيم بطريقة تسهل وصول الركيزة إلى المركز النشط.

في السنوات الأخيرة ، تم اكتشاف طريقة أخرى لتنظيم نشاط الإنزيمات ، واتضح أن إنزيمًا واحدًا ، على سبيل المثال ، نازع هيدروجين اللاكتات ، يمكن أن يكون في عدة أشكال جزيئية تختلف عن بعضها البعض ، على الرغم من أنها تحفز جميعًا على نفس التفاعل. تم العثور على جزيئات الإنزيم المختلفة في التركيب ، والتي تحفز نفس التفاعل ، حتى داخل نفس الخلية. وهي تسمى الإنزيمات المتشابهة ، أي أيزومرات الإنزيم. في إنزيم نازعة هيدروجين اللاكتات المسمى بالفعل ، تم العثور على خمسة إنزيمات متوازنة مختلفة. ما هو دور الأشكال المتعددة لنفس الإنزيم؟ من الواضح أن الجسم "يؤمن" بعض التفاعلات المهمة بشكل خاص ، عندما تتغير الظروف في الخلية ، يعمل شكل أو آخر من أشكال الإنزيم المتماثل ، ويوفر السرعة والاتجاه اللازمين للعملية.

وخاصية أكثر أهمية من الإنزيمات. غالبًا ما تعمل في الخلية ليس بشكل منفصل عن بعضها البعض ، ولكنها منظمة في شكل معقدات - أنظمة إنزيمية (الشكل 5): ناتج التفاعل السابق هو الركيزة للخط التالي. هذه الأنظمة مدمجة في أغشية الخلايا وتوفر أكسدة سريعة مستهدفة للمادة ، "تنقلها" من إنزيم إلى إنزيم. تحدث العمليات التركيبية في الخلية في أنظمة إنزيمية مماثلة.

تصنيف الانزيم

مجموعة الأسئلة التي يدرسها علم التخمر واسعة. عدد الإنزيمات المستخدمة في الرعاية الصحية والزراعة وعلم الأحياء الدقيقة وفروع أخرى من العلم والممارسة كبير. خلق هذا صعوبات في توصيف التفاعلات الأنزيمية ، حيث يمكن تسمية نفس الإنزيم إما عن طريق الركيزة أو بنوع التفاعلات المحفزة ، أو بمصطلح قديم أصبح راسخًا في الأدبيات: على سبيل المثال ، البيبسين ، التربسين ، الكاتلاز.

أرز. 5. الهيكل المقترح للمركب متعدد الإنزيمات الذي يصنع الأحماض الدهنية (سبع وحدات إنزيم فرعية مسؤولة عن سبعة تفاعلات كيميائية).

لذلك ، في عام 1961 ، وافق المؤتمر الدولي للكيمياء الحيوية في موسكو على تصنيف الإنزيمات ، والذي يعتمد على نوع التفاعل الذي يحفزه هذا الإنزيم. يحتوي اسم الإنزيم بالضرورة على اسم الركيزة ، أي المركب المتأثر بهذا الإنزيم ، والنهاية -ase. على سبيل المثال ، يحفز الأرجيناز التحلل المائي للأرجينين.

وفقًا لهذا المبدأ ، تم تقسيم جميع الإنزيمات إلى ست فئات.

1. إنزيمات Oxidoreductase التي تحفز تفاعلات الأكسدة والاختزال ، مثل الكاتلاز:

2. التحويلات - الإنزيمات التي تحفز نقل الذرات أو الجذور ، على سبيل المثال ميثيل ترانسفيرازات ، وتحويل مجموعة CH3:

3. Hydrolases - إنزيمات تكسر الروابط داخل الجزيئية عن طريق ربط جزيئات الماء ، مثل الفوسفاتيز:

4. Lyases - الإنزيمات التي تشق مجموعة أو أخرى من الركيزة دون إضافة الماء ، بطريقة غير مائية ، على سبيل المثال ، انقسام مجموعة الكربوكسيل بواسطة decarboxylase:

5. isomerases - إنزيمات تحفز تحويل أيزومر إلى آخر:

جلوكوز 6 فوسفات> جلوكوز 1 فوسفات

6. الإنزيمات التي تحفز التفاعلات التخليقية ، على سبيل المثال ، تخليق الببتيدات من الأحماض الأمينية. تسمى هذه الفئة من الإنزيمات التركيبات.

تم اقتراح تشفير كل إنزيم بأربعة أرقام ، حيث يشير أولها إلى رقم الفئة ، بينما تميز الثلاثة الأخرى بمزيد من التفصيل خصائص الإنزيم وفئته الفرعية ورقم الكتالوج الفردي.

كمثال على تصنيف الإنزيمات ، نعطي رمزًا مكونًا من أربعة أرقام مخصصًا للبيبسين - 3.4.4 لتر. يشير الرقم 3 إلى فئة الإنزيم - هيدرولاز. العدد 4 التالي رموز لفئة فرعية من هيدروليسات الببتيد ، أي تلك الإنزيمات التي تتحلل بالضبط روابط الببتيد. رقم آخر 4 يشير إلى فئة فرعية تسمى هيدروليسات الببتيد الببتيد. تتضمن هذه الفئة الفرعية بالفعل إنزيمات فردية ، وأولها هو البيبسين ، الذي تم تعيين الرقم التسلسلي 1 فيه.

لذلك تبين أن الكود الخاص بها - 3.4.4.1. نقاط تطبيق عمل إنزيمات فئة hydrolases موضحة في الشكل 6.

أرز. 6. انقسام الروابط الببتيدية عن طريق الإنزيمات المحللة للبروتين.

عمل الانزيم

عادة ، يتم عزل الإنزيمات من أجسام مختلفة من أصل حيواني أو نباتي أو جرثومي ويتم دراسة تأثيرها خارج الخلية والكائن الحي. هذه الدراسات مهمة جدًا لفهم آلية عمل الإنزيمات ودراسة تكوينها وخصائص التفاعلات التي تحفزها. لكن المعلومات التي يتم الحصول عليها بهذه الطريقة لا يمكن نقلها ميكانيكيًا بشكل مباشر إلى نشاط الإنزيمات في الخلية الحية. خارج الخلية ، من الصعب إعادة إنتاج الظروف التي يعمل فيها الإنزيم ، على سبيل المثال ، في الميتوكوندريا أو الليزوزوم. بالإضافة إلى ذلك ، لا يُعرف دائمًا عدد جزيئات الإنزيم المتاحة المشاركة في التفاعل - كلها أو بعضها فقط.

غالبًا ما يتضح أن الخلية تحتوي على إنزيم واحد أو آخر ، يتجاوز المحتوى بعدة عشرات المرات الكمية المطلوبة لعملية التمثيل الغذائي الطبيعي. يختلف التمثيل الغذائي في شدته في فترات مختلفة من حياة الخلية ، ومع ذلك ، هناك عدد أكبر بكثير من الإنزيمات فيه مما قد يتطلبه الحد الأقصى من التمثيل الغذائي. على سبيل المثال ، تحتوي تركيبة خلايا عضلة القلب على الكثير من السيتوكروم ج الذي يمكنه إجراء الأكسدة ، أي 20 مرة أكبر من الحد الأقصى لاستهلاك الأكسجين بواسطة عضلة القلب. في وقت لاحق ، تم اكتشاف مواد يمكنها "إيقاف" بعض جزيئات الإنزيم. هذه هي ما يسمى بالعوامل المثبطة. لفهم آلية عمل الإنزيمات ، من المهم أيضًا ألا تكون في الخلية مجرد محلول ، ولكنها مدمجة في بنية الخلية. من المعروف الآن ما هي الإنزيمات المضمنة في الغشاء الخارجي للميتوكوندريا ، والتي يتم تضمينها في الغشاء الداخلي ، والتي ترتبط بالنواة والجسيمات الحالة وغيرها من الهياكل تحت الخلوية.

يؤثر الموقع "الإقليمي" القريب للإنزيم الذي يحفز التفاعل الأول ، تجاه الإنزيمات التي تحفز التفاعلات الثانية والثالثة واللاحقة ، بقوة على النتيجة الإجمالية لعملها. على سبيل المثال ، يتم دمج سلسلة من الإنزيمات التي تنقل الإلكترونات إلى الأكسجين في الميتوكوندريا - نظام السيتوكروم. إنه يحفز أكسدة الركائز لتكوين الطاقة ، والتي يتم تخزينها في ATP.

عندما يتم استخراج الإنزيمات من الخلية ، يتم تعطيل تماسك عملهم المشترك. لذلك ، يحاولون دراسة عمل الإنزيمات دون تدمير الهياكل التي تتكون فيها جزيئاتهم. على سبيل المثال ، إذا تم وضع قسم من الأنسجة في محلول ركيزة ، ثم تمت معالجته بكاشف يعطي مركبًا ملونًا مع نواتج التفاعل ، فستكون المناطق الملطخة بالخلية مرئية بوضوح في المجهر: إنزيم مشقوق تم ترجمة الركيزة (الموجودة) في هذه المناطق. لذلك تم تحديده حيث يتم احتواء خلايا المعدة الببسينية ، والتي يتم الحصول منها على إنزيم البيبسين.

الآن ، يتم استخدام طريقة أخرى على نطاق واسع تجعل من الممكن إنشاء توطين الإنزيمات - الطرد المركزي. للقيام بذلك ، يتم سحق الأنسجة قيد الدراسة (على سبيل المثال ، قطع من كبد حيوانات المختبر) ، ثم يتم تحضير عصيدة منه في محلول من السكروز. يُنقل الخليط إلى أنابيب الاختبار ويُغزل بسرعات عالية في أجهزة الطرد المركزي. يتم توزيع العناصر الخلوية المختلفة ، اعتمادًا على كتلتها وحجمها ، في محلول سكروز كثيف أثناء الدوران بالطريقة التالية تقريبًا:

للحصول على نوى ثقيلة ، يلزم تسريع صغير نسبيًا (عدد دورات أقل). بعد فصل النوى ، وزيادة عدد الدورات ، يتم ترسيب الميتوكوندريا والميكروسومات على التوالي ، ويتم الحصول على السيتوبلازم. الآن يمكن دراسة نشاط الإنزيم في كل جزء من الكسور المعزولة. اتضح أن معظم الإنزيمات المعروفة موضعية في الغالب في جزء واحد أو آخر. على سبيل المثال ، يتم ترجمة إنزيم الألدولاز في السيتوبلازم ، ويكون الإنزيم الذي يؤكسد حمض الكابرويك في الغالب في الميتوكوندريا.

في حالة تلف الغشاء ، الذي يتم تضمين الإنزيمات فيه ، لا تستمر العمليات المعقدة المترابطة ، أي أن كل إنزيم يمكنه العمل بمفرده فقط.

تحتوي خلايا النباتات والكائنات الحية الدقيقة ، مثل الخلايا الحيوانية ، على أجزاء خلوية متشابهة جدًا. على سبيل المثال ، تشبه البلاستيدات النباتية الميتوكوندريا في مجموعتها الأنزيمية. في الكائنات الحية الدقيقة ، تم العثور على الحبوب التي تشبه الريبوسومات وتحتوي أيضًا على كميات كبيرة من الحمض النووي الريبي. الإنزيمات التي تتكون منها الحيوانات والنباتات والخلايا الميكروبية لها تأثير مماثل. على سبيل المثال ، يسهل الهيالورونيداز دخول الميكروبات إلى الجسم ، مما يساهم في تدمير جدار الخلية. تم العثور على نفس الإنزيم في أنسجة مختلفة من الكائنات الحية.

الحصول على الإنزيمات واستخدامها

توجد الإنزيمات في جميع أنسجة الحيوانات والنباتات. ومع ذلك ، فإن كمية نفس الإنزيم في الأنسجة المختلفة وقوة ارتباط الإنزيم بالأنسجة ليست هي نفسها. لذلك ، من الناحية العملية ، لا يكون استلامها مبررًا دائمًا.

يمكن أن يكون مصدر الحصول على الإنزيمات هو العصارات الهضمية للإنسان والحيوان. يوجد عدد قليل نسبيًا من الشوائب الغريبة والعناصر الخلوية والمكونات الأخرى في العصائر ، والتي يجب التخلص منها عند الحصول على مستحضر نقي. هذه حلول إنزيمية نقية تقريبًا.

يصعب الحصول على إنزيم من الأنسجة. للقيام بذلك ، يتم سحق الأنسجة ، ويتم تدمير هياكل الخلايا عن طريق فرك الأنسجة المكسرة بالرمل ، أو معالجتها بالموجات فوق الصوتية. في هذه الحالة ، "تسقط" الإنزيمات من الخلايا وهياكل الأغشية. يتم الآن تطهيرهم وفصلهم عن بعضهم البعض. للتنقية ، يتم استخدام القدرة المختلفة للإنزيمات على الفصل على أعمدة كروماتوغرافية ، وحركتها غير المتكافئة في مجال كهربائي ، وترسيبها بالكحول والأملاح والأسيتون وطرق أخرى. نظرًا لأن معظم الإنزيمات مرتبطة بالنواة أو الميتوكوندريا أو الريبوسومات أو غيرها من الهياكل تحت الخلوية ، يتم عزل هذا الجزء أولاً عن طريق الطرد المركزي ، ثم يتم استخلاص الإنزيم منه

أتاح تطوير طرق تنقية جديدة الحصول على عدد من الإنزيمات البلورية في صورة نقية جدًا ، والتي يمكن تخزينها لسنوات.

الآن لم يعد من الممكن تحديد متى استخدم الناس الإنزيم لأول مرة ، ولكن يمكن القول بيقين كبير أنه كان إنزيمًا مشتقًا من النباتات. لطالما اهتم الناس بفائدة النبات ، ليس فقط كمنتج غذائي. على سبيل المثال ، لطالما استخدم السكان الأصليون لجزر الأنتيل عصارة شجرة البطيخ لعلاج القرحة وأمراض الجلد الأخرى.

دعونا نفكر بمزيد من التفصيل في خصائص الحصول على الإنزيمات وفرع تطبيقها باستخدام مثال أحد المحفزات الحيوية النباتية المعروفة الآن - غراء. يوجد هذا الإنزيم في عصير الحليب في جميع أجزاء شجرة الفاكهة الاستوائية البابايا ، وهي عشب شبيه بالأشجار العملاقة يصل طوله إلى 10 أمتار ، وتتشابه ثمارها في الشكل والطعم مع البطيخ وتحتوي على كمية كبيرة من إنزيم غراء. في بداية القرن السادس عشر. اكتشف البحارة الإسبان هذا النبات بشكل طبيعي في أمريكا الوسطى. ثم تم إحضاره إلى الهند ، ومن هناك إلى جميع البلدان الاستوائية. أطلق عليها فاسكو دا جاما ، الذي رأى البابايا في الهند ، اسم شجرة الحياة الذهبية ، وقال ماركو بولو إن البابايا هي "بطيخ يتسلق شجرة". علم البحارة أن ثمرة الشجرة تنقذ من الإسقربوط والدوسنتاريا.

في بلدنا ، ينمو البابايا على ساحل البحر الأسود في القوقاز ، في الحديقة النباتية التابعة لأكاديمية العلوم الروسية في دفيئات خاصة. يتم الحصول على المادة الخام للإنزيم - عصير الحليب - من شقوق في جلد الفاكهة. ثم يتم تجفيف العصير في المختبر في أفران التجفيف الفراغي عند درجات حرارة منخفضة (لا تزيد عن 80 درجة مئوية). يتم طحن المنتج المجفف وتخزينه في عبوة معقمة مملوءة بالبارافين. هذا بالفعل دواء نشط إلى حد ما. يمكن تقدير نشاطها الأنزيمي من خلال كمية بروتين الكازين المشقوق لكل وحدة زمنية. بالنسبة لوحدة بيولوجية واحدة من نشاط غراء ، يتم أخذ مثل هذه الكمية من الإنزيم ، والتي ، عند إدخالها في الدم ، تكون كافية لظهور أعراض "تدلي الأذنين" في أرنب يزن 1 كجم. تحدث هذه الظاهرة لأن غراء يبدأ في العمل على خيوط بروتين الكولاجين في آذان الأرنب.

يحتوي Papain على مجموعة كاملة من الخصائص: مضاد للبروتين ، مضاد للالتهابات ، مضاد للتخثر (يمنع تخثر الدم) ، الجفاف ، مسكن ومبيد للجراثيم. ينقسم البروتينات إلى عديد ببتيدات وأحماض أمينية. علاوة على ذلك ، فإن هذا الانقسام أعمق من عمل الإنزيمات الأخرى من أصل حيواني وبكتيري. تتمثل إحدى سمات غراء في قدرته على أن يكون نشطًا في نطاق واسع من الأس الهيدروجيني وفي تقلبات درجات الحرارة الكبيرة ، وهو أمر مهم بشكل خاص وملائم للاستخدام على نطاق واسع لهذا الإنزيم. وإذا أخذنا في الاعتبار أيضًا أن الدم أو الكبد أو العضلات أو الأنسجة الحيوانية الأخرى مطلوبة للحصول على إنزيمات مماثلة في العمل للباباين (البيبسين ، التربسين ، الليديز) ، فإن الميزة والكفاءة الاقتصادية لإنزيم غراء النبات لا شك فيهما.

تطبيقات غراء متنوعة للغاية. في الطب ، يتم استخدامه لعلاج الجروح ، حيث يعزز تكسير البروتينات في الأنسجة التالفة وينظف سطح الجرح. غراء لا غنى عنه في علاج أمراض العيون المختلفة. يسبب ارتشاف الهياكل الغامضة لجهاز الرؤية ، مما يجعلها شفافة. التأثير الإيجابي للإنزيم في أمراض الجهاز الهضمي معروف. تم الحصول على نتائج جيدة باستخدام غراء لعلاج الأمراض الجلدية والحروق وكذلك في أمراض الأعصاب والمسالك البولية وفروع الطب الأخرى.

بالإضافة إلى الدواء ، يتم استهلاك كمية كبيرة من هذا الإنزيم في صناعة النبيذ والتخمير. يزيد البابين من العمر الافتراضي للمشروبات. عند معالجتها مع غراء ، يصبح اللحم طريًا وسريع الهضم ، ويزيد العمر الافتراضي للمنتجات بشكل كبير. الصوف الذي يذهب إلى صناعة النسيج لا ينكمش أو ينكمش بعد معالجته بالغراء. في الآونة الأخيرة ، بدأ استخدام غراء في صناعة الجلود. بعد العلاج بالإنزيم ، تصبح المنتجات الجلدية ناعمة ومرنة وأقوى وأكثر متانة.

أدت دراسة شاملة لبعض الأمراض المستعصية سابقًا إلى الحاجة إلى إدخال الإنزيمات المفقودة في الجسم لتحل محل تلك التي قل نشاطها. قد يكون من الممكن إدخال المقدار المطلوب من الإنزيمات المفقودة إلى الجسم أو "إضافة" جزيئات تلك الإنزيمات التي قللت من نشاطها التحفيزي في العضو أو الأنسجة. لكن الجسم يتفاعل مع هذه الإنزيمات مثل البروتينات الأجنبية ، ويرفضها ، ويطور أجسامًا مضادة ضدها ، مما يؤدي في النهاية إلى التحلل السريع للبروتينات المدخلة. لن يكون هناك تأثير علاجي متوقع. كما أنه من المستحيل إدخال الإنزيمات مع الطعام ، لأن العصارات الهضمية "تهضمها" وتفقد نشاطها وتتحلل إلى أحماض أمينية دون أن تصل إلى الخلايا والأنسجة. يؤدي إدخال الإنزيمات مباشرة في مجرى الدم إلى تدميرها بواسطة بروتياز الأنسجة. من الممكن القضاء على هذه الصعوبات باستخدام الإنزيمات المعطلة. يعتمد مبدأ التثبيت على قدرة الإنزيمات على "الارتباط" بحامل مستقر ذو طبيعة عضوية أو غير عضوية. مثال على الارتباط الكيميائي للإنزيم بمصفوفة (ناقل) هو تكوين روابط تساهمية قوية بين مجموعاتها الوظيفية. يمكن أن تكون المصفوفة ، على سبيل المثال ، عبارة عن زجاج مسامي يحتوي على مجموعات أمينية وظيفية ، يرتبط بها الإنزيم كيميائيًا.

عند استخدام الإنزيمات ، غالبًا ما يكون من الضروري مقارنة أنشطتها. كيف تعرف أي إنزيم أكثر نشاطًا؟ كيف تحسب نشاط المستحضرات النقية المختلفة؟ اتفقنا على نشاط الإنزيم لأخذ كمية الركيزة ، والتي يمكن في دقيقة واحدة تحويل 1 جرام من الأنسجة المحتوية على هذا الإنزيم عند 25 درجة مئوية. كلما زاد عدد الركيزة التي عالجها الإنزيم ، زاد نشاطها. يختلف نشاط نفس الإنزيم باختلاف العمر والجنس والوقت من اليوم وحالة الجسم ، ويعتمد أيضًا على الغدد الصماء التي تنتج الهرمونات.

تكاد الطبيعة ليست مخطئة ، فهي تنتج نفس البروتينات طوال حياة الكائن الحي وتنقل هذه المعلومات الدقيقة حول إنتاج نفس البروتينات من جيل إلى جيل. ومع ذلك ، في بعض الأحيان يظهر البروتين المعدل في الجسم ، والذي يحتوي على واحد أو أكثر من الأحماض الأمينية "الإضافية" ، أو على العكس من ذلك ، يتم فقدها. العديد من هذه الأخطاء الجزيئية معروفة اليوم. يمكن أن تعزى لأسباب مختلفة ويمكن أن تسبب تغيرات مؤلمة في الجسم. تسمى هذه الأمراض ، التي تلوم جزيئات البروتين الشاذة ، في الطب الجزيئي. على سبيل المثال ، يختلف الهيموغلوبين لشخص سليم ، ويتكون من سلسلتين متعدد الببتيد (أ و ب) ، وهيموغلوبين مريض مصاب بفقر الدم المنجلي (كريات الدم الحمراء على شكل منجل) فقط في ذلك في المرضى في β - السلسلة ، يتم استبدال حمض الغلوتاميك بالفالين. فقر الدم المنجلي مرض وراثي. تنتقل التغيرات في الهيموجلوبين من الأب إلى الأبناء.

تسمى الأمراض الناتجة عن التغيرات في نشاط الإنزيمات بالاعتلالات المخمرة. وعادة ما يتم توريثها ، وتنتقل من الآباء إلى الأبناء. على سبيل المثال ، في بيلة الفينيل كيتون الخلقي ، يتم تعطيل التحول التالي:

مع نقص إنزيم فينيل ألانين هيدروكسيلاز ، لا يتحول فينيل ألانين إلى تيروزين ، ولكنه يتراكم ، مما يسبب اضطرابًا في الوظيفة الطبيعية لعدد من الأعضاء ، وفي المقام الأول اضطراب في وظيفة الجهاز العصبي المركزي. يتطور المرض منذ الأيام الأولى من حياة الطفل ، وتظهر أعراضه الأولى بعد ستة إلى سبعة أشهر من العمر. في دم وبول هؤلاء المرضى ، يمكن العثور على كميات كبيرة من فينيل ألانين بالمقارنة مع القاعدة. إن الكشف في الوقت المناسب عن مثل هذا المرض وتقليل تناول هذا الطعام ، الذي يحتوي على الكثير من الفينيل ألانين ، له تأثير علاجي إيجابي.

مثال آخر: عدم وجود إنزيم عند الأطفال يحول الجالاكتوز إلى جلوكوز يؤدي إلى تراكم الجالاكتوز في الجسم ، والذي يتراكم بكميات كبيرة في الأنسجة ويؤثر على الكبد والكلى والعينين. إذا تم الكشف عن غياب الإنزيم في الوقت المناسب ، يتم نقل الطفل إلى نظام غذائي خالٍ من الجالاكتوز. وهذا يؤدي إلى اختفاء علامات المرض.

بسبب وجود مستحضرات إنزيمية ، يتم فك تشفير بنية البروتينات والأحماض النووية. بدونها ، من المستحيل إنتاج المضادات الحيوية ، وصنع النبيذ ، والخبز ، وتوليف الفيتامينات. في الزراعة ، يتم استخدام محفزات النمو ، والتي لها تأثير على تنشيط العمليات الأنزيمية. تمتلك العديد من الأدوية نفس الخاصية التي تثبط أو تنشط نشاط الإنزيمات في الجسم.

بدون الإنزيمات ، من المستحيل تخيل تطوير مناطق واعدة مثل تكاثر العمليات الكيميائية التي تحدث في الخلية ، وخلق التكنولوجيا الحيوية الصناعية الحديثة على هذا الأساس. حتى الآن ، لا يوجد مصنع كيميائي واحد قادر على التنافس مع ورقة نبات عادية ، يتم تصنيع عدد كبير من المواد العضوية المعقدة في خلاياها بمشاركة الإنزيمات وأشعة الشمس من الماء وثاني أكسيد الكربون. في الوقت نفسه ، يتم إطلاق الأكسجين ، وهو ضروري جدًا بالنسبة لنا للحياة ، في الغلاف الجوي.

علم التخمير هو علم شاب وواعد ، منفصل عن البيولوجيا والكيمياء ويعد بالعديد من الاكتشافات المذهلة لكل من يقرر أن يأخذ الأمر على محمل الجد.

تنزيل الملخص: ليس لديك حق الوصول لتنزيل الملفات من خادمنا.

الانزيمات الهاضمة- هذه مواد ذات طبيعة بروتينية ، يتم إنتاجها في الجهاز الهضمي. أنها توفر عملية هضم الطعام وتحفيز امتصاصه.

تتمثل الوظيفة الرئيسية للإنزيمات الهضمية في تحلل المواد المعقدة إلى مواد أبسط ، والتي يتم امتصاصها بسهولة في الأمعاء البشرية.

يهدف عمل جزيئات البروتين إلى مجموعات المواد التالية:

• البروتينات والببتيدات.
• القلة والسكريات.
• الدهون والدهون.
• النيوكليوتيدات.

أنواع الإنزيمات

1. بيبسين.الإنزيم مادة يتم إنتاجها في المعدة. يعمل على جزيئات البروتين في الطعام ، ويحللها إلى مكوناتها الأولية - الأحماض الأمينية.
2. التربسين وكيموتربسين.هذه المواد هي جزء من مجموعة من إنزيمات البنكرياس التي ينتجها البنكرياس ويتم توصيلها إلى الاثني عشر. هنا هم أيضا يعملون على جزيئات البروتين.
3. الأميليز.يشير الإنزيم إلى المواد التي تحلل السكريات (الكربوهيدرات). يتم إنتاج الأميليز في الفم والأمعاء الدقيقة. يتحلل أحد السكريات الرئيسية - النشا. والنتيجة هي كربوهيدرات صغيرة تسمى المالتوز.
4. مالتاس.يعمل الإنزيم أيضًا على الكربوهيدرات. الركيزة الخاصة به هي المالتوز. ينقسم إلى جزيئين من الجلوكوز ، يتم امتصاصهما بواسطة جدار الأمعاء.
5. Suharase.يؤثر البروتين على سكاريد شائع آخر ، وهو السكروز ، والذي يوجد في أي طعام غني بالكربوهيدرات. تتحلل الكربوهيدرات إلى سكر الفواكه والجلوكوز ، والتي يمتصها الجسم بسهولة.
6. اللاكتاز.اللاكتوز إنزيم محدد يعمل على الكربوهيدرات من الحليب. أثناء تحللها ، يتم الحصول على منتجات أخرى - الجلوكوز والجالاكتوز.
7. نوكلياز.تعمل إنزيمات هذه المجموعة على الأحماض النووية - DNA و RNA ، الموجودة في الطعام. بعد تعرضها ، تتحلل المواد إلى مكونات منفصلة - نيوكليوتيدات.
8. نوكليوتيدات.تسمى المجموعة الثانية من الإنزيمات التي تعمل على الأحماض النووية nucleotidases. تتحلل النيوكليوتيدات للحصول على مكونات أصغر - النيوكليوسيدات.
9. كربوكسي ببتيداز.يعمل الإنزيم على جزيئات البروتين الصغيرة - الببتيدات. نتيجة لهذه العملية ، يتم الحصول على الأحماض الأمينية الفردية.
10. ليباز.تعمل المادة على تكسير الدهون التي تدخل الجهاز الهضمي. في هذه الحالة ، تتشكل الأجزاء المكونة لها - الكحول والجلسرين والأحماض الدهنية.

نقص إنزيمات الجهاز الهضمي

يُعد عدم كفاية إنتاج إنزيمات الجهاز الهضمي مشكلة خطيرة تتطلب عناية طبية. مع وجود كمية صغيرة من الإنزيمات الداخلية ، لن يتمكن الطعام من هضمه بشكل طبيعي في أمعاء الإنسان.

إذا لم يتم هضم المواد ، فلا يمكن امتصاصها في الأمعاء. الجهاز الهضمي قادر فقط على استيعاب أجزاء صغيرة من الجزيئات العضوية. المكونات الكبيرة التي تشكل جزءًا من الطعام لن تكون قادرة على إفادة الإنسان. نتيجة لذلك ، قد يصاب الجسم بنقص في بعض المواد.

سيؤدي نقص الكربوهيدرات أو الدهون إلى حقيقة أن الجسم سيفقد "الوقود" للنشاط القوي. نقص البروتينات يحرم جسم الإنسان من مواد البناء وهي الأحماض الأمينية. بالإضافة إلى ذلك ، يؤدي عسر الهضم إلى تغيير في طبيعة البراز ، مما قد يؤثر سلبًا على شخصيته.

الأسباب

• العمليات الالتهابية في الأمعاء والمعدة.
• اضطرابات الأكل (الإفراط في تناول الطعام ، المعالجة الحرارية غير الكافية) ؛
• أمراض التمثيل الغذائي
• التهاب البنكرياس وأمراض البنكرياس الأخرى.
• تلف الكبد والقنوات الصفراوية.
• الأمراض الخلقية في نظام الانزيم.
• عواقب ما بعد الجراحة (نقص الإنزيم بسبب إزالة جزء من الجهاز الهضمي) ؛
• تأثيرات طبية على المعدة والأمعاء.
• حمل؛

أعراض

ويرافق الحفاظ على المدى الطويل من عدم كفاية الهضم ظهور أعراض عامة مرتبطة بانخفاض تناول العناصر الغذائية في الجسم. تشمل هذه المجموعة المظاهر السريرية التالية:

• ضعف عام؛
• انخفاض الأداء
• صداع الراس؛
• اضطرابات النوم؛
• زيادة التهيج
• في الحالات الشديدة تظهر أعراض فقر الدم بسبب عدم كفاية امتصاص الحديد.

إنزيمات الجهاز الهضمي الزائدة

غالبًا ما يتم ملاحظة وجود فائض من إنزيمات الجهاز الهضمي في مرض مثل التهاب البنكرياس. ترتبط الحالة بالإفراط في إنتاج هذه المواد من قبل خلايا البنكرياس وانتهاك إفرازها في الأمعاء. في هذا الصدد ، يتطور الالتهاب النشط في أنسجة العضو الناجم عن عمل الإنزيمات.

قد تشمل علامات التهاب البنكرياس ما يلي:

• ألم شديد في البطن.
• غثيان؛
• الانتفاخ.
• انتهاك لطبيعة الكرسي.

غالبًا ما يتطور التدهور العام لحالة المريض. ضعف عام ، ظهور تهيج ، انخفاض وزن الجسم ، تعطل النوم الطبيعي.

كيفية التعرف على الشذوذ في تركيب إنزيمات الجهاز الهضمي؟

المبادئ الأساسية لعلاج اضطرابات الإنزيم

التغيير في إنتاج إنزيمات الجهاز الهضمي هو سبب لطلب العناية الطبية. بعد إجراء فحص شامل ، سيحدد الطبيب سبب الاضطراب ويصف العلاج المناسب. لا ينصح بمحاربة علم الأمراض بمفردك.

التغذية السليمة هي عنصر مهم في العلاج. يتم تخصيص نظام غذائي مناسب للمريض ، والذي يهدف إلى تسهيل هضم الطعام. يجب تجنب الإفراط في تناول الطعام ، لأن هذا يسبب اضطرابًا في الأمعاء. يتم وصف العلاج الدوائي للمرضى ، بما في ذلك العلاج البديل.

يتم اختيار العوامل المحددة وجرعاتها من قبل الطبيب.

مواد عضوية ذات طبيعة بروتينية ، والتي يتم تصنيعها في الخلايا وتسريع التفاعلات التي تحدث فيها مرات عديدة ، دون الخضوع لتحولات كيميائية. المواد التي لها تأثير مماثل توجد في الطبيعة غير الحية وتسمى المحفزات. إنزيمات (من اللات.خميرة - التخمير ، الخميرة) تسمى أحيانًا الإنزيمات (من اليونانية. ar - داخل ، zyme - خميرة). تحتوي جميع الخلايا الحية على مجموعة كبيرة جدًا من الإنزيمات ، تعتمد على النشاط التحفيزي الذي يعتمد عليه عمل الخلايا. يتطلب كل تفاعل من التفاعلات العديدة المختلفة التي تحدث في الخلية تقريبًا مشاركة إنزيم معين. إن دراسة الخصائص الكيميائية للأنزيمات والتفاعلات المحفزة بواسطتها تعمل في مجال خاص ومهم للغاية من الكيمياء الحيوية - علم الإنزيمات.

توجد العديد من الإنزيمات في الخلية في حالة حرة ، ويتم إذابتها ببساطة في السيتوبلازم ؛ البعض الآخر مرتبط بهياكل معقدة ومنظمة للغاية. هناك أيضًا إنزيمات توجد عادة خارج الخلية ؛ وهكذا ، يفرز البنكرياس الإنزيمات التي تحفز تكسير النشا والبروتينات في الأمعاء. يتم إفراز الإنزيمات والعديد من الكائنات الحية الدقيقة.

تم الحصول على البيانات الأولى عن الإنزيمات في دراسة عمليتي التخمير والهضم. قدم L. Pasteur مساهمة كبيرة في دراسة التخمير ، لكنه كان يعتقد أن الخلايا الحية فقط هي التي يمكنها تنفيذ التفاعلات المقابلة. في بداية القرن العشرين. أوضح E. Buchner أن تخمير السكروز بتكوين ثاني أكسيد الكربون والكحول الإيثيلي يمكن تحفيزه بواسطة مستخلص الخميرة الخالية من الخلايا. حفز هذا الاكتشاف المهم عزل ودراسة الإنزيمات الخلوية. في عام 1926 ، قام J. Samner من جامعة كورنيل (الولايات المتحدة الأمريكية) بعزل اليورياز. كان أول إنزيم يتم الحصول عليه في صورة شبه نقية. منذ ذلك الحين ، تم اكتشاف وعزل أكثر من 700 إنزيم ، ولكن هناك الكثير منها في الكائنات الحية. يعد تحديد خصائص الإنزيمات الفردية وعزلها ودراستها أمرًا أساسيًا في علم الإنزيمات الحديث.

توجد الإنزيمات المشاركة في عمليات تحويل الطاقة الأساسية ، مثل تكسير السكريات وتكوين وتحلل مركب الأدينوزين ثلاثي الفوسفات عالي الطاقة (ATP) ، في جميع أنواع الخلايا - الحيوانات والنباتات والبكتيريا. ومع ذلك ، هناك إنزيمات يتم إنتاجها فقط في أنسجة كائنات معينة. وهكذا ، توجد الإنزيمات المشاركة في تخليق السليلوز في النبات ، ولكن ليس في الخلايا الحيوانية. وبالتالي ، من المهم التمييز بين الإنزيمات "الشاملة" والإنزيمات الخاصة بأنواع معينة من الخلايا. بشكل عام ، كلما كانت الخلية أكثر تخصصًا ، زادت احتمالية تخليق مجموعة الإنزيمات المطلوبة لأداء وظيفة خلوية معينة.

الانزيمات والهضم. تعتبر الإنزيمات من المشاركين الأساسيين في عملية الهضم. يمكن فقط للمركبات ذات الوزن الجزيئي المنخفض أن تمر عبر جدار الأمعاء وتدخل مجرى الدم ، لذلك يجب تقسيم مكونات الطعام مسبقًا إلى جزيئات صغيرة. يحدث هذا أثناء التحلل المائي الأنزيمي (انهيار) البروتينات إلى الأحماض الأمينية ، والنشا إلى السكريات ، والدهون إلى الأحماض الدهنية والجلسرين. يتم تحفيز التحلل المائي للبروتين بواسطة إنزيم البيبسين الموجود في المعدة. يفرز البنكرياس عددًا من إنزيمات الجهاز الهضمي عالية الفعالية في الأمعاء. هذه هي التربسين وكيموتريبسين ، والتي تحلل البروتينات ؛ الليباز الذي يكسر الدهون. الأميليز ، الذي يحفز تكسير النشا. يتم إفراز البيبسين والتريبسين والكيموتريبسين في شكل غير نشط ، في شكل ما يسمى. الزيموجينات (الإنزيمات) وتنشط فقط في المعدة والأمعاء. وهذا ما يفسر سبب عدم تدمير هذه الإنزيمات لخلايا البنكرياس والمعدة. جدران المعدة والأمعاء محمية من الإنزيمات الهضمية وطبقة من المخاط. تفرز خلايا الأمعاء الدقيقة عدة إنزيمات مهمة في الجهاز الهضمي.

تتركز معظم الطاقة المخزنة في الأطعمة النباتية مثل العشب أو القش في السليلوز ، والذي يتم تكسيره بواسطة إنزيم السليلوز. في جسم الحيوانات العاشبة ، لا يتم تصنيع هذا الإنزيم ، ويمكن للحيوانات المجترة ، مثل الماشية والأغنام ، أن تأكل طعامًا يحتوي على السليلوز فقط لأن السليلوز ينتج عن طريق الكائنات الحية الدقيقة التي تسكن القسم الأول من المعدة - الكرش. بمساعدة الكائنات الحية الدقيقة ، يتم هضم الطعام أيضًا في النمل الأبيض.

تستخدم الإنزيمات في الصناعات الغذائية والصيدلانية والكيميائية والصناعات النسيجية. مثال على ذلك هو إنزيم نباتي مشتق من البابايا ويستخدم لترطيب اللحوم. تُضاف الإنزيمات أيضًا إلى مساحيق الغسيل.

الانزيمات في الطب والزراعة. أدى الوعي بالدور الرئيسي للإنزيمات في جميع العمليات الخلوية إلى انتشار استخدامها في الطب والزراعة. يعتمد الأداء الطبيعي لأي كائن نباتي وحيواني على العمل الفعال للإنزيمات. يعتمد عمل العديد من المواد السامة (السموم) على قدرتها على تثبيط الإنزيمات ؛ عدد من الأدوية لها نفس التأثير. في كثير من الأحيان ، يمكن تتبع تأثير عقار أو مادة سامة من خلال تأثيره الانتقائي على عمل إنزيم معين في الجسم ككل أو في نسيج معين. على سبيل المثال ، المبيدات الحشرية القوية الفوسفات العضوي وغازات الأعصاب ، المطورة للأغراض العسكرية ، لها تأثيرها المدمر عن طريق إعاقة عمل الإنزيمات - بشكل أساسي الكولينستريز ، الذي يلعب دورًا مهمًا في نقل النبضات العصبية.

لفهم كيفية عمل الأدوية على أنظمة الإنزيم بشكل أفضل ، من المفيد النظر في كيفية عمل بعض مثبطات الإنزيم. ترتبط العديد من المثبطات بالموقع النشط للإنزيم - وهو نفس الموقع الذي تتفاعل معه الركيزة. في مثل هذه المثبطات ، تكون السمات الهيكلية الأكثر أهمية قريبة من السمات الهيكلية للركيزة ، وإذا كان كل من الركيزة والمثبط موجودًا في وسط التفاعل ، فهناك تنافس بينهما للارتباط بالإنزيم ؛ كلما زاد تركيز الركيزة ، زادت منافستها مع المانع. تُحدث مثبطات من نوع آخر تغييرات توافقية في جزيء الإنزيم ، حيث تشارك مجموعات كيميائية مهمة وظيفيًا. تساعد دراسة آلية عمل المثبطات الكيميائيين على ابتكار أدوية جديدة.

بعض الإنزيمات وردود أفعالهم المحفزة
نوع التفاعل الكيميائي	إنزيم	مصدر	رد فعل محفز 1)
التحلل المائي	التربسين	الأمعاء الدقيقة	البروتينات + H 2 O ® عديد ببتيدات مختلفة
التحلل المائي	بالأميليز	قمح ، شعير ، بطاطا حلوة ، إلخ.	النشا + H 2 O ® النشا هيدروليساتي + مالتوز
التحلل المائي	الثرومبين	دم	الفيبرينوجين + H 2 O ® الفبرين + 2 عديد الببتيدات
التحلل المائي	ليباز	الأمعاء والبذور عالية الدهون والكائنات الحية الدقيقة	دهون + H 2 O ® أحماض دهنية + جلسرين
التحلل المائي	الفوسفاتيز القلوية	تقريبا كل الخلايا	الفوسفات العضوي + H 2 س ® منتج منزوع الفسفرة + فوسفات غير عضوي
التحلل المائي	اليوريا	بعض الخلايا والكائنات الحية الدقيقة النباتية	اليوريا + H 2 O ® الأمونيا +نشبع
تحلل الفسفور	فسفوريلاز	الأنسجة الحيوانية والنباتية التي تحتوي على السكريات	عديد السكاريد (نشا أو جليكوجين مننجزيئات الجلوكوز) + غير عضويفوسفات الجلوكوز 1 فوسفات+ عديد السكاريد ( ن – 1وحدات الجلوكوز)
نزع الكربوكسيل	ديكاربوكسيلاز	الخميرة وبعض النباتات والكائنات الحية الدقيقة	حمض بيروفيك ® أسيتالديهيد + ثاني أكسيد الكربون
تركيز	الدولاس		2 ثلاثي الفوسفات الهكسوز ثنائي الفوسفات
تركيز	Oxaloacetate Transacetylase	جدا	حمض أوكسالاسيتيك + أنزيم أسيتيلحمض الليمون+ الإنزيم أ
الأزمرة	ايزوميراز فسفوهكسوز	ايضا	جلوكوز 6 فوسفات فركتوز 6 فوسفات
ترطيب	فومارازا	جدا	حمض فوماريك+ H 2 O حمض التفاح
ترطيب	الأنهيدراز الكربوني	أنسجة حيوانية مختلفة اوراق خضراء	نشبع+ H 2 O حمض الكربونيك
الفسفرة	بيروفات كيناز	جميع الخلايا (أو جميعها) تقريبًا	ATP + حمض بيروفيك فسفوينول بيروفيكحمض + ADP
نقل مجموعة الفوسفات	فسفوجلوكوموتاز	جميع الخلايا الحيوانية العديد من النباتات والكائنات الحية الدقيقة	الجلوكوز 1 فوسفات جلوكوز 6 فوسفات
مفاعلة	ناقلة أمين	معظم الخلايا	حمض الأسبارتيك + حمض البيروفيك أوكسالوستيكحمض + ألانين
التوليف مقرونًا بالتحلل المائي لـ ATP	إنزيم الجلوتامين	جدا	حمض الجلوتاميك + أمونيا + ATP الجلوتامين + ADP + فوسفات غير عضوي
الأكسدة والاختزال	أوكسيديز السيتوكروم	جميع الخلايا الحيوانية والعديد من النباتات والكائنات الحية الدقيقة	يا 2 + انخفاض السيتوكروم ج ® السيتوكروم المؤكسد ج+ H 2 O
الأكسدة والاختزال	أوكسيديز حمض الأسكوربيك	العديد من الخلايا النباتية	فيتامين سي+ س 2 ® حمض ديهيدرواسكوربيك + بيروكسيد الهيدروجين
الأكسدة والاختزال	السيتوكروم جاختزال	جميع الخلايا الحيوانية العديد من النباتات والكائنات الحية الدقيقة	في الاعلى · H (أنزيم مخفض) + السيتوكروم المؤكسدج ® انخفاض السيتوكرومج + NAD (أنزيم مؤكسد)
الأكسدة والاختزال	نازعة هيدروجين اللاكتات	معظم الحيواناتصمغ - تيار؛ بعض النباتات والكائنات الحية الدقيقة	حمض اللاكتيك + NAD (أنزيم مؤكسد) بيروفيكحمض + NAD · H (تعافىمساعد الانزيم)
1) يعني السهم المفرد أن التفاعل يسير في الواقع في اتجاه واحد ، والسهام المزدوجة تعني أن رد الفعل قابل للعكس.

المؤلفات

فورشت إي. هيكل وآلية عمل الإنزيمات ... م ، 1980
ستراير ل. الكيمياء الحيوية المجلد 1 (ص 104-131) المجلد 2 (ص 23-94). م ، 1984-1985
موراي ر ، جرينر د ، مايز ب ، رودويل و.الكيمياء الحيوية البشرية ، ت. 1.M. ، 1993